СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=СТАБИЛЬНЫЕ КОМПЛЕКСЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 97.10-04К1.67

Bouvier, Marlene.
Antigenic peptides containing large PEG loops designed to extend out of the HLA-A2 binding site form stable complexes with class I major histocompatibility complex molecules [Text] / Marlene Bouvier, Don C. Wiley // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1996. - Vol. 93, N 10. - P4583-4588 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Антигенные пептиды, содержащие большие PEG-петли, не умещающиеся в сайт связывания HLA-A2, образуют стабильные комплексы с молекулами главного комплекса гистосовместимости класса I
Аннотация: Синтезирована серия циклических пептидов (на основе LLFKYPVKV), содержащих полиэтиленгликолевые вставки (-OCH[2]CH[2]O-)[6-13], образующие петли, концы к-рых присоединены к остаткам Lys. Изучено взаимодействие этих пептидов с м-лами ГКГС и способность ингибировать связывание последних с рецепторами Т-клеток. Установлено, что пептиды способствуют складыванию и сборке in vitro комплексов HLA-A2. Спектры КД показывают, что эти комплексы так же устойчивы, как и комплексы, образуемые с участием антигенных пептидов, но неиммуногенны. Обсуждается использование такого рода соединений для блокирования связывания м-л ГКГС с рецепторами Т-клеток. США, Dep. Mol. Cell. Biochem., Harvard Univ., Cambridge, MA 02138. Библ. 27

ГРНТИ	34.43.27

ВИНИТИ 341.43.27.12
Рубрики: ГКГС АНТИГЕН
КЛАСС I
СИНТЕТИЧЕСКИЕ ЦИКЛИЧЕСКИЕ ПЕПТИДЫ
ПОЛИЭТИЛЕНГЛИКОЛЕВЫЕ ВСТАВКИ
СТАБИЛЬНЫЕ КОМПЛЕКСЫ

Доп.точки доступа:
Wiley, Don C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.12-04Б1.52

Opstelten, Dirk-Jan.
Moloney murine leukemia virus envelope protein subunits, gp70 and Pr15E, form a stable disulfide-linked complex [Text] / Dirk-Jan Opstelten, Michael Wallin, Henrik Garoff // J. Virol. - 1998. - Vol. 72, N 8. - P6537-6545 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Субъединицы белка оболочки вируса лейкоза мышей Молони gp70 и Pr15E образуют стабильный дисульфид-связанный комплекс
Аннотация: Для выяснения природы и стабильности взаимодействия между молекулами gp70 и Pr15E/p15E вируса лейкоза мышей (MLV) был произведен кол-венный биохимический анализ комплекса gp70-Pr15E, образованного после независимой экспрессии амфотропных и экотропных генов env вируса в клетках ВНК-21. Найдено, что все молекулы gp70 образуют дисульфидные связи с Pr15E и только небольшое кол-во свободного gp70 реализуется клетками. Комплексы были устойчивы к обработке редуцирующими агентами in vivo, что указывало на независимость дисульфидного взаимодействия от окислительно-восстановительного потенциала клетки. Однако Env-комплексы разрушались в лизатах неалкилированных клеток и зависели от времени, т-ры и рН. Разрушение не вызывалось клеточным фактором. Возможность образования дисульфидных связей алкилирующими агентами также исключалась. Т. обр., установлено, что gp70 и Pr15 Е образуют устойчивый дисульфид-связанный комплекс. Швеция, Dep. for Biosci. at Novum, Karolinska Inst., S-141 57 Huddinge. Библ. 56

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: РЕТРОВИРУСЫ
ВИРУС ЛЕЙКОЗА МЫШЕЙ МОЛОНИ
ОБОЛОЧЕЧНЫЕ БЕЛКИ
СУБЪЕДИНИЦЫ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
СТАБИЛЬНЫЕ КОМПЛЕКСЫ

Доп.точки доступа:
Wallin, Michael; Garoff, Henrik

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.05-04Б2.281

Substrate complexes and domain organization of the Salmonella flagellar export chaperones FlgN and FliT [Text] / John C. Q. Bennett [et al.] // Mol. Microbiol. - 2001. - Vol. 39, N 3. - P781-791 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Субстратные комплексы и доменная организация шаперонов жгутикового экспорта FlgN и FliT Salmonella
Аннотация: У Salmonella typhimurium жгутиковые белки FlgN (I) и FliT (II) считаются шаперонами экспорта, облегчающими включение белков крюка FlgK (III) и FlgL (IV) в жгутики. У мутантов flgN и fliT экспорт III и IV уменьшен и невключившийся флагеллин секретируется в среду. Гель-фильтрация экстрактов клеток дикого типа обнаружила стабильные фонды I и II в цитоплазме, но не их комплексы с субстратами. Тем не менее такие стабильные комплексы собираются in vitro при инкубации I и II с III и IV, очищенными из рекомбинантных клеток Escherichia coli. Размер этих комплексов показал, что во всех случаях гомодимер шаперона связывает мономер субстрата. I предотвращает in vitro агрегацию мономеров III. Рекомбинантные белки, включающие амфипатич. C-концевые области I или II, не комплементируют в транс-положении дефекты мутантов flgN и fliT. Однако сборка жгутиков восстанавливается гомодимерными трансляционными слияниями этих доменов с глутатион-S-трансферазой. Эти комплексы связывают III и IV так же, как I дикого типа. Полученные данные подтвердили шапероновые ф-ции I и II и показали, что эти шапероны имеют общие N- и C-концевые домены, участвующие соотв. в гомодимеризации и в связывании III и IV. Показано также, что мутация flgN специфически комплементируется гибридным шапероном, состоящим из N-концевой половины II и C-концевой половины I. Великобритания, Dep. Pathol., Univ. Cambridge, Cambridge CB2 1QP. Библ. 40

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.29
Рубрики: ШАПЕРОНЫ
ЭКСПОРТ ЖГУТИКОВЫЕ БЕЛКИ FLGN
FLIT
ДОМЕННАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ
СТАБИЛЬНЫЕ КОМПЛЕКСЫ
БЕЛКИ КРЮКА FLGK
FLGL
SALMONELLA TYPHIMURIUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Bennett, John C.Q.; Thomas, Joanne; Fraser, Gillian M.; Hughes, Colin

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 09.02-04Б1.21

Stable complexes formed by HIV-1 reverse transcriptase at distinct positions on the primer-template controlled by binding deoxynucleoside triphosphates or foscarnet [Text] / Peter R. Meyer [et al.] // J. Mol. Biol. - 2007. - Vol. 369, N 1. - P41-54 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Стабильные комплексы, образованные обратной транскриптазой ВИЧ-1 на различных позициях праймерных матриц, контролируемых связыванием трифосфатами и дезоксинуклеозида или фоскарнетом
Аннотация: Обратная транскриптаза ВИЧ-1 может транслоцироваться вдоль праймерных матриц в отсутствие фосфодиэстеразных связей. Способность образовывать специфический комплекс с фоскарнетом объясняет его ингибирующее действие на ВИЧ-1. США, Dep. of Biochem. and Molecular Biol., Univ. of Miami Miller Sch. of Med. Miami, FL 33101

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ОБРАТНАЯ ТРАНСКРИПТАЗА
КОНФОРМАЦИОННЫЕ ИЗМЕНЕНИЯ
СТАБИЛЬНЫЕ КОМПЛЕКСЫ
ФОСКАРНЕТ

Доп.точки доступа:
Meyer, Peter R.; Rutvisuttinunt, Wiriya; Matsuura, Suzanne E.; So, Antero G.; Scott, Walter A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI36) 12.01-04А4.319

Silversides, Jon D.
Challenges in chelating positron emitting copper isotopes: Tailored synthesis of unsymmetric chelators to form ultra stable complexes [Text] / Jon D. Silversides, Rachel Smith, Stephen J. Archibald // Dalton Trans. - 2011. - Vol. 40, N 23. - P6289-6297 . - ISSN 1477-9226
Перевод заглавия: Проблемы в хелатировании позитрон-излучающих изотопов меди: синтез несимметричных хелаторов для формирования ультрастабильных комплексов

ГРНТИ	34.49.37

ВИНИТИ 341.49.37.13
Рубрики: РАДИОФАРМПРЕПАРАТЫ
МЕДЬ
ИЗОТОПЫ
ПОЗИТРОННЫЕ ИЗЛУЧАТЕЛИ
ХЕЛАТИРОВАНИЕ
СТАБИЛЬНЫЕ КОМПЛЕКСЫ

Доп.точки доступа:
Smith, Rachel; Archibald, Stephen J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 92.10-04Б1.076

Lin, Jia-Yuh.
Stable T-p53 complexes are not required for replication of simian virus 40 in culture or for enhanced phosphorylation of T antigen and p53 [Text] / Jia-Yuh Lin, Daniel T. Simmons // J. Virol. - 1991. - Vol. 65, N 4. - P2066-2072
Перевод заглавия: Стабильные комплексы Т-антигена с белком p53 не являются необходимыми для репликации вируса SV40 в культурах и для усиленного фосфорилирования Т-антигена и p53
Аннотация: Изучали роль образования комплекса между большим Т-антигеном (БТА) вируса SV40 и клеточным белком р53 в репликации этого вируса. Известно, что в ходе инфекции вирусом SV40 наблюдается формирование комплекса между БТА и р53. В данной работе методом направленного мутагенеза вносили замены в область гена БТА, предположительно ответственную за связывание с р53. Некоторые из таких мутантов, действительно оказались неспособными образовывать комплекс БТА-р53. Обнаружено, что все эти мутанты являются мутантами по 402-ому остатку БТА (Асп заменялся на Глю, Асн или Гис). Оказалось, что такие мутанты вируса SV40 эффективно реплицируются, несмотря на неспособность формировать комплекс БТА-р53. Известно, что в ходе SV40-инфекции отмечается усиление фосфорилирования БТА и р53. Показано, что утрата способности формировать комплекс БТА-р53 не влияет на способность этих белков фосфорилироваться в ходе инфекции вирусом SV40. США, School of Life and Health Sci., Univ. of Delaware, Newark, Delaware 19716. Библ. 56.

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.07
Рубрики: ОБЕЗЬЯНИЙ ВИРУС 40
РЕПЛИКАЦИЯ
Т-АНТИГЕН
БЕЛОК Р53
СТАБИЛЬНЫЕ КОМПЛЕКСЫ

Доп.точки доступа:
Simmons, Daniel T.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска