Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=КРИСТАЛЛИЗАЦИЯ<.>)
Общее количество найденных документов : 441
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.01-04Б4.239

    Kato, N.
    Crystallization and electron microscopy of bacterial lipopolysaccharide (LPS) [Text] / N. Kato // Micron. - 1993. - Vol. 24, N 1. - P91-114 . - ISSN 0968-4328
Перевод заглавия: Кристаллизация и электронная микроскопия бактериального липополисахарида (ЛПС)
Аннотация: Бактериальный липополисахарид (ЛПС), называемый также эндотоксином, является основным составляющим наружной мембраны грамотрицательных бактерий. Недавно было показано, что R-форма ЛПС без О-специфич. полисахаридной части кристаллизуется при обработке этанолом, содержащим MgCl[2]. Цель данного обзора состоит в суммировании информации по ультраструктуре и конформации ЛПС. Специальное внимание уделено электронной микроскопии и кристаллизации ЛПС. Представлены схематич. диаграммы, демонстрирующие морфологию S и R-форм ЛПС. Библ. 77. Япония, Nagoya Univ. Sch. Med., 65 Tsurumai-cho, Showa-ku, Nagoya, Aichi 466.
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: ЛИПОПОЛИСАХАРИД
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ
ЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ
КРИСТАЛЛИЗАЦИЯ
УЛЬТРАСТРУКТУРА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 77

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 95.03-04А1.105

    Розанов, Л. Ф.
    К вопросу о роли мембраны и цитоматрикса в развитии криоповреждений клеток [Текст] / Л. Ф. Розанов, Е. И. Смольянинова, О. И. Гордиенко // Пробл. криобиол. - 1994. - N 3. - С. 12-18 . - ISSN 0233-7673
Аннотация: На основании анализа литературных и собственных данных авторы предлагают схему развития криоповреждений клеток под действием двух основных повреждающих факторов: внутриклеточной кристаллизации и дегидратации. Учитывая, что повреждения при нарушении мембранной проницаемости реализуются, как правило, через набухание клеток, авторы проводят сравнительную оценку набухания эмбрионов мыши в средах различного состава и, анализируя полученные данные с позиции мембранной теории проницаемости, показывают, что наблюдаемые отклонения в осмотическом поведении цитоматрикса могут быть интерпретированы как реакция внутриклеточного геля. Украина, Ин-т проблем криобиологии и криомедицины. Библ. 10.
ГРНТИ  
34.03.33
ВИНИТИ 341.03.33.11.07
Рубрики: КРИОПОВРЕЖДЕНИЕ
ВНУТРИКЛЕТОЧНАЯ КРИСТАЛЛИЗАЦИЯ
ДЕГИДРАТАЦИЯ
КЛЕТКИ (БИОЛОГИЧЕСКИЕ)
МЕМБРАНЫ
ЦИТОМАТРИКС

Доп.точки доступа:
Смольянинова, Е.И.; Гордиенко, О.И.

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.03-04К1.44

   
    Crystalization and preliminary X-ray diffraction analysis of the 'бета'-chain of T-cell antigen receptor [Text] / Ginette Boulot [et al.] // J. Mol. Biol. - 1994. - Vol. 235, N 2. - P795-797 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Кристаллизация и предварительный анализ дифракции рентгеновских лучей 'бета'-цепи рецептора антигена T-клеток
Аннотация: Проведен анализ дифракции рентгеновских лучей секретируемой формы 'бета'-цепи рецептора T-клеток, специфичного для пептида гемагглютинина вируса гриппа. Кристаллы имели тетрагональную форму с размерами а-в-71,4A и с-312,9A, пространственной группой P4[1]2[1]2 (или P4[3]2[1]2). В растворе 'бета'-цепь, по-видимому, является стабильным гомодимером. США, Cent. Advanced Res. in Biotechnology, Nat. Inst. Standards and Technology, 9600 Gudelsky Drive, Rockville. MD 20850. Библ. 22
ГРНТИ  
34.43.29
ВИНИТИ 341.43.29.07
Рубрики: РЕЦЕПТОР АНТИГЕНА T-КЛЕТОЧНОГО
БЕТА-ЦЕПИ
КРИСТАЛЛИЗАЦИЯ
ДИФРАКЦИЯ РЕНТГЕНОВСКИХ ЛУЧЕЙ

Доп.точки доступа:
Boulot, Ginette; Bentley, Graham A.; Karjalainen, Kalus; Mariuzza, Roy A.

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.04-04И3.268

    Thrasyvoulou, A.
    Liquefaction par les ultra-sons du miel cristallise [Text] / A. Thrasyvoulou, J. Manikis, D. Tselios // Bull. techn. apic. - 1994. - Vol. 21, N 3. - P124 . - ISSN 0335-3710
Перевод заглавия: Разжижение закристаллизованного меда с помощью ультразвука
Аннотация: Проводили сравнительный анализ 2 методов расплавления закристаллизованного меда. Для экспериментов использовали навески меда по 300 г. Одну партию меда подвергали ультразвуковой обработке (23 кГц) в течение 18 и 25 мин при повышении т-ры до 76-82'ГРАДУС' С, вторую - тепловой обработке при 60'ГРАДУС' С в течение 30 мин. Содержание оксиметилфурфурола в обработанном ультразвуком меде доходило до 11,4 мкг (повышение на 81,1%), а при термической обработке - до 14 мкг. Существенных различий в электропроводимости и величине рН не отмечено.
ГРНТИ  
34.33.19
ВИНИТИ 341.33.19.49.15.47
Рубрики: ПРОДУКТЫ ПЧЕЛОВОДСТВА
МЕД
КРИСТАЛЛИЗАЦИЯ
РАЗЖИЖЕНИЕ
МЕТОДЫ
ЭФФЕКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Manikis, J.; Tselios, D.

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.06-04Б2.013

   
    Crystallographic, biochemical and genetic studies on halophilic ribosomes [Text] / Francois Franceschi [et al.] // Syst. and Appl. Microbiol. - 1994. - Vol. 16, N 4. - P697-705 . - ISSN 0723-2020
Перевод заглавия: Кристаллографические, биохимические и генетические исследования рибосом у галофильных [бактерий]
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.07.09
Рубрики: HALOARCULA MARISMORTUI (BACT.)
РИБОСОМЫ
КРИСТАЛЛИЗАЦИЯ
СТРУКТУРА
БЕЛОК
БЕЛОК HMAL1
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Franceschi, Francois; Sagi, Irit; Boddeker, Nina; Evers, Ute; Arndt, Evelyn; Paulke, Christiane; Hasenbank, Renate; Laschever, Miriam; Glotz, Carola; Piefke, Jutta; Mussig, Jutta; Weinstein, Shulamith; Yonath, Ada

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.11-04В3.157

   
    Crystallization and preliminary X-ray diffraction studies of the 'альфа'-amylase inhibitor coded 0.19 from wheat kernel [Text] / Toshiyuki Miyazaki [et al.] // J. Biochem. - 1994. - Vol. 115, N 2. - P179-181 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Кристаллизация и предварительное рентгеновское дифракционное исследование ингибитора 'альфа'-амилазы, называемого 0,19, из зерен пшеницы
Аннотация: Кристаллы экзогенного ингибитора 'альфа'-амилазы из зерен пшеницы (0,19 AI) получали при комнатной т-ре и pH-7,0 из р-ра белка с низким содержанием солей. Кристаллы тригональные, пространственная группа P3[1] или P3[2], a=b=79,3, c=60,8 A, 'альфа'='бета'=90'ГРАДУС', 'гамма'=120'ГРАДУС'. Дифракцию наблюдали при разрешении 2,0 A. Кристаллы устойчивы к обучению. Япония, Cereal Food RD Section, Food Res. Lab., Nisshin Flour Milling Co., Iruma, Saitama 356. Библ. 18
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: ИНГИБИТОР АМИЛАЗЫ АЛЬФА
КРИСТАЛЛИЗАЦИЯ
ПШЕНИЦА
ЗЕРНА

Доп.точки доступа:
Miyazaki, Toshiyuki; Morimoto, Toshihisa; Fukuyama, Keiichi; Matsubara, Hiroshi

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.11-04И2.31

   
    Crystallization and preliminary crystallographic analysis of trypanothione reductase from Trypanosoma cruzi, the causative agent of chagas' disease [Text] / R.Luise Krauth-Siegel [et al.] // FEBS Lett. - 1993. - Vol. 317, N 1-2. - P105-108 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Кристаллизация и предварительный кристаллографический анализ трипанотионредуктазы из Trypanosoma cruzi, служащей причиной болезни Шагаса
Аннотация: Трипанотионредуктаза (TR) из T. cruzi была получена в двух кристаллических формах, пригодных для РСА. Тетрагональные кристаллы получали из 30% р-ра ПЭГ в присутствии 0,2% 'бета'-n-октилглюкозида; пространственная группа P4[2] или P4[2]22 (в независимой части ячейки содержится один димер или один мономер соотв.), a=b=87,4, c=152,3 A. Моноклинные кристаллы получали из 1,2 M цитрата в присутствии 2% октаноил-N-метилглюкозида. Пространственная группа P2, a=136,3, b=91,1, c=126,0 A, 'бета'=94'ГРАДУС'. В независимой части содержится два димера. Дифракция наблюдалась при разрешении 3 A в обоих случаях. Интерес к TR вызван возможностью рассматривать этот фермент как основную мишень при выборе лекарств для лечения болезни Шагаса. Германия, Inst. Biochem. II, Univ. Heidelberg, Im Neuenheimer Feld 328, D-6900 Heidelberg. Библ. 22
ГРНТИ  
34.33.23
ВИНИТИ 341.33.23.15.13.07.09.17
Рубрики: TRYPANOSOMA CRUZI (PROT.)
ТРИПАНОТИОНРЕДУКТАЗА
КРИСТАЛЛИЗАЦИЯ
КРИСТАЛЛОГРАФИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
ПРИЧИНА
ШАГАСА БОЛЕЗНЬ

Доп.точки доступа:
Krauth-Siegel, R.Luise; Sticherling, Christian; Jost, Ingrid; Walsh, Christopher T.; Pai, Emil F.; Kabsch, Wolfgang; Lantwin, Christina B.

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.11-04М2.121

   
    Crystallization of recombinant hemoglobins with basic amino acid substitutions (Lys and Arg) at the 'бета'6 position [Text] / K. Adachi [et al.] // Blood. - 1994. - Vol. 84, N 4. - P1309-1313 . - ISSN 0006-4971
Перевод заглавия: Кристаллизация рекомбинантных гемоглобинов при аминокислотных заменах (лизин и аргинин) в положении 'бета'6
Аннотация: С использованием экспрессионной системы дрожжей получены рекомбинанты 2 мутантных по 'бета'-цепи гемоглобинов: с заменой 6-го остатка (глутаминовая к-та) на лизин или аргинин ('бета'6K и 'бета'6R). Эти варианты использовали для определения биохимических механизмов кристаллизации, известных у гемоглобина C ("лизиновый вариант" - 'альфа'[2]'бета'[2]{6K}).В электрофорезе на целлюлозо-ацетатных пластинах показано, что Hb-C и рекомбинантный 'бета'6K мигрируют одинаково, в то время как 'бета'6R - несколько медленнее. При взаимодействии с CO обе рекомбинантные формы гемоглобина образуют тетраэдрические кристаллы; при этом концентрация 'бета'6R, необходимая для CO-кристаллизации, оказывается ниже, чем концентрация 'бета'6K. Это подтверждает то, что наличие в положении 'бета'6 более основных аминокислот ускоряет кристаллизацию. Кристаллизация обоих рекомбинантов и нативного Hb-C подавляется фетальным гемоглобином. США, Div. Hematol., Children's Hosp. Philadelphia, 34th str. and Civic Center blvd., Philadelphia, PA 19104. Библ. 23
ГРНТИ  
34.39.27
ВИНИТИ 341.39.27.07.31.15
Рубрики: БЕЛОК
ГЕМОГЛОБИН
РЕКОМБИНАЦИЯ
КРИСТАЛЛИЗАЦИЯ
БИОХИМИЯ

Доп.точки доступа:
Adachi, K.; Lai, C.H.; Konitzer, P.; Donahee, M.; Campbell, A.; Surrey, S.

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.12-04Б2.79

   
    Escherichia coli P[II] protein: Purification, crystallization and oligomeric structure [Text] / Subhash G. Vasudevan [et al.] // FEBS Lett. - 1994. - Vol. 337, N 3. - P255-258 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Белок P[II] Escherichia coli: очистка, кристаллизация и олигомерная структура
Аннотация: Получили кристаллы очищенного (до 95%) белка P[II] из Е. coli. Гексагональные кристаллы неуридилированного P[II] получали методом диффузионного испарения висящей капли. Кристаллы относятся к пространственной группе P6[3], a=b=61,6, c=56,3 A, в независимой части содержится одна субъединица. Из карты электронных плотностей с низким разрешением следует, что молекула P[II] является гомотримером. По данным седиментационных экспериментов молекулярный вес нативного P[II] в растворе составляет 35000'+-'1000, из чего также следует, что молекула P[II] - тример. Австралия, Centre Mol. Struct. Function, Res. Sch. Chem, Austalian Nat. Univ., Canberra, ACT 0200. Библ. 22
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.09
Рубрики: БЕЛОК P[II]
ОЧИСТКА
КРИСТАЛЛИЗАЦИЯ
СТРУКТУРА
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Vasudevan, Subhash G.; Gedye, Craig; Dixon, Nicholas E.; Cheah, Eong; Carr, Paul D.; Suffolk, Peter M.; Jeffrey, Peter D.; Ollis, David L.

10.
Патент 2033052 Российская Федерация, МКИ A23K 1/16.

   
    Способ кормления сельскохозяйственной птицы [Текст] / И. А. Бойко [и др.] ; Белгор. вит. комб.; Белгор. с.-х. ин-т. - № 5028702/15 ; Заявл. 24.02.1992 ; Опубл. 20.04.1995
Аннотация: Способ кормления предусматривает введение в основной рацион биологически активной добавки - осадка, выделенного из отхода производства-маточного раствора, образующегося при кристаллизации фармокопейного витамина B[1]. Добавку берут в количестве 0,6-6,0 мг/кг корма в пересчете на тиамин
ГРНТИ  
34.39.57
ВИНИТИ 341.39.57.93.17.47.39
Рубрики: КОРМОВЫЕ ДОБАВКИ
ОТХОДЫ ПРОМЫШЛЕННЫЕ
КРИСТАЛЛИЗАЦИЯ ВИТАМИНА B[1]
МАТОЧНЫЙ РАСТВОР
КОРМЛЕНИЕ ПТИЦЫ

Доп.точки доступа:
Бойко, И.А.; Кирсанов, А.Т.; Картамышева, Н.В.; Мелкова, О.Н.; Мерзленко, О.В.; Сироткина, Л.И.; Старухина, А.А.; Чумакова, Е.Д.; Белгор. вит. комб.; Белгор. с.-х. ин-т
Свободных экз. нет
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.01-04Б2.134

   
    Structure analysis of bacterial 'альфа'-amylase from Bacillus licheniformis [Text] / Junpei Suzuki [et al.] // KEK Progr. Rept. - 1994. - N 94-2. - P385 . - ISSN 0912-1803
Перевод заглавия: Структурный анализ бактериальной 'альфа'-амилазы из Bacillus licheniformis
Аннотация: С помощью метода диффузионного испарения подвешенной капли проведена кристаллизация 'альфа'-амилазы (I) из B. licheniformis. Кристаллы с размерами ячейки a=118,2 A, b=119,4 A, c=84,6 A принадлежат к пространственной группе P2[1]2[1]2[1]. Асимметричная единица содержит две молекулы I. Тяжелоатомные производные кристаллов получены в присутствии соединений Hg, Au, Tl или Sm. Собраны данные о дифракции рентгеновских лучей для нативных и производных кристаллов. С нативными кристаллами удалось достичь разрешения 2,4 A. Япония, Dep. of Biotechnol., School of Engineering, Nagoya Univ., Nagoya 464-01. Библ. 3
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АЛЬФА-АМИЛАЗА
КРИСТАЛЛИЗАЦИЯ
СТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ
BACILLUS LICHENIFORMIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Suzuki, Junpei; Suzuki, Atsuo; Yamane, Takashi; Ashida, Tamaichi

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 96.02-04А1.149

    Mehl, Patrick M.
    Effect of pH on the ice crystallization in aqueous solutions of 1,2-propanediol consequence for vitrification solutions [Text] / Patrick M. Mehl // Cryo-Lett. - 1995. - Vol. 16, N 1. - P31-40 . - ISSN 0143-2044
Перевод заглавия: Влияние pH на кристаллизацию льда в водных растворах 1,2-пропандиола. Значение для витрифицирующих растворов
Аннотация: Замена дистиллированной воды на солевой р-р снижала скорость образования кристаллов льда и т-ру кристаллизации. Энергия активации роста кристаллов при постоянной моляльности р-ра оставалась постоянной. В р-рах с щелочным pH рост кристаллов льда замедляется по сравнению (с нейтральным и кислыми р-рами). В витрифицирующих р-рах снижение способности к образованию и росту кристаллов льда связано с избытком ионов OH{-}. США, Naval Med. Res. Inst., Bethesda, MD 20889. Библ. 15
ГРНТИ  
34.03.33
ВИНИТИ 341.03.33.13
Рубрики: КРИОКОНСЕРВАЦИЯ
ВИТРИФИКАЦИЯ
КРИОПРОТЕКТОРЫ
ПРОПАНДИОЛ=1,2
КРИСТАЛЛИЗАЦИЯ ЛЬДА
ВЛИЯНИЕ PH

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.02-04Б2.55

   
    Sequence and crystallization of Escherichia coli dethiobiotin synthetase, the penultimate enzyme of biotin biosynthesis [Text] / D. Alexeev [et al.] // J. Mol. Biol. - 1994. - Vol. 235, N 2. - P774-776 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Последовательность и кристаллизация детиобиотинсинтетазы из Escherichia coli, предпоследнего фермента в биосинтезе биотина
Аннотация: Клонирован и сверхэкспрессирован в Escherichia coli фермент детиобиотинсинтетаза. Очищенный фермент исследован различными физическими и химическими методами, определена его последовательность. Фермент кристаллизован в форме, доступной для определения его структуры. Установлено, что размеры ячейки составляют: a=72,8, b=49,2, c=61,4 A; 'бета'=106,2'ГРАДУС'. Великобритания, Edinburg Ctr. Mol. Recognition, Dep. Biochem., The Univ. Edinburgh, Edinburg EH8 9XD. Библ. 8
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ДЕТИОБИОТИНСИНТЕТАЗА
ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
КРИСТАЛЛИЗАЦИЯ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Alexeev, D.; Bury, S.M.; Boys, C.W.G.; Turner, M.A.; Sawyer, L.

14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.02-04М1.52

    Barbieri, M.
    Cell stress and ribosome crystallization [Text] / M. Barbieri, A. Vittone, N. M. Maraldi // J. Submicrosc. Cytol. and Pathol. - 1995. - Vol. 27, N 2. - P199-207 . - ISSN 0022-4782
Перевод заглавия: Клеточный стресс и кристаллизация рибосом
Аннотация: 5-дневные куриные зародыши инкубировали в течение 1-9 дней при т-ре 4'ГРАДУС'С, 20'ГРАДУС'С и 30'ГРАДУС'С, подвергнув их предварительно действию одного из факторов, вызывающих клеточный стресс - тепловому шоку (50'ГРАДУС'С в течение 60 мин), низкотемпературному шоку (-80'ГРАДУС'С в течение 30 мин), аноксии (погружение яиц в воду на 24 ч). После окончания воздействий зародыши исследовали методом электронной микроскопии. Наблюдали образование рибосомных кристаллов в ядре и/или цитоплазме клеток зародыша. Процесс кристаллизации зависел от типа воздействия и т-ры инкубации. Ключевым событием в этом процессе было нарушение транспорта в рибосомной транспортной системе. Италия, Ist. di Citomorfologia Normale e Patologica del CNR, 40136 Bologna. Библ. 26
ГРНТИ  
34.21.17
ВИНИТИ 341.21.17.07.17.11
Рубрики: БЛАСТОМЕРЫ
ЗАРОДЫШ
АНОКСИЯ
ГИПОТЕРМИЯ
ГИПЕРТЕРМИЯ
РИБОСОМЫ
КРИСТАЛЛИЗАЦИЯ
ЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ
КУРЫ

Доп.точки доступа:
Vittone, A.; Maraldi, N.M.

15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.02-04М4.143

    Konikoff, Fred M.
    Phospholipid molecular species influence crystal habits and transition sequences of metastable intermediates during cholesterol crystallization from bile salt-rich model bile [Text] / Fred M. Konikoff, David E. Cohen, Martin C. Carey // J. Lipid Res. - 1994. - Vol. 35, N 1. - P60-70 . - ISSN 0022-2275
Перевод заглавия: Молекулярные виды фосфолипидов влияют на поведение кристаллов и последовательности переходов метастабильных интермедиатов при кристаллизации холестерина из модельной желчи, обогащенной желчными кислотами
Аннотация: Исследование методами электронной микроскопии и ВЭЖХ модельной желчи, содержащей фосфолипиды и обогащенной желчными кислотами, показали, что на ранней стадии кристаллизации холестерина его нитевидные кристаллы покрываются оболочкой из лецитина, отличающегося по составу от фосфолипидов желчи. Лецитин на этой стадии содержит гл. обр. насыщенные (в позиции sn-1) и мононенасыщенные (в позиции sn-2) жирные кислоты средней длины. Дальнейшая трансформация нитевидных кристаллов в пластинчатые протекает через стадию метастабильных интермедиатов со спиралевидной, трубчатой и тяжеобразной структурами. На этой стадии происходит изменение состава покрывающих кристаллы фосфолипидов в сторону увеличения доли полиненасыщенных жирных кислот в позиции sn-2, а фосфолипиды оболочки приближаются по составу к фосфолипидам желчи. Рост пластинчатых кристаллов при переходе их из метастабильного состояния может регулироваться составом фосфолипидов среды, что играет, по мнению авторов, важную роль в формировании желчных камней. США, Gastroenterol. Div., Brigham and Women`s Hosp., Boston, MA 02115. Библ. 46
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.29.15
Рубрики: ФОСФОЛИПИДЫ
ВЛИЯНИЕ
ХОЛЕСТЕРИН
КРИСТАЛЛИЗАЦИЯ
ЖЕЛЧЬ

Доп.точки доступа:
Cohen, David E.; Carey, Martin C.

16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.03-04Я6.433

    Barbieri, M.
    Cell stress and ribosome crystallization [Text] / M. Barbieri, A. Vittone, N. M. Maraldi // J. Submicrosc. Cytol. and Pathol. - 1995. - Vol. 27, N 2. - P199-207 . - ISSN 0022-4782
Перевод заглавия: Клеточный стресс и кристаллизация рибосом
Аннотация: 5-дневные куриные зародыши инкубировали в течение 1-9 дней при т-ре 4'ГРАДУС'С, 20'ГРАДУС'С и 30'ГРАДУС'С, подвергнув их предварительно действию одного из факторов, вызывающих клеточный стресс - тепловому шоку (50'ГРАДУС'С в течение 60 мин), низкотемпературному шоку (-80'ГРАДУС'С в течение 30 мин), аноксии (погружение яиц в воду на 24 ч). После окончания воздействий зародыши исследовали методом электронной микроскопии. Наблюдали образование рибосомных кристаллов в ядре и/или цитоплазме клеток зародыша. Процесс кристаллизации зависел от типа воздействия и т-ры инкубации. Ключевым событием в этом процессе было нарушение транспорта в рибосомной транспортной системе. Италия, Ist. di Citomorfologia Normale e Patologica del CNR, 40136 Bologna. Библ. 26
ГРНТИ  
34.19.23
ВИНИТИ 341.19.23.07.07
Рубрики: БЛАСТОМЕРЫ
ЗАРОДЫШ
АНОКСИЯ
ГИПОТЕРМИЯ
ГИПЕРТЕРМИЯ
РИБОСОМЫ
КРИСТАЛЛИЗАЦИЯ
ЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ
КУРЫ

Доп.точки доступа:
Vittone, A.; Maraldi, N.M.

17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI51) 96.04-04И5.98

   
    Crystallization and preliminary X-ray study of H[2]-proteinase from the venom of Trimeresurus flavoviridis [Text] / Takashi Kumasaka [et al.] // J. Biochem. - 1995. - Vol. 117, N 5. - P929-930 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Кристаллизация и предварительный РСА H[2]-протеиназы из яда Trimeresurus flavoviridis
Аннотация: Методом диффузного испарения из содержащего (NH[4])[2]SO[4] р-ра получены кристаллы H[2]-протеиназы (относящейся к негеморрагическим металлопротеиназам) из яда T.flavoviridis. Кристаллы принадлежат к тетрагональной пространственной группе P4[1]2[1]2 или P4[3]2[1]2, размеры ячейки: a=b=77,7, c=82,3 A. Дифракционные данные получены с разрешением 2 A. В ячейке находится одна молекула белка. Япония, Biophys. Lab., Inst. Phys. Chem. Res., 2-1 Hirosawa, Wako, Saitama 351-01. Библ. 14
ГРНТИ  
34.33.27
ВИНИТИ 341.33.27.17.17.23.23
Рубрики: МЕТАЛЛОПРОТЕИННАЗЫ
КРИСТАЛЛИЗАЦИЯ
РЕНТГЕНОСТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ
ЯДЫ
TRIMERESURUS FLAVOVIRIDES

Доп.точки доступа:
Kumasaka, Takashi; Takeya, Hiroyuki; Yamamoto, Masaki; Yamakawa, Yoshio; Omori-Satoh, Tamotsu; Moriyama, Hideaki; Tanaka, Nobuo; Sato, Mamoru; Katsube, Yukiteru; Iwahaga, Sadaaki

18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.04-04Б2.132

   
    Crystallization and preliminary X-ray analysis of cytochrome c-554 from Nitrosomonas europaea [Text] / Chikahiro Nagata [et al.] // J. Biochem. - 1995. - Vol. 117, N 5. - P931-932 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Кристаллизация и предварительный РСА цитохрома c-554 из Nitrosomonas europaea
Аннотация: Кристаллизацией цитохрома c-554 из N. europaea в присутствии (NH[4])[2]SO[4] получены кристаллы, относящиеся к пространственной группе P2[1]. Размеры ячейки: a=64,8, b=44,7, c=78,7 A, 'бета'=99'ГРАДУС'. Дифракционная картина получена с разрешением 2,5 A, R-фактор-8,7%. В ячейке находятся 2 м-лы белка. Япония, Dep. Life Sci., Fac. Biosci. Biotechnol., Tokyo Inst. Technol., 4259 Nagatsuta, Midori-ku, Yokohama 226. Библ. 15
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦИТОХРОМ C-554
КРИСТАЛЛИЗАЦИЯ
РЕНТГЕНОСТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ
NITROSOMONAS EUROPAEA

Доп.точки доступа:
Nagata, Chikahiro; Igarashi, Noriyuki; Moriyama, Hideaki; Fujiwara, Taketomo; Fukumori, Yoshihiro; Tanaka, Nobuo

19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 96.06-04И2.47

   
    Crystallization and preliminary X-ray investigation of the recombinant Trypanosoma brucei rhodesiense calmodulin [Text] / Najib M. A. El-Sayed [et al.] // Proteins. - 1995. - Vol. 21, N 4. - P354-356 . - ISSN 0887-3585
Перевод заглавия: Кристаллизация и предварительное исследование методом РСА рекомбинантного кальмодулина Trypanosoma brucei rhodesiense
Аннотация: Диффузным испарением рекомбинантного кальмодулина в 2-метил-2,4-пентадиол - какодилатном буфере pH 5,6 (в присутствии Ca{2+}) получены бипирамидальные кристаллы, относящиеся к пространственной группе I4[1]22 с размерами ячейки: a-b-56,88, C-230,11 A, 'альфа'-'бета'-'гамма'-90'ГРАДУС', Z-16. В асимметрической ячейке находится одна м-ла белка, I/'сигма'(I)-3,67 для разрешения 3 A. По предварительным данным доменная структура кальмодулинов простейших и позвоночных во многом похожа. США, Howard Hughes Med. Inst., 300 EMRB, Dep. Biochem., Univ. Iowa, Iowa City, IA 52242. Библ. 27
ГРНТИ  
34.33.23
ВИНИТИ 341.33.23.15.13.07.11.17
Рубрики: КАЛЬМОДУЛИН
РЕКОМБИНАНТНЫЙ
КРИСТАЛЛИЗАЦИЯ
РЕНТГЕНОСТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ
TRYPANOSOMA CRUZI

Доп.точки доступа:
El-Sayed, Najib M.A.; Harkins, Paul C.; Fox, Robert O.; Anderson, Karen; Patton, Curtis L.

20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.07-04Я6.78

    Yeager, Mark.
    Electron microscopic image analysis of cardiac gap junction membrane crystals [Text] / Mark Yeager // Microsc. Res. and Techn. - 1995. - Vol. 31, N 5. - P452-466 . - ISSN 1059-910X
Перевод заглавия: Анализ электронно-микроскопических изображений кристаллов мембраны щелевых контактов клеток сердца
Аннотация: Выделяли мембранные участки щелевых контактов (ЩК) сердечной мышцы и печени мыши, подвергали их двумерной кристаллизации и исследовали их путем анализа электронно-микроскопических изображений. Подробно описана процедура получения и обработки препаратов. Коннексоны ЩК сложены из гексакмерных кластеров субъединиц 'альфа'-1-коннексина. Протеазная обработка отщепляет 13 кД-участок от СООН-хвостового домена коннексинов, но не изменяет структуры коннексона. С помощью различных красителей исследовали структуру центрального канала коннексона и интерфазную поверхность коннексоны/липиды. США, [M.Y.], The Scripps Research Institute (MB4a), Department of Cell Biology, 10666 North Torrey Pines Road, La Jolla, CA 92037. Библ. 73
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.05.15
Рубрики: ЩЕЛЕВЫЕ КОНТАКТЫ
ДВУМЕРНАЯ КРИСТАЛЛИЗАЦИЯ
СТРУКТУРА КОННЕКСОНОВ
КАРДИОМИОЦИТЫ
ЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)