СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ПРЕПРОТЕИНТРАНСЛОКАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 97.12-04Б4.143

SecA is an intrinsic subunit of the Escherichia coli preprotein translocase and exposes its carboxyl terminus to the periplasm [Text] / der Does Chris van [et al.] // Mol. Microbiol. - 1996. - Vol. 22, N 4. - P619-629 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: SecA является существенной субъединицей препротеинтранслоказы Escherichia coli и экспонирует свой C-конец в периплазму
Аннотация: Белок SecA (I) является диссоциирующей АТФ-азой - субъединицей препротеинтранслоказы (II) E. coli и циклически перемещается между цитоплазмой и мембраной зависимым от нуклеотидов образом. Гиперпродукция белков SecY, SecE и SecG, являющихся интегральными субъединицами III, повышает уровень связанной с мембранами I. Эта фракция I прочно ассоциирована с мембраной и устойчива к экстракции мочевиной. Она прикреплена к мембране через комплекс SecYEG, а не при участии липидов. Анализ топологии мембранной формы I показал, что ее С-концевой домен находится на периплазматич. стороне мембраны. Нидерланды, Dep. Genetics, Groningen Biomolecular Sci. and Biotechnol. Inst., 9751 NN Haren. Библ. 59

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: ПРЕПРОТЕИНТРАНСЛОКАЗА
СУБЪЕДИНИЦЫ
БЕЛОК SECA
МЕМБРАННАЯ ТОПОЛОГИЯ
ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
van, der Does Chris; den, Blaauwen Tanneke; de, Wit Janny G.; Manting, Erik H.; Groot, Nancy A.; Fekkes, Peter; Driessen, Arnold J.M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.06-04Б2.203

SecA is an intrinsic subunit of the Escherichia coli preprotein translocase and exposes its carboxyl terminus to the periplasm [Text] / der Does Chris van [et al.] // Mol. Microbiol. - 1996. - Vol. 22, N 4. - P619-629 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: SecA является существенной субъединицей препротеинтранслоказы Escherichia coli и экспонирует свой C-конец в периплазму
Аннотация: Белок SecA (I) является диссоциирующей АТФ-азой - субъединицей препротеинтранслоказы (II) E. coli и циклически перемещается между цитоплазмой и мембраной зависимым от нуклеотидов образом. Гиперпродукция белков SecY, SecE и SecG, являющихся интегральными субъединицами III, повышает уровень связанной с мембранами I. Эта фракция I прочно ассоциирована с мембраной и устойчива к экстракции мочевиной. Она прикреплена к мембране через комплекс SecYEG, а не при участии липидов. Анализ топологии мембранной формы I показал, что ее С-концевой домен находится на периплазматич. стороне мембраны. Нидерланды, Dep. Genetics, Groningen Biomolecular Sci. and Biotechnol. Inst., 9751 NN Haren. Библ. 59

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.29
Рубрики: ПРЕПРОТЕИНТРАНСЛОКАЗА
СУБЪЕДИНИЦЫ
БЕЛОК SECA
МЕМБРАННАЯ ТОПОЛОГИЯ
ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
van, der Does Chris; den, Blaauwen Tanneke; de, Wit Janny G.; Manting, Erik H.; Groot, Nancy A.; Fekkes, Peter; Driessen, Arnold J.M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.09-04Б2.170

SecA is an intrinsic subunit of the Escherichia coli preprotein translocase and exposes its carboxyl terminus to the periplasm [Text] / der Does Chris van [et al.] // Mol. Microbiol. - 1996. - Vol. 22, N 4. - P619-629 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: SecA является существенной субъединицей препротеинтранслоказы Escherichia coli и экспонирует свой C-конец в периплазму
Аннотация: Белок SecA (I) является диссоциирующей АТФ-азой - субъединицей препротеинтранслоказы (II) E. coli и циклически перемещается между цитоплазмой и мембраной зависимым от нуклеотидов образом. Гиперпродукция белков SecY, SecE и SecG, являющихся интегральными субъединицами III, повышает уровень связанной с мембранами I. Эта фракция I прочно ассоциирована с мембраной и устойчива к экстракции мочевиной. Она прикреплена к мембране через комплекс SecYEG, а не при участии липидов. Анализ топологии мембранной формы I показал, что ее С-концевой домен находится на периплазматич. стороне мембраны. Нидерланды, Dep. Genetics, Groningen Biomolecular Sci. and Biotechnol. Inst., 9751 NN Haren. Библ. 59

ГРНТИ	34.27.21

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.06-04Б2.468

Economou, Anastassios.
Bacterial preprotein translocase: Mechanism and conformational dynamics of a processive enzyme [Text] / Anastassios Economou // Mol. Microbiol. - 1998. - Vol. 27, N 3. - P511-518 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Бактериальная препротеинтранслоказа: механизм и конформационная динамика процессивного фермента
Аннотация: Обзор. Препротеинтранслоказа (I) как мембранный транспортер секреторных белков является процессивным ферментом. I состоит из мембранных белков Sec YEG (DFYajC) и периферич. субъединицы SecA (II), являющейся моторной субъединицей. Субъединицы I образуют динамич. комплексы в липидном бислое и формируют водный канал, через к-рый препротеиновые субстраты транспортируются за счет расхода энергии. Препротеины связываются с I и запускают циклы связывания и гидролиза АТФ, вызывающие переходы II между 2 разными конформац. состояниями. Эти изменения передаются к Sec G и ведут к инверсии его мембранной топологии. Конформац. изменения способствуют направленной миграции полимерных субстратов через I ступеньками по 20-30 аминокислотных остатков. I диссоциирует от субстрата только после переноса всей цепи препротеина на транс-сторону мембраны. Греция, Dep. of Biol., Univ. of Crete, Iraklio-Crete, GR-711 10. Библ. 50

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ
СЕКРЕТОРНЫЕ БЕЛКИ
МЕХАНИЗМ
БЕЛОК
ПРЕПРОТЕИНТРАНСЛОКАЗА
СИНТЕЗ
СТРУКТУРА
ФУНКЦИЯ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 50

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.05-04Б2.113

Eichler, Jerry.
The SecA subunit of Escherichia coli preprotein translocase is exposed to the periplasm [Text] / Jerry Eichler, William Wickner // J. Bacteriol. - 1998. - Vol. 180, N 21. - P5776-5779 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Субъединица SecA препротеинтранслоказы Escherichia coli доступна в периплазме
Аннотация: Показано, что часть белка SecA, связанного с SecYEG, доступна из периплазмы для не проникающего через мембраны зонда 3-(N-малеилимидопропионил)биоцитина в клетках Escherichia coli, к-рые имеют пермеабилизированную внешнюю мембрану и целую плазматич. мембрану. США, Dep. Biochem., Dartmouth Med. Sch., Hanover NH 03755-3844. Библ. 44

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.02
Рубрики: ПРЕПРОТЕИНТРАНСЛОКАЗА
СУБЪЕДИНИЦА SECA
ПЕРИПЛАЗМА
ДОСТУПНОСТЬ
ЗОНД
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ПЕРМЕАБИЛИЗИРОВАННАЯ ВНЕШНЯЯ МЕМБРАНА
ЦЕЛАЯ ПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ МЕМБРАНА

Доп.точки доступа:
Wickner, William

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 00.06-04Я6.335

The TIM 17.23 preprotein translocase of mitochondria: Composition and function in protein transport into the matrix [Text] / Fernando Moro [et al.] // EMBO Journal. - 1999. - Vol. 18, N 13. - P3667-3675 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Митохондриальная препротеинтранслоказа TIM17-23: строение и функция при транспорте белка в матрикс
Аннотация: Изучили организацию комплекса TIM17-23 препротеинтранслоказы внутренней митохондриальной мембраны, участвующей в адресной доставке белка в матрикс. Компоненты ТМ TIM17, TIM23 и TIM44 присутствуют в комплексе в эквимолярных количествах; не обнаружены субкомплексы, содержащие лишь TIM23 и TIM44 или TIM23 и TIM17. TIM44 образует димеры, которые рекрутируют две молекулы в сайты белкового импорта. Германия, Inst. Physiol. Chem., Univ. Munchen, 80336 Munchen. Библ. 43

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.99
Рубрики: ПРЕПРОТЕИНТРАНСЛОКАЗА TIM17-23
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ
МИТОХОНДРИИ

Доп.точки доступа:
Moro, Fernando; Sirrenberg, Christian; Schneider, Hans-Christoph; Neupert, Walter; Brunner, Michael

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 00.11-04Я6.305

Unique composition of the preprotein translocase of the outer mitochondrial membrane from plants [Text] / Lothar Jansch [et al.] // J. Biol. Chem. - 1998. - Vol. 273, N 27. - P17251-17257 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Уникальный состав препротеинтранслоказы внешней мембраны митохондрий растений
Аннотация: Комплекс ТВМ транслоказы внешней мембраны митохондрий из клубней картофеля очистили методом электрофореза в геле и иммунно-аффинной хроматографии. Комплекс ТВМ (230 кД) содержит 7 различных субъединиц, образующих уникальную структуру и охарактеризованных методами секвенирования. Частью комплекса служит рецепторный белок TOM20 (23 кД). Германия, Inst. Cengew. Genetik, Univ. Hannover, 30419 Hannover. Библ. 34

ГРНТИ	34.19.25

ВИНИТИ 341.19.25.09
Рубрики: ПРЕПРОТЕИНТРАНСЛОКАЗА
СУБЪЕДИНИЦЫ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ВНЕШНЯЯ МЕМБРАНА
МИТОХОНДРИИ
РАСТЕНИЯ

Доп.точки доступа:
Jansch, Lothar; Kruft, Volker; Schmitz, Udo K.; Braun, Hans-Peter

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска