СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗА I<.>)

Общее количество найденных документов : 8
Показаны документы с 1 по 8

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.05-04Б3.99

A comparative study of two retaining enzymes of Trichoderma reesei: Transglycosylation of oligosaccharides catalysed by the cellobiohydrolase I, Cel7A, and the 'бета'-mannanase, Man5A [Text] / Vesa Harjunpaa [et al.] // FEBS Lett. - 1999. - Vol. 443, N 2. - P149-153 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Сравнительное изучение двух ферментов Trichoderma reesei, действующих с сохранением конфигурации аномерного центра. Трансгликозилирование олигосахаридов, катализируемое целлобиогидролазой I (Cel7A) и 'бета'-маннаназой Man5A
Аннотация: С помощью ВЭЖХ, MALDI-TOF-масс-спектрометрии и ЯМР исследовали кинетику гидролиза целло- или манноолигосахаридов ферментами Cel7A или Man5A мутантных штаммов T. reesei с отсутствующими генами различных целлюлаз. Обнаружено, что на первых этапах гидролиза (Man)[4-6] под действием Man5A не образуется свободной маннозы, а при гидролизе целлотриозы и целлотетраозы под действием Cel7A образуется, гл. обр., целлобиоза за счет высвобождения глюкозы с невосстанавливающего конца субстрата. Промежуточные продукты на начальных этапах гидролиза целло- и манноолигосахаридов были длиннее на одно звено в случае Cel7A или на два звена в случае Man5A по сравнению с исходным субстратом. Финляндия, VTT Chem. Technol., Espoo. Библ. 29

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗА I
'БЕТА'-МАННАНАЗА
ГИДРОЛИЗ СУБСТРАТОВ
КИНЕТИКА
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
СРАВНЕНИЕ
TRICHODERMA REESEI

Доп.точки доступа:
Harjunpaa, Vesa; Helin, Jari; Koivula, Anu; Siika-aho, Matti; Drakenberg, Torbjorn

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 11.03-04Б3.31

Expression of Trichoderma reesei cellulases CBHI and EGI in Ashbya gossypii [Text] / Ribeiro Orquidea [et al.] // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 2010. - Vol. 87, N 4. - P1437-1446 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Экспрессия целлюлаз CBHI и EGI Trichoderma reesei в Ashbya gossypii

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: TRICHODERMA REESEI (FUNGI)
ЦЕЛЛЮЛАЗЫ
ЭНДОГЛЮКАНАЗА I
ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗА I
РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ
ASHBYA GOSSYPII (FUNGI)
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ПРОДУЦЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Orquidea, Ribeiro; Marilyn, Wiebe; Marja, Ilmen; Lucilia, Domingues; Merja, Penttila

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.257

Monoclonal antibodies against different domains of cellobiohydrolase I and II from Trichoderma reesei [Text] / Harald Mischak [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Yen. Subl. - 1989. - Vol. 990, N 1. - P1-7 . - ISSN 0304-4165
Перевод заглавия: Моноклональные антитела против различных доменов целлобиогидролазы I и II из Trichoderma reesei
Аннотация: Получены моноклональные антитела (АТ) против двух функционально различных доменов, имеющихся у двух целлобиогидролаз (ЦБГI и ЦБГII) T. reesei. Эти АТ делились на четыре группы, к-рые специфически узнают (методом вестерн-блота и иммуноферментного анализа): центральный белок внутри ЦБГI, центральный белок внутри ЦБГII, р-н ВА в ЦБГI и р-н АВВ' в ЦБГII. Не наблюдалось перекрестных р-ций внутри этих четырех групп АТ. АТ также специфически реагировали с белками, близкими по размеру ЦБГI и ЦБГII, из др. штаммов Trichoderma, но не с целлюлазами из др. грибов. Анализ фильтратов культур T. reesei QM 9414, полученных на различных стадиях роста в присутствии целлюлозы на забуференной среде (рН 5-6), показал присутствие только единичных полос ЦБГI и ЦБГII даже после продолжительного культивирования (160 ч). Однако, после культивирования штамма на незабуференных средах появлялись дополнительные белки с низким М[r], к-рые реагировали с АТ против центральных белков ЦБГI и ЦБГII, но не с АТ против соотв. р-ной ВА и АВВ'. Кол-во этих белков с низкими М[r] возрастало на незабуференных средах, дополненных 3-кратных кол-вом орг. источника азота (пептоном). Анализ некоторых продажных препаратов целлюлаз из T. harzianum выявил такой же набор белков с пониженными М[r], в отличие от образцов целлюлаз из др. грибов. В тех препаратах, где наблюдалась множественность ЦБГI и ЦБГII, найдена повышенная активность кислой протеиназы. Эти результаты означают, что использование незабуференных сред с высоким содержанием азота для производства целлюлаз может приводить к существенной протеолитической модификации секретируемых ЦБГ. Библ. 32. Австрия, C. P. Kubicek, Abt. Mikrob. Biochem., Inst. 172, TU Wien, A-1060 Wien.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.17.11
Рубрики: ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗЫ
ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗА I
ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗА II
МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
ПОЛУЧЕНИЕ
ИММУНОБЛОТИНГ
ИММУНОФЕРМЕНТНЫЙ АНАЛИЗ
TRICHODERMA REESCI (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Mischak, Harald; Hofer, Franz; Messner, Robert; Weissinger, Eva; Hayn, Marianne; Tomme, Peter; Esterbauer, Hermann; Kuchler, Ernst; Claeyssens, Marc; Kubicek, Christian P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.04-04Б3.93

Heitz, H. -J.
Amorphouscellulose dispersing activity of cellobiohydrolase I of Trichoderma reesei. Suggestion for an interpretation of the C[1]-effect [Text] / H. -J. Heitz, K. Witte, A. Wartenberg // Acta biotechnol. - 1990. - Vol. 10, N 3. - P277-282 . - ISSN 0138-4988
Перевод заглавия: Диспергирующая активность целлобиогидролазы I из Trichoderma reesei по отношению к аморфной целлюлозе. Возможная интерпретация С[1]-эффекта
Аннотация: Изучено действие двух изоформ целлобиогидролазы I (ЦБПИ/1 и ЦБПI/2) из Trichoderma reesei, выделенных из коммерческого препарата Celluclast, на аморфную целлюлозу. Показано, что мутность суспензии целлюлозы повышается на 50-70% за первые 30 сек ее инкубации с названными ферментами, что вызвано агрегацией целлюлозных гранул с образованием кластеров разного размера (подтверждено фазово-контрастной микроскопией). Этот эффект, по мнению авторов, идентичен т. наз. С[1]-эффекту и связан с увеличением степени гидратации целлюлозы, что способствует повышению ее чувствительности по отношению к экзо- и эндоглюканазам. Обнаруженный эффект не ингибируется целлобиозой (в отличие от собственно деградации целлюлозы под действием ЦБГI) и выражен в значительно меньшей степени для Culluclast и двух изоформ ЦБГII. Для целлюлазы из Aspergillus niger он не выражен вовсе. Показано также, что экзо-(для ЦБГI) и эндо-(для ЦБГII) глюканазные активности можно различить по форме временной зависимости мутности суспензии целлюлозы: линейная в первом случае и экспоненциальная - во втором. Библ. 14.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗА I
TRICHODERMA REESEI
ИЗОФОРМЫ
АКТИВНОСТЬ
ФЕРМЕНТНЫЕ ПРЕПАРАТЫ
CELLUCTAST
ЦЕЛЛЮЛОЗА
АМОРФНАЯ
МОДИФИКАЦИЯ
ENZYMES

Доп.точки доступа:
Witte, K.; Wartenberg, A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.05-04Б2.724

Site-directed mutagenesis of the putative catalytic residues of Trichoderma reesei cellobiohydrolase I and endoglucanase I [Text] / Yasushi Mitsuishi [et al.] // FEBS Lett. - 1990. - Vol. 275, N 1-2. - P135-138 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Сайт-направленный мутагенез предполагаемых каталитических остатков целлобиогидролазы I и эндоглюканазы I Trichoderma reesei
Аннотация: Методом сайт-направленного мутагенеза сконструированы замены предполагаемых каталитич. остатков целлобиогидролазы I (I) и эндоглюканазы I (II) Trichoderma reesei: Глу[1][2][6] Глн, Асп[1][3][0] Асн и Асп[1][3][2] Ала в I и Глу[1][2][7] Асн в II. Замена Глу[1][2][6], считающегося донором Н+ у I, не вызывает полной утраты активности, а замена Глу[1][2][7] в гомологичной II полностью инактивирует II. Обсуждается влияние гликозилирования на ферментативную активность продуцируемых дрожжами целлюлаз. Библ. 20. Финляндия, VTT Biotechnical Lab., SF-02151 Espoo.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.35.07
Рубрики: TRICHODERMA REESEI (FUNGI)
ГЕНЫ
ГЕН ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗЫ I
ГЕН ЭНДОГЛЮКОНАЗЫ I
СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗА I
ЭНДОГЛЮКОНАЗА I
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
САЙТ-НАПРАВЛЕННЫЙ МУТАГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Mitsuishi, Yasushi; Nitisinprasert, Sunee; Saloheimo, Markku; Biese, Isa; Reinikainen, Tapani; Claeyssens, Marc; Keranen, Sirkka; Knowles, Jonathan K.C.; Teeri, Tuula T.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.06-04М1.249

The competitive inhibition of Trichoderma reesei C30 cellobiohydrolase I by guanidine hydrochloride [Text] / Jonathan Woodward [et al.] // FEBS Lett. - 1990. - Vol. 270, N 1-2. - P143-146 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Конкурентное ингибирование целлобиогидролазы I из Trichoderma reesei C30 под действием гидрохлорида гуанидина
Аннотация: р-нитрофенилцеллобиозидазная активность целлобиогидролазы I (CBHI) конкурентно ингибировалась гидрохлоридом гуанидина (II) в конц-иях, к-рые не влияли на флуоресценцию триптофана фермента. В присутствии 0,14 М II (конц-ия, необходимая для торможения активности на 50%) К[m] фермента CBHI, исходно равная 3,6 мМ, повышалась до 45,4 мМ. Близкие конц-ии хлорида лития и мочевины не влияли на активность CBHI. Ингибирование зависело от рН и имело максимум при рН 4,0 - рН 5,0, совпадающий с макс. активностью фермента. Показали, что 1,2 моля I обратимо связывают 1 моль CBHI. Предполагается, что ингибирование возникает в рез-те взаимодействия между положительно заряженной группой гуанидина и карбоксилированной группой глутаминовой к-ты 126 в каталитич. центре фермента. США, Chem. Technol. Div., Oak Ridge Nat. Lab., Oak Ridge, TN 37831-6194. Библ. 17.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.13
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗА I
ИНГИБИРОВАНИЕ
ГУАНИДИНГИДРОХЛОРИД
TRICHODERMA REESEI C30

Доп.точки доступа:
Woodward, Jonathan; Carmichael, Jeffrey S.; Capps, Katherine M.; Herrmann, Paul C.; Lee, Norman E.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.01-04Б2.138

Cellobiohydrolase II is the main conidial-bound cullulase in Trichoderma reesei and other Trichoderma strains [Text] / Robert Messner [et al.] // Arch. Microbiol. - 1991. - Vol. 155, N 6. - P601-606 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Целлобиогидролаза II является главной, связанной с конидиями, целлюлазой у Trichoderma reesei и других штаммов Trichoderma
Аннотация: С помощью моноклональных антител определяли присутствие целлобиогидролаз I и II (ЦБГ I и II) и эндоглюканазы I (ЭГ I) на поверхности конидий Trichoderma reesei штаммов QM 9414 и RUT C-30 и у восьми др. видов р. Trichoderma. Белки выделяли с поверхности неионными детергентами. Обнаружены как ЦБГ I, так и ЦБГ II, но в отличие от внеклеточной культуральной жидкости, доминирующей целлюлазой на конидиях была ЦБГ II, а ЭГ I отсутствовала. Штамм RUT C-30 содержал больше ЦБГ II, чем штамм QM 9414. Несколько копий гена chb2 были введены в хромосому T. reesei методом трансформации. Стабильные многокопийные трансформанты секретировали в 2-4 раза больше ЦБГ II при росте на лактозе, но секреция ЦБГ I не была изменена. В результате роста на целлюлозе повышалась секреция как ЦБГ I, так и ЦБГ II. Те штаммы T. reesei, к-рые имели наивысшую целлюлазную активность на целлюлозе, содержали наивысшие уровни связанной с конидиями ЦБГ II. У различных видов р. Trichoderma доминирующей конидиальной целлюлазой также была ЦБГ II. Ил. 5. Библ. 31. Австрия, Abteilung fur Mikrobielle Biochem., Inst. fur Biochemische Technologie und Mikrobiol., TU Wien, A-1060 Wien.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗЫ
ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗА I
ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗА II
ЭНДОГЛЮКАНАЗЫ
ЭНДОГЛЮКАНАЗА I
КОНИДИАЛЬНЫЕ ЦЕЛЛЮЛАЗЫ
TRICHODERMA REESEI (FUNGI)
ШТАММ QM9414
ШТАММ RUT C-30
TRICHODERMA (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Messner, Robert; Kubicek-Pranz, Eva M.; Gsur, Andrea; Kubicek, Christian P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI36) 16.07-04А4.353

Joint X-ray crystallographic and molecular dynamics study of cellobiohydrolase i from Trichoderma harzianum: Deciphering the structural features of cellobiohydrolase catalytic activity [Text] / L. C. Textor [et al.] // FEBS Journal. - 2013. - Vol. 280, N 1. - P56-59 . - ISSN 1742-464X
Перевод заглавия: Совместные исследования с помощью рентгеновской кристалографии и молекулярной динамики целлобиогидролазы I Trichoderma harzianum: расшифровка структурных особенностей каталитической активности целлобиогидролазы
Аннотация: На основе данных по исследованию кристаллической структуры каталитического корового домена целлобиогидролазы I (Cel7A) Trichoderma harzianum обсуждаются причины более высоких величин k[cat] и K[M] и более низкое ингибирование продуктом этого фермента, по сравнению с гомологичной Cel7A Trichoderma reesei. Бразилия, Inst. Fisica Sao Carlos, Univ. Sao Carlos, Sao Carlos, SP 13560-970

ГРНТИ	34.49.33

ВИНИТИ 341.49.33.17
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗА I
CEL7A
КАТАЛИТИЧЕСКИЙ КОРОВЫЙ ДОМЕН
СТРУКТУРА
ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ ГИДРОЛИЗ
КИНЕТИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
СРАВНЕНИЕ
T. HARZIANUM
T. REESEI
РЕНТГЕНОВСКАЯ КРИСТАЛЛОГРАФИЯ

Доп.точки доступа:
Textor, L.C.; Colussi, F.; Silveira, R.L.; Serpa, V.; De, Mello B.L.; Muniz, J.R.C.; Squina, F.M.; Pereira, N.; Skaf, M.S.; Polikarpov, I.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска