СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ЛИЗИНДЕКАРБОКСИЛАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 22
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-22

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.08-04Б2.58

Spasova, D.
Immunoelectronmicroscopic localization of L-lysine-decarboxylase in Clostridium cadaveris [Text] / D. Spasova, R. Mandeva-Manolova, K. Stoev // Докл. Бьлг. АН. - 1995. - Vol. 48, N 6. - P57-60 . - ISSN 0861-1459
Перевод заглавия: Локализация L-лизиндекарбоксилазы у Clostridium cadaverins иммуноэлектронной микроскопией
Аннотация: У Clostridium cadaverins штамм P-2VD изучали методом иммуногистохимии с использованием пероксидазы, связанной с антителами к L-лизиндекарбоксилазе. Использованы клетки в экспоненциальной фазе роста и поликлональные кроличьи антитела, конъюгированные с пероксидазой. Электронную микроскопию проводили после предварительной фиксации клеток глутаровым альдегидом или параформальдегидом или без предварительной фиксации. Электронноплотные зоны наблюдались в клеточной стенке, что свидетельствует о локализации в ней L-лизиндекарбоксилазы. Болгария, Inst. Microbiol., Bulgarian Acad. Sci., 1113 Sofia. Библ. 10

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: CLOSTRIDIUM CADAVERINS (BACT.)
ШТАММ P-2VD
L=ЛИЗИНДЕКАРБОКСИЛАЗА
ИММУНОХИМИЧЕСКАЯ ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ПОЛИКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА

Доп.точки доступа:
Mandeva-Manolova, R.; Stoev, K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.10-04Б3.69

Spasova, D.
Immunoelectronmicroscopic localization of L-lysine-decarboxylase in Clostridium cadaveris [Text] / D. Spasova, R. Mandeva-Manolova, K. Stoev // Докл. Бьлг. АН. - 1995. - Vol. 48, N 6. - P57-60 . - ISSN 0861-1459
Перевод заглавия: Локализация L-лизиндекарбоксилазы у Clostridium cadaverins иммуноэлектронной микроскопией
Аннотация: У Clostridium cadaverins штамм P-2VD изучали методом иммуногистохимии с использованием пероксидазы, связанной с антителами к L-лизиндекарбоксилазе. Использованы клетки в экспоненциальной фазе роста и поликлональные кроличьи антитела, конъюгированные с пероксидазой. Электронную микроскопию проводили после предварительной фиксации клеток глутаровым альдегидом или параформальдегидом или без предварительной фиксации. Электронноплотные зоны наблюдались в клеточной стенке, что свидетельствует о локализации в ней L-лизиндекарбоксилазы. Болгария, Inst. Microbiol., Bulgarian Acad. Sci., 1113 Sofia. Библ. 10

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: CLOSTRIDIUM CADAVERINS (BACT.)
ШТАММ P-2VD
L=ЛИЗИНДЕКАРБОКСИЛАЗА
ИММУНОХИМИЧЕСКАЯ ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ПОЛИКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА

Доп.точки доступа:
Mandeva-Manolova, R.; Stoev, K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 99.12-04В3.270

Lysine decarboxylase transgenic tobacco root cultures biosynthesize novel hydroxycinnamoylcadaverines [Text] / J. Berlin [et al.] // Phytochemistry. - 1998. - Vol. 48, N 1. - P79-84 . - ISSN 0031-9422
Перевод заглавия: Лизиндекарбоксилаза в трансгенной культуре корня табака приводит к биосинтезу нового гидроксициннамоилкадаверина
Аннотация: Экспрессия бактериальной лизиндекарбоксилазы в культуре корня табака ведет не только к повышенному образованию кадаверина, но и к двум побочным эффектам: увеличению накопления минорного алкалоида анабазина и к образованию нового метаболита гидроксициннамоилкадаверина, к-рый не является природным компонентом табака. Из трансгенной культуры корня табака были регенерированы растения разные части которого различались по характеру обмена кадаверина. Полученные данные важны в связи с вопросом о возможных побочных путях обмена у трансгенных растений. Германия, GBF-Gesellschaft Biotechnol. Forsch., Braunschweig. Библ. 13

ГРНТИ	34.31.33

ВИНИТИ 341.31.33.19
Рубрики: ЛИЗИНДЕКАРБОКСИЛАЗА
ГИДРОКСИЦИННАМОИЛКАДАВЕРИН
БИОСИНТЕЗ
КОРНИ
ТАБАК

Доп.точки доступа:
Berlin, J.; Mollenschott, C.; Herminghaus, S.; Fecker, L.F.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.05-04Б3.85

Novel characteristics of Selenomonas ruminantium lysine decarboxylase capable of decarboxylating both L-lysine and L-ornithine [Text] / Yumiko Takatsuka [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1999. - Vol. 63, N 6. - P1063-1069 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Новые свойства лизиндекарбоксилазы Selenomonas ruminantium, способной декарбоксилировать L-лизин и L-орнитин
Аннотация: Проведена очистка и изучены основные кинетические свойства лизиндекарбоксилазы S. ruminantium. С помощью гидрофобной и ионообменной хроматографии фермент очищен в 1100 раз с выходом 9,7%. Полученная лизиндекарбоксилаза способна декарбоксилировать как L-лизин (К[М]=0,63 мМ, к[кат]=10,6 с{-1}), так и L-орнитин (К[М]=1,2 мМ, к[кат]=4,8 с{-1}). DL-'альфа'-Дифторметиллизин и DL-'альфа'-дифторметилорнитин ингибируют фермент по конкурентному механизму. Показано, что активность лизиндекарбоксилазы существенно зависит от фазы роста клеток S. ruminantium. Япония, Lab. Appl. Microbiol., Grad. Sch. Agr. Sci., Tohoku Univ., Sendai 981-8555. Библ. 23

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЛИЗИНДЕКАРБОКСИЛАЗА
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
L-ЛИЗИН
L-ОРНИТИН
ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ
SELENOMANAS RUMINANTIUM

Доп.точки доступа:
Takatsuka, Yumiko; Onoda, Motoko; Sugiyama, Takeyoshi; Muramoto, Koji; Tomita, Toshio; Kamio, Yoshiyuki

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.04-04Б2.151

Gene cloning and molecular characterization of lysine decarboxylase from Selenomonas ruminantium delineate its evolutionary relationship to ornithine decarboxylases from eukaryotes [Text] / Yumiko Takatsuka [et al.] // J. Bacteriol. - 2000. - Vol. 182, N 23. - P6732-6741 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Клонирование гена и молекулярная характеристика лизиндекарбоксилазы из Selenomonas ruminantium определяют ее эволюционное родство с орнитиндекарбоксилазами из эукариотов
Аннотация: Клонирован и секвенирован ген ldc лизиндекарбоксилазы (I; КФ 4.1.1.18) из Selenomonas ruminantium. Показано, что I на 35% идентична эукариотич. орнитиндекарбоксилазам (II; КФ 4.1.1.17) из мыши, Saccharomyces cerevisiae, Neurospora crassa, Trypanosoma brucei и Caenorhabditis elegans. В I сохранились 26 остатков II, участвующих в образовании доменов связывания пиридоксальфосфата и субстратов и в стабилизации димеров II. По предсказанной вторичной структуре I на 75% идентична мышиной II. В каталитич. домене I определены 5 остатков (A44, G45, V46, P54 и S322), к-рые придают I декарбоксилазную активность по отношению к L-орнитину и L-лизину с относительной субстратной специфичностью (отношением k[cat]/K[M]), равной 0,83. Сконструирован мутант I с заменами A44V/G45T/V46P/P54D/S322A с относительной субстратной специфичностью, равной 58, т. е. в 70 раз большей, чем у I дикого типа. Показано, что остаток G300 критичен для стабилизации димера I. Япония, Dep. Mol. and Cell Biol., Grad. Inst. Agr. Sci., Tohoku Univ., Aoba-ku, Sendai. Библ. 34

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН МЕЗИНДЕКАРБОКСИЛАЗЫ LDC
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
ЛИЗИНДЕКАРБОКСИЛАЗА
ЭВОЛЮЦИОННОЕ РОДСТВО
ОРНИТИНДЕКАРБОКСИЛАЗА
КАТАЛИТИЧЕСКИЙ ДОМЕН
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
МУТАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
SELENOMONAS RUMINANTIUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Takatsuka, Yumiko; Yamaguchi, Yoshihiro; Ono, Minenobu; Kamio, Yoshiyuki

Патент 6780414 Соединенные Штаты Америки, МКИ A61K 39/00.

Methods of identifying bacterial genes that are incompatible with bacterial pathogenicity, and the use of such genes, such as cada, to reduce pathogenicity in a bacteria or to combat pathogenic bacterial infections [Текст] / Anthony T. Maurell [и др.] ; Henry M. Jackson Foundation for the Advancement of Military Medicine, Inc.; The Univ. of Maryland, Baltimore; The Regents of the Univ. of Michigan. - № 10/034213 ; Заявл. 03.01.2002 ; Опубл. 24.08.2004
Перевод заглавия: Методы идентификации бактериальных генов, несовместимых с патогенностью и использование таких генов, как cadA, для уменьшения патогенности бактерий или для защиты от патогенных бактериальных инфекций (патент США)
Аннотация: "Черные дыры" в геномах бактериальных патогенов представляют собой делеции "анти-вирулентных" генов, то есть генов, пагубных для патогенного образа жизни. Идентификация локусов "черных дыр" позволила идентифицировать гены, несовместимые с патогенностью бактерий. Эти гены и их продукты возникают при энзиматическом действии веществ, представляющих потенциально новые соединения, являющиеся ингибиторами бактериальных патогенов и полезные для фармацевтики. Применение этой концепции продемонстрировано на примере отсутствия гена лизиндекарбоксилазы и ингибирующей активности кадаверина (продукта реакции диаминоалкилирования) на энтеротоксины Shigella. Диаминоалкильные соединения, следовательно, - потенциальные ингибиторы энтеротоксинов E. coli и Shigella. Продукция гена cadA (лизиндекарбоксилаза) приводит к ослаблению энтеротоксического эффекта. Описаны новые методы использования диаминоалкильных соединений в качестве фармпрепаратов а также новые подходы к использованию конструкций с геном cadA и других "антивирулентных" генов для создания биохимических зондов, идентификации рецепторов токсинов и разработки новых лекарственных соединений и вакцин. США, Silver Spring, MD. Библ. 13

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.09
Рубрики: ГЕНЫ
"АНТИВИРУЛЕНТНЫЕ" ГЕНЫ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ФЕРМЕНТЫ
ЛИЗИНДЕКАРБОКСИЛАЗА CADA
ФУНКЦИЯ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
ПАТЕНТЫ
США
2004 Г.
SHIGELL (BACT.)

Доп.точки доступа:
Maurell, Anthony T.; Fernandez, Reinaldo E.; Bloch, Craig A.; Fusano, Alessio; Henry M. Jackson Foundation for the Advancement of Military Medicine; Inc.; The Univ. of Maryland; Baltimore; The Regents of the Univ. of Michigan
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 06.10-04В3.167

Chilling tolerance of cucumber during germination is related to expression of lysine decarboxylase gene [Text] / Ming-hui Lu [et al.] // Agr. Sci. China. - 2005. - Vol. 4, N 12. - P898-902 . - ISSN 1671-2927
Перевод заглавия: Холодоустойчивость огурца при прорастании в связи с экспрессией гена лизиндекарбоксилазы
Аннотация: Выделен фрагмент кДНК, обеспечивающий выносливость огурца к холоду, индуцированную при 15'ГРАДУС'C у устойчивого сорта. Фрагмент cctr132 у чувствительного к холоду сорта не индуцировался. CCTR132 на 88,37% идентичен лизиндекарбоксилазе риса. В составе CCTR132 определен консервативный домен PGGXGTXXE семейства лизиндекарбоксилазы. КНР, Nanjing Agr. Univ., Nanjing 210095; jfchen@njau.edu.cn. Библ. 17

ГРНТИ	34.31.25

ВИНИТИ 341.31.25.17
Рубрики: ХОЛОДОУСТОЙЧИВОСТЬ
ГЕНЕТИКА
ОГУРЕЦ
ФЕРМЕНТЫ
ЛИЗИНДЕКАРБОКСИЛАЗА

Доп.точки доступа:
Lu, Ming-hui; Li, Xiao-ming; Chen, Jin-feng; Chen, Long-zheng; qian, Chun-tao

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 08.12-04Б3.32

Ферментация и свойства лизиндекарборксилазы [Text] / Li-li Jiang [et al.] // Jingxi huagong = Fine Chem. - 2006. - Vol. 23, N 11. - С. 1060-1063, 1067 . - ISSN 1003-5214
Аннотация: Показано, что L-лизин может быть конвертирован в кадаверин с помощью лизиндекарбоксилазы, обнаруженной у Hafnia alevi AS 1.1009. Изучали влияние некоторых факторов на активность фермента. Оптимальный состав ферментационной среды: сахароза - 20 г*л{-1}, кукурузный экстракт - 20 г*л{-1}, дрожжевой экстракт - 5 г*л{-1}, мясной экстракт - 3 г*л{-1}, пептон - 10 г*л{-1}, NaCl - 5 г*л{-1}, (NH[4])[2]SO[4] - 2 г*л{-1}, витамин B[6] - 5 г*л{-1}, L-лизин - 5 г*л{-1}. Объем инокулята составлял 5 мл на 100 мл среды. Оптимальные условия ферментации - температура 35'ГРАДУС'C, исходный pH 5.0, бактерии 10 г*л{-1}, Твин-80 0,15 г*л{-1}. Ферментативная активность достигала 7984.43 Ед, степень конверсии субстрата достигала 70%. КНР, St. Key Lab. Pharm. Biotechnol., Sch. Life Sci., Nanjing Univ., Nanjing 210093, Jaingsu

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЛИЗИНДЕКАРБОКСИЛАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
HAFNIA ALEVI
ШТАММ AS 1.1009
L-ЛИЗИН
БИОКОНВЕРСИЯ
КАДАВЕРИН
ПРОДУКЦИЯ
ФЕРМЕНТАЦИЯ
УСЛОВИЯ

Доп.точки доступа:
Jiang, Li-li; Wu, Xiao-yan; Liu, Yi; Liu, Qian; Jiao, Qing-cai

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 10.11-04Б4.135

Ахова, А. В.
Лизиндекарбоксилазная активность как фактор резистентности Escherichia coli к фторхинолонам [Текст] / А. В. Ахова, А. Г. Ткаченко // Микробиология. - 2009. - Т. 78, N 5. - С. 636-640 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: Воздействие сублетальных концентраций фторхинолонов на клетки Escherichia coli индуцировало синтез лизиндекарбоксилазы LdcC, которая ранее считалась конститутивной. Фторхинолоны второго и третьего поколений оказывали более выраженный эффект на экспрессию proS и активность LdcC по сравнению с антибиотиками первого поколения. Показана прямая зависимость между содержанием продукта лизиндекарбоксилазной реакции, кадаверина, в клетках E. coli и степенью их устойчивости к фторхинолонам. Повышенный уровень эндогенного кадаверина снижал эффективность действия фторхинолонов второго и третьего поколений и не оказывал влияния на антимикробную активность антибиотиков первого поколения. Это хорошо согласуется со степенью гидрофильности антибиотиков разных поколений и, как следствие, различными механизмами их проникновения в бактериальную клетку. Россия, Ин-т экологии и генетики микроорганизмов УрО РАН, Пермь. Библ. 22

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
АНТИБИОТИКОРЕЗИСТЕНТНОСТЬ
ФТОРХИНОЛЫ
ФАКТОРЫ РЕЗИСТЕНТНОСТИ
ЛИЗИНДЕКАРБОКСИЛАЗА
АКТИВНОСТЬ
ОПРЕДЕЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Ткаченко, А.Г.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 12.10-04В3.208

Changes in activity of lysine decarboxylase in winter triticale in response to grain aphid feeding [Text] / C. Sempruch [et al.] // Acta biol. hung. - 2010. - Vol. 61, N 4. - P512-515 . - ISSN 0236-5383
Перевод заглавия: Изменения активности лизиндекарбоксилазы у озимого тритикале в ответ на питание злаковой тли
Аннотация: Изучали изменения активности лизиндекарбоксилазы (LDC), вызываемые питанием Sitobion avenae (Sa) на 2 сортах озимого тритикале. Судя по плодовитости и росту Sa, сорт Witon менее чувствителен к Sa, чем сорт Tornado. Питание тли на более чувствительном тритикале вызывало снижение активности LDC, кроме тканей корня, после 2 нед. питания. У менее чувствительного сорта снижение активности LDC наблюдалось только в начале периода питания тли. Позднее заражение тлей индуцировало активность LDC в тканях сорта Witon. Польша, Univ. of Podlasie Dep. of Biochemistry and Molecular Biology Siedlice

ГРНТИ	34.31.35

ВИНИТИ 341.31.35.15.21
Рубрики: ЛИЗИНДЕКАРБОКСИЛАЗА
ТРИТИКАЛЕ
НАСЕКОМЫЕ-ВРЕДИТЕЛИ
ТЛЯ

Доп.точки доступа:
Sempruch, C.; Lesczynsky, B.; Wojcicka, Agnieszka; Makosz, M.; Matok, H.; Chrzanowski, G.

11.

РЖ ВИНИТИ 68 (BI03) 13.04-04В4.62

Changes in activity of lysine decarboxylase in winter triticale in response to grain aphid feeding [Text] / C. Sempruch [et al.] // Acta biol. hung. - 2010. - Vol. 61, N 4. - P512-515 . - ISSN 0236-5383
Перевод заглавия: Изменения активности лизиндекарбоксилазы у озимого тритикале в ответ на питание злаковой тли
Аннотация: Изучали изменения активности лизиндекарбоксилазы (LDC), вызываемые питанием Sitobion avenae (Sa) на 2 сортах озимого тритикале. Судя по плодовитости и росту Sa, сорт Witon менее чувствителен к Sa, чем сорт Tornado. Питание тли на более чувствительном тритикале вызывало снижение активности LDC, кроме тканей корня, после 2 нед. питания. У менее чувствительного сорта снижение активности LDC наблюдалось только в начале периода питания тли. Позднее заражение тлей индуцировало активность LDC в тканях сорта Witon. Польша, Univ. of Podlasie Dep. of Biochemistry and Molecular Biology Siedlice

ГРНТИ	68.35.29

ВИНИТИ 681.35.29.23
Рубрики: ЛИЗИНДЕКАРБОКСИЛАЗА
ТРИТИКАЛЕ
НАСЕКОМЫЕ-ВРЕДИТЕЛИ
ТЛЯ

Доп.точки доступа:
Sempruch, C.; Lesczynsky, B.; Wojcicka, Agnieszka; Makosz, M.; Matok, H.; Chrzanowski, G.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 89.02-04Б3.117

Rapid determination of L-lysine with an enzyme electrode by steady state and kinetic measurement [Text] / F. Weissbach [et al.] // Acta biotechnol. - 1988. - Vol. 8, N 3. - P269-274
Перевод заглавия: Быстрое определение L-лизина с помощью ферментного электрода при равновесном состоянии и с кинетическим измерением
Аннотация: Описан простой и быстрый способ определения L-лизина (I) с помощью потенциометрического ферментного электрода (Эл), состоящего из CO[2]-Эл и иммобилизованной I-декарбоксилазы [КФ 4.1.1.18] из Klebsiella pneumoniae. Для сокращения времени определения I ферментный Эл скомбинирован с измерительной системой. В вариантах измерений при постоянном состоянии, предпочтительных для низких конц-ий I, его определение протекает с частотой 10 образцов в час. При высоких конц-иях I предпочтительнее кинетический метод, при к-ром для измерения доступно более 10 образцов в час. Стабильность ферментного Эл определяется стабильностью мембраны с ферментом, к-рая чувствительна к мех. и хим. воздействиям. Библ. 11. ГДР, VEB Pharmazeutisches Kombinat GERMED Dresden VE Forschungszentrum Biotechnol. Berlin, Berlin 1017.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.39
Рубрики: ЛИЗИН*L-
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
ФЕРМЕНТНЫЕ ЭЛЕКТРОДЫ
ИММОБИЛИЗОВАННАЯ ЛИЗИНДЕКАРБОКСИЛАЗА*L-
ИЗМЕРИТЕЛЬНАЯ СИСТЕМА
СТАБИЛЬНОСТЬ
KLEBSIELLA PNEUMONIAE (BACT.)

Доп.точки доступа:
Weissbach, F.; Kreibich, G.; Bartels, K.; Schulke, W.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 89.06-04Б3.21

Влияние стимуляторов роста на биосинтез лизиндекарбоксилазы и рост Escherichia coli MRE[6][0][0] [Текст] / С. Й. Берецконе [и др.] // Науч. достиж. микробиол. нар. х-ву. - Вильнюс, 1988. - Ч. 1. - С. 70-73
Аннотация: Изучали влияние витаминов группы В и 'бета'-ИУК на рост и лизиндекарбоксилазную активность бактерий E. coli MRE[6][0][0]. Показано, что фолиевая кислота в конц-ии 104} мг/дсм{3} увеличивает выход биомассы до 0,41 мг/см{3}. Активность фермента на средах как со стимуляторами роста, так и без них составляет 4,7-5,7 ед/мг. СССР, Вильнюсский государственный ун-т им. В. Капсукаса.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ MRE[6][0][0]
РОСТ
БИОМАССА
ЛИЗИНДЕКАРБОКСИЛАЗА
МИКРОБИОЛОГИЧЕСКИЙ СИНТЕЗ
ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ
ФОЛИЕВАЯ КИСЛОТА
ВЛИЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Берецконе, С.Й.; Рагавичюо, А.Б.; Рузгене, А.В.; Шебека, Г.Б.; Янушявичюте, Р.П.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 89.06-04Б3.22

Образование сопутствующих декарбоксилаз при индуцированном биосинтезе лизиндекарбоксилазы Escherichia coli MRE[6][0][0] [Текст] / А. Б. Рагавичюс [и др.] // Науч. достиж. микробиол. нар. х-ву. - Вильнюс, 1988. - Ч. 1. - С. 99-102
Аннотация: Культуру E. coli MRE[6][0][0] выращивали в ферментере на питательной среде следующего состава (в %); глюкоза - 0,4; пептон - 0,1; лизин - 0,8; натрий фосфорнокислый двухзамещенный - 0,23; калий фосфорнокислый однозамещенный - 0,53; натрий хлористый - 0,1; рН среды - 6,1, температура 31'ГРАДУС' С. Культивирование заканчивали на середине логарифмической фазы роста клеток (3,5-4,5 ч). Биомассу из культуральной жидкости выделяли центрифугированием, суспендировали в 0,1 М фосфатном буфере рН 5,7 и разрушали ультразвуком при 22 кГц. Декарбоксилазную активность гомогената биомассы определяли манометрическим методом Варбурга. Из 23 проверяемых декарбоксилазных активностей, кроме лизиндекарбоксилазы, активность к-рой составила 4,56 ед/мг биомассы, обнаружены 7 декарбоксилаз аминокислот: аланина, аргинина, аспарагина, гистидина, норвалина, орнитина и серина. Суммарная активность обнаруженных сопутствующих декарбоксилаз в биомассе не превышает 3,5% лизиндекарбоксилазной активности. СССР, Вильнюсский государственный ун-т им. В. Капсукаса, Вильнюс.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ MRE[6][0][0]
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ЛИЗИНДЕКАРБОКСИЛАЗА
ДЕКАРБОКСИЛАЗА АМИНОКИСЛОТ
МИКРОБИОЛОГИЧЕСКИЙ СИНТЕЗ
ФЕРМНЕТЫ
АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Рагавичюс, А.Б.; Берецкене, С.Й.; Рузгене, А.В.; Янушявичюте, Р.П.; Шебека, Г.Б.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.07-04Б2.111

Подбор источника углерода для биосинтеза лизиндекарбоксилазы и роста Escherichia coli MRE[6][0][0] [Текст] / С. Берецкене [и др.] // Науч. тр. вузов Лит ССР. Биол. - 1989. - Т. 27. - С. 187-192 . - ISSN 0459-3383
Аннотация: Изучено влияние источников углерода, многоатомных спиртов и орг. к-т на рост и образование лизиндекарбоксилазы (ЛДК) бактериями E. coli MRE[6][0][0]. Оптим. показатели роста и биосинтеза фермента в лабораторных и полупроизводственных условиях получены при содержании в питательной среде D-глюкозы в конц-ии 0,4%.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: ИСТОЧНИКИ УГЛЕРОДА
СПИРТЫ
ОРГАНИЧЕСКИЕ КИСЛОТЫ
ВЛИЯНИЕ
ЛИЗИНДЕКАРБОКСИЛАЗА
БИОСИНТЕЗ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
РОСТ

Доп.точки доступа:
Берецкене, С.; Рузгене, А.; Рагавичюс, А.; Щебека, Г.; Янушявичюте, Р.; Паулюконис, А.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.12-04Б2.229

Влияние стимуляторов роста на биосинтез лизиндекарбоксилазы и рост Escherichia coli MRE[6][0][0] [Текст] / С. Й. Берецконе [и др.] // Науч. достиж. микробиол.-нар. х-ву. - Вильнюс, 1988. - Ч. 1. - С. 70-73
Аннотация: Изучали влияние витаминов группы В и 'бета'-ИУК на рост и лизиндекарбоксилазную активность бактерий E. coli MRE[6][0][0]. Показано, что фолиевая к-та в конц-ии 104} мг/см{3} увеличивает выход биомассы до 0,41 мг/см{3}. Активность фермента на средах как со стимуляторами роста, так и без них составляет 4,7-5,7 ед/мг. СССР, Вильнюсский государственный ун-т им. В. Капсукаса.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ MRE[6][0][0]
РОСТ
БИОМАССА
ЛИЗИНДЕКАРБОКСИЛАЗА
МИКРОБИОЛОГИЧЕСКИЙ СИНТЕЗ
ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ
ФОЛИЕВАЯ КИСЛОТА
ВЛИЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Берецконе, С.Й.; Рагавичюо, А.Б.; Рузгене, А.В.; Шебека, Г.Б.; Янушявичюте, Р.П.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.12-04Б2.232

Образование сопутствующих декарбоксилаз при индуцированном биосинтезе лизиндекарбоксилазы Escherichia coli MRE[6][0][0] [Текст] / А. Б. Рагавичюс [и др.] // Науч. достиж. микробиол.-нар. х-ву. - Вильнюс, 1988. - Ч. 1. - С. 99-102
Аннотация: Культуру E. coli MRE[6][0][0] выращивали в ферментере на питательной среде следующего состава (в %); глюкоза - 0,4; пептон - 0,1; лизин - 0,8; натрий фосфорнокислый двухзамещенный - 0,23; калий фосфорнокислый однозамещенный - 0,53; натрий хлористый - 0,1; рН среды - 6,1, т-ра 31'ГРАДУС' С. Культивирование заканчивали на середине логарифмической фазы роста клеток (3,5-4,5 ч). Биомассу из культуральной жидкости выделяли центрифугированием, суспендировали в 0,1 М фосфатном буфере рН 5,7 и разрушали УЗ при 22 кГц. Декарбоксилазную активность гомогената биомассы определяли манометрическим методом Варбурга. Из 23 проверяемых декарбоксилазных активностей, кроме лизиндекарбоксилазы, активность к-рой составила 4,56 ед/мг биомассы, обнаружены 7 декарбоксилаз аминокислот: аланина, аргинина, аспарагина, гистидина, норвалина, орнитина и серина. Суммарная активность обнаруженных сопутствующих декарбоксилаз в биомассе не превышает 3,5% лизиндекарбоксилазной активности. СССР, Вильнюсский государственный ун-т им. В. Капсукаса, Вильнюс.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ДЕКАРБОКСИЛАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ЛИЗИНДЕКАРБОКСИЛАЗА
БИОСИНТЕЗ
ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ

Доп.точки доступа:
Рагавичюс, А.Б.; Берецкене, С.Й.; Рузгене, А.В.; Янушявичюте, Р.П.; Шебека, Г.Б.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.04-04Б2.119

Ткаченко, А. Г.
Изменение пула полиаминов в процессе перехода от анаэробных к аэробным условиям и локализация ферментов их синтеза в клетках Escherichia coli [Текст] / А. Г. Ткаченко, А. А. Чудинов // Микробиология. - 1989. - Т. 58, N 6. - С. 885-891 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: Установлено, что изменение режима аэрации культур E. coli приводит к значительным сдвигам внутри- и внеклеточного содержания полиаминов и активности ферментов их синтеза. Резкое возрастание пула путресцина при возвращении клеток к аэробным условиям является следствием его высвобождения из связанного состояния, а также возрастания активности орнитиндекарбоксилазы и направленио на восстановление структурно-функциональной организации мембран. Появление свободного пула кадаверина является, по-видимому, с одной стороны, следствием нарушения процессов его связывания с мембраной, с другой,- возрастанием активности лизиндекарбоксилазы. Локалазация ферментов синтеза полиаминов в клетке, вероятно, обусловлена специфической направленностью действия их продуктов на определенные клеточные структуры и метаболические процессы. СССР Ин-т экологии и генетики микроорганизмов УрО АН СССР, Пермь.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: ПОЛИАМИНЫ
КАДАВЕРИН
ПУТРЕСЦИН
ИЗМЕНЕНИЕ ПУЛА
ОРНИТИНДЕКАРБОКСИЛАЗА
ЛИЗИНДЕКАРБОКСИЛАЗА
АКТИВНОСТЬ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ СИНТЕЗА
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
АЭРОБНЫЕ УСЛОВИЯ
АНАЭРОБНЫЕ УСЛОВИЯ

Доп.точки доступа:
Чудинов, А.А.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.06-04Б2.105

Рузгене, А. В.
Исследование условий биосинтеза L-лизиндекарбоксилазы культурой Vibrio sp [Текст] / А. В. Рузгене, А. Б. Рагавичюс, С. Й. Берецкене // Прикл. биохимия и микробиол. - 1990. - Т. 26, N 1. - С. 81-84 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Изучали влияние конц-ии индуктора L-лизина HCl, рН среды, т-ры и продолжительности выращивания на биосинтез внутриклеточной L-лизиндекарбоксилазы (ЛДК) культурой Vibrio sp. Показано, что макс. активность ЛДК проявляется в 4-часовой культуре бактерии, выращиваемой в питательной среде с начальным рН среды 5,15 при т-ре 30'ГРАДУС' и с добавлением индуктора (L-илизина HCl) 0,9%. В данных условиях ЛДК активность бактерий достигала 8,43 ед/мг сухих клеток.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: ЛИЗИНДЕКАРБОКСИЛАЗА*L-
БИОСИНТЕЗ
ЛИЗИН
РН СРЕДЫ
ТЕМПЕРАТУРА
ПРОДОЛЖИТЕЛЬНОСТЬ ВЫРАЩИВАНИЯ
ВЛИЯНИЕ
VIBRIO (BACT.)
СВЕТЯЩИЕСЯ БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Рагавичюс, А.Б.; Берецкене, С.Й.

20.

А.с. 1622394 СССР, МКИ C 12 N 9/88.

Штамм бактерий Vibrio harveyi - продуцент индуцибельной L-лизиндекарбоксилазы [Текст] / А. В. Рузгене [и др.] ; Вильн. ун-т, Ин-т биофиз. СО АН СССР. - № 4635418/13 ; Заявл. 12.01.1989 ; Опубл. 23.01.1991
Аннотация: Изобретение относится к биотехнологии, в частности к получению нового штамма, обладающего высокой L-лизиндекарбоксилазной активностью, и может быть использовано при определении L-лизина. Штамм Vibrio harveyi BKMB-1714 D (107) выделен из вод Японского моря. Штамм проявляет высокую активность индуцибельной Lлизиндекарбоксилазы 11,8-12,5 ед./мг сухой бактериальной биомассы и 44-59 ед./мг белка. Штамм сохраняет активность при хранении его под вазелиновым маслом и в лиофилизированном состоянии.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: VIBRIO HARVEYI (BACT.)
ШТАММ ВКМВ-1714D
ПРОДУЦЕНТЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ЛИЗИНДЕКАРБОКСИЛАЗА L-
ИНДУЦИБЕЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
БИОСИНТЕЗ
АКТИВНОСТЬ
ПАТЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Рузгене, А.В.; Гагавичюс, А.Б.; Фиш, А.М.; Воробьева, Т.И.; Вильн. ун-т; Ин-т биофиз. СО АН СССР
Свободных экз. нет

1-20 21-22

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска