Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ХИМИОТРИПСИН<.>)
Общее количество найденных документов : 8
Показаны документы с 1 по 8
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 89.10-04Б3.33

    Schomaecker, Reinhard.

    Interaction of enzymes with surfactants in aqueous solution and in water-in-oil microemulsions [Text] / Reinhard Schomaecker, Brian H. Robinson, Paul D. I. Fletcher // J. Chem. Soc. Faraday Trans. Pt. 1. - 1988. - Vol. 84, N 12. - P4203-4212 . - ISSN 0300-9599
Перевод заглавия: Взаимодействие ферментов с поверхностноактивными веществами в водных растворах и в микроэмульсиях вода в масле
Аннотация: Изучена кинетика реакции гидролиза, катализируемой какой-либо липазой (ЛП) и 'альфа'-химотрипсином (ХТ) в водных растворах в присутствии ПАВ. Например, поведение ЛП в гидролизе пара-нитрофенилбутирата зависит от ее происхождения (из Кл дрожжей Candida или Chromobacterium viscosum). В основном эксперименты выполнены с нефракционированным образцом ЛП C. viscosum. Наблюдалось обратимое конкуретное ингибирование с натрийдодецилсульфатом и цетилтриметиламмоний бромидом (I) и неконкурентное ингибирование с аэрозолем "ОТ". Исследуемая ЛП не подвержена денатурации под действием ПАВ в течение нескольких часов. Не наблюдалось корреляции между поведением ХТ в водных растворах с ПАВ и в микроэмульсии вода в масле. В отличие от ЛП, гидролиз N-глутарил-L-фенилаланин-пара-нитроанилида, катализируемый ХТ, в водном растворе и в эмульсии, протекает с ингибированием и денатурацией фермента. Денатурирующим, но не ингибирующим агентом для ХТ является I. В присутствии субстрата денатурация не происходит. В отличие от ХТ, ферментативная активность ЛП восстанавливается при добавлении 'альфа'-циклодекстрина до величины, регистрируемой в отсутствие ПАВ. Т. о., ЛП, но не ХТ, является подходящим ферментом для катализа в микроэмульсиях. Ил. 6. Библ. 14. Великобритания, Chemical Lab., Univ. of Kent at Canterbury, Canterbury, Kent CT2 7NH.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.01
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ЛИПАЗА

ХИМИОТРИПСИН*АЛЬФА

ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

ПОВЕРХНОСТНО-АКТИВНЫЕ ВЕЩЕСТВА

ВОДНЫЕ РАСТВОРЫ

МИКРОЭМУЛЬСИИ

НИТРОФЕНИЛБУТИРАТ

CANDIDA (FUNGI)

CHROMOBACTERIUM (BACT.)

ГИДРОЛИЗ

КИНЕТИКА РЕАКЦИИ

ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ КАТАЛИЗ


Доп.точки доступа:
Robinson, Brian H.; Fletcher, Paul D.I.


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 90.01-04М4.160

    Aletor, V. A.

    Effect of dietary sub-lethal doses of lima bean lectin on relative organ weights, pancreatic and intestinal trypsin (EC 3.4.21.4) and chymotrypsin (EC 3.4.21.1) in the rat [Text] / V. A. Aletor // Nahrung. - 1989. - Vol. 33, N 4. - P355-360
Перевод заглавия: Эффект сублетальных доз лектина из бобов сои в диете на относительную массу органов и активность трипсина и химотрипсина в поджелудочной железе и кишечнике
Аннотация: Очищенный лектин из бобов сои в сублетальных дозах вводили в рацион крысят после прекращения кормления грудным молоком и изучали изменения относит. массы (М) органов, а также активности трипсина и химотрипсина. В ответ на введение лектина резко снижалась М печени, незначительно увеличивалась М сердца. Заметного действия введение лектина в рацион на М почек, поджелудочной железы и селезенки не оказало. С увеличением уровня лектина в пище обнаруживалась тенденция к снижению активности ферментов поджелудочной железы, но эти изменения были статистически не достоверны. Активности трипсина и химотрипсина в тонкой кишке были при действии лектина значительно снижены; в толстой и слепой кишках изменений не обнаружено. В тонкой кишке активности трипсина и химотрипсина обнаруживают значит. отрицательную квадратичную зависимость с дозой пищевого лектина. Величины коэф. множественного определения R{2} для трипсина и химотрипсина составляют соответственно - 0,77 и 0,76. Нигерия, Fed. Univ. Technology, P.M.B. 704, Akure. Библ. 12.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.41.21.15.55
Рубрики: ПИЩА
БОБЫ

ЛЕКТИН

ПОДЖЕЛУДОЧНАЯ ЖЕЛЕЗА

ТРИПСИН

ХИМИОТРИПСИН

МАССА ОРГАНОВ

КРЫСЫ



3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.07-04Б2.134

    Kourteva, Yordanka.

    Production of extracellular trypsin and chymotrypsin inhibitors by a Streptomyces sp [Text] / Yordanka Kourteva, Blaga Angelova, Valya Peretz // J. Basic. Microbiol. - 1989. - Vol. 29, N 7. - P413-417
Перевод заглавия: Образование Streptomyces sp. внеклеточных ингибиторов трипсина и химотрипсина
Аннотация: Образование внеклеточных ингибиторов Streptomyces sp. 1-72, специфичных к трипсину или к химотрипсину, исследовано по отношению к росту клеток и составу среды культивирования. Биосинтез этих ингибиторов изменяется в течение жизненного цикла, достигая максимума в поздней экспоненциальной фазе. Все исследованные источники углерода, включая крахмал, дисахариды и моносахариды, в равной мере поддерживают образование обоих ингибиторов, тогда как влияние различных источников азота значительно варьирует, и некоторые из них (неорганические) полностью неэффективны. Субстраты, хорошо поддерживающие и стимулирующие биосинтез ингибиторов - это триптон (3%) для трипсина и пептон (3%) для химотрипсина соответственно, при использовании 1% крахмала как источника углерода. Библ. 15. Болгария, Inst. of Microbiol., Bulgarian Ac. of Sci., Sofia 1113.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: STREPTOMYCES (BACT.)
ПРОТЕАЗЫ

ТРИПСИН

ХИМИОТРИПСИН

ИНГИБИТОРЫ

ИНГИБИТОР ТРИПСИНА

ИНГИБИТОР ХИМИОТРИПСИНА

БИОСИНТЕЗ

СУБСТРАТЫ

ВЛИЯНИЕ


Доп.точки доступа:
Angelova, Blaga; Peretz, Valya


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 90.07-04М5.265

    Кубышкин, А. В.

    Клинические и экспериментальные исследования биологических эффектов низкочастотного электромагнитного поля при неспецифических воспалительных процессах в легких [Текст] / А. В. Кубышкин, А. М. Лукач // Актуал. вопр. эксперим. и клин. физио-бальнеотерапии. - Свердловск, 1989. - С. 53-56
Аннотация: Анализировали реоэнцефалограммы (РЭГ) и реопульмонограммы (РПГ) 115 б-ных хронич. неспецифич. заболеваниями легких. Регистрацию проводили станд. методами 2 раза в день в дни различной активности геомагнитного поля (ГМП), оцениваемого по величине индекса С[р] бюллетеня Ин-та геофизики (Геттинген). Периоды, когда значение индекса не превышало 0,7, определяли как магнитоспокойные, более 0,7 - как магнитовозмущенные. В дни геомагнитной активности наиболее выраженно возрастал дикротический индекс и величина анакроты РЭГ, а также амплитуда реографич. волны и величины реографич. цикла РПГ. При облучении крыс полем меньшей напряженности отмечалось увеличение эстеразной активности и снижение способности сыворотки крови связывать химиотрипсин после 5 процедур. Т. обр. вариации ГМП могут влиять на состояние сосудистого тонуса и биохим. механизмы, участвующие в его регуляции. СССР, НИИ физ. методов лечения и мед. климатологии, Ялта.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.53.17.07
Рубрики: ЭЛЕКТРОМАГНИТНЫЕ ПОЛЯ
НИЗКОЧАСТОТНЫЕ

ГЕОМАГНИТНАЯ АКТИВНОСТЬ

ЛЕГКИЕ

РЕОЭНЦЕФАЛОГРАММА

РЕОПУЛЬМОГРАММА

СЫВОРОТКА КРОВИ

ХИМИОТРИПСИН

ЧЕЛОВЕК

КРЫСЫ

КЛИМАТОЛОГИЯ


Доп.точки доступа:
Лукач, А.М.


5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 91.07-04К1.167

    Jutila, Mark A.

    Low-dose chymotrypsin treatment inhibits neutrophil migration into sites of inflammation in vivo: Effects on Mac-1 and MEL-14 adhesion protein expression and function [Text] / Mark A. Jutila, Takashi K. Kishimoto, Mary Finken // Cell. Immunol. - 1991. - Vol. 132, N 1. - P201-214 . - ISSN 0008-8749
Перевод заглавия: Обработка [in vitro] химиотрипсином в низкой дозе угнетает миграцию нейтрофилов в очаг воспаления in vivo: влияние на экспрессию и функции адгезионных белков Mac-1 и MEL-14
Аннотация: Обработка мышиных нейтрофилов (Нф) костного мозга in vitro химиотрипсином (0,1 Е/10{6} Нф; 10 мин, 37'ГРАДУС'С) подавляет на 90% экспрессию антигена MEL-14 (независимо от процесса активации Нф) и не оказывает влияния на другие адгезионные белки - Мас-1, LFA-1, RB6-8С5 и SK105. Др. протеазы (трипсин, эластаза, коллагеназа) такого действия не оказывали. Обработанные Нф сохраняли способность прилипать к пластмассе, отвечали направленной миграцией на компонент. комплемента С5а и повышенной экспрессией антигена Мас-1 при действии форболмиристацетата, однако утрачивали на 95% способность связываться с венулами периф. лимфатических узлов ex vivo и на 85% - мигрировать в очаг воспаления после в/в введения животным. Т. обр., антиген MEL-14 играет важную роль в экстравазации Нф in vivo. Библ. 37. Vet. Mol. Biol. Lab., Montana St. Univ., Bozeman, MT 59717, US.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.43.29.29.23 + 343.43.29.29.23
Рубрики: НЕЙТРОФИЛЫ
МИГРАЦИЯ

ХИМИОТРИПСИН

БЕЛОК MAC-1

БЕЛОК MEL-14

МЫШИ


Доп.точки доступа:
Kishimoto, Takashi K.; Finken, Mary


6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 92.07-04М4.350

   

    Faecal chymotrypsin and fat concentration in the screening of steatorrhoea in chronic pancreatitis [Text] / L. Benini [et al.] // World Congr. Gastroenterol., Sydney, 26-31 Aug., 1990. - Abington, 1990. - P174 . - ISBN 1-85113-111-6
Перевод заглавия: Концентрация химотрипсина и жира в кале при скрининге стеатореи у больных хроническим панкреатитом
Аннотация: В образцах кала 48 б-ных хронич. панкреатитом (гр. 1) и 40 б-ных др. заболеваниями ЖКТ (гр. 2) путем измерения отражения в ближней инфракрасной области и фотометрич. методом определяли конц-ии жира и химотрипсина соотв. Выраженная стеаторея (ВС; суточная экскреция с калом более 20 г жира) обнаружена у 15 б-ных гр. 1 и 7 б-ных гр. 2, умеренная стеаторея (суточная экскреция с калом 10-20 г жира) - у 4 б-ных гр. 1 и 9 б-ных гр. 2. Конц-ия жира в кале более 9,5% была у 93% б-ных гр. 1 с ВС, но только у 42,8% б-ных гр. 2 с ВС. Конц-ия химотрипсина в кале была повышена у 80% б-ных гр. 1 с ВС. Одновременное повышение обоих показателей установлено у 73% б-ных гр. 1 с ВС. Диагностич. эффективность обнаружения умеренной стеатории при измерении конц-ии жира или химотрипсина была низкой. Италия, Univ. of Verona at Valeggior s/M.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.33.25
Рубрики: ПОДЖЕЛУДОЧНАЯ ЖЕЛЕЗА
ПАНКРЕАТИТ

КАЛ

СТЕАТОРЕЯ

ХИМИОТРИПСИН

ЧЕЛОВЕК


Доп.точки доступа:
Benini, L.; Caliari, S.; Bardelli, E.; Bettelini, S.; Scattolini, C.; Pilati, S.; Castellani, G.; Bonfante, F.; Scuro, L.A.; Vantini, I.


7.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 93.04-04Н3.121

   

    Podporny ucinok hydrolytickych enzymov priliecbe imunocytomu a plazmocytomu [Text] / A. Sakalova [et al.] // Vnitr. Lek. - 1992. - Vol. 38, N 9. - С. 921-929
Перевод заглавия: Адъювантное действие гидролитических ферментов при лечении иммуноцитомы и плазмацитомы
Аннотация: Больных плазмацитомой и макроглобулинемией Вальденстрема лечили помимо стандартной химиотерапии (по схеме MOCCA: метилпреднизолон+онковин+циклофосфан+ +CCNU+алкеран) гидролитическими ферментами (ГФ, химиотрипсин, трипсин, папаин, экстракт тимуса) и сравнивали эффективность лечения с лечением только МОССА. Комбинация МОССА+ГФ позволила быстрее добиться ремиссии, причем продолжительность ремиссии была больше, чем при лечении только МОССА. При комбинированном лечении наблюдали более заметное снижение уровня общего белка, парапротеинов и 'бета'[2]-микроглобулина. Авт. считают, что комбинация ХТ с ГФ особенно эффективна при непереносимости интерферона. Словакия, Klinica hematologie a transfuziologie Fakultnei nemocnice, Bratislava. Библ. 13.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 761.29.49.55.07.11.11.99
Рубрики: МИЕЛОМА
ВАЛЬДЕНСТРЕМА МАКРОГЛОБУЛИНЕМИЯ

ХИМИОТЕРАПИЯ КОМБИНИРОВАННАЯ

СХЕМА MOCCA

ФЕРМЕНТЫ ГИДРОЛИТИЧЕСКИЕ

ТРИПСИН

ХИМИОТРИПСИН

ПАПАИН

ЭКСТРАКТ ТИМУСА

ЧЕЛОВЕК


Доп.точки доступа:
Sakalova, A.; Mikulecky, M.; Holomanova, D.; Langner, Ranseberger; Stauder, G.; Mistrik, M.; Gazova, S.; Chabronova, J.; Benzova, M.; Prummerova, I.


8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.11-04Б2.012

    Севастьянова, Е. В.

    Иммобилизация протеолитических ферментов на угольных материалах [Текст] / Е. В. Севастьянова, Т. И. Давиденко // Прикл. биохимия и микробиол. - 1993. - Т. 29, N 3. - С. 375-380 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Иммобилизация протеолитич. ферментов на угольных материалах зависела от конц-ии взятого в иммобилизацию белка, соотношения белок:носитель и pH. Рассмотрена кинетика адсорбции протеолитич. ферментов на угольных материалах, совместная иммобилизация протеаз с литич. ферментом. Изучены св-ва полученных препаратов (термо- и рН-оптимумы), влияние 'гамма'-стерилизации. Иммобилизованные на угле СКН-2П химотрипсин и террилитин при работе в колоночном режиме гидролизовали 0,2%-ный р-р казеина в течение 25-27 сут с максимальной степенью гидролиза 50-70%. Библ. 15. Украина, Физ.-хим. ин-т АН Украины, Одесса.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.05.09
Рубрики: ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ

УГОЛЬНЫЕ МАТЕРИАЛЫ

КИНЕТИКА АДСОРБЦИИ

ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ

ХИМИОТРИПСИН

ТЕРРИЛИТИН

КАЗЕИН

ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ ГИДРОЛИЗ


Доп.точки доступа:
Давиденко, Т.И.


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)