СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Montoya, Guillermo$<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 96.01-04В3.18

Detergent-induced reversible denaturation of the photosystem II reaction center: Implications for pigment-protein interaction [Text] / Guillermo Montoya [et al.] // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 39. - P11798-11804 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Вызываемая детергентом обратимая денатурация реакционного центра фотосистемы II: применение для исследования взаимодействий белка с пигментом
Аннотация: Incubation of the D1-D2-cytochrome b559 complex with Triton X-100 modified the protein secondary structure, caused significant spectral modifications, and reduced the formation of light-induced spin-polarized triplet electron paramagnetic resonance (EPR) signal. After 24 h of incubation, the absorption spectrum shifted from 675.5 to 671.5 nm and the fluorescence spectrum shifted from 682 to 672 nm. These shifts were accompanied by an increase in the chlorophyll fluorescence yield and by decreases in the intensity of the circular dichroism in the red region and the secondary electron transport activity. The intensity of the light-induced triplet EPR signal was also markedly reduced in the same experimental conditions. Substitution of dodecyl 'бета'-maltoside for Triton X-100 reversed all the above-mentioned parameters to the values exhibited by the native D1-D2-Cyt b559 complex, including the characteristic triplet EPR signal. We concluded that all observed changes were due to the destruction of P680 with Triton X-100 and to the reestablishment of P680 in the presence of dodecyl 'бета'-maltoside. The easier but certainly not the only possible explanation to all these phenomena is to consider a dimeric structure for P680, at least in its ground state, where interactions take place within the two dimeric chromophores and with the apoprotein. Such a dimeric structure would be very sensitive to small modifications of the P680 domain, which convert the dimer absorbing at 680 into two chlorophyll monomers absorbing near 670 nm. The dodecyl 'бета'-maltoside reestablished the structure of the native P680 domain. Испания, Estacion Exp. de Aula Dei, CSIC, Apartado 202, 50080-Zaragoza. Библ. 41

ГРНТИ	34.31.17

ВИНИТИ 341.31.17.25
Рубрики: ФОТОСИСТЕМА II
РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
ДЕНАТУРАЦИЯ
ДЕТЕРГЕНТЫ
БЕЛОК
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ПИГМЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Montoya, Guillermo; Cases, Rafael; Rodriguez, Rosalia; Aured, Maria; Picorel, Rafael

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 96.02-04В3.18

Surface-enhanced resonance Raman scattering spectroscopy of photosystem II pigment-protein complexes [Text] / Rafael Picorel [et al.] // J. Phys. Chem. - 1994. - Vol. 98, N 23. - P6017-6022 . - ISSN 0022-3654
Перевод заглавия: Исследование комплекса пигмент-белок фотосистемы II методом резонансной рамановской спектроскопии с поверхностным усилением
Аннотация: Three different photosystem II (PSII) pigment-protein complexes (D1-D2-Cyt b[559]-CP47, D1-D2-Cyt b[559], and CP47) isolated from spinach were studied by surface-enhanced resonance Raman scattering (SERRS) spectroscopy. Surface-enhanced Raman scattering (SERS) is a distance sensitive (on a 5-10-A scale) spectroscopic tool that can be used to examine structural properties of large biological molecules. It is demonstrated here that SERS can also be used to determine organizational relationships between different pigment-protein complexes. Strong SERRS spectra from the above PSII complexes before and after treatment with sodium dithionite were obrained on roughened Ag electrodes and in citrate-reduced Ag colloids. The D1-D2-Cyt b[559] complex adsorbs with the Cyt b[559] heme close to the surface in the colloid, whereas the complex adsorbs differently on the Ag electrode due to the differing surface properties of the two types of substrates. An analysis of the SERRS spectra led to the following conclusions: CP47 binds next to Cyt b[559] in the D1-D2-Cy b[559] - CP47 complex and covers the heme, the Cyt b[559] heme is located closer to one side of the complex (the stromal side in the intact thylakoid membrane), and both Chl and 'бета'-carotene molecules are located closer to the opposite side of the complex. Assuming a barrel-shape structure for the pigment-protein complexes, the results imply that the complexes are oriented with the central axis perpendicular to the metal surface both in the colloids and on the electrodes. США, Photoconversion Branch, Natl. Renewable Energy Lab., 1617 Cole Blvd., Golden, Colorado 80401. Библ. 37

ГРНТИ	34.31.17

ВИНИТИ 341.31.17.25
Рубрики: ФОТОСИСТЕМА II
КОМПЛЕКС ПИГМЕНТ-БЕЛОК
СПЕКТРОСКОПИЯ РАМАНОВСКАЯ РЕЗОНАНСНАЯ

Доп.точки доступа:
Picorel, Rafael; Chumanov, George; Cotton, Therese M.; Montoya, Guillermo; Toon, Stephen; Seibert, Michael

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 96.03-04В3.13

Core antenna complexes, CP43 and CP47, of higher plant photosystem [Text]. II. Spectral properties, pigment stoichiometry, and amino acid composition / Miguel Alfonso [et al.] // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 34. - P10494-10500 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: CP43 и CP47, комплексы ядра антенны фотосистемы II высших растений. Спектральные свойства, стехиометрия пигмента и аминокислотный состав
Аннотация: The core antenna complexes of photosystem II, CP43 and CP47, were purified from two higher plants by anion-exchange chromatography, using a combination of the chaotropic agent LiClO[4] and the nonionic detergent 'бета'-dodecyl maltoside. The Q[y] transition was resolved at 48 K into two main bands near 682.3 and 671.5 nm for CP43, while the CP47 spectrum showed a more complex structure with main bands at 688, 681.2, 676, 670, 667, and 661 nm. Emission bands (77 K) were detected at 683 and 695 nm for CP43 and CP47, respectively. Fluorescence excitation spectra showed high efficiency of energy transfer between the different transitions of the chlorophylls and a somewhat lower efficiency from 'бета'-carotene. The circular dichroism spectrum of CP47 indicated the presence of excitonic interactions between some chlorophylls. In contrast, CP43 showed a single negative circular dichroism band at 670 nm. The pigment content of the complexes was determined by both spectroscopic measurements and HPLC. Contents of 18 chlorophylls a and 5 'бета'-carotenes per CP43 polypeptide and 19 chlorophylls a and 3 'бета'-carotenes per CP47 polypeptide were found, using the methods of Lowry or Bradford for protein quantitation. When the protein concentrations was determined from the amino acid analysis, 20 chlorophylls a and 5 'бета'-carotenes per CP43 and 21-22 chlorophylls a and 4 'бета'-carotenes per CP47 were obtained. Thus, a content of 46-48 chlorophylls a was obtained for the core complex, assuming 4-6 chlorophylls per reaction center, in agreement with the composition obtained experimentally using a highly purified oxygen-evolving core complex. This suggested that no pigments were lost during the purification procedure. Moreover, the amino acid analysis of the purified complexes revealed a high homology with the amino acid composition derived from the gene sequences reported for other higher plants. Испания, Dep. Nutricion Vegetal, Estacion Exp. de Aula Dei, Apart. 202, 50080 - Zaragoza. Библ. 38

ГРНТИ	34.31.17

ВИНИТИ 341.31.17.25
Рубрики: ФОТОСИСТЕМА II
ХЛОРОФИЛЛЫ
КАРОТЕНЫ
СПЕКТРАЛЬНЫЕ СВОЙСТВА
СТЕХИОМЕТРИЯ
АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ
РАСТЕНИЯ ВЫСШИЕ

Доп.точки доступа:
Alfonso, Miguel; Montoya, Guillermo; Cases, Rafael; Rodriguez, Rosalia; Picorel, Rafael

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.06-04Б2.62

Montoya, Guillermo.
Two-dimensional crystallization and priliminary stricture analysis of light harvesting II (B800-850) complex from the purple bacterium Rhodovulum sulfidophilum [Text] / Guillermo Montoya, Marek Cyrklaff, Irmgard Sinning // J. Mol. Biol. - 1995. - Vol. 250, N 1. - P1-10 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Двумерная кристаллизация и предварительный структурный анализ собранного на свету комплекса II (B800-850) из пурпурной бактерии Rhodovulum sulfidophilum
Аннотация: По новой методике из Rhv. sulfidophilum выделена световая форма комплекса II (B800-850). По данным седиментационного и ЭФ-анализа, комплекс вероятнее всего представляет собой октамер. С помощью микродиализа получены его двумерные кристаллы плоской группы p42[1]2; a=b=157A. Негативно окрашенные кристаллы дают оптическую диффракцию с разрешением 18A. На проекционных картах ясно видно, что комплекс организован в кольцевидные частицы с внешним диам. 'ЭКВИВ'76A. Германия, EMBL, 69012 Heidelberg. Библ. 31

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: СВЕТОСОБИРАЮЩИЙ КОМПЛЕКС
СТРУКТУРА
ПУРПУРНЫЕ БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Cyrklaff, Marek; Sinning, Irmgard

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 98.05-04Я6.84

Crystal structure of the NG domain from the signal-recognition particle receptor Fts Y [Text] / Guillermo Montoya [et al.] // Nature. - 1997. - Vol. 385, N 6614. - P365-368 . - ISSN 0028-0836
Перевод заглавия: Кристаллическая структура домена NG рецептора FtsY сигнал-распознающих частиц
Аннотация: Вновь синтезированные белки направляются в мембраны или секретируются с помощью механизма, состоящего из сигнал-распознающих частиц (СРЧ) и их рецепторов. Рецептор СРЧ и белок СРЧ, связывающий сигнальные последовательности, содержат ГТФазы. Эти белки вместе с РНК СРЧ образуют комплекс, регулируя тем самым ГТФазную активность друг друга. С разрешением 2,2 А определена структура содержащей ГТФазу части (домена NG) рецептора FtsY. Структура домена NG имеет черты ГТФаз класса Ras и особенности ГТФаз типа СРЧ: отдельный N-концевой домен, инсерция в эффекторном домене р21{ras} и широко раскрытая область, связывающая ГТФ. Такая структура объясняет низкое сродство FtsY к ГТФ, и предполагает перестройки при связывании нуклеотида. Идентифицированы области, предположительно участвующие в передаче сигналов между доменами и во взаимодействиях с регуляторными белками. Германия, EMBL, Struct. Biol. Progr., 69117 Heidelberg. Библ. 30

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.03
Рубрики: РЕЦЕПТОР FTSY
РЕЦЕПТОР СИГНАЛ-УЗНАЮЩИХ ЧАСТИЦ
ДОМЕН NG
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
СВЯЗЫВАНИЕ ГТФ

Доп.точки доступа:
Montoya, Guillermo; Svensson, Cecilia; Luirink, Joen; Sinning, Irmgard

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 12.12-04М1.144

SUMO/ylation modulates the function of Aurora-B kinase [Text] / Gonzalo Fernandez-Miranda [et al.] // J. Cell Sci. - 2010. - Vol. 123, N 16. - P2823-2833 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Сумоилирование модулирует функцию киназы Aurora-B

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.11.03.09
Рубрики: КИНАЗЫ
AURORA-B
МОТИВ SUMO МОДИФИКАЦИИ
МУТАЦИИ
ГЕНЫ
НУЛЬ-МУТАЦИЯ
КЛЕТОЧНЫЙ ЦИКЛ
РЕГУЛЯЦИЯ
ЭУКАРИОТЫ

Доп.точки доступа:
Fernandez-Miranda, Gonzalo; Perez, de Castro Ignacio; Carmena, Mar; Aguirre-Portoles, Cristina; Ruchaud, Sandrine; Fant, Xavier; Montoya, Guillermo; Eanshaw, William C.; Malumbres, Marcos

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска