СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=СВЯЗЬ С МЕМБРАНОЙ<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.06-04Б2.128

Galar, M. L.
Evidence for a membrane-bound pyrroloquinoline quinone-linked glucose dehydrogenase in Acetobacter diazotrophicus [Text] / M. L. Galar, J. L. Boiardi // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1995. - Vol. 43, N 4. - P713-716 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Доказательство для связанной с мембраной пирролохинолинхинон-соединенной глюкозодегидрогеназы у Acetobacter diazotrophicus
Аннотация: В Acetobacter diazotrophicus присутствует связанная с хиноном глюкозодегидрогеназы (PQO-GDH). По-видимому, фермент относится к типу II PQO-GDH ферментам, т.к. при культивировании организм синтезирует достаточное для насыщения апо-фермента количество PQO. При росте организма в N[2]-фиксированных условиях стимулируется синтез фермента. Полагают, что этот фермент может играть важную роль для получения избыточной энергии. Аргентина, CINDEFI Fac. Ciencias Exactas. Univ. Nat. La Plata Calles 47 y 115 (1900) La Peata. Библ. 17

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЛЮКОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
ПИРРОЛОХИНОЛИНХИНОН-СВЯЗАННЫЙ ФЕРМЕНТ
СВЯЗЬ С МЕМБРАНОЙ
ACETOBACTER DIAZOTROPHICUS (BACT.)
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
УСЛОВИЯ

Доп.точки доступа:
Boiardi, J.L.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.06-04Б3.61

Galar, M. L.
Evidence for a membrane-bound pyrroloquinoline quinone-linked glucose dehydrogenase in Acetobacter diazotrophicus [Text] / M. L. Galar, J. L. Boiardi // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1995. - Vol. 43, N 4. - P713-716 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Доказательство для связанной с мембраной пирролохинолинхинон-соединенной глюкозодегидрогеназы у Acetobacter diazotrophicus
Аннотация: В Acetobacter diazotrophicus присутствует связанная с хиноном глюкозодегидрогеназы (PQO-GDH). По-видимому, фермент относится к типу II PQO-GDH ферментам, т.к. при культивировании организм синтезирует достаточное для насыщения апо-фермента количество PQO. При росте организма в N[2]-фиксированных условиях стимулируется синтез фермента. Полагают, что этот фермент может играть важную роль для получения избыточной энергии. Аргентина, CINDEFI Fac. Ciencias Exactas. Univ. Nat. La Plata Calles 47 y 115 (1900) La Peata. Библ. 17

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ГЛЮКОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
ПИРРОЛОХИНОЛИНХИНОН-СВЯЗАННЫЙ ФЕРМЕНТ
СВЯЗЬ С МЕМБРАНОЙ
ACETOBACTER DIAZOTROPHICUS (BACT.)
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
УСЛОВИЯ

Доп.точки доступа:
Boiardi, J.L.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 08.01-04Б2.60

Fiencke, Claudia.
Immunocytochemical localization of membrane-bound ammonia monooxygenase in cells of ammonia oxidizing bacteria [Text] / Claudia Fiencke, Eberhard Bock // Arch. Microbiol. - 2006. - Vol. 185, N 2. - P99-106 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Иммуноцитохимическая локализация мембраносвязанной аммиак-монооксигеназы в клетках окисляющих аммиак бактерий
Аннотация: Определяли внутриклеточную локализацию мембраносвязанной аммиак-монооксигеназы (AMO) у всех родов окисляющих аммиак бактерий (Nitrosomonas, Nitrosococcus и Nitrosospira) с помощью электронно-микроскопической иммуноцитохимии. Поликлональные антитела, узнающие две субъединицы, AmoA- и AmoB-белки, были использованы для поствстроенного мечения. Ультратонкие срезы показали, что AmoB-белок локализован у всех родов на цитоплазматической мембране. В клетках Nitrosomonas и Nitrosococcus дополнительное, но меньшее AmoB- мечение было обнаружено на внутрицитоплазматической мембране (ICM). В противоположность определению AmoB-белка, AmoA-антитела были недостаточны для определения AmoA-белка. На основании количественных иммуноблотов кол-во ICM у N. eutropha коррелировало с кол-вом AmoA в клетках. Наибольшее кол-во ICM и кол-во AmoA были обнаружены при низких конц-иях аммонийного субстрата. Германия, Biocenter Klein Flottbek, Section for Microbiol., Univ. of Hamburg, 22609 Hamburg

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АММИАК-МОНООКСИГЕНАЗА
ЛОКАЛИЗАЦИЯ В КЛЕТКЕ
СВЯЗЬ С МЕМБРАНОЙ
ЭЛЕКТРОННО-МИКРОСКОПИЧЕСКАЯ ИММУНОЦИТОХИМИЯ
NITROSOMONAS (BACT.)
NITROSOCOCCUS (BACT.)
NITROSOSPIRA (BACT.)

Доп.точки доступа:
Bock, Eberhard

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.11-04Б2.195

Ho, Chien.
Membrane-bound D-lactate dehydrogenase of Escherichia coli: a model for protein interactions in membranes [Text] / Chien Ho, E. A. Pratt, Gordon S. Rule // Biochim. et biophys. acta. Rev. Biomembranes. - 1989. - Vol. 988, N 2. - P173-184 . - ISSN 0304-4157
Перевод заглавия: Связанная с мембраной D-лактатдегидрогеназа Escherichia coli: модель взаимодействий белка в мембране
Аннотация: Авт. дают обзор ранее опубликованных работ, посвященных структуре D-лактатдегидрогеназы (ЛД), взаимодействию ее с белками и липидами, приводят недавно полученные рез-ты по этой теме. ЛД E. coli является мембраносвязанным, ФАД-содержащим белком. Рассматриваются стадии очистки ЛД, включавшие солюбилизацию детергентом, ДЭАЭ-колоночную хр-фию, хр-фию на гидроксилапатите. Определен оптимум рН для ЛД равный 8,5-9,5. К[м] очищенного белка колеблется от 3*104} до 9*104} М. Методами ЭФ, хр-фии на сефадексе, центрифугирования в градиенте сахарозы определена мол. масса ЛД, равная 74 кД. Однако, по рез-там анализа последовательности ДНК ЛД и ЭФ в ПААГ мол. масса составляет 65 кД. Показано, что ФАД связан с белком нековалентно в соотношении 1 : 1. Обсуждаются ранее полученные рез-ты о влиянии различных детергентов и их конц-ий, а также липидов на активность ЛД. Рассматриваются опыты по встраиванию очищенной ЛД в мембранные везикулы. Дается обзор работ по клонированию гена ЛД. Приводятся данные о вторичной структуре ЛД. Авт. проводили эксперименты по введению мутаций в ген ЛД. С помощью встраивания промоторов Р и Р в плазмиду, несущую ген ЛД, осуществлен сверхсинтез белка. Для получения дополнительно информации о структуре ЛД и влиянии на нее липидов и детергентов использован метод МР-{1}{9}F-спектроскопии. Библ. 57. США, Dep. of Biol. Sci., Carnegie Mellon Univ., Pittsburgh, PA.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21 + 341.27.17.09.17.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА*D-
ОЧИСТКА
СВЯЗЬ С МЕМБРАНОЙ
СВОЙСТВА
МОДЕЛЬ ДЕЙСТВИЯ
ГЕНЕТИЧЕСКАЯ ИНЖЕНЕРИЯ

Доп.точки доступа:
Pratt, E.A.; Rule, Gordon S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.04-04Б2.148

Georgatos, Spyros D.
Lamin A, lamin B, and lamin B receptor analogues in yeast [Text] / Spyros D. Georgatos, Ioanna Maroulakou, Gunter Blobel // J. Cell. Biol. - 1989. - Vol. 108, N 6. - P2068-2082 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Аналоги ламина A, ламина B и рецептора ламина B у дрожжей
Аннотация: Приведены данные о наличии у дрожжей Saccharomyces cerevisiae аналогов ламинов А и В и рецептора ламина В высших эукариот. Показано, что ламин В эритроцита индюка связывается с оболочкой ядра дрожжей через полипептид с мол. массой 58 кД. Этот полипептид остается связанным с мембраной после обработки мочевиной ядерной оболочки и структурно подобен аналогичному интегральному мембранному белку эритроцита индюка, названному рецептором ламина В. Установлено, что дрожжевые аналоги ламинов А и В имеют мол. массу 74 и 66 кД соответственно. Дрожжевые аналоги ламинов А и В могут быть экстрагированы с ядерной оболочки путем ее обработки мочевиной. Библ. 32. США, Lab. of Cell Biol. Howard Hughes Med. Inst., The Rockefeller Univ., NY 10021.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.17.11
Рубрики: ЛАМИНЫ
ЛАМИН А
ЛАМИН В
АНАЛОГИ
ОБНАРУЖЕНИЕ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ПОЛИПЕПТИДЫ
СВЯЗЬ С МЕМБРАНОЙ
ЯДРО
ЯДЕРНАЯ ОБОЛОЧКА

Доп.точки доступа:
Maroulakou, Ioanna; Blobel, Gunter

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 90.05-04К1.355

Perlmutter, Roger M.
T cell signaling [Text] / Roger M. Perlmutter // Science. - 1989. - Vol. 245, N 4916. - P344 . - ISSN 0036-8076
Перевод заглавия: Сигнальная система T-клеток
Аннотация: Обсуждается роль белка тирозинкиназы р56{l}{c}{k}, связанного с мембраной CD4+-несущих Т-лимфоцитов, в процессах их ранней активации. р56{l}{c}{k} является лишь одним из элементов в передаче сигнала в мембране Т-клеток. Рассматривается роль др. белка тирозинкиназы р59{f}{y}{n} из серии протоонкогенов в активации Т-клеток.

ГРНТИ	34.43.35

ВИНИТИ 341.43.35.15.05
Рубрики: ЛИМФОЦИТЫ Т
ФЕНОТИП CD4
АКТИВАЦИЯ
ТИРОЗИНКИНАЗА Р56{L}{C}{K}
РОЛЬ
СВЯЗЬ С МЕМБРАНОЙ

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска