СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ЦИТОХРОМС<.>)

Общее количество найденных документов : 5
Показаны документы с 1 по 5

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 96.01-04Т2.250

Evans, Patricia J.
Promotion of oxidative damage to arachidonic acid and 'альфа'[1]-antiproteinase by anti-inflammatory drugs in the presence of the haem proteins myoglobin and cytochrome C [Text] / Patricia J. Evans, Dola Akanmu, Barry Halliwell // Biochem. Pharmacol. - 1994. - Vol. 48, N 12. - P2173-2179 . - ISSN 0006-2952
Перевод заглавия: Противовоспалительные средства способствуют окислительной [инактивации] арахидоновой кислоты и 'альфа'[1]-антипротеиназы в присутствии гемопротеинов цитохрома c и миоглобина
Аннотация: A mixture of myoglobin and hydrogen peroxide (H[2]O[2]) causes peroxidation of arachidonic acid. This peroxidation is greatly accelerated by adding phenylbutazone, which is effective even in the absence of H[2]O[2]. A wide range of other drugs was examined for their ability to exert similar prooxidant effects. We found that meclofenamic acid and flufenamic acid stimulated myoglobin-dependent lipid peroxidation, but only in the presence of H[2]O[2]. Ascorbic acid inhibited peroxidation both in the presence and in the absence of these drugs. Phenylbutazone, meclofenamic acid and flufenamic acid could also cause damage to proteins (as measured by inactivation of 'альфа'[1]-antiproteinase) in the presence of myoglobin and H[2]O[2]. The mitochondrial protein cytochrome c can also stimulate lipid peroxidation in the presence of H[2]O[2]. Phenylbutazone and meclofenamic acid, but not flufenamic acid, enhanced the peroxidation, which was again inhibited by ascorbic acid. However, only phenylbutazone caused inactivation of 'альфа'[1]-antiproteinase in the presence of cytochrome c and H[2]O[2]. Since respiring mitochondria generate superoxide radicals and H[2]O[2], catalysis of lipid peroxidation and of the formation of drug-derived radicals by cytochrome c could be a mechanism contributing to mitochondrial damage by drugs. Великобритания, Univ. of London King's College, London SW364X. Библ. 21

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.79
Рубрики: ПРОТИВОВОСПАЛИТЕЛЬНЫЕ СРЕДСТВА
КИСЛОТА МЕКЛОФЕНАМОВАЯ
КИСЛОТА ФЛУФЕНАМОВАЯ
ПЕРЕКИСНОЕ ОКИСЛЕНИЕ ЛИПИДОВ
ЦИТОХРОМС
МИОГЛОБИН
СВОБОДНЫЕ РАДИКАЛЫ

Доп.точки доступа:
Akanmu, Dola; Halliwell, Barry

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 08.02-04Б2.154

Recombinant cytochromes c biogenesis systems I and II and analysis of haem delivery pathways in Escherichia coli [Text] / Robetr E. Feissner [et al.] // Mol. Microbiol. - 2006. - Vol. 60, N 3. - P563-577 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Системы I и II биогенезиса рекомбинантных цитохромов c и анализ путей освобождения гема в Escherichia coli
Аннотация: Генетический анализ показал, что пути системы II биогенезиса цитохрома c-типа в Bordetella pertussis требует, по крайней мере, четырех белков биогенезиса (CcsB, CcsB, DcsbD и CcsX). В данной работе делетировали восемь генов (ccmA-H), связанных с системой I. Используя цитохром C4 B. pertussis как репортер для сборки цитохромов C, показали, что единственный сшитый с ccBA полипептид может замещать функцию восьми генов системы I в E. coli. Таким образом, мембранный комплекс CcsB и CcsB системы II обладает функциями освобождения гема и лигирования периплазматического цитохромного c-гема. Используя рекомбинантную систему I и II под контролем IPTG, начали изучать возможности и характеристики каждой системы в том же организме (E. coli). Ингибитор феррохелатазы N-метилпротопорфирин использовали для модулирования уровней гема in vivo и показали, что система I использует эндогенный гем на более низких уровнях, чем система II. В то время как система I ковалентно связывает чаперон гема (голо-CcmE), в системе II не обнаружили ковалентных интермедиатов. Отсюда следует, что система I может использовать голо-CcmE как резервуар гема, а система II такой возможностью не обладает. США, Washington Univ., Dep. of Biol., Campus Box 1137, 1 Brookings Drive, St. Louis, MO 63130. Библ. 45

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМС
БИОГЕНЕЗ
ГЕМ
ОСВОБОЖДЕНИЕ
БЕЛОК
СИСТЕМЫ БИОГЕНЕЗА ЦИТОХРОМА C I, II
СТРУКТУРА
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Feissner, Robetr E.; Richard-Fogal, Cynthia L.; Frawley, Elaine R.; Loughman, Jennifer A.; Earley, Keith W.; Kranz, Robert G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 89.06-04И4.155

Peter, M. C.Subash
Oxidative metabolism in a teleost, Anabas testudineus Bloch: effect of thyroid hormones on hepatic enzyme activities [Text] / M. C.Subash Peter, Oommen V. Oommen // Gen. and Comp. Endocrinol. - 1989. - Vol. 73, N 1. - P96-107 . - ISSN 0016-6480
Перевод заглавия: Окислительный метаболизм у рыбы-ползуна Anabas testudineus Bloch: влияние гормонов щитовидной железы на активность печеночных ферментов
Аннотация: Определение активностей ферментов в печени самок рыбы-ползуна показало, что внутрибрюшинное введение L-тироксина (I) достоверно увеличивает активность цитохромс-оксидазы и 'альфа'-глицерофосфатдегидрогеназы и снижает активность глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы, цитозольной и митохондриальной малатдегидрогеназы и Mg{2}+-динитрофенол-зависимой АТФазы. Уровни лактатдегидрогеназы, сукцинатдегидрогеназы и каталазы в результате введения I не менялись. Ингибиторы синтеза белка (в т. ч. актиномицин D) подавляли активность ряда ферментов, не влияя на другие. Нек-рые ферменты стимулировались после инъекции хлорамфеникола. Одновременное введение актиномицина D или хлорамфеникола с I или 3,5,3'-трииод-L-тиронином предупреждало влияние тироидных гормонов на активность ферментов печени. Индия, Oommen O. V., Dept. Zool., Univ. Kerala, Kariavattom, Trivandrum 695 581. Ил. 8. Библ. 57.

ГРНТИ	34.33.33

ВИНИТИ 341.33.33.25.19.15
Рубрики: ПРЕСНОВОДНЫЕ РЫБЫ
ANABAS TESTUDINEUS (PISCES)
ПЕЧЕНЬ
ФЕРМЕНТЫ
ЦИТОХРОМС-ОКСИДАЗА
ГЛИЦЕРОФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА*'АЛЬФА'
ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА
МАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА
MG{2}+ДИНИТРОФЕНОЛ-ЗАВИСИМАЯ АТФАЗА
ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА
СУКЦИНАТДЕГИДРОГЕНАЗА
КАТАЛАЗА
АКТИВНОСТЬ
ХЛОРАМФЕНИКОЛ
АКТИНОМИЦИН D
ЩИТОВИДНАЯ ЖЕЛЕЗА
ГОРМОНЫ

Доп.точки доступа:
Oommen, Oommen V.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI36) 92.05-04А4.044

Влияние 'гамма'-радиации на структуру и функцию оболочки ядер клеток печени беременных крыс и их плодов [Текст] : докл. Всес. совещ. "Клеточ. механизмы адапт.", Чернигов, 22-24 апр., 1991 / А. К. Мирахмедов [и др.] // Цитология. - 1991. - Т. 33, N 5. - С. 115 . - ISSN 0041-3771
Аннотация: Беременных крыс подвергали однократному 'гамма'-облучению ({6}{0}Co, мощность дозы 2,33 Р/с) в дозах 1 и 2 Гр на 3, 13 и 17-е сут беременности. В ядрах клеток печени облученных беременных крыс и эмбрионов резко возрастало содержание продуктов перекисного окисления липидов и снижалась активность таких ферментов, как цитохром-с-оксидаза, НАД*Н-цитохром-с-редуктаза, АТФаза и РНКаза. При облучении в дозе 2 Гр эти изменения были более выражены, чем при облучении в дозе 1 Гр. Наиболее сильное снижение активности ферментов в ядрах клеток печени эмбрионов наблюдалось в период органогенеза (13-е сут беременности) и в плодный период эмбриогенеза (17-е сут). При электронно-микроскопич. исследовании обнаружены инвагинации оболочки многих ядер клеток печени облученных беременных крыс и их эмбрионов.

ГРНТИ	34.49.21

ВИНИТИ 341.49.21.11.17.45
Рубрики: ЯДРО
ПЕЧЕНЬ
КЛЕТОЧНЫЕ МЕМБРАНЫ
ЯДЕРНАЯ МЕМБРАНА
МОРФОЛОГИЯ
ФЕРМЕНТЫ
ЦИТОХРОМ-С-ОКСИДАЗА
НАДН-ЦИТОХРОМС-РЕДУКТАЗА
ЛИПИДЫ
ПЕРЕКИСНОЕ ОКИСЛЕНИЕ
ПЛОД
БЕРЕМЕННЫЕ КРЫСЫ
ВНУТРИУТРОБНОЕ ОБЛУЧЕНИЕ
ГАММА-ИЗЛУЧЕНИЕ
ЖИВОТНЫЕ

Доп.точки доступа:
Мирахмедов, А.К.; Мирхамидова, П.; Шамсутдинова, Г.Т.; Филатова, Л.С.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 94.10-04В3.082

Emmermann, Michael.
The cytochrome c reductase integrated processing peptidase from potato mitochondria belongs to a new class of metalloendoproteases [Text] / Michael Emmermann, Udo Klaus Schmitz // Plant Klaus Physiol. - 1993. - Vol. 103, N 2. - P615-620 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Процессирующая пептидаза, составляющая часть цитохром-с-редуктазного комплекса, из митохондрий картофеля принадлежит к новому классу металлоэндопротеаз
Аннотация: Показано, что в картофеле митохондриальная процессирующая пептидаза, к-рая удаляет N-концевые сигнальные последовательности у белков, импортируемых в митохондрии, является частью дыхательного белкового комплекса. С помощью биохимических методов не удалось отделить цитохром-с-оксидоредуктазную функцию от функции процессирующей протеазы. Однако, ингибирование электронного потока антимицином А или миксотиазолом не влияло на процессирующую активность. Интеграция в олигомерный белковый комплекс приводила к появлению уникальных свойств у процессирующего фермента. Он был полностью активен при высоком рН и в присутствии высокой конц-ии соли. Он не нуждался в добавлении ионов металлов, но ингибировался ЭДТА и 1,10-фенантролином. Другие протеазные ингибиторы не влияли на процессирующую активность. Считают, что митохондриальная процессирующая протеаза картофеля не принадлежит к термолизиновому надсемейству металлопротеиназ, но может быть членом нового класса металлоэндопротеаз. Германия, Inst. fur Genbiologische Forchung Berlin GmbH, Ihnestrasse 63, 14195 Berlin. Библ. 33.

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: ПЕПТИДАЗЫ
СВОЙСТВА
ЦИТОХРОМС-РЕДУКТАЗА
КАРТОФЕЛЬ

Доп.точки доступа:
Schmitz, Udo Klaus

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска