Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ЦЕЛЛЮЛОСОМЫ<.>)
Общее количество найденных документов : 45
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-45 
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.06-04Б2.054

   

    Cellulose promotes extracellular assembly of Clostridium cellulovorans cellulosomes [Text] / Yutaka Matano [et al.] // J. Bacteriol. - 1994. - Vol. 176, N 22. - P6952-6956 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Целлюлоза промотирует внеклеточную сборку целлюлосом у Clostridium cellulovorans
Аннотация: Исследовали синтез целлюлосом (ЦС) клетками C. cellulovorans, растущими на средах с разными источниками углерода. Супернатанты культур, выращенных с целлобиозой, не содержали ЦС, но в них обнаружены главные виды субъединиц (CbpA, Р100 и Р70) и минорные субъединицы с ферментативной активностью в свободном состоянии. Супернатанты культур, выращенных на размолотой или кристаллической (авицел) целлюлозе, содержали ЦС, способные расщеплять кристаллическую целлюлозу. В то же время, в супернатантах всех трех культур найдено почти одинаковое кол-во КМЦазы. Добавление кристаллической целлюлозы к супернатантам выращенных на целлобиозе клеток вызывало превращение свободных субъединиц в активные ЦС. Присоединение субъединиц Р100 и Р70 к целлюлозе зависело от их прикрепления к эндоглюканазосвязывающим доменам на CbpA. Судя по этим результатам, кристаллическая целлюлоза промотирует сборку ЦС. США, Section of Molecular and Cellular Biology, University of California, Davis, CA 95616. Библ. 18.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦЕЛЛЮЛАЗЫ
ЦЕЛЛЮЛОСОМЫ

БИОСИНТЕЗ

CLOSTRIDIUM CELLULOVORANS (BACT.)

ЦЕЛЛЮЛОЗА

ВЛИЯНИЕ

СБОРКА ЦЕЛЛЮЛОСОМ


Доп.точки доступа:
Matano, Yutaka; Park, Jae-Seon; Goldstein, Marc A.; Doi, Roy H.

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.107

   

    Cellulose promotes extracellular assembly of Clostridium cellulovorans cellulosomes [Text] / Yutaka Matano [et al.] // J. Bacteriol. - 1994. - Vol. 176, N 22. - P6952-6956 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Целлюлоза промотирует внеклеточную сборку целлюлосом у Clostridium cellulovorans
Аннотация: Исследовали синтез целлюлосом (ЦС) клетками C. cellulovorans, растущими на средах с разными источниками углерода. Супернатанты культур, выращенных с целлобиозой, не содержали ЦС, но в них обнаружены главные виды субъединиц (CbpA, P100 и P70) и минорные субъединицы с ферментативной активностью в свободном состоянии. Супернатанты культур, выращенных на размолотой или кристаллической (авицел) целлюлозе, содержали ЦС, способные расщеплять кристаллическую целлюлозу. В то же время, в супернатантах всех трех культур найдено почти одинаковое кол-во КМЦазы. Добавление кристаллической целлюлозы к супернатантам выращенных на целлобиозе клеток вызывало превращение свободных субъединиц в активные ЦС. Присоединение субъединиц P100 и P70 к целлюлозе зависело от их прикрепления к эндоглюканазосвязывающим доменам на CbpA. Судя по этим результатам, кристаллическая целлюлоза промотирует сборку ЦС. США, Section of Mol. and Cell. Biol., Univ. of California, Davis, CA 95616. Библ. 18
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦЕЛЛЮЛАЗЫ
ЦЕЛЛЮЛОСОМЫ

БИОСИНТЕЗ

CLOSTRIDIUM CELLULOVORANS

ЦЕЛЛЮЛОЗА

ВЛИЯНИЕ

СБОРКА ЦЕЛЛЮЛОСОМ


Доп.точки доступа:
Matano, Yutaka; Park, Jae-Seon; Gol'dstein, Marc A.; Doi, Roy H.

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.05-04Б2.121

   

    Exoglucanase activities of the recombinant Clostridium thermocellum CelS, a major cellulosome component [Text] / Kristiina Kruus [et al.] // J. Bacteriol. - 1995. - Vol. 177, N 6. - P1641-1644 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Экзоглюканазные активности рекомбинантного белка Clostridium thermocellum CelS, главного компонента целлюлосомы
Аннотация: У рекомбинантного белка CelS (rCelS), преобладающего белка целлюлосомы Clostridium thermocellum, обнаружены типичные характеристики экзоглюканаз: предпочтение аморфной или кристаллической целлюлозы карбоксиметилцеллюлозе, отсутствие способности восстанавливать вязкость р-ра карбоксиметилцеллюлозы, образование малого кол-ва редуцирующих концов на твердом субстрате. Продуктами гидролиза кристаллической целлюкозы являются целлобиоза и целлотриоза в соотношении 5:1. Активность rCelS на аморфной целлюлозе имеет оптимум при 70'ГРАДУС'C и pH 5-6. Термостабильность ее усиливается Ca{2+}. Сульфгидрильные реагенты лишь слабо влияют на активность. Целлотетроза является самым маленьким субстратом для rCelS, скорость гидролиза возрастает при увеличении длины цепи. Многие из этих свойств присущи целлюлосомам, что указывает на ключевую роль в них CelS. США, Dep. Chem. Engineering, Univ. Rochester, Rochester, New York 14627-0166. Библ. 33
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: CLOSTRIDIUM THERMOCELLUM (BACT.)
БЕЛОК CELS

РЕКОМБИНАНТНЫЙ БЕЛОК

ЭКЗОГЛЮКАНАЗНЫЕ АКТИВНОСТИ

ЦЕЛЛЮЛОСОМЫ


Доп.точки доступа:
Kruus, Kristiina; Wang, William K.; Ching, Joting; Wu, J.H.David

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.08-04Б2.190

    Liu, Chi-Chi.

    Properties of exgS, a gene for a major subunit of the Clostridium cellulovorans cellulosome [Text] / Chi-Chi Liu, Roy H. Doi // Gene. - 1998. - Vol. 211, N 1. - P39-47 . - ISSN 0378-1119
Перевод заглавия: Свойства гена exgS, кодирующего большую субъединицу целлюлосомы Clostridium cellulovorans
Аннотация: Определена нуклеотидная последовательность гена exgS, кодирующего P70, одну из трех больших субъединиц целлюлосомы Clostridium cellulovorans. Этот ген состоит из 2112 п. н. и кодирует белок из 703 аминокислот с мол. м. 77,7 кД. Детально изучена структура гена exgS. ExgS представляет собой экзоглюканазу, свойства к-рой аналогичны CelS из C. thermocellum и CelF из C. cellulolyticum. США, Section of Molecular and Cellular Biology, Univ. of California, Davis, CA 95616. Библ. 43
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН СУБЪЕДИНИЦЫ ЦЕЛЛЮЛОСОМЫ P70

НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ

СТРУКТУРА

ЭКЗОГЛЮКАНАЗА

БЕЛОК EXGS

CLOSTRIDIUM CELLULOVORANS (BACT.)


Доп.точки доступа:
Doi, Roy H.

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 00.04-04Б3.142

   

    Cellulose, cellulases and cellulosomes [Text] / Edward A. Bayer [et al.] // Curr. Opinion Struct. Biol. - 1998. - Vol. 8, N 5. - P548-557 . - ISSN 0959-440X
Перевод заглавия: Целлюлоза, целлюлазы и целлюлосомы
Аннотация: Целлюлолитические микроорганизмы продуцируют множество различных каталитических и некаталитических модулей ферментов, к-рые образуют целлюлазы и действуют на субстрат синергично. В некоторых микроорганизмах несколько типов целлюлаз организованы в мультифункциональный надмолекулярный комплекс, называемый целлюлосомой. Комбинацией молекулярно-генетических, биохимических, химических и кристаллографических методов изучена структура целлюлозы и механизмы ее гидролиза. Содержание обзора: Введение. Последние данные о структуре нативной целлюлозы. Целлюлазы и их главные домены. Представление о целлюлосоме как примере микробных целлюлаз. Заключение (Исследования целлюлозы, целлюлаз, целлюлосом. Перспективы). Израиль, Dep. Biol. Chem., Weizmann Inst. Sci., Rehovot 76100. Библ. 66
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: ЦЕЛЛЮЛОЗА
ЦЕЛЛЮЛАЗЫ

ЦЕЛЛЮЛОСОМЫ

СТРУКТУРА

ФУНКЦИИ

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 66


Доп.точки доступа:
Bayer, Edward A.; Chanzy, Henri; Lamed, Rapahel; Shoham, Yuval

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.03-04Б2.252

   

    Sequence analysis of scaffolding protein CipC and ORFXp, a new cohesin-containing protein in Clostridium cellulolyticum: Comparison of various cohesin domains and subcellular localization of ORFXp [Text] / Sandrine Pages [et al.] // J. Bacteriol. - 1999. - Vol. 181, N 6. - P1801-1810 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Анализ последовательности белка строительных лесов CipC и нового содержащего когезин белка ORFXp у Clostridium cellulolyticum: сравнение различных адгезиновых доменов и субклеточная локализация ORFXp
Аннотация: Полностью секвенирован ген, кодирующий белок строительных лесов CipC (I) целлюлосомы Clostridium cellulolyticum. I имеет длину 1547 остатков и состоит из домена связывания целлюлозы на N-конце, гидрофильного домена HD1, 7 высокогомологичных когезиновых доменов (КД1-КД7), второго гидрофильного домена и последнего КД8, к-рый лишь на 57-60% гомологичен др. КД. На расстоянии 8,89 т.п.н. с 3'-стороны от гена cipC обнаружен второй ген, к-рый кодирует 3-доменный белок ORFXp (II) с КД. С использованием антисыворотки к II показано, что II ассоциирован с мембраной C. cellulolyticum и отсутствует в фракции целлюлосом. Показано, что КД1 и КД8 I узнают одни и те же докерины и имеют одинаковое сродство (K[a]=4,8*10{9} M{-1}) к CelA (III). II также может связываться со всеми компонентами целлюлосомы, содержащими докерин, но у него K[a] для III равна 2,6*10{8} M{-1}. Эти данные позволили предположить, что II играет роль в сборке целлюлосомы. Франция, Bioenergetique et Ingenierie Proteins, CNRS, 13402 Marseille. Библ. 51
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ОРГАНЕЛЛЫ
ЦЕЛЛЮЛОСОМЫ

СТРУКТУРА

БЕЛОК

БЕЛОК СТРОИТЕЛЬНЫХ ЛЕСОВ ЦЕЛЛЮЛОСОМ CIPC

СИНТЕЗ

СТРУКТУРА

ФУНКЦИЯ

ГЕНЫ

ГЕН БЕЛКА СТРОИТЕЛЬНЫХ ЛЕСОВ ЦЕЛЛЮЛОСОМ CIPC

КЛОНИРОВАНИЕ

ХАРАКТЕРИСТИКА

CLOSTRIDIUM CELLULOLYTICUM (BACT.)


Доп.точки доступа:
Pages, Sandrine; Belaich, Anne; Fierobe, Henri-Pierre; Tardif, Chantal; Gaudin, Christian; Belaich, Jean-Pierre

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.03-04Б3.134

   

    Digestion of crystalline cellulose substrates by the Clostridium thermocellum cellulosome: Structural and morphological aspects [Text] / laire Boisset [et al.] // Biochem. J. - 1999. - Vol. 340, N 3. - P829-835 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Переваривание кристаллических целлюлозных субстратов целлюлосамами Clostridium thermocellum: структурные и морфологические аспекты
Аннотация: Изучали действие целлюлосом из C. thermocellum на модельные целлюлозные микроволокна из Acetobacter xylinum и микрокристаллы целлюлозы из Valonia ventricosa. Процесс биодеградации этих субстратов контролировали в электронном микроскопе, ИК-спектроскопией с трансформацией Фурье и рентгеноструктурным анализом. Целлюлосомы катализировали полный распад бактериальной целлюлозы, тогда как деградация микрокристаллов происходила гораздо медленнее. Быстрый распад бактериальной целлюлозы осуществлялся благодаря синергическому действию различных ферментных белков, прикрепленных к структурному белку целлюлосом. Деградированные образцы из Valonia приобретали различную форму - от вытянутых в длину микрокристаллов до сплющенных. Эту картину объясняют мультиферментным содержимым целлюлосом и различиями в их составе. Сравнение действия целлюлосом с действием грибных ферментов показывает, что деградация кристаллов целлюлозы целлюлосомами происходит в ограниченной степени в противоположность их полному распаду под действием грибных ферментов. Франция, Ctr Rech. sur les Macromol. Veg., CERMAV-CNRS, BP 53, 38041 Grenoble Cedex 9. Библ. 39
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: ЦЕЛЛЮЛОЗА
РАСЩЕПЛЕНИЕ

ЦЕЛЛЮЛОСОМЫ

CLOSTRIDIUM THERMOCELLUM


Доп.точки доступа:
Boisset, laire; Chanzy, Henri; Henrissat, Bernard; Lamed, Raphael; Shoham, Yuval; Bayer, Edward A.

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 01.04-04Б4.124

   

    Sequence analysis of scaffolding protein CipC and ORFXp, a new cohesin-containing protein in Clostridium cellulolyticum: Comparison of various cohesin domains and subcellular localization of ORFXp [Text] / Sandrine Pages [et al.] // J. Bacteriol. - 1999. - Vol. 181, N 6. - P1801-1810 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Анализ последовательности белка строительных лесов CipC и нового содержащего когезин белка ORFXp у Clostridium cellulolyticum: сравнение различных адгезиновых доменов и субклеточная локализация ORFXp
Аннотация: Полностью секвенирован ген, кодирующий белок строительных лесов CipC (I) целлюлосомы Clostridium cellulolyticum. I имеет длину 1547 остатков и состоит из домена связывания целлюлозы на N-конце, гидрофильного домена HD1, 7 высокогомологичных когезиновых доменов (КД1-КД7), второго гидрофильного домена и последнего КД8, к-рый лишь на 57-60% гомологичен др. КД. На расстоянии 8,89 т.п.н. с 3'-стороны от гена cipC обнаружен второй ген, к-рый кодирует 3-доменный белок ORFXp (II) с КД. С использованием антисыворотки к II показано, что II ассоциирован с мембраной C. cellulolyticum и отсутствует в фракции целлюлосом. Показано, что КД1 и КД8 I узнают одни и те же докерины и имеют одинаковое сродство (K[a]=4,8*10{9} M{-1}) к CelA (III). II также может связываться со всеми компонентами целлюлосомы, содержащими докерин, но у него K[a] для III равна 2,6*10{8} M{-1}. Эти данные позволили предположить, что II играет роль в сборке целлюлосомы. Франция, Bioenergetique et Ingenierie Proteins, CNRS, 13402 Marseille. Библ. 51
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.29.07.21
Рубрики: ОРГАНЕЛЛЫ
ЦЕЛЛЮЛОСОМЫ

СТРУКТУРА

БЕЛОК

БЕЛОК СТРОИТЕЛЬНЫХ ЛЕСОВ ЦЕЛЛЮЛОСОМ CIPC

СИНТЕЗ

СТРУКТУРА

ФУНКЦИЯ

ГЕНЫ

ГЕН БЕЛКА СТРОИТЕЛЬНЫХ ЛЕСОВ ЦЕЛЛЮЛОСОМ CIPC

КЛОНИРОВАНИЕ

ХАРАКТЕРИСТИКА

CLOSTRIDIUM CELLULOLYTICUM (BACT.)


Доп.точки доступа:
Pages, Sandrine; Belaich, Anne; Fierobe, Henri-Pierre; Tardif, Chantal; Gaudin, Christian; Belaich, Jean-Pierre

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.04-04Б2.281

    Bayer, Edward A.

    Cellulosome-like sequences in Archaeoglobus fulgidus: An enigmatic vestige of cohesin and dockerin domains [Text] / Edward A. Bayer, Pedro M. Coutinho, Bernard Henrissat // FEBS Lett. - 1999. - Vol. 463, N 3. - P277-280 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Последовательности, похожие на целлюлосомные, у Archaeoglobus fulgidus: загадочные остатки когезинового и докеринового доменов
Аннотация: Изучено распределение целлюлосомного когезинового домена (КД) в последовательностях белков из баз данных. Два КД найдены в 2 последовательных открытых рамках считывания (ОРС) архея Archaeoglobus fulgidus. С др. стороны, КД отсутствуют у организмов, не относящихся к Eubacteria. Одна из содержащих КД ОРС А. fulgidus содержит и докериновый домен (ДД), но остальные модульные части продуктов этих ОРС неопределенны в отношении гомологии последовательностей и ф-ции. Не ясно, какие ф-ции белки с КД и ДД могут играть в жизненном цикле A. fulgidus. В частности, отсутствие генов соответствующих гликозилгидролаз у A. fulgidus позволяет исключить присутствие целлюлосомы. Израиль, Dep. Biol. Chem., Weizmann Inst. Sci., Rehovot 76100. Библ. 22
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ЦЕЛЛЮЛОСОМЫ

ИДЕНТИФИКАЦИЯ

БЕЛОК

СТРУКТУРА

БАЗЫ ДАННЫХ

ЦЕЛЛЮЛОСОМНЫЙ КОГЕЗИНОВЫЙ ДОМЕН

ДОКЕРИНОВЫЙ ДОМЕН

ЛОКАЛИЗАЦИЯ

ФУНКЦИЯ

ARCHAEOGLOBUS FULGIDUS (BACT.)


Доп.точки доступа:
Coutinho, Pedro M.; Henrissat, Bernard

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.06-04Б2.182

   

    Ce19M, a new family 9 cellulase of the Clostridium cellulolyticum cellulosome [Text] / Anne Belaich [et al.] // J. Bacteriol. - 2002. - Vol. 184, N 5. - P1378-1384 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Новая целлюлаза семейства 9 в целлюлосоме Clostridium cellulolyticum
Аннотация: Целлюлосомы Clostridium cellulolyticum - это мультиферментные комплексы, осуществляющие деградацию кристаллической целлюлозы. Основой целлюлосомы является белок CipC, содержащий целлюлозосвязывающий домен (CBD), 2 домена X2 с неизвестной функцией и 8 повторяющихся доменов, называемых когезинами. К когезинам прикрепляются ферменты целлюлосомы с помощью "стыковочных" доменов, расположенных в C-концах ферментов. В геноме C. cellulolyticum выявлен кластер генов, кодирующих белки целлюлосомы. В данной работе описаны биохимич. свойства фермента Cel9M, детерминированного геном celM. В этом белке выявлены только каталитический домен, соответствующий таковому целлюлаз семейства 9, и "стыковочный" домен. Было изучено совместное действие целлюлазы Cel9M и целлюлаз Cel9E и Cel9G на микрокристаллич. целлюлозу. Показано, что этот фермент действует синергически с целлюлазой Cel9E. Создание комплекса белка Cel9M и белка мини-CipC, содержащего CBD, один домен X2 и один когезин, незначительно увеличивало целлюлолитич. активность фермента. Франция, Lab. de Bioenerget. et Ingenierie des Proteines, IBSM, Centre Nat. de la Rech. Sci., Lyon. Библ. 34
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: CLOSTRIDIUM CELLULOLYTICUM (BACT.)
ГЕНЫ

ГЕН CELM

ГЕН ЦЕЛЛЮЛАЗЫ CEL9M

ЦЕЛЛЮЛАЗА

CEL9M

БИОХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

АНАЛИЗ

ЦЕЛЛЮЛАЗЫ СЕМЕЙСТВА 9

ЦЕЛЛЮЛОСОМЫ


Доп.точки доступа:
Belaich, Anne; Parsiegla, Goetz; Gal, Laurent; Villard, Claude; Haser, Richard; Belaich, Jean-Pierre

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.10-04Б2.295

   

    Noncatalytic docking domains of cellulosomes of anaerobic fungi [Text] / Peter J. M. Steenbakkers [et al.] // J. Bacteriol. - 2001. - Vol. 183, N 18. - P5325-5333 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Некаталитические докинг-домены целлюлосом анаэробных грибов
Аннотация: Каталитич. компоненты целлюлосом анаэробных грибов обычно содержат, кроме каталитич. домена, две копии богатого цистеином некаталитич. докинг-домена (НДД) длиной 40 остатков, разделенные коротким линкером. Сконструированы вырожденные праймеры для высококонсервативной области НДД моноцентрич. гриба Piromyces sp., штамм E2, и полицентрич. гриба Orphinomyces sp., штамм РС-2. Методом ПЦР с использованием в кач-ве матриц кДНК из Orphinomyces sp. и геномной ДНК Piromyces sp. выделены соотв. 9 и 19 продуктов ПЦР, кодирующих новые линкерные последовательности НДД. Скрининг библиотеки кДНК Orphinomyces sp. с использованием 4 из этих продуктов ПЦР привел к выделению новых генов, кодирующих компоненты целлюлосомы. Выравнивание полученных частичных последовательностей НДД и последовательностей НДД из баз данных и анализ числа и положения остатков цистеина указали на присутствие 3 структурных подсемейств НДД. Представлены доказательства присутствия в белке CelC из Orphinomyces sp. PC-2 НДД, специфически узнающих 4 белка в препарате целлюлосом, что указывает на присутствие множественных скафолдинов. Нидерланды, Dep. Microbiol., Fac. Sci., Univ. Nijmegen, NL-6525 ED Nijmegen. Библ. 42
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.11.35.07
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ФЕРМЕНТНЫЕ КОМПЛЕКСЫ

ЦЕЛЛЮЛОСОМЫ

СТРУКТУРА

НЕКАТАЛИТИЧЕСКИЕ ДОКИНГ-ДОМЕНЫ

ИДЕНТИФИКАЦИЯ

ГЕНЫ

ГЕНЫ ЦЕЛЛЮЛОСОМ

ХАРАКТЕРИСТИКА

PIROMYCES (FUNGI)


Доп.точки доступа:
Steenbakkers, Peter J.M.; Li, Xin-Liang; Ximenes, Eduardo A.; Arts, Jorik G.; Chen, Huizhong; Ljungdahl, Lars G.; Op, Den Camp Huub J.M.

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 04.02-04В2.187

   

    Noncatalytic docking domains of cellulosomes of anaerobic fungi [Text] / Peter J. M. Steenbakkers [et al.] // J. Bacteriol. - 2001. - Vol. 183, N 18. - P5325-5333 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Некаталитические докинг-домены целлюлосом анаэробных грибов
Аннотация: Каталитич. компоненты целлюлосом анаэробных грибов обычно содержат, кроме каталитич. домена, две копии богатого цистеином некаталитич. докинг-домена (НДД) длиной 40 остатков, разделенные коротким линкером. Сконструированы вырожденные праймеры для высококонсервативной области НДД моноцентрич. гриба Piromyces sp., штамм E2, и полицентрич. гриба Orphinomyces sp., штамм РС-2. Методом ПЦР с использованием в кач-ве матриц кДНК из Orphinomyces sp. и геномной ДНК Piromyces sp. выделены соотв. 9 и 19 продуктов ПЦР, кодирующих новые линкерные последовательности НДД. Скрининг библиотеки кДНК Orphinomyces sp. с использованием 4 из этих продуктов ПЦР привел к выделению новых генов, кодирующих компоненты целлюлосомы. Выравнивание полученных частичных последовательностей НДД и последовательностей НДД из баз данных и анализ числа и положения остатков цистеина указали на присутствие 3 структурных подсемейств НДД. Представлены доказательства присутствия в белке CelC из Orphinomyces sp. PC-2 НДД, специфически узнающих 4 белка в препарате целлюлосом, что указывает на присутствие множественных скафолдинов. Нидерланды, Dep. Microbiol., Fac. Sci., Univ. Nijmegen, NL-6525 ED Nijmegen. Библ. 42
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ФЕРМЕНТНЫЕ КОМПЛЕКСЫ

ЦЕЛЛЮЛОСОМЫ

СТРУКТУРА

НЕКАТАЛИТИЧЕСКИЕ ДОКИНГ-ДОМЕНЫ

ИДЕНТИФИКАЦИЯ

ГЕНЫ

ГЕНЫ ЦЕЛЛЮЛОСОМ

ХАРАКТЕРИСТИКА

PIROMYCES (FUNGI)


Доп.точки доступа:
Steenbakkers, Peter J.M.; Li, Xin-Liang; Ximenes, Eduardo A.; Arts, Jorik G.; Chen, Huizhong; Ljungdahl, Lars G.; Op, Den Camp Huub J.M.

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.04-04Б2.113

   

    Towards designer cellulosomes in Clostridia: Mannanase enrichment of the cellulosomes produced by Clostridium cellulolyticum [Text] / Stephanie Perret [et al.] // J. Bacteriol. - 2004. - Vol. 186, N 19. - P6544-6552 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: К созданию целлюлосом у Clostridia. Обогащение маннаназой целлюлосом, образуемых Clostridium celluloliticum
Аннотация: Цель работы - проверить возможность увеличения кол-ва одного определенного фермента в составе целлюлосомы (Цс) путем сверхэкспрессии соответствующего гена у бактерии Clostridium celluloliticum. Сначала была очищена и описана рекомбинантная форма маннаназы Man5K из состава Цс, сверхпродукция к-рой была осуществлена в клетках Escherichia coli. Затем был трансформирован C. celluloliticum с применением векторов экспрессии, захватывающих ген man5K. из трансформированных клеток выделяли измененные Цс и проводили их анализ. Модифицированные Цс показывали 20-кратное увеличение удельной активности по сравнению с контрольными фракциями. Субстратом при этом служили галактоманнаны. В отношении кристаллической целлюлозы в качестве субстрата удельная активность модифицированных Цс снижалась на 20%. Заключается, что состав Цс, вероятно, регулируется относительными кол-вами синтезированных ферментов. Этот состав у Clostridium может быть объектом генетической инженерии путем клонирования структурного гена. Франция, Lab. de Bioenergetique et Ingenierie de Proteines, CNRS, 13402 Marseille Cedex 20 (E-mail: tardif@ibsm.cnrs-mrs.fr). Библ. 29
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦЕЛЛЮЛОСОМЫ
ОТДЕЛЬНЫЕ ФЕРМЕНТЫ

ГЕННАЯ ИНЖЕНЕРИЯ

CLOSTRIDIUM CELLULOLYTICUM (BACT.)

МАННАНАЗА

РЕКОМБИНАНТНАЯ ФОРМА


Доп.точки доступа:
Perret, Stephanie; Belaich, Anne; Fierobe, Henri-Pierre; Belaich, Jean-Pierre; Tardif, Chantal

14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.07-04Б2.151

   

    The cellulosomes: Multienzyme machines for degradation of plant cell wall polysaccharides [Text] / Edward A. Bayer [et al.] // Annual Review of Microbiology. - Palo Alto (Calif.), 2004. - 2004, Vol. 58. - P521-554 . - ISBN 0-8243-1153-2
Перевод заглавия: Целлюлосомы - механизмы, [состоящие] из многих ферментов, расщепляющие полисахариды клеточных стенок растений
Аннотация: Обзор. Рассмотрены состоящие из многих отдельных ферментов, собранных в единое целое, целлюлосомые комплексы (ЦК). ЦК входят в состав клеток анаэробных целлюлолитических бактерий. Синергизм действия ферментов в составе ЦК дает возможность гидролизовать плохо расщепляемые целлюлозные и гемицеллюлозные субстраты клеточной стенки растений. Осевая некаталитическая субъединица, называемая скаффолдином, обеспечивает различным ферментам единство в составе ЦК за счет сцепления и стыковочного взаимодействия. Специфичные свойства и цепкое связывание между модулями, основанными на скаффолдине-кохезине, и стыковочными ферментными доменами, обеспечиваемыми докерином, диктует надмолекулярную архитектуру ЦК. Наблюдается разнообразие архитектуры ЦК к различных бактерий, обладающих ими. Оно проявляется в расположении генов в кластерах их геномов, отвечающих за скафолдины, либо за ферменты. Недавно было получено трехмерное изображение кохезин-докеринового гетеродимера. Оно проливает свет на аминокислотные остатки, определяющие высокоаффинное белок-белковое взаимодействие в составе ЦК. Получены новые данные о регуляции генов, связанных с ЦК. Многообещающие генетические подходы и развивающаяся геномика бактерий, несущих ЦК, обещает новое понимание последовательностей в составе многоферментных ЦК и их ансамблей. Израиль, Dep. of Biol. Chem, Weizmann Inst. of Sci., Rehovot 76100, (E-mail: Ed.Bayer@weizmann.ac.il). Библ. 145
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦЕЛЛЮЛОСОМЫ
ЦЕЛЛЮЛОСОМНЫЕ КОМПЛЕКСЫ

СИНЕРГИЗМ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ

БЕЛОК-БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

РЕГУЛЯЦИЯ ГЕНОВ ЦЕЛЛЮЛОСОМ

ЦЕЛЛЮЛОЛИТИЧЕСКИЕ БАКТЕРИИ

АНАЭРОБНЫЕ БАКТЕРИИ

ЦЕЛЛЮЛОЗНЫЕ СУБСТРАТЫ

РАСЩЕПЛЕНИЕ

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 145


Доп.точки доступа:
Bayer, Edward A.; Belaich, Jean-Pierre; Shoham, Yuval; Lamed, Raphael

15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 05.08-04Б3.140

   

    The cellulosomes: Multienzyme machines for degradation of plant cell wall polysaccharides [Text] / Edward A. Bayer [et al.] // Annual Review of Microbiology. - Palo Alto (Calif.), 2004. - 2004, Vol. 58. - P521-554 . - ISBN 0-8243-1153-2
Перевод заглавия: Целлюлосомы - механизмы, [состоящие] из многих ферментов, расщепляющие полисахариды клеточных стенок растений
Аннотация: Обзор. Рассмотрены состоящие из многих отдельных ферментов, собранных в единое целое, целлюлосомые комплексы (ЦК). ЦК входят в состав клеток анаэробных целлюлолитических бактерий. Синергизм действия ферментов в составе ЦК дает возможность гидролизовать плохо расщепляемые целлюлозные и гемицеллюлозные субстраты клеточной стенки растений. Осевая некаталитическая субъединица, называемая скаффолдином, обеспечивает различным ферментам единство в составе ЦК за счет сцепления и стыковочного взаимодействия. Специфичные свойства и цепкое связывание между модулями, основанными на скаффолдине-кохезине, и стыковочными ферментными доменами, обеспечиваемыми докерином, диктует надмолекулярную архитектуру ЦК. Наблюдается разнообразие архитектуры ЦК к различных бактерий, обладающих ими. Оно проявляется в расположении генов в кластерах их геномов, отвечающих за скафолдины, либо за ферменты. Недавно было получено трехмерное изображение кохезин-докеринового гетеродимера. Оно проливает свет на аминокислотные остатки, определяющие высокоаффинное белок-белковое взаимодействие в составе ЦК. Получены новые данные о регуляции генов, связанных с ЦК. Многообещающие генетические подходы и развивающаяся геномика бактерий, несущих ЦК, обещает новое понимание последовательностей в составе многоферментных ЦК и их ансамблей. Израиль, Dep. of Biol. Chem, Weizmann Inst. of Sci., Rehovot 76100, (E-mail: Ed.Bayer@weizmann.ac.il). Библ. 145
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: ЦЕЛЛЮЛОСОМЫ
ЦЕЛЛЮЛОСОМНЫЕ КОМПЛЕКСЫ

СИНЕРГИЗМ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ

БЕЛОК-БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

РЕГУЛЯЦИЯ ГЕНОВ ЦЕЛЛЮЛОСОМ

ЦЕЛЛЮЛОЛИТИЧЕСКИЕ БАКТЕРИИ

АНАЭРОБНЫЕ БАКТЕРИИ

ЦЕЛЛЮЛОЗНЫЕ СУБСТРАТЫ

РАСЩЕПЛЕНИЕ

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 145


Доп.точки доступа:
Bayer, Edward A.; Belaich, Jean-Pierre; Shoham, Yuval; Lamed, Raphael

16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.01-04Б2.72

   

    Effect of carbon source on the cellulosomal subpopulations of Clostridium cellulovorans [Text] / Sung O. Han [et al.] // Microbiology. - 2005. - Vol. 151, N 5. - P1491-1497 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Влияние источника углерода на целлюлосомные субпопуляции Clostridium cellulovorans
Аннотация: C. cellulovorans образует комплекс целлюлоз, называемый целлюлосомой (I). Когда клетки выращивались на различных углеродных субстратах, таких как Авицел, пектин, ксилан или смесь всех трех субстратов, состав субъединиц sубпопуляций I и их ферментные активности значительно отличались. Фракционирование I (7-11 фракций) показало, что популяция I была гетерогенной, хотя состав белка CbpA, эндоглюканазы EngE и целлюбиогидролазы ExgS был относительно постоянным. Одна из I-фракций с наивысшей эндоглюканазной активностью, как оказалось, также имела наивысшую или вторую (дополнительную) наивысшую целлюлазную активность при всех изученных условиях роста. I-фракции, полученные из клеток, выращенных на смеси углеродных субстратов, проявили наивысшую целлюлазную активность и содержали CbpA, EngE/EngK, ExgS/EngH и EngL. Высокая ксиланазная активность на целлюлозе, пектине и смешанных углеродных субстратах у клеток Clostridium была определена у специфической I-фракции, имеющей относительно большие кол-ва XynB, XynA и неизвестных белков (35-45 кД). Эти рез-ты in toto показывают, что комплект I встречается не в случайной форме. США, Section of Molecular and Cellular Biol., Univ. of California, Davis, CA 95616. Библ. 34
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦЕЛЛЮЛОСОМЫ
СОСТАВ

УГЛЕРОДНЫЕ СУБСТРАТЫ

ВЛИЯНИЕ

CLOSTRIDIUM CELLULOVORANS (BACT.)


Доп.точки доступа:
Han, Sung O.; Yukawa, Hideaki; Inui, Masayuki; Doi, Roy H.

17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 06.02-04Б3.50

   

    Effect of carbon source on the cellulosomal subpopulations of Clostridium cellulovorans [Text] / Sung O. Han [et al.] // Microbiology. - 2005. - Vol. 151, N 5. - P1491-1497 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Влияние источника углерода на целлюлосомные субпопуляции Clostridium cellulovorans
Аннотация: C. cellulovorans образует комплекс целлюлоз, называемый целлюлосомой (I). Когда клетки выращивались на различных углеродных субстратах, таких как Авицел, пектин, ксилан или смесь всех трех субстратов, состав субъединиц sубпопуляций I и их ферментные активности значительно отличались. Фракционирование I (7-11 фракций) показало, что популяция I была гетерогенной, хотя состав белка CbpA, эндоглюканазы EngE и целлюбиогидролазы ExgS был относительно постоянным. Одна из I-фракций с наивысшей эндоглюканазной активностью, как оказалось, также имела наивысшую или вторую (дополнительную) наивысшую целлюлазную активность при всех изученных условиях роста. I-фракции, полученные из клеток, выращенных на смеси углеродных субстратов, проявили наивысшую целлюлазную активность и содержали CbpA, EngE/EngK, ExgS/EngH и EngL. Высокая ксиланазная активность на целлюлозе, пектине и смешанных углеродных субстратах у клеток Clostridium была определена у специфической I-фракции, имеющей относительно большие кол-ва XynB, XynA и неизвестных белков (35-45 кД). Эти рез-ты in toto показывают, что комплект I встречается не в случайной форме. США, Section of Molecular and Cellular Biol., Univ. of California, Davis, CA 95616. Библ. 34
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.21
Рубрики: ЦЕЛЛЮЛОСОМЫ
СОСТАВ

УГЛЕРОДНЫЕ СУБСТРАТЫ

ВЛИЯНИЕ

CLOSTRIDIUM CELLULOVORANS (BACT.)


Доп.точки доступа:
Han, Sung O.; Yukawa, Hideaki; Inui, Masayuki; Doi, Roy H.

18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.05-04Б2.40

   

    Degradation of corn fiber by Clostridium cellulovorans cellulases and hemicellulases and contribution of scaffolding protein CbpA [Text] / Roger Koukiekolo [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 2005. - Vol. 71, N 7. - P3504-3511 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Деградация кукурузных волокон целлюлазами и гемицеллюлазами Clostridium cellulovorans и влияние скелетного белка CbpA
Аннотация: Cl. cellulovorans, анаэробная бактерия, разлагает нативные субстраты эффективно, образуя внеклеточный ферментный комплекс, называемый целлюлосома. Все целлюлосомные субъединицы содержат докериновые домены, к-рые могут связываться с гидрофобными доменами, называемыми когезины, к-рые повторяются 9 раз в CbpA, неэнзиматическом скелетном белке целлюлосом Cl. cellulovorans. В данной работе синергические взаимодействия целлюлаз (эндоглюканаза E, EngE; эндоглюканаза L, EngL) и гемицеллюлаз (арабинофуранозидаза A, ArfA; ксиланаза A, XynA) определялись по деградации кукурузного волокна, природного субстрата, содержащего гл. обр. ксилан, арабинан и целлюлозу. Разложение целлюлозы/арабиноксилана ферментами XynA и ArfA было больше, чем кукурузного волокна, и в рез-те было увеличение синергии в 2,6 и 1,4 раза, соответственно. Синергичные эффекты с нарастанием наблюдались и в одновременных, и в последовательных р-циях с ArfA и с XynA. Эти синергичные ферменты, как оказалось, представляют собой потенциально ускоряющие скорость р-ции ферменты для эффективной деградации гемицеллюлоз. Когда были сконструированы миницеллюлосомы из целлюлосомных ферментов (XynA и EngL) и мини-CbpA с когезинами 1 и 2 (мини-CbpA1 и 2) и мини-CbpA с когезинами 5 и 6 (мини-CbpA5 и 6), наблюдалась более высокая активность, чем у соответствующих ферментов в отдельности. На основании рез-тов о деградации различных типов целлюлоз и гемицеллюлоз, взаимодействии между целлюлосомными ферментами (XynA и EngL) и мини-CbpA обнаружилось разнообразие, предполагающее, что взаимодействия докерин-когезин у Cl. cellulovorans могут быть более селективны, чем случайные. США, Section of Molecular and Cellular Biology, Univ. of California, Davis, CA 95616. Библ. 46
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.13 + 341.27.17.09.15
Рубрики: КУКУРУЗНЫЕ ВОЛОКНА
КСИЛАН

АРАБИНАН

ЦЕЛЛЮЛАЗА

БИОДЕГРАДАЦИЯ

ЦЕЛЛЮЛОЗЫ

ГЕМИЦЕЛЛЮЛАЗЫ

ЦЕЛЛЮЛОСОМЫ

CLOSTRIDIUM CELLULOVORANS (BACT.)


Доп.точки доступа:
Koukiekolo, Roger; Cho, Hee-Yeon; Kosugi, Akihiko; Inui, Masayuki; Yukawa, Hideaki; Doi, Roy H.

19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 06.06-04Б3.84

   

    Degradation of corn fiber by Clostridium cellulovorans cellulases and hemicellulases and contribution of scaffolding protein CbpA [Text] / Roger Koukiekolo [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 2005. - Vol. 71, N 7. - P3504-3511 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Деградация кукурузных волокон целлюлазами и гемицеллюлазами Clostridium cellulovorans и влияние скелетного белка CbpA
Аннотация: Cl. cellulovorans, анаэробная бактерия, разлагает нативные субстраты эффективно, образуя внеклеточный ферментный комплекс, называемый целлюлосома. Все целлюлосомные субъединицы содержат докериновые домены, к-рые могут связываться с гидрофобными доменами, называемыми когезины, к-рые повторяются 9 раз в CbpA, неэнзиматическом скелетном белке целлюлосом Cl. cellulovorans. В данной работе синергические взаимодействия целлюлаз (эндоглюканаза E, EngE; эндоглюканаза L, EngL) и гемицеллюлаз (арабинофуранозидаза A, ArfA; ксиланаза A, XynA) определялись по деградации кукурузного волокна, природного субстрата, содержащего гл. обр. ксилан, арабинан и целлюлозу. Разложение целлюлозы/арабиноксилана ферментами XynA и ArfA было больше, чем кукурузного волокна, и в рез-те было увеличение синергии в 2,6 и 1,4 раза, соответственно. Синергичные эффекты с нарастанием наблюдались и в одновременных, и в последовательных р-циях с ArfA и с XynA. Эти синергичные ферменты, как оказалось, представляют собой потенциально ускоряющие скорость р-ции ферменты для эффективной деградации гемицеллюлоз. Когда были сконструированы миницеллюлосомы из целлюлосомных ферментов (XynA и EngL) и мини-CbpA с когезинами 1 и 2 (мини-CbpA1 и 2) и мини-CbpA с когезинами 5 и 6 (мини-CbpA5 и 6), наблюдалась более высокая активность, чем у соответствующих ферментов в отдельности. На основании рез-тов о деградации различных типов целлюлоз и гемицеллюлоз, взаимодействии между целлюлосомными ферментами (XynA и EngL) и мини-CbpA обнаружилось разнообразие, предполагающее, что взаимодействия докерин-когезин у Cl. cellulovorans могут быть более селективны, чем случайные. США, Section of Molecular and Cellular Biology, Univ. of California, Davis, CA 95616. Библ. 46
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: КУКУРУЗНЫЕ ВОЛОКНА
КСИЛАН

АРАБИНАН

ЦЕЛЛЮЛАЗА

БИОДЕГРАДАЦИЯ

ЦЕЛЛЮЛОЗЫ

ГЕМИЦЕЛЛЮЛАЗЫ

ЦЕЛЛЮЛОСОМЫ

CLOSTRIDIUM CELLULOVORANS (BACT.)


Доп.точки доступа:
Koukiekolo, Roger; Cho, Hee-Yeon; Kosugi, Akihiko; Inui, Masayuki; Yukawa, Hideaki; Doi, Roy H.

20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 07.08-04Б2.245

    Zverlov, Vladimir V.

    Two new cellulosome components encoded downstream of cell in the genome of Clostridium thermocellum: The non-processive endoglucanase CelN and the possibly structural protein CseP [Text] / Vladimir V. Zverlov, Galina A. Velikodvorskaya, Wolfgang H. Schwarz // Microbiology. - 2003. - Vol. 149, N 2. - P515-524 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Два новых целлюсомных компонента, кодируемых ниже celI в геноме Clostridium thermocellum: не процессивная эндоглюканаза CelN и возможный структурный белок CseP
Аннотация: Clostridium thermocellum продуцирует большое количество внеклеточных целлюлаз. Определили нуклеотидную последовательность генного кластера, содержащего гены celI, celN и cseP в Clostridium thermocellumштамм F7. Генные продукты Cel9I и Cel9N - структурно близкие ферменты из семейства гликозилгидролаз 9, имеющие модуль связывания углеводородов (CBM3c), но отличающиеся по характеристикам: Cel9I - не целлюсомный белок с дополнительным CBM (CBBM3b), а Cel9N содержит целлюсомный модуль и не имеет дополнительного CBM. В отличие от Cel9N, Cel9I - процессивная эндоглюканаза. Оба фермента гидролизуют фосфорнокислую целлюлозу, но с разными продуктами гидролиза. Установили, что белок CseP присутствует в целлюсоме. Он гомологичен белку сборки споровой оболочки CotH Bacillus subtilis, что позволило сделать заключение о структурной роли CseP в целлюсоме. Россия, Inst. of Molecular Genetics, Russian Academy of Sci., Kurchatov Sc, 123182 Moscow. Библ. 38
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: БИОДЕГРАДАЦИЯ
ЦЕЛЛЮЛОЗА

ФЕРМЕНТЫ

ЦЕЛЛЮЛОСОМА

СТРУКТУРА

ГИДРОКСИЛГИДРОЛАЗА CEL9I

ПРОЦЕССИВНАЯ ЭНДОГЛЮКАНАЗА CEL9N

БЕЛОК

БЕЛОК ЦЕЛЛЮЛОСОМЫ CSEP

CLOSTRIDIUM THERMOCELLUM (BACT.)


Доп.точки доступа:
Velikodvorskaya, Galina A.; Schwarz, Wolfgang H.

 1-20    21-40   41-45 
 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)