Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=НУКЛЕОПЛАЗМИН<.>)
Общее количество найденных документов : 13
Показаны документы с 1 по 13
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.09-04Я6.129

   
    Intranuclear binding of nucleoplasmin [Text] / Philip L. Paine [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1995. - Vol. 58, N 1. - P105-114 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Внутриядерное связывание нуклеоплазмина
Аннотация: Многие белки, в т. ч. структурные, ферменты, рецепторы гормонов и разные факторы транскрипции накапливаются в ядре много в больших конц-иях, чем в цитоплазме. Последовательности и сигналы локализации в ядре (NLS) обеспечивают их специфический транспорт через поровые комплексы ядра. Транспорт требует энергии, но данные об истинно активном механизме транспорта не убедительны. Из опытов на ядрах, изолированных в масле, получены данные в пользу облегченного транспорта белков с NLS после их внутриядерного связывания. Однако роль такого связывания в накоплении белков с NLS в условиях in vivo оставалась недостаточно доказанной. Удалось показать, что белок с прототипом NLS - нуклеоплазмин, - связывается в ядре живого ооцита Xenopus и это связывание определяет его внутриядерное накопление. США, Lab. Intracell. Biophys., Dep. Biol. Sci., St John's Univ., 8000 Utopia Parkway, Jamaica, NY 11439. Библ. 23
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.09.01
Рубрики: НУКЛЕОПЛАЗМИН
ВНУТРИЯДЕРНОЕ СВЯЗЫВАНИЕ
ООЦИТЫ
ЛЯГУШКИ

Доп.точки доступа:
Paine, Philip L.; Yassin, Rihab; Maloney, Paine Terry; Vancurova, Ivana; George, Cathleen; Sahay, Neayka

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 10.07-04И8.114

   
    Nucleoplasmin facilitates reprogramming and in vivo development of bovine nuclear transfer embryos [Text] / Jeffery M. Betthauser [et al.] // Mol. Reprod. and Dev. - 2006. - Vol. 73, N 8. - P977-986 . - ISSN 1040-452X
Перевод заглавия: Нуклеоплазмин облегчает репрограммирование и развитие in vivo эмбрионов крупного рогатого скота с пересаженным ядром
Аннотация: Использовали новый подход к обеспечению ооцитов факторами ремоделирования хроматина и определяли вклад этих молекул в регуляцию экспрессии генов и развитие эмбрионов с пересаженными ядрами (NT). Нуклеоплазмин (NPL) или полиглутаминовую к-ту (PGA) инъекцировали в ооциты крупного рогатого скота (КРС) в различных концентрациях до или после NT. Микроинъекции ремоделирующих факторов до и после NT вызывали видимые различия в развитии бластоциста, к-рые зависели от концентрации NPL и PGA. Самая высокая скорость протекания беременности отмечалась у пост-NT эмбрионов после инъекции NPL. Полученные результаты позволяют предположить, что введение факторов ремоделирования хроматина может усовершенствовать развитие NT эмбрионов. США, Infigen, Inc., Madison, Wisconsin 53718. Библ. 57
ГРНТИ  
34.23.59
ВИНИТИ 341.23.59.02.15
Рубрики: РАЗВИТИЕ
ЭМБРИОГЕНЕЗ
ПЕРЕСАДКА ЯДЕР
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
НУКЛЕОПЛАЗМИН
КРУПНЫЙ РОГАТЫЙ СКОТ

Доп.точки доступа:
Betthauser, Jeffery M.; Pfister-Genskow, Martha; Xu, Hongzhi; Golueke, Paul J.; Lacson, Jenine C.; Koppang, Richard W.; Myers, Cena; Liu, Bing; Hoeschele, Ina; Eilertsen, Kenneth J.; Leno, Gregory H.

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 89.03-04М1.114

    Wedlich, Doris.
    The distribution of nucleoplasmin in early development and organogenesis of Xenopus laevis [Text] / Doris Wedlich, Christine Dreyer // Cell and Tissue Res. - 1988. - Vol. 254, N 2. - P295-300
Перевод заглавия: Распределение нуклеоплазмина в раннем развитии и органогенезе Xenopus laevis
Аннотация: Иммуногистохимически нуклеоплазмин (НП) обнаруживали во всех ядрах Кл X. laevis до стадии питающегося головастика. После этой стадии уровень НП во всех ядрах снижался. В ядрах большинства Кл более поздних головастиков и взрослых лягушек НП не выявлялся. В гонадах НП обнаруживали только в овариальных ооцитах, вступающих в стадию диплотены. ФРГ, Max-Planck-Inst. fur Entwicklungsbiol., Tubingen. Библ. 35.
ГРНТИ  
34.21.17
ВИНИТИ 341.21.17.07.09.07
Рубрики: ЭМБРИОГЕНЕЗ
РАННИЕ СТАДИИ
ОРГАНОГЕНЕЗ
НУКЛЕОПЛАЗМИН
РАСПРЕДЕЛЕНИЕ
XENOPUS LAEVIS

Доп.точки доступа:
Dreyer, Christine

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 89.04-04М1.157

    Zimmer, Franz J.
    The function of the nuclear envelope in nuclear protein accumulation [Text] / Franz J. Zimmer, Christine Dreyer, Peter Hausen // J. Cell Biol. - 1988. - Vol. 106, N 5. - P1435-1444
Перевод заглавия: Роль оболочки ядра в накоплении ядерных белков
Аннотация: Изучали топогенез белков (Б) в Кл в отношении к ядерным Б (ЯБ). Проверяли две гипотезы: об однонаправленном вхождении ЯБ в ядро через ядерные поры и об их свободной диффузии, сдвигаемой связыванием ЯБ с недиффурующими компонентами нуклеоплазмы. Использовали ооциты (Оц) Xenopus. Для выявления ЯБ применяли чувствительный иммуноцитохимич. метод. При повреждении ядерной оболочки наблюдали заметный выход ЯБ в среду. Если ядра, погруженные в масло, лишали оболочек, а нуклеоплазму (НП) вводили в Оц через полюс роста, то пять ЯБ быстро диффундировали с места, где находилась НП, накапливаясь в неповрежденном ядре Оц. Последний этап миграции выявили на йодированном белке N1 с помощью видоспецифич. mAb-АТ. ФРГ, M. Planck Inst. fur Entwicklungsbiologie, Abt. V, 7400 Tubingen. Библ. 41.
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.35.07 + 341.19.19.09.09
Рубрики: ООЦИТЫ
XENOPUS
ЯДРО
ОБОЛОЧКА
ТОПОГЕНЕЗ БЕЛКОВ
НУКЛЕОПЛАЗМИН
ИММУНОЦИТОХИМИЯ
РАДИОАКТИВНОЕ ТЕЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Dreyer, Christine; Hausen, Peter

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 89.07-04М1.204

    Goldfarb, David S.
    Karyophilic peptides: applications to the study of nuclear transport [Text] / David S. Goldfarb // Cell Biol. Int. Repts. - 1988. - Vol. 12, N 9. - P809-832 . - ISSN 0309-1651
Перевод заглавия: Кариофильные пептиды: применение в исследованиях ядерного транспорта
Аннотация: Обзор рез-тов работ, в к-рых использовались химически синтезированные пептиды (П), содержащие сигнальные последовательности или их аналоги, обусловливающие транспорт белков из цитоплазмы в ядро (на основе сигнальных последовательностей нуклеоплазмина и большого Т-антигена SV 40). Путем конъюгации этих П с неядерными белками показано, что на ядерной мембране имеется рецепторный комплекс, обеспечивающий транспорт, уточнена роль отдельных аминокислот П в обеспечении нуклеофильности. П использовались для получения АТ, применяемых в исследованиях локализации кариофильных белков (они обнаружены, в частности, в полирибосомных комплексах). Описаны применения П в качестве аффинных лигандов и в исследованиях вторичной и третичной структур белков. США, Dep. of Biol. Univ. of Rochester, NY 14627. Библ. 46.
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.11
Рубрики: ЯДРО
ЯДЕРНЫЙ ТРАНСПОРТ
ГИПОГЕНЕЗ БЕЛКОВ
КАРИОФИЛЬНЫЕ ПЕПТИДЫ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 46
НУКЛЕОПЛАЗМИН
БОЛЬШОЙ Т-АНТИГЕН

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 89.07-04М1.205

    Feldherr, Carl M.
    The pore complex in nucleocytoplasmic exchange [Text] / Carl M. Feldherr, Steven I. Dworetzky // Cell. Biol. Int. Repts. - 1988. - Vol. 12, N 9. - P791-808 . - ISSN 0309-1651
Перевод заглавия: Поровый комплекс в нуклеоцитоплазматическом обмене
Аннотация: Обзор роли поровых комплексов ядерной оболочки в транспорте (Т) частиц (Ч) с привлечением оргинальных рез-тов авт. Пассивный Т (диффузия) между ядром и цитоплазмой ограничен диаметром макромолекул (верхняя граница в разных Кл - 9-12 нм). Активный Т из ядра в цитоплазму показан для РНК всех классов, в обратном направлении - для белков, несущих специфические "пептиды узнавания". В обоих случаях через поры могут проходить Ч диаметром до 26 нм. Следовательно, диаметры каналов пор изменчивы. РНК и белки транспортируются через одни и те же поры. Скорость Т белков и конъюгированных с ними частиц зависит от числа узнающих пептидов на Ч. Возможно, что величина расширения поры зависит от размера проходящей Ч, а между Ч и рецепторами поры образуются множественные контакты. Пептид узнавания нуклеоплазмина превосходит по эффективности таковой из Т-антигена вируса SV 40. США, Dep. of Anatomy and Cell. Biol., Univ. of Florida, Gainesville, FL 32610. Библ. 54.
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.11
Рубрики: ЯДРО
ПОРОВЫЙ КОМПЛЕКС
ЦИТОПЛАЗМА
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 54
НУКЛЕОПЛАЗМИН
Т-АНТИГЕН
ТОПОГЕНЕЗ БЕЛКОВ
ПЕПТИДЫ УЗНАВАНИЯ

Доп.точки доступа:
Dworetzky, Steven I.

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.09-04М1.274

   
    Comparison of diverse transport signal s in synthetic peptide-induced nuclear transport [Text] / Robert E. Lanford [et al.] // Exp. Cell. Res. - 1990. - Vol. 186, N 1. - P32-38 . - ISSN 0014-4827
Перевод заглавия: Сравнение различных сигналов транспорта во время транспорта в ядра, индуцированного синтетическими пептидами
Аннотация: Исследовали способность 4 синтет. пептидов, содержащих сигналы транспота, индуцировать транспорт в ядра иммуноглобулина G после его введения в цитоплазму Кл животных с помощью микроинъекций. Установлено, что высокую способность к индукции ядерного транспорта проявили пептиды, содержащие сигналы транспорта Т-АГ вируса SV40, нуклеоплазмина Xenopus и белка E1А аденовирусов. Такая активность отсутствовала у пептида, гомологичного белку дрожжей МАТ'альфа'2. Короткий пептид нуклеоплазмина, содержащий только домен основных аминок-т, обладал способностью индуцировать ядерный транспорт, хотя и в меньшей степени, чем полипептиды полной длины. США, Dep, Virology and Immunology, Southwest Foundation for Biomed. Res. San Antonio, TX 78284. Библ. 35.
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.11
Рубрики: ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
СИГНАЛЫ
ЯДРО
ИММУНОГЛОБУЛИНЫ
ВИРУС SV40
НУКЛЕОПЛАЗМИН

Доп.точки доступа:
Lanford, Robert E.; Feldherr, Carl M.; White, Robert G.; Dunham, Raymond G.; Kanda, Patrick

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.06-04М1.48

    Stewart, Murray.
    Association of gold-labelled nucleoplasmin with the centres of ring components of Xenopus oocyte nuclear pore complexes [Text] / Murray Stewart, Sue Whytock, Anthony D. Mills // J. Mol. Biol. - 1990. - Vol. 213, N 4. - P575-582 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Связь меченного золотом нуклеоплазмина с центрами кольцевых компонентов в ядерных поровых комплексах в ооцитах шпорцевой лягушки
Аннотация: Методами растровой ПЭМ показано, что инъецированный в ооциты (Оц) лягушки нуклеоплазмин (I), конъюгированный с частицами коллоидного золота (I-Au), аккумулируется в осевых структурах поровых комплексов (ПК). После обработки буферными р-рами с низкой ионной силой наблюдаются разрывы ядерной оболочки в Оц, и на препаратах отчетливо видны островки ПК с кольцевыми структурами, обладающими как цитоплазматич., так и нуклеоплазматич. поверхностями. Большая часть кольцевых структур ПК - 238 и 288 - метилас I-Au. У 60% этих структур I-Au находился в центре изолированных колец. Полученные данные показывают, что кольцевидные компоненты ПК участвуют в транспорте I-Au в ядро, либо путем предвар. связывания этих м-л с ПК, либо посредством транслокации через оболочку ядра. Великобритания, Council Lab. of Mol. Biol., Cambridge CB2 2QH. Ил. 5. Табл. 1. Библ. 23.
ГРНТИ  
34.21.15
ВИНИТИ 341.21.15.09.17
Рубрики: ЯДРО КЛЕТКИ
ОБОЛОЧКА
ШПОРЦЕВЫЕ ЛЯГУШКИ
ТРАНСМЕМБРАННЫЙ ПЕРЕНОС
НУКЛЕОПЛАЗМИН
КОЛЛОИДНОЕ ЗОЛОТО
ШПОРЦЕВЫЕ ЛЯГУШКИ

Доп.точки доступа:
Whytock, Sue; Mills, Anthony D.

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 92.05-04М1.111

    Philpott, Anna.
    Sperm decondensation in Xenopus egg cytoplasm is mediated by nucleoplasmin [Text] / Anna Philpott, Gregory H. Leno, Ronald A. Laskey // Cell. - 1991. - Vol. 65, N 4. - P569-578 . - ISSN 0092-8674
Перевод заглавия: Деконденсация [хроматина] сперматозоидов в цитоплазме яиц шпорцевой лягушки опосредована нуклеоплазмином
Аннотация: При оплодотворении хроматин (Хр) сперматозоида деконденсируется в 2 этапа, что можно наблюдать в экстрактах яиц шпорцевой лягушки при внесении труда сперматозоидов. 1-й - быстрый этап, и 2-й - медленный мембранозависимый. Нуклеоплазмин - кислый ядерный белок, присутствующий в высокой конц-ии в цитоплазме яиц и играющий гистон-связывающую роль в сборке нуклеосом. Иммуноистощение нуклеоплазмина из экстрактов ингибирует быстрый этап деконденсации Хр сперматозоидов, а также деконденсацию Хр ядер миеломы. Добавление нуклеоплазмина в экстракт восстанавливает способность последнего деконденсировать Хр, влияя на 1-й этап этого процесса. Великобритания, Univ. of Cambridge, Cambridge CB2 3EJ. Ил. 8. Библ. 40.
ГРНТИ  
34.21.15
ВИНИТИ 341.21.15.13.15
Рубрики: ХРОМАТИН
ДЕКОНДЕНСАЦИЯ
СПЕРМАТОЗОИДЫ
БЕЛКИ
ЯДЕРНЫЕ
НУКЛЕОПЛАЗМИН
ОПЛОДОТВОРЕНИЕ
ШПОРЦЕВАЯ ЛЯГУШКА

Доп.точки доступа:
Leno, Gregory H.; Laskey, Ronald A.

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 92.09-04М1.087

    Ohsumi, Keita.
    Characterization of the ooplasmic factor inducing decondensation of and protamine removal from toad sperm nuclei: involvement of nucleoplasmin [Text] / Keita Ohsumi, Chiaki Katagiri // Dev. Biol. - 1991. - Vol. 148, N 1. - P295-305 . - ISSN 0012-1606
Перевод заглавия: Характеристика ооплазматического фактора, индуцирующего деконденсацию и удаление протамина из ядра сперматозоида жабы. Участие нуклеоплазмина
Аннотация: Иммуногистохим. исследование с использованием антисыв. к протаминам (ПА) жабы показало, что утрата ПА ядром сперматозоида (Сп) происходит в течение 5 мин. после его внедрения в яйца. Обработанные фосфатидилхолином Сп, инкубированные с экстрактами (Эк) яиц, утрачивали ПА в течение 1 мин и деконденсировали. Факторы, индуцирующие эти процессы, обнаружили в Эк растущих и зрелых ооцитов и предгаструляционных зародыщей, но отсутствовали в Кл нейрулы и тканях взрослых животных. Эк яиц удаляли также специфич. для Сп основные ядерные белки. Частично очищенные в-ва, удаляющие ПА из Сп, представляют собой отрицат. заряженные молекулы, устойчивые к нагреванию и чувствительные к протеиназе К. Показано также, что выделяемые из ядра Сп ПА связаны с белком, сходным с нуклеоплазмином Xenopus. Предполагается, что в оплодотворенных яйцах удаление ПА из Сп происходит путем связывания с нуклеоплазмином, а не благодаря ферментативной деградации. Япония, [Ch. Katagiri], Hokkaido Univ., Sapporo 060. Ил. 10. Табл. 3. Библ. 46.
ГРНТИ  
34.21.15
ВИНИТИ 341.21.15.13.07
Рубрики: ОПЛОДОТВОРЕНИЕ
СПЕРМАТОЗОИДЫ
ЯДРО
ДЕКОНДЕНСАЦИЯ
ПРОТАМИН
УДАЛЕНИЕ ИЗ ЯДРА СПЕРМАТОЗОИДОВ
НУКЛЕОПЛАЗМИН
ЖАБЫ
BUFO JARONICUS

Доп.точки доступа:
Katagiri, Chiaki

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 93.04-04Я6.190

    Kalinich, J. F.
    Rapid isolation of nuclear transport-competent nucleoplasmin produced in Escherichia coli strain BL21 (DE3) [Text] : [Abstr.] 31st Annu. Meet. Amer. Soc. Cell Biol., Boston, Mass., 8-12 Dec., 1991 / J. F. Kalinich, D. E. McClain // J. Cell Biol. - 1991. - Vol. 115, N 3. - P318 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Быстрое выделение компетентного к транспорту в ядро нуклеоплазмина, продуцируемого в Escherichia coli мыши BL21 (DE3)
Аннотация: Нуклеоплазмин (I), способный транспортироваться в ядро in vitro, получали при экспрессии гена в составе транскрипционного вектора Т7 в E. coli (штамм BL 21 (DE 3), имеющий ген Т7 РНК-полимеразы под контролем промотора lacUV5). Продукцию II индуцировали изопропил-'бета'-D-тиогалактопиранозидом. Предложен также метод быстрой очистки I.
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.07.05
Рубрики: БЕЛКИ
НУКЛЕОПЛАЗМИН
ВЫДЕЛЕНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ
БАКТЕРИИ
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
ЯДРО

Доп.точки доступа:
McClain, D.E.

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 94.02-04Я6.092

   
    The role of nucleoplasmin in chromatin assembly and disassembly [Text] / R. A. Laskey [et al.] // Phil. Trans. Roy. Soc. London B. - 1993. - Vol. 339, N 1289. - P263-269 . - ISSN 0962-8436
Перевод заглавия: Роль нуклеоплазмина в сборке и разборке хроматина
Аннотация: Обзор. Рассмотрена роль нуклеоплазмина (Нп) и нек-рых др. ядерных белков в обеспечении нуклеосомной организации хроматина в интерфазных ядрах. Подчеркивается специфичность Нп и белка N1 в переносе отдельных гистонов к ДНК. Рассмотрена роль Нп в первых этапах деконденсации хроматина сперматозоидов при оплодотворении яйцеклеток. Обсуждают роль взаимодействия Нп и белка теплового шока HCS70 в обеспечении формирования структуры хроматина. Великобритания, Wellcome/CRC Inst., Cambridge СВ2 1QR. Библ. 34.
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.09.07
Рубрики: ХРОМАТИН
СБОРКА
НУКЛЕОПЛАЗМИН
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 34

Доп.точки доступа:
Laskey, R.A.; Mills, A.D.; Philpott, A.; Leno, G.H.; Dilworth, S.M.; Dingwall, C.

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 94.10-04М3.101

   
    Endogenous axoplasmic proteins and proteins containing nuclear localization signal sequences use the retrograde axonal transport/nuclear import pathway in Aplysia neurons [Text] / Robert Schmied [et al.] // J. Neurosci. - 1993. - Vol. 13, N 9. - P4064-4071 . - ISSN 0270-6474
Перевод заглавия: Эндогенные аксоплазматические белки и белки, содержащие сигнальные последовательности для ядерной локализации, используют аксонный транспорт и ядерный путь импортирования в нейронах аплизии
Аннотация: Через 3 ч после введения гистона H-I из тимуса теленка или нуклеоплазмина из ооцитов Xenopus внутрь аксонов аплизии эти белки обнаруживали в ядрах нейронов. Введение в варикозные расширения аксонов аплизии сигнального пептида (SP) большого Т-антигена SV40, конъюгированного с пероксидазой хрена (ПХ), также приводило к аксонному транспорту конъюгата и его накоплению в ядрах нейронов с помощью анализа эндогенных аксонных белков аплизии методом SDS-PAGE и вестерн-блоттинга выявлено 2 фракции белков, содержащих SP: фракция 3, включающая SP83, и фракция 4, содержащая SP75. Эти белки обнаруживали также в ядрах, выделенных из нейронов. Анализ аксонного транспорта этих белков показал, что по аксону в ядро транспортируются только белки фракции 3. Эндогенные белки, возможно SP83, используют ретроградный аксонный транспорт и ядерный путь импортирования для накопления в ядрах нейронов у аплизии. США, College of Physicians and Surgeons of Columbia Univ., New York, NY 10032. Библ. 41.
ГРНТИ  
34.39.15
ВИНИТИ 341.39.15.37.11.17
Рубрики: АКСОННЫЙ ТРАНСПОРТ
РЕТРОГРАДНЫЙ
АКСОПЛАЗМА
НУКЛЕОПЛАЗМИН
СИГНАЛЬНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
МОЛЛЮСКИ

Доп.точки доступа:
Schmied, Robert; Huang, Cheng-Chun; Zhang, Xiao-Ping; Ambron, Danicia A.; Ambron, Richard T.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)