СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=LYTA<.>)

Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.10-04Б2.59

Role of sequence repetitive motives of the carboxy terminal module of LytA amidase from S. pneumoniae [Text] : abstr. 2nd Eur. Biophys. Congr., Orleans, July 13-17, 1997 / J. Varea [et al.] // Eur. Biophys. J. - 1997. - Vol. 26, N 1. - P40 . - ISSN 0175-7571
Перевод заглавия: Роль повторяющихся мотивов последовательностей в карбоксиконцевом домене LytA-амидазы из S. pneumoniae
Аннотация: LytA-амидаза (Ам) S. pneumoniae - это основной аутолизин, имеющий модульную организацию и содержащий каталитический модуль на N-конце и модуль узнавания и прикрепления к клеточной стенке - на С-конце, к-рый содержит 6 повторов (p1-p6) по 21 аминок-т и хвост из 11 аминок-т и специфически связывается с остатком холина тейхоевой к-ты клеточной стенки. Методами КД- ИК-спектроскопии, дифференциальной сканирующей калориметрии и седиментационного равновесия показано, что укороченные С-концевые домены Ам не отличаются существенно от нормального белка по вторичной структуре, но имеют сниженное сродство к холину-лиганду, нарушенную самоассоциацию и термостабильность. В частности, эти характеристики зависят от наличия p6-домена и хвоста в С-концевой части Ам. Испания, Inst. Rocasolano, Serrano 19, 28006 Madrid

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: LYTA-АМИДАЗА
ДОМЕНЫ
ХАРАКТЕРИСТИКА
S. PNEUMONIAE

Доп.точки доступа:
Varea, J.; Gasset, M.; Laynez, J.; Garcia, J.L.; Saiz, J.L.; Lopez-Zumel, C.; Usobiaga, P.; Menendez, M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 07.03-04Б2.260

Moscoso, Miriam.
Release of DNA into the medium by competent Streptococcus pneumoniae: Kinetics, mechanism and stability of the liberated DNA [Text] / Miriam Moscoso, Jean-Pierre Claverys // Mol. Microbiol. - 2004. - Vol. 54, N 3. - P783-794 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Выход ДНК в среду компетентным Streptococcus pneumoniae: кинетика, механизм и стабильность свободной ДНК
Аннотация: Естественная генетическая трансформация проявляется стойким потреблением экзогенной ДНК микроорганизмом. Преходящая способность связывать экзогенную ДНК называется компетентностью (Ком). Она требует синтеза белков, кодируемых com-генами. Мало известно о происхождении ДНК в окружающей среде, т. е. в культуральной жидкости. С помощью штаммов Streptococcus pneumoniae (S. p.) с мутациями в области com-генов и др. генетическими изменениями получены доказательства, что запуск высвобождения ДНК происходит путем индукции Ком S. p. Изучение кинетики показало, что максимум Ком наступал через 20 мин после добавления стимулирующего Ком-пептида (CSP1), после чего наступало снижение Ком. Высвобождение ДНК достигало максимума в стационарной фазе, после чего клетки S. p. были не в состоянии усваивать ДНК. Эти данные не подтвердили предположение, что выход ДНК из части популяции координирует с захватом ДНК остальными членами этой популяции. Более того, показано, что в Ком-культурах специфически индуцировалась или высвобождалась неизвестная ДНКаза, и что вместе с эндонуклеазой EndA она разрушала ДНК. Опыты с мутантами S. p., лишенными аутолизина LytA и аутолитического лизоцима LytC, показали, что высвобождение ДНК происходит благодаря лизису клеток, зависящему от LytA и LytC. Сделан вывод, что Ком-зависимый выход ДНК является одной из сторон общего феномена сенсибилизации к аутолизу, достигающему максимума в стационарной фазе. Испания, Centro de Investigaciones Biol. (CIB-CSIC), Campus Univ. Complutense, Ramiro de Maeztu, 9, 280400, Madrid. Библ. 53

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.07.03
Рубрики: ТРАНСФОРМАЦИЯ
ДНК ЭКЗОГЕННАЯ
ВЫХОД ИЗ КЛЕТКИ
ЗАХВАТ
КОМПЕТЕНТНОСТЬ
ПЕПТИД КОМПЕТЕНТНОСТИ
АУТОЛИЗИН LYTA
АУТОЛИТИЧЕСКИЙ ЛИЗОЦИМ LYTC
STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE (BACT.)

Доп.точки доступа:
Claverys, Jean-Pierre

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 07.03-04Б4.104

Moscoso, Miriam.
Release of DNA into the medium by competent Streptococcus pneumoniae: Kinetics, mechanism and stability of the liberated DNA [Text] / Miriam Moscoso, Jean-Pierre Claverys // Mol. Microbiol. - 2004. - Vol. 54, N 3. - P783-794 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Выход ДНК в среду компетентным Streptococcus pneumoniae: кинетика, механизм и стабильность свободной ДНК
Аннотация: Естественная генетическая трансформация проявляется стойким потреблением экзогенной ДНК микроорганизмом. Преходящая способность связывать экзогенную ДНК называется компетентностью (Ком). Она требует синтеза белков, кодируемых com-генами. Мало известно о происхождении ДНК в окружающей среде, т. е. в культуральной жидкости. С помощью штаммов Streptococcus pneumoniae (S. p.) с мутациями в области com-генов и др. генетическими изменениями получены доказательства, что запуск высвобождения ДНК происходит путем индукции Ком S. p. Изучение кинетики показало, что максимум Ком наступал через 20 мин после добавления стимулирующего Ком-пептида (CSP1), после чего наступало снижение Ком. Высвобождение ДНК достигало максимума в стационарной фазе, после чего клетки S. p. были не в состоянии усваивать ДНК. Эти данные не подтвердили предположение, что выход ДНК из части популяции координирует с захватом ДНК остальными членами этой популяции. Более того, показано, что в Ком-культурах специфически индуцировалась или высвобождалась неизвестная ДНКаза, и что вместе с эндонуклеазой EndA она разрушала ДНК. Опыты с мутантами S. p., лишенными аутолизина LytA и аутолитического лизоцима LytC, показали, что высвобождение ДНК происходит благодаря лизису клеток, зависящему от LytA и LytC. Сделан вывод, что Ком-зависимый выход ДНК является одной из сторон общего феномена сенсибилизации к аутолизу, достигающему максимума в стационарной фазе. Испания, Centro de Investigaciones Biol. (CIB-CSIC), Campus Univ. Complutense, Ramiro de Maeztu, 9, 280400, Madrid. Библ. 53

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.19.11
Рубрики: ТРАНСФОРМАЦИЯ
ДНК ЭКЗОГЕННАЯ
ВЫХОД ИЗ КЛЕТКИ
ЗАХВАТ
КОМПЕТЕНТНОСТЬ
ПЕПТИД КОМПЕТЕНТНОСТИ
АУТОЛИЗИН LYTA
АУТОЛИТИЧЕСКИЙ ЛИЗОЦИМ LYTC
STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE (BACT.)

Доп.точки доступа:
Claverys, Jean-Pierre

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 07.05-04Б4.117

Romero, Patricia.
Characterization of LytA-like N-acetylmuramoyl-L-alanine amidases from two new Streptococcus mitis bacteriophages provides insights into the properties of the major pneumococcal autolysin [Text] / Patricia Romero, Rubens Lopez, Ernesto Garcia // J. Bacteriol. - 2004. - Vol. 186, N 24. - P8229-8239 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Характеристика LtyA-подобной N-ацетил-мурамоил-1-аланинамидазы у двух бактериофагов Streptococcus mitis позволяет прояснить свойства главного пневмококкового аутолизина
Аннотация: Бактериальные муреин-гидролазы разрывают ковалентные связи пептидогликана клеточных стенок. В тех случаях, когда они вызывают лизис бактерий, их называют аутолизинами. Основной аутолизин Streptococcus pneumoniae (S. p.) LytA является важнейшим фактором вирулентности. Атипичный LytA имеет делецию двух аминокислот. Близкими к LytA оказались мурамил-аланин-амидазы двух умеренных фагов S. mitis - морфологически сходных с Myoviridae ('фи'B6) и с Siphoviridae ('фи'HER). Белки фагов получили путем сверхэкспрессии их генов в Escherichia coli. Гены обоих фагов имели 87% идентичности и принадлежали к группе генов амидаз LytA, хотя и отличались от LytA S. p. - требовали более кислой оптимальной pH и ингибировались дезоксихолатом Na. Короткий диализ фагов приводил к обратимой реконверсии, в отличие от LytA, в слабо активную или в высокоактивную форму амидазы. Сравнение последовательностей фагов и LytA показало, что за ряд свойств фагов S. mitis ответственен остаток Val-317. Его замена путем сайт-направленного мутагенеза на Thr-остаток привела к получению типичного активного LytA S. p. Это первое сообщение о том, что единственный остаток вовлечен в процесс конверсии аутолизина S. p. Некоторые штаммы S. mitis несут ген lytA, к-рый признавался исключительно у S. p. Вновь открытые фаговые лизины заполнили недостающую связь между типичными и атипичными аутолизинами S. p. Испания, R. Lopez (авт.), Centro de Investigaciones Biologicas, Ramiro de Maestu 9, 28006, Madrid. Библ. 78

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.99
Рубрики: ФАКТОРЫ ВИРУЛЕНТНОСТИ
АУТОЛИЗИН
LYTA
STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE (BACT.)
СХОДСТВО
N-АЦЕТИЛ-МУРАМОИЛ-1-АЛАНИНАМИДАЗА
БАКТЕРИОФАГИ
STREPTOCOCCUS MITIS (BACT.)
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Lopez, Rubens; Garcia, Ernesto

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 07.07-04Б1.117

Romero, Patricia.
Characterization of LytA-like N-acetylmuramoyl-L-alanine amidases from two new Streptococcus mitis bacteriophages provides insights into the properties of the major pneumococcal autolysin [Text] / Patricia Romero, Rubens Lopez, Ernesto Garcia // J. Bacteriol. - 2004. - Vol. 186, N 24. - P8229-8239 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Характеристика LtyA-подобной N-ацетил-мурамоил-1-аланинамидазы у двух бактериофагов Streptococcus mitis позволяет прояснить свойства главного пневмококкового аутолизина
Аннотация: Бактериальные муреин-гидролазы разрывают ковалентные связи пептидогликана клеточных стенок. В тех случаях, когда они вызывают лизис бактерий, их называют аутолизинами. Основной аутолизин Streptococcus pneumoniae (S. p.) LytA является важнейшим фактором вирулентности. Атипичный LytA имеет делецию двух аминокислот. Близкими к LytA оказались мурамил-аланин-амидазы двух умеренных фагов S. mitis - морфологически сходных с Myoviridae ('фи'B6) и с Siphoviridae ('фи'HER). Белки фагов получили путем сверхэкспрессии их генов в Escherichia coli. Гены обоих фагов имели 87% идентичности и принадлежали к группе генов амидаз LytA, хотя и отличались от LytA S. p. - требовали более кислой оптимальной pH и ингибировались дезоксихолатом Na. Короткий диализ фагов приводил к обратимой реконверсии, в отличие от LytA, в слабо активную или в высокоактивную форму амидазы. Сравнение последовательностей фагов и LytA показало, что за ряд свойств фагов S. mitis ответственен остаток Val-317. Его замена путем сайт-направленного мутагенеза на Thr-остаток привела к получению типичного активного LytA S. p. Это первое сообщение о том, что единственный остаток вовлечен в процесс конверсии аутолизина S. p. Некоторые штаммы S. mitis несут ген lytA, к-рый признавался исключительно у S. p. Вновь открытые фаговые лизины заполнили недостающую связь между типичными и атипичными аутолизинами S. p. Испания, R. Lopez (авт.), Centro de Investigaciones Biologicas, Ramiro de Maestu 9, 28006, Madrid. Библ. 78

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.07
Рубрики: ФАКТОРЫ ВИРУЛЕНТНОСТИ
АУТОЛИЗИН
LYTA
STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE (BACT.)
СХОДСТВО
N-АЦЕТИЛ-МУРАМОИЛ-1-АЛАНИНАМИДАЗА
БАКТЕРИОФАГИ
STREPTOCOCCUS MITIS (BACT.)
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Lopez, Rubens; Garcia, Ernesto

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.08-04Б2.432

Diaz, Eduardo.
Chimeric phage-bacterial enzymes: A clue to the modular evolution of genes [Text] / Eduardo Diaz, Rubens Lopez, Jose L. Garcia // Proc. Nat. Acad. Sci, USA. - 1990. - Vol. 87, N 20. - P8125-8129 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Химерные фаго-бактериальные ферменты: ключ к модульной эволюции генов
Аннотация: Пептидогликанамидаза Streptococcus pneumoniae и лизоцим фага CPL1 гидролизуют общий субстрат (холинсодержащая клеточ. стенка). Аминокислотная последовательность С-конца этих ферментов гомологич. друг другу. Сконструированы рекомбинантные гены, содержащие часть гена cpl1 лизоцима и часть гена lytА пептидогликанамидазы. Рекомбинантные ферменты каталитич. активны. Обмен белковыми доменами между амидазой и лизоцимом приводит к переключению регуляторных св-в гибридных ферментов без изменения каталитич. активности. Подобные химерные гены являются удобной моделью для изучения модульной организации генов и эволюционных связей между бактериями и бактериофагами. Ил. 4. Табл. 2. Библ. 41. Испания, Centro de Investigaciones Biologicas, Consejo Superior de Investigaciones Cientificas, Velaziquez 144, 28006 Madrid.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.23 + 341.27.21.09.27.07
Рубрики: STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE (BACT.)
БАКТЕРИОФАГ СР-1
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ГЕНЫ
ГЕНЫ LYTA-CPL1 ПЕПТИДОГЛИКАНАМИДАЗЫ-ЛИЗОЦИМА
КОНСТРУИРОВАНИЕ
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ
ПЕПТИДОГЛИКАНАМИДАЗА-ЛИЗОЦИМ
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ
СТРУКТУРА-ФУКЦИИ СООТНОШЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Lopez, Rubens; Garcia, Jose L.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.08-04Б2.449

Cloning and expression of gene fragments encoding the choline-binding domain of pneumococcal murein hydrolases [Text] / Jose M. Sanchez-Puelles [et al.] // Gene. - 1990. - Vol. 87, N 1. - P69-75 . - ISSN 0378-1119
Перевод заглавия: Клонирование и экспрессия фрагментов генов, кодирующих холинсвязывающие домены муреингидролаз пневмококков
Аннотация: В Кл Escherichia coli клонированы укороченные гены lytA и cpl-1, кодирующие С-концевые фрагменты литич. амидазы Streptococcus pneumoniae и лизоцима фага Cp-1 соотв. В рекомбинантных E. coli наблюдается сверхэкспрессия данных генов. Выделены рекомбинантные белки, (амидаза и лизоцим), к-рые обладали высоким сродством к холину, но не расщепляли клеточ. стенку. Показано, что С-концевые домены данных ферментов ответственны за специфич. узнавание холинсодержащих клеточ. стенок пневмококков. Холинсвязывающие домены могут функционировать независимо от каталитич. доменов данных ферментов. Обсуждается механизм действия литич. ферментов. Ил. 3. Табл. 1. Библ. 25. (E. Garcia). Испания, Centro de Investigaciones Biologicas, C.S.I.C., Velazquez, 144, 28006 Madrid.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE (BACT.)
БАКТЕРИОФАГ CP-1
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ГЕНЫ
ГЕН LYTA ЛИТИЧЕСКОЙ АМИДАЗЫ
ГЕН CPL-1 ЛИЗОЦИМА
ФРАГМЕНТЫ КОНЦЕВЫЕ*С-
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ
АМИДАЗА
ЛИЗОЦИМ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ
МУРЕИН
СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Sanchez-Puelles, Jose M.; Sanz, Jesus M.; Garcia, Jose L.; Garcia, Ernesto

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска