СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=НИТРИЛГИДРАТАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 82
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-82

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.02-04Б3.22

Photosensitive enzyme nitrile hydratase from Rhodococcus sp. N-771 [Text] / Teruyuki Nagamune [et al.] // RIKEN Rev. - 1993. - N 1. - P43-44 . - ISSN 0919-3405
Перевод заглавия: Фоточувствительный фермент нитрилгидратаза из Rhodococcus sp. N-771
Аннотация: При облучении ультрафиолетом неактивная форма нитрилгидратазы (I) из Rhodococcus sp. N-771 переходит в активную форму за 1 микросек. Эта фоточувствительная I состоит из 2 субъединиц, содержит 2 атома негемового железа на молекулу и хиноноподобные коэнзимы как кофакторы. Результаты электронного спинового резонанса показали, что при активации фермента образуется неспаренный электрон. Мессабуэровские спектры выявили присутствие двух разновидностей железа, A и B, у неактивной формы I и только I разновидность железа (B) у активной формы I. Железо A является низкоспиновым феррожелезом (II), железо B - низкоспиновым феррожелезом (III) с неспаренным электроном. Т. обр., процесс фотоактивации I сопровождается окислением атомов железа. Япония, Chem. Eng. Lab. Библ. 6

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: НИТРИЛГИДРАТАЗА
ФОТОАКТИВАЦИЯ
ФОТОЧУВСТВИТЕЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
СОСТАВ
ХАРАКТЕРИСТИКА
RHODOCOCCUS SP.
ШТАММ N-771

Доп.точки доступа:
Nagamune, Teruyuki; Honda, Jun; Sasabe, Hiroyuki; Endo, Isao

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.04-04Б2.131

Regulation of nitrile utilization in Rhodococcus [Text] / A. Yanenko [et al.] // ISBA'94: Int. Symp. Biol. Actinomycet., Moscow, July 10-15, 1994. - М., 1994. - P36
Перевод заглавия: Регуляция утилизации нитрилов у Rhodococcus
Аннотация: В утилизации нитрилов у Rhodococcus rhodochrous M8 участвуют два индуцибельных фермента - нитрилгидратаза (I) и амидаза (II). Этот штамм отобран как наилучший продуцент акриламида. Синтез и активность обоих ферментов регулируются координированно, однако при любых условиях культивирования активность I в 500 раз превышала активность II. В оптимальных условиях кол-во I в клетках составляет 25% от всего растворимого белка. Влияние источников углерода и азота на активность разных ферментов (для утилизации нитрилов, ассимиляции аммония и метаболизма углеводов) показывает, что синтез I и II подвержен катаболитной репрессии и азотному контролю. Отобраны мутанты с нарушенной регуляцией (одновременно дефектные по I и II; конститутивно синтезирующие один или оба этих фермента) и мутанты с измененным структурным геном II. Полученные результаты показывают, что гены I и II не принадлежат одному оперону, но являются частями одного регулона с общим регуляторным элементом. Россия, ВНИИ генетика, Москва.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: RHODOCOCCUS RHODOCHROUS (BACT.)
ШТАММ М8
НИТРИЛГИДРАТАЗА
АМИДАЗА
ГЕНЫ
РЕГУЛЯЦИЯ СИНТЕЗА
ОПТИМАЛЬНЫЕ УСЛОВИЯ
АКРИЛАМИД
ОБРАЗОВАНИЕ
ТРАНСФОРМАЦИЯ НИТРИЛОВ

Доп.точки доступа:
Yanenko, A.; Astaurova, O.; Gerasimova, T.; Polyakova, I.; Pogorelova, T.; Paukov, V.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.04-04Б2.140

Biochemical and genetic analyses of nitrile metabolism in Rhodococcus strains [Text] / Michihiko Kobayashi [et al.] // ISBA'94: Int. Symp. Biol. Actinomycet., Moscow, July 10-15, 1994. - М., 1994. - P81
Перевод заглавия: Биохимический и генетический анализы метаболизма нитрилов у штаммов Rhodococcus
Аннотация: Микробная деградация нитрилов происходит либо через нитрилазу (I), либо через нитрилгидратазу (II) и амидазу (III). Изовалеронитрил индуцирует сверхсинтез I у штаммов Rhodococcus rhodochrous I1 и К22. Очищенные I действуют на ароматические и алифатические нитрилы, соответственно, и обе могут гидролизовать только одну цианогруппу динитрилов до карбоксильной. Клонированы гены этих I. При культивировании штамма I1 на среде с мочевиной или циклогексанкарбоксамидом в нем селективно индуцируются II с высокой и низкой Mr соответственно. С использованием клеток штамма I1, сверхпродуцента II с высокой Mr и III, начато промышленное производство акриламида из акрилонитрила. У Rhodococcus sp. N-774 гены, кодирующие III и 'альфа'- и 'бета'-субъединицы II, расположены в указанном порядке, а в штамме R. rhodochrous I1 ген III находится на 1,9 т. п. н. ниже генов 'бета'- и 'альфа'-субъединицы II с низкой Mr. Ген II из Rhodococcus sp. с помощью созданной векторной системы был внедрен в штамм R. rhodochrous ATCC 12674. Исследован промотер гена II с высокой Mr. Япония, Dep. of Agric. Chem., Kyoto Univ., Kyoto 606. Библ. 5.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15 + 341.27.17.09.13
Рубрики: НИТРИЛЫ
БИОДЕГРАДАЦИЯ
НИТРИЛАЗА
НИТРИЛГИДРАТАЗА
АМИДАЗА
RHODOCOCCUS RHODOCHROUS (BACT.)
ШТАММ J1
ШТАММ К22
АКРИЛАМИД
ПОЛУЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Kobayashi, Michihiko; Horinouchi, Sueharu; Beppu, Teruhiko; Shimizu, Sakayu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.06-04Б2.045

Mechanisms of adaptation to carbon and nitrogen sources in acrylamide-produced strain Rhodococcus rhodochrous М8 [Text] / O. Astaurova [et al.] // ISBA'94: Int. Symp. Biol. Actinomycet., Moscow, July 10-15, 1994. - М., 1994. - P199
Перевод заглавия: Механизмы адаптации к источникам углерода и азота у акриламидпродуцирующего штамма Rhodococcus rhodochrous M8
Аннотация: Коиндуция нитрилгидратаза (I) и амидазы (II) у штамма R. rhodochrous М8, образующего акриламид, снижалась в условиях избытка азота и углерода в среде для культивирования. Если конц-ия аммония лимитировала скорость роста, то активности I, II и глутаминсинтетазы одновременно повышались, тогда как активность глутаматдегидрогеназы снижалась. Добавление глюкозы и фруктозы к среде снижало активность не только I и II, но также маннитолдегидрогеназы и изоцитратдегидрогеназы. Предполагается, что у R. rhodochrous М8 функционируют две регуляторные системы, такие как азотный контроль и углеродная катаболитная репрессия. Россия, Государственный ин-т генетики и селекции промышленных микроорганизмов, Москва.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АКРИЛАМИД
ОБРАЗОВАНИЕ
НИТРИЛГИДРАТАЗА
АМИДАЗА
КОИНДУКЦИЯ
АЗОТНЫЙ КОНТРОЛЬ
КАТАБОЛИТНАЯ РЕПРЕССИЯ
RHODOCOCCUS RHODOCHROUS (BACT.)
ШТАММ М8

Доп.точки доступа:
Astaurova, O.; Polyakova, I.; Pogorelova, T.; Paukov, V.; Larikova, G.; Yanenko, A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.07-04Б2.34

Biochemical and genetic analyses of nitrile metabolism in Rhodococcus strains [Text] / Michihiko Kobayashi [et al.] // ISBA'94: 9th Int. Symp. Biol. Actinomycetes, Moscow, Jul. 10-15, 1994. - M., 1994. - P81
Перевод заглавия: Биохимический и генетический анализ метаболизма нитрила в штаммах Rhodococcus
Аннотация: Микробная деградация нитрила осуществляется 2 путями: нитрилаза (I) гидролизует его до кислоты и аммония, а нитрилгидратаза (II) гидратирует его до амида, к-рый расщепляется амидазой до кислоты и аммония. Получена сверхпродукция I в штаммах Rhodococcus rhodochrous J1 и K22 при индукции извалеронитрилом, ферменты очищены и действуют соответственно на ароматические и алифатические нитрилы, гидролизуя только одну цианогруппу. Гены клонированы. Первый штамм также содержит 2 II в зависимости от индуктора и кобальта. На его основе создано производство акриламида (гиперпродукция II и гипопродукция амидазы). Найдено, что организация генов деградации нитрилов различается в штаммах Rhodococcus. Разработана система вектор-хозяин для Rhodococcus. Япония, Dep. Agr. Chem., Kyoto Univ., Kyoto 606

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07
Рубрики: RHODOCOCCUS RHODOCHROUS (BACT.)
УТИЛИЗАЦИЯ
НИТРИЛ
МЕХАНИЗМ
ФЕРМЕНТЫ
НИТРИЛАЗА
НИТРИЛГИДРАТАЗА
СИНТЕЗ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ФУНКЦИЯ
ГЕНЫ
ГЕНЫ ДЕГРАДАЦИИ НИТРИЛА
КЛОНИРОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
СРАВНЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Kobayashi, Michihiko; Horinouchi, Sueharu; Beppu, Teruhiko; Shimizu, Sakayu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.07-04Б3.19

Mechanisms of adaptation to carbon and nitrogen sources in sources in acrylamide-produced strain Rhodococcus rhodochrous M8 [Text] / O. Astaurova [et al.] // ISBA'94. - M., 1994. - P199
Перевод заглавия: Механизмы адаптации к источникам углерода и азота у акриламидпродуцирующего штамма Rhodococcus rhodochrous M8
Аннотация: Коиндукция нитрилгидратазы (I) и амидазы (II) у штамма R. rhodochrous M8, образующего акриламид, снижалась в условиях избытка азота и углерода в среде для культивирования. Если конц-ия аммония лимитировала скорость роста, то активности I, II и глутаминсинтетазы одновременно повышались, тогда как активность глутаматдегидрогеназы снижалась. Добавление глюкозы и фруктозы к среде снижало активность не только I и II, но также маннитолдегидрогеназы и изоцитратдегидрогеназы. Предполагается, что у R. rhodochrous M8 функционируют две регуляторные системы, такие как азотный контроль и углеродная катаболитная репрессия. Россия, Гос. ин-т генетики и селекции промышленных микроорганизмов, Москва

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: АКРИЛАМИД
ОБРАЗОВАНИЕ
НИТРИЛГИДРАТАЗА
АМИДАЗА
КОИНДУКЦИЯ
АЗОТНЫЙ КОНТРОЛЬ
КАТАБОЛИТНАЯ РЕПРЕССИЯ
RHODOCOCCUS RHODOCHROUS
ШТАММ M8

Доп.точки доступа:
Astaurova, O.; Polyakova, Ii.; Pogorelova, T.; Paukov, V.; Larikova, G.; Yanenko, A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.162

Mechanisms of adaptation to carbon and nitrogen sources in sources in acrylamide-produced strain Rhodococcus rhodochrous M8 [Text] / O. Astaurova [et al.] // ISBA'94. - M., 1994. - P199
Перевод заглавия: Механизмы адаптации к источникам углерода и азота у акриламидпродуцирующего штамма Rhodococcus rhodochrous M8
Аннотация: Коиндукция нитрилгидратазы (I) и амидазы (II) у штамма R. rhodochrous M8, образующего акриламид, снижалась в условиях избытка азота и углерода в среде для культивирования. Если конц-ия аммония лимитировала скорость роста, то активности I, II и глутаминсинтетазы одновременно повышались, тогда как активность глутаматдегидрогеназы снижалась. Добавление глюкозы и фруктозы к среде снижало активность не только I и II, но также маннитолдегидрогеназы и изоцитратдегидрогеназы. Предполагается, что у R. rhodochrous M8 функционируют две регуляторные системы, такие как азотный контроль и углеродная катаболитная репрессия. Россия, Гос. ин-т генетики и селекции промышленных микроорганизмов, Москва

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АКРИЛАМИД
ОБРАЗОВАНИЕ
НИТРИЛГИДРАТАЗА
АМИДАЗА
КОИНДУКЦИЯ
АЗОТНЫЙ КОНТРОЛЬ
КАТАБОЛИТНАЯ РЕПРЕССИЯ
RHODOCOCCUS RHODOCHROUS
ШТАММ M8

Доп.точки доступа:
Astaurova, O.; Polyakova, Ii.; Pogorelova, T.; Paukov, V.; Larikova, G.; Yanenko, A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.11-04Б2.78

Regio- and stereo-specific nitrile hydrolydid by the nitrile hydratase from Rhodococcus AJ270 [Text] / Alan J. Blakey [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1995. - Vol. 129, N 1. - P57-62 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Регио- и стереоспецифичный гидролиз нитрилов нитрилигидратазой из Rhodococcus AJ 270
Аннотация: Из почвы выделена аценонитрилутилизирующая бактерия AJ 270, идентифицированная как Rhodococcus sp. и отличающаяся от всех известных видов этого рода. Бактерия растет на 32 из 36 исследованных алифатических, ароматических и гетероароматических нитрилах, образуя соответствующие амиды или смесь амида и карбоновой к-ты, и способна быстро расти (среднее время удвоения 27 мин) при высоких (0,25-0,38 М) конц-иях ацетонитрила, бензонитрила и 3-цианопиридина. Нитрилгилратаза из этой бактерии стабильна при хранении клеток в течении 18 мес при -20'ГРАДУС'C, активна с очень широким спектром нитрилов и динитрилов и способна катализировать регио- и стереоспецифичные биотрансформации нитрилов. Наивысшая скорость гидролиза ацетонитрила при 30'ГРАДУС'C и pH 7,0. Из двух цианидных групп малононитрила и адопонитрила гидролизовалась только одна. Гидролиз клеточной суспензией (R,S)-2-фенилбутиронитрила приводил к образованию (R)-(+)-2-фенилбутирамида, энантиомерный избыток к-рого составил 83%. Т. обр., клетки Rhodococcus sp. AJ 270 могут служить сильным и многосторонним биокатализатором. Великобритания, (Colby J.), School of Health Scie., Univ. of Sunderland, Sunderland SRI 3SD. Библ. 13

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.13 + 341.27.17.09.15
Рубрики: RHODOCOCCUS (BACT.)
ШТАММ AJ 270
АЦЕТОНИТРИЛЫ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
НИТРИЛГИДРАТАЗА

Доп.точки доступа:
Blakey, Alan J.; Colby, John; Williams, Edwin; O'Reilly, Catherine

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.12-04Б2.128

Regio- and stereo-specific nitrile hydrolydid by the nitrile hydratase from Rhodococcus AJ270 [Text] / Alan J. Blakey [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1995. - Vol. 129, N 1. - P57-62 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Регио- и стереоспецифичный гидролиз нитрилов нитрилигидратазой из Rhodococcus AJ 270
Аннотация: Из почвы выделена аценонитрилутилизирующая бактерия AJ 270, идентифицированная как Rhodococcus sp. и отличающаяся от всех известных видов этого рода. Бактерия растет на 32 из 36 исследованных алифатических, ароматических и гетероароматических нитрилах, образуя соответствующие амиды или смесь амида и карбоновой к-ты, и способна быстро расти (среднее время удвоения 27 мин) при высоких (0,25-0,38 М) конц-иях ацетонитрила, бензонитрила и 3-цианопиридина. Нитрилгилратаза из этой бактерии стабильна при хранении клеток в течении 18 мес при -20'ГРАДУС'C, активна с очень широким спектром нитрилов и динитрилов и способна катализировать регио- и стереоспецифичные биотрансформации нитрилов. Наивысшая скорость гидролиза ацетонитрила при 30'ГРАДУС'C и pH 7,0. Из двух цианидных групп малононитрила и адопонитрила гидролизовалась только одна. Гидролиз клеточной суспензией (R,S)-2-фенилбутиронитрила приводил к образованию (R)-(+)-2-фенилбутирамида, энантиомерный избыток к-рого составил 83%. Т. обр., клетки Rhodococcus sp. AJ 270 могут служить сильным и многосторонним биокатализатором. Великобритания, (Colby J.), School of Health Scie., Univ. of Sunderland, Sunderland SRI 3SD. Библ. 13

ГРНТИ	34.27.17

10.

Патент 5318908 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 1/20.

Method for cultivation of nitrile hydratase-producing pseudomonas [Текст] / Susumu Seki [и др.] ; Nitto Kagaku Kogyo K.K. - № 735720 ; Заявл. 26.07.1991 ; Опубл. 07.07.1994 ; Приор. 28.12.1988, № 63-329333 (Япония)
Перевод заглавия: Метод культивирования бактерий Pseudomonas, продуцирующих нитрилгидратазу
Аннотация: Предложен метод культивирования бактерий рода Pseudomonas, продуцирующих нитрилгидратазу. Среда для культивирования содержит водорастворимое соединение меди в кол-ве от 0,5 до 5,0 мг/л. Периферическая сила перемешивания культуры вращающимися лопастями несколько превышает 2,5 м/сек. В качестве водорастворимого соед. меди могут быть использованы хлорид, сульфат, нитрат, ацетат и тартрат меди, ацетилацетонат меди (II) или EDTA/медь (II)

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: PSEUDOMONAS SP.
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
УСЛОВИЯ
НИТРИЛГИДРАТАЗА
ПРОДУКЦИЯ
ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ
СОСТАВ
РОЛЬ СОЕДИНЕНИЙ МЕДИ
ПАТЕНТЫ
США

Доп.точки доступа:
Seki, Susumu; Suto, Masaru; Ryuno, Koichiro; Shimizu, Hitoshi; Fujimoto, Takanori; Nitto Kagaku Kogyo K.K.
Свободных экз. нет

11.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: PSEUDOMONAS SP.
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
УСЛОВИЯ
НИТРИЛГИДРАТАЗА
ПРОДУКЦИЯ
ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ
СОСТАВ
РОЛЬ СОЕДИНЕНИЙ МЕДИ
ПАТЕНТЫ
США

Доп.точки доступа:
Seki, Susumu; Suto, Masaru; Ryuno, Koichiro; Shimizu, Hitoshi; Fujimoto, Takanori; Nitto Kagaku Kogyo K.K.
Свободных экз. нет

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.02-04Б2.62

Occurrence of enzymes involved in biosynthesis of indole-3-acetic acid from indole-3-acetonitrile in plant-associated bacteria, Agrobacterium and Rhizobium [Text] / Michihiko Kobayashi [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1995. - Vol. 92, N 3. - P714-718 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Присутствие ферментов, участвующих в биосинтезе индолил-3-уксусной кислоты из индолил-3-ацетонитрила, в ассоциированных с растениями бактериях Agrobacterium и Rhizobium
Аннотация: В фитопатогенной бактерии A.tumefaciens и азот-фиксирующей бактерии бобовых Rhizobium обнаружили неизвестный до сих пор путь биосинтеза индолил-3-уксусной к-ты (ИУК) с участием двух ферментов: нитрил-гидратазы и амидазы. Нитрил-гидратазу, действующую на индолил-3-ацетонитрил, выделили из бесклеточного экстракта A.tumefaciens и очистили до гомогенности в 8,73 раза с выходом 28,4% на колонке ДЭАЭ-Сефацеля и фракционным осаждением сернокислым аммонием. Методом ВЭЖХ определили молек. массу фермента, которая составила 102 кД. Фермент состоит из четырех идентичных по массе субъединиц. В спектре поглощения фермента присутствуют две полосы с 'лямбда'[макс.] 408 и 705 нм; в нем содержится кобальт в железо. Нитрил-гидратаза стехиометрически катализирует гидратацию индолил-3-ацетнонитрила в индолил-3-ацетамид, при этом величина K[m]=7,9 мкМ, а уд. активность фермента-13,7 мкмолях * мин/г белка {-1}. Япония, Dep. Agri. Chem., Fac. Agr., Kyoto Univ., Sakyo-ku, Kyoto 606. Библ. 45

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ИНДОЛИЛУКСУСНАЯ КИСЛОТА
БИОСИНТЕЗ
НИТРИЛГИДРАТАЗА
АМИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
AGROBACTERIUM TUMEFACIENS

Доп.точки доступа:
Kobayashi, Michihiko; Suzuki, Takahisa; Fujita, Takayuki; Masuda, Masatoshi; Shimizu, Sakayu

13.

РЖ ВИНИТИ 68 (BI13) 96.06-04Б3.278

Enantioselective hydrolysis of (RS)-2-isopropyl-4'-chlorophenylacetonitrile by Pseudomonas sp. B21C9 [Text] / Shun-ichi Masutomo [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1995. - Vol. 59, N 4. - P720-722 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Энантиоселективный гидролиз (R8)-изопропил-4'-хлорфенилацетонитрила, осуществляемый Pseudomonas sp. B21C9
Аннотация: Из почвы был выделен новый микроорганизм, обладающий способностью разрушать нитрилы, идентифицированный как Pseudomonas sp. B21C9. С его помощью путем гидролиза (RS)-изопропил-4'-хлорфенилацетонитрила удалось получить (S)-2 изопропил-4'-хлорфенилуксусную к-ту высокой оптической чистоты. Вероятно, микробный гидролиз осуществляется за счет поэтапной активности нитрилгидратазы, обладающей низкой (S)-селективностью, и амидазы, обладающей строгой (S)-селективностью. Япония, Biotechnol. Lab., SUmitomo Chemical Co., Hyogo 665. Библ. 22

ГРНТИ	68.03.07

ВИНИТИ 681.03.07.17
Рубрики: ОХРАНА ОКРУЖАЮЩЕЙ СРЕДЫ
РОЛЬ ПОЧВЕННЫХ МИКРООРГАНИЗМОВ
ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ ГИДРОЛИЗ
ЭНАНТИОСЕЛЕКТИВНЫЙ ГИДРОЛИЗ
(RS)- ИЗОПРОПИЛ-4'-ХЛОРФЕНИЛАЦЕТОНИТРИЛ
НИТРИЛГИДРАТАЗА
АМИЛАЗА
PSEUDOMONAS SP. (BACT.)
ШТАММ B21C9
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Masutomo, Shun-ichi; Inoue, Ayumu; Kumagai, Kazuo; Murai, Rika; Mitsuda, Satoshi

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.11-04Б2.127

Langdahl, Bharne R.
Nitrile hydrolysis by Rhodococcus erythropolis BL1, an acetonitrile-tolerant strain isolated from a marine sediment [Text] / Bharne R. Langdahl, Peter Bisp, Kjeld Ingvorsen // Microbiology. - 1996. - Vol. 142, N 1. - P145-154 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Гидролиз нитрила Rhodococcus erythropolis BL1 толерантным к ацетонитрилу штаммом, выделенным из морских осадков
Аннотация: Из морских осадков в Дании выделен ряд накопительных культур бактерий, гидролизующих нитрил. Один из штаммов, идентифицированный как Rhodococcus erythropolis штамм BL1, рос в синтетической среде за счет использования ацетонитрила в качестве единственного источника C и N. Рост наблюдался при конц-ии NaCl от 0 до 8%, оптимум около 2%. Интактные клетки R. erythropolis способны к гидролизу различных насыщенных и ненасыщенных алифатических нитрилов с образованием соответствующих к-т. Обнаружена способность гидролизовать и ряд ароматических соединений, но не бензотрил и бензилцианид. В целом, комплекс субстратов, утилизируемых R. erythropolis, существенно отличается от такового, характерного для грамположительных нитрил-гидролизующих бактерий неморского происхождения. Гидролиз нитрилов обычно не сопровождался появлением в среде внеклеточного амида как промежуточного продукта. Однако показано, что гидролиз нитрила у R. erythropolis катализирует ферментная система, содержащая нитрилгидратазу и амидазу. Нитрилгидратаза является индуцибельным ферментом, а амидаза - конститутивным. Констатирована высокая толерантность R. erythropolis к ацетонитрилу - наибольшая среди нитрилгидролизующих бактерий: штамм BL1 растет экспоненциально в присутствии 900 мМ ацетонитрила. Дания, Dep. of Microbial Ecol., Inst., of Biological Sci., Ny Munkegade, Bldg 540, Univ. of Aarhus, DK-8000 Aarhus C. Библ. 40

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.13
Рубрики: RHODOCOCCUS ERYTHROPOLIS (BACT.)
ШТАММ BL1
ВЫДЕЛЕНИЕ
НИТРИЛЫ
ГИДРОЛИЗ
НИТРИЛГИДРАТАЗА
АМИДАЗА

Доп.точки доступа:
Bisp, Peter; Ingvorsen, Kjeld

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.12-04Б3.144

Langdahl, Bharne R.
Nitrile hydrolysis by Rhodococcus erythropolis BL1, an acetonitrile-tolerant strain isolated from a marine sediment [Text] / Bharne R. Langdahl, Peter Bisp, Kjeld Ingvorsen // Microbiology. - 1996. - Vol. 142, N 1. - P145-154 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Гидролиз нитрила Rhodococcus erythropolis BL1 толерантным к ацетонитрилу штаммом, выделенным из морских осадков
Аннотация: Из морских осадков в Дании выделен ряд накопительных культур бактерий, гидролизующих нитрил. Один из штаммов, идентифицированный как Rhodococcus erythropolis штамм BL1, рос в синтетической среде за счет использования ацетонитрила в качестве единственного источника C и N. Рост наблюдался при конц-ии NaCl от 0 до 8%, оптимум около 2%. Интактные клетки R. erythropolis способны к гидролизу различных насыщенных и ненасыщенных алифатических нитрилов с образованием соответствующих к-т. Обнаружена способность гидролизовать и ряд ароматических соединений, но не бензотрил и бензилцианид. В целом, комплекс субстратов, утилизируемых R. erythropolis, существенно отличается от такового, характерного для грамположительных нитрил-гидролизующих бактерий неморского происхождения. Гидролиз нитрилов обычно не сопровождался появлением в среде внеклеточного амида как промежуточного продукта. Однако показано, что гидролиз нитрила у R. erythropolis катализирует ферментная система, содержащая нитрилгидратазу и амидазу. Нитрилгидратаза является индуцибельным ферментом, а амидаза - конститутивным. Констатирована высокая толерантность R. erythropolis к ацетонитрилу - наибольшая среди нитрилгидролизующих бактерий: штамм BL1 растет экспоненциально в присутствии 900 мМ ацетонитрила. Дания, Dep. of Microbial Ecol., Inst., of Biological Sci., Ny Munkegade, Bldg 540, Univ. of Aarhus, DK-8000 Aarhus C. Библ. 40

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.21
Рубрики: RHODOCOCCUS ERYTHROPOLIS (BACT.)
ШТАММ BL1
ВЫДЕЛЕНИЕ
НИТРИЛЫ
ГИДРОЛИЗ
НИТРИЛГИДРАТАЗА
АМИДАЗА

Доп.точки доступа:
Bisp, Peter; Ingvorsen, Kjeld

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.02-04Б3.151

Дебабов, В. Г.
Биотехнологический способ получения акриламида [Текст] / В. Г. Дебабов // Междунар. конф., посвящ. памяти акад. А.А. Баева, Москва, 20-22 мая, 1996. - М., 1996. - С. 140, 325 . - ISBN 5-201-14297-4
Аннотация: Известно, что бактерии могут превращать нитрилы в к-ты с помощью двух ферментов - нитрилгидратазы и амидазы. В процессе скрининга был найден микроорганизм - бактерия рода Rhodococcus, обладающая высокой нитрилгидратазной и низкой амидазной активностями. С помощью мутагенеза и селекции создан штамм, у к-рого отсутствовала амидазная активность, а синтез нитрилгидратазы осуществлялся конститутивно. Нитрилгидратаза этого штамма термотолерантна и активна в присутствии высоких конц-ий продукта и субстрата. Разработаны удобные способы хранения и транспортировки биокатализатора, его удаления после завершения р-ции. Процесс, осуществляемый при нормальной т-ре и давлении, позволяет получить за 6-8 ч р-р акриламида высокого качества. Конц-ия р-ра - 40-50%. Преимущества процесса - малая энергоемкость, простота аппаратурного оформления, экологическая чистота. Для детоксикации сточных вод производства созданы штаммы, разлагающие акриламид, акрилонитрил и акриловую к-ту до CO[2] и NH[4]. С 1995 г. процесс реализован на трех заводах РФ. Россия, ГосНИИ генетики и селекции промышленных микроорганизмов, Москва

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: АКРИЛАМИД
ПОЛУЧЕНИЕ
АКРИЛОНИТРИЛ
БИОКОНВЕРСИЯ
БИОКАТАЛИЗАТОРЫ
RHODOCOCCUS (BACT.)
НИТРИЛГИДРАТАЗА
КОНСТИТУТИВНЫЙ СИНТЕЗ

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.03-04Б2.24

Regulation of nitrile utilization in Rhodococcus [Text] / A. Yanenko [et al.] // ISBA'94: Int. Symp. Biol. Actinomycet., Moscow, July 10-15, 1994: Thes. - M., 1994. - P36
Перевод заглавия: Регуляция утилизации нитрилов у Rhodococcus
Аннотация: В утилизации нитрилов у Rhodococcus rhodochrous M8 участвуют два индуцибельных фермента - нитрилгидратаза (I) и амидаза (II). Этот штамм отобран как наилучший продуцент акриламида. Синтез и активность обоих ферментов регулируется координированно, однако при любых условиях культивирования активность I в 500 раз превышала активность II. В оптимальных условиях кол-во I в клетках составляет 25% от всего растворимого белка. Влияние источников углерода и азота на активность разных ферментов (для утилизации нитрилов, ассимиляции аммония и метаболизма углеводов) показывает, что синтез I и II подвержен катаболитной репрессии и азотному контролю. Отобраны мутанты с нарушенной регуляцией (одновременно дефектные по I и II; конститутивно синтезирующие один или оба этих фермента) и мутанты с измененным структурным геном II. Полученные результаты показывают, что гены I и II не принадлежат одному оперону, но являются частями одного регулона с общим регуляторным элементом. Россия, ВНИИгенетика, Москва

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.02
Рубрики: RHODOCOCCUS RHODOCHROUS
ШТАММ M8
НИТРИЛГИДРАТАЗА
АМИДАЗА
ГЕНЫ
РЕГУЛЯЦИЯ СИНТЕЗА
ОПТИМАЛЬНЫЕ УСЛОВИЯ
АКРИЛАМИД
ОБРАЗОВАНИЕ
ТРАНСФОРМАЦИЯ НИТРИЛОВ

Доп.точки доступа:
Yanenko, A.; Astaurova, O.; Gerasimova, T.; Polyakova, I.; Pogorelova, T.; Paukov, V.

18.

Патент 5443973 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12P 13/02.

Sshiwata, Kenichi.
Method of producing 'альфа'-hydroxyisobutyramide from acetone cyanohydrin by nitril hydratase [Текст] / Kenichi Sshiwata, Masao Shimada, Akira Hatamori ; Mitsui Toatsu Chemicals, Inc. - № 929574 ; Заявл. 19.08.1992 ; Опубл. 22.08.1995 ; Приор. 16.08.1991, № 3-206032
Перевод заглавия: Метод получения 'альфа'-оксиизобутирамида из ацетонцианогидрина при помощи нитрилгидратазы
Аннотация: Патент. 'альфа'-Оксиизобутирамид (ОИБА) представляет значительную промышленную ценность как промежуточное соединение в синтезе метилметакрилата - предшественника акриловых полимеров. Предложен способ превращения ацетонцианогидрина (АЦГ) в ОИБА под действием внутриклеточной нитрилгидратазы ряда микроорганизмов, среди к-рых различные штаммы Rhodococcus erythropolis, R. sp., Arthrobacter paraffineus, Achromobacter xerosis, Acinetobacter calcoaceticus и Pseudomonas fluorescens. Клетки, выращенные на среде с кротонамидом, помещают в кол-ве 20-50 г/л в водный р-р АЦГ с pH 7,5-8,5 и инкубируют при 5-8'ГРАДУС'С 10-20 ч. Эффективность конверсии составляет от 66 до 93%. Также разработан метод получения 'альфа','бета'-ненасыщенных карбоновых к-т и карбоксилатов алифатических спиртов из ОИБА. Р-ция гидролиза ОИБА в присутствии алифатического спирта осуществляется при 150'ГРАДУС'С в газовой или водно-газовой фазе с участием некоторых сульфатов, фосфатов и оксидов в качестве катализаторов

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: 'АЛЬФА'-ОКСИИЗОБУТИРАМИД
МЕТОД ПОЛУЧЕНИЯ
ПРЕДШЕСТВЕННИК АКРИЛОВЫХ ПОЛИМЕРОВ
БИОКОНВЕРСИЯ
АЦЕТОНЦИАНГИДРИН
НИТРИЛГИДРАТАЗА
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
ПАТЕНТЫ
США

Доп.точки доступа:
Shimada, Masao; Hatamori, Akira; Mitsui Toatsu Chemicals; Inc.
Свободных экз. нет

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 97.08-04Б4.197

Action of nitrile hydratase from Rhodococcus rhodochrous IFO 15564 on derivatives of 2,5-anhydro-D-allononitrile [Text] / Masahiro Yokoyama [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1996. - Vol. 60, N 9. - P1540-1542 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Действие нитрилгидратазы из Rhodococcus rhodochrous IFO 15564 на производные 2,5-ангидро-D-аллононитрила
Аннотация: Исследовали превращение ряда производных 2,5-ангидро-D-аллононитрила, замещенных у C-3, C-4 или C-6 атомов ацетильной, бензоильной или C(CH[3])[2]-группой под действием нитрилгидратазы из R. rhodochrous IFO 15564. Показали, что на активность фермента сильно влияет размер заместителя у C-3 атома субстрата. Только с субстратами, несущими свободную гидроксильную группу в положениях C-3 и C-4 наблюдали образование соответствующих амидов с высоким выходом. Япония, Dep. Chem., Keio Univ., 3-14-1 Hiyoshi, Kohoku-ku, Yokohama 223. Библ. 9

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.19.99
Рубрики: НИТРИЛГИДРАТАЗА
ДЕЙСТВИЕ
АНГИДРО-D-АЛЛОНОНИТРИЛ
ПРОИЗВОДНЫЕ
RHODOCOCCUS RHODOCHROUS

Доп.точки доступа:
Yokoyama, Masahiro; Nakatsuka, Yuki; Sugai, Takeshi; Ohta, Hiromichi

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.10-04Б2.126

Key role of alkanoic acids on the spectral properties, activity, and active-site stability of iron-containing nitrile hydratase from Brevibacterium R312 [Text] / Marie-Aude Kopf [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1996. - Vol. 240, N 1. - P239-244 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Ключевая роль алкановых кислот в спектральных свойствах, активности и стабильности активного центра содержащей железо нитрилгидратазы из Brevibacterium R312
Аннотация: Взаимодействие н-масляной кислоты с диализованной нитрилгидратазой из Brevibacterium R312, для которой характерен перенос заряда с 'лямбда'[макс] 680 нм и ЭПР сигнал, типичный для низкоспинового Fe{3+} c 'ЛАПЛАС'g=0,22, приводит к изменению спектральных свойств ('лямбда'=710 нм, 'ЛАПЛАС'g=0,31). Масляная к-та действует также в качестве конкурентного ингибитора катализируемой нитрилгидратазой гидратации акрилонитрила (K[i]=0,9 мМ). Образование комплекса между ферментом и масляной к-той сильно зависит от концентрации кислоты и величины рН. В случае хранения в р-рах с высоким содержанием масляной к-ты нитрилгидратаза полностью инактивируется. Некомплексная форма фермента восстанавливается при сильном разведении, тогда как комплексной форме благоприятствуют кислые значения рН; она не образуется при рН 8,0. Ингибирующая активность масляной к-ты уменьшается при увеличении рН (IO[50] возрастает от 0,8 мМ при рН 6,2 до 12 мМ при рН 8,2). Эти данные свидетельствуют, что взаимодействие нитрилгидратазы с кислой формой масляной кислоты отличается высоким сродством. Сходным образом ведут себя другие карбоновые к-ты (валериановая и гексаноевая). Предложили строение активного центра нитрилгидратазы, взаимодействующего с масляной к-той, в котором к-та связана водородной связью с Fe{3+} частью. Франция, Lab. Chim. et Biochim. Pharmac. et Toxicol. (URA 400 CNRS), Univ. Paris V. Библ. 25

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: НИТРИЛГИДРАТАЗА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
СТАБИЛЬНОСТЬ
АЛКАНОВЫЕ КИСЛОТЫ
МАСЛЯНАЯ КИСЛОТА
ВЛИЯНИЕ
BREVIBACTERIUM

Доп.точки доступа:
Kopf, Marie-Aude; Bonnet, Didier; Artaud, Isabelle; Petre, Isabelle; Petre, Dominique; Mansuy, Daniel

1-20 21-40 41-60 61-80 81-82

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска