Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=БЕНЗИЛАМИНОКСИДАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 11
Показаны документы с 1 по 11
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 89.01-04Т6.75

    Banchelli, G.
    On the presence of a clorgyline resistant benzylamine oxidase activity in mouse kidney [Text] / G. Banchelli, F. Buffoni, L. Raimondi // Pharmacol. Res. Commun. - 1988. - Vol. 20, N 6. - P465-483
Перевод заглавия: К [вопросу о] присутствии резистентной к клоргилину бензиламиноксидазной активности в почках мышей
Аннотация: В гомогенатах почек мышей линий С3Н, Suiss и С57b обнаружена бензиламиндеаминаза (БАДА-аза), нечувствительная к клоргилину. Показано также, что активность БАДА-азы слабо зависит от присутствия семикарбазида и 'альфа'-амигуанидина. Методом аффинной хроматографии продемонстрировано, что у мышей линии С3Н БАДА-аза имеет гликопротеиновую природу. В гомогенате почек мышей линии С3Н обнаружено присутствие обратимого ингибитора БАДА-азы, к-рый осаждается 35 - 55%-ным сульфатом аммония, что препятствует оценке содержания БАДА-азы в разл. субклет. фракциях. Италия, Univ. of Florence, Florence. Библ. 20.
ГРНТИ  
34.45.15
ВИНИТИ 341.45.15.09.11
Рубрики: ЛЕКАРСТВЕННЫЙ МЕТАБОЛИЗМ
БЕНЗИЛАМИНОКСИДАЗА
ПОЧКИ
СУБКЛЕТОЧНЫЕ ФРАКЦИИ
ИНГИБИТОРЫ
КЛОРГИЛИН
СЕМИКАРБАЗИД
АМИГУАНИДИН*АЛЬФА-
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Buffoni, F.; Raimondi, L.

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 89.05-04М1.225

    Hysmith, Robert M.
    Purification of benzylamine oxidase from cultured porcine aortic smooth muscle cells [Text] / Robert M. Hysmith, Paul J. Boor // Biochem. and Cell Biol. - 1988. - Vol. 66, N 8. - P821-829 . - ISSN 0829-8211
Перевод заглавия: Очистка бензиламиноксидазы из культивируемых клеток гладкой мышцы аорты свиньи
Аннотация: Растворимая бензиламинооксидаза (I) была выделена из гомогенатов гладкой мышцы аорты свиньи (АС) и из соотв. культивируемых Кл (ККл) и охарактеризована по ингибированию семикарбазидом (IV), фенелзином (V), купризоном (VI), диэтилдитиокарбаматом (VII), парахлормеркурифенилсульфонатом (VIII). I из АС и ККл имела М.м. 130 кД, определенную ЭФ с ДСН. При использовании [метилен-{1}{4}C]бензиламин*HCl в качестве субстрата, I из АС и ККл имела К[m] 5,1 и 6,1 мкМ и V[m][a][x] 89 и 53 нмоль*мг*белка1}*ч1}. Оба фермента были чувствительны к IV и V, но нечувствительны к VII. I из ККл была более чувствительна к ингибированию VI и VIII. Антисыворотка против I из АС реагировала с I из ККл и I из плазмы крови свиньи. США, [P.J. B.], Chem. Path. Div. Univ. of Texas Med. Branch, Galveston, TX 77550. Библ. 28.
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.09.11
Рубрики: МИОЦИТЫ
АОРТА
СВИНЬИ
ФЕРМЕНТЫ
БЕНЗИЛАМИНОКСИДАЗА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Boor, Paul J.

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 89.05-04М4.30

    Banchelli, G.
    A selective inhibitor of plasma benzylamine oxidase and of tissues semicarbazide sensitive amine oxidases )SSAO) [Text] / G. Banchelli, B. Bertocci, F. Butfoni // Pharmacol. Res. Commun. - 1988. - Vol. 20, Suppl. N2. - P16 . - ISSN 0031-6989
Перевод заглавия: Селективный ингибитор бензиламиноксидазы плазмы крови и тканевой семикарбазидзависимой аминоксидазы
Аннотация: Класс ФАД-независимых аминоксидаз (АО) включает диаминоксидазы, лизилоксидазы, бензиламиноксидазы плазмы и тканевые семикарбазидчувствительные АО. Большая часть ингибиторов недифференцировано подавляет активность всех названных АО. Однако, описанный недавно ингибитор В24 (3,5-этокси-4-аминометилпиридин дигидрохлорид) избирательно подавляет активность бензиламиноксидаз и семикарбазидчувствительных АО. Ингибитор эффективен при оральном применении и в/бр. инъекциях. Италия, Univ. of Florence. Библ. 2.
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: АМИНОКСИДАЗА
СЕЛЕКТИВНЫЙ ИНГИБИТОР
ЭТОКСИ-4-АМИНОМЕТИЛПИРИДИН ДИГИДРОХЛОРИД* *3,5
БЕНЗИЛАМИНОКСИДАЗА
ПЛАЗМА КРОВИ
СВИНЬИ

Доп.точки доступа:
Bertocci, B.; Butfoni, F.

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 89.05-04М4.118

    Santoni, G.
    A method for the HPLC determination of a new selective inhibitor of plasma benzylamine oxidase and of tissues semicarbazide sensitive amine oxidases [Text] / G. Santoni, G. Banchelli // Pharmacol. Res. Commun. - 1988. - Vol. 20, Suppl. N2. - P346 . - ISSN 0031-6989
Перевод заглавия: Метод ВЭЖХ для определения нового селективного ингибитора бензиламиноксидазы плазмы [крови] и тканевых семикарбазид-чувствительных аминоксидаз
Аннотация: Разработан метод определения 3,5-этокси-4-аминометилпиридина (I; В24) в плазме крови (ПК) крыс. I экстрагировали хлороформом после обработки ПК хлорной к-той. Разделение вели на обращенно-фазовой колонке С[8] (5 мкм). Сходное с I соединение В23 использовали в кач-ве внутреннего стандарта. Выход I при конц-ии I в ПК от 2*104} до 4*105} М составлял 84,3%. Через 40 мин после в/б введения I (100 мг/кг) конц-ия в ПК равнялась 60,9 мкг/мл. Считают, что получ. данные свидетельствуют о большом объеме распределения для I в организме. Италия, Military Chem. and Pharmac. Inst. of Florence. Библ. 1.
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.39
Рубрики: АМИНОКСИДАЗА
ТКАНЕВАЯ
БЕНЗИЛАМИНОКСИДАЗА
СЕЛЕКТИВНЫЙ ИНГИБИТОР
ЭТОКСИ-4-АМИНОМЕТИЛ-ПИРИДИН*3,5-
МЕТОД ОПРЕДЕЛЕНИЯ
КРОВЬ
ТКАНИ ЖИВОТНЫЕ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Banchelli, G.

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 89.08-04Т6.267

   
    Aimed synthesis of selective inhibitors of copper containing amine oxidases [Text] / V. Bertini [et al.] // Pharmacol. Res. Commun. - 1988. - Vol. 20, Suppl. N4. - P163-164 . - ISSN 0031-6989
Перевод заглавия: Целенаправленный синтез селективных ингибиторов медь-содержащих аминоксидаз
Аннотация: Синтезированы селективные, нетоксичные, частично или полностью обратимые, водорастворимые ингибиторы бензиламиноксидазы (IC[5][0]-107} М). Описаны механизмы ферментной р-ции и ее ингибирования, использованные при синтезе ингибиторов. Италия, Univ. di Genova.
ГРНТИ  
34.45.25
ВИНИТИ 341.45.25.61
Рубрики: ФЕРМЕНТОВ ИНГИБИТОРЫ
ИНГИБИТОРЫ АМИНОКСИДАЗ
БЕНЗИЛАМИНОКСИДАЗА
АМИНОМЕТИЛПИРИДИНЫ
СИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Bertini, V.; De, Munno A.; Lucchesini, F.; Picci, N.; Pocci, M.; Buffoni, F.; Bertocci, B.; Banchelli, G.; Raimondi, L.

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 89.09-04М4.76

   
    Electrophoretic properties of purified pig plasma benzylamine oxidase [Text] / F. Buffoni [et al.] // Pharmacol. Res. Commun. - 1988. - Vol. 20, Suppl N. - P161-162 . - ISSN 0031-6989
Перевод заглавия: Электрофоретические свойства очищенной бензиаламиноксидазы из плазмы свиньи
Аннотация: При ЭФ в ПААГ с додецилсульфатом натрия очищенная бензиламиноксидаза (БзАО) из плазмы свиньи давала полосы, соответствующие мол. м. 186 (I), 96-85 (II), 63 (III), 54 (IV) и 42-34 (V) кДа. II, III и IV из этих полос сохраняли ферментативную активность. Наибольшей была интенсивность II полосы; при ЭФ цельной плазмы или недостаточно очищ. препаратов БзАО выявлена только эта форма; ее отождествляют с субъединицей фермента. При изоэлектрич. фокусировании БзАО дает 2 фракции с изоэлектрич. точками 4,5 и 44,7. Дана иммунохим. х-ка БзАО методом иммуноблоттинга на нитроцеллюлозе. Италия, Univ. of Florence. Библ. 5.
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.39
Рубрики: БЕНЗИЛАМИНОКСИДАЗА
ЭЛЕКТРОФОРЕЗ
ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКОЕ ФОКУСИРОВАНИЕ
СУБЪЕДИНИЦЫ
ИММУНОХИМИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ
ПЛАЗМА КРОВИ
СВИНЬИ

Доп.точки доступа:
Buffoni, F.; Raimondi, L.; Banchelli, G.; Cambi, S.

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 89.11-04И8.403

   
    Electrophoretic properties of purified pig plasma benzylamine oxidase [Text] / F. Buffoni [et al.] // Pharmacol. Res. Commun. - 1988. - Vol. 20, Sippl. 4. - P161-162 . - ISSN 0031-6989
Перевод заглавия: Электрофоретические свойства очищенной бензиламиноксидазы из плазмы свиньи
Аннотация: При ЭФ в ПААГ в додецилсульфатом натрия очищенная бензиламиноксидаза (БзАО) из плазмы свиньи давала полосы, соответствующие мол. м. 186 (I), 96-85 (II), 63 (III), 54 (IV) и 42-34 (V) кДа. II, III и IV из этих полос сохраняли ферментативную активность. Наибольшей была интенсивность II полосы; при ЭФ цельной плазмы или недостаточно очищ. препаратов БзАО выявлена только эта форма; ее отождествляют с субъединицей фермента. При изоэлектрич. фокусировании БзАО дает 2 фракции с изоэлектрич. точками 4,5 и 4,7. Дана иммунохим. х-ка БзАО методом иммуноблоттинга на нитроцеллюлозе. Италия, Univ. of Florence. Библ. 5.
ГРНТИ  
34.39.57
ВИНИТИ 341.39.57.25.87.02
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
БЕНЗИЛАМИНОКСИДАЗА
ЭЛЕКТРОФОРЕТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
КРОВЬ
СВИНЬИ

Доп.точки доступа:
Buffoni, F.; Raimondi, L.; Banchelli, G.; Cambi, S.

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 89.11-04И8.405

    Buffoni, F.
    On the nature of the organic cofactor of pig plasma benzylamine oxidase [Text] / F. Buffoni // Pharmacol. Res. Commun. - 1988. - Vol. 20, Suppl. N4. - P159-160 . - ISSN 0031-6989
Перевод заглавия: К природе органического кофактора бензиламиноксидазы из плазмы свиньи
Аннотация: Высокоочищенный препарат бензиламиноксидазы (БзАО) из плазмы свиньи обрабатывали реагентами, взаимодействующими с реакционно-способными карбонильными группами: 2,4-динитрофенилгидразином или фенилгидразином. После кислотного гидролиза белка идентифицировали образующиеся замещенные гидразоны методом ВЭЖХ на обращенной фазе. Идентифицированы производные пиррохинолин-хинона (ПХХ) и пиридоксальфосфата (ПФ). Выполнение соответствующих контролей показало, что производное отождествляемое с гидразоном ПХХ, является, скорее всего, артефактом анализа, истинным кофактором БзАО является ПФ. Италия, Univ. of Florence. Библ. 5.
ГРНТИ  
34.39.57
ВИНИТИ 341.39.57.25.87.02
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
БЕНЗИЛАМИНОКСИДАЗА
КРОВЬ
СВИНЬИ

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 89.11-04Т4.323

    Grossman, S. L.
    Prevention of allylamine (AAM)-induced vascular cell injury by benzilamine oxidase inhibitors [Text] / S. L. Grossman, M. S. Stefaniak, K. Hamos // Toxicologist. - 1986. - Vol. 6, N 1. - P201
Перевод заглавия: Предупреждение поражения сосудистых клеток, вызванного аллиламином, ингибиторами бензиламиноксидазы
Аннотация: Культуры эндотелиальных и гладкомышечных клеток аорты крыс подвергали воздействию аллиламина (I) в конц-иях 2-200 мкм в течение 4-24 ч. I вызывал зависимое от дозы и продолжительности воздействия увеличения освобождения ЛДГ и морфологич. изменения клеток. Обработка культур ингибиторами бензиламиноксидазы (БАО) - семикарбазидом или диэтилдитиокарбаматом предупреждала токсич. эффект I. Результаты подтверждают, что БАО может играть важную роль в сосудистой цитотоксичности I. США, Philadelphia College of Pharm. aus Sci. Philadelphia, PA.
ГРНТИ  
34.47.21
ВИНИТИ 341.47.21.15.23
Рубрики: АЛЛИЛАМИН
ЦИТОТОКСИЧНОСТЬ
БЕНЗИЛАМИНОКСИДАЗА
СОСУДЫ

Доп.точки доступа:
Stefaniak, M.S.; Hamos, K.

10.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 90.01-04Н1.408

    Lewinsohn, Rachel.
    Amine oxidases in serum and tissues of cancer patients [Text] / Rachel Lewinsohn // Eur. J. Clin. Pharmacol. - 1989. - Vol. 36, Suppl. - P250 . - ISSN 0031-6970
Перевод заглавия: Аминоксидазы в сыворотке и тканях онкологических больных
Аннотация: В 20 нормальных образцах Св, в 350 патол. в 74 образцах тканей, полученных от б-ных с доброкачеств. и злокачеств. Оп, и в 50 образцах Св и 30 тканей от беременных женщин анализировали активность окисления бензиламина и полиаминов, катализируемого оксидазами, зависимыми от флавина и/или меди. Спектрофотометрически и посредством радиоиммунного анализа, соотв. с немеченым и {1}{4}C-меченным бензиламином как субстратом, измеряли кинетические константы, специф. активность и чувствительность фермента к ингибиторам. Тестировали 2 новых ингибитора (MDL 72274 и MDL 72527), селективных для бензиламиноксидазы и полиаминоксидазы, соотв. Более значительные различия среди образцов нормальной, неопухолевой патологической и раковой тканей в отношении кинетических параметров обнаружены в слизистой и мышечной ткани пищеварительного тракта. Специфичность и чувствительность ферментов к ингибиторам также существенно изменены. Хотя ни один из параметров не м. б. использован как маркер рака, тем не менее комбинация из 2 или 3 параметров м. б. включена в мониторинг раковых б-ных, особенной при раке пищевода. Значения К[m] для мышцы, слизистой и Св б-ных раком существенно отличались от таковых при доброкачеств. заболеваниях пищевода. Бразилия, Dept, of Surgery, NMCE, Faculty of Med., Sci. State Univ. of Campinas, POB 6033, 3081 Campinas.
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.21.17.27
Рубрики: АМИНОКСИДАЗЫ
БЕНЗИЛАМИНОКСИДАЗА
ПОЛИАМИНОКСИДАЗА
СЫВОРОТКА
ТКАНИ
РАК ПИЩЕВОДА
МОНИТОРИНГ
ЧЕЛОВЕК

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 91.04-04Т4.113

   
    Serum potentiation of allylamine toxicity in vitro [Text] / L. K. Earl [et al.] // Hum. Toxicol. - 1990. - Vol. 9, N 5. - P558 . - ISSN 0144-5952
Перевод заглавия: Сыворотка крови потенцирует токсичность аллиламина in vitro
Аннотация: Реагрегированную культуру миоцитов миокарда цыплят инкубировали с аллиламином (I) в конц-ии 0,05-1 мМ. При внесении в культуру сыворотки крови (СК) цыплят, телят, человека, кролика или крысы (где активность бензиламин-оксидазы (БАО) составила 1,9, 102,2, 2,6, 607,4 и 5,6 пмоля/мг белка в 1 ч соотв.) отмечали усиление токсичности I. Так, в присутствии СК кролика миним. конц-ии I, вызывающие повреждения клеток, составили 0,01-0,5 мМ. По выраженности потенцирования токсичности I СК заняли след. порядок: кроликтеленокцыпленок-человек- крыса. Сделан вывод, что метаболическая активация I с образованием альдегида и акролеина может происходить не только в тканях ССС, где высокая активность БАО, но и в СК тех видов животных, у к-рых активность БАО достаточно высока. Великобритания, Toxicol. Dept., St. Bartholomew's Hospital Med. College, Dominion Hous., London, EC1 7ED. Библ. 2.
ГРНТИ  
34.47.21
ВИНИТИ 341.47.21.15.99
Рубрики: АЛЛИЛАМИН
МОНОЦИТЫ
БЕНЗИЛАМИНОКСИДАЗА
ТОКСИЧНОСТЬ
МЕТАБОЛИЧЕСКАЯ АКТИВАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Earl, L.K.; Kesingland, K.; Davis, K.P.; Dayan, A.D.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)