Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Takeda, Toru$<.>)
Общее количество найденных документов : 28
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-28 
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 98.07-04В2.67

   

    Acquisition of a new type of fructose-1,6-bisphosphatase with resistance to hydrogen peroxide in cyanobacteria [Text] : abstr. Plant Biol. '97: Annu. Meet. Amer. Soc. Plant. Physiol. and Can. Soc. Plant Physiol. with Invit. Particip. Jap. Soc. Plant Physiol. and Austral. Soc. Plant Physiol., Vancouver, Aug. 2-6,1997 / Tamoi Masahiro [et al.] // Plant Physiol. - 1997. - Vol. 114, N 3 Suppl. - P218 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Обнаружение в цианобактериях нового типа фруктозо-1,6-бисфосфатазы, устойчивой к перекиси водорода
Аннотация: В цианобактериях Synechocystis PCC-6803, Plectonema boryanum и Anabaena-7120 обнаружен новый тип F-I изофермента фруктозо-1,6-бисфосфатазы (ФБФ), характеризующийся наличием как ФБФ-активности, так и седогептулезо-1,7-бисфосфатазной активностью, и проявляющий устойчивость по отношению к H[2]O[2]. Ген F-I S.-6803 состоит из 1164-bp 388 кодирующих аминокислот и на 79,6% идентичен F-I-гену S.-7942. Предполагается, что новый тип F-I ФБФ существует гл. обр. в цианобактериях и функционирует как в цикле дыхательного фосфорилирования, так и в процессах глюконеогенеза. Япония, Dep. Food and Nutrition, kinki Univ., Nara 631
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
ФРУКТОЗО-1,6-БИСФОСФАТАЗА

СВОЙСТВА


Доп.точки доступа:
Masahiro, Tamoi; Murakami, Akiko; Takeda, Toru; Shigeoka, Shigeru


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.04-04Б2.64

   

    Acquisition of a new type of fructose-1,6-bisphosphatase with resistance to hydrogen peroxide in cyanobacteria: Molecular characterization of the enzyme from Synechocystis PCC 6803 [Text] / Masahiro Tamoi [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Protein Struct. and Mol. Enzymol. - 1998. - Vol. 1383, N 2. - P232-244 . - ISSN 0167-4838
Перевод заглавия: Обнаружение нового типа фруктозо-1,6-бисфосфатазы с устойчивостью к пероксиду водорода у цианобактерий: молекулярная характеристика фермента из Synechocystis PCC6803
Аннотация: Ранее обнаружили, что клетки Synechocystis PCC6803 содержат 2 изофермента фруктозо-1,6-бисфосфатазы, определяемые как F-I и F-II. Гены F-I и F-II найдены в трех видах цианобактерий: Synechocystis PCC6803, Anabaena 7120 и Plectonema boryanum. Изофермент из Synechocystis PCC6803 был очищен до электрофоретической гомогенности. Фермент гидролизовал фруктозо-1,6-бисфосфат (Fru-1,6-P[2]) и седогептулозо-1,7-бисфосфат (Sed-1,7-P[2]). Кажущиеся значения K[m] фермента для Fru-1,6-P[2] и Sed-1,7-P[2] составляли 57'+-'2,4 и 180'+-'6,3 мкМ соответственно. Активность фермента ингибировались АМФ со значениями K[i] 0,57'+-'0,03 мМ для Fru-1,6-P[2] и 0,35'+-'0,02 мМ для Sed-1,7-P[2]. Молек. масса фермента 168 кДа, фермент состоит из 4 идентичных субъединиц. Активности FBPазы и SBPазы изофермента F-1 были устойчивы к H[2]O[2] при конц-ии 1 мМ. Нуклеотидная последовательность гена F-I из Synechocystis PCC6803 показала открытую рамку считывания 1164 п. о., которая кодировала белок из 388 аминок-тных остатков. Предсказанная аминок-тная последовательность была гомологична последовательности F-I Synechocystis 7942. Япония, Dep. Food and Nutr., Fac. Agr., Kinki Univ., Nakamachi, Nara 631. Библ. 45
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФРУКТОЗОБИСФОСФАТАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ

ФРУКТОЗО-1,6-БИСФОСФАТ

СЕДОГЕПТУЛОЗО-1,7-БИСФОСФАТ

РАСЩЕПЛЕНИЕ

МОЛЕКУЛЯРНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА

ЦИАНОБАКТЕРИИ

SYNECHOCYSTIS


Доп.точки доступа:
Tamoi, Masahiro; Murakami, Akiko; Takeda, Toru; Shigeoka, Shigeru


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 99.07-04В2.64

   

    Acquisition of a new type of fructose-1,6-bisphosphatase with resistance to hydrogen peroxide in cyanobacteria: Molecular characterization of the enzyme from Synechocystis PCC 6803 [Text] / Masahiro Tamoi [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Protein Struct. and Mol. Enzymol. - 1998. - Vol. 1383, N 2. - P232-244 . - ISSN 0167-4838
Перевод заглавия: Обнаружение нового типа фруктозо-1,6-бисфосфатазы с устойчивостью к пероксиду водорода у цианобактерий: молекулярная характеристика фермента из Synechocystis PCC6803
Аннотация: Ранее обнаружили, что клетки Synechocystis PCC6803 содержат 2 изофермента фруктозо-1,6-бисфосфатазы, определяемые как F-I и F-II. Гены F-I и F-II найдены в трех видах цианобактерий: Synechocystis PCC6803, Anabaena 7120 и Plectonema boryanum. Изофермент из Synechocystis PCC6803 был очищен до электрофоретической гомогенности. Фермент гидролизовал фруктозо-1,6-бисфосфат (Fru-1,6-P[2]) и седогептулозо-1,7-бисфосфат (Sed-1,7-P[2]). Кажущиеся значения K[m] фермента для Fru-1,6-P[2] и Sed-1,7-P[2] составляли 57'+-'2,4 и 180'+-'6,3 мкМ соответственно. Активность фермента ингибировались АМФ со значениями K[i] 0,57'+-'0,03 мМ для Fru-1,6-P[2] и 0,35'+-'0,02 мМ для Sed-1,7-P[2]. Молек. масса фермента 168 кДа, фермент состоит из 4 идентичных субъединиц. Активности FBPазы и SBPазы изофермента F-1 были устойчивы к H[2]O[2] при конц-ии 1 мМ. Нуклеотидная последовательность гена F-I из Synechocystis PCC6803 показала открытую рамку считывания 1164 п. о., которая кодировала белок из 388 аминок-тных остатков. Предсказанная аминок-тная последовательность была гомологична последовательности F-I Synechocystis 7942. Япония, Dep. Food and Nutr., Fac. Agr., Kinki Univ., Nakamachi, Nara 631. Библ. 45
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: ФРУКТОЗОБИСФОСФАТАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ

ФРУКТОЗО-1,6-БИСФОСФАТ

СЕДОГЕПТУЛОЗО-1,7-БИСФОСФАТ

РАСЩЕПЛЕНИЕ

МОЛЕКУЛЯРНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА

ЦИАНОБАКТЕРИИ

SYNECHOCYSTIS


Доп.точки доступа:
Tamoi, Masahiro; Murakami, Akiko; Takeda, Toru; Shigeoka, Shigeru


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 01.04-04В2.82

    Tamoi, Masahiro.

    Analysis of physiological functions of catalase-peroxidase in Synechococcus PCC 7942 using gene-interrupting mutant [Text] : pap. Annual Meeting and Symposia, Kyoto, March 28-30, 1999 / Masahiro Tamoi, Toru Takeda, Shigeru Shigeoka // Plant and Cell Physiol. - 1999. - Vol. 40, Suppl. - P121 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Анализ физиологических функций каталазы/пероксидазы у Synechococcus PCC-7942 с использованием мутанта с генной прерывистостью
Аннотация: У цианобактерий каталаза/пероксидаза (СРХ) исключительно участвует в нейтрализации H[2]O[2]. Для изучения функции СРХ получен и охарактеризован СРХ-нуль-мутант Synechococcus PCC-7942 со вставкой канамицинорезистентного гена (кап{r}) в СРХ orf (cpx-1). Провели скрининг cpx-1-прерывистых мутантов (dCPX) на среде с добавкой канамицина. У dCPX-мутантов активность белка СРХ отсутствовала, а скорость роста и содержание хлорофилла были как у дикого типа при низкой интенсивности света (40 мкЕ/с/м{2}). Но при высокой интенсивности света (240 мкЕ/с/м{2}) у dCPX-мутантов отмечен хлороз и ингибирование роста. При обработке паракватом (50 мкМ MV, 100 мкЕ/с/м{2}) dCPX-мутант проявлял существенный хлороз в сравнении с диким типом. Активность тиоломодулированных ферментов в цикле полимеразной цепной реакции не изменялась у dCPX-мутанта и дикого типа. Изучается интенсивность фотосинтеза и флуоресценции хлорофилла у обоих штаммов при стрессе. Япония, Dep Food and Nutr., Kinki Univ., Nara 631-8505
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
SYNECHOCOCCUS (ALGAE)

МУТАНТ

КАТАЛАЗА

ПЕРОКСИДАЗА

ФУНКЦИИ


Доп.точки доступа:
Takeda, Toru; Shigeoka, Shigeru


5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 99.12-04В3.90

   

    Comparative study on recombinant chloroplastic and cytosolic ascorbate peroxidas isozymes of spinach [Text] / Kazuya Yoshimura [et al.] // Arch. Biochem. and Biophys. - 1998. - Vol. 353, N 1. - P55-63 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Сравнительное изучение изоформ рекомбинантной аскорбатпероксидазы из цитозоля и хлоропластов шпината
Аннотация: Цитозольную и хлоропластную изоформы аскорбатпероксидазы (цАсП и сАсП) экспрессировали в клетках E. coli. Рекомбинантные цАсП и сАсП очистили методами колоночной хр-фии до гомогенности и сравнили их свойства со свойствами изоформ нативной АсП из листьев шпината. Рекомбинантная АсП - холофермент. Удельные активности для сАсП и цАсП - 800 и 486 мкмоль/мин/мг белка, соотв. Свойства рекомбинантных и нативных ферментов одинаковы, включая кинетические и спектральные характеристики, но хлоропластная АсП использует аскорбиновую кислоту с более высокой скоростью в качестве донора электронов, и полупериод инактивации в среде без аскорбата у нее очень короток - 15 с. Показана перекрестная реактивность между антителами и рекомбинантными и нативными изоформами. Япония, Dep. Food Nutrition. Fac, Agr., Kinki Univ., 3327-204 Nakamachi, Nara 631-8505. Библ. 31
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: АСКОРБАТПЕРОКСИДАЗА
ИЗОФЕРМЕНТЫ

СРАВНИТЕЛЬНЫЕ СВОЙСТВА

ХЛОРОПЛАСТЫ

ЦИТОЗОЛЬ

ШПИНАТ


Доп.точки доступа:
Yoshimura, Kazuya; Ishikawa, Takahiro; Nakamura, Yoshihiro; Tamoi, Masahiro; Takeda, Toru; Tada, Toshiji; Nishimura, Keiichiro; Shigeoka, Shigeru


6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.03-04Б2.13

   

    Effect of several stress conditions on the expression of NADPH-dependent glutathione peroxidase-like proteins (Gpx-1, Gpx-2) in Synechocystis PCC 6803 [Text] : тез. [Annual Meeting and Symposia of the 2003 Annual Meeting (Nara) of the Japanese Society of Plant Physiologists (JSPP), Osaka, March 27-29, 2003] / Ahmed Gaber Mahmoud [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 2003. - Vol. 44, прил. - P111 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Влияние некоторых стрессовых условий на экспрессию НАДФ*Н-зависимых глутатион-пероксидазоподобных белков (Gpx-1, Gpx-2) у Synechocystis PCC-6803
Аннотация: Установили, что у Synechocystis PCC-6803 2 глутатионпероксидазо (GPX)-подобных белка используют как донор электронов НАДФ*Н, но не GSH. Изучали снабжение этих белков НАДФ*Н и влияние ряда стрессов на экспрессию 2 соответствующих генов. Зависимое от t-бутил-гидропероксида (t-BuOOH) выделение O[2] клетками дикого типа и мутанта, прерываемое картриджным геном kan', показывает, что активность Gpx-1 и Gpx-2 связана с НАДФ*Н, поступающим из системы фотосинтетического транспорта электронов. Транскрипты gpx-1 проявляли экспрессию на интенсивном свету или при обработке t-BuOOH и солью, а gpx-2 усиливались интенсивным светом и солевым стрессом, индуцируясь в течение 15 мин. и затем ослабевая. Уровень транскрипта gpx-2 не изменялся в ответ на обработку t-BuOOH. Япония, Appl. Biol. Chem., Osaka Pref. Univ
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.09
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
SYNECHOCYSTIS (ALGAE)

БЕЛКИ

ЭКСПРЕССИЯ

СТРЕСС

ДЕЙСТВИЕ

ФОТОСИНТЕЗ


Доп.точки доступа:
Mahmoud, Ahmed Gaber; Nakano, Yoshihisa; Takeda, Toru; Shigeoka, Shigeru


7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 04.03-04В2.26

   

    Effect of several stress conditions on the expression of NADPH-dependent glutathione peroxidase-like proteins (Gpx-1, Gpx-2) in Synechocystis PCC 6803 [Text] : тез. [Annual Meeting and Symposia of the 2003 Annual Meeting (Nara) of the Japanese Society of Plant Physiologists (JSPP), Osaka, March 27-29, 2003] / Ahmed Gaber Mahmoud [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 2003. - Vol. 44, прил. - P111 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Влияние некоторых стрессовых условий на экспрессию НАДФ*Н-зависимых глутатион-пероксидазоподобных белков (Gpx-1, Gpx-2) у Synechocystis PCC-6803
Аннотация: Установили, что у Synechocystis PCC-6803 2 глутатионпероксидазо (GPX)-подобных белка используют как донор электронов НАДФ*Н, но не GSH. Изучали снабжение этих белков НАДФ*Н и влияние ряда стрессов на экспрессию 2 соответствующих генов. Зависимое от t-бутил-гидропероксида (t-BuOOH) выделение O[2] клетками дикого типа и мутанта, прерываемое картриджным геном kan', показывает, что активность Gpx-1 и Gpx-2 связана с НАДФ*Н, поступающим из системы фотосинтетического транспорта электронов. Транскрипты gpx-1 проявляли экспрессию на интенсивном свету или при обработке t-BuOOH и солью, а gpx-2 усиливались интенсивным светом и солевым стрессом, индуцируясь в течение 15 мин. и затем ослабевая. Уровень транскрипта gpx-2 не изменялся в ответ на обработку t-BuOOH. Япония, Appl. Biol. Chem., Osaka Pref. Univ
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
SYNECHOCYSTIS (ALGAE)

БЕЛКИ

ЭКСПРЕССИЯ

СТРЕСС

ДЕЙСТВИЕ

ФОТОСИНТЕЗ


Доп.точки доступа:
Mahmoud, Ahmed Gaber; Nakano, Yoshihisa; Takeda, Toru; Shigeoka, Shigeru


8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 06.08-04В3.95

   

    Feedback inhibition of spinal L-galactose dehydrogenase by L-ascorbate [Text] / Takahiro Mieda [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 2004. - Vol. 45, N 9. - P1271-1279 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Обратимое ингибирование L-галактозодегидрогеназы шпината L-аскорбатом
Аннотация: Изучали свойства L-галактозодегидрогеназы (L-GalDH), участвующей в биосинтезе L-аскорбата. Фермент был очищен из листьев шпината с помощью фракционирования (NH[4])[2]SO[4], анионной и гидрофобной хроматографии и гель-фильтрации в 560 раз. Фермент был гомодимером из субъединиц с мол. м. 36 кД. Получили кДНК для L-GalDH, кодирующую пептид из 322 аминокислотных остатков с вычисленной мол. м. 35, 261 кД. Рекомбинантный белок имел 82%, 79% и 75% гомологию с L-GalDH из плодов киви, яблока и Arabidopsis, соответственно, и обладал активностью L-GalDH. Саузерн-блок показал у шпината один ген L-GalDH, а нозерн-блот показал экспрессию L-GalDH в разных органах шпината. Очищенная L-GalDH имела высокое сродство к L-галактозе (K[M]=116,2'+-'3,2 мкМ) и ингибировалась аскорбиновой к-той (K[i]=133,2'+-'7,2 мкМ). Полагают, что в растениях L-GalDH обратимо регулируется аскорбиновой к-той. Япония, Dep. of Food and Nutrition, Fac. of Agr., Kinki Univ., Nakamachi, Nara. Библ. 26
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: ГАЛАКТОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ

ОЧИСТКА

СВОЙСТВА

ШПИНАТ

ЛИСТ

АСКОРБАТ


Доп.точки доступа:
Mieda, Takahiro; Yabuta, Yukinori; Rapolu, Madhusudhan; Motoki, Takashi; Takeda, Toru; Yoshimura, Kazuya; Ishikawa, Takahiro; Shigeoka, Shigeru


9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.03-04Б2.87

    Tamoi, Masahiro.

    Functional analysis of fructose-1,6-bisphosphatase isozymes (fbp-I and fbp-II gene products) in cyanobacteria [Text] / Masahiro Tamoi, Toru Takeda, Shigeru Shigeoka // Plant and Cell Physiol. - 1999. - Vol. 40, N 2. - P257-261 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Функциональный анализ изозимов фруктозо-1,6-бисфосфатазы (генные продукты fbp-I и fbp-II) у цианобактерий
Аннотация: Штамм РСС-7942 Synechococcus содержит 2 изозима фруктозо-1,6-бисфосфатазы (FBPаза-I и FBРаза-II), тогда как Synechocystis РСС-6803 имеет только FBPазу-I, несмотря на присутствие 2 генов изозимной FBPазы. Показано, что разрыв гена, кодирующего FBPазу-II (fbp II), с генным картриджем канамицинорезистентности, не влияет на рост клеток, содержание хлорофилла или ассимиляцию CO[2] у Synechococcus РСС-7942, тогда как разрыв гена, кодирующего FBPазу-I (fbp I) представляет собой летальную мутацию для обеих цианобактерий. Очевидно, что FBPаза-I необходима для осуществления устойчивого фотосинтеза и глюконеогенеза у цианобактерий. Япония, Dep. of Food and Nutrition, Faculty of Agriculture, Kinki Univ., Nakamachi, Nara, 631-8505. Библ. 18
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
ФРУКТОЗО-1,6-БИСФОСФАТАЗА

ИЗОЗИМЫ

ФУНКЦИОНАЛЬНЫЙ АНАЛИЗ


Доп.точки доступа:
Takeda, Toru; Shigeoka, Shigeru


10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 01.04-04В2.67

    Tamoi, Masahiro.

    Functional analysis of fructose-1,6-bisphosphatase isozymes (fbp-I and fbp-II gene products) in cyanobacteria [Text] / Masahiro Tamoi, Toru Takeda, Shigeru Shigeoka // Plant and Cell Physiol. - 1999. - Vol. 40, N 2. - P257-261 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Функциональный анализ изозимов фруктозо-1,6-бисфосфатазы (генные продукты fbp-I и fbp-II) у цианобактерий
Аннотация: Штамм РСС-7942 Synechococcus содержит 2 изозима фруктозо-1,6-бисфосфатазы (FBPаза-I и FBРаза-II), тогда как Synechocystis РСС-6803 имеет только FBPазу-I, несмотря на присутствие 2 генов изозимной FBPазы. Показано, что разрыв гена, кодирующего FBPазу-II (fbp II), с генным картриджем канамицинорезистентности, не влияет на рост клеток, содержание хлорофилла или ассимиляцию CO[2] у Synechococcus РСС-7942, тогда как разрыв гена, кодирующего FBPазу-I (fbp I) представляет собой летальную мутацию для обеих цианобактерий. Очевидно, что FBPаза-I необходима для осуществления устойчивого фотосинтеза и глюконеогенеза у цианобактерий. Япония, Dep. of Food and Nutrition, Faculty of Agriculture, Kinki Univ., Nakamachi, Nara, 631-8505. Библ. 18
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
ФРУКТОЗО-1,6-БИСФОСФАТАЗА

ИЗОЗИМЫ

ФУНКЦИОНАЛЬНЫЙ АНАЛИЗ


Доп.точки доступа:
Takeda, Toru; Shigeoka, Shigeru


11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 08.06-04В2.37

   

    Glutathione peroxidase-like protein of Synechocystis PCC 6803 confers tolerance to oxidative and environmental stresses in transgenic Arabidopsis [Text] / Ahmed Gaber [et al.] // Physiol. plant. - 2006. - Vol. 128, N 2. - P251-262 . - ISSN 0031-9317
Перевод заглавия: Глутатионпероксидазоподобный белок Synechocystis PCC 6803, сообщающий толерантность к окислительным и средовым стрессам трансгенному арабидопсису
Аннотация: Глутатионпероксидазоподобные белки GPX-1 и GPX-2 Synechocystis PCC 6803 восстанавливают гидроперекиси ненасыщенных жирных кислот с помощью НАДФ*Н, но не восстанавливают глутатион как донор электронов. Получен трансгенный арабидопсис с сверхэкспрессией GPX-2 из HCC 6803 в цитозоле (AcGPX2) или в хлоропластах (ApGPX2). Обе трансгенные линии повышенно толерантны к окислительным повреждениям H[2]O[2] (10 мМ), Fe-ионами (200 мкМ) или метилвиологеном (50 мкМ), холодом (4'ГРАДУС'С) и интенсивным светом (1000 мкмоль фотонов/м{2}/c), а также соленостью (100 мМ NaCl) или засухой. Экспрессия РСС 6803 GPX-2 содействует восстановлению гидроперекисей ненасыщенных жирных кислот с использованием НАДФ*H in situ трансгенными растениями в стрессовых условиях. Япония, Dep. of Advanced Biosci., Faculty of Agriculture, Kinki Univ., 3327-204 Nakamachi, Nara 631-8505
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
SYNECHOCYSTIS (ALGAE)

БЕЛКИ

РОЛЬ

АРАБИДОПСИС

ТОЛЕРАНТНОСТЬ

СТРЕССЫ


Доп.точки доступа:
Gaber, Ahmed; Yoshimura, Kazuya; Yamamoto, Takashi; Yabuta, Yukinori; Takeda, Toru; Miyasaka, Hitoshi; Nakano, Yoshihisa; Shigeoka, Shigeru


12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.08-04Я6.259

   

    Increased cellular resistance to oxidative stress by expression of cyanobacterium calalase-peroxidase in animal cells [Text] / Takahiro Ishikawa [et al.] // FEBS Lett. - 1998. - Vol. 426, N 2. - P221-224 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Повышенная устойчивость клеток к окислительному стрессу, [вызванная] экспрессией каталазы-пероксидазы цианобактерии в клетках животных
Аннотация: Сконструирован эукариотический экспрессионный вектор pRc/CMV, несущий ген каталазы-пероксидазы (I) цианобактерии Synechococcus PCC 7942, и введен в линию клеток 104C1 морской свинки. Стабильные трансфектанты имеют повышенную уд. активность I и более устойчивы к H[2]O[2] и параквату, чем родительские клетки. Показано, что I находится в цитозоле. Такая локализация I является основой эффективной защиты трансфектантов от окислительного стресса. Япония, Dep. Biochem., Wakayama Med. Coll., Wakayama 640-8155. Библ. 15
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.23.09
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН КАТАЛАЗЫ-ПЕРОКСИДАЗЫ

ЦИАНОБАКТЕРИАЛЬНЫЙ

ТРАНСФЕКЦИЯ

ВЕКТОР PRC/CMV

ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ СТРЕСС

ЗАЩИТНОЕ ДЕЙСТВИЕ

КЛЕТКИ ЖИВОТНЫХ

ЛИНИЯ КЛЕТОК 104C1

МОРСКИЕ СВИНКИ


Доп.точки доступа:
Ishikawa, Takahiro; Ohta, Yuriko; Takeda, Toru; Shigeoka, Shigeru; Nishikimi, Morimitsu


13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 99.08-04В2.15

   

    Increased cellular resistance to oxidative stress by expression of cyanobacterium calalase-peroxidase in animal cells [Text] / Takahiro Ishikawa [et al.] // FEBS Lett. - 1998. - Vol. 426, N 2. - P221-224 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Повышенная устойчивость клеток к окислительному стрессу, [вызванная] экспрессией каталазы-пероксидазы цианобактерии в клетках животных
Аннотация: Сконструирован эукариотический экспрессионный вектор pRc/CMV, несущий ген каталазы-пероксидазы (I) цианобактерии Synechococcus PCC 7942, и введен в линию клеток 104C1 морской свинки. Стабильные трансфектанты имеют повышенную уд. активность I и более устойчивы к H[2]O[2] и параквату, чем родительские клетки. Показано, что I находится в цитозоле. Такая локализация I является основой эффективной защиты трансфектантов от окислительного стресса. Япония, Dep. Biochem., Wakayama Med. Coll., Wakayama 640-8155. Библ. 15
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.29.15.15.02
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН КАТАЛАЗЫ-ПЕРОКСИДАЗЫ

ЦИАНОБАКТЕРИАЛЬНЫЙ

ТРАНСФЕКЦИЯ

ВЕКТОР PRC/CMV

ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ СТРЕСС

ЗАЩИТНОЕ ДЕЙСТВИЕ

КЛЕТКИ ЖИВОТНЫХ

ЛИНИЯ КЛЕТОК 104C1

МОРСКИЕ СВИНКИ


Доп.точки доступа:
Ishikawa, Takahiro; Ohta, Yuriko; Takeda, Toru; Shigeoka, Shigeru; Nishikimi, Morimitsu


14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 05.05-04В2.22

   

    Induction and functional analysis of two reduced nicotinamide adenine dinucleotide phosphate-dependent glutathione peroxidase-like proteins in Synechocystis PCC 6803 during the progression of oxidative stress [Text] / Ahmed Gaber [et al.] // Plant Physiol. - 2004. - Vol. 136, N 1. - P2855-2861 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Индукция и функциональный анализ двух восстановленных зависимых от никотинамидадениндинуклеотидфосфата глутатионпероксидазоподобных белков Synechocystis PCC 6803 при прогрессирующем окислительном стрессе
Аннотация: Synechocystis PCC 6803 содержит 2 типа глутатионпероксидазоподобных белков (GPX-1 и GPX-2), использующих НАДФ*Н, а не восстановленный глутатион и гидропероксиды ненасыщенных жирных к-т или алкилгидропероксиды. Уровень стабильного транскрипта gpx-1 постепенно повышался при окислительном стрессе, вызываемом высокоинтенсивным освещением, засоленностью или применением метилвиологена или t-бутилгидропероксида на клетках дикого типа или GPX-2-дефицитного мутанта. Изучая способность GPX-1, GPX-2 и тиоредоксинпероксидазы нейтрализовать липид-гидропероксид in vivo, измеряли фотосинтетическое выделение О[2] и уровень липидной пероксидации в клетках дикого типа и мутантных после обработки t-бутилгидропероксидом или Н[2]О[2]. Установили, что GPX-1 и GPX-2 важны для удаления липид-гидропероксидов в нормальных и стрессовых условиях, обеспечивая защиту целостности мембран. Япония, Dep. of Applied Biol. Chemistry, Osaka Prefecture Univ., Sakai 599-8531. Библ. 31
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
SYNECHOCYSTIS (ALGAE)

ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ СТРЕСС

БЕЛКИ

ИНДУКЦИЯ

АНАЛИЗ


Доп.точки доступа:
Gaber, Ahmed; Yoshimura, Kazuya; Tamoi, Masahiro; Takeda, Toru; Nakano, Yoshihisa; Shigeoka, Shigeru


15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 99.10-04В3.174

   

    Inhibition of ascorbate peroxidase under oxidative stress in tobacco having bacterial catalase in chloroplast [Text] / Toshiharu Shikanai [et al.] // FEBS Lett. - 1998. - Vol. 428, N 1-2. - P47-51 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Ингибирование аскорбат-пероксидазы при окислительном стрессе в табаке имеющем бактериальную каталазу в хлоропластах
Аннотация: В хлоропласты растений табака (Nicotiana tabacum cv. Xanthi) вводили каталазу из Escherichia coli, используя для этого листовые диски инфицированные Agrobacterium tumefaciens LBA4404 несущую эту конструкцию. Фотосинтез трансгенных растений был устойчив к высокой радиации (1600 мкмоль* м{-2}.сек{-1}, длительность воздействия 48 и 72 час.) в условиях засухи (60% относительной влажности) в отличии от растений дикого типа (контроль) у которых наблюдался хлороз листьев. Независимо от р-ции на стресс, как в трансгенных, так и в контрольных растениях происходило инактивирование аскорбат-пероксидазы. Считают, что антиоксидантная система, связанная с аскорбат-пероксидазой защищает хлоропласты от окислительного стресса. Япония, Res. Inst. Innovative Technol. Earth, Kizu, Kyoto 619-0292. Библ. 25
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: ФОТОСИНТЕЗ
УСТОЙЧИВОСТЬ

РАДИАЦИЯ

АСКОРБАТПЕРОКСИДАЗА

ИНАКТИВАЦИЯ

ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ СТРЕСС

ТРАНСГЕННЫЕ РАСТЕНИЯ

ТАБАК


Доп.точки доступа:
Shikanai, Toshiharu; Takeda, Toru; Yamauchi, Haruko; Sano, Satoshi; Tomizawa, Ken-Ichi; Yokota, Akiho; Shigeoka, Shigeru


16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 99.01-04В2.28

   

    Lack of light/dark regulation of enzymes involved in the photosynthetic carbon reduction cycle in cyanobacteria, Synechococcus PCC 7942 and Synechocystis PCC 6803 [Text] / Masahiro Tamoi [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1998. - Vol. 62, N 2. - P374-376 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Отсутствие регуляции светом/темнотой ферментов, участвующих в фотосинтетическом цикле восстановления углерода у цианобактерии Synechococcus PCC
Аннотация: Для исследования системы регуляция фотосинтетического цикла восстановления углерода (ФЦВУ) у цианобактерий изучали действие света и обработки дитиотреитолом (ДТТ) на активности фруктозо-1,6-бисфосфатазы, НАДФ-глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы и рибулозо-5-фосфаткиназы. Установили, что эти ферменты ФЦВУ не чувствительны к обработке ДТТ in vitro и не регулируются светом in vivo. Эти данные противоположны данным для хлоропластных ферментов высших растений. Эти результаты показывают, что ФЦВУ у цианобактерий может не регулироваться светом in vivo даже в присутствии ферредоксин/тиоредоксиновой системы. Япония, Dep. Food and Nutr., Kinki Univ., Nara 631. Библ. 24
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: ФОТОСИНТЕЗ
ЦИКЛ ВОССТАНОВЛЕНИЯ УГЛЕРОДА

ФЕРМЕНТЫ

СВЕТ

ОТСУТСТВИЕ ВЛИЯНИЯ

ЦИАНОБАКТЕРИИ


Доп.точки доступа:
Tamoi, Masahiro; Murakami, Akiko; Takeda, Toru; Shigeoka, Shigeru


17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.12-04Б2.24

   

    Lack of light/dark regulation of enzymes involved in the photosynthetic carbon reduction cycle in cyanobacteria, Synechococcus PCC 7942 and Synechocystis PCC 6803 [Text] / Masahiro Tamoi [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1998. - Vol. 62, N 2. - P374-376 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Отсутствие регуляции светом/темнотой ферментов, участвующих в фотосинтетическом цикле восстановления углерода у цианобактерий
Аннотация: Для исследования системы регуляция фотосинтетического цикла восстановления углерода (ФЦВУ) у цианобактерий изучали действие света и обработки дитиотреитолом (ДТТ) на активности фруктозо-1,6-бисфосфатазы, НАДФ-глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы и рибулозо-5-фосфаткиназы. Установили, что эти ферменты ФЦВУ не чувствительны к обработке ДТТ in vitro и не регулируются светом in vivo. Эти данные противоположны данным для хлоропластных ферментов высших растений. Эти результаты показывают, что ФЦВУ у цианобактерий может не регулироваться светом in vivo даже в присутствии ферредоксин/тиоредоксиновой системы. Япония, Dep. Food and Nutr., Kinki Univ., Nara 631. Библ. 24
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.09
Рубрики: ФОТОСИНТЕЗ
ЦИКЛ ВОССТАНОВЛЕНИЯ УГЛЕРОДА

ФЕРМЕНТЫ

СВЕТ

ОТСУТСТВИЕ ВЛИЯНИЯ

ЦИАНОБАКТЕРИИ


Доп.точки доступа:
Tamoi, Masahiro; Murakami, Akiko; Takeda, Toru; Shigeoka, Shigeru


18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 02.04-04В3.95

   

    Molecular characterization of tobacco mitochondrial L-galactono-'гамма'-lactone dehydrogenase and its expression in Escherichia coli [Text] / Yukinori Yabuta [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 2000. - Vol. 41, N 6. - P666-675 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Молекулярная характеристика митохондриальной L-галактоно-'гамма'-лактон-дегидрогеназы табака и ее экспрессия в Escherichia coli
Аннотация: Из листьев табака (Nicotiana tabacum, cv Xanthi) получили клон кДНК, кодирующий L-галактоно-'гамма'-лактон (GAL) дегидрогеназу. Этот клон содержал открытую рамку считывания, кодирующую белок из 501 аминокислотного остатка с молекулярной массой 56.926 кДа, локализованный в митохондриях. Рассчитанная аминокислотная последовательность выявила 77 и 82% гомологии с дегидрогеназами цветной капусты и сладкого картофеля соответственно. Иммунохимическим методом показали, что в табаке содержится одна копия гена фермента. мРНК (2.0 kb) экспрессируется в листьях, стеблях и корнях почти в одинаковых количествах. В результате генно-инженерных экспериментов экспрессировали ген фермента в клетках E. coli. Очищенный рекомбинантный фермент сравнивали с нативным ферментом табака и других растений. Отмечают большое сходство каталитических свойств GAL-дегидрогеназы табака с другими GAL-дегидрогеназами. Япония, Dep. Food and Nutr., Fac. Agr., Kinki Univ., Nakamachi, Nara, 631-8505. Библ. 35
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: ГАЛАКТОНОЛАКТОНДЕГИДРОГЕНАЗА
МОЛЕКУЛЯРНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА

МИТОХОНДРИИ

NICOTIANA TABACUM


Доп.точки доступа:
Yabuta, Yukinori; Yoshimura, Kazuya; Takeda, Toru; Shigeoka, Shigeru


19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 16.01-04В3.114

    Takeda, Toru.

    Possible role of NAD-dependent glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase in growth promotion of Arabidopsis seedlings by low levels of selenium [Text] / Toru Takeda, Yuki Fukui // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 2015. - Vol. 79, N 10. - P1579-1586 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Возможная роль НАД- зависимой глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы в усилении роста Arabidopsis thaliana при низком уровне селена
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.21.17.99
Рубрики: РОСТ
ПРОРОСТКИ

ARABIDOPSIS THALIANA

ГЛИЦЕРАЛЬДЕГИД-3-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА

НАД

СЕЛЕН


Доп.точки доступа:
Fukui, Yuki


20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 94.05-04В2.026

   

    Purification and characterization of glutathione reductase from Chlamydomonas reinhardtii [Text] / Toru Takeda [et al.] // J. Gen. Microbiol. - 1993. - Vol. 139, N 9. - P2233-2238 . - ISSN 0022-1287
Перевод заглавия: Очистка и характеристика глутатионредуктазы из Chlamydomonas reinhardtii
Аннотация: Глутатионредуктаза из Ch. reinhardtii - мономерный фермент с мол. м. 54-56 кД. Ее активность максимальна при рН 8,2 и 49'ГРАДУС' С. Фермент специфичен для НАДФН, но не для НАДН. Ил. 4. Библ. 28.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CHLOROPHYTA (ALGAE)
CHLAMYDOMONAS REINHARDTII (ALGAE)

ГЛУТАТИОНРЕДУКТАЗА

ОЧИСТКА

СВОЙСТВА


Доп.точки доступа:
Takeda, Toru; Ishikawa, Takahiro; Shigeoka, Shigeru; Hirayama, Osamu; Mitsunaga, Toshio


 1-20    21-28 
 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)