СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Colby, John$<.>)

Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.11-04Б2.78

Regio- and stereo-specific nitrile hydrolydid by the nitrile hydratase from Rhodococcus AJ270 [Text] / Alan J. Blakey [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1995. - Vol. 129, N 1. - P57-62 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Регио- и стереоспецифичный гидролиз нитрилов нитрилигидратазой из Rhodococcus AJ 270
Аннотация: Из почвы выделена аценонитрилутилизирующая бактерия AJ 270, идентифицированная как Rhodococcus sp. и отличающаяся от всех известных видов этого рода. Бактерия растет на 32 из 36 исследованных алифатических, ароматических и гетероароматических нитрилах, образуя соответствующие амиды или смесь амида и карбоновой к-ты, и способна быстро расти (среднее время удвоения 27 мин) при высоких (0,25-0,38 М) конц-иях ацетонитрила, бензонитрила и 3-цианопиридина. Нитрилгилратаза из этой бактерии стабильна при хранении клеток в течении 18 мес при -20'ГРАДУС'C, активна с очень широким спектром нитрилов и динитрилов и способна катализировать регио- и стереоспецифичные биотрансформации нитрилов. Наивысшая скорость гидролиза ацетонитрила при 30'ГРАДУС'C и pH 7,0. Из двух цианидных групп малононитрила и адопонитрила гидролизовалась только одна. Гидролиз клеточной суспензией (R,S)-2-фенилбутиронитрила приводил к образованию (R)-(+)-2-фенилбутирамида, энантиомерный избыток к-рого составил 83%. Т. обр., клетки Rhodococcus sp. AJ 270 могут служить сильным и многосторонним биокатализатором. Великобритания, (Colby J.), School of Health Scie., Univ. of Sunderland, Sunderland SRI 3SD. Библ. 13

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.13 + 341.27.17.09.15
Рубрики: RHODOCOCCUS (BACT.)
ШТАММ AJ 270
АЦЕТОНИТРИЛЫ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
НИТРИЛГИДРАТАЗА

Доп.точки доступа:
Blakey, Alan J.; Colby, John; Williams, Edwin; O'Reilly, Catherine

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.11-04Б2.115

Colby, John.
Effect of growth conditions on the activities of methylotrophic enzymes in Methylophilus W3A1 [Text] / John Colby, Alan J. Blakey // FEMS Microbiol. Lett. - 1995. - Vol. 128, N 3. - P333-337 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Влияние условий роста на активности метилотрофных ферментов у Methylophilus W3A1
Аннотация: Измеряли удельные активности четырех метилотрофных ферментов в периодической и хемостатной культурах Methylophilus W3A1. Среди исследованных источников углерода (три-, ди-, и монометиламин, метанол, глюкоза) наивысшая скорость роста бактерии достигалась на среде с метанолом ('мю'=0,364 ч{-1}). Метанолдегидрогеназа была конститутивным ферментом. Синтез метиламиндегидрогеназы регулировался механизмом индукции-репрессии. Триметиламиндегидрогеназа и диметиламиномонооксигеназа индуцировались координированно, возможно, диметиламином. Метанол полностью предотвращал синтез метиламинокисляющих ферментов, если в среде присутствовал аммоний. Отсутствие аммония снимало это репрессию. Предполагается, что культура Methylophilus W3A1 эволюционно развивалась как метанолутилизирующая бактерия, к-рая приобрела способность использовать метиламины как альтернативные источники азота. Установлено, что хемостатное культивирование этой бактерии является наилучшим способом получения высоких удельных активностей триметиламин- и метиламиндегидрогеназ в бесклеточных экстрактах. Великобритания, School of Health Sci., Univ. of Sunderland, Sunderland SRI 3SD. Библ. 13.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: METHYLOPHILUS (BACT.)
ШТАММ W3A1
ПЕРИОДИЧЕСКОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ХЕМОСТАТНОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
УДЕЛЬНЫЕ АКТИВНОСТИ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ТРИМЕТИЛАМИНПЕГИДРОГЕНАЗА
ДИМЕТИЛАМИНМОНООКСИНЕНАЗА
АКТИВНОСТИ
МЕТАНОЛ

Доп.точки доступа:
Blakey, Alan J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.12-04Б2.128

Regio- and stereo-specific nitrile hydrolydid by the nitrile hydratase from Rhodococcus AJ270 [Text] / Alan J. Blakey [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1995. - Vol. 129, N 1. - P57-62 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Регио- и стереоспецифичный гидролиз нитрилов нитрилигидратазой из Rhodococcus AJ 270
Аннотация: Из почвы выделена аценонитрилутилизирующая бактерия AJ 270, идентифицированная как Rhodococcus sp. и отличающаяся от всех известных видов этого рода. Бактерия растет на 32 из 36 исследованных алифатических, ароматических и гетероароматических нитрилах, образуя соответствующие амиды или смесь амида и карбоновой к-ты, и способна быстро расти (среднее время удвоения 27 мин) при высоких (0,25-0,38 М) конц-иях ацетонитрила, бензонитрила и 3-цианопиридина. Нитрилгилратаза из этой бактерии стабильна при хранении клеток в течении 18 мес при -20'ГРАДУС'C, активна с очень широким спектром нитрилов и динитрилов и способна катализировать регио- и стереоспецифичные биотрансформации нитрилов. Наивысшая скорость гидролиза ацетонитрила при 30'ГРАДУС'C и pH 7,0. Из двух цианидных групп малононитрила и адопонитрила гидролизовалась только одна. Гидролиз клеточной суспензией (R,S)-2-фенилбутиронитрила приводил к образованию (R)-(+)-2-фенилбутирамида, энантиомерный избыток к-рого составил 83%. Т. обр., клетки Rhodococcus sp. AJ 270 могут служить сильным и многосторонним биокатализатором. Великобритания, (Colby J.), School of Health Scie., Univ. of Sunderland, Sunderland SRI 3SD. Библ. 13

ГРНТИ	34.27.17

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.12-04Б2.215

Colby, John.
Effect of growth conditions on the activities of methylotrophic enzymes in Methylophilus W3A1 [Text] / John Colby, Alan J. Blakey // FEMS Microbiol. Lett. - 1995. - Vol. 128, N 3. - P333-337 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Влияние условий роста на активности метилотрофных ферментов у Methylophilus W3A1
Аннотация: Измеряли удельные активности четырех метилотрофных ферментов в периодической и хемостатной культурах Methylophilus W3A1. Среди исследованных источников углерода (три-, ди-, и монометиламин, метанол, глюкоза) наивысшая скорость роста бактерии достигалась на среде с метанолом ('мю'=0,364 ч{-1}). Метанолдегидрогеназа была конститутивным ферментом. Синтез метиламиндегидрогеназы регулировался механизмом индукции-репрессии. Триметиламиндегидрогеназа и диметиламиномонооксигеназа индуцировались координированно, возможно, диметиламином. Метанол полностью предотвращал синтез метиламинокисляющих ферментов, если в среде присутствовал аммоний. Отсутствие аммония снимало это репрессию. Предполагается, что культура Methylophilus W3A1 эволюционно развивалась как метанолутилизирующая бактерия, к-рая приобрела способность использовать метиламины как альтернативные источники азота. Установлено, что хемостатное культивирование этой бактерии является наилучшим способом получения высоких удельных активностей триметиламин- и метиламиндегидрогеназ в бесклеточных экстрактах. Великобритания, School of Health Sci., Univ. of Sunderland, Sunderland SRI 3SD. Библ. 13.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: METHYLOPHILUS (BACT.)
ШТАММ W3A1
ПЕРИОДИЧЕСКОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ХЕМОСТАТНОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
УДЕЛЬНЫЕ АКТИВНОСТИ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ТРИМЕТИЛАМИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ДИМЕТИЛАМИНМОНООКСИНЕНАЗА
АКТИВНОСТИ
МЕТАНОЛ

Доп.точки доступа:
Blakey, Alan J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.01-04Б2.477

Cloning and expression of the carbon monoxide dehydrogenase genes from Pseudomonas thermocarboxydovorans strain C2 [Text] / Gary W. Black [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1990. - Vol. 70, N 3. - P249-254 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Клонирование и экспрессия генов дегидрогеназы СО из Pseudomonas thermocarboxydovorans шт. C2
Аннотация: Известно, что дегидрогеназа окиси углерода из Pseudomonas thermocarboxydovorans шт. С2 состоит из 3 неидентичных субъединиц. В 'лямбда' векторе L47,1 создана библиотека генов для этого организма и проведен ее скрининг с помощью антисыворотки к указанному ферменту. Выделен клон, несущий вставку, 4 т. п. н., к-рая кодирует все субъединицы фермента. При экспрессии в Escherchia coli имеет место неодинаковый уровень синтеза субъединиц: интенсивнее всего синтезируется самая легкая, при этом не обнаруживается и СО-дегидрогеназная активность. Библ. 18. Великобритания, School of Biology, Sunderland Polytechnic, Sunderland.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.11
Рубрики: PSEUDOMONAS THERMOCARBOXYDOVORANS (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕНЫ СУБЪЕДИНИЦ ДЕГИДРОГЕНАЗЫ CO
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ГЕТЕРОЛОГИЧЕСКАЯ

Доп.точки доступа:
Black, Gary W.; Lyons, Catherine M.; Williams, Edwin; Colby, John; Kehoe, Michael; O'Reilly, Catherine

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.04-04Б2.217

Smith, Judith M.
Purification and characterization of D-2-haloacid dehalogenase from Pseudomonas putida strain AJ1/23 [Text] / Judith M. Smith, Karen Harrison, John Colby // J. Gen. Microbiol. - 1990. - Vol. 136, N 5. - P881-886 . - ISSN 0022-1287
Перевод заглавия: Очистка и характеристика дегалогеназы D-2-галокислот из Pseudomonas putida штамма AJ1/23
Аннотация: Из бесклеточного экстракта P. putida шт. AJ1/23 очищена до гомогенности дегалогеназа (I) D-2-галокислот. Очистка I включала ИОХ и гель-фильтрацию. Очищ. I катализировала стереоспецифичное дегалогенирование D-изомера 2-хлорпропионата, а также др. 2-галокарбоновых к-т с короткой цепью. I имеет Mr 135 000 и состоит из четырех субъединиц с идентичными Mr (31 800). Оптимумы для активности I при рН 9,5 и т-ре 50'ГРАДУС' С; pI 5,0. Активность I не ингибировалась большинством SH-реагентов (п-хлормеркурибензоатом, Hg{2}+), но увеличивалась в присутствии дитиотрейтола. Р-ция дегалогенирования D-2-хлорпропионата приводит к инверсии конфигурации продукта (лактата), а величина К для этого субстрата (1 мМ) не зависит от рН в диапазоне от 7,0 до 10,0. Библ. 19. Великобритания, Sch. of Biology, Sunderland Polytechnic, Sunderland SR1 3SD.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: PSEUDOMONAS PUTIDA (BACT.)
ШТАММ AJ 1/23
ДЕГАЛОГЕНАЗА
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ОЧИСТКА
ГАЛОКИСЛОТЫ D-2
ДЕГАЛОГЕНИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Harrison, Karen; Colby, John

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.07-04Б3.75

Smith, Judith M.
Purification and characterization of D-2-haloacid dehalogenase from Psendomonas putida strain AJ1/23 [Text] / Judith M. Smith, Karem Harrison, John Colby // J. Gen. Microbiol. - 1990. - Vol. 136, N 5. - P881-886 . - ISSN 0022-1287
Перевод заглавия: Очистка и характеристика дегалогеназы D-2-галогенной кислоты из Psendomonas putida штамм AJ1/23
Аннотация: Дегалогеназа D-2-галогенной кислоты выделена и очищена из культуры Pseudomonas putida. Наивысшая температура, превышение к-рой приводит к быстрому падению активности фермента, равна 50'ГРАДУС' С. Максимальная активность наблюдается при рН 9,5. В интервале рН 8,0-10,0 наблюдается менее 50% активности. Ниже рН 5 следует быстрая потеря активности фермента. Фермент стабилен в диапазоне рН 6-9 и катализирует стереоспецифичность дегалогенирования D-изомеров 2-хлорпропионата. Фермент нечувствителен к большинству SH-реагентов, имеет молекулярную массу около 134 000 и состоит из 4-субъединиц. Библ. 19. Великобритания, School Biology, Sunderland Polytechnic, Sunderland SR1 3SD.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: PSEUDOMONAS PUTIDA
ШТАММ AJ1/23
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ДЕГАЛОГЕНАЗА
БИОСИНТЕЗ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
ГАЛОГЕННАЯ КИСЛОТА
ДЕГАЛОГЕНИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Harrison, Karem; Colby, John

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска