СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Vermeglio, Andre$<.>)

Общее количество найденных документов : 25
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-25

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 16.06-04Б2.69

Vermeglio, Andre.
Connectivity of the intracytoplasmic membrane of Rhodobacter sphaeroides: a functional approach [Text] / Andre Vermeglio, Jerome Lavergne, Fabrice Rappaport // Photosynth. Res. - 2016. - Vol. 127, N 1. - P13-24 . - ISSN 0166-8595
Перевод заглавия: Функциональный подход к исследованию проводимости внутрицитоплазматической мембраны у Rhodobacter sphaeroides
Аннотация: Фотосинтетич. аппарат (ФСА) у бактерии Rhodobacter sphaeroides по большей части представлен впячиваниями внутрицитоплазматич. мембраны. Обсуждают, остаются ли эти впячивания в качестве единого целого с цитоплазматич. мембраной, или же образуют пузырьки отдельных хроматофоров (ХФ). В кач-ве пробы на относительный размер электроосмотич. единиц в изолированных ХФ, сферопластах или в цельных клетках применяли ионофор грамицидин. Падение мембранного потенциала отслеживали по электрохромному сдвигу у каротиноидов. Время полужизни распада, индуцированного одиночным каналом в цельных клетках, составляло 'ЭКВИВ' 6 мсек. Оно было на 3 порядка ниже, чем в изолированных ХФ. У сферопластов, полученных лизисом стенки клеток, распад отдельного канала шел еще медленней ('ЭКВИВ' 23 мсек). Чувствительность в отношении конц-ии грамицидина увеличивалась 1000-кратно по сравнению с изолированными ХФ. Площадь функциональной мембраны в клетках или сферопластах была 'ЭКВИВ' на 3 порядка больше, чем у изолированных ХФ. Внутрицитоплазматич. пузырьки (если они присутствуют) могут отвечать за 10% ФСА у неповрежденных клеток Rba. spheroides. Сходные заключения были получены на основе эффекта рН индуцированного потенциала диффузии в цельных клетках. Это вызывало сильный электрохромный отклик в каротиноидах и амплитудау, сходную с таковой при изменениях, вызванных светом. Заключается, что большая часть системы чувствительна к изменениям рН внешней среды. Одиночная внутренняя мембрана и периплазматич. пространство может открывать важные преимущества, связанные с обновлением ФСА и перемещением компонентов, связанных с другими биоэнергетич. путями

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.07.05
Рубрики: RHODOBACTER SPHAERVIDES (BACT.)
ФОТОСИНТЕТИЧЕСКИЙ АППАРАТ
ВНУТРИЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ МЕМБРАНА
ВПЯЧИВАНИЯ
ХРОМАТОФОРЫ
КАРОТИНОИДЫ
РН ВНЕШНЕЙ СРЕДЫ

Доп.точки доступа:
Lavergne, Jerome; Rappaport, Fabrice

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 91.09-04А1.216

Effects of low temperature and lipid regidity on the charge recombination process in Rps. viridis and Rb. sphaeroides reaction centers [Text] / Pierre Sebban [et al.] // Biochem. et biophys. acta. Bioenerg. - 1991. - Vol. 1057, N 1. - P109-114 . - ISSN 0005-2728
Перевод заглавия: Влияние низкой температуры и вязкости липидов на заряд процесса рекомбинации в реакционных центрах Rps. viridis и Rb. sphaeroides
Аннотация: Изучали зависимость от рН процесса переноса электронов и протонов от первичного донора электронов к фоторецепторному белку при разных т-рах в реакционных центрах Rhodopseudomanas viridis и Rhodobacter sphaeroideus. При криогенных т-рах, как и при комнатной т-ре, выявлялись 2 компоненты изменений: А[б][с][р] и А[м][e][д][л]. Их соотношение при 90'ГРАДУС' К составило 20:80 для Rps. viridis и 40:60 для Rb. sphaeroideus. В реакционных центрах, встроенных в липосомы из дипальмитоилфосфатидилдхолина или диелаидоилфосфатидилхолина, имеющих т-ру фазового перехода 23 и 9,5'ГРАДУС' С соответственно, отношение А[б][с][р]/А[м][e][ж][л] резко снижалось с 1,22 при 35'ГРАДУС' С до 0,43 при 10'ГРАДУС' С, затем медленно уменьшалось до 0,25 при -30'ГРАДУС' С и дальше не менялось до 80'ГРАДУС' К. При т-рах выше фазового перехода преобладало А[б][с][р], а ниже фазового перехода - А[м][e][ж][л]. Делают вывод, что окислительно-восстановительные процессы сохраняют зависимость от рН при низких т-рах. Перенос протонов и их захват рецепторным белком при низких т-рах изменяет уровень свободной энергии донорно-акцепторных взаимодействий. Франция, Lab. Photosynthese, URP 407, 91198 Gir-sur-Ivette. Ил. 5. Табл. 1. Библ. 18.

ГРНТИ	34.03.33

ВИНИТИ 341.03.33.11.07
Рубрики: ОХЛАЖДЕНИЕ
ФОТОРЕЦЕПЦИЯ
RHODOPSEUDOMONAS VIRIDIS
RHODOBACTER SPHAEROIDES
ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫЕ ПРОЦЕССЫ
РН

Доп.точки доступа:
Sebban, Pierre; Parot, Pierre; Bacjou, Laura; Mathis, Paul; Vermeglio, Andre

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.03-04Б2.035

Electron transfer pathway and transmembrane electricae potential of Rubrivivax gelatinosus [Text] / Barbara Schoepp [et al.] // 8th Int. Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1994. - s. l., 1994. - P5
Перевод заглавия: Путь переноса электронов и трансмембранный электрический потенциал Pubrivivax gelatinosus
Аннотация: Пурпурная бактерия R. gelatinosus (первоначально Rhodopseudomonas gelatinosa шт. TG-9) содержит четырехгемовый цитохром, донор электронов для реакционного центра бактериохлорофилла. Величины Е[0]' гемов составляют 300, 320, 130 и 70 мВ. Все четыре гема способны к фотоокислению. Гемы с Е[0]' 300 и 320 мВ восстанавливаются высокопотенциальным железопротеином HiPIP, гемы с Е[0]' 130 и 70 мВ - низкопотенциальным растворимым цитохромом с. По данным о сдвигах полос оптического поглощения каротиноидов в мембранах бактерии функционирует необычный компонент фотосинтетической и дыхательной цепи, участвующий в генерации трансмембранной разности электрических потенциалов. Франция, CEA-DPVE/SBC-C. E. Cadarache 13108 Saint Paullez-Duranze, Cedex.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: RUBRIVIVAX GELATINOSUS (BACT.)
РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
ПЕРЕНОС ЭЛЕКТРОНОВ
ТРАНСМЕМБРАННЫЙ ПОТЕНЦИАЛ
ДЫХАТЕЛЬНАЯ ЦЕЛЬ
ЦИТОХРОМЫ
ГЕМЫ
ФОТООКИСЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Schoepp, Barbara; Parot, Pierre; Richaud, Pierre; Vermeglio, Andre

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.11-04Б2.91

Joliot, Pierre.
Electron transfer primary and secondary donors in Rhodospirillum rubrum: Evidence for a dimeric association of reaction centers [Text] / Pierre Joliot, Andre Vermeglio, Anne Joliot // Biochemistry. - 1990. - Vol. 29, N 18. - P4355-4361 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Перенос электронов между первичным и вторичным донорами у Rhodospirillum rubrum: свидетельство димерной ассоциации реакционных центров
Аннотация: На интактных клетках Rhodospirillum rubrum исследовано светоиндуцированное окисление первичного донора электронов Р и вторичного донора - цитохрома с[2] (цс[2]) в присутствии миксотиазола для замедления их восстановления. Предлагают модель, в к-рой цс+[2] связывается с одним из двух сайтов димера Р-Р, причем второй сайт оказывается полностью невосприимчивым. Эта антикооперативность свидетельствует о том, что расстояние между сайтами малое, а сердцевинная антенна локализована на периферии димера Р-Р. В отличие от Rb. sphaeroides, у к-рых с[2] остается связанным с суперкомплексом, включающим реакционный центр и в/с комплекс, в случае Rs. rubrum цс[2] несуществен для формирования димера Р-Р, что свидетельствует о довольно низком сродстве восстановленного цс[2] к реакционному центру. В соответствии с моделью, сродство цс[2] к Р строго зависит от их редокс состояний, причем константа сродства варьирует в 2000 раз (цс+[2] имеет низкое сродство к реакционному центру; а окисленный цс[2] обладает высоким сродством). Библ. 30. Франция, Inst. de Biologie Physico-Chimigue, Paris, France, and SRA C. E. N. Cadarache, Saint-Paul-lez-Durance.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07
Рубрики: RHODOSPIRILLUM RUBRUM (BACT.)
ФОТОРЕАКЦИОННЫЙ ЦЕНТР
ДИМЕРНАЯ АССОЦИАЦИЯ
ПЕРВИЧНЫЙ ДОНОР ЭЛЕКТРОНОВ
ВТОРИЧНЫЙ ДОНОР ЭЛЕКТРОНОВ
ПЕРЕНОС ЭЛЕКТРОНОВ

Доп.точки доступа:
Vermeglio, Andre; Joliot, Anne

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 16.11-04Б2.140

Exchange and Complementation of Genes Coding for Photosynthetic Reaction Center Core Subunits among Purple Bacteria [Text] / Kenji V. P. Nagashima [et al.] // J. Mol. Evol. - 2014. - Vol. 79, N 1-2. - P52-62 . - ISSN 0022-2844
Перевод заглавия: Обмен и комплементация генов, кодирующих субъединицы кора фотосинтезирующего реакционного центра пурпурных бактерий

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.07.03
Рубрики: ФОТОСИНТЕЗ
РЕАКЦИОННЫЙ ЦЕНТР
СУБЪЕДИНИЦЫ
ГЕНЫ
ЧУЖЕРОДНЫЕ
ВВЕДЕНИЕ
КОМПЛЕМЕНТАЦИЯ
'БЕТА'-ПРОТЕОБАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Nagashima, Kenji V.P.; Vermeglio, Andre; Fusada, Naoki; Nagashima, Sakiko; Shimada, Keizo; Inoue, Kazuhito

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.03-04Б2.65

In vivo participation of a high potential iron-sulfur protein as electron donor to the photochemical reaction center of Rubrivivax gelatinosus [Text] / Barbara Schoepp [et al.] // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 37. - P11736-11742 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Участие высокопотенциального железо-серного белка in vivo в качестве электронного донора в фотохимическом реакционном центре Rubrivivax gelatinosus
Аннотация: Найдено, что единственным высоковосстановительным компонентом электронного транспорта в растворимой фракции Rubrivivax gelatinosus TG-9 является высокопотенциальный железо-серный белок (ХПЖСБ). Показано участие этого белка в фотоиндуцированном электронном транспорте как in vivo, так и in vitro. Добавление ХПЖСБ к очищенным мембранам увеличивало скорость ревосстановления фотоокисленного реакционного центра. Фотоокисление ХПЖСБ обнаруживалось в интактных клетках R. gelatinosus в анаэробных условиях методами ЭПР и абсорбционной спектроскопии. Анализ абсорбционных изменений, индуцированных вспышкой, выявил, что равновесие положительных эквивалентов между реакционным центром и ЭПЖСБ достигает менее, чем за 1 мс после вспышки возбуждения. Полное ревосстановление реакционного центра происходит за десятки миллисекунд. В этой реакции также участвует цитохром bc[1]. Франция, CEA, Dep. Physiol. Vegetale et Ecosystemes, LBC-C.E. Cadarache, 13108 Saint Paul-les-Durance Cedex. Библ. 46

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: ЖЕЛЕЗО-СЕРНЫЙ БЕЛОК
ДОНОР ЭЛЕКТРОНОВ
ЦЕНТР ФОТОХИМИЧЕСКИЙ РЕАКЦИОННЫЙ
RUBRIVAVAX GELATINOSUS

Доп.точки доступа:
Schoepp, Barbara; Parot, Pierre; Menin, Laure; Gaillard, Jacques; Richaud, Pierre; Vermeglio, Andre

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.11-04Б2.269

Light and redox control of photosynthesis gene expression in Bradyrhizobium. Dual roles of two PpsR [Text] / Marianne Jaubert [et al.] // J. Biol. Chem. - 2004. - Vol. 279, N 43. - P44407-44416 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Свет и окислительно-восстановительный контроль экспрессии генов фотосинтеза в Bradyrhizobium
Аннотация: Известно, что две близко родственные бактерии Bradyrhizobium и Rhodopseudomonas palustris имеют необычный механизм регуляции образования фотосинтеза светом благодаря бактериофитохрому, который антирепрессирует регулятор PpsR. Обнаружили, что в этих двух бактериях представлены два гена ppsR. Показали, что два белка Bradyrhizobium PpsR антагонистически влияют на регуляцию образования фотосистемы (репрессор - PpsR2 и активатор - PpsR1). Оба белка связываются с одним и тем же мотивом ДНК TGTN[12]ACA, представленным в тандеме с промотором bchC и межгенным районом crtED. Полученные результаты привели к заключению, что эти два белка конкурируют за связывание с одними и теми же генами фотосинтеза, и эта конкуренция может модулироваться двумя факторами - светом через антагонистическое действие бактериофитохрома на ppsR2 и потенциалом окисления-восстановления через переключение состояния олигомеризации PpsR1. Франция, Lab. des Symbioses Tropicales et Mediterraneennes, TA 10/J, Campus de Baillarguet, 34398 Montpellier Cedex 5. Библ. 27

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ФОТОСИНТЕЗ
БАКТЕРИОФИТОХРОМ
СИНТЕЗ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ГЕНЫ ФОТОСИСТЕМЫ
ТРАНСКРИПЦИЯ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
АКТИВАТОРЫ ТРАНСКРИПЦИИ PPSRT, PPSR2
ФУНКЦИЯ
BRADYRHIZOBIUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Jaubert, Marianne; Zappa, Sebastien; Fardoux, Joel; Adriano, Jean-Marc; Hannibal, Laure; Elsen, Sylvie; Lavergne, Jerome; Vermeglio, Andre; Giraud, Eric; Pignol, David

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 16.01-04Б2.127

Vermeglio, Andre.
Modulation of the redox state of quinones by light in Rhodobacter sphaeroides under anaerobic conditions [Text] / Andre Vermeglio, Pierre Joliot // Photosynth. Res. - 2014. - Vol. 120, N 1-2. - P237-246 . - ISSN 0166-8595
Перевод заглавия: Модулирование окислительно-восстановительного состояния хинонов светом у Rhodobacter sphaeroides в анаэробных условиях
Аннотация: Освещение целых клеток Rhodobacter sphaeroides в анаэробных условиях оказывает двойное действие на редокс-состояние ее хинонов (ХИ). В первые секунды после освещения наблюдается сильное окисление ХИ. Окисление подавляется внесением разобщителя в его сравнении с вызванным светом обратным переносом электронов на уровне комплекса I. Последний присутствует как в незаглубленной части мембраны, так и в хроматофорах (ХФ). При протяженной темновой стадии освещение увеличивает восстанавливающую способность клеток, что приводит к заметному восстановлению других реакционных центров (RC). Заметный процент RC может быть восстановлен предварительным освещением без заметного влияния на число зарядов, предназначенных для RC. Заключается, что не существует быстрого термодинамич. равновесия между ХИ, присутствующими в незаглубленной части мембраны, и ХИ в ХФ. В анаэробных условиях, при полностью восстановленных ХИ в ХФ, авт. предполагают, опираясь на кинетику флуоресценции под влиянием вспышки света, что восстановленные RC избирательно вновь окисляются под действием ХИ, возникающих в участке Q[6] комплекса cyt bc[4]. Огромная молекулярная структура между димерным комплексом RC-LHI и одиночным комплексом cyt bc[4] позволяет разграничение ХИ между LC-LHI, прямо связанными с комплексом cyt bc[1]

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: RHODOBACTER SPHAEROIDES (BACT.)
ФОТОСИНТЕЗ
ХИНОНЫ
СВЕТ
АНАЭРОБНЫЕ УСЛОВИЯ
РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
КОМПЛЕКС CYT BC[1]

Доп.точки доступа:
Joliot, Pierre

РЖ ВИНИТИ 76 (BI14) 16.03-04Б4.60

Vermeglio, Andre.
Modulation of the redox state of quinones by light in Rhodobacter sphaeroides under anaerobic conditions [Text] / Andre Vermeglio, Pierre Joliot // Photosynth. Res. - 2014. - Vol. 120, N 1-2. - P237-246 . - ISSN 0166-8595
Перевод заглавия: Модулирование окислительно-восстановительного состояния хинонов светом у Rhodobacter sphaeroides в анаэробных условиях
Аннотация: Освещение целых клеток Rhodobacter sphaeroides в анаэробных условиях оказывает двойное действие на редокс-состояние ее хинонов (ХИ). В первые секунды после освещения наблюдается сильное окисление ХИ. Окисление подавляется внесением разобщителя в его сравнении с вызванным светом обратным переносом электронов на уровне комплекса I. Последний присутствует как в незаглубленной части мембраны, так и в хроматофорах (ХФ). При протяженной темновой стадии освещение увеличивает восстанавливающую способность клеток, что приводит к заметному восстановлению других реакционных центров (RC). Заметный процент RC может быть восстановлен предварительным освещением без заметного влияния на число зарядов, предназначенных для RC. Заключается, что не существует быстрого термодинамич. равновесия между ХИ, присутствующими в незаглубленной части мембраны, и ХИ в ХФ. В анаэробных условиях, при полностью восстановленных ХИ в ХФ, авт. предполагают, опираясь на кинетику флуоресценции под влиянием вспышки света, что восстановленные RC избирательно вновь окисляются под действием ХИ, возникающих в участке Q[6] комплекса cyt bc[4]. Огромная молекулярная структура между димерным комплексом RC-LHI и одиночным комплексом cyt bc[4] позволяет разграничение ХИ между LC-LHI, прямо связанными с комплексом cyt bc[1]

ГРНТИ	76.03.43

ВИНИТИ 761.03.43.05.99
Рубрики: RHODOBACTER SPHAEROIDES (BACT.)
ФОТОСИНТЕЗ
ХИНОНЫ
СВЕТ
АНАЭРОБНЫЕ УСЛОВИЯ
РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
КОМПЛЕКС CYT BC[1]

Доп.точки доступа:
Joliot, Pierre

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.01-04Б2.239

Nitrite and nitrous oxide reductase regulation by nirogen oxides in Rhodobacter sphaeroides f. sp. denitrificans IL106 [Text] / Monique Sabaty [et al.] // J. Bacteriol. - 1999. - Vol. 181, N 19. - P6028-6032 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Регуляция редуктаз нитрита и азотных оксидов азотными оксидами у Rhodobacter sphaeroides f. sp. denitrificans IL106
Аннотация: Клонирован локус nap, кодирующий периплазматич. нитритредуктазу (I) Rhodobacter sphaeroides f. sp. denitrificans IL106. Мутант с делецией локуса nap не растет в денитрифицирующих условиях. Добавление нитрата не повышает уровень синтеза нитритредуктазы (II) N[2]O-редуктазы (III) у этого мутанта. Рост в денитрифицирующих условиях и индукция синтеза III восстанавливаются у мутанта nap в присутствии плазмиды, к-рая содержит гены, кодирующие I. Это показало, что R. sphaeroides f. sp. denitrificans IL106 не имеет эффективной мембранной I и что нитрат не является прямым индуктором II и III. В отличие от этого, нитрат индуцирует синтез I. Франция, CEA/Cadarache DSV, DEVM, Lab. Bioenergetique Cell., 13108 St. Paul les Durance. Библ. 45

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
НИТРИТРЕДУКТАЗА ПЕРИПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ
СИНТЕЗ
ГЕНЫ
ГЕН ПЕРИПЛАЗМАТИЧЕСКОЙ НИТРИТРЕДИКТАЗЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ТРАНСКРИПЦИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ
ВЛИЯНИЕ
НИТРАТ
RHODOBACTER SPHAEROIDES (BACT.)

Доп.точки доступа:
Sabaty, Monique; Schwintner, Carole; Cahors, Sandrine; Richaud, Pierre; Vermeglio, Andre

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.03-04Б2.037

Organisation of electron transter components in Rhotobacter sphaeroides forma sp. denitrificans whole cells [Text] / Monique Sabaty [et al.] // 8th Int. Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1994. - s. l., 1994. - P3
Перевод заглавия: Организация электронно-транспортных компонентов в целых клетках Rhodobacter sphaeroides форма sp. denitrificans
Аннотация: В клетках R. sphaeroides форма sp. denitrificans в условиях возбуждения постоянным или импульсным светом обнаруживаются два фонда цитохрома с[2]: связанный с фотосинтетической цепью переноса электронов (А) и связанный с дыхательной и нитратредуктазной цепями (Б). По размерам фонд Б превышает фонд А при выращивании клеток в условиях денитрификации и/или аэробных условиях. Фонды А и Б уравновешиваются за время короче 50 мс при рН ниже 7,5 (но не при более высоких рН), а также в присутствии глицерина или двухвалентных катионов. Вязкость среды не влияет на перенос электронов от цитохрома с[1] на цитохром с[2] фонда А. Данные о влиянии миксотиазола на послесветовое восстановление цитохрома с[2] показывают, что с bc[1]-цитохромным комплексом взаимодействует одна молекула цитохрома с[2]. В присутствии NO[3]{-} или в микроаэрофильных условиях соотношение между светособирающими комплексами LHII и LHI снижается, образуются трубчатые мембраны с упорядоченной димерной организацией белков. Франция, CEA, DPVE/SBC, CE de Cadarache, 13108 Saint-Paullez-Durance Cedex.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: RHODOBACTER SPHAEROIDES (BACT.)
ФОРМА SP. DENITRIFICANS
ФОТОРЕАКЦИОННЫЙ ЦЕНТР
ПЕРЕНОС ЭЛЕКТРОНОВ
ПЕРЕНОСЧИКИ
ОРГАНИЗАЦИЯ
ЭЛЕКТРОННО-ТРАНСПОРТНАЯ ЦЕПЬ
ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМНЫЙ КОМПЛЕКС

Доп.точки доступа:
Sabaty, Monique; Jappe, Jocaline; Olive, Jackeline; Vermeglio, Andre

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.05-04Б2.209

Yurkov, Vladimir.
Reduction of tellurite- new physiological ability of obligately aerobic photosynthetic bacteria [Text] / Vladimir Yurkov, Jocelyne Jappe, Andre Vermeglio // Divers., Genet. and Physiol. Photosynth. Prokaryotes: Conf., Bloomington, Indiana, Oct. 18-20, 1996. - S.l., 1996. - P1
Перевод заглавия: Восстановление теллурита - новая физиологическая способность облигатно аэробных фотосинтезирующих бактерий
Аннотация: У 7 видов облигатно аэробных фотосинтезирующих бактерий из числа Erythromicrobium, Erythrobacter и Roseococcus исследовали резистентность к теллуриту и способность к его восстановлению. Большинство штаммов проявляли устойчивость к TeO{2-}[3] и восстанавливали его до металлического теллура. В отличие от них Roseococcus thiosulfatophilus и Erythromicrobium ezovicum, будучи устойчивыми к FeO{2-}[3], не восстанавливали его. Следовательно, резистентность к теллуриту не обязательно связана с его восстановлением, а может опосредоваться др. механизмами, например, комплексообразованием, метилированием и т. д. Металлический теллур в виде крупных кристаллов в большом кол-ве накапливался в клетках. Делается вывод о перспективности использования аэробных фототрофных бактерий для трансформации соединений теллура при очистке окружающей среды и в индустриальных процессах. Канада, The Univ. of British Columbia, Dept. of Microbiol. and Immunol., 300-6174, Univ. Blvd., Vancouver, BC Canada, V6T 1Z3

ГРНТИ	34.27.23

ВИНИТИ 341.27.23.15
Рубрики: ФОТОСИНТЕЗИРУЮЩИЕ БАКТЕРИИ
ТЕЛЛУР
ВОССТАНОВЛЕНИЕ
БИОЛОГИЧЕСКАЯ ОЧИСТКА

Доп.точки доступа:
Jappe, Jocelyne; Vermeglio, Andre

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.03-04Б2.231

Klonowska, Agnieszka.
Selenite and tellurite reducton by Shewanella oneidensis [Text] / Agnieszka Klonowska, Thierry Heulin, Andre Vermeglio // Appl. and Environ. Microbiol. - 2005. - Vol. 71, N 9. - P5607-5609 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Восстановление селенита и теллурита клетками Shewanella oneidensis
Аннотация: Факультативно анаэробные 'гамма'-протеобактерии Shewanella oneidensis MR-1 восстанавливают селенит и теллурит предпочтительно в анаэробных условиях. Отложения Se(O) локализуются внеклеточно, а Te(O) - внутриклеточно. Это различие в локализации, а также различное влияние некоторых ингибиторов и акцепторов электронов на процесс восстановления данных соединений свидетельствует о наличии двух независимых путей восстановления

ГРНТИ	34.27.23

ВИНИТИ 341.27.23.15
Рубрики: СЕЛЕН
ТЕЛЛУР
ГЕОХИМИЧЕСКИЙ ЦИКЛ
СЕЛЕНИТ
ТЕЛЛУРИТ
БИОВОССТАНОВЛЕНИЕ
РАЗЛИЧНЫЕ ПУТИ
SHWANELLA ONEIDENSIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Heulin, Thierry; Vermeglio, Andre

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.07-04Б2.38

Sequential {1}H and {15}N NMR resonance assignment and secondary structure of ferrocytochrome c[2] from Rhodobacter sphaeroides [Text] / Pierre Gans [et al.] // J. Biochem. - 1996. - Vol. 119, N 6. - P1131-1142 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Отнесение сигналов {1}H- и {15}N-ЯМР с учетом последовательности и вторичная структура ферроцитохрома c[2] Rhodobacter sphaeroides
Аннотация: Методами многомерной гомо- и гетероядерной ЯМР спектроскопии исследовали конформационные свойства ферроцитохрома c[2] R. sphaeroides (124 аминокислотных остатка). На основе почти полного отнесения сигналов {1}H, {15}N и частичного {13}C идентифицированы специфические проявления ЯЭО, характеризующие вторичную структуру молекулы. Установлено, что ферроцитохром c[2] содержит спиральные сегменты (остатки 6-16, 60-68, 74-82, 84-91 и 109-120). Полученные данные обсуждаются в связи с результатами РСА для цитохрома c[2] из R. capsulatus и цитохрома c[550] P. denitroficans и указывают на заметное подобие их пространственной организации. Франция, Inst. Biol. Struct. CEA-CNRS. J.-P. Ebel, 38027 Grenoble Cedex. Библ. 59

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: ФЕРРОЦИТОХРОМ C[2]
ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА
ЯМР
ОТНЕСЕНИЕ СИГНАЛОВ
RHODOBACTER SPHAEROIDES

Доп.точки доступа:
Gans, Pierre; Simorre, Jean-Pierre; Caffrey, Michael; Marion, Dominique; Richaud, Pierre; Vermeglio, Andre

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.09-04Б2.22

Supramolecular organization of the phosynthetic apparatus of Rhodobacter sphaeroides [Text] / Colette Jungas [et al.] // EMBO Journal. - 1999. - Vol. 18, N 3. - P534-542 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Надмолекулярная организация фотосинтетического аппарата Rhodobacter sphaeroides
Аннотация: Нативные трубчатые мембраны были очищены из пурпурных несерных бактерий Rh. sphaeroides. Эти трубчатые структуры содержат все мембранные компоненты фотосинтетического аппарата в относительном соотношении 1 комплекс цитохрома bc[1] на 2 р-ционных центра и 'ЭКВИВ'24 молекулы бактериохлорофилла на р-ционный центр. Исследование мембран проводили электронной микроскопией. Приводят данные о параметрах мембран, строении светособирающих I комплексов и ассоциации р-ционного центра и светособирающих комплексов. Франция, CEA/Cadarache-DSV-DEVM Lab. Bioenerget. Cell., 13108 Paul-lez-Durance Cedex. Библ. 58

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: ФОТОСИНТЕЗ
АППАРАТ
СТРОЕНИЕ
СВЕТОСОБИРАЮЩИЙ КОМПЛЕКС
МЕМБРАНЫ
RHODOBACTER SPHAEROIDES

Доп.точки доступа:
Jungas, Colette; Ranck, Jean-Luc; Rigaud, Jean-Louis; Joliot, Pierre; Vermeglio, Andre

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.02-04Б2.271

Tellurite reductase activity of nitrate reductase is responsible for the basal resistance of Escherichia coli to tellurite [Text] / Cecile Avazeri [et al.] // Microbiology. - 1997. - Vol. 143, N 4. - P1181--1189 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Теллуритредуктазная активность нитратредуктазы ответственна за базальную устойчивость Escherichia coli к теллуриту
Аннотация: Методом ЭФ в полиакриламидном геле в неденатурирующих условиях с окрашиванием in situ метилвиологеном в экстрактах мембранных белков E. coli обнаружены полосы теллуритредуктазной и селенатредуктазной активностей (ТРА и СРА), к-рые имеют такие же R[f], как и полосы нитратредуктаз А и Z (IA и IZ). ТРА и СРА отсутствуют у мутантов, дефектных по IА и IZ. ТРА и СРА IА и IZ подтверждены методом иммуноЭФ. Мутанты nar в аэробных условиях гиперчувствительны к теллуриту К (II). Экспрессия IА под контролем промотора fac повышает устойчивость к II. Эти данные показали, что минимальный пороговый уровень IА требуется для устойчивости к II. Мутанты по I не гиперчувствительны к II в анаэробных условиях из-за присутствия дополнительной ТРА, обнаруженной в растворимой фракции методом неденатурирующего ЭФ. Франция, Lab. de Bioenergetigue Cellulaire, Dept. d'Ecophysiol. Vegetal et Microbiol., CEA Cadarache, 13108 St. Paul les Durance. Библ. 45

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.25
Рубрики: НИТРАТРЕДУКТАЗА
ТЕЛЛУРИТРЕДУКТАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ТЕЛЛУР СОЛИ
УСТОЙЧИВОСТЬ БАЗАЛЬНАЯ

Доп.точки доступа:
Avazeri, Cecile; Turner, Raymond J.; Pommier, Jeanine; Weiner, Joel H.; Giordano, Gerard; Vermeglio, Andre

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 98.03-04Б4.105

Tellurite reductase activity of nitrate reductase is responsible for the basal resistance of Escherichia coli to tellurite [Text] / Cecile Avazeri [et al.] // Microbiology. - 1997. - Vol. 143, N 4. - P1181--1189 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Теллуритредуктазная активность нитратредуктазы ответственна за базальную устойчивость Escherichia coli к теллуриту
Аннотация: Методом ЭФ в полиакриламидном геле в неденатурирующих условиях с окрашиванием in situ метилвиологеном в экстрактах мембранных белков E. coli обнаружены полосы теллуритредуктазной и селенатредуктазной активностей (ТРА и СРА), к-рые имеют такие же R[f], как и полосы нитратредуктаз А и Z (IA и IZ). ТРА и СРА отсутствуют у мутантов, дефектных по IА и IZ. ТРА и СРА IА и IZ подтверждены методом иммуноЭФ. Мутанты nar в аэробных условиях гиперчувствительны к теллуриту К (II). Экспрессия IА под контролем промотора fac повышает устойчивость к II. Эти данные показали, что минимальный пороговый уровень IА требуется для устойчивости к II. Мутанты по I не гиперчувствительны к II в анаэробных условиях из-за присутствия дополнительной ТРА, обнаруженной в растворимой фракции методом неденатурирующего ЭФ. Франция, Lab. de Bioenergetigue Cellulaire, Dept. d'Ecophysiol. Vegetal et Microbiol., CEA Cadarache, 13108 St. Paul les Durance. Библ. 45

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: НИТРАТРЕДУКТАЗА
ТЕЛЛУРИТРЕДУКТАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ТЕЛЛУР СОЛИ
УСТОЙЧИВОСТЬ БАЗАЛЬНАЯ

Доп.точки доступа:
Avazeri, Cecile; Turner, Raymond J.; Pommier, Jeanine; Weiner, Joel H.; Giordano, Gerard; Vermeglio, Andre

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.08-04Б2.54

Yurkov, Vladimir.
Tellurite resistance and reduction by obligately aerobic photosynthetic bacteria [Text] / Vladimir Yurkov, Jocelyne Jappe, Andre Vermeglio // Appl. and Environ. Microbiol. - 1996. - Vol. 62, N 11. - P4195-4198 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Устойчивость к теллуриту и его восстановление облигатно аэробными фотосинтезирующими бактериями
Аннотация: Исследованные 7 видов облигатно аэробных фотосинтезирующих бактерий из рр. Erythromicrobium, Erythrobacter и Roseococcus обладают высокой устойчивостью к теллуриту, восстанавливая его до металлического теллура, кристаллы к-рого накапливаются в клетках. Виды Roseococcus thiosulfatophilus и Erythromicrobium ezovicum обнаруживают устойчивость к теллуриту и в условиях, когда его восстановления не происходит, следовательно, механизм устойчивости к TeO{2-}[3] не обязательно связан с его редукцией. Франция, Dep. de Ecophysiologie Vegetale et Microbiologie, Lab. de Bioenergetique Cellulaire, Centre d'Etudes Nuc. Библ. 28

ГРНТИ	34.27.19

ВИНИТИ 341.27.19.13.07
Рубрики: ФОТОСИНТЕЗИРУЮЩИЕ БАКТЕРИИ
ОБЛИГАТНО АЭРОБНЫЕ БАКТЕРИИ
ТЕЛЛУРИТ
ВОССТАНОВЛЕНИЕ
УСТОЙЧИВОСТЬ

Доп.точки доступа:
Jappe, Jocelyne; Vermeglio, Andre

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.10-04Б3.226

Yurkov, Vladimir.
Tellurite resistance and reduction by obligately aerobic photosynthetic bacteria [Text] / Vladimir Yurkov, Jocelyne Jappe, Andre Vermeglio // Appl. and Environ. Microbiol. - 1996. - Vol. 62, N 11. - P4195-4198 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Устойчивость к теллуриту и его восстановление облигатно аэробными фотосинтезирующими бактериями
Аннотация: Исследованные 7 видов облигатно аэробных фотосинтезирующих бактерий из рр. Erythromicrobium, Erythrobacter и Roseococcus обладают высокой устойчивостью к теллуриту, восстанавливая его до металлического теллура, кристаллы к-рого накапливаются в клетках. Виды Roseococcus thiosulfatophilus и Erythromicrobium ezovicum обнаруживают устойчивость к теллуриту и в условиях, когда его восстановления не происходит, следовательно, механизм устойчивости к TeO{2-}[3] не обязательно связан с его редукцией. Франция, Dep. de Ecophysiologie Vegetale et Microbiologie, Lab. de Bioenergetique Cellulaire, Centre d'Etudes Nuc. Библ. 28

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.23
Рубрики: ФОТОСИНТЕЗИРУЮЩИЕ БАКТЕРИИ
ОБЛИГАТНО АЭРОБНЫЕ БАКТЕРИИ
ТЕЛЛУРИТ
ВОССТАНОВЛЕНИЕ
УСТОЙЧИВОСТЬ

Доп.точки доступа:
Jappe, Jocelyne; Vermeglio, Andre

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.04-04Б2.19

Vermeglio, Andre.
The photosynthetic apparatus of Rhodobacter sphaeroides [Text] / Andre Vermeglio, Pierre Joliot // Trends Microbiol. - 1999. - Vol. 7, N 11. - P435-440 . - ISSN 0966-842X
Перевод заглавия: Фотосинтетический аппарат Rhodobacter sphaeroides
Аннотация: Обзор. Исследование функции и ультраструктуры показало, что компоненты фотосинтетического аппарата Rh. sphaeroides являются высокоорганизованными. Фотосинтетический аппарат состоит из трех мультимерных трансмембранных белковых комплексов: антенна, или светособирающие комплексы, реакционный центр и цитохромный bc[1] комплекс. Рассматривают механизмы фотоиндуцированного циклического электронного переноса. Франция, CEA/Cadarache-DSV, Dep. Ecophysiol. Veg. et Microbiol., Lab. Bioenergetique Cell., 13108 Saint Paul lez Durance Cedex. Библ. 35

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.09
Рубрики: ФОТОСИНТЕЗ
ФОТОСИНТЕТИЧЕСКИЙ АППАРАТ
СТРОЕНИЕ
ФУНКЦИИ
RHODOBACTER SPHAEROIDES
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 35

Доп.точки доступа:
Joliot, Pierre

1-20 21-25

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска