Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ<.>)
Общее количество найденных документов : 154
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI10) 95.01-04А2.160

   

    N-acetylglucosamine dynamics in freshwater environments: Concentration of amino sugars, extracellular enzyme activities, and microbial uptake [Text] / Jiri Nedoma [et al.] // Limnol. and Oceanogr. - 1994. - Vol. 39, N 5. - P1088- 1100 . - ISSN 0024-3590
Перевод заглавия: Динамика N-ацетилглюкозамина в пресноводных системах; концентрации аминосахаров, активность внеклеточных ферментов и потребление микроорганизмами
Аннотация: Исследования проводили в рыбоводных прудах, водохранилищах, старицах и озерах. Аминосахара присутствовали во всех водоемах и составляли до нескольких процентов растворенного и взвешенного органического в-ва. Процессы с участием N-ацетилглюкозамина также обнаружены во всех изученных водоемах; их уровень достигал 10-100% аналогичных процессов с глюкозой и коррелировал с конц-ией растворенного органического С и с общей активностью микроорганизмов. Кинетически выделены 2 типа 4-метилум-беллиферон'бета'-N-ацетилглюкозаминидазы; с высоким и низким сродством к субстрату; первый связан с бактериальной активностью. В рыбоводных прудах радиоавтографически обнаружено потребление N-ацетилглюкозамина диатомовыми и цианобактериями. Ил. 4. Табл. 6. Библ. 44. Чехия, Hydrobiological Inst., Acad. of Sci. of the Czech Republic, CS-17005 Ceske Budejovice.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.35.33.57.02
Рубрики: ГИДРОБИОЛОГИЧЕСКИЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
КОНТИНЕНТАЛЬНЫЕ ВОДОЕМЫ

АМИНОСАХАРА

МИКРООРГАНИЗМЫ

ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ


Доп.точки доступа:
Nedoma, Jiri; Vrba, Jaroslav; Hejzlar, Josef; Simek, Karel; Straskrabova, Vera

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.04-04Б2.128

    Kennedy, Lynn.

    Gellan lyases - novel polysaccharide lyases [Text] / Lynn Kennedy, Ian W. Sutherland // Microbiology. - 1994. - Vol. 140, N 11. - P3007-3013 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Гелланлиазы - новые полисахаридлиазы
Аннотация: Из почвы выделено большое число бактериальных штаммов, способных расщеплять бактериальный экзополисахарид геллан (Г). В их число входит несколько розовых грамотрицательных палочковидных бактерий и красные грамположительные Bacillus. Все грамотрицательные бактерии являются несбраживающими, подвижными и образующими амилазу. Деградация Г катализируется внеклеточными ферментами элиминазного типа (гелланлиазами; I), расщепляющими последовательность 'бета'-D-глюкозил-(1 4)-'бета'-D-глюкуронозил в повторяющейся тетрасахаридной единице субстрата. По механизму действия I являются гл. обр. эндоферментами. Все I индуцибельны и не синтезируются на средах с глюкозой. Кроме I, все грамотрицательные бактерии имеют периплазматические 'альфа'-L-рамнозидазную и 'бета'-D-глюкозидазную активности. Все ферменты высокоспецифичны и не расщепляют большинство др. бактериальных экзополисахаридов. Кроме Г, I активны по отношению к химически деацетилированной форме полисахарида S194, к-рый является гентиобиозилированной формой Г. Великобритания, Inst. of Cell and Molecular Biology, Edinburgh Univ., Edinburgh EH9 3JH. Библ. 33.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15 + 341.27.17.09.13
Рубрики: ПОЧВЕННЫЕ БАКТЕРИИ
ПОЛИСАХАРИДЫ

БАКТЕРИАЛЬНЫЕ ПОЛИСАХАРИДЫ

ГЕЛЛАН

БАКТЕРИАЛЬНОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ

ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ

ЛИАЗЫ

ГЕЛЛАНЛИАЗЫ

СПЕЦИФИЧНОСТЬ

ИНДУЦИБЕЛЬНОСТЬ


Доп.точки доступа:
Sutherland, Ian W.

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.05-04Б3.33

    Kennedy, Lynn.

    Gellan lyases- novel polysaccharide lyases [Text] / Lynn Kennedy, Ian W. Sutherland // Microbiology. - 1994. - Vol. 140, N 11. - P3007-3013 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Гелланлиазы - новые полисахаридлиазы
Аннотация: Из почвы выделено большое число бактериальных штаммов, способных расщеплять бактериальный экзополисахарид геллан (Г). В их число входит несколько розовых грамотрицательных палочковидных бактерий и красные грамположительные Bacillus. Все грамотрицательные бактерии являются несбраживающими, подвижными и образующими амилазу. Деградация Г катализируется внеклеточными ферментами элиминазного типа (гелланлиазами; I), расщепляющими последовательность 'бета'-D-глюкозил-(1'-'4)-'бета'-D-глюкуронозил в повторяющейся тетрасахаридной единице субстрата. По механизму действия I являются гл. обр. эндоферментами. Все I индуцибельны и не синтезируются на средах с глюкозой. Кроме I, все грамотрицательные бактерии имеют периплазматические 'альфа'-L-рамнозидазную и 'бета'-D-глюкозидазную активности. Все ферменты высокоспецифичны и не расщепляют большинство др. бактериальных экзополисахаридов. Кроме Г, I активны по отношению к химически деацетилированной форме полисахарида S194, к-рый является гентиобиозилированной формой Г. Великобритания, Int. of Cell and Molecular Biology, Edinburgh Univ., Edinburgh EH9 3JH. Библ. 33
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: БАКТЕРИИ
ПОЧВЕННЫЕ БАКТЕРИИ

ПОЛИСАХАРИДЫ

БАКТЕРИАЛЬНЫЕ ПОЛИСАХАРИДЫ

ГЕЛЛАН

БАКТЕРИАЛЬНОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ

ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ

ЛИАЗЫ

ГЕЛЛАНЛИАЗЫ

СПЕЦИФИЧНОСТЬ

ИНДУЦИБЕЛЬНОСТЬ


Доп.точки доступа:
Sutherland, Ian W.

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.05-04Б3.79

    Kondo, Ryuichiro.

    In vitro bleaching of hardwood Kraft pulp by extracellular enzymes excreted from white rot fungi in a cultivation system using a membrane filter [Text] / Ryuichiro Kondo, Kenji Kurashiki, Kokki Sakai // Appl. and Environ. Microbiol. - 1994. - Vol. 60, N 3. - P921-926 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Отбеливание in vitro твердодревесной крафт-массы внеклеточными ферментами, выделяемыми из вызывающих белую гниль грибов в культивационной системе с использованием мембранного фильтра
Аннотация: Для выяснения роли внеклеточных ферментов грибов, вызывающих белую гниль, в обесцвечивании твердодревесной бумажной крафт-массы создана система культивирования, в к-рой используется мембранный фильтр. Этот фильтр предотвращает прямой контакт между грибными гифами и крафт-массой, но не препятствует действию внеклеточных ферментов на нее. Осветление массы грибом Phanerochaete sordida YK-624 через 5 дн. обработки in vitro было более интенсивным, чем грибами Phanerochaete chrysosporium и Coriolus versicolor через 7 дн. Эти рез-ты показывают, что внеклеточные, фильтрующиеся через мембрану компоненты способны делигнифицировать неосветленную крафт-массу. Наибольший вклад в этот процесс вносят пероксидаза и фенолоксидаза. Активность лигнинпероксидазы не была обнаружена в этих системах. Активность секретируемой Mn-пероксидазы в фильтруемых компонентах была высокой у штамма YK-624. Обнаружена положительная корреляция между уровнем этого фермента и степенью осветления бумажной массы. Япония, Dep. of Forest Products. Fac. of Agr. Kyushu Univ. Hakozaki, Fukuoka. Библ. 36
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: ГРИБЫ
ФИТОПАТОГЕННЫЕ ГРИБЫ

PHANEROCHAETE SORDIDA (FUNGI)

ШТАММ YK-624

КУЛЬТИВИРОВАНИЕ

МЕМБРАННЫЕ ФИЛЬТРЫ

ФЕРМЕНТЫ

ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ

ПЕРОКСИДАЗА

ФЕНОЛОКСИДАЗА

БУМАГА

КРАФТ-МАССА

ОТБЕЛИВАНИЕ


Доп.точки доступа:
Kurashiki, Kenji; Sakai, Kokki

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.221

   

    Production of extracellular xylanases by penicillium jathinellum: Effect of selected growth conditions [Text] / Emilia Curotto [et al.] // Appl. Biochem. and Biotechnol. A. - 1994. - Vol. 48, N 2. - P107-116 . - ISSN 0273-2289
Перевод заглавия: Образование внеклеточных ксиланаз Penicillium jantinellum
Аннотация: Исследовано образование внеклеточных ксиланаз Penicillium jantinellum. Грибы выращивали в течение 7 сут при т-ре 28'ГРАДУС'C на среде с дрожжевым экстрактом (2,5 г/л), минеральными солями среды Вогеля, различными ксиланами в качестве источника углеродов. Образование фермента было макс. через 5 сут выращивания при pH 4,5 на ксиланах из луковой шелухи и березовой древесины (84,4 ед./г луковой шелухи). Не наблюдалось биосинтеза протеаз при использовании 10 мМ 2,2-диметилсукцинатного буфера с pH 4,5. 'бета'-ксиланазы быстро инактивировались при т-ре 50'ГРАДУС'C, однако ксиланаза, полученная на ксилане из березовой древесины, была более стабильна. При использовании луковой шелухи в качестве индуктора через 7 сут культивирования накапливалось 85 ед./л 'бета'-ксилозидазы и 91 ед./л 'бета'-елюкозидазы. Чили, Inst. Quimica and Inst. Biol., Univ. Catolica Valparaiso, Valparaiso. Библ. 20
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: КСИЛАНАЗЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ

БИОСИНТЕЗ

ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

СТАБИЛЬНОСТЬ

PENICILLIUM JANTHINELLUM

УСЛОВИЯ КУЛЬТИВИРОВАНИЯ


Доп.точки доступа:
Curotto, Emilia; Concha, Marisol; Campos, Victoriano; Milagres, Adriane M.F.; Duran, Nelson

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.12-04Б3.79

    Dey, Satyahari.

    Production of some extracellular enzymes by a lignin peroxidase-producing brown rot fungus, Polyporus ostreiformis, and its comparative abilities for lignin degradation and dye decolorization [Text] / Satyahari Dey, Tapas K. Maiti, Bimal C. Bhattacharyya // Appl. and Environ. Microbiol. - 1994. - Vol. 60, N 11. - P4216-4218 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Продукция внеклеточных ферментов продуцирующим лигнинпероксидазу грибом бурой гнили, Polyporus ostreiformis, и сравнение их способности деградировать лигнин и обесцвечивать краситель
Аннотация: Polyporus ostrriformis produced Mn peroxidase, acid protease, 'альфа'-amylase, and lignin peroxidase, with maximum activities of 40, 8,300, and 4,200 U liter{-1} and 50 nkat liter{-1}, respectively, in nitrogen-limited liquid media. The fungus removed only 18.6% lignin from rice straw in 3 weeks but effected 99% decolorization of Congo red dye in 9 days. Индия, Biotechol. Unit., Dept Chem. Eng., Indian Inst. of Technol., Kharagpur 721302. Библ. 17
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ

ПЕРОКСИДАЗА MN-

ПРОТЕАЗА

АМИЛАЗА 'АЛЬФА'-

ЛИГНИНПЕРОКСИДАЗА

ОБРАЗОВАНИЕ

СПОСОБНОСТЬ К ДЕГРАДАЦИИ ЛИГНИНА

POLYPORUS OSTREIFORMIS

ШТАММ-ПРОДУЦЕНТ


Доп.точки доступа:
Maiti, Tapas K.; Bhattacharyya, Bimal C.

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI10) 95.12-04А2.33

    Sinsabaugh, R. L.

    Resource allocation to extracellular enzyme production: A model for nitrogen and phosphorus control of litter decomposition [Text] / R. L. Sinsabaugh, D. L. Moorhead // Soil Biol. Biochem. - 1994. - Vol. 26, N 10. - P1305-1311 . - ISSN 0038-0717
Перевод заглавия: Размещение ресурсов для внутриклеточного продуцирования ферментов: модель контроля азотом и фосфором разложения опада
Аннотация: Разработана модель для оценки степени разложения опада с учетом того, что сапрофитные микробы максимализируют свою продуктивность путем оптимизации размещения ресурсов на продуцирование экстрацеллюлярных С и N и ферментов, связанных с потреблением Р. В модель включены показатели энзиматической активности, чтобы характеризовать интенсивность процессов разложения и оценить относительную доступность N и Р. Этот подход может облегчить оценку интенсивности разложения опада в полевых условиях и улучшить точность экологического прогнозирования. США, Univ. of Toledo, Ohio. Библ. 33
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.35.25.35.21
Рубрики: ПОЧВЕННЫЕ БИОЦЕНОЗЫ
РАЗЛОЖЕНИЕ ОПАДА

САПРОФИТЫ

ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ

АЗОТ

ФОСФОР

МОДЕЛИ


Доп.точки доступа:
Moorhead, D.L.

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 96.06-04В2.104

    Padgett, D. E.

    Mechanism by which aquatic fungi insure that enzymes reach their target [Text] / D. E. Padgett // 6th Int. Mar. Mycol. Symp. (Incorp. Freshwater Mycol.). - Portsmouth, 1995. - P75
Перевод заглавия: Механизм обеспечения целевого попадания ферментов водных грибов
Аннотация: У бактерий и грибов существуют сходные стратегии, обеспечивающие компенсацию энергозатрат, связанных с выделением внеклеточных ферментов (ВФ). Поиски питательных субстратов ведутся с использованием хемо- и фототаксиса, предшествуя началу выделения внеклеточных ферментов. В ходе топологической идентификации субстратов лектины ряда патогенных организмов могут связываться со специфичными углеводами организма хозяина. Индукция большинства ВФ осуществляется лишь после идентификации грибом приемлемого субстрата: до того эти ферменты не синтезируются. Грибной мицелий растет быстрее и быстрее, чем бактерии, осваивает твердый субстрат, за к-рый грибы успешно конкурируют с бактериями. Диффундировавшие в питательный субстрат ВФ сохраняют тесный контакт с вырабатывающими их клетками. Ряд грибов способны адсорбировать и утилизировать ферменты, вырабатываемые и выделяемые другими микроорганизмами. Предполагается наличие синергизма в пределах и между популяциями микроорганизмов, обеспечивающего преимущества выживания в сообществах микроорганизмов смешанного состава
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.29.15.17.02
Рубрики: ВОДНЫЕ ГРИБЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ

ВЫДЕЛЕНИЕ

МЕХАНИЗМ

СУБСТРАТ

ЗАСЕЛЕНИЕ


9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 98.01-04В2.145

   

    Production of extracellular enzymes by Antarctic fungal strains [Text] / M. Fenice [et al.] // Polar Biol. - 1997. - Vol. 17, N 3. - P275-280 . - ISSN 0722-4060
Перевод заглавия: Продуцирование внеклеточных ферментов антарктическими грибными штаммами
Аннотация: Проведен скрининг 33 грибных штаммов, выделенных в различных местностях Земли Виктории (континентальная Антарктика), на способность продуцировать 12 внеклеточных ферментов. Почти во всех штаммах были представлены липазы и в больших кол-вах. Общераспространенными были полигалактуроназы, а также амилаза и фосфатаза. Глюкооксидаза, протеаза и ДНКаза обычно содержались в низких кол-вах или отсутствовали. Многие штаммы, продуцировавшие ограниченное кол-во ферментов, характеризовались низкой эколого-пищевой изменчивостью, тогда, как небольшое кол-во штаммов, таких, как Verticillium cfr. lecanii N1, V. cfr. lecanii N3, Aspergillus versicolor и Phoma sp. N2, демонстрирующие разнообразную энзиматическую компетентность, будут иметь, предположительно, преимущество в экстремальных условиях при низкой конкуренции. Обсуждается возможность утилизации фермент-продуцирующей способности этих грибов в условиях прикладных исследований. Италия, Dip. di Agrobiologia ed Agrochimica, Univ. della Tuscia, Via San Camillo de Lellis, I-01100 Viterbo. Библ. 26
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: VERTICILLIUM LECANII (FUNGI)
ASPERGILLUS VERSICOLOR (FUNGI)

PHOMA (FUNGI)

ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ

БИОСИНТЕЗ


Доп.точки доступа:
Fenice, M.; Selbmann, L.; Zucconi, L.; Onofri, S.

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.02-04Б2.161

    Liao, Ching-Hsing.

    Biochemical and genetic characterization of an extracellular protease from Pseudomonas fluorescens CY091 [Text] / Ching-Hsing Liao, Daniel E. McCallus // Appl. and Environ. Microbiol. - 1998. - Vol. 64, N 3. - P914-921 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Биохимическая и генетическая характеристика внеклеточной протеазы Pseudomonas fluorescens CY091
Аннотация: Клетки Pseudomonas fluorescens на средах, содержащих ионы Ca и Sr, синтезируют внеклеточную протеазу 50 кД. Указанная протеаза, очищенная до электрофоретической гомогенности, отличается термостабильностью, полностью ингибируется 1,0 mM 1,10-фенантролином, и лишь на 30%-1,0 mM ЭДТА. Из генома Pseudomonas fluorescens выделен космидный клон, несущий ген данной протеазы - aprX, локализованный в составе фрагмента 7,3 т. п. н. рестриктной карты. Анализ нуклеотидной последовательности данного фрагмента выявил наличие кластера генов, определяющих синтез внеклеточной протеазы. Предсказанная аминокислотная последовательность продукта aprX на 50 и 60% идентична родственным протеазам P. aeruginosa Ervinia chrisanthemi. В непосредственной близости от aprX расположен ген inh, кодирующий ингибитор протеаз, и гены aprD, aprE, aprF, обеспечивающие транспорт AprX. Т. обр. организация кластера генов синтеза и секреции AprX отличается от таковой у аналогов P. aeruginosa и E. chrisanthemi. США, Easten Reg. Res. Cent., Agricalt. Res. Serv., USDA, Wyndmoor, Pennsylvania 19038, Библ. 33
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ПРОТЕАЗА
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ

ВЫДЕЛЕНИЕ

СВОЙСТВА

ГЕНЫ

ГЕН ПРОТЕАЗЫ APRX

КЛОНИРОВАНИЕ

НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ

ГОМОЛОГИИ

PSEUDOMONAS FLUORESCENS (BACT.)


Доп.точки доступа:
McCallus, Daniel E.

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 00.02-04Б3.123

    Ghosh, M.

    Production of extracellular enzymes by two Pleurotus species using banana psedostem biomass [Text] / M. Ghosh, R. Mukherjee, B. Nandi // Acta biotechnol. - 1998. - Vol. 18, N 3. - P243-254 . - ISSN 0138-4988
Перевод заглавия: Продукция внеклеточных ферментов двумя видами Pleurotus при использовании биомассы псевдостеблей банана
Аннотация: Деградацию лигноцеллюлозной биомассы псевдостеблей банана (I) изучали в процессе твердофазной ферментации (ТФФ) с Pleurotus ostreatus и P. sajor-caju. Оба организма эффективно деградируют I. P. ostreatus деградировал гемицеллюлозу (40%) лучше, чем целлюлозу (17,5%) и лигнин (10%). P. sajor-caju деградировал гемицеллюлозу (31%) лучше, чем целлюлозу (12,4%) и лигнин (6%). В обоих случаях наблюдалось преимущественное удаление гемицеллюлозы во время начального периода роста и замедленная деградация лигнина. Активности КМЦазы и 'бета'-глюкозидазы были наивысшими на 16 дн. культивирования, активность авицелазы была макс. через 24 дн. (КМЦаза - 1,1 Ед/мл, 'бета'-глюкозидаза - 0,1 Ед/мл, авицелаза - 0,09 Ед/мл в случае P. ostreatus; КМЦаза - 1,0 Ед/мл, 'бета'-глюкозидаза - 0,09 Ед/мл, авицелаза - 0,087 Ед/мл в случае P. sajor-caju). Ксиламазная и лакказная активности достигали макс. через 16 и 24 дн., соотв. (ксиланаза - 1,1 Ед/мл, лакказа - 3,0 Ед/мл в случае P. ostreatus; ксиланаза - 1,0 Ед/мл, лакказа - 3,6 Ед/мл в случае P. sajor-caju). Высокая способность к деградации изученных грибов делает перспективным их использование для конверсии I в обогащенные белком корма для животных. Индия, Univ. Burdwan, Dep. Botany, Golapbag, Burdwan 713104, West Bengal. Библ. 41
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ

ПРОДУКЦИЯ

PLEUROTUS OSTREATUS (FUNGI)

PLEUROTUS SAJOR-CAJU (FUNGI)

БИОМАССА

ПСЕВДОСТЕБЛИ БАНАНА

ТВЕРДОФАЗНАЯ ФЕРМЕНТАЦИЯ

БИОДЕГРАДАЦИЯ

ЛИГНОЦЕЛЛЮЛОЗНЫЕ МАТЕРИАЛЫ


Доп.точки доступа:
Mukherjee, R.; Nandi, B.

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.01-04Б3.61

    Smacchi, Emanuele.

    Purification and characterization of two extracellular proteinases from Arthrobacter nicotianae 9458 [Text] / Emanuele Smacchi, Patrick F. Fox, Marco Gobbetti // FEMS Microbiol. Lett. - 1999. - Vol. 170, N 2. - P327-333 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Очистка и характеристика двух внеклеточных протеиназ из Arthrobacter nicotianae 9458
Аннотация: Из штамма Arthrobacter nicotianae 9458 выделены и охарактеризованы две внеклеточные сериновые протеиназы с мол. массой 53-55 и 70-72 кД. Ферменты различались по оптимальной т-ре (55-60 и 37'ГРАДУС'С, соотв.), устойчивости к низким значениям pH и т-ры, термостабильности, чувствительности к EDTA и сульфгидрил-блокирующим агентам, и гидрофобности. Обе протеиназы были оптимально активны в интервале pH 9,0-9,5, обладали значительной активностью при pH 6,0 в отношении 'альфа'[s1]- и 'бета'-казеинов, устойчивостью к NaCl свыше 5%. Специфичность в отношении казеиновых фракций была близкой, однако 'бета'-казеин был более чувствителен к гидролизу, чем 'альфа'[s1]-казеин. Полагают, что протеиназы Arthrobacter spp. могут играть существенную роль в созревании определенных сортов сыра. Италия, Inst. Dairy Microbiol., Agr. Fac. Perugia, S. Costanzo, 06126 Perugia. Библ. 20
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ

ВЫДЕЛЕНИЕ

ОЧИСТКА

ХАРАКТЕРИСТИКА

ARTHROBACTER NICOTIANAE (BACT.)

ШТАММ 9458

СЫРОВАРЕНИЕ

ОСОБЕННОСТИ СОЗРЕВАНИЯ СЫРОВ

РОЛЬ ПРОТЕИНАЗ


Доп.точки доступа:
Fox, Patrick F.; Gobbetti, Marco

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.01-04Б3.64

   

    Внеклеточные протеиназа и хитиназа, продуцируемые культурой Streptomyces kurssanovii [Текст] / А. В. Ильина [и др.] // Прикл. биохимия и микробиол. - 2000. - Т. 36, N 2. - С. 173-177 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Из клеток Streptomyces kurssanovii выделили внеклеточные ферменты - хитиназу и протеиназу с мол. м. 22 и 32 кД соотв. Очищенные на модифицированном регенерированном хитине ферменты были практически гомогенны по данным электрофореза в ПААГ в денатурирующих условиях. Обнаружено ферментативное расщепление хитозана как хитиназой, так и протеиназой. Россия, Центр "Биоинженерия" РАН, Москва, 117312. Библ. 16
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПРОТЕИНАЗА
ХИТИНАЗА

ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ

ВЫДЕЛЕНИЕ

ХАРАКТЕРИСТИКА

STREPTOMYCES KURSSANOVII (BACT.)


Доп.точки доступа:
Ильина, А.В.; Татаринова, Н.Ю.; Тихонов, В.Е.; Варламов, В.П.

14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.02-04Б3.67

    Жерносекова, И. В.

    Влияние глюкозы на биосинтез экстрацеллюлярных ферментов Streptomyces recifensis var. lyticus 2435 и его мутантами [Текст] / И. В. Жерносекова, Т. П. Килочек // Мiкробiол. ж. - 2000. - Т. 62, N 2. - С. 19-26 . - ISSN 0201-8462
Аннотация: Исследовано влияние различных концентраций глюкозы на биосинтез бактерио- и протеолитических ферментов у Streptomyces recifensis var. lyticus 2435 и полученных из него штаммов П-29 и 2Р-15. Установлено, что синтез ферментов родительским штаммом 2435 подвержен катаболитной репрессии: наиболее чувствителен к глюкозе синтез протеолитических и стафилолитических ферментов, менее - синтез гликозидаз. У штамма П-29 и рифампициноустойчивого мутанта 2Р-15 роль катаболитной репрессии в регуляции синтеза бактериолитических ферментов значительно снижена. Высокий уровень активности литических ферментов у штамма 2Р-15 в сравнении с исходным штаммом достигается при повышении конц-ии глюкозы в ферментационной среде; синтез стафилолизинов незначительно ингибируется при содержании в среде 2% глюкозы, гликозидаз - 4% и не уменьшается при дальнейшем повышении ее конц-ии. Украина, Днепропетровский гос. ун-т, НИИ Биологии, 49625 Днепропетровск. Библ. 16
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: STREPTOMYCES RECIFENSIS (BACT.)
VAR. LYTICUS 2435

МУТАНТНЫЕ ШТАММЫ

ФЕРМЕНТЫ

ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ

БИОСИНТЕЗ

ГЛЮКОЗА

ВЛИЯНИЕ


Доп.точки доступа:
Килочек, Т.П.

15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.02-04Б3.70

    Дужак, А. Б.

    Выделение и свойства препаратов внеклеточных липаз природного (B-10) и мутантного (M-1) штаммов Serratia marcescens [Текст] / А. Б. Дужак, З. И. Панфилова, Е. А. Васюнина // Прикл. биохимия и микробиол. - 2000. - Т. 36, N 4. - С. 402-411 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Определены условия культивирования природного В-10 и мутантного М-1 (суперпродуцент эндонуклеазы и хитиназы) штаммов Serratia marcescens для биосинтеза внеклеточных липаз. Максимальное образование липазы для штамма В-10 наблюдалось через 10-12 ч (840 Е/мл) и для штамма М-1 - через 25-30 ч (330 Е/мл) культивирования. Установлено, что внеклеточные липазы природного В-10 и мутантного М-1 штаммов S. marcescens способны осаждаться в слабокислой среде: при pH 5.0 - липаза В-10 и 4.5 - липаза М-1. Обнаруженное свойство было использовано для получения частично очищенных препаратов липаз. Изучено влияние ионного состава реакционной смеси на активность ферментных препаратов. Показано, что оба препарата наиболее активны в слабощелочных средах (pH 8.0), однако липаза природного штамма обладала более высокой термостабильностью и большей устойчивостью к влиянию щелочных pH, чем липаза штамма М-1. Липазы обоих исследованных штаммов активировались различными поверхностно-активными веществами анионной и неионной природы, но не проявляли активности в присутствии цетилтриметиламмонийбромида. Россия, Ин-т цитол. и генетики СО РАН, Новосибирск, 630090. Библ. 27
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: SERRATIA MARCESCENS (BACT.)
ПРИРОДНЫЙ ШТАММ В-10

МУТАНТНЫЙ ШТАММ М-1

КУЛЬТИВИРОВАНИЕ

УСЛОВИЯ

ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ

ЛИПАЗЫ

ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ

ВЫДЕЛЕНИЕ

ОЧИСТКА

ХАРАКТЕРИСТИКА


Доп.точки доступа:
Панфилова, З.И.; Васюнина, Е.А.

16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.06-04Б2.72

   

    Purification and properties, of extracellular carboxyl proteases of acid-tolerant bacteria, isolated from compost [Text] / Toshihiko Takehana [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1999. - Vol. 63, N 11. - P1927-1933 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Очистка и свойства внеклеточных карбоксилпротеаз из кислотоустойчивых бактерий, выделенных из компоста
Аннотация: Две внеклеточных карбоксилротеазы были получены в ходе выращивания на среде с казеином и крахмалом с pH 4.5 двух штаммов кислотоустойчивых бактерий, выделенных из компоста и индентифицированных как Stenotrophomonas MB8 и Burkholderia MB11. Ферменты, очищенные с помощью ИОХ до электрофоретической гомогенности, имели мол. массу 61,0 и 36 кД, оптимум действия при pH 3,5 и 3,7, соответственно. Показано, что выделенные ферменты ингибировались пепстаином, диазоацетил-D,L-норлейцинметиловым эфиром и 1,2-эпокси-3-(п-нитрофенокси)пропаном. Япония, Div. Applied Biosci., Grad. Sch. Agr., Hokkaido Univ., Sapporo 060-8589. Библ. 41
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: КАРБОКСИЛПРОТЕАЗЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ

ВЫДЕЛЕНИЕ

ОЧИСТКА

ХАРАКТЕРИСТИКА

STENOTROPHOMONAS (BACT.)

ШТАММ MB 8

BURKHOLDERIA (BACT.)

ШТАММ MB 11

КУЛЬТИВИРОВАНИЕ

УСЛОВИЯ


Доп.точки доступа:
Takehana, Toshihiko; Inoue, Sakura; Takei, Ryo; Ito, Hiroyuki; Matsui, Hirokazu; Honma, Mamoru

17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.06-04Б3.76

   

    Purification and properties, of extracellular carboxyl proteases of acid-tolerant bacteria, isolated from compost [Text] / Toshihiko Takehana [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1999. - Vol. 63, N 11. - P1927-1933 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Очистка и свойства внеклеточных карбоксилротеаз из кислотоустойчивых бактерий, выделенных из компоста
Аннотация: Две внеклеточных карбоксилротеазы были получены в ходе выращивания на среде с казеином и крахмалом с pH 4.5 двух штаммов кислотоустойчивых бактерий, выделенных из компоста и индентифицированных как Stenotrophomonas MB8 и Burkholderia MB11. Ферменты, очищенные с помощью ИОХ до электрофоретической гомогенности, имели мол. массу 61,0 и 36 кД, оптимум действия при pH 3,5 и 3,7, соответственно. Показано, что выделенные ферменты ингибировались пепстаином, диазоацетил-D,L-норлейцинметиловым эфиром и 1,2-эпокси-3-(п-нитрофенокси)пропаном. Япония, Div. Applied Biosci., Grad. Sch. Agr., Hokkaido Univ., Sapporo 060-8589. Библ. 41
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: КАРБОКСИЛПРОТЕАЗЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ

ВЫДЕЛЕНИЕ

ОЧИСТКА

ХАРАКТЕРИСТИКА

STENOTROPHOMONAS (BACT.)

ШТАММ MB 8

BURKHOLDERIA (BACT.)

ШТАММ MB 11

КУЛЬТИВИРОВАНИЕ

УСЛОВИЯ


Доп.точки доступа:
Takehana, Toshihiko; Inoue, Sakura; Takei, Ryo; Ito, Hiroyuki; Matsui, Hirokazu; Honma, Mamoru

18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.12-04Б2.19

   

    Поиск микромицетов - продуцентов внеклеточной каталазы и изучение условий ее синтеза [Текст] / А. В. Кураков [и др.] // Прикл. биохимия и микробиол. - 2001. - Т. 37, N 1. - С. 67-72 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Изучено образование внеклеточной каталазы у 255 штаммов микроскопических мицелиальных грибов различной систематической принадлежности. Продуценты внеклеточной каталазы обнаружены среди представителей родов Penicillium, Talaromyces и Aspergillus. Наиболее активные штаммы найдены среди грибов рода Penicillium. На образование каталазы влияла форма и соотношение источников углерода и азота, начальный pH и наличие микроэлементов в среде. Отобранные штаммы P. chrysogenum, P. funiculosum, P. pinophilum и P. minioluteum обеспечивали выход внеклеточной каталазы не менее 400-1400 ед/мл культуральной жидкости. Россия, Международный биотехнол. центр, МГУ им. М. В. Ломоносова, Москва 119899. Библ. 14
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: МИКРОМИЦЕТЫ
ПОИСК

ПРОДУЦЕНТЫ КАТАЛАЗЫ

КАТАЛАЗЫ

ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ

БИОСИНТЕЗ

УСЛОВИЯ


Доп.точки доступа:
Кураков, А.В.; Куплетская, М.Б.; Скрынникова, Е.В.; Сомова, Н.Г.

19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.12-04Б3.76

   

    Поиск микромицетов - продуцентов внеклеточной каталазы и изучение условий ее синтеза [Текст] / А. В. Кураков [и др.] // Прикл. биохимия и микробиол. - 2001. - Т. 37, N 1. - С. 67-72 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Изучено образование внеклеточной каталазы у 255 штаммов микроскопических мицелиальных грибов различной систематической принадлежности. Продуценты внеклеточной каталазы обнаружены среди представителей родов Penicillium, Talaromyces и Aspergillus. Наиболее активные штаммы найдены среди грибов рода Penicillium. На образование каталазы влияла форма и соотношение источников углерода и азота, начальный pH и наличие микроэлементов в среде. Отобранные штаммы P. chrysogenum, P. funiculosum, P. pinophilum и P. minioluteum обеспечивали выход внеклеточной каталазы не менее 400-1400 ед/мл культуральной жидкости. Россия, Международный биотехнол. центр, МГУ им. М. В. Ломоносова, Москва 119899. Библ. 14
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: МИКРОМИЦЕТЫ
ПОИСК

ПРОДУЦЕНТЫ КАТАЛАЗЫ

КАТАЛАЗЫ

ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ

БИОСИНТЕЗ

УСЛОВИЯ


Доп.точки доступа:
Кураков, А.В.; Куплетская, М.Б.; Скрынникова, Е.В.; Сомова, Н.Г.

20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.12-04Б3.93

    Mahmood, A. U.

    Effects of macromolecular growth substrates on production of extracellular enzymes by Bacillus species in continuous culture [Text] / A. U. Mahmood, J. Greenman, A. H. Scragg // Microbios. - 2000. - Vol. 103, N 405. - P85-96 . - ISSN 0026-2633
Перевод заглавия: Влияние макромолекулярных субстратов для выращивания на продуцирование внеклеточных ферментов Bacillus sp. в непрерывной культуре
Аннотация: Bacillus sp. 11089 и алкалофильные Bacillus sp. 11203 росли в непрерывной культуре на макромолекулярных субстратах - с крахмалом, соевой мукой, казеином, пектином, полипектатом, полигалактуронатом и карбоксиметилцеллюлозой (CMC) в качестве источника энергии и углерода. Максимальная удельная скорость роста и рост биомассы были отмечены, когда клетки выращивались на средах с крахмалом, соевой мукой и казеином. Субстрат оказывал влияние (индукцию и/или репрессию) на синтез гидролитических ферментов - протеазы, амилазы, полигалактуронатлиазы и щелочной фосфатазы. Высокий уровень синтеза ферментов наблюдался на средах с соевой мукой, казеином и крахмалом; низкий уровень - на средах с CMC, пектином, полипектатом и полигалактуронатом. Великобритания, Fac. of Appl. Sci., Univ. of the West of England, Bristol BS16 1QY. Библ. 13
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: BACILLUS SP. (BACT.)
ШТАММ 11089

ШТАММ 11203

НЕПРЕРЫВНАЯ КУЛЬТУРА

ОСОБЕННОСТИ РОСТА

ФЕРМЕНТЫ

ОБРАЗОВАНИЕ

МАКРОМОЛЕКУЛЯРНЫЕ СУБСТРАТЫ

ВЛИЯНИЕ

ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ


Доп.точки доступа:
Greenman, J.; Scragg, A.H.

 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)