Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=СТАБИЛИЗАЦИЯ СТРУКТУРЫ<.>)
Общее количество найденных документов : 10
Показаны документы с 1 по 10
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.11-04Б3.60

   
    The disulfide bond in the Aeromonas hydrophila lipase/acyltransferase stabilizes the structure but is not required for secretion or activity [Text] / Michael J. Brumlik [et al.] // J. Bacteriol. - 1997. - Vol. 179, N 10. - P3116-3121 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Дисульфидная связь в молекуле липазы/ацилтрансферазы у Aeromonas hydrophila стабилизирует ее структуру, но не обязательна для ее секреции и проявления активности
Аннотация: Исследовали трансформацию липазы (I) с мол. м. 35 кД и двумя цистеиновыми остатками, образующими молекулярный мостик, в диком и мутантных штаммах Aeromonas. Показали, что замена цистеинов на серин не понижала активности I, т. е. заметно не влияла на пространственную структуру I. При замене цис'-'сер I легче денатурировалась мочевиной и была более подвержена трипсинолизу, чем дикая форма I. Т. обр., дисульфидный мостик участвует в стабилизации структуры I. Два мутантных штамма A. salmonicida с заменами цис'-'сер не теряли способности секретировать трансформированную I с пониженной активностью, по сравнению с активностью I дикого типа. Если секреторный путь I в клетке подавляли карбонилцианидхлорфенилгидразоном, то пулы мутантной I подавлялись, а у I дикого типа оставались неизменными, что объясняют большей чувствительностью мутантной I к внутриклеточному протеолизу в ходе секреции I. Канада, Dep. Biochem. and Microbiol., Univ. of Victoria, BC V8W 3P6, J. T. Buckley. Библ. 42
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЛИПАЗЫ
ЗАМЕНА
ЦИСТЕИН
СЕРИН
ДИСУЛЬФИДНЫЙ МОСТИК
СТАБИЛИЗАЦИЯ СТРУКТУРЫ
AEROMONAS HYDROPHILA (BACT.)
ДИКИЙ ШТАММ
МУТАНТНЫЙ ШТАММ
СРАВНЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Brumlik, Michael J.; van, der Goot F.Gisou; Wong, Kevin R.; Buckley, J.Thomas

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.12-04Б2.74

   
    The disulfide bond in the Aeromonas hydrophila lipase/acyltransferase stabilizes the structure but is not required for secretion or activity [Text] / Michael J. Brumlik [et al.] // J. Bacteriol. - 1997. - Vol. 179, N 10. - P3116-3121 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Дисульфидная связь в молекуле липазы/ацилтрансферазы у Aeromonas hydrophila стабилизирует ее структуру, но не обязательна для ее секреции и проявления активности
Аннотация: Исследовали трансформацию липазы (I) с мол. м. 35 кД и двумя цистеиновыми остатками, образующими молекулярный мостик, в диком и мутантных штаммах Aeromonas. Показали, что замена цистеинов на серин не понижала активности I, т. е. заметно не влияла на пространственную структуру I. При замене цис'-'сер I легче денатурировалась мочевиной и была более подвержена трипсинолизу, чем дикая форма I. Т. обр., дисульфидный мостик участвует в стабилизации структуры I. Два мутантных штамма A. salmonicida с заменами цис'-'сер не теряли способности секретировать трансформированную I с пониженной активностью, по сравнению с активностью I дикого типа. Если секреторный путь I в клетке подавляли карбонилцианидхлорфенилгидразоном, то пулы мутантной I подавлялись, а у I дикого типа оставались неизменными, что объясняют большей чувствительностью мутантной I к внутриклеточному протеолизу в ходе секреции I. Канада, Dep. Biochem. and Microbiol., Univ. of Victoria, BC V8W 3P6, J. T. Buckley. Библ. 42
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЛИПАЗЫ
ЗАМЕНА
ЦИСТЕИН
СЕРИН
ДИСУЛЬФИДНЫЙ МОСТИК
СТАБИЛИЗАЦИЯ СТРУКТУРЫ
AEROMONAS HYDROPHILA (BACT.)
ДИКИЙ ШТАММ
МУТАНТНЫЙ ШТАММ
СРАВНЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Brumlik, Michael J.; van, der Goot F.Gisou; Wong, Kevin R.; Buckley, J.Thomas

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 99.06-04Б4.116

   
    The disulfide bond in the Aeromonas hydrophila lipase/acyltransferase stabilizes the structure but is not required for secretion or activity [Text] / Michael J. Brumlik [et al.] // J. Bacteriol. - 1997. - Vol. 179, N 10. - P3116-3121 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Дисульфидная связь в молекуле липазы/ацилтрансферазы у Aeromonas hydrophila стабилизирует ее структуру, но не обязательна для ее секреции и проявления активности
Аннотация: Исследовали трансформацию липазы (I) с мол. м. 35 кД и двумя цистеиновыми остатками, образующими молекулярный мостик, в диком и мутантных штаммах Aeromonas. Показали, что замена цистеинов на серин не понижала активности I, т. е. заметно не влияла на пространственную структуру I. При замене цис'-'сер I легче денатурировалась мочевиной и была более подвержена трипсинолизу, чем дикая форма I. Т. обр., дисульфидный мостик участвует в стабилизации структуры I. Два мутантных штамма A. salmonicida с заменами цис'-'сер не теряли способности секретировать трансформированную I с пониженной активностью, по сравнению с активностью I дикого типа. Если секреторный путь I в клетке подавляли карбонилцианидхлорфенилгидразоном, то пулы мутантной I подавлялись, а у I дикого типа оставались неизменными, что объясняют большей чувствительностью мутантной I к внутриклеточному протеолизу в ходе секреции I. Канада, Dep. Biochem. and Microbiol., Univ. of Victoria, BC V8W 3P6, J. T. Buckley. Библ. 42
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.07.13.09
Рубрики: ЛИПАЗЫ
ЗАМЕНА
ЦИСТЕИН
СЕРИН
ДИСУЛЬФИДНЫЙ МОСТИК
СТАБИЛИЗАЦИЯ СТРУКТУРЫ
AEROMONAS HYDROPHILA (BACT.)
ДИКИЙ ШТАММ
МУТАНТНЫЙ ШТАММ
СРАВНЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Brumlik, Michael J.; van, der Goot F.Gisou; Wong, Kevin R.; Buckley, J.Thomas

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 05.09-04Я6.150

   
    Dynamic targeting of microtubules by TPPP/p25 affects cell survival [Text] / Atilla Lehotzky [et al.] // J. Cell Sci. - 2004. - Vol. 117, N 25. - P6249-6259 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Динамичный таргетинг TPPP/p25 на микротрубочках влияет на выживание клеток
Аннотация: Ранее авторами был идентифицирован белок TPPP/p25, стимулирующий полимеризацию белка тубулина p25. Он специфичен для мозга и индуцирует аберрантную сборку микротрубочек (Мт) и нарушения их ультраструктуры in vitro. Этот белок может служить маркером болезни Паркинсона. В настоящей работе охарактеризованы структурные и функциональные последовательности TPPP/p25 и показано, что при низком уровне экспрессии EGFP-TPPP/p25 локализуется вместе с сетью Мт в клетках HeLa и NRK. Такая колокализация динамична и изменяется в процессе прохождения митотического цикла. Высокий уровень экспрессии EGFP-TPPP/p25 приводит к подавлению клеточного деления и гибели клеток. В этом случае или в присутствии ингибитора протеасом появляются структуры типа агресом, вдающиеся в ядра, или скопления параллельно расположенных Мт вокруг ядер. Эти Мт резистентны к винбластину. Сделан вывод о том, что функцией TPPP/p25 является стабилизация структуры Мт. Его ингибирование может инициировать формирование агрегатов аберрантного белка в виде патологических включений в клетках. Венгрия [J. Ovadi], Hungarian Ac. Sci., 1113 Budapest, ovadi@enzim.hu. Библ. 22
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.11.03.05
Рубрики: ЦИТОСКЕЛЕТ
МИКРОТРУБОЧКИ
ПОЛИМЕРИЗАЦИЯ
СТАБИЛИЗАЦИЯ СТРУКТУРЫ
БЕЛОК TPPP/P25
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ФУНКЦИЯ
МИТОЗ
КЛЕТКИ HELA И NRK

Доп.точки доступа:
Lehotzky, Atilla; Tirian, Laszlo; Tokesi, Natalia; Lenart, Peter; Szabo, Balint; Kovacs, Janos; Ovadi, Judit

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 06.03-04Т1.240

    Leitgeb, Balazs.
    Aromatic-aromatic and proline-aromatic interactions in endomorphin-1 and endomorphin-2 [Text] / Balazs Leitgeb, Geza Toth // Eur. J. Med. Chem. - 2005. - Vol. 40, N 7. - P674-686 . - ISSN 0223-5234
Перевод заглавия: Взаимодействия ароматика-ароматика и пролин-ароматика в эндоморфине 1 и эндоморфине 2
Аннотация: На структурных моделях исследовали взаимодействия ароматических групп между собой и с остатком пролина в эндоморфине (ЭМ) 1 и ЭМ 2. Наблюдались разные типы таких взаимодействий. Для всех взаимодействующих пар была установлена предпочтительная геометрическая ориентация партнеров. Эти взаимодействия охарактеризованы в предпочтительных типах вторичной структуры, которые различались разными типами 'бета'- и 'гамма'-поворотов. Результаты показали, что в большинстве поворотов содержалась одна из взаимодействующих пар ароматика-ароматика или же пролин-ароматика. Можно предполагать, что эти взаимодействия могут быть важны для формирования и стабилизации ЭМ. Более того, полученные результаты позволяют думать, что стабилизация структуры ЭМ посредством взаимодействия между ароматическими группами или между пролином и ароматической группой играет важную роль в ассоциации ЭМ с рецептором. Венгрия, Inst. Biochem., Biol. Res. Ctr. Hungarian Acad. Sci., 6726 Szeged. Библ. 24
ГРНТИ  
34.45.21
ВИНИТИ 341.45.21.15.57.15.21
Рубрики: ЭНДОМОРФИН-1
ЭНДОМОРФИН-2
ПЕПТИДНЫЕ МОДЕЛИ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ МЕЖДУ АРОМАТИЧЕСКИМИ ГРУППАМИ И С ОСТАТКОМ PRO
ВЛИЯНИЕ
СТАБИЛИЗАЦИЯ СТРУКТУРЫ

Доп.точки доступа:
Toth, Geza

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 13.12-04М6.6

   
    Development of potent glucagon-like peptide-1 agonists with high enzyme stability via introduction of multiple lactam bridges [Text] / Eunice N. Murage [et al.] // J. Med. Chem. - 2010. - Vol. 53, N 17. - P6412-6420 . - ISSN 0022-2623
Перевод заглавия: Разработка эффективных агонистов подобного глюкагону пептида-1 с высокой ферментативной стабильностью, достигнутой введением множественных лактамных мостиков
Аннотация: Проведен синтез конформационно ограниченных аналогов подобного глюкагону пептида-1 (Пп) с введением множественных лактамных мостиков, стабилизирующих 'альфа'-спиральную структуру в N- и С-концевой областях. Стабилизация структуры Пп повышала его активирующее воздействие на рецептор до 5 раз и устойчивость к деградирующему воздействию нейтральной эндопептидазы 24.11. США, Univ. of Texas at Dallas, Richardson, Texas 75080
ГРНТИ  
34.39.39
ВИНИТИ 341.39.39.05
Рубрики: ГЛЮКАГОНОПОДОБНЫЙ ПЕПТИД-1
АНАЛОГИ
ЭНДОПЕПТИДАЗЫ
СТАБИЛИЗАЦИЯ СТРУКТУРЫ
ЛАКТАМНЫЕ МОСТИКИ

Доп.точки доступа:
Murage, Eunice N.; Gao, Guangzu; Bisello, Alessandro; Ahn, Jung-Mo

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 13.12-04Т1.265

   
    Development of potent glucagon-like peptide-1 agonists with high enzyme stability via introduction of multiple lactam bridges [Text] / Eunice N. Murage [et al.] // J. Med. Chem. - 2010. - Vol. 53, N 17. - P6412-6420 . - ISSN 0022-2623
Перевод заглавия: Разработка эффективных агонистов подобного глюкагону пептида-1 с высокой ферментативной стабильностью, достигнутой введением множественных лактамных мостиков
Аннотация: Проведен синтез конформационно ограниченных аналогов подобного глюкагону пептида-1 (Пп) с введением множественных лактамных мостиков, стабилизирующих 'альфа'-спиральную структуру в N- и С-концевой областях. Стабилизация структуры Пп повышала его активирующее воздействие на рецептор до 5 раз и устойчивость к деградирующему воздействию нейтральной эндопептидазы 24.11. США, Univ. of Texas at Dallas, Richardson, Texas 75080
ГРНТИ  
34.45.21
ВИНИТИ 341.45.21.83.17.25
Рубрики: ГЛЮКАГОНОПОДОБНЫЙ ПЕПТИД-1
АНАЛОГИ
ЭНДОПЕПТИДАЗЫ
СТАБИЛИЗАЦИЯ СТРУКТУРЫ
ЛАКТАМНЫЕ МОСТИКИ

Доп.точки доступа:
Murage, Eunice N.; Gao, Guangzu; Bisello, Alessandro; Ahn, Jung-Mo

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 89.01-04М3.125

    Pereyra, Pedro M.
    Triton Х-100 extractions of central nervous system myelin indicate a possible role for the minor myelin proteins in the stability of lamellae [Text] / Pedro M. Pereyra, Elsa Horvath, Peter E. Braun // Neurochem. Res. - 1988. - Vol. 13, N 6. - P583-595
Перевод заглавия: Возможная роль минорных белков миелина в стабилизации ламелл, по данным экстракции миелина ЦНС тритоном Х-100
Аннотация: Фракции миелиновых мембран (ММ) выделенные из мозга кроликов, мышей и быков, экстрагировали в условиях, используемых обычно для получения белков цитоскелета (экстракция трис-HCl, рН 7,6 с 1 мМ ЭГТА и 1% тритона Х-100, а также 0,5 - 25 мМ MgCl[2]; в ряде случаев добавляли также 100 мМ KCl). По данным ЭФ в ПААГ указанная обработка приводила почти к полному удалению из ММ основного белка миелина и миелинового протеолипида на долю к-рых приходится до 60% белков ММ, однако значительного нарушения слоистого строения ММ при этом не отмечалось (данные ультраструктурного исследования). После обработки ММ оказывались обогащенными белками Уолфгрема, 2',3'-циклонуклеотид-3'-фосфодиэстеразой, актином, тубулином, ассоциированным с миелином гликопротеином и минорной изоформой основного белка миелина с мол. массой 21,5 кД. Обсуждаются возможное значение минорных белков ММ в организации и поддержании характерной слоистой структуры ММ. Канада, Univ. of Toronto, Dept. Zoology, 25 Harbord St., Toronto, Ontario, M5S 1А1. Библ. 48.
ГРНТИ  
34.39.15
ВИНИТИ 341.39.15.37.21
Рубрики: МИЕЛИН
МИНОРНЫЕ БЕЛКИ
МИЕЛИНОВЫЕ ОБОЛОЧКИ
СТАБИЛИЗАЦИЯ СТРУКТУРЫ
ЦЕНТРАЛЬНАЯ НЕРВНАЯ СИСТЕМА
КРОЛИКИ
МЫШИ
КРУПНЫЙ РОГАТЫЙ СКОТ

Доп.точки доступа:
Horvath, Elsa; Braun, Peter E.

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 89.07-04М4.37

    Stozek, Tomasz.
    Study of the stabilization of liposomes with encapsulated procaine hydrochloride [Text] / Tomasz Stozek // Acta pharm. jugosl. - 1988. - Vol. 38, N 4. - P307-313 . - ISSN 0001-6667
Перевод заглавия: Изучение стабилизации липосом с капсулированным прокаин-гидрохлоридом
Аннотация: Липосомы получали из лецитина и холестерина в молярном отношении 5:2 или из лецитина, холестерина и стеариламина в молярном отношении 5:2:2,5. Прокаин-гидрохлорид использовали при получении липосом в кач-ве в-ва, характеризующего их физ. стабильность. Стабильность липосом зависела от метода получения, состава липидов, типа экстравезикулярной фазы, т-ры хранения и лиофилизации липосом. Наибольшая стабильность показана для липосом, не включающих стералиамин, приготовленных методом встряхивания и дисперсии в 5% глюкозы, при хранении при 4'ГРАДУС' или -5'ГРАДУС' С. ПНР, Technology and Biopharmaceutica Med. Acad. in Krakow. Библ. 7.
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.29.02
Рубрики: ЛИПОСОМЫ
СТАБИЛИЗАЦИЯ СТРУКТУРЫ
ПРОКАИН-ГИДРОХЛОРИД
ТЕМПЕРАТУРА ХРАНЕНИЯ
ЛЕЦИТИН
ХОЛЕСТЕРИН
ГЛЮКОЗА
МОДЕЛЬНЫЕ СИСТЕМЫ

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 93.02-04Я6.145

    Hacques, M. -F.
    Facteurs proteiquues stabilisant la structure chromatinienne [Text] / M. -F. Hacques, S. Muller, C. Marion // Chromatine. - Paris, 1991. - P99-107 . - ISBN 2-222-04643-2
Перевод заглавия: Белковые факторы, стабилизирующие структуру хроматина
Аннотация: Исследовали доступность гистонов в составе хроматина (Хр) протеазам, ковалентно иммобилизованным на коллагеновых мембранах. Одновременно с анализом расщепления гистонов оценивали изменения структуры Хр. По мере протеолиза гистонов Хр претерпевает последоват. структурные переходы. Первыми расщепляются С-концевые домены гистонов Н1, Н2А и Н2В, а также N-концевая обл. гистона Н3, что приводит к част. разворачиванию компактизованного Хр в 10-нм нуклеосомную цепь и появлению участков свободной ДНК. Дальнейший гидролиз осн. доменов не сопровождается подобными эффектами. Предполагают, что главную роль в стабилизации структуры Хр играют взаимодействия между гистоном Н1 и коровыми гистонами. Франция, Inst. Jacques Monod, 75251 Paris Cedex 05. Библ. 17.
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.09.07
Рубрики: ХРОМАТИН
СТАБИЛИЗАЦИЯ СТРУКТУРЫ
РОЛЬ ГИСТОНОВ

Доп.точки доступа:
Muller, S.; Marion, C.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)