СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=РЕГУЛЯТОР ОТВЕТА OMPR<.>)

Общее количество найденных документов : 5
Показаны документы с 1 по 5

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.04-04Б2.205

Qin, Ling.
The critical role of DNA in the equilibrium between OmpR and phosphorylated OmpR mediated by EnvZ in Escherichia coli [Text] / Ling Qin, Takeshi Yoshida, Masayori Inouye // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 2001. - Vol. 98, N 3. - P908-913 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Критическая роль ДНК в равновесии между OmpR и фосфорилированным OmpR, опосредованном EnvZ у Escherichia coli
Аннотация: В 2-компонентной системе регуляции экспрессии поринов у Escherichia coli участвуют регулятор ответа OmpR (I) и гистидиновая протеинкиназа EnvZ (II), к-рая играет двойную роль - киназы для I и фосфатаза для фосфорилированного I'ЭКВИВ'P. Поэтому в системе in vitro добавление I в реакционную смесь, содержащую цитоплазматич. домен II (IIA) и АТФ, сопровождается образованием очень небольшого кол-ва I'ЭКВИВ'P. Показано, что фрагменты ДНК, содержащие промоторные области генов поринов (ompF и ompC), могут сильно сдвигать равновесие между I и I'ЭКВИВ'P в сторону I'ЭКВИВ'P. Из 4 реакций, идущих в смеси, только фосфатазная активность II сильно ингибируется этими ДНК. ДНК не влияет на автофосфорилирование IIA и на перенос фосфата от IIA'ЭКВИВ'P к I и слабо ингибирует автофосфорилирование I'ЭКВИВ'P. Высказано предположение, что ингибиторное влияние ДНК на фосфатазную ф-цию II вызвано секвестрированием I'ЭКВИВ'P из реакционной смеси в результате связывания с ДНК. США, Dep. Biochem., R. W. Johnson Med. Sch., Piscataway, NJ 08854. Библ. 33

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: БЕЛОК
ПОРИНЫ
СИНТЕЗ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ГЕНЫ ПОРИНОВ OMPFC
ТРАНСКРИПЦИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
РЕГУЛЯТОР ОТВЕТА OMPR
ФУНКЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Yoshida, Takeshi; Inouye, Masayori

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.07-04Б2.338

Yoshida, Takeshi.
Interaction of EnvZ, a sensory histidine kinase, with phosphorylated OmpR, the cognate response regulator [Text] / Takeshi Yoshida, Sheng Jian Cai, Masayori Inouye // Mol. Microbiol. - 2002. - Vol. 46, N 5. - P1283-1294 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Взаимодействие EnvZ, сенсорной гистидиновой киназы с фосфорилированным OmpR, сходным регулятором ответа
Аннотация: EnvZ-сенсорная гистидиновая киназа у Escherichia coli, регулирующая фосфорилирование OmpR, своего сходного регулятора ответа, необходимого для экспрессии генов пориновых белков внешней мембраны. В данной работе вновь рассмотрели недавнюю статью Mattison и Kenney, в которой авторы сообщали, что фосфорилированный OmpR (OmpR-P) неспособен связываться с EnvZ, что бросало тень сомнений на роль EnvZ - фосфатазной активности in vivo. Используя идентичный метод, определили, что значение K[d] для взаимодействия флюоресцеинмеченного OmpR (FI-OmpR) с EnvZc составляло величину 1,96'+-'0,28 'мю'M. Продемонстрировали, что OmpR-P также как OmpR ингибировал взаимодействие FI-OmpR с EnvZ. Их 50% ингибирующие концентрации равнялись значениям 1,09'+-'0,25 'мю'M и 0,89'+-'0,14 'мю'M соответственно при использованных условиях. Взаимодействие между His-10-OmpR и EnvZc было также ингибировано почти эквивалентно с помощью OmpR-P и OmpR. Флюоресцетная метка OmpR была высоко гетерогенной, как показали с помощью масспектрометрии, несмотря на то, что находилась под слабым влиянием OmpR фосфорилирования (киназа) и дефосфорилирования OmpR-P (фосфатаза), показывая, что EnvZc способен взаимодействовать с FI-OmpR и с FI-OmpR-P также как с OmpR или OmpR-P в качестве субстратов. Продемонстрировали, что OmpR-P способен взаимодействовать с EnvZc с аффинностью сходной с OmpR и служит в качестве эффективного субстрата для EnvZ - фосфатазы. Эти находки поддерживают гипотезу о том, что осмотические сигналы регулируют уровень клеточной концентрации OmpR-P с помощью модулирования отношения киназной и фосфатазной активностей бифункционального фермента EnvZ. США, Dep. of Biochemistry, Robert Wood Johnson Med. School, 675 Hoes Lane, Piscatawaj, NJ 08854. Библ. 34

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ПОРИНЫ
БИОСИНТЕЗ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
РЕГУЛЯТОР ОТВЕТА OMPR
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ФЕРМЕНТЫ
ГИСТИДИНКИНАЗА ENVZ
ФУНКЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Cai, Sheng Jian; Inouye, Masayori

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.03-04Б2.324

Yoshida, Takeshi.
Formation of the stoichiometric complex of EnvZ, a histidine kinase, with its response regulator, OmpR [Text] / Takeshi Yoshida, Ling Qin, Masayori Inouye // Mol. Microbiol. - 2002. - Vol. 46, N 5. - P1273-1282 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Формирование стехиометрического комплекса EnvZ, гистидинкиназы, в ответ на регулятор OmpR
Аннотация: Гистидинкиназа, EnvZ, Escherichia coli и ее регулятор ответа OmpR ответственны за адаптацию к экстремальным осмотическим изменениям, контролируя уровни поринов наружной мембраны - OmpF и OmpC. Осмосенсор, EnvZ, бифункционален, в комплексе с OmpR он проявляет киназную, а с форфорилированной формой OmpR-P - фосфатазную активность. Показано, что цитоплазматический киназный домен EnvZ (EnvZc) и OmpR образуют комплекс (1:1), обнаруживаемый при нативном электрофорезе в ПААГ. Следовательно, 2 молекулы OmpR могут связываться с одним димером EnvZ. Поскольку этот комплекс образуется даже при большом избытке EnvZc, связывание OmpR с EnvZc носит кооперативный характер. Образование комплекса наблюдается также между EnvZc и фосфорилированной формой OmpR-P. OmpR-P, связанный с EnvZc, при внесении OmpR высвобождается, т. е. OmpR-P и OmpR конкурируют за связывание с EnvZc. Обсуждается модель, описывающая регуляцию внутриклеточной концентрации OmpR-P при изменении осмотических свойств среды. США, Dep. Biochem., Robert Wood Johnson Med. Sch., 675 Hoes Lane, Piscataway, NY 08854. Библ. 37

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.25
Рубрики: ГИСТИДИНКИНАЗА
ENVZ БЕЛОК
РЕГУЛЯТОР ОТВЕТА OMPR
БЕЛОК-БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ОСМОТИЧЕСКИЙ СТРЕСС
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Qin, Ling; Inouye, Masayori

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.12-04Б2.288

Batchelor, Eric.
Imaping OmpR localization in Escherichia coli [Text] / Eric Batchelor, Mark Goulian // Mol. Microbiol. - 2006. - Vol. 59, N 6. - P1767-1778 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Исследование локализации OmpR в Escherichia coli
Аннотация: Использовали сшивку GFP с регулятором ответа OmpR для исследования пространственного распределения OmpR в живых клетках Escherichia coli. Наблюдали повышенную флуоресценцию OmpR-GFP, обусловленную взаимодействием с гистидинкиназой EnvZ. Также наблюдали совместную локализацию OmpR-GFP с кластерами плазмид, несущих сайты связывания OmpR. Эти данные помогли разработать простой метод для наблюдения связывания OmpR с ДНК в живых клетках. Использовали пик интенсивности флуоресценции внутри клеток для количественной оценки локализации OmpR-GFP, обусловленной либо взаимодействием с EnvZ, либо связыванием с ДНК. Сравнили влияние осмотических изменений и прокаина на активность EnvZ и показали, что прокаин активирует сигнал EnvZ-OmpR, а осмос оказывает лишь слабое воздействие на систему EnvZ-OmpR. США, Dep. of Physics, Univ. of Pennsylvania, Philadelphia, PA 19104. Библ. 56

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.25
Рубрики: АДАПТАЦИЯ
ОСМОУСТОЙЧИВОСТЬ
БЕЛОК-БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ГИСТИДИНКИНАЗА ENVZ
РЕГУЛЯТОР ОТВЕТА OMPR
ВЛИЯНИЕ
ПРОКАИН
ОСМОТИЧЕСКИЙ ШОК
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Goulian, Mark

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 11.06-04Б2.176

Libby, Elizabeth A.
Imaging OmpR binding to native chromosomal loci in Escherichia coli [Text] / Elizabeth A. Libby, Seda Ekici, Mark Goulian // J. Bacteriol. - 2010. - Vol. 192, N 15. - P4045-4053 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Визуализация связывания OmpR с локусом нативной хромосомы Escherichia coli
Аннотация: С помощью флуоресцентной микрокопии показано, слитой белок OmpR-YFP связывается со специфическими сайтами на хромосоме Escherichia coli. Для идентификации положения фоси (районы с усиленной флуоресценцией) и количественной оценки интенсивности их флуоресценции. Установлено, что OmpR-YFP колокализован с геном ompF, который строго экспрессируется в выбранных условиях культивирования. В случае усиления фосфорилирования OmpR-YFP путем стимулирования системы EnvZ/OmpR прокаином, наблюдалось слабое возрастание флуоресценции OmpR-YFP на ompF и значительное увеличение флуоресценции в области гена ompС. Полученные данные подтверждают модель иерархического связывания OmpR c промоторами ompF и ompC. США, Dept. Physics, Univ. Pennsylvania, Philadelphia, PN 19104. Библ. 31

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ДНК-БЕЛКОВOЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ВИЗУАЛИЗАЦИЯ
ФЛЮОРЕСЦЕНТНАЯ МИКРОСКОПИЯ
ТРАНСКРИПЦИОННЫЕ РЕГУЛЯТОРЫ
РЕГУЛЯТОР ОТВЕТА OMPR
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Ekici, Seda; Goulian, Mark

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска