СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Webster, Ailsa$<.>)

Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.04-04Я6.143

Monaghan, Alan.
Adenovirus DNA binding protein: Helix destabilising properties [Text] / Alan Monaghan, Ailsa Webster, Ronald T. Hay // Nucl. Acids Res. - 1994. - Vol. 22, N 5. - P742-748 . - ISSN 0305-1048
Перевод заглавия: Связывающий ДНК аденовируса белок. Спираль-дестабилизирующие свойства
Аннотация: Связывающий ДНК аденовируса белок DAB экспрессировали во фрагменте генома аденовируса в клетках Sf9 в бакуловирусном векторе. Изучали взаимодействие очищенного рекомбинантного DAB с искусственными дуплексами ДНК, сформированными путем отжига коротких однонитевых ДНК с комплементарными последовательностями в однонитевой ДНК фага М13. Показали, что DAB эффективно раскручивает такие дуплексы, причем для его действия не требуется ни АТФ, ни MgCl[2]. Полностью двунитевая ДНК также может быть раскручена DAB, но в этом случае реакция чувствительна к содержанию пар G:C в ДНК и осуществляется только с короткими ДНК, длина к-рых не превышает 45 п. н. В коротких ДНК, содержащих участки связывания факторов транскрипции NF1 или NF2, добавление факторов останавливало индуцированное DAB раскручивание. При фрагментации DAB химотрипсином установили, что раскручивающая активность локализована в C-концевом фрагменте с мол. м. 39 кД. Великобритания, Sch. Biol. and Med. Sci., Univ. St Andrews, Kife KY16 9AL. Библ. 29

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.13
Рубрики: БЕЛОК
БЕЛОК DAB
ДНК-СВЯЗЫВАЮЩИЙ
ДНК
РАСКРУЧИВАНИЕ
АДЕНОВИРУСЫ

Доп.точки доступа:
Webster, Ailsa; Hay, Ronald T.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.07-04Б1.95

Monaghan, Alan.
Adenovirus DNA binding protein: Helix destabilising properties [Text] / Alan Monaghan, Ailsa Webster, Ronald T. Hay // Nucl. Acids Res. - 1994. - Vol. 22, N 5. - P742-748 . - ISSN 0305-1048
Перевод заглавия: Связывающий ДНК аденовируса белок. Спираль-дестабилизирующие свойства
Аннотация: Связывающий ДНК аденовируса белок DAB экспрессировали во фрагменте генома аденовируса в клетках Sf9 в бакуловирусном векторе. Изучали взаимодействие очищенного рекомбинантного DAB с искусственными дуплексами ДНК, сформированными путем отжига коротких однонитевых ДНК с комплементарными последовательностями в однонитевой ДНК фага М13. Показали, что DAB эффективно раскручивает такие дуплексы, причем для его действия не требуется ни АТФ, ни MgCl[2]. Полностью двунитевая ДНК также может быть раскручена DAB, но в этом случае реакция чувствительна к содержанию пар G:C в ДНК и осуществляется только с короткими ДНК, длина к-рых не превышает 45 п. н. В коротких ДНК, содержащих участки связывания факторов транскрипции NF1 или NF2, добавление факторов останавливало индуцированное DAB раскручивание. При фрагментации DAB химотрипсином установили, что раскручивающая активность локализована в C-концевом фрагменте с мол. м. 39 кД. Великобритания, Sch. Biol. and Med. Sci., Univ. St Andrews, Kife KY16 9AL. Библ. 29

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: БЕЛОК
БЕЛОК DAB
ДНК-СВЯЗЫВАЮЩИЙ
ДНК
РАСКРУЧИВАНИЕ
АДЕНОВИРУСЫ

Доп.точки доступа:
Webster, Ailsa; Hay, Ronald T.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.11-04Б1.89

Webster, Ailsa.
Activation of adenovirus-coded protease and processing of preterminal protein [Text] / Ailsa Webster, Ian R. Leith, Ronald T. Hay // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 11. - P7292-7300 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Активация кодируемой аденовирусом протеазы и процессинг претерминального белка
Аннотация: Кодируемая аденовирусом (Ад) протеаза необходима для его инфекционности и активируется пептидом с биосульфидной связью, к-рый расположен на C-конце структурного белка вируса pv1(pv1-CT). Протеаза синтезируется в больших кол-вах на поздней стадии инфекции и выявляется в цитоплазматической и ядерной фракциях зараженных Ад клеток. ДНК не является кофактором протеазы, как это было показано ранее, но ее роль в активации протеазы под действием pv1-CT in vivo не может быть исключена. Субстратом для кодируемой Ад протеазы является претерминальный белок, к-рый расщепляется до зрелого концевого белка, образуя две промежуточные формы. Каждая из трех точек расщепления преконцевого белка идентична первичной структуре N-конца и соответствует специфичности субстрата протеазы Ад (M, L, I)XGX-X. Установили, что с полимеразой Ад связывается интактный претерминальный белок или его промежуточные формы, но не зрелый концевой белок, а с ДНК - только претерминальный белок, но не продукты его расщепления. Т. обр., кодируемая Ад протеаза влияет на репликацию ДНК вируса, расщепляя как связанный с геномом, так и свободный растворимый претерминальный белок, что приводит к изменению его функциональных свойств. Библ. 52

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: АДЕНОВИРУСЫ
ПРОТЕАЗЫ
АКТИВАЦИЯ
ФУНКЦИИ

Доп.точки доступа:
Leith, Ian R.; Hay, Ronald T.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.07-04Б1.97

Monaghan, Alan.
Adenovirus DNA binding protein: Helix destabilising properties [Text] / Alan Monaghan, Ailsa Webster, Ronald T. Hay // Nucl. Acids Res. - 1994. - Vol. 22, N 5. - P742-748 . - ISSN 0305-1048
Перевод заглавия: Связывающийся с ДНК аденовируса белок. Спираль-дестабилизирующие свойства
Аннотация: Рекомбинантный, связывающийся с ДНК аденовируса белок DAB экспрессировали на фрагменте генома аденовируса в клетках Sf9 в бакуловирусном векторе и изучали взаимодействие очищенного рекомбинантного DAB с искусственными дуплексами ДНК, сформированными путем отжига коротких однонитевых ДНК с комплементарными последовательностями в однонитевой ДНК фага M13. Показали, что DAB эффективно раскручивает такие дуплексы, причем для его действия не требуется ни АТФ, ни MgCl[2]. Полностью двунитевая ДНК также м. б. раскручена DAB, но в этом случае р-ция чувствительна к содержанию пар G:C в ДНК и осуществляется только с короткими ДНК, длина к-рых не превышает 45 п. н. В коротких ДНК, содержащих участки связывания факторов транскрипции NF1 или NF2, добавление факторов останавливало индуцированное DAB раскручивание. При фрагментации DAB химотрипсином установили, что раскручивающая активность локализована в C-концевом фрагменте с мол. м. 39 кД. Великобритания, Sch. of Biol. and Med. Sci., Univ. of St Andrew's, Fife KY16 9AL. Библ. 29

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: АДЕНОВИРУСЫ
ДНК ВИРУСНАЯ
ДНК-СВЯЗЫВАЮЩИЕСЯ БЕЛКИ
ДЕСПИРАЛИЗУЮЩАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Webster, Ailsa; Hay, Ronald T.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.01-04Б1.82

Webster, Ailsa.
Domain organization of the adenovirus preterminal protein [Text] / Ailsa Webster, Ian R. Leith, Ronald T. Hay // J. Virol. - 1997. - Vol. 71, N 1. - P539-547 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Доменная организация аденовирусного претерминального белка
Аннотация: Получены моноклональные антитела (МКА) к претерминальному белку рТР (I) аденовируса (АВ). Узнаваемые ими эпитопы идентифицированы с использованием синтетических пептидов. Частичный протеолиз I показал, что I состоит из 3 доменов, разделенных 2 чувствительными к протеазам областями, к-рые расположены в сайтах процессинга I протеазой АВ (II) и являются поверхностными петлями, хорошо узнаваемыми МКА. I защищается от протеолитического расщепления после связывания с ДНК-полимеразой АВ (III). Это позволило предположить, что III контактирует с I во многих точках или вызывает изменение конформации I. Два МКА к I вызывают диссоциацию гетеродимера I-III и ингибируют инициацию репликации ДНК АВ in vitro. МКА, связывающиеся рядом с первичными сайтами процессинга под действием II, ингибируют связывание I с ДНК. УФ-сшивка показала, что N-концевой, устойчивый к II домен I контактирует с ДНК. МКА, узнающие эпитопы в С-концевой области I длиной 60 остатков, стимулируют связывание I с ДНК, уменьшая константу скорости диссоциации. Эти данные показали, что I имеет большую поверхность, требующуюся для контакта с III, N-концевой домен взаимодействия с ДНК и С-концевой регуляторный домен. Великобритания, Sch. Biol. and Med. Sci., Univ. St. Andrews, Fife KY16 9AL. Библ. 49

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: АДЕНОВИРУСЫ
ПРЕТЕРМИНАЛЬНЫЙ БЕЛОК
ДОМЕННАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Leith, Ian R.; Hay, Ronald T.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.01-04Б1.155

Role of preterminal protein processing in adenovirus replication [Text] / Ailsa Webster [et al.] // J. Virol. - 1997. - Vol. 71, N 9. - P6381-6389 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Роль процессинга претерминального белка в репликации аденовирусов
Аннотация: Претерминальный белок pTP (I), являющийся праймером для репликации ДНК аденовирусов (АВ), процессируется в 2 сайтах под действием протеазы АВ (II) в зрелый терминальный белок TP (III) через промежуточный продукт iTP (IV). Показано, что этот процессинг консервативен у всех секвенированных АВ. Определение сайтов расщепления в I АВ-4 показало, что в положении Р4 содержится остаток глн. С использованием моноклональных антител к I установлено, что процессинг до IV и до III разделен во времени в инфекционном цикле АВ. Процессинг I'-'IV происходит вне вирусных частиц. Изучение репликации АВ in vitro и in vivo показало, что IV служит матрицей для инициации и элонгации и что II вряд ли играет роль в выключении репликации ДНК. Известно, что in vivo ДНК с прикрепленным к 5'-концу I (I-ДНК) является матрицей для всех раундов репликации, за исключением первого. В опытах in vitro обнаружены разные св-ва I-ДНК и III-ДНК как матриц для репликации. Иммунофлуоресцентным методом обнаружено, что область, содержащая сайт расщепления II, участвует в определении субъядерной локализации I. Полученные данные позволили предположить, что: 1) роль процессинга I-ДНК состоит в создании особой матрицы для ранней транскрипции (III-ДНК); 2) III и IV направляют матрицу в соответствующие субклеточные сайты в процессе инфекции. Великобритания, Sch. Biol. and Med. Sci., Univ. St. Andrews, Fife KY16 9AL. Библ. 53

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.07
Рубрики: АДЕНОВИРУСЫ
РЕПЛИКАЦИЯ
ПРЕТЕРМИНАЛЬНЫЙ БЕЛОК
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ РОЛЬ

Доп.точки доступа:
Webster, Ailsa; Leith, Ian R.; Nicholson, John; Housell, Jennifer; Hay, Ronald T.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 94.10-04Б1.105

Webster, Ailsa.
The active adenovirus protease is the intact L3 23К protein [Text] / Ailsa Webster, Graham Kemp // J. Gen. Virol. - 1993. - Vol. 74, N 7. - P1415-1420 . - ISSN 0022-1317
Перевод заглавия: Активная протеаза аденовируса является целым белком L3/23К
Аннотация: Белок L3 23К, выделенный из аденовируса типа 2, расщепляет очищенные субстраты и является аденовирусной протеазой (I). Антисыворотки к N- и С-концевым областям белка 23К реагируют с активной I, так что в регуляции I не участвует активация зимогена. Методом гельфильтрации показано, что I активен в мономерной форме. Очищенная I ингибируется Zn{2}{+} и Cu{2}{+} и нек-рыми (но не всеми) из известных ингибиторов цистеиновых протеаз. Это указывает на участие SH-групп в активности I и подтверждает предположение о регуляции I по механизму тиол-дисульфидного обмена. Великобритания, School J Biol. and Med. Sci., Univ. of St. Andrews, St. Andrews KY16 9А1. Библ. 20.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: АДЕНОВИРУСЫ
ПРОТЕАЗЫ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
СВОЙСТВА
ФУНКЦИИ

Доп.точки доступа:
Kemp, Graham

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска