Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ПРОТЕИНАЗА ВИЧ-1<.>)
Общее количество найденных документов : 10
Показаны документы с 1 по 10
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 95.07-04Т2.296

   
    A series of penicillin derived C[2]-symmetric inhibitors of HIV-1 proteinase: synthesis, mode of interaction, and structure - activity relationships [Text] / David C. Humber [et al.] // J. Med. Chem. - 1993. - Vol. 36, N 21. - P3120-3128 . - ISSN 0022-2623
Перевод заглавия: Серия C[2]-симметричных ингибиторов протеиназы ВИЧ-1: синтез, механизмы взаимодействия и соотношение структура - активность
Аннотация: The C[2]-symmetric diester 1 was identified by random screening as a noved inhibitor of HIV-1 proteinase. This led to the preparation of a series of related more potent amides from readily accessible penicillins. Many of the compounds showed potent antivirial activity in HIV-1-infected MT-4 cells and an ability to inhibit syncytia formation in infected C8166 cells, with no evidence of cytotoxicity. The compounds showed no activity against other aspartyl proteinases (renin, pepsin, and cathepsin D). Structure - activity relationships support a symmertrical interaction with the enzyme. Pharmacokinetic evaluation of the ethylamide 3 revealed it was subject to rapid plasma clearance and had low oral bioavailability. Библ. 22.
ГРНТИ  
34.45.21
ВИНИТИ 341.45.21.95.47
Рубрики: ПРОТИВОВИРУСНЫЕ СРЕДСТВА
ПРОТЕИНАЗА ВИЧ-1
ИНГИБИТОРЫ
СИНТЕЗ
СТРУКТУРА - АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Humber, David C.; Bamford, Mark J.; Bethell, Richard C.; Cammack, Nicholas; Cobley, Kevin; Evans, Derek N.; Gray, Norman M.; Hann, Michael M.; Orr, David C.; Saunders, John; Shenoy, Balakrishna E.V.; Storer, Richard; Weingarten, Gordon G.; Wyatt, Paul G.

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.01-04Б1.54Д

    Дергоусова, Н. И.
    Исследование структурных основ функционирования аспартатных протеиназ. Мутагенез протеиназы ВИЧ-1 [Текст] : автореф. дис. на соиск. учен. степ. Канд. хим. наук / Н. И. Дергоусова ; Ин-т биоорган. химии, Москва. - Москва, 1998. - 26 с.
Аннотация: Целью диссертационной работы был сравнительный анализ структурных основ функционирования аспартатных протеинах высших организмов и ретровирусов с использованием белково-инженерных и энзимологических подходов на примере программируемого изменения специфичности протеиназы ВИЧ-1 (ПВ). Впервые осуществлена серия согласованных изменений аминокислотных остатков в молекуле ПВ, обеспечивающая создание в области активного центра системы водородных связей, характерной для аспартатных протеиназ высших организмов. Сконструированный мутант ПВ обладает высокой протеолитической активностью (в отличие от всех одиночных мутантов с заменами тех же остатков). Специфичность нативной и мутантной ПВ различается: мутант не гидролизует природный субстрат и потерял способность гидролизовать пептидные связи с пролином в положении P1', в то же время, он гидролизует пептидную связь по лизину в P1-положении. Значение pH[опт.] оказалось сильно сдвинутым - при гидролизе мелиттина оно равно 8,5 и 5,5 для мутантной и нативной ПВ, соответственно. Россия, Ин-т биоорг. химии РАН, Москва. Библ. 6
ГРНТИ  
34.25.05
ВИНИТИ 341.25.05.39
Рубрики: ПРОТЕИНАЗА ВИЧ-1
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
КОНСТРУИРОВАНИЕ МУТАНТА
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
PH-ОПТИМУМ

Доп.точки доступа:
Ин-т биоорган. химии, Москва
Свободных экз. нет
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.02-04Б1.13

    Markgren, Per-Olof.
    Screening of compounds interacting with HIV-1 proteinase using optical biosensor technology [Text] / Per-Olof Markgren, Markku Hamalainen, U.Helena Danielson // Anal. Biochem. - 1998. - Vol. 265, N 2. - P340-350 . - ISSN 0003-2697
Перевод заглавия: Скрининг компонентов, взаимодействующих с протеиназой ВИЧ-1, по технологии оптического биосенсора
Аннотация: Разработаны условия скрининга низкомолекулярных компонентов с использованием оптического биосенсора с высоким разрешением. На поверхности сенсора иммобилизована протеиназа ВИЧ-1. Процедура анализа не требовала наличия внутренних репортерных групп, субстратов, ингибиторов или других лигандов. Метод позволяет получать кинетическую информацию в сочетании с данными сродства связывания. Предполагается дальнейшее совершенствование метода для более детальной характеристики связываемого в-ва и стабилизации иммобилизованного фермента для более длительного использования сенсора. Швеция, Dep. Biochem., Uppsala Univ., BMC, S-751 23 Uppsala. Библ. 9
ГРНТИ  
34.25.05
ВИНИТИ 341.25.05.07
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
ПРИМЕНЕНИЕ
ПРОТЕИНАЗА ВИЧ-1
УЧАСТИЕ

Доп.точки доступа:
Hamalainen, Markku; Danielson, U.Helena

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 00.11-04К1.71

   
    Anti-HIV proteinase monoclonal antibody F11.2.32 that inhibits enzyme activity [Text] / Renata Stouracova [et al.] // Gen. physiol. and Biophys. - 1998. - Vol. 17, Suppl. N 1. - P6-8 . - ISSN 0231-5882
Перевод заглавия: Моноклональные антитела F11.2.32 против протеиназы ВИЧ, ингибирующие ферментативную активность
Аннотация: Получены моноклональные антитела (МКА) F11.2.32 против протеиназы ВИЧ-1, к-рые ингибируют активность фермента. Установлено, что МКА связываются с участком последовательности аминок-т в положении 36-46, локализованном на "заслонке" (flap) активного центра. На основании кристаллографических исследований комплекса F[ab] фрагмента МКА с пептидом, строение к-рого соответствует аминок-там в положении 36-46, и сравнения полученных данных с кристаллической структурой протеиназы полагают, что ингибирующий эффект F11.2.32 обусловлен деформацией нативной структуры фермента. Чехия, Dep. Gene Manip. Inst. Mol. Genet. Acad., Sci., Prague. Библ. 2
ГРНТИ  
34.43.17
ВИНИТИ 341.43.17.19
Рубрики: ПРОТЕИНАЗА ВИЧ-1
ИНГИБИРОВАНИЕ
МОНОКЛОНАЛЬНОЕ АНТИТЕЛО F11.2.32
FAB-ФРАГМЕНТ
ПЕПТИДНЫЙ ФРАГМЕНТ ПРОТЕИНАЗЫ
КОМПЛЕКС
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Stouracova, Renata; Lescar, Julien; Brynda, Jiri; Riottot, Marie-Madelaine; Chitarra, Veronique; Fabry, Milan; Horejsi, Magda; Rezacova, Pavlina; Bentley, Graham; Sedlacek, Juraj

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 00.11-04К1.456

   
    Studies on the symmetry and sequence context dependence of the HIV-1 proteinase specificity [Text] / Jozsef Tozser [et al.] // J. Biol. Chem. - 1997. - Vol. 272, N 27. - P16807-16814 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Изучение специфичности протеиназы ВИЧ-1 в зависимости от симметрии и характера последовательности субстрата
Аннотация: Для выяснения зависимости специфичности протеиназы ВИЧ-1 от характера последовательности и симметрии субстрата в 9-10-членные пептиды, строение к-рых соответствует участкам расщепления в полипротеине вируса, вводили замены одной или нескольких аминок-т. Молекулярное моделирование и изучение кинетики гидролиза 16 полученных пептидов, а также синтезированных псевдосимметричных (палиндромных) пептидов показало, что симметричное расположение аминок-тных остатков в субстрате не является благоприятным для действия фермента. Обсуждаются особенности специфичности протеиназы ВИЧ-1, молекула к-рой является симметричным димером из двух идентичных субъединиц. Венгрия, Dep. Biochem. Univ. Med. Sch. Debrecen. Библ. 36
ГРНТИ  
34.43.41
ВИНИТИ 341.43.41.13.05.09
Рубрики: ПРОТЕИНАЗА ВИЧ-1
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ПЕПТИДЫ
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
СИММЕТРИЯ СУБСТРАТА
ВЛИЯНИЕ
КИНЕТИКА ГИДРОЛИЗА
МОЛЕКУЛЯРНОЕ МОДЕЛИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Tozser, Jozsef; Bagossi, Peter; Weber, Irene T.; Louis, John M.; Copeland, Terry D.; Oroszlan, Stephen

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.04-04Б1.110

   
    Studies on the symmetry and sequence context dependence of the HIV-1 proteinase specificity [Text] / Jozsef Tozser [et al.] // J. Biol. Chem. - 1997. - Vol. 272, N 27. - P16807-16814 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Изучение специфичности протеиназы ВИЧ-1 в зависимости от симметрии и характера последовательности субстрата
Аннотация: Для выяснения зависимости специфичности протеиназы ВИЧ-1 от характера последовательности и симметрии субстрата в 9-10-членные пептиды, строение к-рых соответствует участкам расщепления в полипротеине вируса, вводили замены одной или нескольких аминок-т. Молекулярное моделирование и изучение кинетики гидролиза 16 полученных пептидов, а также синтезированных псевдосимметричных (палиндромных) пептидов показало, что симметричное расположение аминок-тных остатков в субстрате не является благоприятным для действия фермента. Обсуждаются особенности специфичности протеиназы ВИЧ-1, молекула к-рой является симметричным димером из двух идентичных субъединиц. Венгрия, Dep. Biochem. Univ. Med. Sch. Debrecen. Библ. 36
ГРНТИ  
34.25.17
ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ПРОТЕИНАЗА ВИЧ-1
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ПЕПТИДЫ
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
СИММЕТРИЯ СУБСТРАТА
ВЛИЯНИЕ
КИНЕТИКА ГИДРОЛИЗА
МОЛЕКУЛЯРНОЕ МОДЕЛИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Tozser, Jozsef; Bagossi, Peter; Weber, Irene T.; Louis, John M.; Copeland, Terry D.; Oroszlan, Stephen

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.04-04Б1.229

   
    Anti-HIV proteinase monoclonal antibody F11.2.32 that inhibits enzyme activity [Text] / Renata Stouracova [et al.] // Gen. physiol. and Biophys. - 1998. - Vol. 17, Suppl. N 1. - P6-8 . - ISSN 0231-5882
Перевод заглавия: Моноклональные антитела F11.2.32 против протеиназы ВИЧ, ингибирующие ферментативную активность
Аннотация: Получены моноклональные антитела (МКА) F11.2.32 против протеиназы ВИЧ-1, к-рые ингибируют активность фермента. Установлено, что МКА связываются с участком последовательности аминок-т в положении 36-46, локализованном на "заслонке" (flap) активного центра. На основании кристаллографических исследований комплекса F[ab] фрагмента МКА с пептидом, строение к-рого соответствует аминок-там в положении 36-46, и сравнения полученных данных с кристаллической структурой протеиназы полагают, что ингибирующий эффект F11.2.32 обусловлен деформацией нативной структуры фермента. Чехия, Dep. Gene Manip. Inst. Mol. Genet. Acad., Sci., Prague. Библ. 2
ГРНТИ  
34.25.23
ВИНИТИ 341.25.23.11
Рубрики: ПРОТЕИНАЗА ВИЧ-1
ИНГИБИРОВАНИЕ
МОНОКЛОНАЛЬНОЕ АНТИТЕЛО F11.2.32
FAB-ФРАГМЕНТ
ПЕПТИДНЫЙ ФРАГМЕНТ ПРОТЕИНАЗЫ
КОМПЛЕКС
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Stouracova, Renata; Lescar, Julien; Brynda, Jiri; Riottot, Marie-Madelaine; Chitarra, Veronique; Fabry, Milan; Horejsi, Magda; Rezacova, Pavlina; Bentley, Graham; Sedlacek, Juraj

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 02.07-04Б1.315

   
    Effect of serine and tyrosine phosphorylation on retroviral proteinase substrates [Text] / Jozsef Tozser [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1999. - Vol. 265, N 1. - P423-429 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Действие фосфорилирования серина и тирозина на субстраты протеиназы ретровирусов
Аннотация: Виментин, являющийся клеточным субстратом протеиназы ВИЧ-1 (П-В), содержит в одном из своих участков расщепления участок фосфорилирования для протеинкиназы C. Синтезированы пептиды, представляющие этот участок, в фосфорилированной по Ser в положении P2 и нефосфорилированной формах. Нефосфорилированные пептиды являются хорошими субстратами для П-В, а фосфорилирование предотвращает гидролиз. Установлено, что фосфорилирование рекомбинантного виментина человека протеинкиназой C предотвращает его процессинг в головном домене, где происходит фосфорилирование. Олигопептиды, представляющие природные участки расщепления в C-конце интегразы вируса саркомы Рауса, исследованы в качестве субстратов для протеиназы птиц. В отличие от нефосфорилированных пептидов, фосфорилированные по Ser пептиды не гидролизуются ферментом по связи Ser-Pro. Фосфорилированные по Ser или Tyr формы модельных субстратов также исследованы в качестве субстратов для протеиназ ВИЧ-1 и ретровирусов птиц. В отличие от умеренного действия фосфорилирования Ser в позиции P4, фосфорилирование Tyr в позиции P1 предотвращает гидролиз субстрата протеиназой ВИЧ-1. Фосфорилирование имеет значительно меньшее влияние на гидролиз субстратов протеиназой ретровирусов птиц. Считается, что фосфорилирование субстратов, приводящее к ослаблению или предотвращению протеолитического расщепления, могут иметь важные последствия в регуляции жизненного цикла ретровирусов и во взаимодействии вирус-хозяин. Венгрия, Dep. Biochem. and Mol. Biol., Univ. Med. Sch. Debrecen, H-4012 Debrecen, PO Box 6. Библ. 44
ГРНТИ  
34.25.29
ВИНИТИ 341.25.29.17.23.02
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ РЕТРОВИРУСОВ
ПРОТЕИНАЗА ВИЧ-1
АКТИВНОСТЬ
СУБСТРАТЫ
ВИМЕНТИН
ГИДРОЛИЗ
УЧАСТКИ РАСЩЕПЛЕНИЯ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ SER/TYR
ВЛИЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Tozser, Jozsef; Bagossi, Peter; Boross, Peter; Louis, John M.; Majerova, Eva; Oroszlan, Stephen; Copeland, Terry D.

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 06.09-04Б1.53

   
    Конформационные изменения ВИЧ-1-протеиназы: влияние протонированности активного центра на конформацию ВИЧ-1-протеиназы в воде [Текст] / Д. Б. Ковальский [и др.] // Укр. бiохiм. ж. - 2002. - Т. 74, N 6. - С. 135-138 . - ISSN 0201-8470
Аннотация: При слабо кислых значениях pH, при которых протеиназа ВИЧ-1 (ПВ, состоит из двух идентичных субъединиц) наиболее стабильна и активна, ее каталитическая диаза Asp25/25' имеет один общий протон, а при физиологических значениях pH диада депротонирована. Для изучения влияния состояния протонирования Asp25/25' на динамику ПВ были выполнены расчеты молекулярной динамики в течение 2 нс для ПВ с моно- и депротонированной диадой Asp25/25'. Сеть зарядов нейтрализовали добавлением ионов хлора. В случае депротонированного активного центра наблюдалось значительное отклонение третичной структуры ПВ от кристаллической структуры, а третичная структура монопротонированного активного центра была близка к исходной. Обсуждается возможный механизм влияния состояния протонирования Asp25/25' на динамику ПВ. Украина, Ин-т мол. биол. и генетики НАНУ, Киев. Библ. 14
ГРНТИ  
34.25.17
ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ПРОТЕИНАЗА ВИЧ-1
КОНФОРМАЦИЯ В ВОДНОМ РАСТВОРЕ
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
ПРОТОНИРОВАНИЕ
ВЛИЯНИЕ
РАСЧЕТЫ МОЛЕКУЛЯРНОЙ ДИНАМИКИ

Доп.точки доступа:
Ковальский, Д.Б.; Каниболоцкий, Д.С.; Дубина, В.Н.; Корнелюк, А.И.

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 09.11-04Б1.20

    Schlick, Petra.
    Investigating human immunodeficiency virus-1 proteinase specificity at positions P[4] to P[2] using a bacterial screening system [Text] / Petra Schlick, Tim Skern // Anal. Biochem. - 2008. - Vol. 377, N 2. - P162-169 . - ISSN 0003-2697
Перевод заглавия: Исследование специфичности протеиназы вируса иммунодефицита-1 человека в положениях P[4] и P[2] с использованием бактериальной системы скрининга
Аннотация: Субстратную специфичность протеиназы вируса иммунодефицита-1 человека оценивали в бактериальной скрининговой системе по действию бактериальной 'бета'-галактозидазы на аминокислотные остатки в различных положениях субстрата вирусной протеиназы. Основными мишенями в положении P[4] служили Thr, Ser и Pro, в положении P[3] Leu, Met и Phe, в положении P[2] Ser, Met и Leu. Полученные данные можно использовать при получении ингибиторов с разными свойствами
ГРНТИ  
34.25.17
ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ПРОТЕИНАЗА ВИЧ-1
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
БАКТЕРИАЛЬНАЯ СИСТЕМА СКРИНИНГА
'БЕТА'-ГАЛАКТОЗИДАЗА

Доп.точки доступа:
Skern, Tim
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)