СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ХИМЕРНЫЕ ФЕРМЕНТЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.04-04Б1.243

Rubinek, Tami.
Inhibition of reverse transcriptase of human immunoderficiency virus type 1 and chimeric enzymes of human immunodeficiency viruses types 1 and 2 by two novel non-nucleoside inhibitors [Text] / Tami Rubinek, James B. McMahon, Amnon Hizi // FEBS Lett. - 1994. - Vol. 350&(!&), N 2-3. - P299-303 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Ингибирование обратной транскриптазы вируса иммунодефицита человека типа 1 и химерных ферментов вирусов иммунодефицита человека типов 1 и 2 двумя новыми ненуклеозидными ингибиторами
Аннотация: We have studied the effects of two non-nucleoside reverse transcriptase inhibitors - nitrophenyl phenyl sulfone (NPPS) and a potent derivative of oxathiin carboxanilide (UC-38), on enzymatically active molecular chimeras composed of complementary segments of the reverse transcriptases (RTs) of HIV-1 and HIV-2. The substances inhibit only the DNA polymerase activity of HIV-1 RT with no effect on HIV-2 RT. The results suggest that there is a protein segment located between residues 158 and 190 that is critical for the inhibition by both compounds. However, there is probably a second segment that resides between residues 192 and 202, as in the case of NPPS, or residues 203 and 224, as in the case of UC-38, that is also crucial for the sensitivity of HIV-1 RT to both inhibitors. Израиль, Dep. of Cell Biol. and Histol., Sackler Sch. of Med., Tel Aviv Univ., Tel Aviv 69978. Ил. 3. Библ. 25

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.17
Рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ОБРАТНАЯ ТРАНСКРИПТАЗА
ХИМЕРНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
НЕНУКЛЕОЗИДНЫЕ ИНГИБИТОРЫ

Доп.точки доступа:
McMahon, James B.; Hizi, Amnon

РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 98.01-04Н3.112

Expression and characterization of a cytotoxic human-frog chimeric ribonuclease: Potential for cancer therapy [Text] / Dianne L. Newton [et al.] // Protein Eng. - 1997. - Vol. 10, N 4. - P463-470 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Экспрессия и характеристика цитотоксической химерной ("человек-лягушка") рибонуклеазы: перспективы для терапии рака
Аннотация: Онконазы - это цитотоксические РНКазы с противоопухолевыми свойствами. Получен полусинтетический ген, кодирующий полноразмерную химерную РНКазу с аминок-тными последовательностями цитотоксических РНКаз человека (эозинофильный нейротоксин) и лягушки. Осуществлено экспрессионное клонирование 2 вариантов химерных РНКаз и их препаративное выделение в виде рекомбинантных белков. Показано, что белок, содержащий в положении 26 Gly вместо Asp нативной онконазы, по своим ферментным свойствам ближе к эозинофильному эндотоксину, чем к природной онконазе, и обладает более высокой РНКазной и цитотоксической активностями. Этот белок взаимодействует также с антителами к нейротоксину человека. США, Intramural Res. Support Program, SAIC Frederick, NCI-Frederick Cancer Res., Dev. Ctr., Frederick, MD 21702. Библ. 56

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.07.11.11.99
Рубрики: РИБОНУКЛЕАЗЫ
ХИМЕРНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ВАРИАНТЫ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ЭОЗИНОФИЛЫ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Newton, Dianne L.; Xue, Ying; Boque, Lluis; Wlodawer, Alexander; Fu, Kung Hsiang; Rybak, Susanna M.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 98.02-04Н1.5

Expression and characterization of a cytotoxic human-frog chimeric ribonuclease: Potential for cancer therapy [Text] / Dianne L. Newton [et al.] // Protein Eng. - 1997. - Vol. 10, N 4. - P463-470 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Экспрессия и характеристика цитотоксической химерной ("человек-лягушка") рибонуклеазы: перспективы для терапии рака
Аннотация: Онконазы - это цитотоксические РНКазы с противоопухолевыми свойствами. Получен полусинтетический ген, кодирующий полноразмерную химерную РНКазу с аминок-тными последовательностями цитотоксических РНКаз человека (эозинофильный нейротоксин) и лягушки. Осуществлено экспрессионное клонирование 2 вариантов химерных РНКаз и их препаративное выделение в виде рекомбинантных белков. Показано, что белок, содержащий в положении 26 Gly вместо Asp нативной онконазы, по своим ферментным свойствам ближе к эозинофильному эндотоксину, чем к природной онконазе, и обладает более высокой РНКазной и цитотоксической активностями. Этот белок взаимодействует также с антителами к нейротоксину человека. США, Intramural Res. Support Program, SAIC Frederick, NCI-Frederick Cancer Res., Dev. Ctr., Frederick, MD 21702. Библ. 56

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.03.02
Рубрики: РИБОНУКЛЕАЗЫ
ХИМЕРНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ВАРИАНТЫ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ЭОЗИНОФИЛЫ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Newton, Dianne L.; Xue, Ying; Boque, Lluis; Wlodawer, Alexander; Fu, Kung Hsiang; Rybak, Susanna M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.08-04Б2.86

Substrate specificity of Staphylococcus hyicus lipase and Staphylococus aureus lipase as studied by in vivo chimeragenesis [Text] / Kampen Muriel D. van [et al.] // Biochemistry. - 1998. - Vol. 37, N 10. - P3459-3466 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Субстратная специфичность липаз из Staphylococcus hyicus и Staphylococcus aureus, изученная in vivo с помощью химерагенеза
Аннотация: Высокогомологичные ферменты - липаза из S. hyicus (SHL) и липаза из S. aureus (SAL) - имеют различные биохимические характеристики. SHL проявляет высокую фосфолипазную активность, гидролизует нейтральные липиды, не имея предпочтения к длине цепи. В то же время SAL расщепляет только эфиры короткоцепочечных жирных к-т. С целью идентификации областей в первичной последовательности SHL, ответственных за фосфолипазную активность и селективность по отношению к длине цепи, получили ряд связанных с гистидином SAL/SHL химер с помощью in vivo рекомбинаций в Escherichia coli. На основе рестрикционного сайт-анализа установили несколько классов химерных ферментов. Эти ферменты охарактеризовали по их удельной активности в отношении фосфолипидов и п-нитрофенильных эфиров различных по длине цепи жирных к-т. Фосфолипазная активность связана, по-видимому, с тремя областями, локализованными в C-концевом домене SHL. Тестирование ферментативной активности химер в отношении п-нитрофенильных эфиров показало, что селективность по длине цепи определяется элементами внутри области между остатками 180-253. Более того, остатки на участке цепи между 275-358 вносят вклад в связывание ацильных цепей. Отмечают, что несколько химерных ферментов проявляли большую активность, чем исходные ферменты, при расщеплении п-нитрофенильных эфиров длинноцепочечных кислот. Нидерланды, Dep. Enzymol. and Protein Engin., Inst. of Biomembranes, Utrecht Univ., 3508 TB Utrecht. Библ. 39

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЛИПАЗЫ
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ХИМЕРНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ФОСФОЛИПИДЫ
РАСЩЕПЛЕНИЕ
STAPHYLOCOCCUS HYICUS
STAPHYLOCOCCUS AUREUS

Доп.точки доступа:
van, Kampen Muriel D.; Dekker, Niek; Egmond, Maarten R.; Verheij, Hubertus M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.08-04Б3.67

Substrate specificity of Staphylococcus hyicus lipase and Staphylococus aureus lipase as studied by in vivo chimeragenesis [Text] / Kampen Muriel D. van [et al.] // Biochemistry. - 1998. - Vol. 37, N 10. - P3459-3466 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Субстратная специфичность липаз из Staphylococcus hyicus и Staphylococcus aureus, изученная in vivo с помощью химерагенеза
Аннотация: Высокогомологичные ферменты - липаза из S. hyicus (SHL) и липаза из S. aureus (SAL) - имеют различные биохимические характеристики. SHL проявляет высокую фосфолипазную активность, гидролизует нейтральные липиды, не имея предпочтения к длине цепи. В то же время SAL расщепляет только эфиры короткоцепочечных жирных к-т. С целью идентификации областей в первичной последовательности SHL, ответственных за фосфолипазную активность и селективность по отношению к длине цепи, получили ряд связанных с гистидином SAL/SHL химер с помощью in vivo рекомбинаций в Escherichia coli. На основе рестрикционного сайт-анализа установили несколько классов химерных ферментов. Эти ферменты охарактеризовали по их удельной активности в отношении фосфолипидов и п-нитрофенильных эфиров различных по длине цепи жирных к-т. Фосфолипазная активность связана, по-видимому, с тремя областями, локализованными в C-концевом домене SHL. Тестирование ферментативной активности химер в отношении п-нитрофенильных эфиров показало, что селективность по длине цепи определяется элементами внутри области между остатками 180-253. Более того, остатки на участке цепи между 275-358 вносят вклад в связывание ацильных цепей. Отмечают, что несколько химерных ферментов проявляли большую активность, чем исходные ферменты, при расщеплении п-нитрофенильных эфиров длинноцепочечных кислот. Нидерланды, Dep. Enzymol. and Protein Engin., Inst. of Biomembranes, Utrecht Univ., 3508 TB Utrecht. Библ. 39

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЛИПАЗЫ
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ХИМЕРНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ФОСФОЛИПИДЫ
РАСЩЕПЛЕНИЕ
STAPHYLOCOCCUS HYICUS (BACT.)
STAPHYLOCOCCUS AUREUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
van, Kampen Muriel D.; Dekker, Niek; Egmond, Maarten R.; Verheij, Hubertus M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 00.11-04Я6.104

Both the catalytic and regulatroy domains of protein kinase C chimeras modulate the proliferative properties of NIH 3T3 cells [Text] / Peter Acs [et al.] // J. Biol. Chem. - 1997. - Vol. 272, N 45. - P28793-28799 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Оба домена - каталитический и регуляторный - химерных протеинкиназ C модулируют пролиферативные свойства NIH 3T3 клеток
Аннотация: Для выяснения роли каталитического и регуляторного доменов (КД и РД) протеинкиназы C (ПК-C) в осуществлении специфических для определенных изоформ биологических эффектов получены химеры, сконструированные из КД и РД 'альфа'-, 'дельта'- и 'эпсилон'-изоформ ПК-C. Изучено влияние их суперэкспрессии на рост мышиных фибробластов NIH 3T3 в отсутствие и в присутствии форболового эфира (ФЭ). Обнаружено, что как КД, так и РД ПК-C влияют на пролиферацию клеток. Установлено, что РД ПК-C'эпсилон' и все содержащие его химеры усиливают рост клеток в присутствии ФЭ. КД ПК-C'эпсилон' в химере с РД ПК-С'дельта' также усиливает рост клеток, тогда как большинство химер, содержащих РД ПК-С'альфа' и ПК-C'дельта' оказывают ингибирующее действие. Данные указывают на комплексное участие КД и РД в функционировании изоформ ПК-C. США, MMTP/LCCTP. NCI, NIH, Bethesda, MD. Библ. 42

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.13
Рубрики: ПРОТЕИНКИНАЗА C
ХИМЕРНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
КАТАЛИТИЧЕСКИЙ ДОМЕН
РЕГУЛЯТОРНЫЙ ДОМЕН
ВЛИЯНИЕ НА ПРОЛИФЕРАЦИЮ
КЛЕТКИ NIH 3T3

Доп.точки доступа:
Acs, Peter; Wang, Qiming J.; Bogi, Krisztina; Marquez, Adriana; Lorenzo, Patricia S.; Biro, Tamas; Szallasi, Zoltan; Mushinsk, J.Frederic; Blumberg, Peter M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 94.04-04Б1.120

Shaharabany, Miriam.
The catalytic functions of chimeric reverse transcriptase of human immunodeficiency viruses type 1 and type 2 [Text] / Miriam Shaharabany, Amnon Hizi // J. Biol. Chem. - 1992. - Vol. 267, N 6. - P3674-3678 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Каталитические функции химерных обратных транскриптаз вирусов иммунодефицита человека типа 1 и типа 2
Аннотация: Обратные транскриптазы (I) вирусов иммунодефицита человека типов 1 и 2 (I-1 и I-2) родственны, но значительно отличаются друг от друга по каталитич. свойствам. Сконструированы химерные I, состоящие из комплементарных аминокислотных последовательностей I-1 и I-2. Изунены их ферментативные активн. и чувствительность к [4,5,1-jk]-[1,4]-бензодиазепин-2[1Н]-ону и -тиону ТВО (II), избирательно ингибирующему только I-1. Активные препараты I использованы для картирования сайта связывания II и последовательностей, ответственных за более высокую активн. РНК-азы Н (III) у I-1 по сравнению с I-2. II взаимодействует с участком в обл. остатка 200 в ДНК-полимеразном домене I-1, имеющем низкую гомологию с I-2. Различия в активн. III обусловлены участком в ДНК-полимеразном домене I, а не в домене III. Из 12 химерных I четыре полностью активны или гиперактивны, 3 утратили большинство каталитич. активн., а остальные 5 полностью неактивны. Эти данные можно объяснить моделью начального сворачивания I с образованием 3 разных, независимо сворачивающихся обл., каждая из к-рых может быть образована последовательностями, происходящими исключительно от I-1 или I-2. Израиль, Dept. of Cell Biol. and Histology, Sackler School of Med., Tel Aviv Univ., Tel. Aviv 69978. Библ. 33.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ТИП 1
ТИП 2
ОБРАТНЫЕ ТРАНСКРИПТАЗЫ
ХИМЕРНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ

Доп.точки доступа:
Hizi, Amnon

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска