Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Zlotnick, Adam$<.>)
Общее количество найденных документов : 10
Показаны документы с 1 по 10
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.05-04Б1.69

   
    The making and breaking of symmetry in virus capsid assembly: Glimpses of capsid bology from cryoelectron microscopy [Text] / Alasdair C. Steven [et al.] // FASEB Journal. - 1997. - Vol. 11, N 10. - P733-742 . - ISSN 0892-6638
Перевод заглавия: Создание и нарушение симметрии при сборке вирусного капсида: взгляды на биологию капсида с [точки зрения] криоэлектронной микроскопии
Аннотация: Обзор, посвященный ряду проблем структуры и функций вирусных капсидов. Специальное внимание уделено рассмотрению сложных молекулярных механизмов, контролирующих сборку капсидов и широко распространенных случаев нарушения симметрии при формировании капсидной структуры. Подчеркивается, что образование более крупных и сложных капсидов (ДНК-содержащие бактериофаги, герпесвирусы и др.) происходит не в рез-те простой самосборки, но под контролем четко регулируемых программ, включающих участие вирусных структурных белков, клеточных шаперонов, протеолитического созревания и крупномасштабных конформационных изменений. США, Lab. of Structural Biol., NIH, Bethesda, MD 20892-2717. Библ. 75
ГРНТИ  
34.25.17
ВИНИТИ 341.25.17.07
Рубрики: ВИРУСЫ
КАПСИДЫ
СТРУКТУРА
СБОРКА
СИММЕТРИЯ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 75

Доп.точки доступа:
Steven, Alasdair C.; Trus, Benes L.; Booy, Frank P.; Cheng, Naiqian; Zlotnick, Adam; Caston, Jose R.; Conway, James F.

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 05.08-04Б1.39

    Ceres, Pablo.
    Hepatitis B virus capsid assembly is enhanced by naturally occurring mutation F97L [Text] / Pablo Ceres, Stephen J. Stray, Adam Zlotnick // J. Virol. - 2004. - Vol. 78, N 17. - P9538-9543 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Сборка капсида вируса гепатита В усиливается природной мутацией F97L
Аннотация: Одна из наиболее часто встречающихся мутаций в вирусе гепатита B при хронической инфекции -- это замена аминокислотного остатка в положении 97 корового белка, при которой остаток лейцина превращается в фенилаланин или изолейцин. Эта мутация коррелирует с изменением метаболизма вирусной нуклеиновой кислоты и/или секреции. Показано, что у мутанта Cp149-F97L сборка происходит быстрее и ее термодинамика значительно отличается от термодинамики Cp149-wt. Предполагается, что эта мутация усиливает способность капсидного белка принимать активное для сборки состояние и проходить через состояние перехода в реакции сборки. Поскольку мутантный капсид и капсид дикого типа практически одинаковы, и мутация не участвует в контакте димеров, предполагается, что F97L влияет на термодинамическое поведение димеров и капсида. США, Dep. Biochem. Molec. Biol., Univ. Oklahoma Hlth Sci. Ctr, Oklahoma City, OK 73190. Библ. 46
ГРНТИ  
34.25.19
ВИНИТИ 341.25.19.07
Рубрики: ВИРУС ГЕПАТИТА B
КАПСИД
СБОРКА
БЕЛОК
КОРОВЫЙ БЕЛОК
МУТАЦИЯ F97L
ВЛИЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Stray, Stephen J.; Zlotnick, Adam

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 05.12-04Б1.48

    Stray, Stephen J.
    Zinc ions trigger conformational change and oligomerization of hepatitis B virus capsid protein [Text] / Stephen J. Stray, Pablo Ceres, Adam Zlotnick // Biochemistry. - 2004. - Vol. 43, N 31. - P9989-9998 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Ионы цинка запускают структурные изменения и олигомеризацию капсидного белка вируса гепатита В
Аннотация: Ранее показано, что сборка капсидного белка (КБ) вируса гепатита В сильно зависит от концентрации NaCl. Теперь обнаружено, что микромолярных концентраций Zn{2+} достаточно для инициации сборки КБ, в то время как другие двухвалентные катионы, подобно NaCl, вызывают сборку только в миллимолярных концентрациях. Изменения белковой флуоресценции при высококооперативном связывании 4 ионов Zn{2+} (K[d] 'ЭКВИВ'7 мкМ) означают, что связывание Zn{2+} вызывает структурную перестройку КБ. При 37'ГРАДУС'С Zn{2+} увеличивал начальную скорость сборки нормальных капсидов, не изменяя степени сборки в равновесных условиях. При концентрации Zn{2+} '='300 мкМ образуется небольшое количество капсидов, но образуются олигомеры, способные связывать антитела против капсидов, что говорит о существовании кинетической ловушки в процессе сборки капсидов. Сравнение кинетических расчетов с экспериментом показало, что действие ловушки направлено на увеличение скорости нуклеации сборки по отношению к скорости роста капсидов. Вызываемая ионами Zn{2+} сборка вирусов является образцом аллостерически регулируемого процесса: связывание Zn{2+} в одном месте влияет на связывание в других центрах (кооперативность) и означает, что при связывании происходит структурная перестройка и изменяется способность к сборке. По-видимому, связывание Zn{2+} ускоряет сборку, способствуя образованию интермедиата, легко участвующего в сборке. Свободные ионы Zn{2+} не могут быть активаторами сборки in vivo, но изучение этого процесса позволяет построить модель регуляции сборки КБ. США, Dep. Biochem. & Mol. Biol., Univ. Oklahoma HSC, POB 26901, Oklahoma City, OK 73190. Библ. 47
ГРНТИ  
34.25.17
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: БЕЛОК
КАПСИДНЫЙ БЕЛОК
КОНФОРМАЦИОННЫЕ ИЗМЕНЕНИЯ
ОЛИГОМЕРИЗАЦИЯ
ИОНЫ ЦИНКА
ВЛИЯНИЕ
СБОРКА ВИРУСОВ
ВИРУС ГЕПАТИТА В

Доп.точки доступа:
Ceres, Pablo; Zlotnick, Adam

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.09-04Б2.112

    Brenner, Stephen L.
    RecA protein self-assembly multiple discrete aggregation states [Text] / Stephen L. Brenner, Adam Zlotnick, J. D. Griffith // J. Mol. Biol. - 1988. - Vol. 204, N 4. - P959-972 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Самосборка белка RecA. Множественность дискретных агрегационных состояний
Аннотация: С помощью методов электронной микроскопии, светорассеяния и седиментационного анализа изучали процессы агрегации белка RecA из Кл E. coli. Этот белок (имеющий мол. массу 38,5 кД) играет черезвычайно важную роль в процессах репликации и рекомбинации ДНК в Кл E. coli. Обнаружено, что белок RecA может присутствовать в р-ре в виде целого ряда различных дискретных агрегатов - мелких частиц, колец, палочек диам. около 10 нм и длиной от 50 до 200 нм и больших пучков таких палочек. Все эти четыре вида агрегатов могли обнаруживаться в одном и том же препарате, но в целом их относительное содержание сильно зависело от условий среды (т-ра, ионная сила и ионный состав среды, конц-ия белка в препарате и т. д.). Повышение конц-ии белка, напр., приводило к повышению степени агрегации, а добавление ионов Mg++ вызывало быстрый переход белка в форму палочек, а затем в форму пучков. В дальнейшем предполагается исследование кинетических аспектов этих процессов, но уже на основании полученных данных авторы приходят к заключению, что процесс полимеризации RecA сильно отличается от процесса полимеризации, напр., актина. Обсуждается вопрос о природе агрегатов RacA, присутствующих в Кл и участвующих в выполнении многочисленных функций этого белка. Библ. 24. США, Central Res. and Development Dep. E. I. du Pont de Nemours and Co., Inc. Expirimental Station, Wilmington. DE 19880-0328.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.11.07
Рубрики: БЕЛКИ
БЕЛОК RECA
САМОСБОРКА
ПОЛИМЕРИЗАЦИЯ
ЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
СВЕТОРАССЕЯНИЕ
СЕДИМЕНТАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Zlotnick, Adam; Griffith, J.D.

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.10-04Б2.105

    Brenner, Stephen L.
    Self-assembly of RecA protein studied by analytical ultracentrifugation [Text] / Stephen L. Brenner, Adam Zlotnick, Walter F. Stafford // J. Cell. Biochem. - 1989. - Suppl N13D. - P101 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Исследование самосборки белка RecA методом аналитического центрифугирования
Аннотация: С помощью метода аналитического седиментационного равновесия изучены агрегационные св-ва recA-белка из Кл E. coli. В р-рах высокой ионной силы (1,5 М KCl, pH 7,0) молекулы этого белка с мол. массой 38 кД присутствуют в виде равновесной смеси мономеров, димеров и гексамеров. Понижение ионной силы и/или повышение т-ры приводили к увеличению степени агрегации субъединиц recA белка. Изменение рН также приводило к изменениям в степени агрегации и появлению в растворе гексамеров, 12-меров и 24-меров. На степень агрегации recA-белка влияло также присутствие в растворе АДФ. Все эти агрегационные переходы белка recA носили обратимый характер. Обсуждается вопрос о том, образуются ли гексамеры recA белка из димеров или же образование этих (и более высокополимерных) структур осуществляется только после распада диаметра до мономеров. США, I. du Pont de Nemours & Co., Inc., Exp. Stat., Cent. Res. & Dev. Dep. P. O. Box 80328, Wilmington, DE.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.11.07
Рубрики: ESCHERICLIA COLI (BACT.)
БЕЛКИ
БЕЛОК RECA
САМОСБОРКА
АГРЕГАЦИЯ
ЦЕНТРИФУГИРОВАНИЕ
АНАЛИТИЧЕСКОЕ ЦЕНТРИФУГИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Zlotnick, Adam; Stafford, Walter F.

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.11-04Б2.130

    Brenner, Stephen L.
    Self-assembly of RecA protein studied by analytical ultracentrifugation [Text] / Stephen L. Brenner, Adam Zlotnick, Walter F. Stafford // J. Cell. Biochem. - 1989. - Suppl. N13Д. - P101 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Исследование самосборки белка RecA методом аналитического центрифугирования
Аннотация: С помощью метода седиментационного равновесия исследовали процесс агрегации молекул RecA белка E. coli. Обнаружено, что при рН 7,0 в растворе высокой ионной силы (1,5 М KCl) белок RecA, имеющий мол. массу 38 кД, присутствует в виде равновесной смеси мономеров, димеров и гексамеров. При понижении ионной силы и повышении рН до 7,5 наблюдалось исчезновение из смеси димеров и появление 12-меров. При рН 6,0 в препаратах обнаруживались и 24-мерные агрегаты. Повышение температуры приводило к обратимому увеличению степени агрегации. Исследовано также влияние АДФ на агрегационное состояние молекул белка RecA. Обсуждается вопрос о том, что формируются ли гексамеры, додекамеры и т. д. из димеров или только из мономерных субъединиц RecA. США, E. l. du Pont de Nemours & Co., Inc., Experimental Station, Central Research & Development Dept., P. O. Box 80328, Wilmington, DE 19880-0328.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.11.07
Рубрики: БЕЛКИ
БЕЛОК RECA
САМОСБОРКА
ИОННАЯ СИЛА РАСТВОРА
ТЕМПЕРАТУРА
АДФ
ВЛИЯНИЕ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Zlotnick, Adam; Stafford, Walter F.

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.11-04Б2.131

    Zlotnick, Adam.
    An alpha-helical peptide model for non-specific protein-DNA interactions [Text] / Adam Zlotnick, Stephen L. Brenner // J. Cell. Biochem. - 1989. - Suppl. N13Д. - P114 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Модель альфа-спирального пептида, способного к неспецифическим ДНК-белковым взаимодействиям
Аннотация: На основании анализа первичной структуры соответствующих белков и ряда общих соображений предлагается модель структуры белков (или их доменов), обеспечивающих неспецифическое (в отношении последовательности нуклеотидов) связывание с ДНК. Предполагается, что такие пептиды должны иметь 'альфа'-спиральную структуру с локализацией положительно заряженных остатков на одной стороне спирали и отрицательно заряженных остатков - на другой. Известно, что у RecA белка E. coli за связывание с ДНК ответственен N-концевой домен. Синтезирован 24-членный пептид, соответствующий N-концевой последовательности белка RecA. Оказалось, что этот пептид связывается с ДНК в воде при 25'ГРАДУС', причем это связывание сопровождается переходом пептида из состояния с 0% 'альфа'-спиральности в состояние с 40% 'альфа'-спиральности. С одним пептидом связывалось 5 оснований ДНК. На степень спирализации пептида влияет и взаимодействие с другими комплексами пептид- ДНК. США, E. I. du Pont de Nemours & Co., Inc., Experimental Station, Central Research and Development Department, P. O. Box 80328, Wilmington, DE 19880-0328.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.11.07
Рубрики: ДНК-БЕЛКОВЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
НЕСПЕЦИФИЧЕСКИЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
БЕЛКИ
СПИРАЛЬНЫЕ ПЕПТИДЫ * АЛЬФА-
МОДЕЛЬ СТРУКТУРЫ

Доп.точки доступа:
Brenner, Stephen L.

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.04-04Б2.099

    Brenner, Stephen L.
    RecA protein self-assembly [Text] / Stephen L. Brenner, Adam Zlotnick, Walter F. Stafford // J. Mol. Biol. - 1990. - Vol. 216, N 4. - P949-964 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Самосборка белка RecA
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.09.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
БЕЛКИ
БЕЛОК RECA
САМОСБОРКА
ОЛИГОМЕРИЗАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Zlotnick, Adam; Stafford, Walter F.

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 16.10-04Т6.412

   
    Phase diagrams map the properties of antiviral agents directed against hepatitis B virus core assembly [Text] / Lichun Li [et al.] // Antimicrob. Agents and Chemother. - 2013. - Vol. 57, N 3. - P1505-1508 : 3 ил. - 33 . - ISSN 0066-4804
Перевод заглавия: Фазные диаграммы картируют свойства противовирусных средств направленных против сборки внутренней структуры вируса гепатита В
Аннотация: Проведен анализ ингибиторного воздействия гетероарилдигидропиримидинов HAP12 и HAP13 и фенилпропенамида АТ-130 на формирование компонентов сборки внутренней структуры вируса гепатита В. Показано стехиометрическое взаимодействие анализируемых соединений с полимерами капсидного белка, но не со свободным белком. Термодинамические и кинетические эффекты соединений коррелировали с противовирусной активностью. Значения EC[50] противовирусной активности HAP12, AT-130 и HAP13 составляли 0,012, 2,4 и 6,10 мкМ в среднем соотв. США, Dept. of Mol. and Cellular Biochemistry, Indiana Univ., Bloomington, Indiana.
ГРНТИ  
34.45.21
ВИНИТИ 341.45.21.95.47.02
Рубрики: ПРОТИВОВИРУСНЫЕ СРЕДСТВА
ВИРУС ГЕПАТИТА В
НАРУШЕНИЕ СБОРКИ КАПСИДА ВИРУСА

Доп.точки доступа:
Li, Lichun; Reddy, Chirapu Srinlvas; Finn, M.G.; Zlotnick, Adam

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 16.12-04Б1.65

   
    Detection of late intermediates in virus capsid assembly by charge detection mass spectrometry [Text] / Elizabeth E. Pierson [et al.] // J. Amer. Chem. Soc. - 2014. - Vol. 136, N 9. - P3536-3541 . - ISSN 0002-7863
Перевод заглавия: Обнаружение поздних интермедиатов при сборке вирусного капсида с помощью масс-спектрометрии с детекцией заряда
Аннотация: С помощью масс-спектрометрии детально отслежен процесс сборки капсида вируса гепатита В (HBV). Капсид HBV имеет форму экосаэдра, который образован 120 белковыми димерами. Интермедиаты образуются на 104/105, 110/11 и 117/118 димерах. На основании данных по стабильности комплексов и кинетике их образования предложены модели структур интермедиатов, неполных капсидов HBV, как стадий формирования икосаэдрического капсида вируса. США, Dep. Chem. & Dep. Mol. Cell. Biochem., Indiana Univ., Bloomington, Indiana 47405.
ГРНТИ  
34.25.19
,    34.25.29
,    34.25.05
ВИНИТИ 341.25.19.07 + 341.25.29.21 + 341.25.05.13.23
Рубрики: ВИРУС ГЕПАТИТА B
HBV
МЕХАНИЗМЫ РЕПЛИКАЦИИ
КАПСИДЫ
СБОРКА ИКОСАЭДРА
ИНТЕРМЕДИАТЫ
МАСС-СПЕКТРОМЕТРИЯ
КРИОЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Pierson, Elizabeth E.; Keifer, David Z.; Selzer, Lisa; Lee, Lye Siang; Contino, Nathan C.; Wang, Joseph C.-Y.; Zlotnick, Adam; Jarrold, Martin F.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)