Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Sandigursky, Margarita$<.>)
Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.11-04Б2.167

    Sandigursky, Margarita.

    Exonuclease IX of Escherichia coli removes 3' phosphoglycolate end groups from DNA [Text] / Margarita Sandigursky, William A. Franklin // Radiat. Res. - 1998. - Vol. 150, N 6. - P609-611 . - ISSN 0033-7587
Перевод заглавия: Экзонуклеаза IX Escherichia coli удаляет 3'-фосфогликолатные концевые группы из ДНК
Аннотация: Экзонуклеаза IX (I) Escherichia coli, действующая как (3''-'5')-экзонуклеаза на онДНК как 3'-фосфодиэстераза, удаляющая транс-4-окси-2-пентеналь-5-фосфат после 3'-инцизии АР-сайтов, способна также удалять из ДНК 3'-фосфогликолатные концевые группы. Эта активность может играть важную роль в эксцизионной репарации оснований у E. coli. США, Dep. Radiol., Albert Einstein Coll. Med., New York, NY 10461. Библ. 20
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.21
Рубрики: ДНК
РЕПАРАЦИЯ

ЭКЗОНУКЛЕАЗА IX

3'-ФОСФОГЛИКОЛАТНЫЕ ГРУППЫ

КОНЦЕВЫЕ

ОТЩЕПЛЕНИЕ

ESCHERICHIA COLI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Franklin, William A.


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI36) 99.11-04А4.18

    Sandigursky, Margarita.

    Exonuclease IX of Escherichia coli removes 3' phosphoglycolate end groups from DNA [Text] / Margarita Sandigursky, William A. Franklin // Radiat. Res. - 1998. - Vol. 150, N 6. - P609-611 . - ISSN 0033-7587
Перевод заглавия: Экзонуклеаза IX Escherichia coli удаляет 3'-фосфогликолатные концевые группы из ДНК
Аннотация: Экзонуклеаза IX (I) Escherichia coli, действующая как (3''-'5')-экзонуклеаза на онДНК как 3'-фосфодиэстераза, удаляющая транс-4-окси-2-пентеналь-5-фосфат после 3'-инцизии АР-сайтов, способна также удалять из ДНК 3'-фосфогликолатные концевые группы. Эта активность может играть важную роль в эксцизионной репарации оснований у E. coli. США, Dep. Radiol., Albert Einstein Coll. Med., New York, NY 10461. Библ. 20
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.49.19.17.13
Рубрики: ДНК
РЕПАРАЦИЯ

ЭКЗОНУКЛЕАЗА IX

3'-ФОСФОГЛИКОЛАТНЫЕ ГРУППЫ

КОНЦЕВЫЕ

ОТЩЕПЛЕНИЕ

ESCHERICHIA COLI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Franklin, William A.


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.05-04Б2.200

   

    Purification and characterization of Thermotoga maritima endonuclease IV, a thermostable apurinic/apyrimidinic endonuclease and 3'-repair diesterase [Text] / Brian J. Haas [et al.] // J. Bacteriol. - 1999. - Vol. 181, N 9. - P2834-2839 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Очистка и характеристика эндонуклеазы IV Thermotoga maritima - термостабильной апуриновой-апиримидиновой эндонуклеазы и репаративной 3'-диэстеразы
Аннотация: Клонирован ген Thermotoga maritima, кодирующий белок длиной 287 остатков (I), на 32% идентичный эндонуклеазе IV Escherichia coli (II). Экспрессированный I очищен. Показано, что I проявляет активности, характерные для семейства II ферментов репарации ДНК: АР-эндонуклеазную активность и 3'-диэстеразную активность по отношению к 3'-фосфатам, 3'-фосфогликолатам и 3'-транс-4-окси-2-пентеналь-5-фосфатам. I активен при высокой и низкой т-ре. Методом кругового дихроизма показано, что по вторичной структуре I похож на II, но на 20'ГРАДУС' более термостабилен, чем II, и начинает быстро денатурироваться только при 'ЭКВИВ'90'ГРАДУС'C. Эти данные показали, что термофилы могут использовать такой же механизм, как мезофилы, для репарации большого числа АР-сайтов, образующихся в их ДНК при повышенной т-ре. США, Dep. Biol. Sci., SUNY, Albany, NY 12222. Библ. 45
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.21
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН БЕЛКА 287 ОСТАТКОВ

КЛОНИРОВАНИЕ

ЭКСПРЕССИЯ

ЭНДОНУКЛЕАЗА IV

ОЧИСТКА

ХАРАКТЕРИСТИКА

АКТИВНОСТИ

ФЕРМЕНТЫ РЕПАРАЦИИ

THERMOTOGA MARITIMA (BACT.)


Доп.точки доступа:
Haas, Brian J.; Sandigursky, Margarita; Tainer, John A.; Franklin, William A.; Cunningham, Richard P.


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)