СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ<.>)

Общее количество найденных документов : 127
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 96.03-04Т2.267

Fungal metabolites [Text]. Part 7. Solution structure of an antibiotic peptide, trichosporin B-V, from Trichoderma polysporum / Akira Iida [et al.] // J. Chem. Soc. Perkin Trans. 1. - 1993. - N 3. - P375-379 . - ISSN 0300-922X
Перевод заглавия: Метаболиты грибов. Часть 7. Структура в растворе антибиотического пептида трихоспорина B-V из Trichoderma polysporum
Аннотация: Методами двумерного {1}H-ЯМР и КД исследовали пространственное строение трихоспорина B-V (20 аминокислотных остатков) в р-ре CD[3]OH. Из анализа полученных спектральных характеристик установлено, что молекула обладает 'альфа'-спиральной конформацией, изогнутой на остатке Pro14. Представлен подробный анализ системы водородных связей, скоростей обмена пептидных NH-протонов на дейтерий растворителя, значений вицинальных КССВ и данных о ЯЭО. Полученные рез-ты свидетельствуют, что N-концевые остатки 1-3 образуют преимущественно 3[10]-спиральную конформацию. Япония, Fac. Pharm. Sci., Kyoto Univ., Kyoto 606. Библ. 20

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.95.11.45
Рубрики: ТРИХОСПОРИН
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
КД
ЯМР
TRICHODERMA POLYSPORUM

Доп.точки доступа:
Iida, Akira; Uesato, Shinichi; Shingu, Tetsuro; Nagaoka, Yasuo; Kuroda, Yoshihiro; Fujita, Tetsuro

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.01-04М4.66

Solution structure of the SH3 domain of phospholipase C'гамма' [Text] : abstr. 5th Annu. Meet. Protein Eng. Soc. Jap., [Osaka, 1993] / D. Kohda [et al.] // Protein Eng. - 1993. - Vol. 6, N 8. - P1022 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Структура в растворе домена SH3 фосфолипазы C['гамма']
Аннотация: Методами двумерного {1}H-ЯМР при 600 МГц и дистанционной геометрии исследовали пространственное строение рекомбинантного домена SH3, содержащего остатки 790-852 фосфолипазы C['гамма'] человека. Анализ трехмерной структуры проводили на основе данных ЯМР по программам DSPACE и XPLOR. Установлено, что молекула содержит 3 'бета'-листовых области из 3 и 2-х антипараллельных сегментов, имеющих специфическую относительную ориентацию в молекуле. Общая топология основной цепи домена SH3 фосфолипазы С['гамма'] подобна установленной ранее для SH3 спектрина и Sre SH3. Япония, Tokyo Inst. Metropol. Med. Sci., Tokyo

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.29.02
Рубрики: ФОСФОЛИПАЗА C[ГАММА]
ДОМЕН SH3
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
ЯМР

Доп.точки доступа:
Kohda, D.; Hatanaka, H.; Odaka, M.; Mandiyan, V.; Ullrich, A.; Schlessinger, J.; Inagaki, F.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 96.12-04К1.368

Solution structure of human interleukin-1 receptor antagonist protein [Text] / Brian J. Stockman [et al.] // FEBS Lett. - 1994. - Vol. 349&(!&), N 1. - P79-83 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Структура в растворе белка антагониста рецептора интерлейкина-1 человека
Аннотация: Представлены результаты структурных исследований методами многомерной ЯМР спектроскопии белкового ингибитора рецептора интерлейкина-1 человека (153 аминокислотных остатка), однородно обогащенного изотопами {15}N и {13}C/{15}N. Для отнесения сигналов использовали серию экспериментов DQF COSY, NOESY, {1}H-{15}N NOESY, {1}H-{15}N HMQC-J, HMQC-NOESY и NOESY-HMQC при 600 МГц. Анализ пространственной структуры проводили на основе данных ЯМР методами дистанционной геометрии и минимизации энергии по программе DGII. Установлено, что м-ла содержит обширную структуру 'бета'-листка из 12 сегментов, имеющую сходную топологию с определенной ранее для интерлейкина-1'бета'. Отмечается также ряд конформационных различий ингибитора рецептора интерлейкина-1 и интерлейкина-1'бета', которые обсуждаются в связи с молекулярными механизмами их биологической активности. США, Upjohn Lab., Upjohn Co., Kalamazoo, MI 49007. Библ. 24

ГРНТИ	34.43.37

ВИНИТИ 341.43.37.05
Рубрики: РЕЦЕПТОР ИНТЕРЛЕЙКИНА-1
АНТАГОНИСТЫ
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ

Доп.точки доступа:
Stockman, Brian J.; Scahill, Terrence A.; Strakalaitis, Nancy A.; Brunner, David P.; Yem, Anthony W.; Deibel, Matrin R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 97.02-04Т2.244

Addess, Kenneth J.
Sequence specificity of quinoxaline antibiotics [Text]. 1. Solution structure of a 1:1 complex between triostin a and [d(GACGTC)][2] and comparison with the solution structure of the [N-MeCys{3},N-MeCys{7}]TANDEM-[d(GATATC)][2] complex / Kenneth J. Addess, Juli Feigon // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 41. - P12386-12396 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Специфичность, обусловленная первичной структурой хиноксалиновых антибиотиков. 1. Структура в растворе комплекса 1:1 между триостином A и [d(GACGTC)][2] и сравнение со структурой в растворе комплекса [N-MeCys3, N-MeCys7]TANDEM-[d(GATATC)][2]
Аннотация: Методами двумерной {1}H-ЯМР спектроскопии исследовали структуру комплексов триостина A и его аналога, не содержащего N-метильных групп у остатков Val, с гексамерами ДНК. Для отнесения сигналов использовали серию экспериментов HOHAHA и NOESY при 500 МГц. Анализ пространственного строения комплексов проводили на основе данных ЯМР методами минимизации энергии, ограниченной молекулярной динамики и имитационной обработки по программе X-PLOR. Установлено, что триостатин A связывается с гексамером ДНК путем бис-интеркаляции по CpG-центру с расположением пептидной компоненты в малой бороздке ДНК. Аналог триостина A образует подобный комплекс по TpA-центру гексамера и имеет отличающуюся систему стабилизирующих его водородных связей. Полученные данные обсуждаются в связи с особенностями химического строения изученных хиноксалиновых антибиотиков. США, Dep. Chem., Biochem., Mol. Biol. Inst., Univ. California, Los Angeles, CA 90024-1569. Библ. 36

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.95.11.45
Рубрики: ТРИОСТИН A
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
ЯМР

Доп.точки доступа:
Feigon, Juli

РЖ ВИНИТИ 34 (BI36) 97.02-04А4.535

Solution structures of active and inactive forms of the DP IV (CD26) inhibitor pro-boroPro determined by NMR spectroscopy [Text] / James L. Sudmeier [et al.] // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 41. - P12427-12438 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Структура в растворе активной и неактивной форм ингибитора Pro-бороPro DPIV (CD26), установленные спектроскопией ЯМР
Аннотация: Методами обычной и двумерной {1}H-ЯМР спектроскопии при 500 и 600 МГц исследовали конформационные характеристики диастереомеров борной кислоты Pro-L-бороPro и Pro-D-бороPro, один из к-рых, имеющий L-L-конфигурацию, является мощным ингибитором дипептидиламинопептидазы типа IV (DPIV), известный также как CD26. Из анализа спектральных характеристик сигналов {1}H, {13}C и {11}B и теоретических конформационных расчетов по программам LAOCOON 3, PSEUROT 5,4 и CHARMM установлены пространственные структуры указанных диастереомеров. Показано, что при низких значениях pH оба аналога имеют транс-конфигурацию пептидной связи. При нейтральных значениях pH аналоги претерпевают медленную обратимую инактивацию за счет транс-цис-конверсии и образования B-N связи с S-конфигурацией хиральных атомов азота. Возникающие при этом циклические дипептиды получили название цикло(Pro-L-бороPro) и цикло(Pro-D-бороPro). США, Dep. Biochem., Tufts Univ. Sch. Med., Boston, MA 02111. Библ. 60

ГРНТИ	34.49.33

ВИНИТИ 341.49.33.15.17
Рубрики: ДИПЕПТИДИЛАМИНОПЕПТИДАЗА
ТИП IV
ИНГИБИТОРЫ
КОНФИГУРАЦИЯ
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
ЯМР

Доп.точки доступа:
Sudmeier, James L.; Gunther, Ulrich L.; Gutheil, William G.; Coutts, Simon J.; Snow, Roger J.; Barton, Randall W.; Bachovchin, William W.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 97.01-04Т4.152

Manoleras, Nick.
Three-dimensional structure in solution of neurotoxin III from the sea anemone Anemonia sulcata [Text] / Nick Manoleras, Raymond S. Norton // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 37. - P11051-11061 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Трехмерная структура в растворе нейротоксина III из морской актинии Anemonia sulcata
Аннотация: Методами двумерной {1}H-ЯМР спектроскопии DQF COSY, E. COSY и NOESY при 500 МГц исследовали конформационные особенности нейротоксина III A. sulcata (27 аминокислотных остатков). Полученный набор спектральных характеристик сигналов использовали для установления пространственной структуры м-лы методами дистанционной геометрии и имитационной обработки по программе XPLOR. Полученные данные свидетельствуют, что токсин обладает компактной структурой, содержащей поворотные изгибы типа I (остатки 6-9, 8-11) и 'бета'-изгибы (12-14 и 15-17). Предложена молекулярная модель токсина III. Обсуждаются структурно-функциональные особенности токсинов различных типов из морских актиний. Австралия, NMR Lab., Biomol. Res. Inst., Parkville 3052. Библ. 56

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.13.99
Рубрики: ANEMONIA SULCATA
НЕЙРОТОКСИН III
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
АКТИНИИ

Доп.точки доступа:
Norton, Raymond S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.02-04Б2.111

Solution structure of bound trimethoprim in its complex with Lactobacillus casei dihydrofolate reductase [Text] / G. Martorell [et al.] // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 41. - P12416-12426 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Структура в растворе связанного триметоприма в его комплексе с дигидрофолатредуктазой Lactobacillus casei
Аннотация: Методами дву- и трехмерной ЯМР спектроскопии исследовали пространственную структуру однородно меченной изотопом {15}N дигидрофолатредуктазы L.casei (ДГФР, 162 аминокислотных остатка) в комплексе (1:1) с обогащенным {13}C и {15}N антибактериальным препаратом триметопримом. Использование серии экспериментов DQF COSY, TOCSY, HMQC, TOCSY-HMQC, NOESY-HMQC и HMQC-NOESY-HMQC при 500 и 600 МГц позволило достигнуть почти полного отнесения протонных сигналов комплекса и идентифицировать окружение лиганда. Для анализа структуры связанного триметоприма использовали методы дистанционной геометрии, минимизации энергии и имитационной обработки по программе XPLOR. Предложенная молекулярная модель связанного триметоприма и его белкового окружения обсуждается в связи с данными РСА для комплекса триметоприма с ДГФР цыпленка и тройного комплекса LГФР L.casei с метотрексатом и NADPH. Великобритания, Lab. Mol. Struct., Natl. Inst. Med. Res., London NW7 1AA. Библ. 60

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ТРИМЕТОПРИМ
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
КОМПЛЕКС
ДИГИДРОФОЛАТРЕДУКТАЗА
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Martorell, G.; Gradwell, M.J.; Birdsall, B.; Bauer, C.J.; Frenkiel, T.A.; Cheung, H.T.A.; Polshakov, V.I.; Kuyper, L.; Feeney, J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 97.01-04Т2.60

Transient hydrogen bonds identified on the surface of the NMR solution structure of hirudin [Text] / Thomas Szyperski [et al.] // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 31. - P9303-9310 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Временные водородные связи, идентифицируемые ЯМР на поверхности структуры гирудина в растворе
Аннотация: Методами двумерной {1}H-ЯМР спектроскопии P.COSY, TOCSY и NOESY при 500 МГц исследовали конформационные особенности десульфатогирудина-1 H.medicinalis (65 аминокислотных остатков) и мутантных форм гирудина E43Q, E35Q, D33N и E17A. Из сравнительного анализа pH-зависимости химических сдвигов сигналов определены значения pK[a] всех 13 карбоксильных групп в м-ле и идентифицированы водородные связи NH протонов Gly25, Ser32, Glu35 и Gys39 соответственно с COO{-} группами Glu43, Glu35, Asp33 и Clu17. Установление пространственной структуры проводили методами дистанционной геометрии по программе DIANA. Обсуждается предложенная молекулярная модель десульфатогирудина-1 в сравнении с установленной ранее для гирудина 1-51 и выявленная система поверхностных водородных связей. Швейцария, Inst. Mol. Biol. Biophys., ETH-Honggerberg, CH-8093 Zurich. Библ. 37

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.43.09.09
Рубрики: ГИРУДИН
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
ЯМР

Доп.точки доступа:
Szyperski, Thomas; Antuch, Walfrido; Schick, Martin; Betz, Andreas; Stone, Stuart R.; Wuthrich, Kurt

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.08-04Т4.204

Solution structure of the variant-3 neurotoxin from Centruroides sculpturatus Ewing [Text] / Weontae Lee [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 219, N 1-2. - P89-95 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Структура в растворе нейротоксина вариант-3 из Centruroides sculpturatus Ewing
Аннотация: Методом двумерной (2D) {1}H-ЯМР спектроскопии исследовали конформационные характеристики нейротоксина V-3 скорпиона C.sculpturatus Ewing (65 аминокислотных остатков). Отнесение сигналов проводили с помощью 2D экспериментов DQF COSY, TOCSY и NOESY при 600 МГц. Для анализа пространственной структуры использовали методы дистанционной геометрии и динамической имитационной обработки по программе X-PLOR, учитывающей ограничения, налагаемые на межпротонные расстояния и двугранные углы данными ЯМР. Установлено, что молекула содержит 'альфа'-спиральную структуру 23-31, 'бета'-листовую конформацию 1-5, 45-50 и 36-42 с 'бета'-изгибом 42-45. Обсуждена также цис-пептидная связь Tyr58-Pro 59. Полученные данные обсуждаются совместно с результатами РСА и более ранних исследований др. токсинов скорпиона. США, Dep. Biochem., Univ. Alabama Birmingham, UAB Station, Birmingham, AL-39294. Библ. 49

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: НЕЙРОТОКСИНЫ
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
КОНФОРМАЦИЯ
ЯМР
CENTRUROIDES SCULPTURATUS EWING

Доп.точки доступа:
Lee, Weontae; Moore, Carolynn; Watt, Dean D.; Krishna, N.Rama

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.08-04Б1.249

Solution structure of RP 71955, a new 21 amino acid tricyclic peptide active against HIV-1 virus [Text] / D. Frechet [et al.] // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 1. - P42-50 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Структура в растворе RP71955, нового трициклического пептида из 21 аминокислотного остатка, активного против вируса ВИЧ-1
Аннотация: Методами ЯМР, КД, масс-спектрометрии и аминокислотного анализа исследовали структуру RP71955 Streptomyces. Отнесение сигналов {1}H в спектрах ЯМР проводили сочетанием двумерных экспериментов DQF COSY, HOHAHA и NOESY при 400 и 600 МГц. Анализ полученных спектральных характеристик проводили методами дистанционной геометрии и ограниченной молекулярной динамики по программам COPMA и DIANA. Установлено, что молекула имеет трициклич. структуру с 2 дисульфидными связями, является очень устойчивой к гидролизу и обладает высокой гидрофобностью. Предложена молекулярная модель RP71955 в р-ре, в рамках к-рой обсуждается ее подобие с нек-рыми функциональными доменами трансмембранного белка ВИЧ-1 gp41. Франция, Rhone-Poulenc Rorer S. A., 94400 Vitry-Sur-Seine. Библ. 34

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.17.07
Рубрики: ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
АНТИВИРУСНЫЕ ВЕЩЕСТВА
ПЕПТИД RP71955
ТРИЦИКЛИЧЕСКИЙ
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
ЯМР
КД
МАСС-СПЕКТРОМЕТРИЯ

Доп.точки доступа:
Frechet, D.; Guitton, J.D.; Herman, F.; Faucher, D.; Helynck, G.; Monegier, du Sorbier B.; Ridoux, J.P.; James-Surcouf, E.; Vuilhorgne, M.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.03-04К1.113

Morton, Craig J.
Solution structure of synthetic peptides corresponding to the C-terminal helix of interleukin-6 [Text] / Craig J. Morton, Richard J. Simpson, Raymond S. Norton // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 219, N 1-2. - P97-107 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Структура в растворе синтетических пептидов, соответствующих C-концевой спирали интерлейкина-6
Аннотация: Методами двумерной (2D) {1}H-ЯМР спектроскопии при 500 и 600 МГц исследовали пространственную организацию синтетических пептидов с аминокислотной последовательностью 19 C-концевых остатков интерлейкина-6 человека и мыши. Для отнесения сигналов использовали сочетание 2D экспериментов DQF COSY, TOCSY, ROESY и NOESY в водных р-рах и их смесях с ТФЭ. Из анализа данных с ЯЭО, рН-зависимости хим. сдвигов сигналов и влияния конц-ии ТФЭ на спектральные характеристики сигналов установлено, что в 50% ТФЭ пептид интерлейкина-6 мыши содержит в центральной области 'альфа'-спиральную конформацию из 12 остатков и менее упорядоченные N- и C-концевые сегменты, что хорошо согласуется с результатами исследований интактной молекулы. Для др. пептида обнаружена менее устойчивая спиральная конформация. Австралия, NMR Lab., Biomol. Res. Inst. Parkville 3052. Библ. 70

ГРНТИ	34.43.37

ВИНИТИ 341.43.37.05
Рубрики: ПЕПТИДЫ
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
СООТВЕТСТВИЕ
ИНТЕРЛЕЙКИН 6
С-КОНЦЕВАЯ СПИРАЛЬ
ЯМР

Доп.точки доступа:
Simpson, Richard J.; Norton, Raymond S.

12.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.12-04Н1.101

Solution structure of an R-styrene oxide adduct in an oligonucleotide containing the codon 12 sequence of the N-RAS protooncogene [Text] : program and Abstr. 38th Annu. Meet., New Orleans, La, March 6-10, 1994 / I. S. Zegar [et al.] // Biophys. J. - 1994. - Vol. 66, N 2. - P186 . - ISSN 0006-3495
Перевод заглавия: Структура в растворе олигонуклеотидного аддукта окиси R-стирена, содержащего последовательность кодона 12 протоонкогена N-ras
Аннотация: Двунитевой дезоксиолигонуклеотид GGCTGXTGGTG (X - аддукт окиси R-стирена на атоме N2 гуанина), анализировали методом ЯМР. Модификации кодона 12 N-ras приводят к активации онкогена. Молекула стирена при образовании аддукта располагается в малом желобке спирали, стиреновое кольцо направлено в 3'-сторону от сайта аддукта. Оценены предельные расстояния в аддукте, к-рые затем ввели в уравнение свободной энергии ассоциата в кач-ве параметров потенциала. Построена матрица взаимных контактов. Планируют сравнить структурные нарушения, вызванные R- и S-изомерами окиси стирена, а также аддуктами G[5] и G[6]. США, Dep. Chem., Ctr Mol. Toxicology, Vanderbilt Univ., Nashville, TN 37235

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.02.21
Рубрики: ПРОТООНКОГЕНЫ
ГЕН N-RAS
КОДОН 12
ОКСИД R-СТИРЕНА
АДДУКТЫ
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ

Доп.точки доступа:
Zegar, I.S.; DeCorte, B.; Harris, C.M.; Harris, M.; Stone, m.P.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.03-04М1.33

Maurer, Till.
Solution structure of seminal plasmin in the presence of micelles [Text] / Till Maurer, Heinz Ruterjans // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 220, N 1. - P111-116 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Структура в растворе семенного плазмина в присутствии мицелл
Аннотация: Методами {1}H-ЯМР и КД исследовали пространственную структуру плазмина быка (47 аминокислотных остатков) в водном р-ре. Из анализа двумерных спектров COSY, TOCSY, ROESY и NOESY установлено, что в водном р-ре молекула не обладает упорядоченной конформацией, а в присутствии мицелл додецилфосфохолина белок образует 'альфа'-спиральные сегменты (остатки 21-27, 31-34 и 35-47), что хорошо согласуется с данными КД. Остатки 1-18 обладают неупорядоченной структурой, что подтверждается ЯМР экспериментами фото-CIDNP. Предполагается, что C-концевая область плазмина может быть ответственна за связывание с мембраной. Германия, Inst. Biophys. Chem., Biozentrum J. W. Goethe - Univ., Frankfurt Main, N 230, D-60439 Frankfurt. Библ. 13

ГРНТИ	34.21.15

ВИНИТИ 341.21.15.11.21
Рубрики: ПЛАЗМИН
СЕМЕННАЯ ПЛАЗМА
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
КД
ЯМР

Доп.точки доступа:
Ruterjans, Heinz

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI36) 98.10-04А4.443

High-resolution structure of the oligomerization domain of p53 by multidimensional NMR [Text] / G.Marius Clore [et al.] // Science. - 1994. - Vol. 265, N 5170. - P386-391 . - ISSN 0036-8075
Перевод заглавия: Структура высокого разрешения домена олигомеризации p53, определенная многомерным ЯМР
Аннотация: Представлены результаты конформационных исследований методами многомерной гетероядерной ЯМР спектроскопии домена олигомеризации p53 (остатки 319-360). Установлено, что домен образует в растворе симметричный тетрамер из двух первичных димеров, каждый из которых содержит два антипараллельных 'альфа'-спиральных сегмента, связанных антипараллельной структурой 'бета'-листка. Каждая мономерная субъединица содержит 'бета'-изгибы (остатки 324-325 и 335-336), 'бета'-структурный сегмент 326-334 и 'альфа'-спиральную область 337-355. На основе полученных данных предложена молекулярная модель тетрамера домена p53, которая обсуждается в связи с механизмами его биологической активности. США, Lab. Chem. Phys., NIDDKD, NIH, Bethesda, MD 20892. Библ. 25

ГРНТИ	34.49.33

ВИНИТИ 341.49.33.15.17
Рубрики: БЕЛОК P53
ДОМЕН ОЛИГОМЕРИЗАЦИИ
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
ЯМР СПЕКТРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Clore, G.Marius; Omichinski, James G.; Sakaguchi, Kazuyasu; Zambrano, Nicola; Sakamoto, Hiroshi; Appella, Ettore; Gronenborn, Angela M.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 97.12-04К1.190

Solution structure determination of human interleukin 6 by heteronuclear multidimentional NMR [Text] : abstr. Keystone Symp. Front. NMR Mol. Biol.-IV, Keystone, Colo, Apr. 3-9, 1995 / Guang-Yi Xu [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1995. - Sappl 21b. - P52 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Определение структуры в растворе интерлейкина-6 человека гетероядерным многомерным ЯМР
Аннотация: Методами многомерной ЯМР спектроскопии проведено отнесение сигналов {1}H, {13}C и {15}N однородно меченного {15}N и {15}N/{13}C интерлейкина-6 человека. На основе спектральных характеристик сигналов и данных о пространственной структуре родственных цитокинов предложена модель пространственного строения интерлейкина-6, главной особенностью которой является наличие 4-х спирального пучка, характерного для указанного класса белков. США, Small Mol. Drug Discavery, Gen. Inst. Inc., Cambridge, MA 02140

ГРНТИ	34.43.37

ВИНИТИ 341.43.37.05
Рубрики: ИНТЕРЛЕЙКИН-6
МЕЧЕННЫЙ ИЗОТОПАМИ БЕЛОК
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
ГЕТЕРОЯДЕРНАЯ ЯМР СПЕКТРОСКОПИЯ
МОЛЕКУЛЯРНАЯ МОДЕЛЬ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Xu, Guang-Yi; Stahl, Mark; Hong, Jin; McDonagh, Thomas; Seehra, Jasbir; Cumming, Dale

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI36) 98.01-04А4.382

McKnight, C. James
NMR structure of a highly thermostable subdomain within villin headpiece [Text] : abstr. Keystone Symp. Front. NMR Mol. Biol.-IV, Keystone, Colo, Apr. 3-9, 1995 / C.James McKnight, Paul T. Matsudaira, Peter S. Kim // J. Cell. Biochem. - 1995. - Sappl 21b. - P49 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Структура высокотермостабильного субдомена внутри головки виллина, установленная методом ЯМР
Аннотация: Методом многоядерного ЯМР исследовали структуру в растворе 35-остаточного субдомена виллина. Анализ полученных спектральных характеристик показал, что молекула содержит 3 коротких спиральных сегмента, образующих гидрофобное ядро. Субдомен не содержит дисульфидных связей, не образует агрегатов и имеет высокую термостабильность со средней точкой 70'ГРАДУС'C при pH 7,0. США, H. Hughes Med. Inst., Cambridge, MA 02142

ГРНТИ	34.49.33

ВИНИТИ 341.49.33.15.17
Рубрики: ВИЛЛИН
ГОЛОВКА
ТЕРМОСТАБИЛЬНЫЙ СУБДОМЕН
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
МНОГОЯДЕРНАЯ ЯМР СПЕКТРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Matsudaira, Paul T.; Kim, Peter S.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 98.04-04В2.132

Three-dimensional solution structure of the cyanide adduct of a Met80Ala variant of Saccharomyces cerevisiae iso-1-cytochrome c. Identification of lignad - residue interactions in the distal heme cavity [Text] / Lucia Banci [et al.] // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 36. - P11385-11398 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Трехмерная структура в растворе цианидного аддукта варианта Met80Ala изо-1-цитохрома c Saccharomyces cerevisiae. Идентификация взаимодействий лиганд-остаток в дистальной гемовой полости
Аннотация: Методами обычной и двумерной {1}H-ЯМР спектроскопии COSY, TOCSY и NOESY исследовали пространственную структуру цианидного аддукта тройного мутанта изо-1-цитохрома c His39Gln/Met80Ala/Cys102Ser в окисленном состоянии. Структурный анализ проводили методами дистанционной геометрии, ограниченной молекулярной динамики и минимизации энергии по программам DIANA, CALIBA, CARNAL. Установлено, что м-ла содержит 'альфа'-спиральные сегменты (остатки 4-15, 50-55, 61-68, 70-75 и 89-103). Полученные данные свидетельствуют, что обнаруженные элементы вторичной структуры и общая укладка мутантного белка полностью соответствуют установленным ранее для белка дикого типа методом РСА. Отмечается, что замена Met80'-'Ala создает в дистальной области обширную полость, а остаток Tyr67 образует водородную связь с цианидной группой. Италия, Dep. Chem., Univ. Florence, 50121 Florence. Библ. 83

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ЦИТОХРОМ C
ИЗО-1-ЦИТОХРОМ C
МУТАНТНАЯ ФОРМА
ЦИАНИДНЫЙ АДДУКТ
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
ЯМР СПЕКТРОСКОПИЯ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE

Доп.точки доступа:
Banci, Lucia; Bertini, Ivano; Bren, Kara L.; Gray, Harry B.; Sompornpisut, Pornthep; Turano, Paola

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 98.07-04Т4.162

Solution structure of 'омега'-conotoxin MVIIA using 2D NMR spectroscopy [Text] / Vladimir J. Basus [et al.] // FEBS Lett. - 1995. - Vol. 370, N 3. - P163-169 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Определение структуры в растворе 'омега'-конотоксина MVIIA с использованием 2D ЯМР-спектроскопии
Аннотация: Методами двумерной (2D) {1}H-ЯМР спектроскопии DQF COSY, HOHAHA и NOESY при 500 МГц достигнуто полное отнесение сигналов 'омега'-конотоксина MVIIA Conus magus (25 аминокислотных остатков). Анализ пространственной структуры проводили на основе полученных спектральных характеристик методами дистанционной геометрии и ограниченной молекулярной динамики по программам VEMBED и GROMOS-87. Установлено, что молекула содержит короткую 'бета'-листовую структуру (остатки 6-8, 20-21 и 24-25). Предложена молекулярная модель 'омега'-конотоксина MVIIA, которая имеет высокое подобие с ранее установленной для родственного 'омега'-конотоксина GVIA. США, Dep. Pharm. Chem., Univ. California, San Francisco, CA 94143. Библ. 46

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.13.99
Рубрики: 'ОМЕГА'-КОНОТОКСИН MVIIA
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
МОЛЕКУЛЯРНАЯ МОДЕЛЬ
ЯМР СПЕКТРОСКОПИЯ
CONUS MAGUS

Доп.точки доступа:
Basus, Vladimir J.; Nadasdi, Laszlo; Ramachandran, J.; Miljanich, George P.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.02-04Б1.190

Solution structure of BMY-29303 (siamycin II), a peptide that inhibits HIV [Text] : abstr. Keystone Symp. Front. NMR Mol. Biol.-IV, Keystone, Colo, Apr. 3-9, 1995 / Keith L. Constantine [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1995. - Sappl 21b. - P44 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Структура в растворе BMY-29303 (сиамицина II), пептида, который ингибирует ВИЧ
Аннотация: Методами {1}H-ЯМР спектроскопии исследовали пространственную структуру пептидов BMY-29303 и BMY-29304 (21 аминокислотный остаток) Streptomyces, различающихся остатками Val и Ile в положении 4. Анализ пространственной структуры проводили на основе данных о ЯЭО и значении КССВ методами дистанционной геометрии. Предложена молекулярная модель структуры пептидов, к-рая обсуждается в связи с механизмами их биологической (ВИЧ-1 ингибирующей) активности. США, Bristol-Myers Squibb Pharm. Res. Inst., Princeton, NJ 08543

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.17
Рубрики: СИАМИЦИН II
ВИЧ-1-ИНГИБИРУЮЩИЙ ПЕПТИД
АНАЛОГ
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
ЯМР СПЕКТРОСКОПИЯ
МОЛЕКУЛЯРНОЕ МОДЕЛИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Constantine, Keith L.; Friedrichs, Mark S.; Detlefsen, David; Nishio, Maki; Tsunakawa, Mitsuaki; Ohkuma, Hiroaki; Oki, Toshikazu; Hill, Susan; Bruccolen, Robert E.; Lin, Pin-Fang; Furumai, Tamotsu; Mueller, Luciano

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI36) 98.01-04А4.383

Demonstration of positionally disordered water within a protein hydrophobic cavity by NMR [Text] : abstr. Keystone Symp. Front. NMR Mol. Biol.-IV, Keystone, Colo, Apr. 3-9, 1995 / James A. Ernst [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1995. - Sappl 21b. - P71 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Демонстрация позиционно разупорядоченной воды внутри гидрофобной полости белка методом ЯМР
Аннотация: Показано, что метод ЯМР позволяет легко идентифицировать наличие молекул воды, позиционно разупорядоченных в гидрофобных областях белковых структур. Времена жизни таких молекул лежат в интервале 1-2 нс - 100-200 мкс. На примере исследований интерлейкина-1'бета' человека в растворе показано, что разупорядоченность молекул воды в гидрофобных областях белка не позволяет проводить их идентификацию методом РСА. Обсуждены факторы, влияющие на стабилизацию молекул воды внутри гидрофобных областей белков. США, NIH, Bethesda, MD 20892

ГРНТИ	34.49.33

ВИНИТИ 341.49.33.15.17
Рубрики: ИНТЕРЛЕЙКИН-1'БЕТА'
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
ГИДРОФОБНЫЕ ОБЛАСТИ
РАЗУПОРЯДОЧЕННЫЕ МОЛЕКУЛЫ ВОДЫ
ЯМР СПЕКТРОСКОПИЯ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Ernst, James A.; Clubb, Robert T.; Zhou, Huan-Xiang; Gronenbom, Angela M.; Clore, G.Marius

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска