СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=РНКАЗА HI<.>)

Общее количество найденных документов : 8
Показаны документы с 1 по 8

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.11-04Б2.98

Characterization of the internal motions of Escherichia coli ribonuclease HI by a combination of {15}N-NMR relaxation analysis and molecular dynamics simulation: Examination of dynamic models [Text] / Kazuhiko Yamasaki [et al.] // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 20. - P6587-6601 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Характеристика внутренних движений рибонуклеазы HI Escherichia coli сочетанием {15}N-ЯМР-релаксации и моделирования молекулярной динамики. Исследование динамических моделей
Аннотация: The backbone dynamics of Escherichia coli ribonuclease HI (RNase HI) in the picosecond to nanosecond time scale were characterized by a combination of measurements of {15}N-NMR relaxation (T[1], T[2], and NOE), analyzed by a model-free approach, and molecular dynamics (MD) simulation in water. The MD simulations in water were carried out with long-range Coulomb interactions to avoid the artificial fluctuation caused by the cutoff approximation. The model-free analysis of the {15}N-NMR relaxation indicated that RNase HI has a rotational correlation time of 10.9 ns at 27'ГРАДУС' C. The generalized order parameter (S{2}) for the internal motions varied from 0.15 to 1.0, with an average value of 0.85, which is much larger than that of the RNase H domain of HIV-1 reverse transcriptase (0.78). Large internal motions (small order parameters) were observed in the N-terminal region (Leu2-Lys3), the loop between 'бета'-strands A and B (Cys13-Gly15), the turn between 'альфа'-helix I and 'бета'-strand D (Glu61, His62), the loop between 'бета'-strand D and 'альфа'-helix II (Asp70-Tyr71), the loop between 'альфа'-helices III and IV (Ala93-Lys96), the loop between 'бета'-strand E and 'альфа'-helix V (Gly123-His127), and the C-terminal region (Gln152-Val155). The effective correlation time observed in these regions varied from 0.45 ns (Glu61, Lys96) to 2.2 ns (Leu14). The order parameters calculated from the MD agreed well with those from the NMR experiment, with a few exceptions. The distributions of most of the backone N-H vectors obtained by MD are approximately consistent with the diffusion-in-a-cone model. These distributions, however, were elliptic, with a long axis perpendicular to the plane defined by the N-H and N-C['альфа'] vectors. Distributions supporting the axial fluctuation model or the jump-between-two-cones model were also observed in the MD simulation. Япония, Prot. Engin. Res. Inst. Osaka. Библ. 55

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: РНКАЗА HI
ЯМР-РЕЛАКСАЦИЯ
МОДЕЛИРОВАНИЕ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Yamasaki, Kazuhiko; Saito, Minoru; Oobatake, Motohisa; Kanaya, Shigenori

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.12-04Б2.198

Characterization of the internal motions of Escherichia coli ribonuclease HI by a combination of {15}N-NMR relaxation analysis and molecular dynamics simulation: Examination of dynamic models [Text] / Kazuhiko Yamasaki [et al.] // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 20. - P6587-6601 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Характеристика внутренних движений рибонуклеазы HI Escherichia coli сочетанием {15}N-ЯМР-релаксации и моделирования молекулярной динамики. Исследование динамических моделей
Аннотация: The backbone dynamics of Escherichia coli ribonuclease HI (RNase HI) in the picosecond to nanosecond time scale were characterized by a combination of measurements of {15}N-NMR relaxation (T[1], T[2], and NOE), analyzed by a model-free approach, and molecular dynamics (MD) simulation in water. The MD simulations in water were carried out with long-range Coulomb interactions to avoid the artificial fluctuation caused by the cutoff approximation. The model-free analysis of the {15}N-NMR relaxation indicated that RNase HI has a rotational correlation time of 10.9 ns at 27'ГРАДУС' C. The generalized order parameter (S{2}) for the internal motions varied from 0.15 to 1.0, with an average value of 0.85, which is much larger than that of the RNase H domain of HIV-1 reverse transcriptase (0.78). Large internal motions (small order parameters) were observed in the N-terminal region (Leu2-Lys3), the loop between 'бета'-strands A and B (Cys13-Gly15), the turn between 'альфа'-helix I and 'бета'-strand D (Glu61, His62), the loop between 'бета'-strand D and 'альфа'-helix II (Asp70-Tyr71), the loop between 'альфа'-helices III and IV (Ala93-Lys96), the loop between 'бета'-strand E and 'альфа'-helix V (Gly123-His127), and the C-terminal region (Gln152-Val155). The effective correlation time observed in these regions varied from 0.45 ns (Glu61, Lys96) to 2.2 ns (Leu14). The order parameters calculated from the MD agreed well with those from the NMR experiment, with a few exceptions. The distributions of most of the backone N-H vectors obtained by MD are approximately consistent with the diffusion-in-a-cone model. These distributions, however, were elliptic, with a long axis perpendicular to the plane defined by the N-H and N-C['альфа'] vectors. Distributions supporting the axial fluctuation model or the jump-between-two-cones model were also observed in the MD simulation. Япония, Prot. Engin. Res. Inst. Osaka. Библ. 55

ГРНТИ	34.27.17

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.05-04Б2.48

Evans, Sarah P.
NMR structure of the N-terminal domain of Saccharomyces cerevisiae RNase HI reveals a fold with a strong resemblance to the N-terminal domain of ribosomal protein L9 [Text] / Sarah P. Evans, Mark Bycroft // J. Mol. Biol. - 1999. - Vol. 291, N 3. - P661-669 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Полученная методом ЯМР структура N-концевого домена РНКазы HI Saccharomyces cerevisiae выявила укладку, сильно напоминающую N-концевой домен рибосомного белка L9
Аннотация: Определена структура в растворе одного из двух N-концевых доменов дрожжевой РНКазы HI. Мотив из 46 остатков состоит из трехцепочечного антипараллельного 'бета'-листка и двух коротких 'альфа'-спиралей, расположенных на противоположных поверхностях 'бета'-листка. Гидрофобный кор домена образован консервативными остатками, соединяющими 'альфа'-спирали с 'бета'-листком. Три доступных растворителю высоко консервативных остатка (Trp22, Lys38 и Lys39) важны для связывания с РНК. По топологии 'бета'-'бета'-'альфа'-'бета'-'альфа' этот домен отличается от ряда других известных связывающих РНК доменов. Однако этот домен похож на N-концевой домен рибосомного белка L9, связывающегося с рибосомной РНК 23 S. Великобритания, Dep. Chem., Cambridge Univ., Cambridge CB2 1EW. Библ. 39

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: РНКАЗА HI
N-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
СВЯЗЫВАНИЕ С РНК
ЯМР СПЕКТРОСКОПИЯ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE

Доп.точки доступа:
Bycroft, Mark

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 01.09-04В2.116

Evans, Sarah P.
NMR structure of the N-terminal domain of Saccharomyces cerevisiae RNase HI reveals a fold with a strong resemblance to the N-terminal domain of ribosomal protein L9 [Text] / Sarah P. Evans, Mark Bycroft // J. Mol. Biol. - 1999. - Vol. 291, N 3. - P661-669 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Полученная методом ЯМР структура N-концевого домена РНКазы HI Saccharomyces cerevisiae выявила укладку, сильно напоминающую N-концевой домен рибосомного белка L9
Аннотация: Определена структура в растворе одного из двух N-концевых доменов дрожжевой РНКазы HI. Мотив из 46 остатков состоит из трехцепочечного антипараллельного 'бета'-листка и двух коротких 'альфа'-спиралей, расположенных на противоположных поверхностях 'бета'-листка. Гидрофобный кор домена образован консервативными остатками, соединяющими 'альфа'-спирали с 'бета'-листком. Три доступных растворителю высоко консервативных остатка (Trp22, Lys38 и Lys39) важны для связывания с РНК. По топологии 'бета'-'бета'-'альфа'-'бета'-'альфа' этот домен отличается от ряда других известных связывающих РНК доменов. Однако этот домен похож на N-концевой домен рибосомного белка L9, связывающегося с рибосомной РНК 23 S. Великобритания, Dep. Chem., Cambridge Univ., Cambridge CB2 1EW. Библ. 39

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.05
Рубрики: РНКАЗА HI
N-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
СВЯЗЫВАНИЕ С РНК
ЯМР СПЕКТРОСКОПИЯ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE

Доп.точки доступа:
Bycroft, Mark

РЖ ВИНИТИ 34 (BI21) 02.01-04И2.28

Kobil, Jessica H.
Functional analysis of the domain organization of Trypanosoma brucei RNase Hl [Text] / Jessica H. Kobil, Andrew G. Campbell // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 2000. - Vol. 270, N 2. - P336-342 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Функциональный анализ организации доменов у РНКазы HI из Trypanosoma brucei
Аннотация: Исследована структурно-функциональная взаимосвязь у РНКазы HI из Trypanosoma brucei. Идентифицирован неканонический спейсерный домен РНКазы HI, состоящий из 42 аминокислот и важный для функционирования фермента. Установлено, что домен ядерной локализации фермента не нужен для активности РНКазы H, но функционирует как РНК-связывающий домен, который модулирует Mn{2+}-зависимую активность фермента. Т. обр., РНК-связывающая и нацеливающая в ядро и РНКазная активности фермента организованы в дискретные N- и C-концевые домены с границами, определяемыми спейсерным доменом. США, Dep. Mol. Microbiol., Immunol., Div. Biol. Med., Brown Univ., Box GB-6, Providence, RI 02912. Библ. 18

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.15.13.07.09.17
Рубрики: РНКАЗА HI
ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ДОМЕНЫ
АНАЛИЗ ОРГАНИЗАЦИИ
СТРУКТУРНО-ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ ВЗАИМОСВЯЗЬ
TRYPANOSOMA BRUCEI

Доп.точки доступа:
Campbell, Andrew G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.11-04Б2.286

Cleavage of double-stranded RNA by RNase Hl from a thermoacidophilic archaeon, Sulfolobus tokodaii 7 [Text] / Naoto Ohtani [et al.] // Nucl. Acids Res. - 2004. - Vol. 32, N 19. - P5809-5819 . - ISSN 0305-1048
Перевод заглавия: Разрыв двунитевой РНК РНК-азой HI из термофильного археона Sulfolobus tokodaii 7
Аннотация: Проанализировали ген ST0753, ортолог РНК-азы I-типа, обнаруженный в термоацидофильном археоне Sulfolobus tokodaii 7. Рекомбинантный белок ST0753 проявлял рекомбинантную активность как in vivo, так и in vitro. Белок, экспрессируемый в дефектном по РНК-азе H мутанте Escherichia coli, супрессировал температурочувствительный фенотип, связанный с потерей РНК-азы H. Характеристики гена in vitro были подобны таковым гена РНК-азы HI Halobacterium. Удивительно, что РНК-аза Sulfolobus tokodaii разрезала не только РНК-гибрид РНК/ДНК, но и нить РНК дуплекса РНК/РНК в присутствии Mn2{+} и Co2{+}. С помощью гель-фильтрации на хроматографической колонке показали, что активность двунитевой РНК-зависимой РНК-азы (dsРНК) присутствует в РНК-азе HI S. tokodaii. Используя сайт-направленный мутагенез, установили, что активность РНК-азы H также влияет на dsРНК-азную активность. Одиночные замены аминокислот Asp125 на Asn вели к потере dsРНК-азной активности, но не активности РНК-азы Н. Некоторые обратные транскриптазы из ретроэлементов могли разрезать двунитевую РНК, и эта активность требовала наличия домена РНК-азы H. Сходство в первичной структуре и биохимических характеристиках между РНК-азой HI S. tokodaii и обратными транскриптазами свидетельствует, что энзим S. tokodaii мог произойти от РНК-азного домена обратной транскриптазы. Япония, Inst. for Advanced Biosciences, Keio Univ., Tsuruoka, Ymagata 997-0017. Библ. 48

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
РНКАЗА HI
ДВУНИТЕВАЯ РНК
РАЗРЫВ
ГЕНЫ
ГЕН РНКАЗЫ HI
КЛОНИРОВАНИЕ
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
SULFOLOBUS TOKODAII (BACT.)

Доп.точки доступа:
Ohtani, Naoto; Yanagawa, Hiroshi; Tomita, Masaru; Itaya, Mitsuhiro

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 07.01-04Б2.261

Bayliss, Christopher D.
Destabilization of tetranucleotide repeats in Haemophilus influenzae mutants lacking RnaseHI or the Klenow domain of Poll [Text] / Christopher D. Bayliss, Wendy A. Sweetman, E.Richard Moxon // Nucl. Acids Res. - 2005. - Vol. 33, N 1. - P400-408 . - ISSN 0305-1048
Перевод заглавия: Дестабилизация тетрануклеотидных повторов в мутантах Haemophilus influenzae, не имеющих РНК-азы HI или фрагмента Кленова PolI
Аннотация: Характерной чертой геномов Haemophilus influenzae является присутствие нескольких локусов, содержащих участки из 6 или более идентичных тетрануклеотидных повторяющихся единиц. Эти участки с повторами были нестабильными и опосредовали высокую частоту обратимых изменений в экспрессии поверхностных антигенов. Этот процесс, названный фазовой вариацией (PV), позволяет H. influenzae быстро адаптироваться к флуктуациям окружающей среды. Изменения в синтезе запаздывающей цепи ДНК, как известно, дестабилизирует последовательности простых повторов в дрожжах и в Escherichia coli. В данной работе при использовании репортерной конструкции, локализованной в хромосоме, продемонстрировали, что мутация в гомологе rnhA из H. influenzae (кодирующего РНК-азу HI) увеличивает скорость мутаций тетрануклеотидных повторов в 3 раза. Кроме того, делеция в Кленовском фрагменте ДНК-полимеразы I (PolI) приводила в результате к увеличению скорости PV, опосредуемой тетрануклеотидными повторами. Делеция в домене 5'-3' экзонуклеазы PolI, по-видимому, является летальной. Фенотипы этих мутантов позволяют предположить, что замедленный или мутагенный процессинг фрагментов Оказаки дестабилизирует участки, содержащие тетрануклеотидные повторы у H. influenzae. Великобритания, Mol. Infectious Dis. Group, Dep. of Paediatrics, Weatherall Inst. for Mol. Med., Univ. of Oxford, John Radcliffe Hospital, Headington, Oxford OX3 9DU. Библ. 30

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.25
Рубрики: АДАПТАЦИЯ
ОКРУЖАЮЩАЯ СРЕДА
ГЕНОМ
СТРУКТУРА
ТЕТРАНУКЛЕОТИДНЫЕ ПОВТОРЫ
ДЕСТАБИЛИЗАЦИЯ
ФЕРМЕНТЫ
РНКАЗА HI
ФУНКЦИЯ
HAEMOPHILUS INFLUENZAE (BACT.)

Доп.точки доступа:
Sweetman, Wendy A.; Moxon, E.Richard

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 09.08-04Б2.163

Depletion of RNase HI activity in Escherichia coli lacking DNA topoisomerase I leads to defects in DNA supercoiling and segregation [Text] / Valentine Usongo [et al.] // Mol. Microbiol. - 2008. - Vol. 69, N 4. - P968-981 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Недостаток активности РНК-азы HI в Escherichia coli, утратившей ДНК-топоизомеразу I, ведет к дефектам суперскручивания ДНК и сегрегации
Аннотация: Отрицательная суперспирализация, опосредованная гиразой, - одна из характеристик образования R-петли, в норме явление супрессируется топоизомеразой I (topA) в Escherichia coli. Сверхпродуцирование РНК-азы HI (rnhA) предотвращает суперскручивание и позволяет расти нуль-мутантам topA. Ранее показали, что нуль-мутации topA и rnhA несовместимы. В данной работе установили, что такие мутанты выживают, когда РНК-аза HI экспрессируется с плазмидного гена. ДНК нуль-мутантов topA отличается релаксированностью и этот факт не коррелирует с клеточной корреляцией гиразы и топоизомеразы. Расслабление ДНК в отсутствие РНК-азы HI было связано с ингибированием активности гиразы как in vivo, так и in vitro. Установили наличие дефектов сегрегации, обусловленные потерей РНК-азы HI в нуль-мутантах topA. Сделан вывод, что РНК-аза HI играет более важную роль в топологии ДНК, чем считалось ранее. Канада, Dep. de Microbiol. et immunologie, Univ. de Montreal, C. P. 6128, Succ. Centre-ville, Montreal, P. Quebec, Canada, H3C 3J7

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ХРОМОСОМА
СУПЕРСКРУЧЕННОСТЬ
СЕГРЕГАЦИЯ
ФЕРМЕНТЫ
РНКАЗА HI
ДНК-ТОПОИЗОМЕРАЗА I
ФУНКЦИЯ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ГЕН РНКАЗЫ HI
ТРАНСКРИПЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Usongo, Valentine; Nolent, Flora; Sanscartier, Patrick; Tanquay, Cynthia; Broccoli, Sonia; Baaklini, Imad; Drlica, Karl; Drolet, Marc

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска