СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=СУБФРАГМЕНТ 1<.>)

Общее количество найденных документов : 23
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-23

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 95.11-04М3.405

Interaction of skeletal-muscle myosin subfragment-1 with the actin-(338-348) peptide [Text] / Jean-Pierre Labbe [et al.] // Biochem. J. - 1994. - Vol. 299, N 3. - P875-879 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Взаимодействие субфрагмента-1 скелетно-мышечного миозина с пептидом (338-348) актина
Аннотация: Получили синтетический пептид, соответствующий последовательности остатков 338-348 в молекуле актина, и исследовали взаимодействие этого пептида с субфрагментом-1 миозина (СФ-1) из скелетных мышц кролика. Показали, что полученный пептид прочно связывается с СФ-1 (K[d]=5,5*10{-7} М). Расщепление тяжелой цепи СФ-1 трипсином на фрагменты 27, 50 и 20 кД не влияло на связывание пептида с СФ-1. Пептид связывался с СФ-1 как в отсутствие, так и в присутствии Mg{2+}-ATP, и это связывание не оказывало влияния на актин-активируемую Mg{2+}-ATPазу СФ-1. Антитела к этому пептиду связывались с актином и ослабляли связывание СФ-1 с актином, но быстро удалялись из актина при взаимодействии актина с СФ-1. Сделан вывод, что область остатков 338-348 представляет один из участков связывания СФ-1 в молекуле актина. Франция, UPR 9008 Ctr. Res. Biochim. Macromolecularie, CNRS, U249 INSERM, Univ. Montpellier-1, BP 5051, F-34033 Montpellier Cedex. Библ. 29

ГРНТИ	34.39.21

ВИНИТИ 341.39.21.15.15.27
Рубрики: МИОЗИНЫ
СУБФРАГМЕНТ 1
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
АКТИНЫ

Доп.точки доступа:
Labbe, Jean-Pierre; Lelievre, Sophie; Boyer, Mireille; Benyamin, Yves

РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 96.02-04И4.152

Guo, Xiao-Feng.
Myosin subfragment-1 isoforms having different heavy chain structures from fast skeletal muscle of thermally acclimated carp [Text] / Xiao-Feng Guo, Misako Nakaya, Shugo Watabe // J. Biochem. - 1994. - Vol. 116, N 4. - P728-735 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Изоформы субфрагмента-1 миозина из быстрых скелетных мышц акклиматизированных к теплу карпов, имеющие тяжелые цепи разной структуры
Аннотация: При протеолизе химотрипсином миозина из быстрых скелетных мышц карпов, акклиматизированных при разных т-рах, выделили 3 типа субфрагмента-1 миозина (СФ-1) с различной мол. м. тяжелой цепи: 96 кД (изоформа H1), 94 кД (изоформа H2) и 92 кД (изоформа H3). С учетом разных щелочных легких цепей А1 и А2, ассоциированных с тяжелой цепью СФ-1, всего выявлено 6 изоформ СФ-1. Изоформа H1 доминирует у карпов, акклиматизированных при 10'ГРАДУС'C, и обладает высокой актин-активируемой Mg{2+}-ATPазной активностью и низкой термостабильностью. Напротив, изоформа H3 доминирует в мышцах карпов, акклиматизированных при 30'ГРАДУС'C, и обладает низкой актин-активируемой ATPазной активностью и высокой термостабильностью. Изоформа H2 обнаружена в мышцах карпов, акклиматизированных при 10'ГРАДУС'C и 20'ГРАДУС'C. При протеолизе изоформы H3 трипсином получены 3 обычных фрагмента с мол. м. 25, 50 и 20 кД (от N-конца к C-концу), а у изоформы H1 С-концевой фрагмент имеет мол. м. 23 кД. Сделан вывод, что при разных температурах в мышцах карпа синтезируются разные изоформы тяжелой цепи миозина. Япония, Lab. Marine Biochem., Fac. Agr., Univ. Tokyo, Tokyo 113. Библ. 47

ГРНТИ	34.33.33

ВИНИТИ 341.33.33.25.17
Рубрики: МИОЗИНЫ
ИЗОФЕРМЕНТЫ
СУБФРАГМЕНТ 1
ТЯЖЕЛЫЕ ЦЕПИ
СТРУКТУРА
МЫШЦЫ
РЫБЫ
ТЕПЛОВАЯ АККЛИМАТИЗАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Nakaya, Misako; Watabe, Shugo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 96.02-04М3.335

Лобышев, В. И.
Ферментативная активность субфрагмента - 1 миозина: влияние моновалентных катионов [Текст] / В. И. Лобышев, З. И. Вишневская // Biol. Motility. - Pushchino, 1994. - С. 319-320

ГРНТИ	34.39.21

ВИНИТИ 341.39.21.15.15.27
Рубрики: МИОЗИН
СУБФРАГМЕНТ 1
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ
МОНОВАЛЕНТНЫЕ КАТИОНЫ

Доп.точки доступа:
Вишневская, З.И.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 96.02-04М3.336

Влияние модификации лизиновых остатков на структурные изменения в субфрагменте 1 миозина, вызываемые образованием стабильных комплексов с нуклеотидами [Текст] / Д. А. Павлов [и др.] // Biol. Motility. - Pushchino, 1994. - С. 38-39

ГРНТИ	34.39.21

ВИНИТИ 341.39.21.15.15.27
Рубрики: МИОЗИН
СУБФРАГМЕНТ 1
СТРУКТУРА
ЛИЗИНОВЫЕ ОСТАТКИ
МОДИФИКАЦИЯ
НУКЛЕОТИДНЫЕ КОМПЛЕКСЫ

Доп.точки доступа:
Павлов, Д.А.; Бобков, А.А.; Николаева, О.П.; Голицына, Н.Л.; Дедова, И.В.; Левицкий, Д.И.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 97.05-04М3.429

Lheureux, Karine.
Comparative studies of the monomeric and filamentous actin-myosin head complexes [Text] / Karine Lheureux, Patrick Chaussepied // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 36. - P11435-11444 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Сравнительное изучение комплексов миозиновой головки с мономерным и филаментным актином
Аннотация: Изучали свойства комплексов субфрагмента 1 миозина (S1) из скелетных мышц кролика с мономерным G-актином и полимеризованным филаментным F-актином в условиях, исключающих индуцируемую S1 полимеризацию F-актина. Показали, что при 5-кратном молярном избытке актина G-актин активирует Mg{2+}-АТФазу S1 в 3 раза, а F-актин - в 120 раз. G-актин неспособен образовывать тройной комплекс с S1 и AMPPNP. Сродство G-актина к S1 в присутствии АДФ и сродство АДФ к комплексу G-актин-S1 на порядок ниже, чем в случае F-актина. При помощи сшивки и ограниченного протеолиза показали, что в комплексе с G-актином S1 взаимодействует почти исключительно только своим положительно заряженным сегментом области остатков 636-642 с отрицательно заряженными остатками актина в петлях, образованных остатками 1-7, 20-28 и 90-100. Сделан вывод, что взаимодействие S1 с G-актином затрагивает только очень незначительную часть поверхности участков "сильного" и "слабого" связывания как в S1, так и в актине, осуществляющих взаимодействие S1 с F-актином. Франция, Ctr. Rech. Biochim. Macromoleculaire, CNRS-UPR9008, INSERM-U249, Route de Mende, BP 5051, 34033 Montpellier Cedex. Библ. 75

ГРНТИ	34.39.21

ВИНИТИ 341.39.21.15.15.27
Рубрики: МИОЗИНЫ
СУБФРАГМЕНТ 1
АКТИНЫ
МОНОМЕРНЫЙ G
ФИЛАМЕНТНЫЙ F
КОМПЛЕКСЫ
СВОЙСТВА
КРОЛИКИ
МЫШЦЫ

Доп.точки доступа:
Chaussepied, Patrick

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 97.05-04М3.430

Lheureux, Karine.
Functional significance of the binding of one myosin head to two actin monomers [Text] / Karine Lheureux, Patrick Chaussepied // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 36. - P11445-11452 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Функциональная значимость связывания одной миозиновой головки с двумя мономерами актина
Аннотация: Изучали свойства комплексов субфрагмента 1 миозина (S1) из скелетных мышц кролика с мономерным G-актином, сшитых водорастворимым карбодиимидом (сшивка "нулевой" длины) в присутствии или в отсутствие ДНКазы I, препятствующей полимеризации актина. Показали, что в обоих комплексах Mg{2+}-АТФазная активность S1 ничтожно мала (0.018 с{-1} в отсутствие ДНКазы I и 0,006 с{-1} в присутствии ДНКазы I). Только бинарный комплекс S1 с G-актином, полученный в отсутствие ДНКазы I, способен полимеризоваться с образованием филаментов F-актина, полностью декорированных молекулами S1, пришитыми к мономерам актина. Эти филаменты не отличались от филаментов F-актина, декорированных S1 в обычных условиях, без сшивки. В таких полностью сшитых комплексах S1 с F-актином Mg{2+}-АТФазная активность S1 составляла 6-7 с{-1}, т. е. мало отличалась от активности S1 в несшитых комплексах S1 с F-актином (8-9 с{-1}). Сделан вывод, что для активации АТФазы S1 актином требуется взаимодействие S1 со вторым (соседним) мономером актина в филаменте F-актина, и что полная активация АТФазы не зависит от степени насыщения F-актина головками миозина. Предполагается, что связывание S1 со вторым мономером актина требуется для инициации циклической работы головки миозина, т. е. для перехода головки от "слабого" к "сильному" связыванию с актином. Франция, Ctr. Rech. Biochim. Macromoleculaire, CNRS-U9008, INSERM-U249, Route de Mende, BP 5051, 34033 Montpellier Cedex. Библ. 57

ГРНТИ	34.39.21

ВИНИТИ 341.39.21.15.15.27
Рубрики: МИОЗИНЫ
СУБФРАГМЕНТ 1
АКТИН G
МОНОМЕРНЫЙ
КОВАЛЕНТНЫЕ И НЕКОВАЛЕНТНЫЕ КОМПЛЕКСЫ
СВОЙСТВА
КРОЛИКИ
МЫШЦЫ

Доп.точки доступа:
Chaussepied, Patrick

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 97.05-04М3.431

Andreev, O. A.
Binding of heavy-chain and essential light-chain 1 of S1 to actin depends on the degree of saturation of F-actin filaments with S1 [Text] / O. A. Andreev, J. Borejdo // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 45. - P14829-14833 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Связывание тяжелой цепи и существенной легкой цепи-1 S1 с актином зависит от степени насыщения филаментов F-актина S1
Аннотация: Изучали сшивку водорастворимым карбодиимидом (сшивка нулевой длины) тяжелой цепи (ТЦ) и щелочной (существенной) легкой цепи 1 (A1) субфрагмента 1 миозина (S1) из скелетных мышц кролика с F-актином при разных молярных отношениях S1 к F-актину. Показали, что ТЦ S1 может сшиваться с F-актином через триптические сегменты ТЦ 20 кД или 50 кД, давая продукты сшивки 150 кД и 160 кД, соотв. Сшивка S1 с 2 мономерами актина через оба участка дает сшитый комплекс 210 кД. Сшивка изоформы A1 с F-актином дает 4 доп. продукта - 64, 120, 180 и 235 кД, к-рые соответствуют сшитым комплексам A1-актин, ТЦ-актин, A1-актин-ТЦ и A1-актин-ТЦ-актин, соотв. При насыщении и F-актина S1 выход продуктов сшивки 64, 160, 185, 210 и 235 кД подавляется почти полностью, а выход продукта 150 кД почти не изменяется. При низкой степени насыщения F-актина молекулами S1 отношение сшитых комплексов 150 и 160 кД равно 1. Сшивка S1 с регулируемым F-актином не зависит от Ca{2+}. Сделан вывод, что при низких степенях насыщения F-актина молекулами S1 каждая молекула A1 контактирует с двумя мономерами актина: с одним - через участок в сегменте 20 кД ТЦ, а с другим - через участки в сегменте 50 кД ТЦ и в легкой цепи A1. При полном насыщении филаментов F-актина молекулами S1 связывание ТЦ S1 и A1 со вторым мономером актина почти полностью предотвращается, и S1 связывается только с одним мономером актина и только через актин-связывающий участок в сегменте 20 кД. США, Baylor Res. Inst., Baylor Univ. Med. Ctr., Dallas, TX 75226. Библ. 29

ГРНТИ	34.39.21

ВИНИТИ 341.39.21.15.15.27
Рубрики: МИОЗИНЫ
СУБФРАГМЕНТ 1
ТЯЖЕЛАЯ И ЛЕГКАЯ ЦЕПИ
F-АКТИН
СШИВКА КАРБОДИИМИДОМ
КОМПЛЕКСЫ
СОСТАВ
СКЕЛЕТНЫЕ МЫШЦЫ
КРОЛИКИ

Доп.точки доступа:
Borejdo, J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 97.07-04М4.37

Lheureux, Karine.
Comparative studies of the monomeric and filamentous actin-myosin head complexes [Text] / Karine Lheureux, Patrick Chaussepied // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 36. - P11435-11444 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Сравнительное изучение комплексов миозиновой головки с мономерным и филаментным актином
Аннотация: Изучали свойства комплексов субфрагмента 1 миозина (S1) из скелетных мышц кролика с мономерным G-актином и полимеризованным филаментным F-актином в условиях, исключающих индуцируемую S1 полимеризацию F-актина. Показали, что при 5-кратном молярном избытке актина G-актин активирует Mg{2+}-АТФазу S1 в 3 раза, а F-актин - в 120 раз. G-актин неспособен образовывать тройной комплекс с S1 и AMPPNP. Сродство G-актина к S1 в присутствии АДФ и сродство АДФ к комплексу G-актин-S1 на порядок ниже, чем в случае F-актина. При помощи сшивки и ограниченного протеолиза показали, что в комплексе с G-актином S1 взаимодействует почти исключительно только своим положительно заряженным сегментом области остатков 636-642 с отрицательно заряженными остатками актина в петлях, образованных остатками 1-7, 20-28 и 90-100. Сделан вывод, что взаимодействие S1 с G-актином затрагивает только очень незначительную часть поверхности участков "сильного" и "слабого" связывания как в S1, так и в актине, осуществляющих взаимодействие S1 с F-актином. Франция, Ctr. Rech. Biochim. Macromoleculaire, CNRS-UPR9008, INSERM-U249, Route de Mende, BP 5051, 34033 Montpellier Cedex. Библ. 75

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: МИОЗИНЫ
СУБФРАГМЕНТ 1
АКТИНЫ
МОНОМЕРНЫЙ G
ФИЛАМЕНТНЫЙ F
КОМПЛЕКСЫ
СВОЙСТВА
КРОЛИКИ
МЫШЦЫ

Доп.точки доступа:
Chaussepied, Patrick

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 97.07-04М4.38

Lheureux, Karine.
Functional significance of the binding of one myosin head to two actin monomers [Text] / Karine Lheureux, Patrick Chaussepied // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 36. - P11445-11452 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Функциональная значимость связывания одной миозиновой головки с двумя мономерами актина
Аннотация: Изучали свойства комплексов субфрагмента 1 миозина (S1) из скелетных мышц кролика с мономерным G-актином, сшитых водорастворимым карбодиимидом (сшивка "нулевой" длины) в присутствии или в отсутствие ДНКазы I, препятствующей полимеризации актина. Показали, что в обоих комплексах Mg{2+}-АТФазная активность S1 ничтожно мала (0.018 с{-1} в отсутствие ДНКазы I и 0,006 с{-1} в присутствии ДНКазы I). Только бинарный комплекс S1 с G-актином, полученный в отсутствие ДНКазы I, способен полимеризоваться с образованием филаментов F-актина, полностью декорированных молекулами S1, пришитыми к мономерам актина. Эти филаменты не отличались от филаментов F-актина, декорированных S1 в обычных условиях, без сшивки. В таких полностью сшитых комплексах S1 с F-актином Mg{2+}-АТФазная активность S1 составляла 6-7 с{-1}, т. е. мало отличалась от активности S1 в несшитых комплексах S1 с F-актином (8-9 с{-1}). Сделан вывод, что для активации АТФазы S1 актином требуется взаимодействие S1 со вторым (соседним) мономером актина в филаменте F-актина, и что полная активация АТФазы не зависит от степени насыщения F-актина головками миозина. Предполагается, что связывание S1 со вторым мономером актина требуется для инициации циклической работы головки миозина, т. е. для перехода головки от "слабого" к "сильному" связыванию с актином. Франция, Ctr. Rech. Biochim. Macromoleculaire, CNRS-U9008, INSERM-U249, Route de Mende, BP 5051, 34033 Montpellier Cedex. Библ. 57

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: МИОЗИНЫ
СУБФРАГМЕНТ 1
АКТИН G
МОНОМЕРНЫЙ
КОВАЛЕНТНЫЕ И НЕКОВАЛЕНТНЫЕ КОМПЛЕКСЫ
СВОЙСТВА
КРОЛИКИ
МЫШЦЫ

Доп.точки доступа:
Chaussepied, Patrick

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 98.01-04Я6.47

Swartz, Darl R.
Calcium alone does not fully activate the thin filament for S1 binding to rigor myofibrils [Text] / Darl R. Swartz, R. L. Moss, M. L. Greaser // Biophys. J. - 1996. - Vol. 71, N 4. - P1891-1904 . - ISSN 0006-3495
Перевод заглавия: Кальций сам по себе не способен полностью активировать тонкие филаменты для связывания S1 с оцепеневшими миофибриллами
Аннотация: Изучали регуляцию связывания флуоресцентно-меченного субфрагмента 1 миозина (fS1) с оцепеневшими миофибриллами в широком диапазоне изменений конц-ии fS1 и Ca{2+}. При низких конц-иях Ca{2+} и fS1 связывание последнего с миофибриллами ограничено участками перекрывания актина и миозина и это распределение связывания fS1 сохраняется в случае повышения конц-ии Ca{2+} при сохранении низкой конц-ии fS1. При повышении конц-ии fS1 его связывание с оцепеневшими миофибриллами распространяется за пределы участков перекрывания актина и миозина как при высокой, так и при низкой конц-ии Ca{2+}. США, Dep. Anat., Indiana Univ. Med. Sch., Indianapolis, IN 46202. Библ. 55

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.03.05
Рубрики: МИОЗИН
СУБФРАГМЕНТ 1
СВЯЗЫВАНИЕ
МИОФИБРИЛЛЫ
КАЛЬЦИЙ
ВЛИЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Moss, R.L.; Greaser, M.L.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 00.11-04М4.72

Stepwise modulation of ATPase activity, nucleotide trapping, and sliding motility of myosin S1 by modification of the thiol region with residues of increasing size [Text] / Markus Tiepold [et al.] // Biochemistry. - 2000. - Vol. 39, N 6. - P1305-1315 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Ступенчатая модуляция АТФазной активности, захвата нуклеотида и скользящей подвижности субфрагмента 1 миозина при модификации тиольной области остатками все более крупного размера
Аннотация: Для выявления корреляции постепенно изменяющегося структурного возмущения с нарушениями функции головки миозина в субфрагменте 1 (С1) миозина кролика модифицировали либо только SH1, либо SH1 и SH2 серией алкилтиолирующих реагентов (H(CH[2])[n]-S-2-нитро-5-бензоатами) различного размера (n от 1 до 12). При модификации лишь SH1 наблюдалась ожидаемая активация Ca{2+}-АТФазы под действием только реагентов с n10, а более крупные реагенты ингибировали фермент. Одновременная модификация SH1 и SH2 приводил к ожидаемому ингибированию, но при небольших м-лах реагента сохранялась значительная остаточная активность. Одновалентные реагенты с n9 вызывали также захват нуклеотида, происходящий под действием сшивающих реагентов. Все производные С1 сохраняли сродство к актину, но теряли скользящую подвижность in vitro. Эти данные коррелируют с моделью С1 и структурными данными [Houdusse A. et al., "Cell", 1999, 97, 459-470], предполагающими, что модификация SH1 предотвращает образование спирали при SH1, необходимой для переноса структурной энергии, а подвижность тиольной области является необходимым условием АТФазной активности. Германия, MPI Cell Biol., 68526 Ladenburg/Rosenhof. Библ. 69

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: МИОЗИН
СУБФРАГМЕНТ 1
АТФАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ЗАХВАТ НУКЛЕОТИДА
СКОЛЬЗЯЩАЯ ПОДВИЖНОСТЬ
МОДИФИКАЦИЯ ТИОЛЬНОЙ ОБЛАСТИ
ВЛИЯНИЕ
КРОЛИКИ

Доп.точки доступа:
Tiepold, Markus; Kliche, Werner; Pfannstiel, Jens; Faulstich, Heinz

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 01.11-04И1.211

Houdusse, A.
Three conformational states of scallop myosin S1 [Text] / A. Houdusse, A. G. Szent-Gyorgyi, C. Cohen // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 2000. - Vol. 97, N 21. - P11238-11243 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Три структурных состояния субфрагмента 1 миозина морского гребешка
Аннотация: С разрешением 'ЭКВИВ'4 A определены кристаллические структуры головки миозина морского гребешка, содержащей моторный домен и плечо рычага, в состояниях без нуклеотидов и в присутствии MgАДФ-VO[4], что соответствует переходному состоянию. Эти структуры и структура субфрагмента 1 (С1) гребешка в комплексе с MgАТФ (состояние с присоединенным АТФ) выявили три структурные состояния интактного С1, полученного из одной и той же изоформы. Структуры позволили оценить относительные положения субдоменов и общую структуру соединений с моторным доменом, а также положения плеча рычага. Сравнение известных структур С1 из разных изоформ миозина и их укороченных форм в отсутствие нуклеотидов и в переходных состояниях показало, что главные черты моторного домена в этих состояниях относительно неизменны. С другой стороны, положение плеча рычага при этом значительно изменяется. Это говорит о гибкости спирали тяжелой цепи в месте соединения конвертера с плечом рычага и о том, что на положение плеча рычага могут влиять иные факторы, чем точное положение конвертера. Возможно, что такая гибкость соединения миозиновой головки вносит вклад в гибкость поперечных мостиков. США, Rosenstiel Basic Med. Sci. Res. Ctr., Brandeis Univ., Waltham, MA 02254-9110. Библ. 21

ГРНТИ	34.33.15

ВИНИТИ 341.33.15.35.11.29
Рубрики: МИОЗИН
СУБФРАГМЕНТ 1
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
ТРИ СТРУКТУРНЫХ СОСТОЯНИЯ
МОРСКОЙ ГРЕБЕШОК

Доп.точки доступа:
Szent-Gyorgyi, A.G.; Cohen, C.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 07.11-04М3.170

Aggregation of partially unfolded myosin subfragment-1 into spherical oligomers with amyloid-like dye-binding properties [Text] / Hideyuki Komatsu [et al.] // J. Biochem. - 2006. - Vol. 139, N 6. - P989-996 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Агрегация частично развернутого субфрагмента 1 миозина в сферические олигомеры с амилоидоподобной способностью связывать красители
Аннотация: Известно, что при мягкой тепловой обработке при 35'ГРАДУС'C в субфрагменте 1 (С1) миозина частично разворачивается субдомен 50 кД [Burke M. et al/"Biochemistry" 1987, 26, 1492-1496]. Обнаружено что это частичное разворачивание сопровождается агрегацией C1. Образуемые агрегаты имеют следующие свойства: (1) они образуют прозрачный осадок при центрифугировании при 183000 g; (2) подобно амилоидам они связывают конго красный и усиливают флуоресценцию тиофлавина T; (3) в электронном микроскопе видно, что они имеют сферическую форму и одинаковые размеры; (4) они чувствительны к трипсинолизу. Гель-фильтрационный анализ процесса агрегации показал, что сфероиды образуются через промежуточную олигомерную стадию. Агрегаты C1 ингибировали спонтанную агрегацию изолированного фрагмента 50 кД в большую аморфную массу. За этот эффект вероятно ответственны области частично развернутого С1, оставшиеся нативными. Полученные результаты показали, что, в отличие от фрагмента 50 кД, частично развернутые молекулы С1 не образуют аморфные агрегаты, а собираются в сфероидные частицы. Возможно, морфологию агрегатов определяют нативные области частично развернутого С1. Запросы по адресу: hide@bio.kyutech.ac.jp. Библ. 50

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13
Рубрики: МИОЗИН
СУБФРАГМЕНТ 1
АМИЛОИДОГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Komatsu, Hideyuki; Shinotani, Nami; Kimori, Yoshitka; Tokuoka, Jun-ichiro; Kaseda, Kuniyoshi; Nakagawa, Hiroyuki; Kodama, Takao

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 08.10-04И4.235

Study on the tripolyphosphatase (TPPase) property of bighead carp (Aristichthys nobilis) myosin subfragment-1 [Text] / Ruichang Gao [et al.] // J. Ocean Univ. China. - 2007. - Vol. 6, N 4. - P398-402 . - ISSN 1672-5182
Перевод заглавия: Изучение свойств триполифосфатазы субфрагмента 1 миозина пестрого толстолобика, Aristichthys nobilis

ГРНТИ	34.33.33

ВИНИТИ 341.33.33.25.99
Рубрики: ТРИПОЛИФОСФАТАЗА
МИОЗИН
СУБФРАГМЕНТ 1
ARISTICHTHYS NOBILIS (PISCES)

Доп.точки доступа:
Gao, Ruichang; Xue, Changhu; Yuan, Li; Zhang, Yongqin; Xue, Yong; Sun, Yan; Feng, Hui

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 89.05-04М1.191

Comparison of the structure of myosin subfragment 1 bound to actin and free in solution A neutron scattering study using actin made "invisible" by deuteration [Text] / Paul M. G. Curmi [et al.] // J. Mol. Biol. - 1988. - Vol. 203, N 3. - P781-798 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Сравнение структуры субфрагмента 1 миозина, связанного с актином и свободного в растворе. Исследование рассеяния нейтронов с использованием дейтерирования актина, делающего его "невидимым"
Аннотация: С помощью рассеивания нейтронов изучали структуру субфрагмента 1 (С1) миозина свободного и связанного с F-актином из Dictyostelium discoideum, селективное дейтерирование к-рого делало его "невидимым" для нейтронов (поглощающихся F-актином). При ионной силе близкой к физиол. был обнаружен интерференционный эффект, обусловленный парой м-л С1, поперечно связанных с F-актином. Однако при низкой ионной силе, в отличие от обнаруженных ранее изменений, было показано, что интерференционные эффекты при рассеивании нейтронов свидетельствуют о беспорядочном присоединении С1 к местам связывания на F-актине. Наблюдаемый эффект исчезает при достижении кол-ва мест С1 на F-актине значений близких к нулю. Вычисления показали, что для возникновения сдвига С1 относительно актина на 5 нм или более требуется вовлечение в процесс деформации более 20% массы мо-лы С1. Рез-ты ограничивают круг моделей объясняющих механизм генерации силы в мышце. США, Mol. Biol. Inst. Univ. of California, Los Angeles, CA 90024. Ил. 11. Табл. 2. Библ. 80.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.09.09
Рубрики: МИОЗИН
СУБФРАГМЕНТ 1
СВЯЗЫВАНИЕ
АКТИН
МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
РАССЕЯНИЕ НЕЙТРОНОВ

Доп.точки доступа:
Curmi, Paul M.G.; Stone, Deborah B.; Schneider, Dieter K.; Spudich, James A.; Mendelson, Robert A.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 89.06-04М2.220

Hazzard, Jo H.
Effect of nucleotide structure on cardiac myosin subfragment 1 transent kinetics [Text] / Jo H. Hazzard, Deborah H. Tollin, Michael A. Cusanovich // Biochemistry. - 1989. - Vol. 28, N 2. - P807-813 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Влияние структуры нуклеотидов на кинетики субфрагмента 1 миозина сердца
Аннотация: Изучали временные кинетики гидролиза ТТФ, ЦТФ, УТФ И ГТФ субфрагментом 1 (С1) миозина сердца, определяли константы связывания и константы скорости изомеризации С1-нуклеотид с последующим гидролизом нуклеотида, измеряли также относит. усиление флуоресценции миозина во время изомеризации и гидролиза нуклеотидов. Полученные данные сравнивали с аналогичными данными, полученными ранее для АТФ. Связывание нуклеотидов с С1 не зависело от стр-ры кольца нуклеотидов и зависело гл. обр. от группы в положении С6. Изомеризация и гидролиз были более чувствительны к стр-ре нуклеотидов и ингибировались объемными группами в положении С2. Кинетич. параметры уменьшались в следующей последовательности: для связывания - ГТФУТФ'ЭКВИВ'ТТФ АТФЦТФ; для изомеризации - АТФУТФ'ЭКВИВ'ТТФ'ЭКВИВ'ЦТФГТФ и для гидролиза - АТФТТФЦТФ'ЭКВИВ'УТФГТФ. Усиление флуоресценции зависело от относит. значений констант скорости. США, Dep. of Biochemistry, Univ. of Arizona, Tucson, AZ 85721. Библ. 28.

ГРНТИ	34.39.29

ВИНИТИ 341.39.29.11.39
Рубрики: СЕРДЦЕ
НУКЛЕОТИДЫ
ГИДРОЛИЗ
МИОЗИН
СУБФРАГМЕНТ 1
КИНЕТИКИ
КРУПНЫЙ РОГАТЫЙ СКОТ

Доп.точки доступа:
Tollin, Deborah H.; Cusanovich, Michael A.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.04-04М1.77

Grazi, Enrico.
The influence of substoichiometric concentrations of myosin subfragment 1 on the state of aggregation of actin under depolymerizing conditions [Text] / Enrico Grazi, Ermes Magri, Luciana Rizzieri // Eur. J. Biochem. - 1989. - Vol. 182, N 2. - P277-282 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Влияние субстехиометрических концентраций субфрагмента 1 миозина на состояние агрегации актина в условиях деполимеризации
Аннотация: Используя полимеризационные буферные растворы, разбавленные до критических конц-ий изучали влияние субфрагмента 1 (С1) миозина на кинетику полимеризации-деполимеризации N-(1-pyrenyl)-iodoacetamide-актина (Ак). 0,38 мкМ С1 замедляет деполимеризацию F-Ак, 1 мкМ С1 способен вызвать образование недекорированных филаментов Ак из 12 мкМ АТФ-F-Ак, или образует комплексы Ак-С1, состоящие из нерегулярных и прерывистых сеток, вероятно сшитых из дублетов и триплетов обоих белков. Предлагается возможный механизм образования гетерополимеров, который осуществляется в несколько этапов: 1) С1, взаимодействуя с АТФ-F-Ак, образует отдельные Ак-С1-гетеродимеры, 2) последние ассоциируются, образуя гетерополимер, 3) С1 распределяется между гетерополимером и избытком F-Ак, образующим недекорированные филаменты. Предполагается, что С1 может влиять на состояние агрегации Ак путем изменения конформации мономеров в филаменте, или изменения конформации мономеров в участках сочленения. Италия, Instit. di Chim. Biol., Univ. di Ferrara, Via Luigi Borsari 46,1-44100, Ferrara. Библ. 22.

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.23.09
Рубрики: МИОЗИН
СУБФРАГМЕНТ 1
АКТИН
АГРЕГАЦИЯ
ПОЛИМЕРИЗАЦИЯ-ДЕПОЛИМЕРИЗАЦИЯ
МИКРОФИЛАМЕНТЫ
IN VITRO

Доп.точки доступа:
Magri, Ermes; Rizzieri, Luciana

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.05-04М1.307

Бабийчук, Э. Б.
Выделение и свойства тяжелых цепей субфрагмента-1 миозина скелетных мышц кролика [Текст] / Э. Б. Бабийчук, Л. И. Гарбаренко // Молекул. генет. и биофиз. - 1989. - N 12. - С. 33-36
Аннотация: Подобраны щадящие условия для разделения тяжелых и легких цепей субфрагмента С-1 миозина из скелетных мышц кролика. Показано, что изолированные тяжелые цепи обладают такой же АТФазной активностью, как нативный миозин и субфрагмент С-1. СССР, Киев. ун-т. Библ. 10.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.17
Рубрики: СКЕЛЕТНЫЕ МЫШЦЫ
КРОЛИКИ
ДВИЖЕНИЕ КЛЕТОК
МИОЗИН
ТЯЖЕЛЫЕ ЦЕПИ
СУБФРАГМЕНТ 1

Доп.точки доступа:
Гарбаренко, Л.И.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 90.06-04М3.565К

Андреев, О. А.
Изучение методом {1}H-ЯМР-спектроскопии вллияния температуры на структуру субфрагмента 1 миозина и его комплекса с AMP-PNP [Текст] / О. А. Андреев, В. П. Кутышенков, С. Н. Удальцов. - Препр. - Пущино : Науч. центр. биол. исслед. СН СССР, 1990. - 10 с. : ил.
Аннотация: Исследованы температурнозависимые конформационные изменения субфрагмента миозина (С1). Рез-ты свидетельствуют в пользу модели, согласно к-рой нуклеотидсвязывающий участок С1 состоит из 2 раздельных субцентров (один - для связывания адениновой части молекулы АТФ, другой - для фосфатной части АТФ). Предложена новая модель сопряжения гидролиза АТФ с процессом генерации силы актомиозином. Библ. 18.

ГРНТИ	34.39.21

ВИНИТИ 341.39.21.15.15.27
Рубрики: МИОЗИН
СУБФРАГМЕНТ 1
ЯМР
АТФ

Доп.точки доступа:
Кутышенков, В.П.; Удальцов, С.Н.
Свободных экз. нет

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.10-04М1.145

Manstein, Dietmar J.
Expression and characterization of a functional myosin head fragment in Dictyostelium discoideum [Text] / Dietmar J. Manstein, Kathleen M. Ruppei, James A. Spudich // Science. - 1989. - Vol. 256, N 4930. - P656-658 . - ISSN 0036-8075
Перевод заглавия: Экспрессия и характеристика функционального фрагмента головки миозина в Dictyostelium discoideum
Аннотация: Показано, что изолированный фрагмент (I) головки миозина способен, используя энергию гидролиза АТФ, передвигать актиновые филаменты (АФ). Экспрессия I была почти эквивалентна N-концевому домену глобулярной головки, известному как субфрагмент 1. Эксперименты по экспрессии проводили на D. discoideum, трансформированном плазмидой, несущей фрагмент 2,6 т. п. н. клонированного гена тяжелой цепи миозина под контролем актин-15промотора. Был очищен рекомбинантный I и исследовано его функциональное состояние. Показано, что рекомбинантный I был способен передвигать МФ. США, Dep. of Cell Biol. Stanford Univ. Sch. of Med., Stanford, CA 94305. Библ. 18.

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.23.09
Рубрики: МИОЗИН
АКТИН
МИКРОФИЛАМЕНТЫ
СУБФРАГМЕНТ 1
ЭКСПРЕССИЯ
DICTYOSTELIUM DISCOIDEUM

Доп.точки доступа:
Ruppei, Kathleen M.; Spudich, James A.

1-20 21-23

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска