СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ФОСФОРИБОЗИЛПИРОФОСФАТ<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

РЖ ВИНИТИ 34 (BI21) 04.12-04И2.48

Closed site complexes of adenine phosphoribosyltransferase from Giardia lamblia reveal a mechanism of ribosyl migration [Text] / Wuxian Shi [et al.] // J. Biol. Chem. - 2002. - Vol. 277, N 42. - P39981-39988 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Комплексы с закрытым центром аденинфосфорибозилтрансферазы из Giardia lamblia выявляют механизм миграции рибозильной группы
Аннотация: Аденинфосфорибозилтрансферазу (АФРТ) G. lamblia кристаллизовали совместно с 9-деазааденином (9dA) и сульфатом или с 9dA и фосфорибозилпирофосфатом магния (Mg-ФРПФ). Структуры этих комплексов определены с разрешением, соответственно, 1,85 и 1,95 A (R 21,9 и 21,8%; коды в PDB 1L1Q и 1L1R). АФРТ является симметричным гомодимером с мономерами, организованными вокруг коров с укладкой Россмана, присущей всем известным пуринфосфорибозилтрансферазам. Каждый каталитический центр имеет небольшой закрывающий домен, присущий только АФРТ. Структура отражает некоторые особенности каталитической реакции: (1) для связывания пирофосфата в комплексе с 9dA и Mg-ФРПФ необходима непролиновая цис-пептидная связь Glu61-Ser62, но в комплексе АФРТ с 9dA и сульфатом эта связь имеет транс-конформацию; (2) петля каталитического центра закрыта в обоих комплексах, а Glu100 этой петли действует как кислота или основание при протонировании-депротонировании N7 аденинового кольца; (3) заряд пирофосфорильной группы нейтрализован одним ионом Mg{2+} и Arg 63, в отличие от гипоксантингуанинфосфорибозилтрансфераз, в которых в этом участвуют 2 иона Mg{2+}; (4) наиболее близки к АФРТ по структуре оротатфосфорибозилтрансферазы, что говорит о разных путях эволюции разных пуринфосфорибозилтрансфераз. Сравнение АМФ и 9dA+Mg=ФРПФ в каталитическом центре показало, что в ходе катализа происходит смещение на 2,1 A аномерного атома C рибозила при неизменном положении аденинового кольца и 5-фосфорильной группы. Это служит еще одним примером смещения нуклеофила при миграции электрофила. США, Dep. Biochem., Albert Einstein Coll. Med., Bronx, NY 10461. Библ. 36

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.15.13.99.17
Рубрики: АДЕНИНФОСФОРИБОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
9-ДЕАЗААДЕНИН
СУЛЬФАТ
ФОСФОРИБОЗИЛПИРОФОСФАТ МАГНИЯ
КОМПЛЕКСЫ
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
МЕХАНИЗМ КАТАЛИЗА
GIARDIA LAMBLIA

Доп.точки доступа:
Shi, Wuxian; Sarver, Anne E.; Wang, Ching C.; Tanaka, Kelly S.E.; Almo, Steven C.; Schramm, Vern L.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 89.10-04В3.66

Dancer, Jane E.
Phosphoribosyl pyrophosphate and the measurement of inogranic pyrophosphate in plant tissues [Text] / Jane E. Dancer, Tom Rees // Planta. - 1989. - Vol. 177, N 2. - P261-264 . - ISSN 0032-0935
Перевод заглавия: Фосфорибозилпирофосфат и измерение неорганического пирофосфата в растительных тканях
Аннотация: В экстрактах корней гороха, развивающегося эндосперма кукурузы, выращенных в вегетационном опыте, и соцветий Aurm maculatum определяли в неорганический пирофосфат (ПФ[н]) с помощью пирофосфатфруктозо-6-фосфат-1-фосфотрансферазы (КФ 2.7.1.90) и сульфатаденилтрансферазы (КФ 2.7.7.4), а также содержание фосфорибозилпирофосфата (ФРибПФ). Оценивали, насколько разрушение ФРибПФ может увеличивать содержание ПФ[н]. При обоих методах определения содержание ПФ[н] в экстрактах было одинаковым, как и восстановление внесенного ПФ[н]. При выделении ПФ[н] ФРибПФ превращается в ПФ[н], но содержание ФРибПФ в исследуемых тканях кукурузы и A. macueatum было ничтожно мало по сравнению с уровнем ПФ[н], так что вклад в ФРибПФ в ПФ[н] весьма невелик. В тканях гороха содержание ФРибПФ - значительно выше. Великобритания, Botany School, Univ. of Cambridge, Cambridge СВ2 3ЕА. Библ. 18.

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.31
Рубрики: ПИРОФОСФАТ
ФОСФОРИБОЗИЛПИРОФОСФАТ
СОДЕРЖАНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
КУКУРУЗА
ГОРОХ
ARUM MACULATUM

Доп.точки доступа:
Rees, Tom

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 89.12-04М4.47

Vincent, M. Francoise
Increase in phosphoribosyl pyrophosphate induced by ATP and P[i] depletion in hepatocytes [Text] / M.Francoise Vincent, Georges Van den Berghe, Henry-Gery Hers // FASEB Journal. - 1989. - Vol. 3, N 7. - P1862-1867 . - ISSN 0892-6638
Перевод заглавия: Увеличение фосфорибозилпирофосфата в гепатоцитах, индуцируемое истощением АТФ и Ф[н]
Аннотация: Ряд соединений, снижающих в изолированных гепатоцитах содержание АТФ и Ф[н], вызывал заметное, хотя и временное увеличение конц-ии фосфорибозилпирофосфата (ФРПФ). При добавлении к гепатоцитам 5 мМ фруктозы, ксилитола, тагатозы, D-ксилулозы конц-ия ФРПФ увеличивалась соответственно до 68'+-'11, 42'+-'11, 67'+-'22 и 530'+-' '+-'50 нмолей/г клеток (базальная конц-ия 6'+-'1 нмоля/г клеток). Увеличению конц-ии ФРПФ предшествовал латентный период 5-10 мин. Макс. увеличение кол-ва ФРПФ наступало через 15 мин при добавлении фруктозы и через 30 мин после добавления ксилитола или D-ксилулозы; при действии тагарозы оно продолжало нарастать в течение 60 мин. Увеличение ФРПФ тесно связано с восстановлением внутриклеточного кол-ва Ф[н]. Содержание рибозо-5-фосфата после добавления фруктозы, ксилитола, тагатозы возрастало в 2- 5 раз, а D-ксилулозы - приблизительно в 12 раз. Обсуждается механизм, при помощи к-рого соединения, вызывающие истощение АТФ и Ф[н] в гепатоцитах, стимулируют активность ФРПФ-синтетазы в гепатоцитах. Бельгия, International Inst. of Cellular and Molecular Pathology B-1200 Brussels. Библ. 17.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: РИБОЗОФОСФАТПИРОФОСФОКИНАЗА
ФОСФОРИБОЗИЛПИРОФОСФАТ
ОБРАЗОВАНИЕ
АТФ
НЕОРГАНИЧЕСКИЙ ФОСФАТ
ГЕПАТОЦИТЫ

Доп.точки доступа:
Berghe, Georges Van den; Hers, Henry-Gery

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 90.12-04М2.149

Petersen, Aqqaluk.
Inosine/pyruvate/phosphate medium but not adenosine/pyruvate/phosphate medium introduces millimolar amounts of 5-phosphoribosyl 1-pyrophosphate in human erythrocytes a{3}{1}P-n.m.r. study [Text] / Aqqaluk Petersen, Bjorn Quistorff // Boichem. J. - 1990. - Vol. 266, N 2. - P441-446 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Среда инозин/пируват/фосфата, а не среда аденозин/пируват/фосфата индуцирует микромолярные количества 5-фосфорибозил-1-пирофосфата в эритроцитах человека. Исследование {3}P-ЯМР
Аннотация: Инкубация эритроцитов (Э) в среде с 10 мМ инозина, 10 мМ пирувата, 50 мМ фосфата и 75 мМ NaCl (рН 6,6) приводила к более чем 1000-кратному повышению конц-ии 5фосфорибозил-1-пирофосфата (I). Накопление I в Э зависело от рН среды (макс. при рН-6,6) и через 1 ч инкубации (37'ГРАДУС' С) конц-ия I в Э достигала 1,3-1,6 ммоль/л. Накопление I в Э происходило и в присутствии 2,3-ДФГ, к-рый является ингибитором I-синтетазы. Конц-ия I коррелировала с содержанием неорг. фосфата в Э. Замена инозина на аденозин устраняла образование I в Э. Дания, Odense Univ. Hospital, DK-5000. Библ. 28.

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.31.02
Рубрики: ПЕРЕЛИВАНИЕ КРОВИ
ЭРИТРОЦИТЫ
КОНСЕРВАНТЫ
ФОСФОРИБОЗИЛПИРОФОСФАТ
ЯДЕРНОМАГНИТНЫЙ РЕЗОНАНС
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Quistorff, Bjorn

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.04-04Б2.568

Mei, Baigen.
Amino-terminal deletions define a glutamine amide transfer domain in glutamine phosphoribosylpyrophosphate amidotransferase and other PurF-type amidotransferases [Text] / Baigen Mei, Howard Zalkin // J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 6. - P3512-3514 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: N-концевые делеции определяют домен переноса амидной [группы] глутамина в глутамин:фосфорибозилпирофосфат-амидотрансферазе и других амидотрансферазах типа PurF
Аннотация: Сконструирован набор делеций в клонированном гене purF Escherichia coli, кодирующем глутамин:фосфорибозилпирофосфат-амидотрансферазу (I). Эти делеции захватывают N-конец I и удаляют остатки, требующиеся для зависящей от глутамина (II) активности I. NH[3]-зависимая активность I сохраняется у делеционных вариантов, у к-рых удалено до 217 остатков. Полученные данные согласуются с моделью, согласно к-рой амидотрансферазы типа PurF содержат N-концевой домен переноса амидной группы II длиной 194-200 остатков, соединенный с аминирующим, NH[3]-зависимым доменом. Библ. 18. (H. Zalkin). США, Dept. of Biochem., Purdue Univ., West Lafayette, IN 47907.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕН ГЛУТАМИН:ФОСФОРИБОЗИЛПИРОФОСФАТ-АМИДОТРАНСФЕРАЗЫ PURF
КЛОНИРОВАНИЕ
МУТАЦИИ
ДЕЛЕЦИИ
МУТАЦИИ ГЕНА PURF
КОРРЕЛЯЦИЯ
ФЕРМЕНТЫ
ГЛУТАМИН:ФОСФОРИБОЗИЛФОСФАТАМИДО-ТРАНСФЕРАЗА
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ
СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Zalkin, Howard

РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 91.05-04М5.72

Золин, П. П.
Роль нарушений метаболизма фосфорибозилпирофосфата в патогенезе постреанимационной болезни [Текст] / П. П. Золин, Г. Е. Вейцман // Клеточ.-тканев. механизмы адапт. к действию повреждающ. факторов. - Омск, 1990. - С. 64-66
Аннотация: У крыс в постреанимационный период (после 6,5-мин. асфиксии) в печени определяли содержание фосфорибозилпирофосфата (ФРПФ), интенсивность включения в АТФ {1}{4}Cглицина и {1}{4}C-аденозина. Через 30 мин после оживления содержание ФРПФ в печени увеличивалось в 2,7 раза, а через сутки - снижалось в 3,2 раза. Увеличение уровня ФРПФ в первые 30-60 мин сопровождалось повышением интенсивности включения в АТФ {1}{4}C-глицина и {1}{4}C-аденозина. Считают, что дальнейшему усилению синтеза пуринов de novo препятствует недостаточная обеспеченность этого процесса ФРПФ. СССР. Библ. 3.

ГРНТИ	34.39.03

ВИНИТИ 341.39.03.35.33
Рубрики: РЕАНИМАЦИЯ
ОБМЕН ВЕЩЕСТВ
ФОСФОРИБОЗИЛПИРОФОСФАТ
ПЕЧЕНЬ
ПРУЖИНЫ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Вейцман, Г.Е.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска