СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=СТРУКТУРНЫЕ ОСНОВЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 58
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-58

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.02-04Б1.292

Towards the structural basis of rotavirus infectivity [Text] : program and Abstr. 38th Annu. Meet., New Orleans, La, March 6-10, 1994 / A. L. Shaw [et al.] // Biophys. J. - 1994. - Vol. 66, N 2. - P293 . - ISSN 0006-3495
Перевод заглавия: К вопросу о структурной основе инфекционности ротавирусов

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.25
Рубрики: РОТАВИРУСЫ
ИНФЕКЦИОННОСТЬ
СТРУКТУРНЫЕ ОСНОВЫ

Доп.точки доступа:
Shaw, A.L.; Rothnagal, B.; Chen, D.; Ramig, R.F.; Chiu, W.; Prasad, B.V.V.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI40) 95.07-04М7.001

Саркисов, Д. С.
Структурные основы надежности биологических систем [Текст] / Д. С. Саркисов // Арх. патол. - 1994. - Т. 56, N 5. - С. 4-7 . - ISSN 0004-1955

ГРНТИ	76.03.49

ВИНИТИ 761.03.49.01.01
Рубрики: ГОМЕОСТАЗ
БИОЛОГИЧЕСКАЯ СИСТЕМА
НАДЕЖНОСТЬ
СТРУКТУРНЫЕ ОСНОВЫ
ОБЗОРЫ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.02-04Б1.246

Circular dichroism, molecular modeling, and serology indicate that the structural basis of antigenic variation in foot-and-mouth disease virus is 'альфа'-helix formation [Text] / Louisa L. France [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1994. - Vol. 91, N 18. - P8442-8446 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Циркулярный дихроизм, молекулярное моделирование и серология показывают, что структурной основой антигенной вариабельности вируса ящура является формирование 'альфа'-спирали
Аннотация: Было получено 7 антигенных вариантов от одного изолята вируса ящура серотипа А12. Они отличались лишь по остаткам 148 и 153 в иммунодоминантной петле вирусного белка VP1. Синтетические пептиды, соответствующие области 141-160, оказались высоко иммуногенными. В водных р-рах пептиды были почти идентичными, но в 100% трифторэтаноле выявлялись спираль-формирующие свойства, что коррелировало с их перекрестной серологической реактивностью по отношению к антипептидным сывороткам. Эти свойства не зависели от замен в позиции 153 глицина, серина и глутамина (но не пролина) и были очень чувствительны к заменам в позиции 148. Это можно объяснить влиянием замен на ампифилический характер и положение спиралей в области 146-156. Остатки 147, 148, 150, 151, 153-154 и 157 по-видимому, вступают во взаимодействие с остатками паратопов антител. Это согласуется с наличием инвертированного 'гамма'-витка вокруг Про-153 и 'бета'-витка на соединяющейся с клетками стороне остатков 145-147. США, Dep. of Biol. Sci., Purdue Univ., West Lafayette, IN 47906. Библ. 31

ГРНТИ	34.25.23

ВИНИТИ 341.25.23.07
Рубрики: ВИРУС ЯЩУРА
ВАРИАНТЫ
АНТИГЕННАЯ ВАРИАБЕЛЬНОСТЬ
СТРУКТУРНЫЕ ОСНОВЫ
АЛЬФА-СПИРАЛИ
ФОРМИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
France, Louisa L.; Piatti, Patricia G.; Newman, John F.E.; Toth, Istvan; Gibbons, William A.; Brown, Fred

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 96.02-04Н1.183

The structural basis for the specificity of epidermal growth factor and heregulin binding [Text] / Elsa G. Barbacci [et al.] // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 16. - P9585-9589 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Структурные основы специфичности связывания фактора роста эпидермиса и херегулина
Аннотация: Херегулин (ХР; семейство новых факторов дифференцировки) является лигандом рецепторов erbB3 и erbB4 и имеет область, высокогомологичную фактору роста эпидермиса (ФРЭ), однако, оба лиганда связываются со своими рецепторами с большой специфичностью. Провели синтез рецептор-связывающего домена ХР3 (аминокислотные остатки 177-241) и показали, что область остатков 177-226 достаточна для связывания и стимуляции фосфорилирования рецептора. Анализ химерных пептидов ФРЭ/ХР показал, что аминокислотные остатки 177-181 ХР придают специфичность связывания рецептора ХР. Замена остатков 177-181 молекулы ХР на N-конец ФРЭ приводит к образованию бифункционального агониста, к-рый с высоким сродством связывается с рецепторами и ХР, и ФРЭ и назван бирегулином. США, Pfizer Central Res., Groton, Connecticut 06340. Библ. 24

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.15.25.25
Рубрики: ФАКТОР РОСТА ЭПИДЕРМИСА
ХЕРЕГУЛИН
РЕЦЕПТОРНОЕ СВЯЗЫВАНИЕ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
СТРУКТУРНЫЕ ОСНОВЫ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК SKBR3

Доп.точки доступа:
Barbacci, Elsa G.; Guarino, Bradley C.; Stroh, Justin G.; Singleton, David H.; Rosnack, Kenneth J.; Moyer, James D.; Andrews, Glenn C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.04-04Я6.155

The structural basis for the specificity of epidermal growth factor and heregulin binding [Text] / Elsa G. Barbacci [et al.] // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 16. - P9585-9589 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Структурные основы специфичности связывания фактора роста эпидермиса и херегулина
Аннотация: Херегулин (ХР; семейство новых факторов дифференцировки) является лигандом рецепторов erbB3 и erbB4 и имеет область, высокогомологичную фактору роста эпидермиса (ФРЭ), однако, оба лиганда связываются со своими рецепторами с большой специфичностью. Провели синтез рецептор-связывающего домена ХР3 (аминокислотные остатки 177-241) и показали, что область остатков 177-226 достаточна для связывания и стимуляции фосфорилирования рецептора. Анализ химерных пептидов ФРЭ/ХР показал, что аминокислотные остатки 177-181 ХР придают специфичность связывания рецептора ХР. Замена остатков 177-181 молекулы ХР на N-конец ФРЭ приводит к образованию бифункционального агониста, к-рый с высоким сродством связывается с рецепторами и ХР, и ФРЭ и назван бирегулином. США, Pfizer Central Res., Groton, Connecticut 06340. Библ. 24

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.01
Рубрики: ФАКТОР РОСТА ЭПИДЕРМИСА
ХЕРЕГУЛИН
РЕЦЕПТОРНОЕ СВЯЗЫВАНИЕ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
СТРУКТУРНЫЕ ОСНОВЫ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК SKBR3

Доп.точки доступа:
Barbacci, Elsa G.; Guarino, Bradley C.; Stroh, Justin G.; Singleton, David H.; Rosnack, Kenneth J.; Moyer, James D.; Andrews, Glenn C.

Деп. 287-Ук95

Шпонька, И. С.
Структурные основы развития сократительной функции миокарда позвоночных [Текст] : деп. Днепропетр. гос. мед. акад. 19950207, N 287-Ук95 / И. С. Шпонька ; депонент Днепропетр. гос. мед. акад. (Днепропетровск). - Введ. с 19950207. - [Б. м. : б. и.], 1995. - 135 с. : ил. - 151 назв. назв
Аннотация: Морфологический и биохимический анализ развития миофибриллярного и митохондриального аппарата миокарда (М) амфибий, птиц и млекопитающих в раннем онтогенезе позволил выявить ряд важных онтогенетических и филогенетических особенностей в становлении сократительной и энергообеспечивающей функции М. В работе количественно оценены ультраструктурные особенности дифференцировки миофибрилл и митохондрий кардиомицитов позвоночных в ходе индивидуального развития. Изучена хронология состояния морфологических и биохимических параметров, отражающих развитие сократительной и энергообеспечивающей функции М на этапах раннего онтогенеза у позвоночных. Была получена количественная оценка силы влияния временного фактора на варьирование всех изученных параметров. В работе обсуждаются проблемы филогенетических перестроек в формировании миофибриллярного и митохондриального аппаратов М, и взаимодействия между ними. Выявлены видовые особенности в развитии сократительного и энергообеспечивающего компартментов М. С помощью регрессионного анализа получены мат. модели для всех изученных параметров. Определены сроки завершения ультраструктурной и биохимической дифференцировки М для различных животных

ГРНТИ	34.41.15

ВИНИТИ 341.41.15.13.11
Рубрики: МИОКАРД
СОКРАТИМОСТЬ
СТРУКТУРНЫЕ ОСНОВЫ
ОНТОГЕНЕЗ
ФИЛОГЕНЕЗ
ПОЗВОНОЧНЫЕ

Доп.точки доступа:
Днепропетр. гос. мед. акад. (Днепропетровск)
Свободных экз. нет

ГРНТИ	34.39.29

ВИНИТИ 341.39.29.11.09
Рубрики: МИОКАРД
СОКРАТИМОСТЬ
СТРУКТУРНЫЕ ОСНОВЫ
ОНТОГЕНЕЗ
ФИЛОГЕНЕЗ
ПОЗВОНОЧНЫЕ

Доп.точки доступа:
Днепропетр. гос. мед. акад. (Днепропетровск)
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 96.12-04М3.9

Захарова, О. А.
Внутриклеточная регенерация как структурная основа компенсаторно-приспособительных процессов в центральной нервной системе [Текст] / О. А. Захарова ; РАМН. Ин-т хирургии // Актуал. вопр. хирургии. - М., 1995. - С. 77-80

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.02
Рубрики: ЦЕНТРАЛЬНАЯ НЕРВНАЯ СИСТЕМА
КОМПЕНСАТОРНО-ПРИСПОСОБИТЕЛЬНЫЕ ПРОЦЕССЫ
СТРУКТУРНЫЕ ОСНОВЫ
ВНУТРИКЛЕТОЧНАЯ РЕГЕНЕРАЦИЯ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.10-04Б1.85

Дергоусова, Н. И.
Мутант протеиназы ВИЧ-1 с измененной областью активного центра [Текст] / Н. И. Дергоусова, Л. Д. Румш, Н. С. Андреева // Молекул. биол. - 1998. - Т. 32, N 4. - С. 678-685 . - ISSN 0026-8984
Аннотация: Сравнительный анализ известных трехмерных структур аспартатных протеаз высших организмов позволил выявить консервативную систему, включающую несколько аминокислотных остатков, удаленных друг от друга по цепи, которые образуют непрерывную сеть водородных связей с активными карбоксильными группами. Роль системы оценена при введении ее методами белковой инженерии в молекулу протеиназы вируса иммунодефицита человека, в которой такая система отсутствует. Потребовалось ввести пять мутаций и две делеции. Активность мутантного фермента была сравнима с активностью нативного, однако pH-оптимум его действия и специфичность резко изменились. Работа проливает свет на структурные основы изменения этих свойств. Мутации затрагивали остатки, обеспечивающие резистентность вируса по отношению к лекарственным препаратам - ингибиторам протеиназы. Россия, Ин-т биоорг. химии РАН, Москва. Библ. 29

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ПРОТЕИНАЗА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
МУТАНТНЫЙ ФЕРМЕНТ
АКТИВНОСТЬ
PH-ОПТИМУМ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ИЗМЕНЕНИЕ
СТРУКТУРНЫЕ ОСНОВЫ
ВИЧ-1

Доп.точки доступа:
Румш, Л.Д.; Андреева, Н.С.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 00.11-04М4.87

Structural basis of autoregulation of phenylalanine hydroxylase [Text] / Bostjan Kobe [et al.] // Nature Struct. Biol. - 1999. - Vol. 6, N 5. - P442-448 . - ISSN 1072-8368
Перевод заглавия: Структурные основы ауторегуляции фенилаланингидроксилазы
Аннотация: Обзор. Активность фенилаланингидроксилазы, катализирующей превращение фенилаланина в тирозин, регулируется фенилаланином и тетрагидробиоптерином, а также путем фосфорилирования. Детально рассмотрены данные рентгеноструктурного анализа дефосфорилированной и фосфорилированной форм димерного фермента. Выявлен каталитический домен, подвижно связанный с регуляторным доменом. Идентифицирована N-концевая ауторегуляторная последовательность, включающая фосфорилируемый остаток Ser16. Фенилаланин и фосфорилирование оказывают на активность фенилаланингидроксилазы согласованное действие. Австралия, St. Vincent's Inst. Med. Res., Fitzroy, Victoria 3065. Библ. 30

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: ФЕНИЛАЛАНИНГИДРОКСИЛАЗА
ДИМЕР
ФОСФОРИЛИРОВАННАЯ И ДЕФОСФОРИЛИРОВАННАЯ ФОРМЫ
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
АУТОРЕГУЛЯЦИЯ
СТРУКТУРНЫЕ ОСНОВЫ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 30

Доп.точки доступа:
Kobe, Bostjan; Jennings, Ian G.; House, Colin M.; Michell, Belinda J.; Goodwill, Kenneth E.; Santarsiero, Bernard D.; Stevens, Raymond C.; Cotton, Richard G.H.; Kemp, Bruce E.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.04-04Б1.104

Holwerda, Barry.
Activity in monomers of human cytomegalovirus protease [Text] / Barry Holwerda // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1999. - Vol. 259, N 2. - P370-373 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Активность мономеров протеазы цитомегаловируса человека
Аннотация: Для выяснения вопроса, обладают ли ферментативной активностью мономеры или только димеры протеазы цитомегаловируса (ПЦМВ) человека, рекомбинантную ПЦМВ обрабатывали дисукцинимидилглутаратом. В результате образования поперечных связей были получены стабильные мономеры протеазы, к-рые, в отличие от необработанного фермента, проявляли активность в условиях, предотвращающих образование димеров. Результаты соотв. представлению о том, что при активации ПЦМВ происходит стабилизация активных мономеров путем их димеризации. США, Dep. Vet. Pathobiol. Univ. Missouri, Columbia, MO. Библ. 21

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ПРОТЕАЗА
АКТИВАЦИЯ
СТРУКТУРНЫЕ ОСНОВЫ
ЦИТОМЕГАЛОВИРУС

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 01.08-04М2.103

Structural basis for the anticoagulant activity of the thrombin-thrombomodulin complex [Text] / Pablo Fuentes-Prior [et al.] // Nature. - 2000. - Vol. 404, N 6777. - P518-525 . - ISSN 0028-0836
Перевод заглавия: Структурные основы антикоагулянтной активности тромбин-тромбомодулинового комплекса
Аннотация: С разрешением 2,3 A определена кристаллическая структура 'альфа'-тромбина ('альфа'-Т) человека в комплексе с таким минимальным фрагментом тромбомодулина (ТМ), когда комплекс еще способен полностью активировать кофактор TME456 белка C. Имеющий Y-образную форму фрагмент ТМ связывается в анион-связывающем экзо-центре I 'альфа'-Т, предотвращая связывание с прокоагулянтными субстратами. Связывание ТМ, по-видимому, не вызывает значительных аллостерических перестроек в активном центре 'альфа'-Т. Моделирование связывания белка C с 'альфа'-Т-TME456 показало, что TME456 может взаимодействовать с субстратами таким образом, что их центры активирующего зимоген расщепления оптимально располагаются в активном центре 'альфа'-Т. Германия, MPI Biochem., Abt. Strukturforshung, 82152 Martinsried. Библ. 37

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.37.25
Рубрики: 'АЛЬФА'-ТРОМБИН
ТРОМБОМОДУЛИН
МИНИМАЛЬНЫЙ ФРАГМЕНТ
КОМПЛЕКС
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
АНТИКОАГУЛЯНТНАЯ АКТИВНОСТЬ
СТРУКТУРНЫЕ ОСНОВЫ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Fuentes-Prior, Pablo; Iwanaga, Yoriko; Huber, Robert; Pagila, Rene; Rumennik, Galina; Seto, Marian; Morser, John; Light, David R.; Bode, Wolfram

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 01.10-04И1.150

Structural basis for the fracture toughness of the shell of the conch Strombus gigas [Text] / S. Kamat [et al.] // Nature. - 2000. - Vol. 405, N 6790. - P1036-1040 . - ISSN 0028-0836
Перевод заглавия: Структурные основы прочности на излом раковины гастроподы Strombus gigas
Аннотация: Хотя орг. компонент раковины моллюска составляет лишь несколько процентов, он делает раковину композитом, и прочность ее на излом на 2-3 порядка превышает прочность отдельных кристаллов чистого карбоната кальция. Точное размещение орг. основы относительно минеральной фазы и иерархическая архитектура раковины в нескольких пространственных масштабах играют критическую роль в мех. сопротивлении внешним нагрузкам. Электронномикроскопически изучены р-ции раковин стромбуса на изгиб до разламывания и показано, что сопротивление раковины включает два механизма диссипации энергии - множественное микрорастрескивание наружных слоев при невысоких нагрузках и образование перемычек ("мостиков") в более прочных промежуточных слоях при высоких нагрузках. Оба механизма тесно связаны со скрещенно-пластинчатой микроархитектурой раковины, к-рая обеспечивает "канализирование" трещин в наружных слоях и существование "мостиков" при растрескивании, что существенно увеличивает необходимую для разламывания нагрузку и, следовательно, прочность раковины. Хотя раковина стромбуса на 99% состоит из арагонита, она ведет себя подобно "керамической фанере". На основе тех же принципов, что в раковине, возможно спроектировать прочные и легкие искусственные материалы - биомиметики дизайна раковины. США, Dep. of Materials Sci. and Engineering, Case Western Reserve Univ., Cleveland, Ohio. Ил. 4. Библ. 12

ГРНТИ	34.33.15

ВИНИТИ 341.33.15.35.09.09.09
Рубрики: ПЕРЕДНЕЖАБЕРНЫЕ
STROMBUS GIGAS (PROS.)
РАКОВИНА
ПРОЧНОСТЬ
СТРУКТУРНЫЕ ОСНОВЫ

Доп.точки доступа:
Kamat, S.; Su, X.; Ballarini, R.; Heuer, A.H.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.11-04Б2.53

Refined crystal structure of a superoxide dismutase from the hyperthermophilic archaeon Sulfolobus acidocaldarius at 2.2A resolution [Text] / Stefan Knapp [et al.] // J. Mol. Biol. - 1999. - Vol. 285, N 2. - P689-702 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Уточненная кристаллическая структура супероксиддисмутазы гипертермофильных архебактерий Sulfolobus acidocaldarius с разрешением 2,2 A
Аннотация: Осуществлен рентгеноструктурный анализ супероксиддисмутазы S. acidocaldarius. Моноклинные кристаллы фермента принадлежат к пространственной группе C2 с параметрами ячейки a=168,1; b=91,3; c=85,7 A, 'бета'=91,4'ГРАДУС'. В целом третичная структура изученного фермента имеет все типичные особенности тетрамерных супероксиддисмутаз. Проведен сравнительный анализ структуры крайне термостабильных супероксиддисмутаз S. acidocaldarius и Aquilex pyrophilus с менее стабильными ферментами Thermus thermophilus и Mycoplasma tuberculosis. Полагают, что крайне высокая термостабильность супероксиддисмутазы S. acidocaldarius (температура плавления 'ЭКВИВ'125'ГРАДУС'C) обусловлена высоким содержанием межсубъединичных ионных пар и водородных связей и низким содержанием доступных растворителю гидрофобных участков. Швеция, Karolinska Inst., Ctr. Structural Biochem., S-14157 Huddinge. Библ. 67

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗА
УТОЧНЕННАЯ КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
ВЫСОКАЯ ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТЬ
СТРУКТУРНЫЕ ОСНОВЫ
SULFOLOBUS ACIDOCALDARIUS

Доп.точки доступа:
Knapp, Stefan; Kardinahl, Simone; Hellgren, Niklas; Tibbelin, Gudrun; Schafer, Gunter; Ladenstein, Rudolf

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.11-04Б3.99

Refined crystal structure of a superoxide dismutase from the hyperthermophilic archaeon Sulfolobus acidocaldarius at 2.2A resolution [Text] / Stefan Knapp [et al.] // J. Mol. Biol. - 1999. - Vol. 285, N 2. - P689-702 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Уточненная кристаллическая структура супероксиддисмутазы гипертермофильных архебактерий Sulfolobus acidocaldarius с разрешением 2,2 A
Аннотация: Осуществлен рентгеноструктурный анализ супероксиддисмутазы S. acidocaldarius. Моноклинные кристаллы фермента принадлежат к пространственной группе C2 с параметрами ячейки a=168,1; b=91,3; c=85,7 A, 'бета'=91,4'ГРАДУС'. В целом третичная структура изученного фермента имеет все типичные особенности тетрамерных супероксиддисмутаз. Проведен сравнительный анализ структуры крайне термостабильных супероксиддисмутаз S. acidocaldarius и Aquilex pyrophilus с менее стабильными ферментами Thermus thermophilus и Mycoplasma tuberculosis. Полагают, что крайне высокая термостабильность супероксиддисмутазы S. acidocaldarius (температура плавления 'ЭКВИВ'125'ГРАДУС'C) обусловлена высоким содержанием межсубъединичных ионных пар и водородных связей и низким содержанием доступных растворителю гидрофобных участков. Швеция, Karolinska Inst., Ctr. Structural Biochem., S-14157 Huddinge. Библ. 67

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗА
УТОЧНЕННАЯ КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
ВЫСОКАЯ ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТЬ
СТРУКТУРНЫЕ ОСНОВЫ
SULFOLOBUS ACIDOCALDARIUS

Доп.точки доступа:
Knapp, Stefan; Kardinahl, Simone; Hellgren, Niklas; Tibbelin, Gudrun; Schafer, Gunter; Ladenstein, Rudolf

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 01.11-04В2.423

The tertiary structure at 1.59 A resolution and the proposed amino acid sequence of a family-11 xylanase from the thermophilic fungus Paecilomyces vairoti bainier [Text] / P.Rajesh Kumar [et al.] // J. Mol. Biol. - 2000. - Vol. 295, N 3. - P581-593 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Третичная структура с разрешением 1,59 A и предполагаемая аминокислотная последовательность ксиланазы семейства 11 из термофильных грибов Paecilomyces varioti Bainier
Аннотация: Установлена первичная и кристаллическая структура термостабильной (до 75'ГРАДУС'C) эндо-1,4-'бета'-ксиланазы семейства 11 из патогенного гриба P. varioti Bainier. Кристаллы ксиланазы относятся к пространственной группе P2[1]2[1]2[1] и имеют размеры решетки: a=38,76; b=54,06; c=90,06 A. Структура фермента разрешена (R-фактор = 19,07%) методом молекулярного замещения с учетом данных для ксиланазы из Thermomyces lanuginosus. Молекула белка состоит из 194 остатков, включает 128 молекул воды и содержит 2 искривленных 'бета'-листа, образующих цилиндрическую щель активного центра, и одну 'альфа'-спираль, характерную для всех ксиланаз этого семейства. Предполагается, что термостабильность ксиланазы достигается за счет дополнительной S-S-связи (Cys110-Cys154) и (N-H...O)-водородной связи между Trp159 (в 'альфа'-спирали) и Trp138 (в 'бета'-тяже B8). Обсуждаются различия в структуре и свойствах ксиланаз семейства 11. Индия, Dep. Phys., Ind. Inst. Sci., Bangalore 560 012. Библ. 70

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: КСИЛАНАЗА
СЕМЕЙСТВО 11
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТЬ
СТРУКТУРНЫЕ ОСНОВЫ
PAECILOMYCES VARIOTI

Доп.точки доступа:
Kumar, P.Rajesh; Eswaramoorthy, S.; Vithayathil, Paul J.; Viswamitra, M.A.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 02.08-04М3.153

О функциональных и структурных основах пресинаптического торможения первичных афферентов спинного мозга позвоночных [Текст] / Н. П. Веселкин [и др.] // Рос. физиол. ж. - 2001. - Т. 87, N 8. - С. 1085-1094 . - ISSN 0869-8139
Аннотация: Обзор. Рассмотрено несколько вопросов, связанных с ГАМКергическим пресинаптическим торможением первичных сенсорных афферентов спинного мозга: мембранных рецепторов и запускаемых ими двух механизмов модуляции эффективности синаптичекой передачи, а также структурной основы, обеспечивающей пресинаптическое торможение. Однако вопрос о функциональных и структурных механизмах пресинаптического управления синаптической передачей неизмеримо шире. Сейчас известно, что ГАМК является отнюдь не единственным передатчиком, обеспечивающим пресинаптическую модуляцию выброса медиатора. Существует как пресинаптическое торможение, так и пресинаптическая потенциация. Пресинаптическая модуляция осуществляется не только на уровне сенсорных нейронов и не только в спинном мозге. Сюда же относится недавно открытый класс явлений, связанных с действием на пресинаптические ауторецепторы вещества, выбрасываемого самим нейроном. Таким образом, можно сказать, что пресинаптическая модуляция является одним из важнейших механизмов управления взаимодействием нейронов, и понятен растущий интерес к исследованию этой проблемы. Россия, Лаб. эволюции межнейронного взаимодействия Ин-та эволюционной физиол. и биохимии им. И. М. Сеченова РАН, 194223, С.-Петербург, пр. М. Тореза, 44. Библ. 57

ГРНТИ	34.39.17

ВИНИТИ 341.39.17.09
Рубрики: СПИННОЙ МОЗГ
ПЕРВИЧНЫЕ АФФЕРЕНТЫ
ПРЕСИНАПТИЧЕСКОЕ ТОРМОЖЕНИЕ
СТРУКТУРНЫЕ ОСНОВЫ
ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ОСНОВЫ
ПОЗВОНОЧНЫЕ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 57

Доп.точки доступа:
Веселкин, Н.П.; Аданина, В.О.; Рио, Ж.П.; Реперан, Ж.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 02.09-04Б4.89

Driessen, Arnold J. M.
The structural basis of protein targeting and translocation in bacteria [Text] / Arnold J. M. Driessen, Erik H. Manting, der Does Chris van // Nature Struct. Biol. - 2001. - Vol. 8, N 6. - P492-498 . - ISSN 1072-8368
Перевод заглавия: Структурные основы адресования и транслокации белков в бактериях
Аннотация: Обзор. У грамположительных бактерий правильная локализация секретируемых и мембранных белков обеспечивается двумя различными адресными путями. Частица SRP узнавания сигнала адресует главным образом связанные с рибосомами вновь синтезированные мембранные белки; SecB способствует адресованию белков внешней мембраны и периплазматических белков. Оба эти пути используют проводящую белки пору в мембране - транслоказу, состоящую из комплекса SecYEG, ассоциированного с периферической АТФазой SecA. Исследованы механизмы узнавания субстратов и представлен предполагаемый механизм переноса посредством водной поры в цитоплазматической мембране. Нидерланды, Dep. Microbiol., Groningen Biomol., Sci. Biotech. Inst., Univ. Groningen, 9751 NN Haren. Библ. 55

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.02
Рубрики: БЕЛОК
АДРЕСОВАНИЕ
ТРАНСЛОКАЦИЯ
СТРУКТУРНЫЕ ОСНОВЫ
ГРАМПОЛОЖИТЕЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 55

Доп.точки доступа:
Manting, Erik H.; van, der Does Chris

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 03.04-04В2.172

Trichoderma reesei 'альфа'-1,2-mannosidase: Structural basis for the cleavage of four consecutive mannose residues [Text] / Petegem F. Van [et al.] // J. Mol. Biol. - 2001. - Vol. 312, N 1. - P157-165 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: 'альфа'-1,2-Маннозидаза Trichoderma reesei. Структурные основы отщепления четырех последовательных остатков маннозы
Аннотация: В отличие от маннозидаз (М) эндоплазматического ретикулума, отщепляющих лишь один остаток маннозы с образованием изомера Man8B, 'альфа'-1,2-М из T. reesei может последовательно отщеплять все 4 остатка 'альфа'-1,2-связанной маннозы от олигосахарида Man[9]GlcNAc[2], что напоминает действие М аппарата Гольджи. Кристаллическая структура 'альфа'-1,2-M T. reesei была определена с разрешением 2,37 A (R=17,7%; код 1HCU в PDB). Молекула имеет укладку ('альфа''альфа')[7]-бочонка. Центр связывания субстрата в этой М заметно отличается от центра в М из Saccharomyces cerevisiae тем, что поверхностные короткие петли позволяют субстрату ближе подойти к активному центру. В нем доступно большее внутреннее пространство, что делает эффективными субстратами олигосахариды с разной структурой. Бельгия, Dep. Biochem. Physiol. & Microbiol., Univ. Ghent, 9000 Ghent. Библ. 25

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: 'АЛЬФА'-1,2-МАННОЗИДАЗА
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
ЦЕНТР СВЯЗЫВАНИЯ СУБСТРАТА
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
СТРУКТУРНЫЕ ОСНОВЫ
TRICHODERMA REESEI

Доп.точки доступа:
Van, Petegem F.; Contreras, H.; Contreras, R.; Van, Beeumen J.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 03.05-04Т4.174

Solution structure of 'альфа'-conotoxin SI [Text] / Andrew J. Benie [et al.] // FEBS Lett. - 2000. - Vol. 476, N 3. - P287-295 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Структура в растворе 'альфа'-конотоксина SI
Аннотация: Методами ЯМР определена структура в растворе при pH 4,2 'альфа'-конотоксина ('альфа'-К) SI Conus striatus. Модели 36 низкоэнергетических структур показали, что 'альфа'-К SI существует в одном главном структурном состоянии и стабилизируется H-связями. Сравнение структуры 'альфа'-К SI в растворе с кристаллической структурой 'альфа'-К GI из C. geographus неожиданно показало высокую степень сходства скелетных структур в области самой низкой гомологии в последовательностях (область остатков Gly8 и Ser12). Такое сходство представляется тем более неожиданным, если учесть, что в 'альфа'-К SI пролин замещает Arg9 'альфа'-К GI. Такое совпадение структур в этой области говорит о том, что различие в токсичности 'альфа'-К SI и GI определяет отсутствие заряженного остатка Arg9, а не различия в структуре этого участка. Великобритания, Sch. Biol. Sci., Queen Mary & Westfield Coll., Univ. London, London E1 4NS

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.13.99
Рубрики: ТОКСИНЫ
'АЛЬФА'-КОНОТОКСИН SI
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
'АЛЬФА'-КОНОТОКСИН GI
ТОКСИЧНОСТЬ
РАЗЛИЧИЯ
СТРУКТУРНЫЕ ОСНОВЫ
ЯМР СПЕКТРОСКОПИЯ
CONUS STRIATUS

Доп.точки доступа:
Benie, Andrew J.; Whitford, David; Hargittai, Balazs; Barany, George; Janes, Robert W.

1-20 21-40 41-58

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска