СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ДИОКСИГЕНАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 303
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.01-04Б2.096

Junker, Frank.
3-Sulphocatechol 2,3-dioxygenase and other dioxygenases (ЕС 1.13.11.2 and EC 1.14.12.-) in the degradative pathways of 2-aminobenzenesulphonic, benzenesulphonic and 4-toluenesulphonic acids in Alcaligenes sp. strain O-1 [Text] / Frank Junker, Thomas Leisinger, Alasdair M. Cook // Microbiology. - 1994. - Vol. 140, N 7. - P1713- 1722 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: 3-Сульфокатехол-2,3-диоксигеназа и другие диоксигеназы (КФ 1.13.11.2 и КФ 1.14.12.) в путях расщепления 2-аминобензолсульфоновой, бензолсульфоновой и 4-толуолсульфоновой кислот у Alcaligenes sp. штамм O-1
Аннотация: Бактерия Alcaligenes sp. штамм О-1 (DSM-6325) утилизирует в качестве единственных источников углерода и энергии для роста бензолсульфонат (БС), 4-толуолсульфонат (ТС) и 2-амино-БС (АБС). Пути их расщепления в клетках, выращенных на АБС, включают трансмембранный транспорт, НАДН-зависимое диоксигенирование и мета-расщепление кольца. Удельная активность НАДНзависимого диоксигенирования максимальна в конце экспоненциальной фазы роста на каждом субстрате. Клетки, выращенные с каждым из субстратов, могут оксигенировать все три соединения, но только клетки, выращенные на АБС, потребляли два моля О[2] на моль АБС, БС или ТС. Клетки, выращенные на БС или ТС, неспособны оксигенировать 3-сульфокатехол (СК) - продукт оксигенирования АБС. Показано, что существует два пути десульфонирования в этой бактерии: один для АБС и один для БС и ТС. СК-2,3-диоксигеназа из клеток, выращенных на АБС, является мономером с Mr 42 000 и катализирует 2,3диоксигенирование СК до продукта, к-рый спонтанно распадается на сульфит и 2-гидроксимуконат. АБС-диоксигеназная система вызывает не только дезаминирование АБС, но также десульфонирование БС и ТС. Штамм О-1, по-видимому, содержит два независимо регулируемых оперона, один из к-рых кодирует АБС-диоксигеназу и СК-2,3-диоксигеназу, а другой - БС/ТС-диоксигеназную систему и катехол-2,4-диоксигеназу. Швейцария, Inst. of Microbilogy, Swiss Federal Inst. of Technology, ETH-Zentrum, CH-8092 Zurich. Библ. 34.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15 + 341.27.17.09.13
Рубрики: ALCALIGENES SP. (ВАST.)
ШТАММ DSM6325
ДИОКСИГЕНАЗЫ
СУЛЬФОКАТЕХОЛ-2,3-ДИОКСИГЕНАЗА
2-АМИНОБЕНЗОЛСУЛЬФОНАТДИОКСИГЕНАЗНАЯ СИСТЕМА
СВОЙСТВА
СУЛЬФОНАТЫ
БЕНЗОЛСУЛЬФОНАТ
ТОЛУОЛСУЛЬФОНАТ
АМИНОБЕНЗОЛСУЛЬФОНАТ
РАСЩЕПЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Leisinger, Thomas; Cook, Alasdair M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.01-04Б4.152

Maeda, Hiroyasu.
Экспрессия индоламин-2,3-диоксигеназы человека, [осуществляемая клетками] Escherichia coli, и очистка [фермента] [Text] / Hiroyasu Maeda // Wakayama Igaku = J. Wakayama Med. Soc. - 1993. - Vol. 44, N 3. - С. 401-409 . - ISSN 0043-0013

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ
ПЛАЗМИДЫ
ФЕРМЕНТЫ
ИНДОЛАМИН-2,3-ДИОКСИГЕНАЗА
ГЕНЕТИЧЕСКАЯ ИНЖЕНЕРИЯ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 95.01-04М4.229

Devery, Jannine.
'бета'-Carotene-15,15'-dioxygenase (ЕС 1.13.11.21) isolation reaction mechanism and an improved assay procedure [Text] / Jannine Devery, B. V. Milborrow // Brit. J. Nutr. - 1994. - Vol. 72, N 3. - P397-414 . - ISSN 0007-1145
Перевод заглавия: Выделение продукта реакции 'бета'-каротин-15, 15'-диоксигеназы (КФ 1.13.11.21) и улучшенная процедура анализа
Аннотация: Активность 'бета'-каротин-15,15'-диоксигеназы (I) изучали в экстрактах слизистой оболочки кишечника морских свинок. Для анализа использовали [15,15'-{1}{4}C] или [15,15'{3}H[2]] 'бета'-каротин и ТСХ и ВЭЖХ в обращенной фазе. Продукт р-ции представлял ретинальдегид. Активность I в слизистой кишечника морских свинок была выше таковой у свиней и цыпленка. I была получена в растворимой форме и частично очищена с помощью гельфильтрации и ионнобменной хроматографии. Удельная активность I составляла 0,6 ммоль ретинальдегида/мг белка/ч. Австралия, School of Biochemistry, Univ. of New South Wales, Kensington, NSW, 2033. Библ. 33.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.25.17.15
Рубрики: ВИТАМИНЫ
БЕТА-КАРОТИН
ДИОКСИГЕНАЗА
АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Milborrow, B.V.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.01-04Б3.36

Заборина, О. Е.
Новый фермент расщепления ароматического кольца, участвующий в процессе разложения хлорфенолов [Текст] / О. Е. Заборина, Л. А. Головлева // Биотехнол. защиты окруж. среды. - Пущино, 1994. - С. 7-8 . - ISBN 5-201-10594-7
Аннотация: Данная работа касается выделения, очистки и изучения свойств 6-хлоргидроксигидрохином-1,2-диоксигеназы из шт. Streptomyces rochei 303, разлагающего хлорфенолы по хлоргидрохиноновому пути. Электрофоретически гомогенный белок был получен в результате шести стадий очистки. Белок является димером двух субъединиц, каждая мол. м. 31 кД, и в качестве кофактора содержит железо (1 моль/1 моль). Отмечена узкая субстратная специфичность 6-хлоргидроксигидрохинон диоксигеназы, активной в отношении только к 6-хлоргидроксигидрохинону и гидроксигидрохинону. Сравнение NH-концевой аминокислотной последовательности данного фермента со всеми известными пирокатехин- и хлорпирокатехин диоксигеназами показало его резкое отличие от последних (меньше 10% сходства), однако при этом отмечено 52% сходства с недавно выделенной гидроксигидрохинондиоксигеназой из шт. Azotobacter sp., разлагающего 2,4,6-трихлорфенол подобно Streptomyces rochei по хлоргидрохиноновому пути. Россия, ИБФМ РАН, Пущино

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ХЛОРГИДРОКСИГИДРОХИНОН-1,2-ДИОКСИГЕНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
STREPTOMYCES ROCHEI
ХЛОРФЕНОЛЫ
РАЗЛОЖЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Головлева, Л.А.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.04-04Б2.190

Aerobic biodegradation of 3-aminobenzoate by Gram-negative bacteria involves intermediate formation of 5-aminosalicylate as ring-cleavage substrate [Text] / Rainer Russ [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1994. - Vol. 122, N 1-2. - P137-144 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: При аэробной биодеградации 3-аминобензоата грамотрицательными бактериями образуется промежуточное соединение 5-аминосалицилат как субстрат для расщепления кольца
Аннотация: Исследован аэробный метаболизм 3-аминобеноата (3-АБ) штаммом "Pseudomonas" sp. BN9 (вероятно, относящимся к Proteobacteria, сем. Alcaligenaceae), полученным путем обогащения на 3-АБ а также штаммом 5AS1 - близким к Pseudomonas-Comamonas, выделенным на 5-аминосалицилате (5-АС), тоже относящимся к Proteobacteria подгруппе 'бета', и Ia3 - выделенным на 4-аминобензоате и относящимся к Proteobacteria подгруппе 'альфа'. При росте на 3-АБ штаммы Ia3 и 5AS1 накапливают 5-АС. В прсиутствии ингибиторов 5-АС 1,2-диоксигеназы клетки всех трех штаммов превращали 3-АБ стехиометрически в 5-АС. 5-АС 1,2-диоксигеназная активность индуцируется у всех штаммов при росте на 3-АБ или 5-АС, но не при росте на сложной среде. Схематично изображен предполагаемый ферментативный путь деградации 3-АБ грамотрицательными бактериями. Германия, Inst. Mikrobiologie Univ. Stuttgart, Allmandring 31, 70569 Stuttgart.

ГРНТИ	34.27.23

ВИНИТИ 341.27.23.15 + 341.27.17.09.13
Рубрики: БАКТЕРИИ
ГРАМОТРИЦАТЕЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
ШТАММ IA 3
ШТАММ 5 AS1
ШТАММ BN9
АМИНОБЕНЗОАТ*3-
АЭРОБНАЯ БИОДЕГРАДАЦИЯ
АМИНОСАЛИЦИЛАТ*5-
ОБРАЗОВАНИЕ
ДИОКСИГЕНАЗА
ИНДУКЦИЯ И БИОДЕГРАДАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Russ, Rainer; Muller, Claudia; Knackmuss, HansJoachim; Stolz, Andreas

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.05-04Т4.030

Roy, Sandip K.
Dioxygenase and co-oxidase activities of rat hepatic cytosolic lipoxygenase [Text] / Sandip K. Roy, Arun P. Kulkarni // J. Biochem. Toxicol. - 1994. - Vol. 9, N 4. - P171-179 . - ISSN 0887-2082
Перевод заглавия: Диоксигеназная и со-оксидазная активности цитозольной липоксигеназы печени крыс
Аннотация: В цитозоле печени крыс определены оптимальные условия для проявления диоксигеназной активности липоксигеназы (ЛГ) с линолевой к-той в качестве субстрата. При этих же условиях регистрируются высокие уровни окисления бензидина и определены кинетические константы этого процесса. Диоксигеназная и со-оксидазная активности ЛГ ингибируются дозо-зависимым образом нордигидроваяретовой к-той. Нативные и ингибированные диоксигеназные и со-оксидазные активности ЛГ высоко коррелируют. В свободных от Hb препаратах частично очищенной ЛГ из цитозоля печени крыс удельные уровни диоксигеназной и со-оксидазной (бензидин) активностей составляют 223 и 6,1 нмоля/мин на 1 мг белка соотв. В них же определены в 2,5-3 раз большие удельные уровни окисления 2,2'-азинобис(3-этиленбензотиазолин-6-сульфоновой к-ты, о-дианизидина и пирогаллола. США, Dep. Env. Occupation Hlth. Coll. Public Hlth. Univ. Soute Florida, Tampe, FL 33612. Ил. 7. Табл. 2. Библ. 51.

ГРНТИ	34.47.03

ВИНИТИ 341.47.03.11 + 341.47.21.17.13
Рубрики: БЕНЗИДИН
ОКИСЛЕНИЕ
ПЕЧЕНЬ
ЦИТОЗОЛЬ
ДИОКСИГЕНАЗА
ЛИПОКСИГЕНАЗА

Доп.точки доступа:
Kulkarni, Arun P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.175

Romanov, Vladimir.
Pseudomonas aeruginosa 142 uses a three-component ortho-Halobenzoate 1,2-dioxygenase for metabolism of 2,4-dichloro- and 2-chlorobenzoate [Text] / Vladimir Romanov, Robert P. Hausinger // J. Bacteriol. - 1994. - Vol. 176, N 11. - P3368-3374 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Pseudomonas aeruginosa 142 использует трехкомпонентную орто-галобензоат-1,2-диоксигеназу для метаболизма 2,4-дихлор- и 2-хлорбензоата
Аннотация: Бесклеточные экстракты P. aeruginosa 142 расщепляют 2,4-дихлорбензоат, 2-хлорбензоат и большое число др. орто-галобензоатов в ходе р-ции, требующей O[2], НАДФ, Fe{2+} и ФАД. Начальные продукты р-ции с 2,4- или 2,5-дихлорбензоатом были идентифицированы с помощью масс-спектрометрии как 4-хлоркатехол и катехол. В отличие от хорошо известных бензоатдиоксигеназ или 2-галобензоат-1,2-диоксигеназы из Pseudomonas cepacia 2CBS, состоящих из двух компонентов, фермент из P. aeruginosa 142 был разделен на три компонента, каждый из к-рых необходим для активности. Один из компонентов был очищен, охарактеризован и идентифицирован как ферредоксин (Mr 13000), содержащий единственный кластер [2Fe-2S] Рискетипа (значения ЭПР g[x]=1,82, g[y]=1,905 и g[z]=2,02 в восстановленном состоянии). Аминокислотная последовательность этого ферредоксина близка к таковым у ферредоксинов из трехкомпонентных диоксигеназных систем для нафталина и бифенилов. По аналогии с этими ферментами предполагается, что ферредоксин из P. aeruginosa 142 служит электронным переносчиком между НАДН-зависимой ферредоксинредуктазой и терминальным компонентом орто-галобензоат-1,2-диоксигеназы. США, Center for Microbial Ecol. Michigan State Univ., East Lansing, Michigan 48824. Библ. 43

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: PSEUDOMONAS AERUGINOSA (BACT.)
ШТАММ 142
ДИХЛОРБЕНЗОАТ * 2,4-
ХЛОРБЕНЗОАТ * 2-
БИОДЕГРАДАЦИЯ
ОРТО-ГАЛОБЕНЗОАТ-1,2-ДИОКСИГЕНАЗА
КОМПОНЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Hausinger, Robert P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.291

Maltseva, Olga V.
Chlorocatechol 1,2-dioxygenase from Rhodococcus erythropolis 1CP: Kinetic and immunochemical comparison with analogous enzymes from Gram-negative strains [Text] / Olga V. Maltseva, Inna P. Solyanikova, Ludmila A. Golovleva // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 226, N 3. - P1053-1061 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Хлорокатехол-1,2-диоксигеназа из Rhodococcus erythropolis 1CP: кинетическое и иммунохимическое сравнение с аналогичными ферментами из грамотрицательных штаммов
Аннотация: Хлоркатехол-1,2-диоксигеназу (ХКДО) очистили до гомогенности из клеток Rh. erythropolis 1CP. В противоположность ХКДО из грамотрицательных штаммов, к-рая имеет очень широкую субстратную устойчивость, фермент из Rh. erytropolis 1CP был относительно более специфичным, катализировал окисление широкого ряда замещенных пирокатехинов, но предпочитал замещенные в 4-м положении пирокатехины. Анализ ферментного белка и содержания металлов показал необычную стехиометрию: 1 атом железа и марганца на гомодимер 64 кД. Определили N-концевую аминок-тную последовательность (26 остатков), к-рая на 15-22% была идентична последовательностям обнаруженных ранее катехол-1,2-диоксигеназ и ХКДО. Получили кроличьи антитела против ХКДО из Rh. erythropolis. Обнаружена очень слабая р-ция полученных антител и частично очищенных ХКДО из Alcaligenes eutrophus JMP-134 и Pseudomonas putida 87. Мол. массы ХКДО из Rh. erythropolis 1CP, A. eutrophus JMP 134 и P. putida 87 составляли соответственно 26,5 кД, 32,5 кД и 32 кД, соответственно. Делают заключение о значительном отличии ХКДО из Rh. erythropolis 1CP по мол. массам субъединиц, иммунохимич. и кинетич. свойствам от сходных ХКДО из грам-отрицательных штаммов. Россия, Ин-т биохим. и физиол. микроорганизмов РАН, Пущино. Библ. 37

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ХЛОРОКАТЕХОЛ-1,2-ДИОКСИГЕНАЗА
СВОЙСТВА
ПИРОКАТЕХИНЫ
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
RHODOCOCCUS ERYTHROPOLIS

Доп.точки доступа:
Solyanikova, Inna P.; Golovleva, Ludmila A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.10-04В3.075

Prescott, Andy.
Characterization of 2-oxoglutarate-dependent dioxygenases involved in gibberellin biosynthesis in elongating shoot tissue of arabidopsis thaliana [Text] : abstr. Pap. Annu. Meet. Amer. Soc. Plant Physiologists, Portland, Ore, July 30-Aug. 3, 1994 / Andy Prescott, Philip John, Chris Schofield // Plant Physiol. - 1994. - Vol. 105, N 1 Suppl. - P155 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Характеристика 2-оксоглутаратзависимых диоксигеназ, участвующих в биосинтезе гиббереллина в тканях удлиняющихся побегов Arabidopsis thaliana
Аннотация: Выстроена прогнозируемая последовательность чередования аминокислотных остатков 2-оскоглутаратзависимых диоксигеназ, а также последовательность кодирующих их олигонуклеотидов для некоторых зон ферментов. Эта последовательность использовалась для идентификации mРНК и сДНК, проявляющих экспрессию в тканях побегов Arabidopsis и кодирующих синтез новых членов этой группы ферментов. Великобритания, Dep. of App. Gen., John Innes Centre, Norwich.

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: ДИОКСИГЕНАЗА ОКСОГЛУТАРАТЗАВИСИМАЯ
ГИББЕРЕЛЛИН
ARABIDOPSIS THALIANA

Доп.точки доступа:
John, Philip; Schofield, Chris

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.11-04В2.096

Muller, L.
Enzymology of betalain synthesis in A. muscaria: Characterisation of a tyrosinase and a dioxygenase [Text] / L. Muller, U. Hinz, J. P. Zryd // Biol. plant. - 1994. - Vol. 36, Suppl. - P231 . - ISSN 0006-3134
Перевод заглавия: Энзимология синтеза беталаина у Amanita muscaria: характеристика тирозиназы и диоксигеназы
Аннотация: Беталаины - водорастворимые пигменты, встречающиеся у гвоздичных или центросеменных, и у некоторых грибов, таких, как Amanita muscaria. Первая ступень биосинтеза беталаина - гидроксилирование тирозина до дигидроксифенилаланина (ДОФА), к-рый затем трансформируется в беталамовую к-ту - беталаинового хромофора - под действием ДОФА-4,5-диоксигеназы. Конъюгирование беталамовой к-ты с аминокислотами или аминами ведет к резкому увеличению конц-ии желтых бетаксантинов; реакции же с гликозилированным цикло-ДОФА дают фиолетовые бетаксантины. ДОФА-4,5-диоксигеназа был первым ферментом этого пути метаболизма, подлежавшим выделению и очистке. Сообщается о выделении тирозиназы из окрашенных тканей шляпки гриба A. muscaria. Оба фермента представлены только в продуцирующих беталаины тканях. Фракционирование клеток показало, что ферменты локализованы в цитоплазме. Дана характеристика тирозиназы в плане мол. массы и структуры субъединиц, ферментной активности, специфичности и зависимости от кофакторов. Обсуждается ее иммунологическая взаимосвязь с др. тирозиназами. Швейцария, Univ. de Lausanne, Lab. de Phytogenetique cellulaire, Batiment de Biologie, CH-1015 Dorigny.

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: AMANITA MUSCARIA (FUNGI)
БЕТАЛАИН
СИНТЕЗ
ФЕРМЕНТЫ
ТИРОЗИНАЗА
ДИОКСИГЕНАЗА
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Hinz, U.; Zryd, J.P.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.12-04Б2.171

Tetrameric structure and cellular location of catechol 2,3-dioxygenase [Text] / Jorg Winkler [et al.] // Arch. Microbiol. - 1995. - Vol. 163, N 1. - P65-69 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Тетрамерная структура и клеточная локализация катехол-2,3-диоксигеназы
Аннотация: Катехол-2,3-диоксигеназа (I) из Pseudomonas putida (pWWO), кодируемая плазмидой TOL и участвующая в пути мета-расщепления толуола и ксилолов, была исследована с помощью электронной микроскопии. Негативно окрашенные образцы очищенной I показали, что она состоит из четырех субъединиц, образующих конформацию тетраэдра. С помощью высоко специфичных моноклональных антител против очищенной I установлена ее локализация in situ в Escherichia coli (pAW31) и P. putida (pWWO). В этих случаях для выявления I использовались комплексы белок A - золото и иммуноэлектронная микроскопия. В обоих типах клеток I была найдена в цитоплазме. Германия, Dep. Microbiol., Nat. Res. Center for Biotechnol., D-38124 Braunschweig. Библ. 25

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: КАТЕХОЛ-2,3-ДИОКСИГЕНАЗА
СТРУКТУРА
ЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ
КЛЕТОЧНАЯ ЛОКАЛИЗАЦИЯ
PSEUDOMONAS PUTIDA (BACT.)
ЦИТОПЛАЗМА

Доп.точки доступа:
Winkler, Jorg; Eltis, Lindsay D.; Dwyer, Daryl F.; Rohde, Manfred

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.12-04В2.217

Su, Chao.
Studies on linoleic acid 8R-dioxygenase and hydroperoxide isomerase of the fungus Gaeumannomyces graminis [Text] / Chao Su, Irene D. Brodowsky, Ernst H. Oliw // Lipids. - 1995. - Vol. 30, N 1. - P43-50 . - ISSN 0024-4201
Аннотация: При действии 8R-диоксигеназы и гидропероксидизомеразы из патогенных для пшеницы грибов G. graminis линолевая к-та последовательно превращается до 7S,8S-дигидрокси-9Z,12Z-октадекадиеновой к-ты. Активность изомеразы найдена, главным образом, в микросомальной фракции мицелия, а 8R-диоксигеназа - в цитозоле. 8R-диоксигеназа была частично очищена осаждением сульфатом аммония, гель-фильтрацией, ионообменной хр-фией или изоэлектрич. фокусированием. Фермент не стабилен при очистке, но может быть стабилизирован глутатионом, глутатионпероксидазой и ЭДТА. Изоэлектрич. точка, определенная изоэлектрич. фокусированием в присутствии этиленгликоля, составляла pH 6,1-6,3. Инкубация фермента с 0,1 мМ линолевой к-той приводила к частичной инактивации. Парацетамол и ингибитор липоксигеназы ICI 230,487 в конц-ии 30 мкМ ингибировали 8R-диоксигеназу на 44 и 58%, соответственно. При инкубации линолевой к-ты с частично очищенной 8R-диоксигеназой или цитозолем в присутствии n-гидроксимеркурибензоата образовывалась 8R-гидроперокси-9Z,12Z-октадекадиеновая к-та, которая под действием гидропероксидизомеразы в микросомальной фракции быстро превращалась до 7S,8S-дигидрокси-9Z,12Z-октадекадиеновой к-ты. Активность изомеразы не ингибировалась CO и кетоконазолом, проявлялась в широком интервале pH. Делают заключение, что 8R-диоксигеназа линолевой к-ты и гидропероксидизомераза являются двумя отдельными ферментами. Швеция, Dep. Pharm. Biosci., Div. Pharmac., Uppsala Univ. Biomed. ctr, S-75124 Uppsala. Библ. 32

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ДИОКСИГЕНАЗА 8R
ЛИНОЛЕВАЯ КИСЛОТА
ГИДРОПЕРОКСИДИЗОМЕРАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
GAEUMANNOMYCES GRAMINIS

Доп.точки доступа:
Brodowsky, Irene D.; Oliw, Ernst H.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.01-04Б2.358

Metabolism of styrene by Rhodococcus rhodochrous NCIMB 13259 [Text] / A.Michael Warhurst [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1994. - Vol. 60, N 4. - P1137-1145 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Метаболизм стирена у Rhodococcus rhodochrous NCIMB 13259
Аннотация: Бактерии Rhodococcus rhodochrous NCIMB 13259 способны усваивать в качестве единственного источника углерода стирен (I), толуол, бензол, этилбензол. При инкубации клеток с I в присутствии 3-фтор-катехина накапливается 3-винилкатехин (II), к-рый образуется вследствие действия диоксигеназы на кольцо. Установлено наличие катехол-1,2- и 2,3-диоксигеназной активности. С помощью ионообменной хроматографии эти ферменты были разделены, а также отделены от цисгликоль-дегидрогеназы и гидролазы 2-гидроксимуконовой к-ты полуальдегида. На среде с I накапливается 2-винилмуконат, а бесклеточные экстракты не содержат активности муконат-циклоизомеразы. Расщепление II под действием катехол-2,3-диоксигеназы приводит к соединению желтого цвета, идентифицированному как 2-гидрокси-6-оксоокта-2,4,7-триеновая к-та, из к-рой затем образуется акриловая к-та под действием вышеуказанной гидролазы. Полный метаболизм II, образующегося из I, происходит по пути мета-расщепления. Великобритания, Dep. of Biochemistry and Chemistry, Univ. of Glasgow, Glasgow G128QQ. Библ. 34

ГРНТИ	34.27.23

ВИНИТИ 341.27.23.15
Рубрики: RHODOCOCCUS RHODOCHROUS (BACT.)
ШТАММ NCIMB 13259
СТИРЕН
БИОДЕГРАДАЦИЯ
ФЕРМЕНТЫ
ДИОКСИГЕНАЗЫ
КАТЕХОЛ-2,3-ДИОКСИГЕНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Warhurst, A.Michael; Clarke, kenneth F.; Hill, Robert A.; Holt, Robert A.; Fewson, Charles A.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.01-04Б3.84

Metabolism of styrene by Rhodococcus rhodochrous NCIMB 13259 [Text] / A.Michael Warhurst [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1994. - Vol. 60, N 4. - P1137-1145 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Метаболизм стирена у Rhodococcus rhodochrous NCIMB 13259
Аннотация: Бактерии Rhodococcus rhodochrous NCIMB 13259 способны усваивать в качестве единственного источника углерода стирен (I), толуол, бензол, этилбензол. При инкубации клеток с I в присутствии 3-фтор-катехина накапливается 3-винилкатехин (II), к-рый образуется вследствие действия диоксигеназы на кольцо. Установлено наличие катехол-1,2- и 2,3-диоксигеназной активности. С помощью ионообменной хроматографии эти ферменты были разделены, а также отделены от цисгликоль-дегидрогеназы и гидролазы 2-гидроксимуконовой к-ты полуальдегида. На среде с I накапливается 2-винилмуконат, а бесклеточные экстракты не содержат активности муконат-циклоизомеразы. Расщепление II под действием катехол-2,3-диоксигеназы приводит к соединению желтого цвета, идентифицированному как 2-гидрокси-6-оксоокта-2,4,7-триеновая к-та, из к-рой затем образуется акриловая к-та под действием вышеуказанной гидролазы. Полный метаболизм II, образующегося из I, происходит по пути мета-расщепления. Великобритания, Dep. of Biochemistry and Chemistry, Univ. of Glasgow, Glasgow G128QQ. Библ. 34

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.17.21
Рубрики: RHODOCOCCUS RHODOCHROUS
ШТАММ NCIMB 13259
СТИРЕН
БИОДЕГРАДАЦИЯ
ФЕРМЕНТЫ
ДИОКСИГЕНАЗЫ
КАТЕХОЛ-2,3-ДИОКСИГЕНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Warhurst, A.Michael; Clarke, kenneth F.; Hill, Robert A.; Holt, Robert A.; Fewson, Charles A.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.02-04Б2.135

An, Danmei.
Oxidative release of nitrite from 2-nitrotoluene by a three-component enzyme system from Pseudomonas sp. strain JS42 [Text] / Danmei An, David T. Gibson, Jim C. Spain // J. Bacteriol. - 1994. - Vol. 176, N 24. - P7462-7467 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Окислительное высвобождение нитрита из 2-нитротолуола с помощью трехкомпонентной ферментной системы Pseudomonas sp. штамма JS42
Аннотация: Pseudomonas sp. штамм JS42 способен расти на 2-нитротолуоле в кач-ве единственного источника углерода и энергии, причем это соединение расщепляется на 3-метилкатехол и нитрит. Для этой реакции необходим молекулярный кислород. Фермент, осуществляющий окисление 2-нитротолуола, с помощью ионообменной хроматографии разделен на 3 компонента - A, B и C. Определены ферментативные функции каждого компонента. В экспериментах с меченным кислородом показано, что оба кислородных атома встраиваются в кольцо 3-метилкатехола. Изученный фермент назван 2-нитротолуол-2,3-диоксигеназа, он представляет собой новую мультикомпонентную ферментную систему. США, (Gibson D. T.) Dep. of Microbiol. and Center for Biocatalysis and Bioprocessing, The Univ. of Iowa, Iowa City, Iowa 52242. Библ. 35

ГРНТИ	34.27.23

ВИНИТИ 341.27.23.15
Рубрики: PSEUDOMONAS (BACT.)
ШТАММ JS42
ФЕРМЕНТЫ
2-НИТРОТОЛУОЛ-2,3-ДИОКСИГЕНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ФУНКЦИИ
НИТРОТОЛУОЛ *2-
ОКИСЛЕНИЕ
МУЛЬТИКОМПОНЕНТНАЯ ФЕРМЕНТНАЯ СИСТЕМА

Доп.точки доступа:
Gibson, David T.; Spain, Jim C.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.02-04М4.42

Schmidt, Stefan R.
Murine liver homogentisate 1,2-dioxygenase: Purification to homogeneity and novel biochemical properties [Text] / Stefan R. Schmidt, Clemens R. Muller, Wolfram Kress // Eur. J. Biochem. - 1995. - Vol. 228, N 2. - P425-430 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Гомогентизат-1,2-диоксигеназа из печени мышей: очистка до гомогенности и новые биохимические свойства
Аннотация: Гомогентизат-1,2-диоксигеназа (ГГО) печени мышей очищена в 330 раз с выходом 8% и удельной активностью 1588,2 ед/г белка. Показано, что ГГО, по данным гель-фильтрации, имеет мол. массу 149 кД; pI-8; pH[опт] 'ЭКВИВ'6,1; K[m] для гомогентизиновой к-ты - 188 мкмоль. Инкубация ГГО с Fe{2+} с одним из двухвалентных катионов Zn{2+}, Cu{2+}, Co{2+} или Ni{2+} в эквимолярных конц-иях ингибирует фермент, тогда как Ca{2+} и Mn{2+} такого действия не оказывают. Германия, Dep. Human Genetics, Univ. Wurzburg. Библ. 14

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: ГОМОГЕНТИЗАТ-1,2-ДИОКСИГЕНАЗА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
МЫШИ
ПЕЧЕНЬ

Доп.точки доступа:
Muller, Clemens R.; Kress, Wolfram

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 96.02-04Т1.316

The effects of a novel and selective inhibitor of tryptophan 2,3-dioxygenase on tryptophan and serotonin metabolism in the rat [Text] / Mark Salter [et al.] // Biochem. Pharmacol. - 1995. - Vol. 49, N 10. - P1435-1442 . - ISSN 0006-2952
Перевод заглавия: Влияния нового и избирательного ингибитора триптофан-2,3-диоксигеназы на метаболизм триптофана и серотонина у крыс
Аннотация: На изолированной фракции цитозоля крыс 'MARS''MARS' Wistar показано, что величина K[i] ингибирования триптофан-2,3-диоксигеназы (Тд) под действием (Е)-6-фтор-3-[2-(3-пиридил)винил]-1H-индола(680C91; I) составляла 51 нМ. Не обнаружено ингибиторного влияния I на активность индоламин-2,3-диоксигеназы, A- и B-форм моноаминооксидазы. Не обнаружено также сродства I по отношению к подтипам рецепторов серотонина (СТ) и ингибирующего воздействия на захват СТ срезами коры мозга крысы. Введение крысам I в дозе 7,5 мг/кг, п/о вызывало через 4 ч повышение в мозге содержания триптофана до 220% по сравнению с контролем. Содержание 5-гидроксииндолуксусной к-ты и СТ возрастало в мозге максимально через 6 ч и достигало 200 и 160% соотв. Считают, что введение I может оказать более значительный антидепрессивный эффект, чем введение только триптофана. Великобритания, Wellcome Res. Lab., Beckenham, Kent. Библ. 40

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.15.02 + 341.45.21.15.27
Рубрики: ТРИПТОФАН
СЕРОТОНИН
МЕТАБОЛИЗМ
ИНГИБИРОВАНИЕ
ТРИПТОФАН-2,3-ДИОКСИГЕНАЗА
АНТИДЕПРЕССИВНЫЕ ВЛИЯНИЯ

Доп.точки доступа:
Salter, Mark; Hazel, Wood Robert; Pogson, Christopher I.; Iyer, Ramachandran; Madge, David J.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.03-04Б2.133

Characterization of the oxidized form of catechol 2,3-dioxygenase from Pseudomonas putida mt-2 [Text] / Fabrizio Briganti [et al.] // Gazz. chim. ital. - 1995. - Vol. 125, N 3. - P119-123 . - ISSN 0016-5603
Перевод заглавия: Изучение свойств окисленной формы катехол-2,3-диоксигеназы из Pseudomonas putida mt-2
Аннотация: С использованием рентгеноскопии установлено, что атом Fe{3+} в активном центре окисленной формы катехол-2,3-диоксигеназы сохраняет свою геометрию (октаэдрическая) и координационное число (шесть) подобно атому Fe{2+} в неокисленной форме. Окисленная форма способна связывать орто-замещенные фенольные соединения с образованием окрашенных в красный цвет аддуктов. Италия, Dep. Chem. Univ. Firenze, Firenze. Библ. 19

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: КАТЕХОЛ-2,3-ДИОКСИГЕНАЗА
СВОЙСТВА
ФЕНОЛЬНЫЕ СОЕДИНЕНИЯ
СВЯЗЫВАНИЕ
PSEUDOMONAS PUTIDA

Доп.точки доступа:
Briganti, Fabrizio; Mangani, Stefano; Nolting, Hans F.; Scozzafava, Andrea

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.03-04М4.74

Sato, Atsushi.
Involvement of lysosomes in substrate stabilization of tryptophan-2,3-dioxygenase in rat liver [Text] / Atsushi Sato, Yaeta Endo, Yasuo Natori // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1992. - Vol. 183, N 1. - P306-311 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Участие лизосом в стабилизации субстрата триптофан-2,3-диоксигеназы в печени крыс
Аннотация: Показано, что введение триптофана или гидрокортизона крысам вызывают увеличение активности триптофан-2,3-диоксигеназы печени в несколько раз. Высоко очищенные лизосомы были выделены из печени крыс, обработанных триптофаном или гидрокортизоном, и из контрольных животных. Иммуноблотинг лизосомальных белков с антитриптофан-2,3-диоксигеназой показал присутствие полосы с мол. массой 48 кД, что соответствует мол. массе субъединиц фермента. Установлено, что относительное кол-во иммуно-реактивного в-ва в крысах, обработанных гидрокортизоном, в 3 раза выше, чем в контрольных крысах, тогда как кол-во этого соединения в крысах, обработанных триптофаном, такое же, как в контрольных крысах. Считается, что введение триптофана делает цитозольную триптофан-2,3-диоксигеназу менее чувствительной к поглощению лизосомами и вызывает накопление фермента в цитозоле. Япония, Dept of Nutr. Chem., Sch. of Med., The Univ. of Tokushima, Tokushima 770. Библ. 15

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: ТРИПТОФАН-2,3-ДИОКСИГЕНАЗА
АКТИВНОСТЬ
ТРИПТОФАН
КОРТИЗОЛ
ВЛИЯНИЕ
ЛИЗОСОМЫ
ПЕЧЕНЬ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Endo, Yaeta; Natori, Yasuo

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.03-04Т4.271

Haigler, Billy E.
Biodegradation of 2-nitrotoluence by Pseudomonas sp. Strain JS42 [Text] / Billy E. Haigler, William H. Wallace, Jim C. Spain // Appl. and Environ. Microbiol. - 1994. - Vol. 60, N 9. - P3466-3469 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Биодеградация 2-нитротолуола Pseudomonas, штаммом JS42
Аннотация: Из почвы и грунтовых вод, загрязненных нитробензолом, выделили штамм Pseudomonas на среде с 2-нитротолуолом как источником углерода, азота и энергии. При росте на этой среде бактериальные клетки выделяют в среду нитрит. Штамм также может расти на средах с 3-метилкатехолом, 4-метилкатехолом и катехином. Все эти вещества стимулируют окислительные процессы в интактной бактериальной клетке. В грубых экстрактах клеток обнаружили катехол-2,3-диоксигеназу и 2-гидрокси-6-оксогепта-2,4-диенат-гидролазу. Библ. 24

ГРНТИ	34.47.51

ВИНИТИ 341.47.51.11.13.11
Рубрики: НИТРОБЕНЗОЛ
НИТРОТОЛУОЛ * 2-
БИОДЕГРАДАЦИЯ
КАТЕХОЛ-2,3-ДИОКСИГЕНАЗА
PSEUDOMONAS (BACT.)
ШТАММ JS42
ГРУНТОВЫЕ ВОДЫ

Доп.точки доступа:
Wallace, William H.; Spain, Jim C.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска