СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 111
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-111

РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 95.02-04И1.085

Vrba, Jaroslav.
Release of dissolved extracellular 'бета'-N-acetylglucosaminidase during crustacean moulting [Text] / Jaroslav Vrba, Jiri Machacer // Limnol. and Oceanogr. - 1994. - Vol. 39, N 3. - P712-716 . - ISSN 0024-3590
Перевод заглавия: Высвобождение растворенной внеклеточной 'бета'-N-ацетилглюкозаминидазы в ходе линьки ракообразного
Аннотация: Хитинолитический фермент 'бета'-N-ацетилглюкозаминидаза выделяется в воду при линьке Daphnia pulicaria. Кол-во фермента зависит от размера особи. Изучена кинетика фермента. Его активность при 22'ГРАДУС' С сохраняется 60 ч. Чехия, Hydrobiological Inst., Czech Academy of Sciences, Na sadkach 7, 37005 Ceske Budejovice. Библ. 11.

ГРНТИ	34.33.15

ВИНИТИ 341.33.15.31.25.09.29
Рубрики: ЖАБРОНОГИЕ
DAPHNIA PULICARIA (BRANCH.)
ЛИНЬКА
ВНЕКЛЕТОЧНАЯ 'БЕТА'-N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА
ВЫСВОБОЖДЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Machacer, Jiri

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.08-04Т4.157

Urinary enzyme excretion as a parameter for detection of acute renal damage mediated by N-(3,5-dichlorophenyl)succinimide (NDPS) in Fischer 344 rats [Text] / Monica Valentovic [et al.] // J. Appl. Toxicol. - 1994. - Vol. 14, N 4. - P281-285 . - ISSN 0260-437X
Перевод заглавия: Экскреция мочой ферментов, как параметр для определения острого повреждения почек, опосредованного N-(3,5-дихлорфенил)сукцинимидом у крыс Фишер 344
Аннотация: Крысам Fisher 344 самцам вводили в/б фунгицид N-(3,5-дихлорфенил)сукцинимида (I; 0,2 или 1 ммоль/кг). В моче животных, собранной в течение последующих 24 ч с интервалом в 3 ч, определяли активность щелочной фосфатазы (ЩФ; маркер состояния щеточной каемки почек) и лизосомального фермента N-ацетил-'бета'-D-глюкозаминидазы (АГА). Установлено, что меньшая доза I вызывает кратковременное повышение экскреции общего белка и АГА, но не ЩФ. Данный эффект обращается через 3-6 ч после введения I. Большая доза I вызывала значительные нарушения структуры почек, о чем свидетельствует значительное увеличение уровней общего белка и активностей ЩФ и АГА. Эти параметры сохранялись повышенными в течение 24 ч после введения I. Считают, что они являются чувствительными маркерами повреждений почек при действии I. США, Dep. Pharmacol. Marshall Univ. Sch. Med., 1542 Spring Valley Dvive, Huntingtor, WV 25755-9310. Ил. 3. Табл. 1. Библ. 18

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.25.13
Рубрики: ПЕСТИЦИДЫ
ФУНГИЦИДЫ
ДИХЛОРФЕНИЛСУКЦИНИМИД
ПОЧКИ
ЩЕЛОЧНАЯ ФОСФАТАЗА
АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА
ЭКСКРЕЦИЯ

Доп.точки доступа:
Valentovic, Monica; Williams, Pamela; Carl, John; Rankin, Gary O.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.10-04Б2.109

Identification of two aspartates and a glutamate essential for the activity of endo-'бета'-N-acetylglucosaminidase H from Streptomyces plicatus [Text] / Brian F. Schmidt [et al.] // Arch. Biochem. and Biophys. - 1994. - Vol. 311, N 2. - P350-353 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Идентификация двух аспартатов и глутамата, существенных для активности эндо-'бета'-N-ацетилглюкозаминидазы H из Streptomyces plicatus
Аннотация: Для того, чтобы идентифицировать группы, существенные для активности эндо-'бета'-N-ацетилглюкозаминидазы H, все 8 остатков глутамата, все 19 остатков аспартата и два остатка триптофана были замещены глутаминами, аспарагинами и фенилаланинами соотв. с помощью олигонуклеотид-направленного мутагенеза. Первоначальный скриннинг сырых белковых экстрактов показал, что почти все варианты фермента имели сравнимую с диким вариантом активность ('ЭКВИВ' 50% от исходной). Варианты D170N, D172N и E174Q имели низкую активность, а для варианта D173N не обнаруживалось экспрессии белка. Анализ активности полученных вариантов фермента, в том числе и анализ pH-зависимости, позволил предположить, что только три карбоксилата боковых цепей (D170, D172 и D174/в эндо-'бета'-N-ацетилглюкозаминидазе H существенны для ее активности. США, Genencor Internat., Inc., South San Francisco, California. Библ. 25

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЭНДО-БЕТА-N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА H
АКТИВНОСТЬ
АСПАРТАТЫ
ГЛУТАМАТЫ
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
STREPTOMYCES PLICATUS

Доп.точки доступа:
Schmidt, Brian F.; Ashizawa, Eunice; Jarnagin, Alisha S.; Lynn, Shirley; Noto, Geralyn; Woodhouse, Leslie; Estell, David A.; Lad, Pushkaraj

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.10-04М2.58

Urinary enzyme excretion as a parameter for detection of acute renal damage mediated by N-(3,5-dichlorophenyl)succinimide (NDPS) in Fischer 344 rats [Text] / Monica Valentovic [et al.] // J. Appl. Toxicol. - 1994. - Vol. 14, N 4. - P281-285 . - ISSN 0260-437X
Перевод заглавия: Экскреция мочой ферментов, как параметр для определения острого повреждения почек, опосредованного N-(3,5-дихлорфенил)сукцинимидом у крыс Фишер 344
Аннотация: Крысам Fisher 344 самцам вводили в/б фунгицид N-(3,5-дихлорфенил)сукцинимида (I; 0,2 или 1 ммоль/кг). В моче животных, собранной в течение последующих 24 ч с интервалом в 3 ч, определяли активность щелочной фосфатазы (ЩФ; маркер состояния щеточной каемки почек) и лизосомального фермента N-ацетил-'бета'-D-глюкозаминидазы (АГА). Установлено, что меньшая доза I вызывает кратковременное повышение экскреции общего белка и АГА, но не ЩФ. Данный эффект обращается через 3-6 ч после введения I. Большая доза I вызывала значительные нарушения структуры почек, о чем свидетельствует значительное увеличение уровней общего белка и активностей ЩФ и АГА. Эти параметры сохранялись повышенными в течение 24 ч после введения I. Считают, что они являются чувствительными маркерами повреждений почек при действии I. США, Dep. Pharmacol. Marshall Univ. Sch. Med., 1542 Spring Valley Dvive, Huntingtor, WV 25755-9310. Ил. 3. Табл. 1. Библ. 18

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.19.11
Рубрики: ПЕСТИЦИДЫ
ФУНГИЦИДЫ
ДИХЛОРФЕНИЛСУКЦИНИМИД
ПОЧКИ
ЩЕЛОЧНАЯ ФОСФАТАЗА
АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА
ЭКСКРЕЦИЯ

Доп.точки доступа:
Valentovic, Monica; Williams, Pamela; Carl, John; Rankin, Gary O.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.11-04М1.91

Brandelli, Adriano.
Participation of glycosylated residues in the human sperm acrosome reaction: Possible role of N-acetylglucosaminidase [Text] / Adriano Brandelli, Patricia V. Miranda, Jorge G. Tezon // Biochim. et biophys. acta. Mol. Cell Res. - 1994. - Vol. 1220, N 3. - P299-304 . - ISSN 0167-4889
Перевод заглавия: Участие гликозилированных остатков в акросомной реакции спермы человека: возможная роль N-ацетилглюкозаминидазы
Аннотация: Связывание сперматозоидов с zona pellucida опосредуется комплементарным белок-углеводным взаимодействием. Это связывание приводит к экзоцитозу акросом или к акросомной реакции. Авт. исследовали эффект различных неогликопротеинов (сахарные остатки ковалентно связывались с БСА) на акросомную р-цию спермы человека. Показано, что пара-аминофенил-N-ацетил-'бета'-D-глюкозаминил-БСА (БСА-GlcNAc) и пара-аминофенил-'альфа'-D-маннопиранозил-БСА (БСА-Man) в конц-ии 1 мкг/мл были способны индуцировать акросомную р-цию, стимулируя последнюю в 3 раза в сравнении с контролем. В то же время другие негликопротеины имели только слабый эффект на этот процесс. Индукция акросомной р-ции БСА-GlcNAc ингибировалась N-ацетилглюкозамином, паранитрофенил-N-ацетилглюкозаминидом и очищ. р-римой 'бета'-N-ацетилглюкозаминидазой. Индукция акросомной р-ции БСА-Man ингибировалась маннозой и лишь в слабой степени р-римой очищ. 'альфа'-маннозидазой. Эти данные позволяют предполагать, что связывающие участки для N-ацетилглюкозамина и маннозы участвуют в индукции акросомной р-ции. Молекулы 'бета'-N-ацетилглюкозаминидазы могут быть медиаторами в этом процессе. Аргентина. Inst. Biol. a. Med. Exptl., Buenos Aires, Библ. 35.

ГРНТИ	34.21.15

ВИНИТИ 341.21.15.11.19
Рубрики: АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА N
СВЯЗЫВАЮЩИЕ УЧАСТКИ
АКРОСОМНЫЕ РЕАКЦИИ
СПЕРМАТОЗОИДЫ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Miranda, Patricia V.; Tezon, Jorge G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.01-04Т4.478

Kumar, B. Dinesh
Detection of occupational lead nephropathy using early renal markers [Text] / B.Dinesh Kumar, Kamala Krishnaswany // J. Toxicol. Clin. Toxicol. - 1995. - Vol. 33, N 4. - P331-335 . - ISSN 0731-3810
Перевод заглавия: Определение профессиональной свинцовой нефропатии с использованием ранних почечных маркеров
Аннотация: Обследовано 22 механика 3 автомобильных гаражей. Активность N-ацетил-3-D-глюкозаминидазы (АГД) и содержание бета-2-микроглобулина (БМГ) были значительно повышены у механиков, в крови к-рых содержание Pb составляло 30-69 мкг/дл. Выраженная корреляция обнаружена между уровнем Pb в крови и активностью в моче АГД, но не с содержанием БМГ. Изменения клиренса креатинина не были статистически значимыми. Сделан вывод, что активность в моче АГД - чувствительный показатель содержания в крови Pb и поражения канальцев почек. Индия, Food and Drug Toxicol. Res. Centre, Nat. Inst. of Nutrition, Jamai Osmania, Hyderabad. Ил. 2. Табл. 1. Библ. 31

ГРНТИ	34.47.51

ВИНИТИ 341.47.51.17.21.13 + 341.47.21.11.15
Рубрики: СВИНЕЦ
ПРОИЗВОДСТВЕННОЕ ВОЗДЕЙСТВИЕ
АВТОМЕХАНИКИ
ОТРАВЛЕНИЕ
N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА
БЕТА-2-МИКРОГЛОБУЛИН
КРЕАТИНИН

Доп.точки доступа:
Krishnaswany, Kamala

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.06-04Б2.158

Purification and characterization of 'бета'-N-acetylglucosaminidase from Alteromonas sp. strain O-7 [Text] / Hiroshi Tsujibo [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1995. - Vol. 59, N 6. - P1135-1136 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Очистка и характеристика 'бета'-N-ацетилглюкозаминидазы из Alteromonas sp. шт. 0-7
Аннотация: 'бета'-N-Ацетилглюкозаминидаза (АГА) очищена из наружных мембран Alteromonas с выходом 9,9% и удельной активностью 937 ед/мг белка. Очищенная АГА - гомогенна, поданным ЭФ в ПААГ с ДДС-Na, имеет мол. массу 92 кД и ИЭТ - 4,9. АГА проявляет макс. активность при pH 6,0-7,0 и т-ре 45'ГРАДУС' С; сохраняет активность при pH 7,5 и т-ре 40'ГРАДУС' С. Япония, Osaka Univ. Pharmaceutical Sciences. Библ. 10

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: 'БЕТА'-N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
ALTEROMONAS

Доп.точки доступа:
Tsujibo, Hiroshi; Fujimoto, Kazuhiro; Kimura, Yoshihisa; Miyamoto, Katsushiro; Imada, Chiaki; Okami, Yoshiro; Inamori, Yoshihiko

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.09-04Б2.35

Synthesis of neoglycoconjugates by transglycosylation with Arthrobacter protophormiae endo-'бета'-N-acetylglucosaminidase. Demonstration of a macro-cluster effect for mannose-binding proteins [Text] / Jian-Qiang Fan [et al.] // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 30. - P17730-17735 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Синтез неогликоконъюгатов трансгликозилированием под действием эндо-'бета'-N-ацетилглюкозаминидазы из Arthrobacter protophormiae: демонстрация макрокластерного эффекта для связывающих маннозу белков
Аннотация: Трансгликозилирующая активность эндо-'бета'-GlcNAc-дазы значительно повышается при добавлении в р-ционную смесь органического растворителя. (напр. MeOH, EtOH, глицерина). Используя этот эффект синтезированы различные O- и S-гликозиды олигосахарида Man[9]GlcNAc[2]. В кач-ве субстрата использовали гликопептид Man[9]GlcNAc[2]-Asn, а в кач-ве акцептора - гликозиды GlcNAc; выход продукта составлял 40-85%. Полученный препаративно Man[9]GlcNAc[2]-O(CH[2])[3]NHCOCH=CH[2] сополимеризовали с акриламидом, образующийся сополимер (M[r]'ЭКВИВ'1500-2000 кД) содержит одну углеводную цепь на 44 остатка акриламида и является более активным ингибитором Man-связывающего белка, чем агглютинин фасоли. США, Dep. Biol., Johns Hopkins Univ., Baltimore, MD 21218. Библ. 38

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.09.09
Рубрики: ЭНДО-'БЕТА'-N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА
ВЛИЯНИЕ
НЕОГЛИКОКОНЪЮГАТЫ
СИНТЕЗ
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Fan, Jian-Qiang; Quesenberry, Michael S.; Takegawa, Kaoru; Iwahara, Shojiro; Kondo, Akihiro; Kato, Ikunoshin; Lee, Yuan C.

РЖ ВИНИТИ 68 (BI03) 96.11-04В4.311

Purification and substrate specificity of an endo-'бета'-N-acetylglucosaminidase from pea (Pisum sativum) seeds [Text] / Yoshinobu Kimura [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1996. - Vol. 60, N 2. - P228-232 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Очистка и субстратная специфичность эндо-'бета'-N-ацетилглюкозаминидазы из семян гороха (Pisum sativum)
Аннотация: Из семян гороха различными видами хроматографии (Сефадекс, ДЭАЭ, гидроксилапатит) выделена эндо-'бета'-GlcNAc-даза с мол. массой 41669 D (MALDI-TOF-масс-спектрометрия) и pI=4,3. Наилучшим субстратом для нее является Man[6]GlcNAc[2]-PA (PA=пиридиламин), pH оптимум 'ЭКВИВ'7. Фермент гидролизует (расщепляет связь GlcNAc 'бета'1-4 GlcNAc) олигоманнозидные и гибридные олигосахариды, а также олигосахариды типа Man[3-5]GlcNAc[2]-PA и GlcNAc[2]Man[3]GlcNAc[2]-PA, но не Xyl-содержащие и биантенные фрагменты. Предполагается, что эндо-'бета'-GlcNAc-даза отщепляет олигоманнозидные цепи в резервных белках при прорастании семян. Япония, Dep. Biores. Chem., Fac. Agric., Okayama Univ., Okayama 700. Библ. 19

ГРНТИ	68.35.31

ВИНИТИ 681.35.31.15
Рубрики: ЭНДО-'БЕТА'-N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА
ОЧИСТКА
ГОРОХ
СЕМЕНА

Доп.точки доступа:
Kimura, Yoshinobu; Iwata, Koushi; Sumi, Yoshiko; Takagi, Shigeaki

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.11-04Б2.164

Enhanced transglycosylation activity of Arthrobacter protophormiae endo-'бета'-N-acetylglucosaminidase in media containing organic solvents [Text] / Jian-Qiang Fan [et al.] // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 30. - P17723-17729 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Повышение трансгликозилирующей активности эндо-'бета'-N-ацетилглюкозаминидазы Arthrobacter protophormiae в средах, содержащих органические растворители
Аннотация: Изучали влияние орг. р-рителей на трансгликозилирующую активность эндо-'бета'-N-ацетилглюкозаминидазы (ЭГА) A. protophormiae. В водном р-ре выход катлизируемого ЭГА трансгликозилирования N-ацетил-D-глюкозамина (акцептор, 0,5 М) под действием донора Man[9]GlcNAc[2]Asn составляет 32%. В присутствии 30% (по объему) ацетона, диоксана, диметилформамида, диметилсульфоксида, этанола или метанола выход трансгликозилирования становится равным 89,4, 12,6, 27,5, 77,6, 55,8 и 74,9% соотв. Однако только в присутствии 30% ацетона или диметилсульфоксида или 20% диметилформамида ЭГА полностью сохраняет каталитическую активность в течение 30 мин. Для проявления трансгликозилирующей активности ЭГА конц-ия N-ацетил-D-глюкозамина должна быть не ниже 0,2 М. N-Ацетил-D-галактозамин, галактоза, аллоза и 3-дезоксиглюкоза не могут служить акцепторами катализируемой ЭГА р-ции трансгликозилирования. США, Dep. Biol., Johns Hopkins Univ., Baltimore, MD 21218. Библ. 48

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЭНДО-'БЕТА'-N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА
ТРАНСГЛИКОЗИЛИРУЮЩАЯ АКТИВНОСТЬ
ОРГАНИЧЕСКИЕ РАСТВОРИТЕЛИ
ВЛИЯНИЕ
ARTHROBACTER PROTOPHORMIAE

Доп.точки доступа:
Fan, Jian-Qiang; Takegawa, Kaoru; Iwahara, Shojiro; Kondo, Akihiro; Kato, Ikunoshin; Abeygunawardana, Chitrananda; Lee, Yuan C.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.03-04Б3.85

Identification of two aspartates and a glutamate essential for the activity of endo-'бета'-N-acetylglucosaminidase H from Streptomyces plicatus [Text] / Brian F. Schmidt [et al.] // Arch. Biochem. and Biophys. - 1994. - Vol. 311, N 2. - P350-353 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Идентификация двух аспартатов и глутамата, существенных для активности эндо-'бета'-N-ацетилглюкозаминидазы H из Streptomyces plicatus
Аннотация: Для того, чтобы идентифицировать группы, существенные для активности эндо-'бета'-N-ацетилглюкозаминидазы H, все 8 остатков глутамата, все 19 остатков аспартата и два остатка триптофана были замещены глутаминами, аспарагинами и фенилаланинами соотв. с помощью олигонуклеотид-направленного мутагенеза. Первоначальный скриннинг сырых белковых экстрактов показал, что почти все варианты фермента имели сравнимую с диким вариантом активность ('ЭКВИВ' 50% от исходной). Варианты D170N, D172N и E174Q имели низкую активность, а для варианта D173N не обнаруживалось экспрессии белка. Анализ активности полученных вариантов фермента, в том числе и анализ pH-зависимости, позволил предположить, что только три карбоксилата боковых цепей (D170, D172 и D174/в эндо-'бета'-N-ацетилглюкозаминидазе H существенны для ее активности. США, Genencor Internat., Inc., South San Francisco, California. Библ. 25

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЭНДО-БЕТА-N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА H
АКТИВНОСТЬ
АСПАРТАТЫ
ГЛУТАМАТЫ
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
STREPTOMYCES PLICATUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Schmidt, Brian F.; Ashizawa, Eunice; Jarnagin, Alisha S.; Lynn, Shirley; Noto, Geralyn; Woodhouse, Leslie; Estell, David A.; Lad, Pushkaraj

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 97.04-04И3.349

Sperm and egg surface components potentially involved in gamete interactions in Drosophila melanogaster [Text] / M. -E. Perotti [et al.] // 20 Int. Congr. Entomol., Firenze, Aug. 25-31, 1996. - Firenze, 1996. - P115
Перевод заглавия: Вещества сперматозоидов и поверхности яиц, потенциально вовлеченные во взаимодействие гамет у Drosophila melanogaster
Аннотация: Установлено, что N-ацетилглюкозаминидаза на поверхности мембраны сперматозоидов и GlcNAc на вителлиновой мембране яиц играют основную роль во взаимодействии сперматозоид-яйцо. Италия, 1 Dep. General Physiology and Biochemistry, Univ. of Milano

ГРНТИ	34.33.19

ВИНИТИ 341.33.19.45.15.55.41
Рубрики: ПОЛОВАЯ СИСТЕМА
СПЕРМАТОЗОИДЫ
ЯЙЦА
ГАМЕТЫ
ВИТЕЛЛИН
ФЕРМЕНТЫ
N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА
DROSOPHILA MELANOGASTER (DIPT.)
НАСЕКОМЫЕ

Доп.точки доступа:
Perotti, M.-E.; Cattaneo, F.; Pasini, M.; Hackstein, J.H.P.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 97.09-04И2.27

El, Moudni Brahim.
Purification and characterization of N-acetylglucosaminidase from Trypanosoma cruzi [Text] / Moudni Brahim El, Maria-Helene Rodier, Jean-Louis Jacquemin // Exp. Parasitol. - 1996. - Vol. 83, N 2. - P167-173 . - ISSN 0014-4894
Перевод заглавия: Очистка и характеристика N-ацетилглюкозаминидазы из Trypanosoma cruzi
Аннотация: В бесклеточных экстрактах T. cruzi выявлена активность N-ацетил-'бета'-D-глюкозаминидазы (ГА) по ее способности гидролизовать флуорогенный субстрат 4-метилумбеллиферил-N-ацетил-'бета'-D-глюкозаминид (I). Фермент был очищен до гомогенности путем ионообменной и гельпроникающей ВЭЖХ. Мол. масса ГА составила 48 кД; она мигрировала при ЭФ в ПААГ в невосстановительных условиях в виде единственной полосы. pH оптимум активности ГА составил pH 5,4, а изоэлектрическая точка - pH 4,2. Величина K[m] по I равнялась 1,5 мМ. Активность ГА эффективно ингибировалась Hg{2+}, Ag{+}, слабее - Cu{2+}, NaCl и ЭДТА и совсем не ингибировалась азидом, цианидом, Ba{2+} и дитиотрейтолом. Франция, Centre Hosp. Univ. La Miletrie, BP.577, 86021, Poitiers Cedex. Библ. 25

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.15.13.07.09.17
Рубрики: TRYPANOSOMA CRUZI (PROT.)
N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Rodier, Maria-Helene; Jacquemin, Jean-Louis

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 98.07-04И8.226

Extraction and quantification of acrosin, 'бета'-N-acetylglucosaminidase, and arylsulfatase-A from equine ejaculated spermatozoa [Text] / C. I. Brandon [et al.] // J. Exp. Zool. - 1997. - Vol. 279, N 3. - P301-308 . - ISSN 0022-104X
Перевод заглавия: Экстракция и определение содержания акросина, 'бета'-N-ацетилглюкозаминидазы и арилсульфатазы-А в эякулированных спермиях жеребцов
Аннотация: Акросин (I), арилсульфатаза-А и 'бета'-N-ацетилглюкозаминидаза - ключевые ферменты, находящиеся в акросоме млекопитающих и играющие главную роль в проникновении спермиев в ооциты. Сравнили 2 метода (М) экстракции этих ферментов. В 1-м методе (М1) использовали 0,5 М трис-малеат буфер, содержащий 0,1% тритон Х-100 и гиамин 2389. В М2 использовали 0,05 М трис-HCl, 0,05 М MgCl[2] в 0,05 М трис-малеате, а также 0,05 М трис-HCl, содержащий 0,1% тритон Х-100. Выявили, что I сначала связан в акросин-акросин ингибиторном комплексе, к-рый распадается после инкубации экстракта в 2 мМ HCl. Активность I повышается (P0,001) с 0,076 ед/мг после М2 до 0,327 ед/мг после М1. Активность арилсульфатазы-А в среднем выше (P0,03) после М1, чем после М2 (0,012 против 0,007 ед/мг). Средняя активность 'бета'-N-ацетилглюкозаминидазы выше (P0,001) после М1, чем после М2 (0,037 против 0,008 ед/мг). Это первое сообщение об определении активности ферментов в спермиях жеребца, к-рое можно использовать как показатель повреждения акросомы в охлажденной сперме и как дополнительный показатель биохимических изменений в нормальной и ненормальной сперме. США, Univ. of Georgia, Athens. Библ. 56U

ГРНТИ	34.39.57

ВИНИТИ 341.39.57.87.15.07
Рубрики: СПЕРМАТОЗОИДЫ
АКРОСОМА
ПОВРЕЖДЕНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
'БЕТА'-N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА
АРИЛСУЛЬФАТАЗА-А
ЛОШАДИ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 56

Доп.точки доступа:
Brandon, C.I.; Srivastava, P.N.; Heusner, G.L.; Fayrer-Hosken, R.A.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 98.07-04М1.38

Extraction and quantification of acrosin, 'бета'-N-acetylglucosaminidase, and arylsulfatase-A from equine ejaculated spermatozoa [Text] / C. I. Brandon [et al.] // J. Exp. Zool. - 1997. - Vol. 279, N 3. - P301-308 . - ISSN 0022-104X
Перевод заглавия: Экстракция и определение содержания акросина, 'бета'-N-ацетилглюкозаминидазы и арилсульфатазы-А в эякулированных спермиях жеребцов
Аннотация: Акросин (I), арилсульфатаза-А и 'бета'-N-ацетилглюкозаминидаза - ключевые ферменты, находящиеся в акросоме млекопитающих и играющие главную роль в проникновении спермиев в ооциты. Сравнили 2 метода (М) экстракции этих ферментов. В 1-м методе (М1) использовали 0,5 М трис-малеат буфер, содержащий 0,1% тритон Х-100 и гиамин 2389. В М2 использовали 0,05 М трис-HCl, 0,05 М MgCl[2] в 0,05 М трис-малеате, а также 0,05 М трис-HCl, содержащий 0,1% тритон Х-100. Выявили, что I сначала связан в акросин-акросин ингибиторном комплексе, к-рый распадается после инкубации экстракта в 2 мМ HCl. Активность I повышается (P0,001) с 0,076 ед/мг после М2 до 0,327 ед/мг после М1. Активность арилсульфатазы-А в среднем выше (P0,03) после М1, чем после М2 (0,012 против 0,007 ед/мг). Средняя активность 'бета'-N-ацетилглюкозаминидазы выше (P0,001) после М1, чем после М2 (0,037 против 0,008 ед/мг). Это первое сообщение об определении активности ферментов в спермиях жеребца, к-рое можно использовать как показатель повреждения акросомы в охлажденной сперме и как дополнительный показатель биохимических изменений в нормальной и ненормальной сперме. США, Univ. of Georgia, Athens. Библ. 56U

ГРНТИ	34.21.15

ВИНИТИ 341.21.15.11.19
Рубрики: СПЕРМАТОЗОИДЫ
АКРОСОМА
ПОВРЕЖДЕНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
'БЕТА'-N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА
АРИЛСУЛЬФАТАЗА-А
ЛОШАДИ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 56

Доп.точки доступа:
Brandon, C.I.; Srivastava, P.N.; Heusner, G.L.; Fayrer-Hosken, R.A.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.09-04Б3.80

Regulation of N-acetylglucosaminidase production in Candida albicans [Text] / Kyoko Niimi [et al.] // Arch. Microbiol. - 1997. - Vol. 168, N 6. - P464-472 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Регуляция образования N-ацетилглюкозаминидазы у Candida albicans
Аннотация: N-ацетилглюкозаминидаза (I) из C. albicans A72 - секретируемый гидролитический фермент, участвующий в вирулентности дрожжей. Наблюдали значительное увеличение активности I, выделяемой в культуральную среду, содержащую N-ацетилглюкозамин (АГ), при голодании по углероду. Повышенная активность фермента у клеток, выращенных на АГ, коррелировала с повышенной транскрипцией HEX1 гена, кодирующего I C. albicans. Напротив, глюкоза подавляла транскрипцию HEX1, и клетки, выращенные на глюкозе, обладали в среднем в 94 раза меньшей активностью I, чем клетки, выращенные на АГ. Индукция I в клетках, выращенных на АГ, также подавлялась фруктозой, маннозой или галактозой, хотя в меньшей степени, чем глюкозой, а сахароза подавляла образование фермента только на 10%. 88% фермента у клеток, выращенных на АГ, локализовано в периплазме, и после инкубации в течение 5 ч 30 или 70% общей активности I выделялось в культуральную среду клетки дрожжей или мицелия, соответственно. Клеточная локализация фермента и регуляция его образования источниками углерода показывает определенную физиологическую (scavenging) роль I из C. albicans. Новая Зеландия, Dep. of Oral Biol. and Oral Pathology, School of Dentistry, Univ. of Otago, P. O. Box 647, Dunedin. Библ. 46

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: CANDIDA ALBICANS (FUNGI)
ШТАММ A72
N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ
N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИН
ИСТОЧНИКИ УГЛЕРОДА

Доп.точки доступа:
Niimi, Kyoko; Niimi, Masakazu; Shepherd, Maxwell G.; Cannon, Richard D.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.10-04Б2.88

Regulation of N-acetylglucosaminidase production in Candida albicans [Text] / Kyoko Niimi [et al.] // Arch. Microbiol. - 1997. - Vol. 168, N 6. - P464-472 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Регуляция образования N-ацетилглюкозаминидазы у Candida albicans
Аннотация: N-ацетилглюкозаминидаза (I) из C. albicans A72 - секретируемый гидролитический фермент, участвующий в вирулентности дрожжей. Наблюдали значительное увеличение активности I, выделяемой в культуральную среду, содержащую N-ацетилглюкозамин (АГ), при голодании по углероду. Повышенная активность фермента у клеток, выращенных на АГ, коррелировала с повышенной транскрипцией HEX1 гена, кодирующего I C. albicans. Напротив, глюкоза подавляла транскрипцию HEX1, и клетки, выращенные на глюкозе, обладали в среднем в 94 раза меньшей активностью I, чем клетки, выращенные на АГ. Индукция I в клетках, выращенных на АГ, также подавлялась фруктозой, маннозой или галактозой, хотя в меньшей степени, чем глюкозой, а сахароза подавляла образование фермента только на 10%. 88% фермента у клеток, выращенных на АГ, локализовано в периплазме, и после инкубации в течение 5 ч 30 или 70% общей активности I выделялось в культуральную среду клетки дрожжей или мицелия, соответственно. Клеточная локализация фермента и регуляция его образования источниками углерода показывает определенную физиологическую (scavenging) роль I из C. albicans. Новая Зеландия, Dep. of Oral Biol. and Oral Pathology, School of Dentistry, Univ. of Otago, P. O. Box 647, Dunedin. Библ. 46

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: CANDIDA ALBICANS (FUNGI)
ШТАММ A72
N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ
N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИН
ИСТОЧНИКИ УГЛЕРОДА

Доп.точки доступа:
Niimi, Kyoko; Niimi, Masakazu; Shepherd, Maxwell G.; Cannon, Richard D.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 98.11-04Т4.116

Subchronic toxicity of a medium-chain chlorinated paraffin in the rat [Text] / R. Poon [et al.] // J. Appl. Toxicol. - 1995. - Vol. 15, N 6. - P455-463 . - ISSN 0260-437X
Перевод заглавия: Субхроническая токсичность среднецепочечного хлорированного парафина для крыс
Аннотация: Крысятам-отъемышам Sprague-Dawley в течение 13 нед давали корм, в к-ром содержался хлорированный парафин (I) с длиной цепи C[14-17] в кол-ве 5, 50, 500 или 5000 ч. на млн. Введение I сопровождалось увеличением относительной массы печени. При этом 'VENUS''VENUS' реагировали на I в дозе 500 и 5000 ч. на млн, а 'MARS''MARS' реагировали на I в дозе 5000 ч. на млн. Относительная масса почек как у 'MARS''VENUS', увеличилась после воздействия I в дозе 5000 ч. на млн. В крови 'VENUS''VENUS' дозозависимо увеличивалось кол-во холестерина. После воздействия I в дозе 5000 ч. на млн у 'MARS''VENUS' повышалась активность УДФ-глюкозилтрансферазы. У 'VENUS''VENUS' повышалась активность аминопирин-N-деметилазы в печени и N-ацетилглюкозаминидазы в моче. Введение I в кол-ве 500 ч. на млн вызвало увеличение экскреции аскорбиновой к-ты и уменьшение содержания витамина А в печени. В щитовидной железе изменения наблюдались у 'VENUS''VENUS' после введения I в дозе 50 ч. на млн, а у 'MARS''MARS' после введения 500 ч. на млн. В почках изменения проксимальных канальцев наблюдали у 'MARS''MARS' после введения I в дозе 500 ч. на млн. В почках 'VENUS''VENUS' наблюдали изменения при введении 500 и 5000 ч. на млн I. Канада, Environmental and Occupational Toxicology Division, Health Canada, Ottawa. Ил. 5. Табл. 6. Библ. 24

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.17.15
Рубрики: ПАРАФИН
ХЛОРИРОВАННЫЙ
ПЕЧЕНЬ
ПОЧКИ
МАССА
УДФ-ГЛЮКОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
АМИНОПИРИН-N-ДЕМЕТИЛАЗА
N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА
АСКОРБИНОВАЯ КИСЛОТА
ВИТАМИН
КРЫСЫ
ПОЛОВЫЕ РАЗЛИЧИЯ

Доп.точки доступа:
Poon, R.; Lecavalier, P.; Chan, P.; Viau, C.; Hakansson, H.; Chu, I.; Valli, V.E.

19.

РЖ ВИНИТИ 68 (BI03) 99.02-04В4.545

Kimura, Yoshinobu.
Enzymatic properties of a Ginkgo biloba endo-'бета'-N-acetylglucosaminidase and N-glycan structures of storage glycoproteins in the seeds [Text] / Yoshinobu Kimura, Sayuri Matsuo, Shigeaki Takagi // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1998. - Vol. 62, N 2. - P253-261 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Ферментативные свойства эндо-'бета'-N-ацетилглюкозаминидазы и структура N-гликанов резервного гликопротеина из семян Ginkgo biloba
Аннотация: Из зрелых семян G. biloba (горох) различными видами хр-фии выделена эндо-'бета'-N-ацетилглюкозаминидаза (ЭГ, M[r] 'ЭКВИВ'63 кД). Установлено, что эффективность расщепления ею гликанов N-гликопротеинов [в виде пиридиламино (PA)-пр-ных] снижается в ряду: Man[9-6]GlcNAc[2]-PA, Man[5]GlcNaC[2]-PA, GlcNAc[1]Man[5]GlcNAc[2]-PA, Man[3]GlcNAc[2]-PA. Проведен структурный анализ углеводных цепей резервных гликопротеинов из G. biloba (гидразинолиз, офВЭЖХ PA-олигосахаридов). Показано, что главный углеводный фрагмент представляет собой Xyl[1]Fuc[1]Man[3]GlcNAc[2] (95%); минорный олигосахарид не содержит Fuc. Эти резервные гликопротеины не являются субстратом для ЭГ. Япония, Dep. Biores. Chem., Fac. Agric., Okayama Univ., Okayama 700. Библ. 24

ГРНТИ	68.35.43

ВИНИТИ 681.35.43.15
Рубрики: ЭНДО-'БЕТА'-N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
РЕЗЕРВНЫЕ ГЛИКОПРОТЕИНЫ
N-ГЛИКАНЫ
СТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ
СЕМЕНА
GINKGO BILOBA

Доп.точки доступа:
Matsuo, Sayuri; Takagi, Shigeaki

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 99.04-04В3.107

Enzymatic properties of endo-'бета'-N-acetylglucosaminidases from developing tomato fruits and soybean seeds: Substrate specificity of plant origin endoglycosidase [Text] / Yoshinobu Kimura [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Gen. Subj. - 1998. - Vol. 1381, N 1. - P27-36 . - ISSN 0304-4165
Перевод заглавия: Ферментативные свойства эндо-'бета'-N-ацетилглюкозаминидаз из развивающихся плодов томатов и семян фасоли: субстратная специфичность эндогликозидазы растительного происхождения
Аннотация: Из развивающихся плодов томатов (Lycopersicum esculentum) и семян фасоли (Glycine max) хр-фией на ДЭАЭ-целлюлозе, Q-Сефарозе, ГПХ и ИОХ выделены эндо-GlcNAc-дазы (ЭГ-1 и ЭГ-2 соотв.) с M[r]'ЭКВИВ'62 кД и pH[опт]'ЭКВИВ'6-6,5. Изучена субстратная специфичность эндо-GlcNAc-даз при действии их на N-гликаны (в виде пиридиламино-пр-ных), полученные из природных гликопротеинов. Установлено, что ЭГ-1 и ЭГ-2 расщепляют Man[9-6]GlcNAc[2] на 80-100%, Man[5]GlcNAc[2] - на 32 и 43% соотв., гибридный олигосахарид GlcNAc[1]Man[5]GlcNAc[2] - на 34 и 37%, Man[3]GlcNAc[2] - на 16 и 9%. Оба фермента с трудом деградируют Xyl-содержащие N-гликаны, характерные для растений. Япония, Dep. Biores. Chem., Fac. Agric., Okayama Univ., Okayama 700. Библ. 25

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: ЭНДО-'БЕТА'-N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА
СВОЙСТВА
ПЛОДЫ ТОМАТОВ
СЕМЕНА ФАСОЛИ

Доп.точки доступа:
Kimura, Yoshinobu; Tokuda, Toshihiko; Ohno, Akira; Tanaka, Hiroshi; Ishiguro, Yukio

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-111

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска