Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ХИНОЛОКСИДАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 16
Показаны документы с 1 по 16
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.03-04Б2.096

   
    The heme-copper oxidase family consists of three distinct types of terminal oxidases and is related to nitric oxide reductase [Text] / der Oost John van [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1994. - Vol. 121, N 1. - P1-10 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Семейство гемово-медных оксидаз состоит из трех отдельных типов терминальных оксидаз и родственно редуктазе окиси азота
Аннотация: Обзор. За последнее время описано множество прокариотических терминальных оксидаз. Биохимический анализ выявил различия, касающиеся их субъединичного состава и природы физиологического субстрата, к-рым может служить цитохром C или хинол. При сравнении аминокислотных последовательностей установлено, что цитохром C-оксидаза aa[3]-типа и хинолоксидаза bo[3]-типа являются вариантами одной и той же гемово-медной оксидазы. Третьим членом этого семейства является недавно обнаруженная цитохром c-оксидаза cbb[3]-типа. Все эти мембранные ферменты выполняют функцию протонных помп. Сообщается, что редуктаза окиси азота (цитохром bc-типа), участвующая в денитрификации, по многим важным свойствам близка к терминальным оксидазам. Обсуждаются структурные, функциональные и эволюционные взаимосвязи между этими ферментами. Нидерланды, Dep. Molecul. and Cell. Biol., Bio Centrum Amsterdam, Vrije Univ., 1087, NL-1081 HV Amsterdam. Библ. 34.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ОКСИДАЗЫ
ГЕМОВО-МЕДНЫЕ ОКСИДАЗЫ
ТЕРМИНАЛЬНЫЕ ОКСИДАЗЫ
ВАРИАНТЫ
МЕМБРАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ФУНКЦИИ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 34
ЦИТОХРОМ С-ОКСИДАЗА
ХИНОЛОКСИДАЗА

Доп.точки доступа:
van, der Oost John; de, Boer Anthonius P.N.; de, Gier Jan-Willem L.; Zumft, Walter G.; Stouthamer, Adriaan H.; van, Spanning Rob J.M.
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.71

   
    Generation of proton-motive force by an archaeal terminal quinol oxidase from Sulfolobus acidocaldarius [Text] / Michael Gleissner [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 224, N 3. - P983-990 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Генерация протондвижущей силы архебактериальной терминальной хинолоксидазой из Sulfolobus acidocaldarius
Аннотация: Выделяли терминальную холиноксидазу типа цитохрома aa[3] из экстремальной термоацидофильной архебактерии S. acidocaldarius и проводили функциональную реконструкцию фермента в липосомах. Показано, что фермент окислял различные хинолы и проявлял наивысшую активность с хинолами - физиологическими субстратами S. acidocaldarius. Обнаружено, что реконструированный фермент при т-ре выше 50'ГРАДУС'С более активен с липидами из архебактерий, чем с липидами Escherichia coli при использовании электрон-донорной системы аскорбата и N,N,N',N'-тетраметил-п-фенилендиамина. Указывается, что благодаря низкой проницаемости протонов через липидный слой при реконструкции фермента в липосомах, вероятно, образуется трансмембранный потенциал и трансмембранный градиент pH при т-ре до 70'ГРАДУС'С. Авторы заключают, что успешная реконструкция хинолоксидазы из Sulfolobus позволяет отнести ее к ключевым ферментам в дыхательной системе этой гипертермофильной архебактерии. Германия, Inst. Biochem. Med. Univ. Lubeck, Библ. 34
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29
Рубрики: ХИНОЛОКСИДАЗА
ЦИТОХРОМ AA[3]
РЕКОНСТРУКЦИЯ
ЛИПОСОМЫ
ТРАНСМЕМБРАННЫЙ ПОТЕНЦИАЛ
ДЫХАНИЕ
SULFOLOBUS ACIDOCALDARIUS

Доп.точки доступа:
Gleissner, Michael; Elferink, Marieke G.L.; Driessen, Arnold J.M.; Konings, Wil N.; Anemuller, Stefan; Schafer, Gunter
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 96.12-04Б4.113

    D'mello, Rita.
    The cytochrome bd quinol oxidase in Escherichia coli has an extremely high oxygen affinity and two oxygen-binding haems: Implications for regulation of activity in vivo by oxygen inhibition [Text] / Rita D'mello, Susan Hill, Robert K. Poole // Microbiology. - 1996. - Vol. 142, N 4. - P755-763 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Цитохром bd-хинолоксидаза у Escherichia coli имеет крайне высокое сродство к кислороду и двум кислород-связывающим гемам: участие в регуляции активности in vivo путем ингибирования окисления
Аннотация: Цитохром bd-оксидаза дыхательной цепи Escherichia coli и многих других бактерий. Она содержит цитохромы b 558' b 595 и d как окислительно-восстановительные центры. Она неродственна семейству Cu-гемовых терминальных оксидаз. Дыхательный коэффициент достигает максимальных величин при конц-иях кислорода 25-50 нМ. Кинетика этого процесса является сложной и ингибируется избытком субстрата (т. е. кислорода). Ил. 5. Табл. 1. Библ. 57
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ЦИТОХРОМ BD-ХИНОЛОКСИДАЗА
ОКИСЛЕНИЕ
ИНГИБИРОВАНИЕ
КИНЕТИКА

Доп.точки доступа:
Hill, Susan; Poole, Robert K.
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.03-04Б2.142

    Hill, Bruce C.
    The room temperature reaction of carbon monoxide and oxygen with the cytochrome bd quinol oxidase from Escherichia coli [Text] / Bruce C. Hill, John J. Hill, Robert B. Gennis // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 50. - P15110-15115 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Реакция при комнатной температуре монооксида углерода и кислорода с цитохром-bd-хинолоксидазой из Escherichia coli
Аннотация: При росте в условиях ограничения по O[2] клетки Escherichia coli экспрессируют цитохром-bd-хинолоксидазу, к-рая имеет необычно высокое сродство с O[2]. Исследована р-ция цитохрома bd с CO и O[2]. Восстановленный фермент формирует фоточувствительный комплекс ферроцитохром-d-CO и CO рекомбинирует с восстановленным ферментом. При р-ции комплекса фермент-CO с O[2] освобождается CO со скоростью 1,6 с{-1}. Поглощение при 645 нм сначала увеличивается со скоростью, к-рая зависит от конц-ии O[2], со значением 2*10{9} М{-1}с{-1}. 2-ая фаза приводит к уменьшению поглощения при 645 нм и увеличению поглощения при 680 нм. Скорость 2-го процесса независима от O[2] при конц-ии выше 50 мкМ и достигает лимита первого порядка, равного 10{4} с{-1}. Предложена модель р-ции цитохром-bd-хинолоксидазы с O[2]. Канада, Dep. Biochem., Queen's Univ., Kingston, Ontario K7L 3N6. Библ. 22
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦИТОХРОМ-BD-ХИНОЛОКСИДАЗА
МОНООКСИД УГЛЕРОДА
КИСЛОРОД
РЕАКЦИЯ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Hill, John J.; Gennis, Robert B.
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.05-04Б3.74

    Simpson, Helen.
    The terminal oxidase in the marine bacterium Pseudomonas nautica 617 [Text] / Helen Simpson, Michel Denis, Francesco Malatesta // Biosci. Repts. - 1997. - Vol. 17, N 3. - P343-346 . - ISSN 0144-8463
Перевод заглавия: Терминальная оксидаза морской бактерии Pseudomonas nautica 617
Аннотация: Описаны молекулярные свойства новой мембранной хинолоксидазы морской бактерии Pseudomonas nautica 617. По данным ЭПР, белок содержит два гема типа b (на 1 молекулу белка), к-рые невозможно различить оптической спектроскопией и электрохимическими методами. Несмотря на то, что дыхание нечувствительно к цианиду, оно не ингибируется СО, и восстановление кислорода происходит по пути полувосстановления с образованием H[2]O[2]. Следовательно, терминальная оксидаза представляет собой уникальный пример среди большого семейства терминальных оксидаз, известных на сегодняшний день. Италия, F. Malatesta, Dip. di Biol. di Base ed Applicata, Univ. di L'Aquila. Библ. 18
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: PSEUDOMONAS NAUTICA (BACT.)
ШТАММ 617
ТЕРМИНАЛЬНАЯ ОКСИДАЗА
МЕМБРАННАЯ ХИНОЛОКСИДАЗА
ГЕМ ТИПА B
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Denis, Michel; Malatesta, Francesco
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.07-04Б2.114

    Simpson, Helen.
    The terminal oxidase in the marine bacterium Pseudomonas nautica 617 [Text] / Helen Simpson, Michel Denis, Francesco Malatesta // Biosci. Repts. - 1997. - Vol. 17, N 3. - P343-346 . - ISSN 0144-8463
Перевод заглавия: Терминальная оксидаза морской бактерии Pseudomonas nautica 617
Аннотация: Описаны молекулярные свойства новой мембранной хинолоксидазы морской бактерии Pseudomonas nautica 617. По данным ЭПР, белок содержит два гема типа b (на 1 молекулу белка), к-рые невозможно различить оптической спектроскопией и электрохимическими методами. Несмотря на то, что дыхание нечувствительно к цианиду, оно не ингибируется СО, и восстановление кислорода происходит по пути полувосстановления с образованием H[2]O[2]. Следовательно, терминальная оксидаза представляет собой уникальный пример среди большого семейства терминальных оксидаз, известных на сегодняшний день. Италия, F. Malatesta, Dip. di Biol. di Base ed Applicata, Univ. di L'Aquila. Библ. 18
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: PSEUDOMONAS NAUTICA (BACT.)
ШТАММ 617
ТЕРМИНАЛЬНАЯ ОКСИДАЗА
МЕМБРАННАЯ ХИНОЛОКСИДАЗА
ГЕМ ТИПА B
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Denis, Michel; Malatesta, Francesco
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.08-04Б2.69

    Bertsova, Yulia V.
    Generation of protonic potential by the bd-type quinol oxidase of Azotobacter vinelandii [Text] / Yulia V. Bertsova, Alexander V. Bogachev, Vladimir P. Skulachev // FEBS Lett. - 1997. - Vol. 414, N 1. - P369-372 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Генерация протонного потенциала хинолоксидазой bd-типа Azotobacter vinelandii
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПРОТОННЫЙ ПОТЕНЦИАЛ
ГЕНЕРАЦИЯ
ХИНОЛОКСИДАЗА

Доп.точки доступа:
Bogachev, Alexander V.; Skulachev, Vladimir P.
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 99.11-04Б4.74

   
    Effects of site-directed mutagenesis of protolytic residues in subunit I of Bacillus subtilis aa[3]-600 quinol oxidase. Role of lysine 304 in proton translocation [Text] / Gaetano Villani [et al.] // Biochemistry. - 1999. - Vol. 38, N 8. - P2287-2294 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Эффекты сайт-адресованного мутагенеза протолитических остатков в субъединице I хинолоксидазы aa[3]-600 Bacillus subtilis: роль лизина-304 в транслокации протонов
Аннотация: Исследовали функциональные последствия сайт-адресованного мутагенеза с заменами протолитических остатков на гидрофобные в субъединице I aa[3]-600-хинолоксидазы (ХО) B. subtilis. Идентифицированы 2 мутации (Y284F и K304L), нарушающие биоэнергетические функции этого микроорганизма. Мутация Y284F подавляет электрон-транспортную активность ХО и нарушает ее взаимодействие с CO и с H[2]H[2], т. е. вызывает деструкцию двухъядерного домена ХО. Мутация K304L не нарушает этих функций ХО, но блокирует активность ХО как протонного насоса. Сделан вывод, что остаток K304 консервативен для всех гем-медь-оксидаз и необходим для протон-транслоцирующей активности этих ферментов. Италия, Inst. Med. Biochem., Chem., Univ., Bari. Библ. 45
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.07.21
Рубрики: ХИНОЛОКСИДАЗА AA[3]-600
СУБЪЕДИНИЦА I
РОЛЬ LYS-304
ПЕРЕНОС ПРОТОНОВ
МУТАЦИИ
ВЛИЯНИЕ
BACILLUS SUBTILIS

Доп.точки доступа:
Villani, Gaetano; Capitanio, Nazzareno; Bizzoca, antonella; Palese, Luigi L.; Carlino, Valeria; Tattoli, Maria; Glaser, Philippe; Danchin, Antoine; Papa, Sergio
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.10-04Б2.43

   
    Properties and pressure regulation of quinol oxidase from Shewanella violacea strain DSS12 [Text] / C. Kato [et al.] // Abstr. 99th Gen. Meet. Amer. Soc. Microbiol., Chicago, Ill., May 30-June 3, 1999. - Washington (D.C.), 1999. - P384
Перевод заглавия: Свойства хинолоксидазы из Shewanella violaceae, штамм DSS12, и его регуляция давлением
Аннотация: Из клеток умеренно барофильной бактерии Shewanella violaceae выделяли препарат частично очищенной конечной оксидазы, хинолоксидазы (I). Очистка I включала ионобменную хроматографию (на DEAE-Toyopear 1), гидрофобную хроматографию (на биогеле-гидроксиапатите) и гель-фильтрацию (на сефакриле S-200). I была активна в отношении N,N,N,N-тетраметил-p-фенилендиамина (ТМФДH[2]), а также в отношении синтетического аналога убихинола-2. Дифференциальная спектроскопия молекулы I (восстановленное состояние против окисленного) выявила присутствие протогема и цитохромов типа с 'альфа'-пиками при 561 и 551 нм соответственно. С СО и CN{*} взаимодействовал лишь протогем. Спектры в состоянии связывания лиганда подтвердили высокое сродство I-комплекса к СО и CN{*}. Мембранный препарат, полученный от бактерии, выращенной при давлении в 50 МПа, обнаруживал высокое содержание I по сравнению с мембраной клеток, выращенных в условиях давления в 0,1 МПа. Был клонирован и секвенирован ген, кодирующий I. Показано, что экспрессия I регулируется положительно на уровне транскрипции. Полученный результат хорошо сочетается с данными по экспрессии белка I. Япония, Japan Marine Sci. & Technol. Center, Yokosuka
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ХИНОЛОКСИДАЗА
СВОЙСТВА
ПРОТОГЕМ
ЦИТОХРОМ C
ГЕН
ГЕН, КОДИРУЮЩИЙ ХИНОЛОКСИДАЗУ
КЛОНИРОВАНИЕ
SHEWANELLA VIOLACEAE
ШТАММ DSS12

Доп.точки доступа:
Kato, C.; Qureshi, M.H.; Yamada, M.; Nakasone, K.; Horikoshi, K.
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.10-04Б3.62

   
    Properties and pressure regulation of quinol oxidase from Shewanella violacea strain DSS12 [Text] / C. Kato [et al.] // Abstr. 99th Gen. Meet. Amer. Soc. Microbiol., Chicago, Ill., May 30-June 3, 1999. - Washington (D.C.), 1999. - P384
Перевод заглавия: Свойства хинолоксидазы из Shewanella violaceae, штамм DSS12, и его регуляция давлением
Аннотация: Из клеток умеренно барофильной бактерии Shewanella violaceae выделяли препарат частично очищенной конечной оксидазы, хинолоксидазы (I). Очистка I включала ионобменную хроматографию (на DEAE-Toyopear 1), гидрофобную хроматографию (на биогеле-гидроксиапатите) и гель-фильтрацию (на сефакриле S-200). I была активна в отношении N,N,N,N-тетраметил-p-фенилендиамина (ТМФДH[2]), а также в отношении синтетического аналога убихинола-2. Дифференциальная спектроскопия молекулы I (восстановленное состояние против окисленного) выявила присутствие протогема и цитохромов типа с 'альфа'-пиками при 561 и 551 нм соответственно. С СО и CN{*} взаимодействовал лишь протогем. Спектры в состоянии связывания лиганда подтвердили высокое сродство I-комплекса к СО и CN{*}. Мембранный препарат, полученный от бактерии, выращенной при давлении в 50 МПа, обнаруживал высокое содержание I по сравнению с мембраной клеток, выращенных в условиях давления в 0,1 МПа. Был клонирован и секвенирован ген, кодирующий I. Показано, что экспрессия I регулируется положительно на уровне транскрипции. Полученный результат хорошо сочетается с данными по экспрессии белка I. Япония, Japan Marine Sci. & Technol. Center, Yokosuka
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ХИНОЛОКСИДАЗА
СВОЙСТВА
ПРОТОГЕМ
ЦИТОХРОМ C
ГЕН
ГЕН, КОДИРУЮЩИЙ ХИНОЛОКСИДАЗУ
КЛОНИРОВАНИЕ
SHEWANELLA VIOLACEAE
ШТАММ DSS12

Доп.точки доступа:
Kato, C.; Qureshi, M.H.; Yamada, M.; Nakasone, K.; Horikoshi, K.
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.05-04Б2.33

   
    Dynamics of the binuclear center of the quinol from Acidianus ambivalens [Text] / Anna Aagaard [et al.] // Biochemistry. - 1999. - Vol. 38, N 31. - P10032-10041 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Динамика биядерного центра хинолоксидазы из Acidianus ambivalens
Аннотация: Исследованы кинетика и термодинамика связывания CO с полностью восстановленной хинолоксидазой (цитохромом aa[3]) из гипертермофильной архебактерии Acidianus ambivalens. После фотолиза CO от гема a[3] комплекс восстанавливается с константой скорости около 3 с{-1}. Показано, что скорость рекомбинации CO насыщается при высоких концентрациях CO, т. е. CO должен временно связываться с Cu[B] перед связыванием с гемом a[3]. С ферментом из A. ambivalens скорость достигает 50% максимальной скорости при 13 мкМ CO. После диссоциации CO обнаружено быстрое уменьшение поглощения с константой скорости 1,4*10{4} с{-1}. Константа равновесия для переноса CO от Cu[B] к гему a[3] в 10{4} раз меньше для фермента бактерии, чем для фермента КРС. Константа диссоциации комплекса гема a[3] и CO только в 10 раз больше для фермента бактерий, чем для фермента КРС. Результаты показывают, что хотя основной механизм связывания CO с биядерным центром сходен у ферментов бактерий и КРС, динамика образования комплекса гема и кармана у двух ферментов сильно различается. Швеция, Dep. Biochem. and Biophys., Goteborg Univ., Goteborg. Библ. 51
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ХИНОЛОКСИДАЗА
ПОЛНОСТЬЮ ВОССТАНОВЛЕННАЯ ФОРМА
БИЯДЕРНЫЙ ЦЕНТР
СВЯЗЫВАНИЕ CO
КИНЕТИКА
ТЕРМОДИНАМИКА
ACIDIANUS AMBIVALENS

Доп.точки доступа:
Aagaard, Anna; Gilderson, Gwen; Gomes, CLaudio M.; Teixeira, Miguel; Brzezinski, Peter
12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.10-04Б2.84

   
    Respiratory pathways of Rhodobacter sphaeroides 2.4.1{T}: Identification and characterization of genes encoding quinol oxidases [Text] / Nigel J. Mouncey [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 2000. - Vol. 192, N 2. - P205-210 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Дыхательные пути Rhodobacter sphaeroides 2.4.1{T}: идентификация и характеристика генов, кодирующих хинолоксидазы
Аннотация: Дыхание Rhodobacter sphaeroides 2.4.1{T} осуществляется через разветвленную дыхательную цепь, содержащую и цитохром-с-оксидазы, и хинолоксидазы. Охарактеризованы локализованные на хромосоме II гены 2 различных хинолоксидаз. Гены qoxBA кодируют предполагаемую гем-медь-хинолоксидазу, тогда как гены qxtAB кодируют хинолоксидазы, гомологи нечувствительной к цианиду оксидазы Pseudomonas aeruginosa. Мутации в этих оксидазах не имеют фенотипических проявлений. Штамм, содержащий мутацию qxtA, и мутантный комплекс цитохрома bc[1] не могли расти в аэробных условиях. Функции Qox оксидазы установить не удалось. США, Dep. Microbiol. Molec. Genet., Univ. Texas Hlth Scci. Ctr, Med. Sch., 6431 Fannin, Houston, TX 77030. Библ. 18
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: RHODOBACTER SPHAEROIDES 2.4.1{T} (BACT.)
ДЫХАТЕЛЬНЫЕ ПУТИ
ХИНОЛОКСИДАЗА
ГЕНЫ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Mouncey, Nigel J.; ak, Evgueni; Choudhary, Madhu; Oh, Jeong-Il; Kaplan, Samuel
13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 11.10-04Б2.53

   
    Biochemical and spectroscopic properties of cyanide-insensitive quinol oxidase from Gluconobacter oxydans [Text] / Tatsushi Mogi [et al.] // J. Biochem. - 2009. - Vol. 146, N 2. - P263-271 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Биохимические и спектроскопические свойства нечувствительной к цианиду хинолоксидазы из Gluconobacter oxydans
Аннотация: Исследование ферментативных свойств родственной цитохрому bd цианид-нечувствительной хинолоксидазы (CiOAB) из G. oxydans показало, что величина K[M] для убихинола-1 в качестве субстрата сравнима с K[M] цитохрома bd из E. coli, но оказалась более устойчивой к KCN и аналогичным хинону ингибиторам за исключением пиперицидина A. По данным спектроскопического анализа, установлено присутствие гемов b[595], d и D цитохрома bd в CIO AB в связанном с ферментом состоянии. Обсуждаются необычные спектроскопические и лиган-связывающие свойства CIOAB
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ХИНОЛОКСИДАЗЫ
ЦИАНИД-НЕЧУВСТВИТЕЛЬНАЯ ХИНОЛОКСИДАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ЦИТОХРОМ BD
ГЕМЫ B[595], D, D
GLUCONOBACTER OXYDANS

Доп.точки доступа:
Mogi, Tatsushi; Ano, Yoshitaka; Nakatsuka, Tomoko; Toyama, Hirohide; Muroi, Atsushi; Miyoshi, Hideto; Migita, Catharina T.; Ui, Hideaki; Shiomi, Kazuro; Omura, Satoshi; Kita, Kiyoshi; Matsushita, Kazunobu
14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 11.11-04Б3.36

   
    Biochemical and spectroscopic properties of cyanide-insensitive quinol oxidase from Gluconobacter oxydans [Text] / Tatsushi Mogi [et al.] // J. Biochem. - 2009. - Vol. 146, N 2. - P263-271 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Биохимические и спектроскопические свойства нечувствительной к цианиду хинолоксидазы из Gluconobacter oxydans
Аннотация: Исследование ферментативных свойств родственной цитохрому bd цианид-нечувствительной хинолоксидазы (CiOAB) из G. oxydans показало, что величина K[M] для убихинола-1 в качестве субстрата сравнима с K[M] цитохрома bd из E. coli, но оказалась более устойчивой к KCN и аналогичным хинону ингибиторам за исключением пиперицидина A. По данным спектроскопического анализа, установлено присутствие гемов b[595], d и D цитохрома bd в CIO AB в связанном с ферментом состоянии. Обсуждаются необычные спектроскопические и лиган-связывающие свойства CIOAB
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ХИНОЛОКСИДАЗЫ
ЦИАНИД-НЕЧУВСТВИТЕЛЬНАЯ ХИНОЛОКСИДАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ЦИТОХРОМ BD
ГЕМЫ B[595], D, D
GLUCONOBACTER OXYDANS

Доп.точки доступа:
Mogi, Tatsushi; Ano, Yoshitaka; Nakatsuka, Tomoko; Toyama, Hirohide; Muroi, Atsushi; Miyoshi, Hideto; Migita, Catharina T.; Ui, Hideaki; Shiomi, Kazuro; Omura, Satoshi; Kita, Kiyoshi; Matsushita, Kazunobu
15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.03-04Б2.271

   
    Heme-copper and heme-heme interactions in the cytochrome bo-containing quinol oxidase of Escherichia coli [Text] / John C. Salerno [et al.] // J. Biol. Chem. - 1990. - Vol. 265, N 8. - P4364-4368 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Взаимодействия гем-Cu и гем-гем в цитохром bo-содержащей хинолоксидазе Escherichia coli
Аннотация: ЭПР-спектроскопией мембран Eecherichia coli шт. RG145 со сверхпродукцией ферментного комплекса цитохром (Ц) bo-содержащей хинолоксидазы (I) обнаружены сигналы низко- и высокоспиновых гемов b-типа, однако, Cu, являющаяся компонентом I, ЭПР не обнаруживается. Высокоспиновый сигнал I от Ц о при потенциометрическом титровании имеет вид колоколообразной кривой, низкопотенциальная часть к-рой бифазная (E[м][7]'ПРИБЛ='180 и 280 мВ) и соответствует окислительно-восстановительному переходу Ц, а высокопотенциальная часть однофазная (E[м][7] 'ПРИБЛ='370 мВ), возможно, обусловлена окислительно-восстановительным переходом Cu[0] (II)-центра, тесно сопряженного с гемом, возможно, Ц o. Др. доказательство сопряжения высокоспиннового Ц o с Cu(II) получено из рез-тов опытов с Cu-дефецитными мембранами. Взаимодействие гем-гем в Ц o обнаружено по изменениям в окисленной (ЭПР) и восстановленной (оптическая спектроскопия) формах Ц b, когда Ц o подвергается окислительно-восстановительным изменениям. Отмечено сходство I с Ц aa[3]-системой млекопитающих. Библ. 28. Великобритания, Dep. of Biochemistry and Microbiol., Univ. of St. Andrews, St. Andrews, KY16 9AL.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ХИНОЛОКСИДАЗА
ЦИТОХРОМ BO-СОДЕРЖАЩАЯ ХИНОЛОКСИДАЗА
CU
ГЕМ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ЦИТОХРОМЫ

Доп.точки доступа:
Salerno, John C.; Bolgiano, Barbara; Poole, Robert K.; Gennis, Robert B.; Ingledew, W.John
16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 94.10-04Б2.033

   
    A cytochrome aa[3]-type quinol oxidase from Desulfurolobus ambivalens, the most acidophilic archaeon [Text] / S. Anemuller [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1994. - Vol. 117, N 3. - P275-280 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Хинолоксидаза цитохрома типа aa[3] из [клеток] Desulfurolobus ambivalens, самого ацидофильного архея
Аннотация: Изучали биоэнергетич. систему экстремально термоацидофильного архея - Desulfurolobus ambivalens DSM 3772 - облигатного хемолитоавтотрофа, растущего при 80'ГРАДУС' С и при рН 2,5 в режиме окисления серы кислородом с образованием серной к-ты или путем анаэробного восстановления серы водородом с образованием H[2]S. В аэробных условиях мембраны D. ambivalens содержали хинолоксидазу цитохрома типа аа[3] (I) в качестве доминирующего гемопротеина. Частично очищенная I состояла из трех полипептидных субъединиц с массами 20, 27 и 40 кД и содержала две молекулы гема А и один атом меди. СО-дифференциальная спектроскопия I показала, что один из остатков гема - это гем а[3]-центра. По данным ЭПР-спектроскопии, молекула I содержит низкоспиновый и высокоспиновый гемы. Окислительно-восстановительное титрование выявило присутствие двух восстановительных процессов с кажущимися величинами потенциалов +235 и +330 мВ. I не мог окислять восстановленный цитохром с, но мог скорее служить оксидазой хинона Caldarielle. Благодаря своему очень простому строению клетки D. ambivalens представляются хорошим объектом на изучение соотношения структуры и функции цитохрома аа[3] как составной части мембраны. Библ. 15. Германия, Inst. fur Biochemie, Mediz. Univ. zu Lubeck, D-23538 Lubeck.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29 + 341.27.17.09.15
Рубрики: ХИНОЛОКСИДАЗЫ
ХИНОЛОКСИДАЗА ЦИТОХРОМА АА3
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ
МЕМБРАНЫ
DESULFUROLOBUS AMBIVALENS (BACT.)
ШТАММ DSM 3772

Доп.точки доступа:
Anemuller, S.; Schmidt, C.L.; Pacheo, I.; Schafer, G.; Teixeira, M.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)