СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Голоудина, А. Р.$<.>)

Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 02.12-04Я6.55

Белки ядерного матрикса содержат rod-домен промежуточных филаментов [Текст] : тез. докл. [Тезисы докладов и сообщений, представленных на Всероссийский симпозиум "Клеточная биология на пороге XXI века", Санкт-Петербург, 17-19 окт., 2000] / А. Р. Голоудина [и др.] // Цитология. - 2001. - Т. 43, N 4. - С. 335 . - ISSN 0041-3771
Аннотация: Ламины - основные и наиболее хорошо изученные компоненты ядерного матрикса - относятся к 5-му классу обширного семейства промежуточных филаментов и входят в состав как внутренней, так и наружной частей ядерного матрикса. С помощью антител в ядерном матриксе клеток мыши обнаружен мембранный теломерсвязывающий белок (mMTBP). Доказана его идентичность ранее описанному теломерному белку TRF2. Белок TRF2/MTBP локализован около ядерной оболочки и связывается с теломерами, прикрепленными к последней. С помощью моноклональных антител против rod-домена промежуточных филаментов и в результате компьютерного анализа аминокислотных последовательностей было показано, что белок TRF2/MTBP содержит rod-домен. Связь ядерного матрикса с прицентромерной 'альфа'-сателлитной ДНК опосредована специфичными белками ядерного матрикса. Результат двухмерного электрофореза ДНК-белковых комплексов, образованных 'альфа'-сателлитной ДНК прицентромерного участка 21-й хромосомы (без CENPB-участка) и белками ядерного матрикса, а также результаты гипер-шифта и иммуноблотинга показали, что эти комплексы содержат белки с мол. м. около 80 и 70 кД, к-рые не являются ни белками CENP-B, ни ламинами A, B и C. Основной белок комплекса с мол. 70 кД имеет rod-домен. Показано, что по крайней мере два ДНК-связывающих белка ядерного матрикса с разной специфичностью содержат rod-домен промежуточных филаментов. Россия, Ин-т цитологии РАН, С.-Петербург

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.09.13
Рубрики: ЯДРО
ЯДЕРНЫЙ МАТРИКС
ROD-ДОМЕН ПРОМЕЖУТОЧНЫХ ФИЛАМЕНТОВ

Доп.точки доступа:
Голоудина, А.Р.; Воронин, А.П.; Кукалев, А.С.; Енукашвили, Н.И.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 03.03-04Н3.84

Нарушение стабильности генома в клетках тератокарциномы мыши F9, экспрессирующих экзогенный антиапоптотический белок Bcl-2 [Текст] : тез. докл. [Международный симпозиум "Биология клетки в культуре", Санкт-Петербург, 16-18 окт., 2001] / А. Р. Голоудина [и др.] // Цитология. - 2001. - Т. 43, N 9. - С. 850-851 . - ISSN 0041-3771
Аннотация: Уникальным свойством клеток тератокарциномы мыши линии F9, отличающим их от клеток других линий, является стабильный и практически неперестроенный кариотип. Исследовали сопряженность стабильности кариотипа клеток F9 с регуляцией их пролиферации и апоптоза. При генотоксических стрессах клеток (облучении, обработке адрианомицином, нокодазолом и PALA) наблюдается накопление в них опухолевого супрессора белка p53 дикого типа, а через некоторое время клетки погибают путем апоптоза. Для выяснения значения апоптотической гибели клеток для поддержания стабильности их генома попытались блокировать апоптоз клеток F9 с помощью антиапоптотического белка Bcl-2. С этой целью клетки были трансфицированы плазмидой, содержащей ген bcl-2. Установлено, что в клетках, экспрессирующих экзогенный белок Bcl-2, после стрессовых воздействий не накапливается белок p53, а также в таких клетках не продуцируются активные формы кислорода, которые участвуют в передаче апоптотического сигнала и которые образуются в исходных клетках F9. Была произведена селекция трансфицированных клеток на среде с адриамицином и на среде с низким содержанием сыворотки, в результате чего была получена популяция клеток с нестабильным числом хромосом, среднее число которых было в 1.5 раза выше, чем в исходных клетках F9. Таким образом, подтверждено участие белка p53 в поддержании стабильности генома, а также показан возможный путь инактивации этого белка

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.07.09.03
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
F9
АПОПТОЗ
ОНКОГЕНЫ
BCL-2
ГЕНОМ
СТАБИЛЬНОСТЬ
IN VITRO

Доп.точки доступа:
Голоудина, А.Р.; Малашичева, А.Б.; Аксенов, Н.Д.; Поспелов, В.А.; Кислякова, Т.В.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 03.03-04Н1.71

Нарушение стабильности генома в клетках тератокарциномы мыши F9, экспрессирующих экзогенный антиапоптотический белок Bcl-2 [Текст] : тез. докл. [Международный симпозиум "Биология клетки в культуре", Санкт-Петербург, 16-18 окт., 2001] / А. Р. Голоудина [и др.] // Цитология. - 2001. - Т. 43, N 9. - С. 850-851 . - ISSN 0041-3771
Аннотация: Уникальным свойством клеток тератокарциномы мыши линии F9, отличающим их от клеток других линий, является стабильный и практически неперестроенный кариотип. Исследовали сопряженность стабильности кариотипа клеток F9 с регуляцией их пролиферации и апоптоза. При генотоксических стрессах клеток (облучении, обработке адрианомицином, нокодазолом и PALA) наблюдается накопление в них опухолевого супрессора белка p53 дикого типа, а через некоторое время клетки погибают путем апоптоза. Для выяснения значения апоптотической гибели клеток для поддержания стабильности их генома попытались блокировать апоптоз клеток F9 с помощью антиапоптотического белка Bcl-2. С этой целью клетки были трансфицированы плазмидой, содержащей ген bcl-2. Установлено, что в клетках, экспрессирующих экзогенный белок Bcl-2, после стрессовых воздействий не накапливается белок p53, а также в таких клетках не продуцируются активные формы кислорода, которые участвуют в передаче апоптотического сигнала и которые образуются в исходных клетках F9. Была произведена селекция трансфицированных клеток на среде с адриамицином и на среде с низким содержанием сыворотки, в результате чего была получена популяция клеток с нестабильным числом хромосом, среднее число которых было в 1.5 раза выше, чем в исходных клетках F9. Таким образом, подтверждено участие белка p53 в поддержании стабильности генома, а также показан возможный путь инактивации этого белка

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.03.25.17
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
F9
АПОПТОЗ
ОНКОГЕНЫ
BCL-2
ГЕНОМ
СТАБИЛЬНОСТЬ
IN VITRO

Доп.точки доступа:
Голоудина, А.Р.; Малашичева, А.Б.; Аксенов, Н.Д.; Поспелов, В.А.; Кислякова, Т.В.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI40) 03.03-04М7.103

Нарушение стабильности генома в клетках тератокарциномы мыши F9, экспрессирующих экзогенный антиапоптотический белок Bcl-2 [Текст] : тез. докл. [Международный симпозиум "Биология клетки в культуре", Санкт-Петербург, 16-18 окт., 2001] / А. Р. Голоудина [и др.] // Цитология. - 2001. - Т. 43, N 9. - С. 850-851 . - ISSN 0041-3771
Аннотация: Уникальным свойством клеток тератокарциномы мыши линии F9, отличающим их от клеток других линий, является стабильный и практически неперестроенный кариотип. Исследовали сопряженность стабильности кариотипа клеток F9 с регуляцией их пролиферации и апоптоза. При генотоксических стрессах клеток (облучении, обработке адрианомицином, нокодазолом и PALA) наблюдается накопление в них опухолевого супрессора белка p53 дикого типа, а через некоторое время клетки погибают путем апоптоза. Для выяснения значения апоптотической гибели клеток для поддержания стабильности их генома попытались блокировать апоптоз клеток F9 с помощью антиапоптотического белка Bcl-2. С этой целью клетки были трансфицированы плазмидой, содержащей ген bcl-2. Установлено, что в клетках, экспрессирующих экзогенный белок Bcl-2, после стрессовых воздействий не накапливается белок p53, а также в таких клетках не продуцируются активные формы кислорода, которые участвуют в передаче апоптотического сигнала и которые образуются в исходных клетках F9. Была произведена селекция трансфицированных клеток на среде с адриамицином и на среде с низким содержанием сыворотки, в результате чего была получена популяция клеток с нестабильным числом хромосом, среднее число которых было в 1.5 раза выше, чем в исходных клетках F9. Таким образом, подтверждено участие белка p53 в поддержании стабильности генома, а также показан возможный путь инактивации этого белка

ГРНТИ	76.03.49

ВИНИТИ 761.03.49.27.41
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
F9
АПОПТОЗ
ОНКОГЕНЫ
BCL-2
ГЕНОМ
СТАБИЛЬНОСТЬ
IN VITRO

Доп.точки доступа:
Голоудина, А.Р.; Малашичева, А.Б.; Аксенов, Н.Д.; Поспелов, В.А.; Кислякова, Т.В.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.04-04Я6.272

Нарушение стабильности генома в клетках тератокарциномы мыши F9, экспрессирующих экзогенный антиапоптотический белок Bcl-2 [Текст] : тез. докл. [Международный симпозиум "Биология клетки в культуре", Санкт-Петербург, 16-18 окт., 2001] / А. Р. Голоудина [и др.] // Цитология. - 2001. - Т. 43, N 9. - С. 850-851 . - ISSN 0041-3771
Аннотация: Уникальным свойством клеток тератокарциномы мыши линии F9, отличающим их от клеток других линий, является стабильный и практически неперестроенный кариотип. Исследовали сопряженность стабильности кариотипа клеток F9 с регуляцией их пролиферации и апоптоза. При генотоксических стрессах клеток (облучении, обработке адрианомицином, нокодазолом и PALA) наблюдается накопление в них опухолевого супрессора белка p53 дикого типа, а через некоторое время клетки погибают путем апоптоза. Для выяснения значения апоптотической гибели клеток для поддержания стабильности их генома попытались блокировать апоптоз клеток F9 с помощью антиапоптотического белка Bcl-2. С этой целью клетки были трансфицированы плазмидой, содержащей ген bcl-2. Установлено, что в клетках, экспрессирующих экзогенный белок Bcl-2, после стрессовых воздействий не накапливается белок p53, а также в таких клетках не продуцируются активные формы кислорода, которые участвуют в передаче апоптотического сигнала и которые образуются в исходных клетках F9. Была произведена селекция трансфицированных клеток на среде с адриамицином и на среде с низким содержанием сыворотки, в результате чего была получена популяция клеток с нестабильным числом хромосом, среднее число которых было в 1.5 раза выше, чем в исходных клетках F9. Таким образом, подтверждено участие белка p53 в поддержании стабильности генома, а также показан возможный путь инактивации этого белка

ГРНТИ	34.19.21

ВИНИТИ 341.19.21.99
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
F9
АПОПТОЗ
ОНКОГЕНЫ
BCL-2
ГЕНОМ
СТАБИЛЬНОСТЬ
IN VITRO

Доп.точки доступа:
Голоудина, А.Р.; Малашичева, А.Б.; Аксенов, Н.Д.; Поспелов, В.А.; Кислякова, Т.В.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 04.12-04Я6.266

Голоудина, А. Р.
Роль киназы P48 в остановке клеточного цикла в условиях стресса [Текст] / А. Р. Голоудина, В. А. Поспелов // Цитология. - 2004. - Т. 46, N 5. - С. 431-436 . - ISSN 0041-3771
Аннотация: При нарушении осмолярности среды в клетке запускается ряд защитных механизмов, к-рые приводят к блоку клеточного цикла. Это необходимо для предотвращения передачи дочерним клеткам неправильно синтезированной ДНК. Показано участие стресс-киназы р38 и в остановке клеточного цикла на границе фаз G[2]/M, и в остановке синтеза ДНК. Исследуя механизмы остановки клеточного цикла после осмотического стресса, вызванного повышением в среде концентрации NaCl, обнаружили р38-зависимую деградацию фосфатазы Cdc25A. Экспрессия устойчивой к протеасомной деградации формы Cdc25A позволила клеткам преодолеть контрольную точку при переходе G[2]'-'M, но не смогла предотвратить остановку синтеза ДНК в ответ на осмотический стресс. Россия, Ин-т цитологии РАН, Санкт-Петербург; электронный адрес: nastena18@mail333.com. Библ. 13

ГРНТИ	34.19.23

ВИНИТИ 341.19.23.07.09 + 341.19.19.11.03.01
Рубрики: КЛЕТОЧНЫЙ ЦИКЛ
КОНТРОЛЬНАЯ ТОЧКА
ФОСФАТАЗА CDC25A
Р38-ЗАВИСИМАЯ ДЕГРАДАЦИЯ
КИНАЗА Р38 МАРК
КЛЕТКИ HELA
ОСМОТИЧЕСКИЙ СТРЕСС

Доп.точки доступа:
Поспелов, В.А.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 04.12-04Я6.269

Голоудина, А. Р.
Деградация фосфатазы Cdc25A в клетках HeLa в нормальных и стрессовых условиях [Текст] / А. Р. Голоудина, Н. Д. Аксенов, В. А. Поспелов // Цитология. - 2004. - Т. 46, N 5. - С. 423-430 . - ISSN 0041-3771
Аннотация: Фосфатаза CdC25A регулирует прохождение клетки по циклу, дефосфорилируя и тем самым активируя циклинзависимые киназы как при переходе из фазы G[1] в фазу S, так и при переходе от фазы G[2] к митозу. Регуляция активности самой фосфатазы CdC25A осуществляется путем ее фосфорилирования и последующей протеасомной деградации. В клеточном цикле и после повреждения ДНК деградация Cdc25A зависит от киназы Chk1. Исследовали влияние фосфорилирования различных сайтов Cdc25A (Ser123, Ser75, Ser17 и Ser115) на стабильность Cdc25A и показали, что только мутация по Ser75 отменяет ее деградацию как в нормальных условиях, так и после повреждения ДНК. Изучая влияние Chk1 и стабильной формы Cdc25A на прохождение клеткой S-фазы и границы G[2]/M после облучения, показано, что если ингибирование киназы Chk1 приводило к прохождению этих контрольных точек, то постоянное присутствие активной формы Cdc25A приводило только к увеличению доли митотических клеток, но никак не влияло на снижение скорости синтеза ДНК. Россия, Ин-т цитологии РАН, Санкт-Петербург; электронный адрес: nastena18@mail33.com. Библ. 18

ГРНТИ	34.19.23

ВИНИТИ 341.19.23.07.11 + 341.19.19.11.03.01
Рубрики: КЛЕТОЧНЫЙ ЦИКЛ
КОНТРОЛЬНЫЕ ТОЧКИ
ДНК
ПОВРЕЖДЕНИЕ
ФОСФАТАЗА CDC25A
ДЕГРАДАЦИЯ
КИНАЗА CHK1
КЛЕТКИ HELA
УФ-ОБЛУЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Аксенов, Н.Д.; Поспелов, В.А.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска