СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Поисковый запрос: (<.>S=ЦИТОХРОМЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 1334
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 95.01-04И4.198

Effects of prior exposure history on cytochrome P450А1 mRNA induction by PCB congener 77 in Atlantic tomcod [Text] / I. I. Wirgin [et al.] // Mar. Environ. Res. - 1992. - Vol. 34, N 1-4. - P103-108 . - ISSN 0141-1136
Перевод заглавия: Влияние предшествующего воздействия веществом PCB-congener-77 на индукцию им [выработки] мРНК цитохрома P450A1 у тресочки
Аннотация: Исследованы механизмы физиол. ответа организма, вырабатываемого при введении различных органич. соединений: тресочкам Microgadus tomcod, отловленных в эстуариях рек Гудзон и Мирамичи, внутрибрюшинно вводили 'бета'-нафтофлавон, арохлор-1254 и 2 хлорбифениловых производных - РСВ-congener-77 и PCB-congener-105. С использованием радиоактивно меченной кДНК путем Нозерн-блоттинга проводили выявление мРНК одного из цитохромов Р-450 - Р450-1А, - участвующего во внутриорганизменной детоксикации ксенобиотиков. Повышение выработки тестируемого цитохрома в ответ на РСВ-77 отмечено только у рыб из р. Мирамичи (у тресочек из Гудзона оно было минимальным). На Арохлор-1254 и РСВ-195 реакция по Р450-А1 практически отсутствовала; в 15 раз возросло кол-во мРНК-Р450-А1 в ответ на 'бета'-рафтофлавон, причем у рыб из р. Мирамичи оно было несколько меньшим. Считается, что определенная толерантность тресочки из р. Мирамичи к РСВ-77 вызвана тем, что ранее произошел контакт с сильным загрязнением этим в-вом с выработкой устойчивости к его действию в данной популяции тресочки. США, Inst. Environ. Med., New York Univ. Med. Center, Long Meadow Road, Tuxedo, NY 10987. Библ. 15.

ГРНТИ	34.33.33

ВИНИТИ 341.33.33.27.23
Рубрики: ТОКСИЧЕСКИЕ ВЕЩЕСТВА
ПОЛИХЛОРБИФЕНИЛЫ
ИММУННАЯ СИСТЕМА
ЦИТОХРОМЫ
ТРЕСОЧКА

Доп.точки доступа:
Wirgin, I.I.; Kreamer, G.-L.; Grunwald, C.; Squibb, K.; Garte, S.J.; Courtenay, S.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI30) 95.01-04Н2.181

Quantification of CYP2B7, CYP4B1, and CYPOR messenger RNAs in normal human lung and lung tumors [Text] / Maciej Czerwinski [et al.] // Cancer Res. - 1994. - Vol. 54, N 4. - P1085- 1091 . - ISSN 0008-5472
Перевод заглавия: Количественное определение цитохромов (CYP2B7, CYP4B1, CYPOR), характеризующих ДНК в нормальной ткани и в новообразованиях легкого
Аннотация: Ферменты с цитохромами P450 (CYP) в легочной ткани метаболизируют различные экзогенные и эндогенные соединения в том числе токсины и лекарственные препараты. Эти маркеры могут влиять на гомеостаз в легком, сопротивляемость заболеваниям, эффективность лечения и прогноз. Образцы новообразований и здоровой легочной ткани забирали во время торакотомии у 63 больных (у 27 - аденокарцинома, у 26 - плоскоклеточный рак, у 10 - др. формы). Уровень цитохромов P450 в опухоли оказался в 2,3-2,4 раза ниже, чем в нормальной легочной ткани. Содержание оксиредуктазы существенно не отличалось в опухоли и окружающей ткани. Отмечают значительные индивидуальные различия в показателях. Курение сигарет не оказывало существенного влияния на конц-ию цитохромов и оксиредуктазы. Обсуждают возможность клинического применения этих исследований и проблемы метаболизма в легочной и опухолевой ткани. США, Nat. Canc. Inst., Bethesda, Maryland. Библ. 28.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.51.09.25.17
Рубрики: ЦИТОХРОМЫ
МРНК
ОПУХОЛЕВЫЕ ТКАНИ
ОПУХОЛИ ЛЕГКОГО
ГИСТОЛОГИЯ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Czerwinski, Maciej; McLemore, Theodore L.; Gelboin, Harry V.; Gonzalez, Frank J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 95.02-04М4.002

Kuemmerle, Steven C.
Inactivation of purified rat liver cytochrome P-450 2B1 and rabbit liver cytochrome P-450 2В4 by N-methylcarbazole [Text] / Steven C. Kuemmerle, Tingliang Shen, Paul F. Hollenberg // Drug Metab. and Disposit. - 1994. - Vol. 22, N 3. - P343-351 . - ISSN 0090-9556
Перевод заглавия: Инактивация очищенного цитохрома P450 2B1 из печени крыс и цитохрома P450 2B4 из печени кролика N-метилкарбазолом
Аннотация: N-метилкарбазол (I) вызывает времязависимую инактивацию цитохрома Р450 2В1 и 2В4. Инактивация обнаруживает насыщающую кинетику. Макс. скорость инактивации при насыщающих конц-иях I для P450 2В1 и 2В4 соотв. равнялась 0,14 мин{-}{1} и 0,21 мин{-}{1}. Потеря активности обоих цитохромов Р450 подчинялась кинетике 1-го порядка. При инактивации ферментов I не выявили изменений в спектре СО при 420 нм. При метаболизме I цитохромами Р450 образования промежуточных комплексов не наблюдали. Библ. 41.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: ОБМЕН ВЕЩЕСТВ
ЦИТОХРОМЫ
ПЕЧЕНЬ
КРОЛИКИ

Доп.точки доступа:
Shen, Tingliang; Hollenberg, Paul F.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.02-04Я6.38

Shervington, Amal.
Identification of DNA sequences involved in the transcription of a CYP2B2 gene [Text] / Amal Shervington, Elizabeth A. Shephard, Ian R. Phillips // Biochem. Soc. Trans. - 1994. - Vol. 22, N 2. - 121S . - ISSN 0300-5127
Перевод заглавия: Идентификация последовательностей ДНК, участвующих в транскрипции гена CYP2B2
Аннотация: Сконструировали набор генов содержащих различные фрагменты промотора CYP2B2, покрывающими область -5600/-1. В системе транскрипции in vitro на основе ядерного экстракта печени крыс максим. активностью обладала конструкция с фрагментом -984/-1, его экспрессия была в 6 и 2 раза выше, чем у конструкций с фрагментами -368/-4 и -178/-4 соотв. В зоне промотора между позициями -2880 и -5600 присутствует, по-видимому, репрессорный элемент, ингибирующий активность промотора. Для экстракта печени получавших фенобарбитал крыс только конструкции с фрагментами -368/-4 и -984/-1 транскрибировались более эффективно по сравнению с нормой. В этих обоих фрагментах локализованы идентифицированные ранее сайты -199/-183 и -85/-31 связывания ядерных факторов при индуцированной фенобарбиталом транскрипции CYP2B2. Великобритания, Dep. Biochem., Univ. Coll. London, London WC1E 6BT. Библ. 5

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.05
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН CYP2B2
ЦИТОХРОМЫ
ПРОМОТОРЫ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ ЭЛЕМЕНТЫ ИНГИБИРУЮЩИЕ
ФАКТОРЫ ТРАНСКРИПЦИИ
ЯДЕРНЫЕ
ПЕЧЕНЬ
ФЕНОБАРБИТАЛ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Shephard, Elizabeth A.; Phillips, Ian R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.02-04Я6.91

Elia, Andrew P.
Regulation of CYP2B gene expression in the intestinal mucosa [Text] / Andrew P. Elia, Elizabeth A. Shephard, Ian R. Phillips // Biochem. Soc. Trans. - 1994. - Vol. 22, N 2. - 123S . - ISSN 0300-5127
Перевод заглавия: Регуляция экспрессии гена CYP2B в слизистой кишечника
Аннотация: Провели Нозерн-гибридизацию препарата суммарной РНК тонкой кишки получавших фенобарбитал крыс с зондом кДНК CYP2B2 (цитохрома P4502B2). Экспрессия мРНК снижается в направлении от проксимальной зоны кишки, причем в наиболее дистальной зоне мРНК CYP2B2 отсутствует. Сходный характер распределения мРНК наблюдали и при инъекции пикротоксина. Поскольку в слизистой тонкой кишки животных, не получавших фенобарбитал, не зарегистрировано экспрессии CYP2B2, оценили уровень экспрессии в печени крыс, у к-рых выделяли слизистую кишки. Превышение над контролем составило 60- и 50-кратную величину для фенобарбитала и пикротоксина соотв. Великобритания, Dep. Biochem., Univ. Coll. London, London WC1E 6BT. Библ. 8

ГРНТИ	34.19.23

ВИНИТИ 341.19.23.09
Рубрики: ФЕНОБАРБИТАЛ
ПИКРОТОКСИН
ГЕНЫ
ГЕН CYP2B2
ЦИТОХРОМЫ
ЭКСПРЕССИЯ
КИШЕЧНИК
СЛИЗИСТАЯ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Shephard, Elizabeth A.; Phillips, Ian R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.02-04Я6.92

Regulation of cytochrome P4502B2 gene expression [Text] / Lesley A. Forrest [et al.] // Biochem. Soc. Trans. - 1994. - Vol. 22, N 2. - 125S . - ISSN 0300-5127
Перевод заглавия: Регуляция экспрессии гена цитохрома P4502B2
Аннотация: В кач-ве зонда в опытах по изменению ЭФ-подвижности в геле ДНК-белковых комплексов использовали фрагменты промотора -1390/+160 гена цитохрома P4502B2. При гибридизации с лизатом ядер печени получавших фенобарбитал и контр. крыс выявили 2 зоны -31/-177 и -178/-364 с преимущественным (4-кратным) связыванием для белков опытной группы животных. Более точно потенциальные сайты связывания локализовали на позициях -31/-85 и -183/-199. Взаимодействие белков с каждой из зон ингибируется 'ЭКВИВ'200-кратным избытком немеченой гомо-, но не гетерологичной ДНК, что указывает на разную природу белковых факторов. ДНКазным футпринтингом подтверждено образование комплексов в указанных зонах промотора. Природа связывающихся факторов транскрипции пока не установлена, известно только, что сайт -31/-85 содержит блок, похожий на C/EBP-связывающий элемент, а -183/-199 - слегка дивергированный 8-членный консенсусный блок для взаимодействия с POU-доменными белками. Великобритания, Dep Biochem., Univ. Coll. London, London WC1E 6BT. Библ. 12

ГРНТИ	34.19.23

ВИНИТИ 341.19.23.09
Рубрики: ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМ P4502B2
ГЕНЫ
РЕГУЛЯЦИЯ ЭКСПРЕССИИ
ФЕНОБАРБИТАЛ
ПРОМОТОРЫ
ФАКТОРЫ ТРАНСКРИПЦИИ
ПЕЧЕНЬ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Forrest, Lesley A.; Shervington, Amal; Phillips, Ian R.; Shephard, Elizabeth A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.03-04Б2.028

Analysis of proteins required for cytochromes C assembly [Text] / D. Beckman [et al.] // 8th Int. Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1994. - s. l., 1994. - P4
Перевод заглавия: Анализ белков, необходимых для сборки цитохромов C
Аннотация: Охарактеризованы семь генов (пять в локусе Hel и два в локусе Ccl), необходимых для сборки цитохромов типа c у Rhodopseudomonas capsulatus. Эти цитохромы расположены на наружной поверхности цитоплазматической мембраны, их гемы ковалентно связаны с остатками цистеина. Получены генноинженерные штаммы бактерии с связанными Hel- и Ccl-белками. Такой подход использован для изучения расположения, структуры и образования макромолекулярных комплексов из Hel- и Ccl-белков. HelABC-гены кодируют АТФ-зависимый переносчик, экспортирующий гем в периплазму. HelDX-белки образуют комплекс, в к-ром HelD-белок расположен в цитоплазматической мембране и связывает периплазматический HelX-белок. HelX-белок, сходный с тиоредоксином, предположительно восстанавливает гем. Ccl1- и Ccl2-белки связаны с цитоплазматической мембраной и содержат периплазматические домены, участвующие в связывании гема апоцитохромами. Hel- и Ccl-подобные гены обнаружены в митохондриальном геноме. США, Washington Univ., Biol. Dep., One Brookings Drive, St. Louis, MO 63130.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.07.09 + 341.27.17.09.09.07
Рубрики: RHODOPSEUDOMONAS CAPSULATUS (BACT.)
ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМЫ С
СБОРКА
БЕЛКИ
HELБЕЛОК
CCL-БЕЛОК
УЧАСТИЕ В СБОРКЕ ЦИТОХРОМОВ

Доп.точки доступа:
Beckman, D.; Goldman, B.; Bali, A.; Sherman, D.; Kranz, R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.03-04Б2.035

Electron transfer pathway and transmembrane electricae potential of Rubrivivax gelatinosus [Text] / Barbara Schoepp [et al.] // 8th Int. Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1994. - s. l., 1994. - P5
Перевод заглавия: Путь переноса электронов и трансмембранный электрический потенциал Pubrivivax gelatinosus
Аннотация: Пурпурная бактерия R. gelatinosus (первоначально Rhodopseudomonas gelatinosa шт. TG-9) содержит четырехгемовый цитохром, донор электронов для реакционного центра бактериохлорофилла. Величины Е[0]' гемов составляют 300, 320, 130 и 70 мВ. Все четыре гема способны к фотоокислению. Гемы с Е[0]' 300 и 320 мВ восстанавливаются высокопотенциальным железопротеином HiPIP, гемы с Е[0]' 130 и 70 мВ - низкопотенциальным растворимым цитохромом с. По данным о сдвигах полос оптического поглощения каротиноидов в мембранах бактерии функционирует необычный компонент фотосинтетической и дыхательной цепи, участвующий в генерации трансмембранной разности электрических потенциалов. Франция, CEA-DPVE/SBC-C. E. Cadarache 13108 Saint Paullez-Duranze, Cedex.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: RUBRIVIVAX GELATINOSUS (BACT.)
РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
ПЕРЕНОС ЭЛЕКТРОНОВ
ТРАНСМЕМБРАННЫЙ ПОТЕНЦИАЛ
ДЫХАТЕЛЬНАЯ ЦЕЛЬ
ЦИТОХРОМЫ
ГЕМЫ
ФОТООКИСЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Schoepp, Barbara; Parot, Pierre; Richaud, Pierre; Vermeglio, Andre

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.03-04Б2.037

Organisation of electron transter components in Rhotobacter sphaeroides forma sp. denitrificans whole cells [Text] / Monique Sabaty [et al.] // 8th Int. Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1994. - s. l., 1994. - P3
Перевод заглавия: Организация электронно-транспортных компонентов в целых клетках Rhodobacter sphaeroides форма sp. denitrificans
Аннотация: В клетках R. sphaeroides форма sp. denitrificans в условиях возбуждения постоянным или импульсным светом обнаруживаются два фонда цитохрома с[2]: связанный с фотосинтетической цепью переноса электронов (А) и связанный с дыхательной и нитратредуктазной цепями (Б). По размерам фонд Б превышает фонд А при выращивании клеток в условиях денитрификации и/или аэробных условиях. Фонды А и Б уравновешиваются за время короче 50 мс при рН ниже 7,5 (но не при более высоких рН), а также в присутствии глицерина или двухвалентных катионов. Вязкость среды не влияет на перенос электронов от цитохрома с[1] на цитохром с[2] фонда А. Данные о влиянии миксотиазола на послесветовое восстановление цитохрома с[2] показывают, что с bc[1]-цитохромным комплексом взаимодействует одна молекула цитохрома с[2]. В присутствии NO[3]{-} или в микроаэрофильных условиях соотношение между светособирающими комплексами LHII и LHI снижается, образуются трубчатые мембраны с упорядоченной димерной организацией белков. Франция, CEA, DPVE/SBC, CE de Cadarache, 13108 Saint-Paullez-Durance Cedex.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: RHODOBACTER SPHAEROIDES (BACT.)
ФОРМА SP. DENITRIFICANS
ФОТОРЕАКЦИОННЫЙ ЦЕНТР
ПЕРЕНОС ЭЛЕКТРОНОВ
ПЕРЕНОСЧИКИ
ОРГАНИЗАЦИЯ
ЭЛЕКТРОННО-ТРАНСПОРТНАЯ ЦЕПЬ
ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМНЫЙ КОМПЛЕКС

Доп.точки доступа:
Sabaty, Monique; Jappe, Jocaline; Olive, Jackeline; Vermeglio, Andre

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.03-04Б2.040

Hochkoepler, Alejandro.
Flash-induced oxidation of membrane-bound cytochromes c in Rhodoferax fermentans [Text] / Alejandro Hochkoepler, Davide Zannoni, Giovanni Venli // 8th Int. Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1994. - s. l., 1994. - P6
Перевод заглавия: Индуцированное световыми импульсами окисление связанных с мембранами цитохромов c Rhodoferax fermentans
Аннотация: Импульсное освещение клеток пурпурной несерной бактерии R. fermentans вызывает окисление (за время короче 20 мкс) трех гемов типа с - доноров электронов для фотоокисленных реакционных центров бактериохлорофилла. Величины Е[0]' у гемов с составляют 354, 294 и 79 мВ, им соответствуют полосы оптического поглощения с максимумами при 556, 560 и 551 нм. Величина Е[0]' реакционного центра бактериохлорофилла равна 471 мВ. Восстановление вторичного акцептора электронов ингибируется о-фенантролином, что свидетельствует о его хинонной природе. Е[0]' первичного хинона составляет 13 мВ. Предполагается, что у исследованной бактерии функционирует четырехгемовый цитохром. Италия, Dep. Biol., Bologna Univ., Via Irnerio 42, 40126, Bologna.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: RHODOFERAX FERMENTANS (BACT.)
НЕСЕРНЫЕ ПУРПУРНЫЕ БАКТЕРИИ
ИМПУЛЬСНОЕ ОСВЕЩЕНИЕ
ЦИТОХРОМЫ
ЧЕТЫРЕХГЕМОВЫЙ ЦИТОХРОМ
ОКИСЛЕНИЕ
ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАВИТЕЛЬНЫЙ ПОТЕНЦИАЛ

Доп.точки доступа:
Zannoni, Davide; Venli, Giovanni

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.03-04Б2.046

Okumura, Nobuyoshi.
Characterization of c-type cytochromes of the green sultur bacterium Chlorobium tepidum [Text] / Nobuyoshi Okumura, Katsumi Matsuura, Keizo Shimada // 8th Int. Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1994. - s. l., 1994. - P5
Перевод заглавия: Характеристика цитохромов типа C у зеленой серной бактерии Chlorobium tepidum
Аннотация: Основной цитохром типа с у Chl. tepidium имеет полосу оптического поглощения с максимумом при 553 нм и величину Е[0]' 175 мВ. Кол-во фотоокисленного гема с составляет 'ЭКВИВ'66% его содержания в мембранах. Остальной гем с является компонентом bc-цитохромного комплекса. Рез-ты согласуются с данными окислительно-восстановительного титрования при импульсном фотовозбуждении и с предположением о том, что связанный с мембранами цитохром с-553 (Е[0]'=180 мВ) является непосредственным донором электронов для фотоокисленного бактериохлорофилла Р840 реакционных центров (РЦ) и что с комплексом РЦ связаны 'ЭКВИВ'2 гема с. Растворимый цитохром с-553 (Е[0]'=195 мВ) тоже служит донором электронов для РЦ. Два др. растворимых цитохрома типа с, выделенные из периплазмы и разделенные ИОХ, имеют полосы поглощения при 551 и величины E[0]''ЭКВИВ'170 мВ. Будучи добавленными к мембранам, они не окисляются на свету, но могут служить промежуточными переносчиками электронов при окислении соединений серы. Япония, Dep. Biol., Tokyo Metropolitan Univ., Minamiohsawa 1-1, Hachioji, Tokyo 192-03.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: CHLOROBIUM TEPIDIUM (BACT.)
ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМЫ С
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Matsuura, Katsumi; Shimada, Keizo

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.03-04Б2.047

Reduction of cytochromos with menaquinob and sulfide in membranes from the green sulfur bacterium Chlorobium tepidum [Text] / Custoph Klughammer [et al.] // 8th Int. Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1994. - s. l., 1994. - P8
Перевод заглавия: Восстановление цитохромов менахинолом и сульфидом в мембранах зеленой бактерии Chlorobium tepidum
Аннотация: В изолированных мембранах C. tepidum обнаружена сульфид-хинонредуктазная активность. Мембранный фонд менахинона, восстановленного S{2}{-}, восстанавливает bc-цитохромный комплекс. Германия, Julius-von-Sachs-Inst. fur Biowissenschaften mit Botanischem Garten, Univ. Wurzburg.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: CHLOROBIUM TEPIDUM (BACT.)
МЕМБРАНЫ
ЦИТОХРОМЫ
BC-ЦИТОХРОМНЫЙ КОМПЛЕКС
ВОССТАНОВЛЕНИЕ
МЕНАХИНОЛ
СУЛЬФИД
СУЛЬФИД-ХИНОНРЕДУКТАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Klughammer, Custoph; Hager, Christine; Schutz, Michael; Schreiber, Ulrich; Shahak, osepha; Hauska, Guhter

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.03-04Б2.098

The cytochrome bd terminal oxidase of Azotobacter vinelandii: Low temperature photodissociation spectrophotometry reveals reactivity of cytochromes b[5][9][5] and d with both carbon monoxide and oxygen [Text] / Rita D'mello [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1994. - Vol. 121, N 1. - P115-120 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Терминальная оксидаза, цитохром bd, из Azotobacter vinelandii: низкотемпературная фотодиссоциационная спектрофотометрия выявляет реакционную способность цитохромов b[5][9][5] и d как с окисью углерода, так и с кислородом
Аннотация: Терминальная оксидаза (цитохром bd-типа) у облигатно аэробного диазотрофа A. vinelandii представляет особый интерес в связи с ее ролью в дыхательной защите нитрогеназы. Цитохромы d и b[5][9][5] исследовали методом низкотемпературной фотодиссоциационной спектрофотометрии обработанных СО мембран этой бактерии. Облучение белым светом или гелий-неоновым лазером показало, что максимумы поглощения при 436 и 594-597 нм обусловлены Fe{2}{+}-формой цитохрома b[5][9][5]. Оксицитохром d (648 нм) образовывался, когда СО-аддукт фотолизировали в присутствии кислорода. За этим следовали рекомбинация лиганда (предположительно, кислорода) с высокоспиновым цитохромом b[5][9][5] со сдвигом к более коротким волнам 'альфа'-полосы цитохрома и снижение оксигенированной формы. Все спектральные изменения были светообратимыми. Показано светообратимое присоединение СО как к цитохрому b[5][9][5], так и к цитохрому d. Предполагается наличие миграции кислорода от цитохрома d к цитохрому b[5][9][5] в гем-гемовом двуядерном центре во время оксидазной р-ции. Великобритания, Poole R. K. Div. of Life Sci., King's College London, London W8 7AH. Библ. 18.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: AZOTOBACTER VINELANDLII (BACT.)
ЦИТОХРОМЫ
ОКСИЦИТОХРОМ D
ВЫСОКОСПИНОВЫЙ ЦИТОХРОМ B[5][9][5]
МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
ОКСИДАЗЫ
ТЕРМИНАЛЬНАЯ ОКСИДАЗА

Доп.точки доступа:
D'mello, Rita; Palmer, Sarah; Hill, Susan; Poole, Robert K.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.04-04Б2.063

Valkova-Valchanova, Maria B.
Purification and characterization of two new c-type cytochromes involved in Fe{2}{+} oxidation from Thiobacillus ferrooxidans [Text] / Maria B. Valkova-Valchanova, Samuel H. P. Chan // FEMS Microbiol. Lett. - 1994. - Vol. 121, N 1. - P61-70 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Очистка и описание свойств 2 новых цитохромов c-типов, участвующих в процессе окисления, полученных из Thiobacillus ferrooxidans
Аннотация: Получены 2 новых с-типа цитохромов, к-рые очистили от клеточных мембран ацидофильных Т. ferrooxidans. В отличие от растворимого цитохрома с с мол. массой 14 кД, описанного ранее, мембраноассоциированный цитохром с мол. массой 21 кД был солюбилизирован с октилтиоглюкозидом и очищен до гомогенной формы. Кроме того, был солюбилизирован и очищен высокомолекулярный цитохром с (68 кД) с помощью Тритона Х-100 как детергента. Оба кислотоустойчивых типа цитохромов частично выделялись при осмотическом шоке и при обработке бактерий хлороформом; эти вещества являются промежуточными компонентами дыхательной цепи, переносящими электроны к конечной цитохромоксидазе. США, Syracuse Univ., Syracuse, NY 13244. Библ. 32.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.09
Рубрики: ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМ С
ПРОЦЕССЫ ОКИСЛЕНИЕ
ДЫХАТЕЛЬНАЯ ЦЕПЬ
THIOBACILLUS FERROOXIDANS

Доп.точки доступа:
Chan, Samuel H.P.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.04-04Б2.070

Sone, Nobuhito.
Membrane-bound Bacillus cytochromes c and their phylogenetic position among bacterial class I cytochromes c [Text] / Nobuhito Sone, Hiroyuki Toh // FEMS Microbiol. Lett. - 1994. - Vol. 122, N 3. - P203-210 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Мембраносвязанные цитохромы c Bacillus и их филогенетическое положение среди бактериальных цитохромов c класса I
Аннотация: У грамположительных бактерий, лишенных периплазматического пространства, содержатся только мембраносвязанные цитохромы типа с. Они бывают по крайней мере двух видов: первый - цитохром аа[3] найден в составе цитохромоксидазы и является частью ее субъединицы II, другой вид - маленькие цитохромы с, к-рые также являются мембраносвязанными, т. к. содержат либо неотщепленную сигнальную последовательность, либо посттрансляционно модифицированы ацилированием по N-концу белка, когда после отщепления сигнальной последовательности диацилглицерины заякоривают белок в мембране. Эти цитохромы с сравнены с известными представителями цитохромов типа с класса I, характеризующимися относительно малым размером молекул и гемом с на N-конце, и построено их филогенетическое древо. Предполагается, что некоторые малые "растворимые" цитохромы с, очищенные ранее из клеток Bacillus, являются производными мембранносвязанных форм, отщепившимися в результате протеолиза. Роль малых цитохромов с у Bacillus еще не выяснена. Япония, Dep. Biochem. Engineering and Sci., Kyushu Inst. of Technology, 680 Kawazu, Iizuka, Fukuoka-ken 820. Библ. 35.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.09.02
Рубрики: BACILLUS (BACT.)
ЦИТОХРОМЫ
ТИП С
МЕМБРАНОСВЯЗАННЫЕ ЦИТОХРОМЫ С
МАЛЫЕ ЦИТОХРОМЫ
КЛАСС I
ФИЛОГЕНЕТИЧЕСКОЕ ДРЕВО

Доп.точки доступа:
Toh, Hiroyuki

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.04-04Б2.186

Involvement of a cytochrome P-450 system and aldehyde dehydrogenase in biodegradation of the thiocarbamate herbicide EPTC by Rhodococcus sp. NI 86/21 [Text] / I. Nagy [et al.] // ISBA'94. - М., 1994. - P204
Перевод заглавия: Участие цитохром P-450 [зависимой] системы и альдегиддегидрогеназы в биодеградации тиокарбаматного гербицида EPTC [бактерией] Rhodococcus sp. NI 86/21
Аннотация: Штамм Rhodococcus sp. NI 86/21, инокуляцией к-рого растения защищают от фитотоксического действия гербицидов тиокарбаматов ЕРТС, разлагает гербициды. Из этого штамма методом препаративного 2-мерного ЭФ выделены 2 белка, индуцируемые ЕРТС. Идентифицированы и секвенированы методом гибридизации олигонуклеотидных зондов соответствующие фрагменты ДНК. Один из этих белков является NAD-зависимой дегидрогеназой алифатических альдегидов, а второй- цитохромом Р-450 нового типа. Следом за геном цитохрома расположены гены [2Fe-2S]-ферредоксина и ферредоксинредуктазы. Предполагаемый регуляторный ген, кодирующий новый белок и относящийся к семейству позитивных регуляторов транскрипции AraC/XylS, транскрибируется с гена цитохрома Р-450. Свидетельство участия системы цитохрома Р-450 в биодеградации ЕРТС получено в экспериментах по комплементации с использованием ЕРТС{-} штаммов Rhodococcus. Катаболизм ЕРТС у Rhodococcus sp. NI 86/21 начинается Nдеалкилированием ЕРТС, опосредуемым цитохромом Р-450, и превращением высвобождающегося альдегида альдегиддегидрогеназой. Бельгия, F. A. Janssens Lab. Genetics, Catholic Univ. Leuven, B-3001 Heverlee.

ГРНТИ	34.27.23

ВИНИТИ 341.27.23.15 + 341.27.17.09.13
Рубрики: RHODOCOCCUS SP. (BACT.)
ШТАММ NI 86/21
ГЕРБИЦИДЫ
EPTC
РАЗЛОЖЕНИЕ
ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМ Р-450
NAD-ЗАВИСИМАЯ ДЕГИДРОГЕНАЗА
АЛЬДЕГИДДЕГИДРОГЕНАЗА

Доп.точки доступа:
Nagy, I.; Schoofs, G.; Vanderleyden, J.; De, Mot R.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.04-04В3.014

Wang, Ying-Jun.
Изучение изменений редокс-спектров цитохромов в хлоропластах [Text] / Ying-Jun Wang, Ji-Yu Ye // Zhiwu shenglixue tongxun = Plant Physiol. Commun. - 1994. - Vol. 30, N 3. - С. 178-182 . - ISSN 0412-0922

ГРНТИ	34.31.17

ВИНИТИ 341.31.17.21
Рубрики: ХЛОРОПЛАСТЫ
ЦИТОХРОМЫ
СПЕКТРЫ

Доп.точки доступа:
Ye, Ji-Yu

18.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.04-04Н1.111

Yang, Chung S.
Cytochrome Р-450 enzymes as targets for chemoprevention against chemical carcinogenesis and toxicity: Opportunities and limitations [Text] / Chung S. Yang, Theresa J. Smith, Jun-Yan Hong // Cancer Res. - 1994. - Vol. 54, N 7. - 1982s-1986s . - ISSN 0008-5472
Перевод заглавия: Ферменты цитохрома P-450 как мишени для химического предотвращения химического канцерогенеза и токсичности; возможности и ограничения
Аннотация: Обзор. Анализируется механизм антиканцерогенного эффекта диаллилсульфида (ДАС) и его метаболитов (аналогов). ДАС через систему цитохрома Р-450 (Р450) оказывает влияние на активацию канцерогенов, при этом регистрируется изменение содержания Р450 и его активности. Уровень Р-450 регулируется посредством ДАС на транскрипциональном уровне. ДАС окисляется в системе Р-450 до диаллилсульфоксида (ДАСО) и затем до ДАСО[2], к-рый является конкурентным ингибитором Р450 2Е1, катализирующим активацию канцерогенов до активных метаболитов, связывающихся с ДНК. Возможно, что ДАС активирует ферменты фазы II, детоксицирующие активированные метаболиты канцерогена. Показано, что ДАС ингибирует активности липооксигеназы и орнитиндекарбоксилазы. Рассматривается ингибирующий эффект другого типа изотиоцианатов, флавоноидов с карбоксильной группой, таких как кверцетин, нарингенин и физетин, на активацию канцерогенов и канцерогенез через систему Р450. США, Lab. Cancer Res., College of Pharmacy, Rutgers Univ., Piscataway, New Jersey 08855. Библ. 56.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.02.33
Рубрики: КАНЦЕРОГЕНЕЗ ХИМИЧЕСКИЙ
АНТИКАНЦЕРОГЕНЫ
ДИАЛЛИЛСУЛЬФИД
ИЗОТИОЦИАНАТЫ
ФЕРМЕНТЫ-МИШЕНИ
ЦИТОХРОМЫ Р450
ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫЕ ЖИВОТНЫЕ

Доп.точки доступа:
Smith, Theresa J.; Hong, Jun-Yan

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.05-04Б2.023

The cytochromes associated with the cytoplasmic membrane in Chlorobium limicola f. thiosculfatophilum [Text] / Delphine Albony [et al.] // 8th Int. Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1994. - S. l., 1994. - P168
Перевод заглавия: Цитохромы, связанные с цитоплазматической мембраной у Chlorobium limicola f. thiosulfatophilum
Аннотация: В препаратах мембран Chlorobium limicola f. thiosulfatophilum, освобожденных от хлоросом и полученных в присутствии ингибиторов протеаз, обнаружили 3 цитохрома (Цит). Три преобладающих фракции, окрашиваемые на гем, выявляли в результате цветной р-ции с TMBZ. Moлекулы Цит имели мол. массы 18, 24 и 32 кД. Последний Цит обнаруживался и в растворимой белковой фракции после окрашивания TMBZ. Несмотря на то, что полученные препараты Цит содержали примеси белка FMO базальной пластины, с помощью гель-фильтрации и анионной ионообменной хроматографии в буферах, позволяющих поддерживать умеренно низкий окислительновосстановительный потенциал, удалось получать фракции Цит, дающие возможность снять их предварительные спектроскопические и биофизические показатели. Франция, Sect. de Biophys. des Proteines et des Membranes DBCM/CEA, F-91191 Gif-sur-Yvette.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.07.09
Рубрики: ЦИТОХРОМЫ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ МЕМБРАНА
CHLOROBIUM LIMICOLA (BACT.)
F. THIOSULFATOPHILUM

Доп.точки доступа:
Albony, Delphine; Feiler, Ute; Sturgis, James; Nitscke, Wolfgang; Robert, Bruno

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.05-04Б2.027

Cusanovich, M. A.
Interaction of cytochrone c2 with the photosynthetic reaction center as explored by mutagenesis [Text] / M. A. Cusanovich // 8th Int. Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1194. - S. l., 1994. - P167
Перевод заглавия: Взаимодействие цитохрома c[2] с фотосинтетическим реакционным центром по данным мутагенеза (у пурпурных бактерий)
Аннотация: На наружной поверхности молекулы цитохрома (Цит) c[2] Rhodobacter capsulatus расположено около 11 положительно заряженных и 2 отрицательно заряженных остатков в той ее части, где край гема выходит на поверхность и доступен действию растворителя. Вероятно, в этом месте Цит c[2] взаимодействует с фотосинтетическим реакционным центром. Получили 6 обратных мутаций, затрагивающих эту область молекулы Цит c[2] и изменяющих заряд остатка, с целью определить их действие на кинетику переноса электронов на фотосинтетический реакционный центр Rhodobacter sphaeroides. Все изученные мутировавшие остатки оказывали влияние на взаимодействие Цит c[2] с реакционным центром, но ни один из них не был абсолютно необходим. Ряд остатков был более важен, чем другие, что позволило очертить взаимодействующий домен Цит c[2]. Ряд мутаций не сказывался на изменении электростатических взаимодействий, влияющих на устойчивость белка и окислительно-восстановительный потенциал. США, Dep. of Biochem., Univ. of Arizona, Tuscon, AZ 85721.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07
Рубрики: ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМ С2
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ПОЛУЧЕНИЕ МУТАЦИЙ
ПЕРЕНОС ЭЛЕКТРОНОВ
РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)
RHODOBACTER SPHAEROIDES (BACT.)

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска