СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=МАЛЬТОЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 221
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.01-04Б3.95

Yun, Jong Won.
Production of panose from maltose by intact cells of Aureobasidium pullulans [Text] / Jong Won Yun, Min Gyu Lee, Seung Koo Song // Biotechnol. Lett. - 1994. - Vol. 16, N 4. - P359-362 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Получение панозы из мальтозы с помощью интактных клеток Aureobasidium pullulans
Аннотация: Панозу, основной компонент изомальтоолигосахаридов, получали из мальтозы р-ций трансглюкозилирования, катализируемой интактными клетками Aureobasidium pullulans. Макс. конц-ия панозы, накапливаемой в реакционной смеси, составляет 50% вес./вес. после 20 ч при 55'ГРАДУС'. Корея, Dep. Chem. Eng. Pusan Nat. Univ., Pusan 609-735. Библ. 17

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.11
Рубрики: ПАНОЗА
ПОЛУЧЕНИЕ
МАЛЬТОЗА
КОНВЕРСИЯ
AUREOBASIDIUM PULLULANS
ФРУКТОЗИЛТРАНСФЕРАЗА

Доп.точки доступа:
Lee, Min Gyu; Song, Seung Koo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 95.02-04А3.073

Gondo, S.
Immobilization of multienzyme system to platinum electrode and its use as enzyme electrode [Text] : [Pap.] Joint Meet. 9th World Congr. Int. Soc. Artif. Organs and 20th Congr. Eur. Soc. Artif. Organs, Amsterdam, 4-8 July, 1993 / S. Gondo, H. Koya, M. Kawakami // Int. J. Artif. Organs. - 1993. - Vol. 16, N 6. - P432 . - ISSN 0391-3988
Перевод заглавия: Иммобилизация многоферментной системы на платиновом электроде и его использование в качестве ферментного электрода
Аннотация: Резюме. Платиновая проволока была платинирована и анодизирована. Силанизация и обработка глутаральдегидом проводилась после анодизации. Затем платиновая проволока погружалась в р-р фермента одной или 2-х ферментных систем. С помощью метода, разработанного авт., ферменты непосредственно иммобилизировали на платиновом электроде. Глюкозооксидаза и глюкозооксидаза + глюкоамилаза были иммобилизованы на платиновом электроде для изготовления сенсора глюкозы или мальтозы. Сенсоры обнаруживают линейный отклик в широком диапазоне конц-ий (10{-}{3}-10 мМ глюкозы и 10{-}{2} - 10 мМ мальтозы). В настоящее время исследуется возможность использования платинового ферментного электрода, изготовленного описанным методом в клинических условиях. Япония, Fukuoka Inst. Technology, Fukuoka.

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: ДАТЧИКИ
БИОСЕНСОРЫ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ГЛЮКОЗА
МАЛЬТОЗА

Доп.точки доступа:
Koya, H.; Kawakami, M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.05-04Б2.093

Lendenmann, Urs.
Is Escherichia coli growing in glucose-limited chemostat culture able to utilize other sugars without lag? [Text] / Urs Lendenmann, Thomas Egli // Microbiology. - 1995. - Vol. 141, N 1. - P71-78 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Способна ли Escherichia coli, растущая в хемостате в условиях лимитирования глюкозой, использовать другие сахара без лаг-фазы?
Аннотация: Исследована способность Escherichia coli, культивируемой в хемостате при лимитировании глюкозой, к росту на сахарах, потребление к-рых обычно репрессировано при периодическом культивировании на глюкозе. Клетки, растущие при скорости разбавления 0,2, 0,3 и 0,6 ч, способны непосредственно (сразу) утилизировать фруктозу и расти на фруктозе, маннозе, мальтозе и рибозе. Галактоза транспортируется сразу, но рост начинается только после значительной лаг-фазы. Арабиноза - единственный сахар, к-рый не транспортируется и не потребляется сразу. Результаты свидетельствуют, что in vivo катаболитная репрессия глюкозой отсутствует при очень низкой конц-ии глюкозы в хемостатной культуре. Кроме того, клетки E. coli, выращенные в хемостате, способны вместо глюкозы в качестве источника углерода и энергии использовать другие сахара без лаг-фазы. Швейцария, Egli Thomas, Swiss Federal Inst. Environmental Sci. and Technology (EAWAG), СН-8600 Dubendorf. Библ. 39.

ГРНТИ	34.27.19

ВИНИТИ 341.27.19.09 + 341.27.17.09.11
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ DSM 1329
ХЕМОСТАТНОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ЛИМИТИРОВАНИЕ ГЛЮКОЗОЙ
ФРУКТОЗА
МАННОЗА
МАЛЬТОЗА
РИБОЗА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
ЛАГ-ФАЗА

Доп.точки доступа:
Egli, Thomas

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.07-04И2.018

Ter, Kuile B. H.
Maltose utilization by extracellular hydrolysis followed by glucose transport in Trichomonas vaginalis [Text] / Kuile B. H. Ter, M. Muller // Parasitology. - 1995. - Vol. 110, N 1. - P37-44 . - ISSN 0031-1820
Перевод заглавия: Усвоение мальтозы путем внеклеточного гидролиза, сопровождаемого транспортом глюкозы у Trichomonas vaginalis
Аннотация: Амитохондриальный паразитический жгутиконосец T. vaginalis может усваивать глюкозу (I) и мальтозу (II). Механизмы их поглощения паразитом исследованы с использованием радионуклидных меток [{3}H]-I и [{1}{4}C]-II. Поглощение II достигало насыщения через 2- 3 ч. Оно зависело от конц-ии внеклеточной II, причем данная закономерность описывалась комбинацией уравнений Михаэлиса-Ментен и простой диффузии. Диффузионная лимитирующая стадия процесса была локализована снаружи клеток, т. к. увеличение вязкости среды инкубации тормозило всасывание II. Большинство активной 'альфа'-глюкозидазы T. vaginalis было локализовано на внешней поверхности клеток. I тормозила всасывание II в большей степени, чем II - всасывание I, что естественно, т. к. 1 моль II отвечает 2 молям I. Это торможение реализуется на пре-метаболической стадии и даже перед стадией транспорта; скорее всего на этапе гидролиза II. Заключают, что для T. vaginalis характерен внеклеточный гидролиз II мембранно-связанной 'альфа'-глюкозидазой. Этот процесс вполне аналогичен мембранному пишеварению сахаров в кишке высших животных, подробно изученному в классических работах школы Уголева. США, The Rockefeller Univ., 1230 York Avenue, New York, NY 10021. Библ. 27.

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.15.13.99.17
Рубрики: TRICHOMONAS VAGINALIS (PROT.)
МАЛЬТОЗА
МЕТАБОЛИЗМ
ГЛЮКОЗА
ТРАНСПОРТ
ВЛИЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Muller, M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.07-04Б2.158

Lendenmann, Urs.
Is Escherichia coli growing in glucose-limited chemostat culture able to utilize other sugars without lag? [Text] / Urs Lendenmann, Thomas Egli // Microbiology. - 1995. - Vol. 141, N 1. - P71-78 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Способна ли Escherichia coli, растущая в хемостате в условиях лимитирования глюкозой, использовать другие сахара без лаг-фазы?
Аннотация: Исследована способность Escherichia coli, культивируемой в хемостате при лимитировании глюкозой, к росту на сахарах, потребление к-рой обычно репрессировано при периодическом культивировании на глюкозе. Клетки, растущие при скорости разбавления 0,2, 0,3 и 0,6 ч, способны непосредственно (сразу) утилизировать фруктозу и расти на фруктозе, маннозе, мальтозе и рибозе. Галактоза транспортируется сразу, но рост начинается только после значительной лаг-фазы. Арабиноза - единственный сахар, к-рый не транспортируется и не потребляется сразу. Результаты свидетельствуют, что in vivo катаболитная репрессия глюкозой отсутствует при очень низкой конц-ии глюкозы в хемостатной культуре. Кроме того, клетки E. coli, выращенные в хемостате, способны вместо глюкозы в качестве источника углерода и энергии использовать другие сахара без лаг-фазы. Швейцария, Egli Thomas, Swiss Federal Inst. Environmental Sci. and Technology (EAWAG), CH-8600 Dubendorf. Библ. 39

ГРНТИ	34.27.19

ВИНИТИ 341.27.19.09
Рубрики: ESCHERICHIA COLI
ШТАММ DSM1329
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ХЕМОСТАТНОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ЛИМИТИРОВАНИЕ ГЛЮКОЗОЙ
ФРУКТОЗА
МАННОЗА
МАЛЬТОЗА
РИБОЗА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
ЛАГ-ФАЗА

Доп.точки доступа:
Egli, Thomas

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.07-04Б3.24

Lendenmann, Urs.
Is Escherichia coli growing in glucose-limited chemostat culture able to utilize other sugars without lag? [Text] / Urs Lendenmann, Thomas Egli // Microbiology. - 1995. - Vol. 141, N 1. - P71-78 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Способна ли Escherichia coli, растущая в хемостате в условиях лимитирования глюкозой, использовать другие сахара без лаг-фазы?
Аннотация: Исследована способность Escherichia coli, культивируемой в хемостате при лимитировании глюкозой, к росту на сахарах, потребление к-рой обычно репрессировано при периодическом культивировании на глюкозе. Клетки, растущие при скорости разбавления 0,2, 0,3 и 0,6 ч, способны непосредственно (сразу) утилизировать фруктозу и расти на фруктозе, маннозе, мальтозе и рибозе. Галактоза транспортируется сразу, но рост начинается только после значительной лаг-фазы. Арабиноза - единственный сахар, к-рый не транспортируется и не потребляется сразу. Результаты свидетельствуют, что in vivo катаболитная репрессия глюкозой отсутствует при очень низкой конц-ии глюкозы в хемостатной культуре. Кроме того, клетки E. coli, выращенные в хемостате, способны вместо глюкозы в качестве источника углерода и энергии использовать другие сахара без лаг-фазы. Швейцария, Egli Thomas, Swiss Federal Inst. Environmental Sci. and Technology (EAWAG), CH-8600 Dubendorf. Библ. 39

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: ESCHERICHIA COLI
ШТАММ DSM1329
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ХЕМОСТАТНОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ЛИМИТИРОВАНИЕ ГЛЮКОЗОЙ
ФРУКТОЗА
МАННОЗА
МАЛЬТОЗА
РИБОЗА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
ЛАГ-ФАЗА

Доп.точки доступа:
Egli, Thomas

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.08-04Б3.52

Purification, properties and structural aspects of a thermoacidophilic 'альфа'-amylase fron Alicyclobacillus acidocaldarius atcc 27009: Insight into acidostability of proteins [Text] / Birgit Schwermann [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 226, N 3. - P981-991 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Очистка, свойства и структурные аспекты термоацидофильной 'альфа'-амилазы из Alicyclobacillus acidocaldarius atcc 27009: понимание кислотостабильности белков
Аннотация: Исследовали 'альфа'-амилазу из термоацидофильной эубактерии A.(Bacillus) acidocaldarius штамм ATCC 27009 в качестве примера ацидофильного белка. Фермент очистили из культуральной жидкости. При ЭФ в ПААГ с ДДС Na получили кажущуюся молек. массу 160 кД, что примерно на 15% выше, чем предсказанная из нуклеотидной последовательности. Это отличие связано с тем, что фермент является гликопротеином. Полученная амилаза гидролизует крахмал, главными продуктами гидролиза являются мальтотетраоза и мальтоза. Фермент также образует глюкозу из крахмала в результате гидролиза промежуточного продукта мальтотетраозы до глюкозы и мальтротриозы и обладает некоторой пуллуланазной активностью. Оптимумы pH и т-ры, 3 и 75'ГРАДУС'C соответственно, характеризует фермент как термоацидофильный. Исследовали локализацию зареженных и нейтральных полярных остатков на поверхности белка. Предполагают, что кислотостабильность таких белков, адаптированных к кислой среде, связана со снижением плотности как положительных так и отрицательных зарядов на их поверхности. Германия, Abteilung Microbiol., Univ. Osnabruck. Библ. 66

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: АМИЛАЗА 'АЛЬФА'
ТЕРМОАЦИДОФИЛЬНАЯ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
МАЛЬТОТЕТРАОЗА
МАЛЬТОЗА
ПРОДУКТЫ ГИДРОЛИЗА
ALICYCLOBACILLUS ACIDOCALDARIUS

Доп.точки доступа:
Schwermann, Birgit; Pfau, Karsten; Liliensiek, Birgit; Schleyer, Manfred; Fischer, Thomas; Bakker, Evert P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.170

Purification and characterization of two phosphoglucomutases from Lactococcus lactis subsp. lactis and their regulation in maltose- and glucose-utilizing cells [Text] / Ny Qian [et al.] // J. Bacteriol. - 1994. - Vol. 176, N 17. - P5304-5311 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Очистка и характеристика двух фосфоглюкомутаз из Lactococcus lactis subsp. lactis и их регуляция в мальтозо- и глюкозоутилизирующих клетках
Аннотация: Две разных фосфоглюкомутазы (ФГМ) обнаружены в клетках L. lactis subsp. lactis штамм 19435 и штамм 65.1, растущих на мальтозе: 'бета'-ФГМ, к-рая катализирует обратимое превращение 'бета'-глюкозо-1-фосфата в глюкозо-6-фосфат при катаболизме мальтозы, и 'альфа'-ФГМ, специфичная к 'альфа'-глюкозо-1-фосфату. 'бета'-ФГМ была очищена до 90%-ной гомогенности, ее Mr составляет 28000, а pI 4,8. Соотв. величины у 'альфа'-ФГМ равны 65000 и 4,4. Удельная активность и кол-во 'бета'-ФГМ в бесклеточном экстракте возрастали по мере роста клеток на среде с мальтозой, но этот фермент отсутствовал в клетках, растущих на среде с глюкозой. Кроме того, добавление глюкозы репрессировало синтез 'бета'-ФГМ в клетках, растущих на среде с мальтозой. Удельная активность 'альфа'-ФГМ была конститутивной у обоих штаммов и не изменялась во время роста клеток на мальтозе или глюкозе. При культивировании на среде с мальтозой штамм 19435 демонстрировал более высокие удельные активности 'альфа'- и 'бета'-ФГМ, чем штамм 65.1. Швеция, Radstrom P., Dep. of Appl. Microbiol., Lund of Technol., Lund Univ., S-221 00 Lund. Библ. 28

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: LACTOCOCCUS LACTIS (BACT.)
SUBSP. LACTIS
ШТАММЫ 19435 И 65.1
ИСТОЧНИКИ УГЛЕРОДА
МАЛЬТОЗА
ГЛЮКОЗА
ФОСФОГЛЮКОМУТАЗЫ
ФОСФОГЛЮКОМУТАЗА * АЛЬФА-
ФОСФОГЛЮКОМУТАЗА * БЕТА-
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Qian, Ny; Stanley, Grant A.; Hahn-Hagerdal, Barbel; Radstrom, Peter

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.176

Phosphoenolpyruvate-dependent maltose: Phosphotransferase activity in Fusobacterium mortiferum ATCC 25557: Specificity, inducibility, and product analysis [Text] / Stanley A. Robrish [et al.] // J. Bacteriol. - 1994. - Vol. 176, N 11. - P3250-3256 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Фосфоенолпируватзависимая мальтозо:фосфотрансферазная активность у Fusobacterium mortiferum ATCC 25557: специфичность индуцибельность и анализ продуктов
Аннотация: В клетках F. mortiferum ATCC 25557, растущих на мальтозе (I), индуцируется фосфоенолпируват (ФЕП)-зависимая мальтозо: фосфотрансферазная активность. В анаэробных условиях отмытые клетки быстро метаболизировали I, но сбраживание останавливалось немедленно после контакта суспензии с воздухом. Одновременно внутри клеток накапливалось большое кол-во фосфорилированного производного, структура к-рого определена как 6-О-фосфорил-'альфа'-'ДЕЛЬТА'-глюкопиранозил(1'-'4)-D-глюкоза (мальтозо-6-фосфат; II). Описан метод получения субстратных кол-в II. Пермеабилизованные толуолом клетки катализировали ФЕП-зависимое фосфорилирование I в аэробных условиях, однако гидролиз II (до глюкозо-6-фосфата и глюкозы) такими клетками или бесклеточными экстрактами требовал либо анаэробных условий, либо добавления дитиотрейтола к аэробным смесям. Первая стадия диссимиляции II, видимо, катализируется O[2]-чувствительной мальтозо-6-фосфатгидролазой. Клетки, выращенные на I, сбраживали большое число 'альфа'-связанных глюкозидов, включая I, туранозу, палатинозу, мальтитол, 'альфа'-метилглюкозид, трегалозу и изомальтозу. Клетки, выращенные на отдельных 'альфа'-глюкозидах, также метаболизировали I. Предполагается, что у этого анаэробного патогена мальтозо:фосфотрансфераза и мальтозо-6-фосфатгидролаза катализируют сопряженную с фосфорилированием транслокацию и расщепление не только I, но и структурно аналогичных 'альфа'-связанных глюкозидов. США, Thompson J. Lab. of Microbial Ecol., Bldg. 30, Rm. 528, Nat. Inst. of Dental Res., Nat. Inst. of Health, Bethesda, MD 20892. Библ. 38

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: FUSOBACTERIUM MORTIFERUM (BACT.)
ШТАММ АТСС 25557
МАЛЬТОЗА
СБРАЖИВАНИЕ
МАЛЬТОЗО:ФОСФОТРАНСФЕРАЗА
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ИНДУЦИБЕЛЬНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Robrish, Stanley A.; Fales, Henry M.; Gentry-Weeks, Claudia; Thompson, John

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.289

Purification, properties and structural aspects of a thermoacidophilic 'альфа'-amylase fron Alicyclobacillus acidocaldarius atcc 27009: Insight into acidostability of proteins [Text] / Birgit Schwermann [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 226, N 3. - P981-991 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Очистка, свойства и структурные аспекты термоацидофильной 'альфа'-амилазы из Alicyclobacillus acidocaldarius atcc 27009: понимание кислотостабильности белков
Аннотация: Исследовали 'альфа'-амилазу из термоацидофильной эубактерии A.(Bacillus) acidocaldarius штамм ATCC 27009 в качестве примера ацидофильного белка. Фермент очистили из культуральной жидкости. При ЭФ в ПААГ с ДДС Na получили кажущуюся молек. массу 160 кД, что примерно на 15% выше, чем предсказанная из нуклеотидной последовательности. Это отличие связано с тем, что фермент является гликопротеином. Полученная амилаза гидролизует крахмал, главными продуктами гидролиза являются мальтотетраоза и мальтоза. Фермент также образует глюкозу из крахмала в результате гидролиза промежуточного продукта мальтотетраозы до глюкозы и мальтротриозы и обладает некоторой пуллуланазной активностью. Оптимумы pH и т-ры, 3 и 75'ГРАДУС'C соответственно, характеризует фермент как термоацидофильный. Исследовали локализацию зареженных и нейтральных полярных остатков на поверхности белка. Предполагают, что кислотостабильность таких белков, адаптированных к кислой среде, связана со снижением плотности как положительных так и отрицательных зарядов на их поверхности. Германия, Abteilung Microbiol., Univ. Osnabruck. Библ. 66

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АМИЛАЗА 'АЛЬФА'
ТЕРМОАЦИДОФИЛЬНАЯ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
МАЛЬТОТЕТРАОЗА
МАЛЬТОЗА
ПРОДУКТЫ ГИДРОЛИЗА
ALICYCLOBACILLUS ACIDOCALDARIUS

Доп.точки доступа:
Schwermann, Birgit; Pfau, Karsten; Liliensiek, Birgit; Schleyer, Manfred; Fischer, Thomas; Bakker, Evert P.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.09-04Б3.19

Purification and characterization of two phosphoglucomutases from Lactococcus lactis subsp. lactis and their regulation in maltose- and glucose-utilizing cells [Text] / Ny Qian [et al.] // J. Bacteriol. - 1994. - Vol. 176, N 17. - P5304-5311 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Очистка и характеристика двух фосфоглюкомутаз из Lactococcus lactis subsp. lactis и их регуляция в мальтозо- и глюкозоутилизирующих клетках
Аннотация: Две разных фосфоглюкомутазы (ФГМ) обнаружены в клетках L. lactis subsp. lactis штамм 19435 и штамм 65.1, растущих на мальтозе: 'бета'-ФГМ, к-рая катализирует обратимое превращение 'бета'-глюкозо-1-фосфата в глюкозо-6-фосфат при катаболизме мальтозы, и 'альфа'-ФГМ, специфичная к 'альфа'-глюкозо-1-фосфату. 'бета'-ФГМ была очищена до 90%-ной гомогенности, ее Mr составляет 28000, а pI 4,8. Соотв. величины у 'альфа'-ФГМ равны 65000 и 4,4. Удельная активность и кол-во 'бета'-ФГМ в бесклеточном экстракте возрастали по мере роста клеток на среде с мальтозой, но этот фермент отсутствовал в клетках, растущих на среде с глюкозой. Кроме того, добавление глюкозы репрессировало синтез 'бета'-ФГМ в клетках, растущих на среде с мальтозой. Удельная активность 'альфа'-ФГМ была конститутивной у обоих штаммов и не изменялась во время роста клеток на мальтозе или глюкозе. При культивировании на среде с мальтозой штамм 19435 демонстрировал более высокие удельные активности 'альфа'- и 'бета'-ФГМ, чем штамм 65.1. Швеция, Radstrom P., Dep. of Appl. Microbiol., Lund of Technol., Lund Univ., S-221 00 Lund. Библ. 28

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: LACTOCOCCUS LACTIS
SUBSP. LACTIS
ШТАММЫ 19435 И 65.1
ИСТОЧНИКИ УГЛЕРОДА
МАЛЬТОЗА
ГЛЮКОЗА
ФОСФОГЛЮКОМУТАЗЫ
ФОСФОГЛЮКОМУТАЗА * АЛЬФА-
ФОСФОГЛЮКОМУТАЗА * БЕТА-
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Qian, Ny; Stanley, Grant A.; Hahn-Hagerdal, Barbel; Radstrom, Peter

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.10-04Б2.134

The influence of limiting and non-limiting growth conditions on glucose and maltose metabolism in Lactococcus lactis ssp. lactis strains [Text] / A. Sjoberg [et al.] // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1995. - Vol. 42, N 6. - P931-938 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Влияние лимитирующех и нелимитирующих условий роста на метаболизм глюкозы и мальтозы у штаммов Lactococcus lactis ssp. lactis
Аннотация: Three strains of Lactococcus lactis ssp. lactis, a dairy strain 65.1, a type strain ATCC 19435, and a mutant AS 211, were grown on glucose and on maltose under chemostat conditions. When the culture was shifted from glucose-limiting to non-limiting conditions, the product shifted from mixed acids to lactate. Mixed acids were obtained in all maltose cultures; however, an enhanced lactate formation was observed in 19435 and AS 211. An inorganic-phosphate (P[i])-dependent maltose phosphorylase activity was found to be responsible for the initial conversion of maltose. The activation of maltose phosphorylase by P[i] was strain-specific. When growth was on maltose under non-limiting conditions, a correlation was found between high initial maltose phosphorylase and 'бета'-phosphoglucomutase activities and lactate production. No such correlation was observed in maltose-limited cells. In glucose-grown cells under non-limiting conditions, homo-fermentative lactate formation coincided with high concentrations of fructose 1,6-bisphosphate (Fru1,6P[2]) and pyruvate (Pyr) and low concentrations of phosphoenolpyruvate (Ppyr). Under limiting conditions, mixed acid formation coincided with low concentrations of Fru1,6P[2] and Pyr and high concentrations of PPyr. In maltose-grown cells there was no correlation between intracellular intermediary metabolite concentrations and product formation. Therefore, in addition to intracellular intermediary metabolite concentrations, the product formation on maltose is suggested to be regulated by the transport and initial phosphorylating steps

ГРНТИ	34.27.19

ВИНИТИ 341.27.19.02
Рубрики: LACTOCOCCUS LACTIS
SSP. LACTIS
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
УСЛОВИЯ
ГЛЮКОЗА
МАЛЬТОЗА
МЕТАБОЛИЗМ

Доп.точки доступа:
Sjoberg, A.; Persson, I.; Quednau, M.; Hahn-Hagerdal, B.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.12-04Б2.145

Rolfsmeier, Michael.
Purification and characterization of a maltase from the extremely thermophilic crenarchaeote Sulfolobus solfataricus [Text] / Michael Rolfsmeier, Paul Blum // J. Bacteriol. - 1995. - Vol. 177, N 2. - P482-485 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Очистка и характеристика мальтазы из экстремально термофильного кренархеота Sulfolobus solfataricus
Аннотация: Растворимая мальтаза (I; 'альфа'-глюкозидаза) очищена до гомогенности из аэробной экстремально термофильной архебактерии (подгруппа Crenarchaeota) S. solfataricus 98/2. Очистка включала последовательную хроматографию на моно-Q, фенил-суперозе, супердексе 75 HR и суперозе-12. Очищенная I имеет Mr 400 000 и состоит из 4-5 идентичных субъединиц с Mr 80 000. Оптимальные т-ра и pH для активности I составляют 105'ГРАДУС'C и pH 4,5, время полужизни 14 ч при 85'ГРАДУС'C, 3 ч при 95'ГРАДУС'C и 2,75 ч при 100'ГРАДУС'C. Субстратами для I служат мальтоза и мальтоолигомеры, но не крахмал, а продуктом - глюкоза. Величина К[М] для мальтозы составляет 0,91 мМ, а V[m] 29,8 мкмоль/мин/мг белка. I устойчива к протеолизу и денатурирующим в-вам, включая алифатические спирты. Обработка I н-пропанолом при 85'ГРАДУС'C повышала ее К[М] (в 3 раза) и V[m] (1,6 раза) для гидролиза мальтозы. США, School of Biol. Scie., Univ. of Nebraska, Lincoln NE 68588-0188. Библ. 18

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: SULFOLOBUS SOLFATARICUS (BACT.)
ШТАММ 98/2
МАЛЬТАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКА
МАЛЬТОЗА
ГИДРОЛИЗ

Доп.точки доступа:
Blum, Paul

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.01-04Б3.60

Toldra, Fidel.
Hydrolysis of maltose and cornstarch by glucoamylase immobilized in porous glass fibres and beads [Text] / Fidel Toldra, Norman B. Jansen, George T. Tsao // Process Biochem. - 1992. - Vol. 27, N 3. - P177-181 . - ISSN 0032-9592
Перевод заглавия: Гидролиз мальтозы и кукурузного крахмала глюкоамилазой, иммобилизованной на пористых стеклянных волокнах и гранулах
Аннотация: Глюкоамилаза (1,4'альфа'-D-глюкангидролаза) была иммобилизована на пористых стеклянных волокнах и бусинах. Нагрузка на носители составила 1,7-1,85 и 1,65 мг белка/м{2} для волокон и бусин соотв. В качестве модельного и реального субстратов были взяты 28% (вес/объем) мальтоза и 36% (вес/объем) декстрин 12 DE (эквивалент декстрозы), гидролизованный 'альфа'-амилазой. Конверсия мальтозы в реакторе со стеклянными волокнами составила 98,8%. Конверсия декстринового сиропа в реакторе со стеклянными волокнами составила 93,5%, в реакторе со стеклянными бусинами - 91,2% соотв. В этих системах выход глюкозы из декстринового сиропа составил 85,7 и 83,9% соотв. Стабильность фермента в непрерывном режиме функционирования в значительной мере определялась конц-ией субстрата. Испания, Inst. Agroquim. Tecnol. Alim. (CSIC), 46010 Valencia. Библ. 21

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: ГИДРОЛИЗ ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ
МАЛЬТОЗА
КРАХМАЛ КУКУРУЗНЫЙ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ГЛЮКОАМИЛАЗА
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
ПОРИСТЫЕ СТЕКЛЯННЫЕ ВОЛОКНА
ГРАНУЛЫ

Доп.точки доступа:
Jansen, Norman B.; Tsao, George T.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.02-04Б2.72

Saramma, A. V.
Regulation of 'альфа'-amylase biosynthesis in Vibrio alginolyticus (MB1) [Text] / A. V. Saramma, Babu Philip // Indian J. Exp. Biol. - 1994. - Vol. 32, N 7. - P515-516 . - ISSN 0019-5189
Перевод заглавия: Регуляция биосинтеза 'альфа'-амилазы у Vibrio alginolyticus (MB1)
Аннотация: Штамм V. alginolyticus (MB1), выделенный из морской воды, способен продуцировать внеклеточную 'альфа'-амилазу (I) в больших кол-вах на среде с искусственной морской водой, содержащей крахмал или мальтозу (0,5%). Мальтоза индуцировала, а глюкоза катаболически репрессировала синтез I. Быстрое и полное ингибирование образования I хлорамфениколом (5 мг/л) свидетельствует о ее синтезе de novo под действием индуктора. Если к культурам добавляли актиномицин D (70 мг/л), то синтез I продолжался в течение короткого периода, за к-рым следовало ингибирование. Это указывает на присутствие в клетках пула мРНК, специфичной для I. Библ. 13

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: VIBRIO ALGINOLYTICUS (BACT.)
ШТАММ MB1
АЛЬФА-АМИЛАЗА
МАЛЬТОЗА
ГЛЮКОЗА
ВЛИЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Philip, Babu

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.04-04Б3.158

Modelling of ethanol production by Saccharomyces cerevisiae from a glucose and maltose mixture [Text] / Yong-Seok Lee [et al.] // Biotechnol. Lett. - 1995. - Vol. 17, N 8. - P791-796 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Моделирование биосинтеза этанола из смеси глюкозы и мальтозы [клетками] Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Предложена математическая модель процесса получения этанола из смеси глюкозы и мальтозы с помощью Saccharomyces cerevisiae. Модуль учитывает репрессию глюкозой потребления мальтозы. Точность предсказания параметров оценивалась в экспериментах по периодическому культивированию. Точности определения констант Моно для глюкозы и мальтозы и константы репрессии составила '+-'10%, что свидетельствует о применимости модели для предсказания параметров процесса. Корея, BioProcess Eng. Res. Ctr. and Dep. Chem. Eng., Korea Advanced Inst. Sci. and Technol., Taejon, 305-701. Библ. 14

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.29
Рубрики: ЭТАНОЛ
ПОЛУЧЕНИЕ
МАЛЬТОЗА
ГЛЮКОЗА
БИОКОНВЕРСИЯ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ПЕРИОДИЧЕСКОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
МАТЕМАТИЧЕСКИЕ МОДЕЛИ

Доп.точки доступа:
Lee, Yong-Seok; Lee, Woo Gi; Chang, Yong Keun; Chang, Ho Nam

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 96.04-04М5.591

Brechignac, F.
"SYMBIOSE" system for microgravity bioregenerative support of experiments [Text] : [Pap.] Top. Meet. COSPAR Interdisc. Sci. Commiss. F (Meet. F4) COSPAR 29th Plen. Meet. "Life Sci. and Space Res. XXV. Pt 3. Natur. and Artif. Ecosyst.", Washington, D.C., 28 Aug.-5 Sept., 1992 / F. Brechignac, L. Wolf // Adv. Space Res. - 1994. - Vol. 14, N 11. - P79-88 . - ISSN 0273-1177
Перевод заглавия: "Симбиоз" - система для проведения в условиях микрогравитации экспериментов в области биорегенеративных систем
Аннотация: "Симбиоз" - программа исследований и разработок Европейского Космического Агентства (ЕКА), общей целью которой является создание предварительной модели (М) замкнутой экологической системы, способной функционировать в условиях невесомости. Основная задача модели такой системы - проведение научных исследований в условиях микрогравитации. В М. за счет фотосинтеза микроводорослей Chlorella производится значительное количество мальтозы, которая после переработки используется экипажем. Предполагается изучение динамики функционирования и, в конечном счете, демонстрация пригодности биотехнологий для целей жизнеобеспечения в космических экспедициях. Конкретной целью предварительного этапа работ по изучению метаболизма фотосинтеза являются: 1) обеспечение экспериментального материала для математической формализации динамики процессов в искусственных экосистемах и, на этой базе, 2) компенсация недостаточной стабильности таких систем за счет средств внешнего регулирования. В статье представлена схема и конструкции элементов фотобиореактора, сочетающего эффективное использование световой энергии и газопередачу в условиях микрогравитации. Приведены данные исследований по физиологии, газообмену и метаболизму популяции Chlorella в зависимости от различных внешних факторов. Нидерланды, European Space Agency, ESTEC, Postbus 299, 2200 AG Noordwijk. Библ. 35

ГРНТИ	34.51.15

ВИНИТИ 341.51.15.21
Рубрики: КОСМИЧЕСКИЙ ПОЛЕТ
СИСТЕМЫ ЖИЗНЕОБЕСПЕЧЕНИЯ
НЕВЕСОМОСТЬ
ХЛОРЕЛЛА
ФОТОСИНТЕЗ
МАЛЬТОЗА

Доп.точки доступа:
Wolf, L.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.06-04М4.404

Brummer, R. -J.M.
Measurement of breath hydrogen (H[2]) excretion and oro-coecal transit in subjects with lactose malabsorption - a comparison with the lactose tolerans test [Text] : [Pap.] Sci. Meet., Nijmegen, 10-11 June, 1994 / R. -J.M. Brummer, M. Karibe, R. W. Stockbrugger // J. Physiol. - 1994. - Vol. 479, Suppl.:proc. - P59-60 . - ISSN 0022-3751
Перевод заглавия: Измерение экскреции водорода (H[2]) с выдыхаемым воздухом и оро-цекального транзита у субъектов с нарушением всасывания мальтозы - сравнение с тестом на толерантность к лактозе
Аннотация: В группу испытуемых (И) входило 148 чел. с подозрением на нарушение всасывания мальтозы. Утром натощак И принимали внутрь 50 г лактозы (Л) в 300 мл воздуха + 25 мл (1 г/мл) сульфата бария. В течение первых 120 мин эксперимента у И определяли уровень глюкозы в крови и в течение 240 мин содержание H[2] в выдыхаемом воздухе (ВВ). При достижении конц-ии H[2] в ВВ устойчивого высокого значения или отсутствии H[2] в ВВ спустя 240 мин после принятия Л у И осуществляли рентгенографию брюшной полости. Выявили довольно значит. расхождение в рез-тах глюкозного и водородного тестов. Удлинение периода водородного теста с 2 до 4 часов повышало на 63% чувствительность данного теста в выявлении нарушения всасывания Л. Отмечена явная отрицат. коррелятивная связь между уровнем индивидуального макс. выведения H[2] и временем оро-цекального транзита (r-0,53, p0,0005). Нидерланды, Maastricht, PO Box 5800, NL-6202 AZ Maastricht

ГРНТИ	34.39.33

ВИНИТИ 341.39.33.27.11
Рубрики: КИШЕЧНИК
НАРУШЕНИЕ ВСАСЫВАНИЯ
МАЛЬТОЗА
ВОДОРОДНЫЙ ТЕСТ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Karibe, M.; Stockbrugger, R.W.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.07-04Б3.166

Shieh, M. T.
Saccharification of modified starch to maltose in a simi-continuous counter-current chromatographic reactor-separator (SCCR-S) [Text] / M. T. Shieh, P. E. Barker // J. Chem. Technol. and Biotechnol. - 1995. - Vol. 63, N 2. - P125-134 . - ISSN 0268-2575
Перевод заглавия: Осахаривание модифицированного крахмала до мальтозы в противоточном полунепрерывном хроматографическом реакторе-сепараторе (SCCR-S)
Аннотация: Combined bioreaction and separation has been successfully carried out in a Simulated Counter-Current Chromatographic Reactor-Separator (SCCR-S) system for the saccharification of modified starch to maltose and dextrin. By using an eluent of dilute enzyme solution, starch conversions of up to 60% were achieved using lower amounts of enzyme than the theoretical amount required by a conventional bioreactor to produce the same amount of maltose over the same time period. Comparing the SCCR-S system with a continuous rotating annular chromatography (CRAC) for the saccharification of modified starch showed that the SCCR-S system required only 34*6-47*3% of the amount of enzyme required by the CRAC, system. Великобритания, Dep. Chem. Eng. and Applied Chem., Aston Univ., Aston Triangle, Birmingham B4 7ET. Библ. 11

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.29
Рубрики: КРАХМАЛ
МОДИФИЦИРОВАННЫЙ КРАХМАЛ
ОСАХАРИВАНИЕ
МАЛЬТОЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
УСТРОЙСТВА
ХРОМАТОГРАФИЧЕСКИЙ РЕАКТОР-СЕПАРАТОР
ПОЛУНЕПРЕРЫВНЫЙ ПРОТИВОТОЧНЫЙ РЕЖИМ

Доп.точки доступа:
Barker, P.E.

20.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI31) 96.08-04Т3.108

Kimura, Motonobu.
Два случая анафилактического шока, вызванного хлоргексидина глюконатом в одном случае и мальтозой - в другом [Text] / Motonobu Kimura, Kazuharu Sunami, Akira Takeda // Masui to sosei = Hiroshima J. Anesthes. - 1994. - Vol. 30, N 4. - С. 319-322 . - ISSN 0385-1664
Аннотация: Two cases of anaphylactic shock were recently observed. Chlorhexidine gluconate which had been used once a day for four weeks was the cause of the first case, and maltose administered intravenously was reponsible for the other case. What we have learned from these cases is that: 1. Even though there was no evidence of sensitivity reactions in their past history and in their family history, anaphylactic shock occurred. Therefore the patients' condition must be even more thoroughly investigated. 2. Drugs which had previously been used safely might subsequently cause anaphylactic shock. 3. Even a reliable treatment like maltose can still cause anaphylactic shock. 4. Anaphylactic shock occurred repeatedly in the same patient. Such unnecessary sensitivity reactions should be prevented by obtaining detailed histories from the patient. 5. An organization to oversee the sharing of information about anaphylactic shock is required

ГРНТИ	76.31.29

ВИНИТИ 761.31.29.02.43
Рубрики: ХЛОРГЕКСИДИНА ГЛЮКОНАТ
МАЛЬТОЗА
ПОБОЧНЫЕ ЭФФЕКТЫ
АНАФИЛАКТИЧЕСКИЙ ШОК
БОЛЬНЫЕ

Доп.точки доступа:
Sunami, Kazuharu; Takeda, Akira

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска