Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=МЕТИОНИНАДЕНОЗИЛТРАНСФЕРАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 14
Показаны документы с 1 по 14
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 98.12-04М4.3

   

    Interaction of liver methionine adenosyltransferase with hydroxyl radical [Text] / E. Sanchez-Gongora [et al.] // FASEB Journal. - 1997. - Vol. 11, N 12. - P1013-1019 . - ISSN 0892-6638
Перевод заглавия: Взаимодействие метионинаденозилтрансферазы с гидроксильным радикалом
Аннотация: Сообщают, что перекись водорода (H[2]O[2]) посредством образования гидроксильного радикала инактивирует метионинаденозилтрансферазу (МАТ) печени, обратимо и ковалентно окисляя сайт фермента. Исследования in vitro с помощью чистого рекомбинантного фермента печени и мутантов МАТ, идентифицировали 121-цистеин в месте молекулярного взаимодействия между H[2]O[2] и МАТ печени. 121-цистеин специфичен для фермента печени и локализован в "гибкой петле" над щелью активного сайта МАТ. Исследования in vivo с помощью клеток яичника дикого типа китайского хомячка (ЯКХ) и клеток ЯКХ, стабильно экспрессирующих МАТ печени, демонстрируют, что инактивация ЯКХ H[2]O[2] специфична для фермента печени, получающегося из модификации 121-остатка цистеина, и что этот эффект опосредован генерацией гидроксильного радикала. Эти рез-ты позволяют предположить, что индуцированная H[2]O[2] инактивация МАТ может быть причиной сниженной активности МАТ и аномального метаболизма метионина, наблюдающихся у больных с алкогольным заболеванием печени. Испания, Inst. de Investigaciones Biomedicas, Consejo Superior de Investigationes Cient'иота'ficas, Madrid 28029. Библ. 45
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
МЕТИОНИНАДЕНОЗИЛТРАНСФЕРАЗА

ГИДРОКСИЛЬНЫЕ РАДИКАЛЫ


Доп.точки доступа:
Sanchez-Gongora, E.; Ruiz, F.; Mingorance, J.; An, W.; Corrales, F.J.; Mato, J.M.


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI35) 01.11-04Т5.145

   

    Changes in methionine adenosyltransferase and S-adenosylmethionine homeostasis in alcoholic rat liver [Text] / S. Lu [et al.] // Amer J. Physiol. Gastrointest. and Liver Physiol. - 2000. - Vol. 279, N 1. - PG178-G185
Перевод заглавия: Изменения в гомеостазе метионинаденозилтрансферазы и S-аденозилметионина в алкогольной печени крысы
Аннотация: Известно, что 2 метионинаденозилтрансферазы (МАТ) печени крысы кодируются генами MAT1A и MAT2A, и эти ферменты катализируют образование S-аденозилметионина. Нашли, что после 9 недель введения крысам в желудок этанола уровни мРНК для обеих форм фермента повышаются вдвое, но уровень белка возрастает только для MAT2A. Не выявили изменения в активности МАТ, специфичной для печени, под действием этанола, но после 1 и 8 недель введения липополисахаридов ее активность снижена на 32% и 68%, а уровни метионина, S-аденозилметионина и метилирование ДНК снижены на 60%. Отмечают также гипометилирование c-myc, повышение уровня мРНК и увеличение числа разрывов нитей ДНК. Подчеркивают, что эти эффекты этанола выявляются уже на предфибротической стадии алкогольного повреждения печени. США, Univ. SO Calif., Dep. Med., Div. Gastrointestinal & Liver Dis., Los Angeles, CA 90033. Библ. 54
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.47.67.13.25.17
Рубрики: МЕТИОНИНАДЕНОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
S-АДЕНОЗИЛМЕТИОНИН

ГОМЕОСТАЗ

ЭТАНОЛ

ВЛИЯНИЕ

МИКРОСОМЫ ПЕЧЕНИ

КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
Lu, S.; Huang, Z.Z.; Yang, H.P.; Mato, J.M.; Avila, M.A.; Tsukomoto, H.


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI35) 02.03-04Т5.150

   

    Changes in methionine adenosyltransferase and S-adenosylmethionine homeostasis in alcoholic rat liver [Text] / S. C. Lu [et al.] // Amer. J. Physiol. Gastrointest. and Liver Physiol. - 2000. - Vol. 279, N 1. - PG178-G185
Перевод заглавия: Изменения в гомеостазе метионинаденозилтрансферазы и S-аденозилметионина при алкогольном поражении печени крысы
Аннотация: Известно, что метионинаденозилтрансферазы, катализирующие образование S-аденозилметионина в печени, кодируются генами MAT 1A и MAT 2A. Показали, что у крыс на высокожировом рационе и после введения им в желудок этанола наблюдают 2-кратное возрастание экспрессии мРНК с обоих генов MAT, но при этом повышен только уровень белка фермента, кодируемого геном MAT 2A. После одной и 8 недель введения внутрь липополисахарида активность специфичного для печени фермента, кодируемого MAT 1A, снижена на 32% и 68%. При этом уровни метионина, S-аденозилметионина и метилирования ДНК падают на 60%. Отмечают также сниженное метилирование гена c-myc, но возрастание уровня его мРНК. Заключают, что при алкогольном поражении печени происходят крупномасштабные изменения в экспрессии генов MAT и c-myc, метилировании ДНК и нарушения структуры ДНК. США, Univ. Calif., Dep. Med., Div. Gastrointestinal & Liver Dis., Los Angeles, CA 90033
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.47.67.13.25.17
Рубрики: ГЕН МЕТИОНИНАДЕНОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
ГЕН МЕТИОНИНАДЕНОЗИЛТРАНСФЕРАЗА

ЭКСПРЕССИЯ

АЛКОГОЛЬ

ВЛИЯНИЕ

ПЕЧЕНЬ

КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
Lu, S.C.; Huang, Z.Z.; Yang, H.P.; Mato, J.M.; Avila, M.A.; Tsukamoto, H.


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 03.06-04М4.665

   

    Equilibrium unfolding studies of the rat liver methionine adenosyltransferase III, a dimeric enzyme with intersubunit active sites [Text] / Maria Gasset [et al.] // Biochem. J. - 2002. - Vol. 361, N 2. - P307-315 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Изучение равновесного разворачивания димерного фермента с межсубъединичными активными центрами - метионинаденозилтрансферазы III из печени крысы
Аннотация: Методами флуоресцентной спектроскопии, КД, хроматографии исключенного размера, аналитического ультрацентрифугирования и энзимологии исследовали обратимое равновесное разворачивание метионинаденозилтрансферазы III из печени крысы под действием мочевины. Разворачивание протекает как переход между тремя состояниями через неактивный мономерный интермедиат. Этот интермедиат сохраняет 70% нативной вторичной структуры, связывает меньше АНС, чем нативный димер и имеет коэффициент седиментации 4,24'+-'0,15 S. Свободная энергия диссоциации нативного димера в воде и коэффициент ее зависимости от концентрации мочевины m равны, соответственно, 36,15'+-'2,3 кДж/моль и 19,87'+-'0,71 кДж*моль{-1}*M{-1}, а для разворачивания мономерного интермедиата - соответственно, 14,77'+-'1,63 кДж/моль и 5,23 '+-'0,21 кДж*моль{-1}*M{-1}. Следовательно, эти параметры для полного процесса равны 65,69 кДж/моль и 30,33 кДж*моль{-1}*M{-1}, соответственно. Анализ расчетных термодинамических параметров показал, что димер в присутствии денатуранта нестабилен и что основное экспонирование растворителю происходит при диссоциации димера. Сделаны предположения о минимальном механизме укладки метионинаденозилтрансферазы III. Испания, Inst. Invest. Biomed. "Alberto Sols" (CSIC), 28029 Madrid. Библ. 51
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.33.39.02
Рубрики: МЕТИОНИНАДЕНОЗИЛТРАНСФЕРАЗА III
ДИМЕР

РАВНОВЕСНОЕ РАЗВОРАЧИВАНИЕ

ТЕРМОДИНАМИЧЕСКИЕ ПАРАМЕТРЫ

МЕЖСУБЪЕДИНИЧНЫЕ АКТИВНЫЕ ЦЕНТРЫ

ПЕЧЕНЬ

КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
Gasset, Maria; Alfonso, Carlos; Neira, Jose L.; Rivas, German; Pajares, Maria A.


5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 03.10-04М3.475

    Ekegren, Titti.

    A comparative study of methionine adenosyltransferase activity and regional distribution in mammalian spinal cord [Text] / Titti Ekegren, Sten-Magnus Aquilonius, Cecilia Gomes-Trolin // Biochem. Pharmacol. - 2000. - Vol. 60, N 3. - P441-445 . - ISSN 0006-2952
Перевод заглавия: Сравнительное изучение активности и регионального распределения метионинаденозилтрансферазы в спинном мозге млекопитающих
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.17.09
Рубрики: МЕТИОНИНАДЕНОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
АКТИВНОСТЬ

РАСПРЕДЕЛЕНИЕ

СРАВНИТЕЛЬНОЕ ИЗУЧЕНИЕ

СПИННОЙ МОЗГ

МЛЕКОПИТАЮЩИЕ


Доп.точки доступа:
Aquilonius, Sten-Magnus; Gomes-Trolin, Cecilia


6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.12-04Я6.131

   

    The role of c-Myb in the up-regulation of methionine adenosyltransferase 2A expression in activated Jurkat cells [Text] / Zhaohui Zeng [et al.] // Biochem. J. - 2001. - Vol. 353, N 1. - P163-168 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Роль c-Myb в позитивной регуляции экспрессии метионинаденозилтрансферазы 2A в активированных клетках Jurkat
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.07.13
Рубрики: МЕТИОНИНАДЕНОЗИЛТРАНСФЕРАЗА 2A
ЭКСПРЕССИЯ

ПОЗИТИВНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ

БЕЛОК

ОНКОГЕН C-MYB

РОЛЬ

КЛЕТКИ JURKAT


Доп.точки доступа:
Zeng, Zhaohui; Yang, Heping; Huang, Zong-Zhi; Chen, Changjin; Wang, Jiaohong; Lu, Shelly C.


7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 06.11-04А1.195

   

    Methionine adenosyltransferase: Adrenergic-cAMP mechanism regulates a daily rhythm in pineal expression [Text] / Jong-So Kim [et al.] // J. Biol. Chem. - 2005. - Vol. 280, N 1. - P677-684 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Механизм с участием метионинаденозилтрансферазы и адренергического цАМФ регулирует суточный ритм экспрессии в эпифизе
Аннотация: Изучили активность метоионинаденозилтрансферазы (MAT), содержание белка МАТ II и мРНК MAT2A в эпифизе крыс. Выявлены особенности регуляции активности MAT и образования (S)-аденозилметионина в связи с регуляцией его синтеза и фармакологическими воздействиями. США, NICHHD, NIH, Bethesda MD 20892. Библ. 35
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.03.39.07.19
Рубрики: МЕТИОНИНАДЕНОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
ЭКСПРЕССИЯ

АКТИВНОСТЬ

РЕГУЛЯЦИЯ

БИОЛОГИЧЕСКИЕ РИТМЫ

ЭПИФИЗ

КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
Kim, Jong-So; Coon, Steven L.; Blackshaw, Seth; Cepko, Constance L.; Moller, Morten; Mukda, Sujira; Zhao, Wan-Qian; Charlton, Clivel G.; Klein, David C.


8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 10.11-04Б2.148

   

    Биосинтез S-аденозилметионина цельными рекомбинантными клетками E. coli [Text] / Wei-ning Niu [et al.] // Jingxi huagong. - 2009. - Vol. 26, N 3. - С. 288-292 . - ISSN 1003-5214
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.11
Рубрики: АДЕНОЗИЛМЕТИОНИН
ПОЛУЧЕНИЕ

РЕКОМБИНАНТНЫЕ КЛЕТКИ E. COLI

МЕТИОНИНАДЕНОЗИЛТРАНСФЕРАЗА

ЭКСПРЕССИЯ ТРАНСГЕНА


Доп.точки доступа:
Niu, Wei-ning; Zuo, Xiao-jia; Ding, Yan; Shang, Xiao-ya; Qin, Chuan-guang


9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 11.07-04М1.108

   

    Inhibition of methionine adenosyltransferase II induces FasL expression, Fas-DISC formation and caspase-8-dependent apoptotic death in T leukemic cells [Text] / Tanvi S. Jani [et al.] // Cell Res. - 2009. - Vol. 19, N 3. - P358-369 . - ISSN 1001-0602
Перевод заглавия: Индукция экспрессии FasL, образования Fas-DISC и связанной с каспаза-8-зависимым апоптозом гибели Т-лейкозных клеток при подавлении активности метионинаденозилтрансферазы II
Аннотация: Подавление циклолейцином активности метионинаденозилтрансферазы II (МАТ) в лейкозных Т-клетках сопровождалось понижением содержания S-аденозилметионина (АМ) с усилением экспрессии FasL и соответствующей мРНК. Эффект сопровождался индукцией сигнального комплекса DISC с участием FADD и мобилизацией прокаспазы 8 вместе с ее активацией. Содержание с-FLIP при этом понижалось. Уменьшение внутриклеточного содержания АМ вместе с подавлением активности МАТ вызывало Fas-опосредованную, связанную с апоптозом гибель Т-клеток с учaстием в нем каспазы 8. Авторы полагают, что биосинтез МАТ и АМ играет ключевую роль в жизнеспособности лейкозных Т-клеток и, следовательно, может служить мишенью антиканцерогенной терапии при Т-лимфоцитарном лейкозе. США [S. Barve], Univ. of Louisville Med. Center, Louisville KY 402 02. E-mail:shirish.barve@luisville.edu. Библ. 41
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.23
Рубрики: АПОПТОЗ
ФЕРМЕНТЫ

МЕТИОНИНАДЕНОЗИЛТРАНСФЕРАЗА

КАСПАЗЫ


Доп.точки доступа:
Jani, Tanvi S.; Gobejishvili, Leila; Hote, Prachi T.; Barve, Aditya S.; Joshi-Barve, Swati; Kharebava, Giorgi; Suttles, Jill; Chen, Theresa; McClain, Craig J.; Barve, Shirish


10.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 11.11-04Н1.38

   

    Inhibition of methionine adenosyltransferase II induces FasL expression, Fas-DISC formation and caspase-8-dependent apoptotic death in T leukemic cells [Text] / Tanvi S. Jani [et al.] // Cell Res. - 2009. - Vol. 19, N 3. - P358-369 . - ISSN 1001-0602
Перевод заглавия: Индукция экспрессии FasL, образования Fas-DISC и связанной с каспаза-8-зависимым апоптозом гибели Т-лейкозных клеток при подавлении активности метионинаденозилтрансферазы II
Аннотация: Подавление циклолейцином активности метионинаденозилтрансферазы II (МАТ) в лейкозных Т-клетках сопровождалось понижением содержания S-аденозилметионина (АМ) с усилением экспрессии FasL и соответствующей мРНК. Эффект сопровождался индукцией сигнального комплекса DISC с участием FADD и мобилизацией прокаспазы 8 вместе с ее активацией. Содержание с-FLIP при этом понижалось. Уменьшение внутриклеточного содержания АМ вместе с подавлением активности МАТ вызывало Fas-опосредованную, связанную с апоптозом гибель Т-клеток с учaстием в нем каспазы 8. Авторы полагают, что биосинтез МАТ и АМ играет ключевую роль в жизнеспособности лейкозных Т-клеток и, следовательно, может служить мишенью антиканцерогенной терапии при Т-лимфоцитарном лейкозе. США [S. Barve], Univ. of Louisville Med. Center, Louisville KY 402 02. E-mail:shirish.barve@luisville.edu. Библ. 41
ГРНТИ  
ВИНИТИ 761.29.49.03.25.17
Рубрики: АПОПТОЗ
ФЕРМЕНТЫ

МЕТИОНИНАДЕНОЗИЛТРАНСФЕРАЗА

КАСПАЗЫ


Доп.точки доступа:
Jani, Tanvi S.; Gobejishvili, Leila; Hote, Prachi T.; Barve, Aditya S.; Joshi-Barve, Swati; Kharebava, Giorgi; Suttles, Jill; Chen, Theresa; McClain, Craig J.; Barve, Shirish


11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 89.05-04М4.107

   

    Enzymatic mechanisms in sulfur metabolism [Text] / Inst. Cancer. Res. Amer. Oncol. Hosp. // Sci. Rept, 1986-1987. - Philadelphia (Pa), Б.г. - P29-31
Перевод заглавия: Энзиматические механизмы в метаболизме серы
Аннотация: Представлены краткие сообщения, касающиеся исследований механизмов энзиматич. катализа. Основное внимание в работах обращено на ферменты, вовлеченные в биосинтез соединений, содержащих серу. Рассмотрены след. вопросы: 1. Получение в гомогенном состоянии 2 ферментов, участвующих в активации сульфата: АТФ-сульфурилазы и аденозин-5'-фосфосульфаткиназы; исследование структуры и кинетич. механизма этих ферментов, определение структуры их генов. 2. Изучение термодинамич. зависимости между фермент-связывающими субстратами, интермедиатами и продуктами р-ции, катализируемой АТФ: L-метионин-S-аденозилтрансферазой. 3. Применение парамагнитного резонанса и др. методов для изучения структуры ферментов. США, Temple Univ. School of Medicine, Philadelphia, PA 19140. Библ. 6.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.41.07.39
Рубрики: СЕРА
СУЛЬФУРИЛАЗА*АТФ-

АРИСУЛЬФОТРАНСФЕРАЗА

МЕТИОНИНАДЕНОЗИЛТРАНСФЕРАЗА

МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ



12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 89.07-04М4.36

    Esaki, Nobuyoshi.

    Селен [Text] / Nobuyoshi Esaki, Hidehiko Tanaka, Kenji Soda // Тампакусицу какусан косо = Protein. Nucl. Acid and Enzyme. - 1988. - Vol. 33, N 16. - С. 3017-3024 . - ISSN 0039-9450
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: СЕЛЕН
АДЕНОЗИЛГОМОЦИСТЕИНАЗА

МЕТИОНИНАДЕНОЗИЛТРАНСФЕРАЗА

KESHAN БОЛЕЗНЬ

МИКРОЭЛЕМЕНТЫ

ЧЕЛОВЕК


Доп.точки доступа:
Tanaka, Hidehiko; Soda, Kenji


13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 89.12-04М4.444

   

    Effect of vitamin B[1][2] deficiency on S-adenosylmethionine metabolism in rats [Text] / Tadashi Doi [et al.] // J. Nutr. Sci. and Vitaminol. - 1989. - Vol. 35, N 1. - P1-9 . - ISSN 0301-4800
Перевод заглавия: Влияние недостаточности витамина В[1][2] на метаболизм S-аденозилметионина у крыс
Аннотация: Исследовали влияние недостаточности витамина В[1][2] (НВ[1][2]) на содержание в тканях S-аденозилметионина (S=АМ) и активность ферментов печени: метионинсинтазы, метионинаденозилтрансферазы (МАТ) и глицин-N-метилтрансферазы (ГМТ). Предварительно крыс (после отъема) в течение 150 дней содержали на рационе с добавками В[1][2] и метионина или без них. У всех животных с НВ[1][2], независимо от наличия в рационе метионина, активность метионинсинтазы была резко снижена. При НВ[1][2] содержание S=АМ уменьшалось в печени, но не изменялось в мозгу. Активность изоферментов МАТ, 'альфа'- и 'бета'-форм, в печени при НВ[1][2] снижалась. Обнаружена тенденция к уменьшению активности ГМТ у животных с НВ[1][2], не получавших метионина, но эти изменения недостоверны. Считают, что падение активности МАТ в печени крыс при НВ[1][2] может быть одной из причин снижения содержания S-AM. Япония, Tokyo Univ. of Agriculture, Setagaya-ku, Tokyo 156. Библ. 29.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.41.25.19.33
Рубрики: ВИТАМИН В12
НЕДОСТАТОЧНОСТЬ

ФОЛИЕВАЯ КИСЛОТА

МЕТАБОЛИЗМ

S-АДЕНОЗИЛМЕТИОНИН

МЕТИОНИНАДЕНОЗИЛТРАНСФЕРАЗА

ГЛИЦИНМЕТИЛТРАНСФЕРАЗА

ПЕЧЕНЬ

КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
Doi, Tadashi; Kawata, Tetsunori; Tadano, Naoto; Iijima, Takeshi; Maekawa, Akio


14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 90.03-04М4.18

   

    Transsulfuration in an adult with hepatic methionine adenosyltransferase deficiency [Text] / William A. Gahl [et al.] // J. Clin. Invest. - 1988. - Vol. 81, N 2. - P390-397 . - ISSN 0021-9738
Перевод заглавия: Транссульфурирование у взрослого мужчины с недостаточностью метионинаденозилтрансферазы в печени
Аннотация: У б-ного с частичной недостаточностью метионинаденозилтрансферазы (МАТ) в печени обнаружено незначительное уменьшение S-аденозиолметионина (АМ) в печени, увеличение содержания Met в плазме крови в 20-30 раз, увеличение конц-ии диметилсульфида в выдыхаемом воздухе в 17 раз. Активность (Ак) МАТ в фибробластах кожи и эритроцитах не изменена. В моче б-ного выявлены Met, L-Met-dсульфоксид, дисульфид-метантиол, неидентифицир.) соединение с формулой CH[3]S-SX, 4-метилтио-2-оксобутират, 3метилтиопропионат. Считают, что низкая скорость превращения S Met в неорг. сульфат (6-7 ммоль/дн). обусловлена повышением скорости метилирования гомоцистеина в присутствии повышенного содержания Met, а не уменьшением Ак МАТ, т. к. скорость образования АМ (18 ммоль/дн.) была в пределах нормы. Сделан вывод о важной роли АМ в регуляции метаболизма гомоцистеина. Предполагается, что скорость трансаминирования Met недостаточна, чтобы предотвратить накопления Met при низкой Ак МАТ. Библ. 50.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: МЕТИОНИНАДЕНОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
АКТИВНОСТЬ

АДЕНОЗИЛМЕТИОНИН*S-

МЕТИОНИН

ГОМОЦИСТЕИН

СЕРА

ПЕЧЕНЬ

ПЛАЗМА КРОВИ

ЧЕЛОВЕК


Доп.точки доступа:
Gahl, William A.; Bernardini, Isa; Finkelstein, James D.; Jangerman, Albert; Martin, John J.; Blom, Henk J.; Mullen, Kevin D.; Mudd, S.Harvey


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)