Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Ibba, Michael$<.>)
Общее количество найденных документов : 11
Показаны документы с 1 по 11
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.192

    Ibba, Michael.
    Substrate specificity is determined by amino acid binding pocket size in Escherichia coli phenylalanyl-tRNA synthetase [Text] / Michael Ibba, Peter Kast, Hauke Hennecke // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 23. - P7107-7112 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Субстратная специфичность фенилаланин-тРНК-синтетазы Escherichia coli определяется размером "кармана" связывающего аминокислоту
Аннотация: Изучена роль аланина в положении 294 (Ala294) 'альфа'-субъединицы фенилаланин-тРНК-синтетазы (КФ 6.1.1.20) E. coli в катализе. Установлено, что Ala294 участвует в связывании аминокислоты и что он специфически влияет на этот процесс определяя размер связывающего "кармана". Замена Ala294 глицином или серином увеличивает или уменьшает размер "кармана" соотв., что приводит к снижению сродства к фенилаланину. Мутант Gly294 обладает уменьшенным сродством к парагалогенированным аналогам фенилаланина, причем увеличение значения относительной константы диссоциации прямо связано с увеличением радиуса ван дер Ваальса пара группы. Мутантный фермент может образовывать фермент-Tyr-аденилатный комплекс, к-рый быстро гидролизуется. Сделан вывод, что у фенилаланин-тРНК-синтетазы E. coli существует механизм исправления ошибок. Швейцария, Mikrobiol. Inst., Eidgenossiche Tech. Hsch., ETH Zentrum, CH-8092 Zurich. Библ. 49
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФЕНИЛАЛАНИН-ТРНК-СИНТЕТАЗА
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Kast, Peter; Hennecke, Hauke
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.05-04Б2.281

   
    Genetic analysis of functional connectivity between substrate recognition domains of Escherichia coli glutaminyl-tRNA synthetase [Text] / Makoto Kitabatake [et al.] // Mol. and Gen. Genet. - 1996. - Vol. 252, N 6. - P717-722 . - ISSN 0026-8925
Перевод заглавия: Генетический анализ функциональной связности между доменами узнавания субстратов глутаминил-тРНК-синтетазы у Escherichia coli
Аннотация: Глутаминил-тРНК-синтетаза (I) с мутацией E222K (IA) придает Escherichia coli температурочувствительный фенотип. Выделен псевдоревертант, у к-рого I имеет 2 замены E222K/C171G (IB). 3-мерная структура тройного комплекса тРНК{глн} (II)-I-АТФ показывает, что остатки асп[222] и цис[171] расположены рядом с областями I, участвующими во взаимодействиях с акцепторным стеблем и 3'-концом II. Показано, что: 1) IA, в отличие от IB, гораздо более эффективно ошибочно аминоациллирует тРНК{тир} - supF, чем I дикого типа; 2) IB отличает тРНК[ЦЦА]{глн} от тРНК[2]{глн}, чем IA; 3) по сравнению с I дикого типа K[M] для глутамина у IA повышена в 15 раз, а у IB в 6 раз. Эти данные показывают, что мутация C171G улучшает дискриминацию и узнавание субстратов в 3 доменах IA. Это подтверждает гипотезу о взаимодействиях между активным центром и областями I, участвующими в связывании II. Япония, Dep. of Biophys., Faculty of Sci., Kyoto Univ., Kyoto 606-01. Библ. 23
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.07
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ГЛУТАМИЛ-ТРНК-СИНТЕТАЗА
СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Kitabatake, Makoto; Ibba, Michael; Hong, Kwang-Won; Soll, Dieter; Inokuchi, Hachiro
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.02-04Б2.247

   
    Archaeal aminoacyl-tRNA synthesis: Diversity replaces dogma [Text] / Debra Tumbula [et al.] // Genetics. - 1999. - Vol. 152, N 4. - P1269-1276 . - ISSN 0016-6731
Перевод заглавия: Синтез аминоацил-тРНК у археев: разнообразие сменяет догму
Аннотация: Обзор. У археев найдены новые пути и ферменты синтеза многочисленных аминоацил-тРНК (I). Обнаружены путь трансаминирования для синтеза аспарагилил-тРНК и новая лизил-тРНК-синтетаза. Серил- и фенилаланил-тРНК-синтетазы лишь отдаленно родственны неархейным ферментам. Механизм образования цистеинил-тРНК у Methanococcus jannaschii и Methanobacterium thermoautotrophicum до сих пор не выяснен. Эти данные поставили под сомнение догму, согласно к-рой синтез I является одной из наиболее консервативных ф-ций в экспрессии генов. Стало ясно, что распределение различных механизмов синтеза I определяется многочисленными событиями переноса генов. Т. обр. хотя процесс биосинтеза белка является ортологичным, его компоненты не ортологичны. США, Dep. Mol. Biophys. and Biochem., Yale Univ., New Haven, CT 06520-8114. Библ. 49
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.07
Рубрики: АМИНОАЦИЛ-ТРНК
ПУТИ СИНТЕЗА
ФЕРМЕНТЫ СИНТЕЗА
МЕХАНИЗМЫ СИНТЕЗА
РАСПРЕДЕЛЕНИЕ
ПЕРЕНОС ГЕНОВ
METHANOCOCCUS JANNASCHII (BACT.)
METHANOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHICUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Tumbula, Debra; Vothknecht, Ute C.; Kim, Hyun-soo; Ibba, Michael; Li, Tong; Pelaschier, Joanne; Stathopoulos, Constantinos; Becker, Huert; Soll, Dieter
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 02.03-04Б3.85

   
    One polypeptide with two aminoacyl-tRNA synthetase activities [Text] / Constantinos Stathopoulos [et al.] // Science. - 2000. - Vol. 287, N 5452. - P479-482 . - ISSN 0036-8075
Перевод заглавия: Один полипептид с двумя аминоацил-тРНК-синтетазными активностями
Аннотация: Последовательности геномов некоторых архебактерий не содержат обнаруживаемых последовательностей цистеинил-тРНК-синтетаз (Cys-ТРС). Но из организма Methanococcus jannaschii выделена и очищена Cys-ТРС. Аминокислотная последовательность этого белка соответствует предсказанной последовательности Pro-ТРС. Биохимический и генетический анализ показал, что этот белок обладает активностью как Cys-ТРС, так и Pro-ТРС. Способность одного фермента синтезировать две разные аминоацил-тРНК ставит вопрос о субстратной специфичности синтеза белка и возможно позволит выяснить эволюционное происхождение этого процесса. США, Dep. Mol. Biophys. & Biochem., Yale Univ., New Haven, CT 06520-8114. Библ. 30
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЦИСТЕИНИЛ-ТРНК-СИНТЕТАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ПРОЛИЛ-ТРНК-СИНТЕТАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
METHANOCOCCUS JANNASCHII(BACT.)
ЦИСТЕИНИЛ-ТРНК-СИНТЕТАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ПРОЛИЛ-ТРНК-СИНТЕТАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
METHANOCOCCUS JANNASCHII

Доп.точки доступа:
Stathopoulos, Constantinos; Li, Tong; Longman, Randy; Vothknecht, Ute C.; Becker, Hubert D.; Ibba, Michael; Soll, Dieter
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.10-04Б2.216

   
    Substrate recognition by class I lysyl-tRNA synthetases: A molecular basis for gene displacement [Text] / Michael Ibba [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1999. - Vol. 96, N 2. - P418-423 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Узнавание субстратов лизил-тРНК-синтетазами класса I: молекулярная основа замещения генов
Аннотация: Филогенетич. анализ 12 лизил-тРНК-синтетаз (I) класса I (I-I) из археев и бактерий позволил предположить, что бактериальные I-I могли возникнуть в результате 2 разных событий переноса генов из археев к бактериям: I-I у 'альфа'-протеобактерий появились в результате переноса из кренархеев, а у спирохет произошли из I-I пирококков. В отличие I класса II (I-II), I-I из археев и Borrelia burgdorferi не синтезируют АффффА. Природа дискриминаторного основания N73 в тРНК более важна для узнавания I-I, чем I-II. I-I и I-II одинаково узнают остатки У35 и У36 в тРНК{лиз} (II). Все изоакцепторные II B. burgdorferi и Treponema pallidum содержат качающуюся пару Г2*У71, в отличие от всех других известных II, к-рые имеют в этом положении канонич. пару. Замена Г2*Ц71'-'Г2*У71 в II Escherichia coli не влияет на узнавание I-I из B. burgdorferi и уменьшает в 73 раза аминоацилирование под действием I-II E. coli. Полученные данные показали, что хотя I-I и I-II узнают одни и те же сайты в их субстратных тРНК, они делают это по-разному. США, Dep. Mol. Biophys. and Biochem., Yale Univ., New Haven, CT 06520-8114. Библ. 49
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.07
Рубрики: ЛИЗИЛ-ТРНК-СИНТЕТАЗЫ
КЛАСС I
УЗНАВАНИЕ
ТРНК
ОСНОВАНИЕ N73
КЛАСС II
ИЗОАКЦЕПТОРНЫЕ
ОСНОВАНИЕ Г2XУ71
ЗАМЕНА
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Ibba, Michael; Losey, Heather C.; Kawarabayasi, Yutaka; Kikuchi, Hisasi; Bunjun, Shipra; Soll, Dieter
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.02-04Б2.169

   
    Context-dependent anticodon recognition by class I lysyl-tRNA synthetases [Text] / Dieter Soll [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 2000. - Vol. 97, N 26. - P14224-14228 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Зависящее от контекста узнавание антикодонов лизил-тРНК-синтетазами класса I
Аннотация: Изучение узнавания частично модифицированных вариантов антикодона тРНК{лиз} лизил-тРНК-синтетазами (LysRS) класса I из бактерии Borrelia burgdorferi и архея Methanococcus maripaludis. Показало, что для узнавания первой LysRS важны остатки У35 и У36, а для узнавания второй LysRS существенен только У36. Изучение филогенетич. распределения LysRS класса I установило корреляцию между узнаванием У35 и У36 и присутствием аспарагинил-тРНК-синтетазы (AsnRS), к-рая также узнает остатки У35 и У36 в антикодоне тРНК{асп}. Однако LysRS класса II из бактерии Helicobacter pylori, не имеющей AsnRS, также узнает У35 и У36. Это показало, что только присутствие AsnRS влияет на филогенетич. распределение LysRS класса I. Полученные данные позволили предположить, что конкуренция между неродственными аминоацил-тРНК-синтатазами за перекрывающиеся антикодоновые последовательности является детерминантом филогенетич. распределения семейств синтетаз. Такой характер конкуренции является основой 2 разных событий горизонтального переноса генов в эволюции LysRS класса I. Дания, Ctr. for Biomol. Recognition, Panum Inst., DK 2200N Copenhagen. Библ. 31
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.07
Рубрики: ТРАНСЛЯЦИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ
ФЕРМЕНТЫ
ЛИЗИЛ-ТРНК-СИНТЕТАЗЫ КЛАССА I
АНТИКОДОНЫ
УЗНАВАНИЕ
ВЛИЯНИЕ
КОНТЕКСТ
BORRELIA BURGDORFERI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Soll, Dieter; Becker, Hubert D.; Plateau, Pierre; Blanquet, Sylvian; Ibba, Michael
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.02-04Б2.174

   
    Genomics and the evolution of aminoacyl-tRNA synthesis [Text] / Benfang Ruan [et al.] // Acta biochim. pol. - 2001. - Vol. 48, N 2. - P313-321 . - ISSN 0001-527X
Перевод заглавия: Геномика и эволюция синтеза аминоацил-тРНК
Аннотация: Обзор. Для точной трансляции необходимо, чтобы т-РНК сопрягались аминоацил-тРНК-синтатазами (I) только с аминокислотами, соответствующими антикодону тРНК. Поэтому I должны иметь высокую субстратную специфичность. Однако анализ нескольких секвенированных геномов обнаружил значительную степень эволюционного разнообразия синтеза аминоацил-тРНК. Так, неканонич. пути обнаружены для синтеза асн-тРНК, цис-тРНК, глн-тРНК и лиз-тРНК. Характеристика этих неканонич. путей обнаружила неожиданно высокий уровень эволюционной дивергенции и дала сведения о возможных предшественниках современных I. США, Dep. Mol. Biophys. and Biochem., Yale Univ., New Haven, CT 06520-8114. Библ. 39
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.07
Рубрики: АМИНОАЦИЛ-ТРНК
СИНТЕЗ
ЭВОЛЮЦИОННОЕ РАЗНООБРАЗИЕ
БЕЛКОВЫЙ СИНТЕЗ
РНК ТРАНСПОРТНЫЕ
ТРАНСЛЯЦИЯ
ГЕНОМИКА

Доп.точки доступа:
Ruan, Benfang; Ahel, Ivan; Ambrogelly, Alex; Becker, Hubert D.; Bunjun, Shipra; Feng, Liang; Tumbula-Hansen, Debra; Ibba, Michael; Korencic, Dragana; Kobayashi, Hiroyuki
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.12-04Б2.90

    Praetorius-Ibba, Mette.
    Aminoacyl-tRNA synthesis in archaea: Different but not unique [Text] / Mette Praetorius-Ibba, Michael Ibba // Mol. Microbiol. - 2003. - Vol. 48, N 3. - P631-637 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Аминоацил-тРНК-синтетазы архебактерий: отличающиеся, но не уникальные
Аннотация: Обзор данных по синтезу аминоацил-тРНК у различных организмов. Многие этапы этого процесса консервативны. Однако некоторые из них проявляют значительную дивергенцию от канонической модельной системы Escherichia coli. Эти отличия наиболее выражены у архебактерий, у которых описаны новые механизмы аминоацилирования тРНК некоторыми аминокислотами. Ранее предполагалось, что эти механизмы уникальны для архебактерий. Но впоследствии ряд таких механизмов обнаружился и у ряда других бактерий. Следовательно, хотя у архебактерий и преобладают неканонические системы синтеза аминоацил-тРНК, эти системы не являются уникальными для этой группы организмов. США, Dep. Microbiol., Ohio St. Univ., Columbus, OH 42310-1292. Библ. 52
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АМИНОАЦИЛ-ТРНК-СИНТЕТАЗЫ
СИНТЕЗ АМИНОАЦИЛ-ТРНК
НОВЫЙ МЕХАНИЗМ
АРХЕБАКТЕРИИ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 52

Доп.точки доступа:
Ibba, Michael
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.06-04Б2.220

   
    Post-transcriptional modification in archaeal tRNAs: Identifies and phylogenetic relations of nucleotides from mesophilic and hyperthermophilic Methanococcales [Text] / James A. McCloskey [et al.] // Nucl. Acids Res. - 2001. - Vol. 29, N 22. - P4699-4706 . - ISSN 0305-1048
Перевод заглавия: Посттранскрипционная модификация в архейной тРНК: идентичность и филогенетическая связь нуклеотидов из мезофильных и гипертермофильных Methanococcales
Аннотация: Посттранскрипционные модификации в архейной РНК филогенетически отличаются, но мало известно о тРНК Methanococci, морской метаногенной эубактерии, растущей в необычайно широком температурной диапазоне. Исследовали перенос тРНК из Methanococcus vannielii, Methanococcus maripaludis, Methanococcus thermolithotrophicus, Methanococcus jannaschii и Methanococcus igneus для того, чтобы определить наличие филогенетических связей между последовательностями РНК малых субъединиц рибосомы и исследовать отличия в модификациях, связанных с температурой роста. Охарактеризовали 24 модифицированных нуклеозида, включая комплекс нуклеозида виозина, характерного для позиции 37 в тРНК{Phe}, и известного ранее только в эукариотах, плюс двух новых членов семейства wye с неизвестной ранее структурой. В четырех из пяти организмах идентифицировали гипермодифицированный нуклеозид 5-метиламинометил-2-тиоуридин, ранее обнаруженный только в бактериальной тРНК в первой позиции антикодона. Рибозо-метилированные нуклеозиды, 2-O-метиладенозин, N{2},2'-O-диметилгуанозин и N{2},N{2},2'-O-триметилгуанозин нашли только в гипертермофильной тРНК, что соответствовало их роли в температурной стабилизации тРНК. США, Dep. of biochemistry and Med. Chemistry, Univ. of Utah, Salt Lake City, UT 84112-5820. Библ. 63
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.07
Рубрики: РНК ТРАНСПОРТНАЯ
ПОСТТРАНСКРИПЦИОННАЯ МОДИФИКАЦИЯ
НУКЛЕОЗИДЫ
5-МЕТИЛАМИНОМЕТИЛ-2-ТИОУРИДИН
ГИПЕРМОДИФИКАЦИЯ
АДАПТАЦИЯ
ТЕПЛОВОЙ ШОК
METHANOCOCCALES (BACT.)

Доп.точки доступа:
McCloskey, James A.; Graham, David E.; Zhou, Shoalian; Crain, Pamela F.; Ibba, Michael; Konisky, Jordan; Soll, Dieter; Olsen, Gary J.
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.06-04Б2.237

    Ibba, Michael.
    Aminoacyl-tRNAs: Setting the limits of the genetic code [Text] / Michael Ibba, Dieter Soll // Genes and Dev. - 2004. - Vol. 18, N 7. - P731-738 . - ISSN 0890-9369
Перевод заглавия: Аминоацил-тРНК - направление ограничения генетического кода
Аннотация: Аминоацил-тРНК (аа-тРНК) - простые молекулы, служащие субстратом для трансляции. Они состоят из зрелых тРНК, в которых аминокислота на 3'-конце этерифицирована. Существует 20 различных типов аа-тРНК. Они лежат в основе экспрессии генов и интерпретируют генетический код, обеспечивая взаимодействие между нуклеиновыми триплетами в мРНК и соответствующими аминокислотами в белках. Синтез аа-трНК воздействует на точность трансляции, экспансию генетического кода и обеспечивает связь с первичным метаболизмом. Данный обзор посвящен данным, показывающим, как сложен и разнообразен синтез аминоацил-тРНК. США, Dep. of Microbiol., the Ohio State Univ., Columbus, Ohio 43210-1292. Библ. 85
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.07
Рубрики: РНК ТРАНСПОРТНАЯ
СИНТЕЗ
ФУНКЦИЯ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ТРАНСЛЯЦИЯ
ТОЧНОСТЬ
ЭКСПАНСИЯ ГЕНЕТИЧЕСКОГО КОДА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 85
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Soll, Dieter
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 14.04-04Б2.181

   
    Loss of elongation factor P disrupts bacterial outer membrane integrity [Text] / S.Betty Zou [et al.] // J. Bacteriol. - 2012. - Vol. 194, N 2. - P413-425 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Потеря фактора элонгации Р нарушает целостность внешней мембраны бактерий
Аннотация: Фактор элонгации Р (EF-P) подвергается посттрансляционной модификации по консервативному остатку лизина за счет координированного действия 2 ферментов - PoxA и YjeK. Подобно мутантам рохА и YjeK штаммы Salmonella, лишенные EF-P, имеют повышенную чувствительность к гипоосмотическим условиям, антибиотикам и детергентам и повышенную устойчивость к S-нитрозоглутатиону. Фенотипы повышенной чувствительности обусловлены более высокой проницаемостью мембраны у мутантов efp. Во внешней мембране мутантного штамма значительно повышено содержание белка KdgM. Сделан вывод, что EF-P играет роль в трансляции некоторых белков. В его отсутствие происходит сверхэкспрессия порина внешней мембраны, что делает клетки чувствительными к стрессу. Канада, Dep. Mol. Genet., Univ. Toronto, Toronto. Библ. 61
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.29
Рубрики: ФАКТОРЫ ТРАНСЛЯЦИИ
ФАКТОР ЭЛОНГАЦИИ Р
ПОРИНЫ
ВНЕШНЯЯ МЕМБРАНА
ЦЕЛОСТНОСТЬ
SALMONELLA (BACT.)

Доп.точки доступа:
Zou, S.Betty; Hersch, Steven J.; Roy, Herve; Wiggers, J.Brad; Leung, Andrea S.; Buranyi, Stephen; Xie, Jinglin Lucy; Dare, Kiley; Ibba, Michael; Navarre, William Wiley
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)