СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 37
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-37

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.11-04Б2.115

Colby, John.
Effect of growth conditions on the activities of methylotrophic enzymes in Methylophilus W3A1 [Text] / John Colby, Alan J. Blakey // FEMS Microbiol. Lett. - 1995. - Vol. 128, N 3. - P333-337 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Влияние условий роста на активности метилотрофных ферментов у Methylophilus W3A1
Аннотация: Измеряли удельные активности четырех метилотрофных ферментов в периодической и хемостатной культурах Methylophilus W3A1. Среди исследованных источников углерода (три-, ди-, и монометиламин, метанол, глюкоза) наивысшая скорость роста бактерии достигалась на среде с метанолом ('мю'=0,364 ч{-1}). Метанолдегидрогеназа была конститутивным ферментом. Синтез метиламиндегидрогеназы регулировался механизмом индукции-репрессии. Триметиламиндегидрогеназа и диметиламиномонооксигеназа индуцировались координированно, возможно, диметиламином. Метанол полностью предотвращал синтез метиламинокисляющих ферментов, если в среде присутствовал аммоний. Отсутствие аммония снимало это репрессию. Предполагается, что культура Methylophilus W3A1 эволюционно развивалась как метанолутилизирующая бактерия, к-рая приобрела способность использовать метиламины как альтернативные источники азота. Установлено, что хемостатное культивирование этой бактерии является наилучшим способом получения высоких удельных активностей триметиламин- и метиламиндегидрогеназ в бесклеточных экстрактах. Великобритания, School of Health Sci., Univ. of Sunderland, Sunderland SRI 3SD. Библ. 13.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: METHYLOPHILUS (BACT.)
ШТАММ W3A1
ПЕРИОДИЧЕСКОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ХЕМОСТАТНОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
УДЕЛЬНЫЕ АКТИВНОСТИ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ТРИМЕТИЛАМИНПЕГИДРОГЕНАЗА
ДИМЕТИЛАМИНМОНООКСИНЕНАЗА
АКТИВНОСТИ
МЕТАНОЛ

Доп.точки доступа:
Blakey, Alan J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.12-04Б2.215

Colby, John.
Effect of growth conditions on the activities of methylotrophic enzymes in Methylophilus W3A1 [Text] / John Colby, Alan J. Blakey // FEMS Microbiol. Lett. - 1995. - Vol. 128, N 3. - P333-337 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Влияние условий роста на активности метилотрофных ферментов у Methylophilus W3A1
Аннотация: Измеряли удельные активности четырех метилотрофных ферментов в периодической и хемостатной культурах Methylophilus W3A1. Среди исследованных источников углерода (три-, ди-, и монометиламин, метанол, глюкоза) наивысшая скорость роста бактерии достигалась на среде с метанолом ('мю'=0,364 ч{-1}). Метанолдегидрогеназа была конститутивным ферментом. Синтез метиламиндегидрогеназы регулировался механизмом индукции-репрессии. Триметиламиндегидрогеназа и диметиламиномонооксигеназа индуцировались координированно, возможно, диметиламином. Метанол полностью предотвращал синтез метиламинокисляющих ферментов, если в среде присутствовал аммоний. Отсутствие аммония снимало это репрессию. Предполагается, что культура Methylophilus W3A1 эволюционно развивалась как метанолутилизирующая бактерия, к-рая приобрела способность использовать метиламины как альтернативные источники азота. Установлено, что хемостатное культивирование этой бактерии является наилучшим способом получения высоких удельных активностей триметиламин- и метиламиндегидрогеназ в бесклеточных экстрактах. Великобритания, School of Health Sci., Univ. of Sunderland, Sunderland SRI 3SD. Библ. 13.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: METHYLOPHILUS (BACT.)
ШТАММ W3A1
ПЕРИОДИЧЕСКОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ХЕМОСТАТНОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
УДЕЛЬНЫЕ АКТИВНОСТИ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ТРИМЕТИЛАМИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ДИМЕТИЛАМИНМОНООКСИНЕНАЗА
АКТИВНОСТИ
МЕТАНОЛ

Доп.точки доступа:
Blakey, Alan J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.03-04Б2.176

Cozier, Gyles Eldred.
The structure of the quinoprotein alcohol dehydrogenase of Acetobacter aceti modelled on that of methanol dehydrogenase from Methylobacterium extorquens [Text] / Gyles Eldred Cozier, Ian G. Giles, Christopher Anthony // Biochem. J. - 1995. - Vol. 308, N 2. - P375-379 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Моделирование структуры хинопротеида алкогольдегидрогеназы Acetobacter aceti на базе структуры метанолдегидрогеназы из Methylobacterium extorquens
Аннотация: Для моделирования структуры части м-лы мембранной алкогольдегидрогеназы A. aceti использована пространственная структура метанолдегидрогеназы, полученная с разрешением 1,94A. Смоделирована структура базисного сверхбочонка и области активного центра. Большое сходство структур в этих участках говорит о существенном сходстве механизма действия этих ферментов. Однако значительные различия выявлены во внешних петлях, участвующих, в частности, в образовании неглубокой воронки, ведущей к активному центру. Великобритания, SFRC. Сtr. Mol. Recognition, Dept. Biochem., Univ. Southampton, Southampton S016 7PX. Библ. 17

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗА
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
МОДЕЛИРОВАНИЕ СТРУКТУРЫ
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Giles, Ian G.; Anthony, Christopher

Патент 53447768 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12P 17/18,C12P 17/16.

Urakami, Teizi.
Process for the preparation of pyrrolo-quinoline quinone [Текст] / Teizi Urakami ; Mitsubishi Gas Chemical Co., Inc. - № 91884 ; Заявл. 14.07.1993 ; Опубл. 06.09.1994 ; Приор. 24.04.1985, № 60-88255 (Япония)
Перевод заглавия: Процесс получения пирролохинолинхинона
Аннотация: Пирролохинолинхинон (I) (2,7,9-трикарбокси-1Н-пирроло[2,3-f]хинолин-4,5-дион) - кофермент метанолдегидрогеназы, образуемый использующими метанол бактериями. I применяют в медицине как фактор, усиливающий ферментные р-ции и активирующий метаболизм. Предложено получать I микробиологическим способом менее сложным и дорогим, чем обычно используемый химический синтез. Бактерии - Methylobacterium, Ancylobacter, Thiobacillus, Xanthobacter, Hyphomicrobium, Microcyclus и Achromobacter - выращивают на средах, содержащих в качестве единственного источника углерода метанол и(или) метиламин. Прочие компоненты среды определяются потребностями используемой бактерии. I выделяют из супернатанта или фильтрата культуральной жидкости

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.09.15
Рубрики: МЕТИЛОТРОФНЫЕ БАКТЕРИИ
ПИРРОЛОХИНОЛИНХИНОН
КОФЕРМЕНТ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ПОЛУЧЕНИЕ
ПРИМЕНЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Mitsubishi Gas Chemical Co.; Inc.
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.03-04Б2.149

Avezoux, Alain.
The role of the novel disulphide ring in the active site of the quinoprotein methanol dehydrogenase from Methylobacterium extorquens [Text] / Alain Avezoux, Matthew G. Goodwin, Christopher Anthony // Biochem. J. - 1995. - Vol. 307, N 3. - P735-741 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Роль нового дисульфидного кольца в активном сайте хинопротеина метанолдегидрогеназы из Methylobacterium extorquens
Аннотация: Все остатки цистеина в метанолдегидрогеназе из Methylobacterium extorquens вовлечены в формирование внутрисубъединичных дисульфидных мостиков. Один из таких мостиков образуется между соседними остатками цистеина и формирует новую кольцевую структуру в активном сайте. Этот мостик легко восстанавливается; восстановленный фермент неактивен в переносе электронов к цитохрому с[L]. Инактивация не является результатом больших структурных изменений или модификации простетической группы пирролхинолинхинона. Восстановленный фермент становится активным в присутствии акцептора электронов, феназинэтосульфата, к-рый реокисляет соседние тиолы с образованием начального дисульфидного мостика. Не обнаружено свободных тиолов в процессе реакционного цикла с цитохромом с[L]. При карбоксиметилировании восстановленного фермента или в присутствии Ca{2+} активность фермента восстанавливается. Сделан вывод, что дисульфидное кольцо в активном участке фермента не функционирует как окислительно-восстановительный компонент р-ции и не включает Ca{2+} в активный сайт. Предполагается, что дисульфидный цикл может участвовать в стабилизации или предохранении свободного радикала полухиноновой формы простетической группы от растворителя. Великобритания, Biochem. Dep., Univ. Southampton, Southampton S016 7PX. Библ. 33

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
АКТИВНЫЙ САЙТ
ДИСУЛЬФИДНОЕ КОЛЬЦО
РОЛЬ
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Goodwin, Matthew G.; Anthony, Christopher

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.10-04Б2.107

Cozier, Gyles E.
Structure of the quinoprotein glucose dehydrogenase of Escherichia coli modelled on that methanol dehydrogenase from Methylobacterium extorquens [Text] / Gyles E. Cozier, Christopher Anthony // Biochem. J. - 1995. - Vol. 312, N 3. - P679-685 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Структура хинопротеиновой глюкозодегидрогеназы Escherichia coli, смоделированная на базе структуры метанолдегидрогеназы Methylobacterium extorquens
Аннотация: В модели структуры части м-лы глюкозодегидрогеназы (ГД) сохраняется основная укладка сверхбочонка, включающая участок связывания триптофана. Области активного центра ГД и метанолдегидрогеназы (МД) подобны, но имеются и существенные различия, наиболее важным из к-рых является отсутствие в ГД дисульфидного цикла, формируемого в МД соседними цистеинами. Сходство структуры активных центров ГД и МД предполагает и сходство их механизмов действия. Различия в координации катиона и связывании пирроло-хинолинхинона (ПХХ) могут объяснить относительную легкость диссоциации ПХХ из ГД. Значительные различия имеются в поверхностных петлях, особенно в тех, к-рые участвуют в формировании воронки, ведущей к активному центру и влияющей на субстратную специфичность. Предложенная модель соответствует данным о влиянии химической модификации на связывание ПХХ и активность фермента. Великобритания, Dep. Biochem., Univ. Southampton, Southampton SO16 7PX, Hants. Библ. 46

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЛЮКОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
МОДЕЛЬ
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
СРАВНЕНИЕ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Anthony, Christopher

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.05-04Б3.97

Изучение новой простетической группы PQQ-зависимой метанолдегидрогеназы [Text] / Yong-fang Zhao [et al.] // Wuhan daxue xuebao. Ziran kexue ban = J. Wuhan Univ. Natur. Sci. Ed. - 1999. - Vol. 45, N 2. - С. 243-246 . - ISSN 0253-9888

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
PQQ-ЗАВИСИМАЯ
ПРОСТЕТИЧЕСКАЯ ГРУППА
ПИРРОЛОХИНОЛИНХИНОН
ИЗУЧЕНИЕ
МЕТИЛОТРОФНЫЕ БАКТЕРИИ NO.2

Доп.точки доступа:
Zhao, Yong-fang; Cheng, Hui; Zhang, Jing-wei; Wang, Yin-shan

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 04.09-04Б3.59

Влияние дейтерирования на активность метанолдегидрогеназы Methylophilus sp. B-7741 [Текст] / А. Б. Пшеничникова [и др.] // Прикл. биохимия и микробиол. - 2004. - Т. 40, N 1. - С. 24-27 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Изучено влияние оксида дейтерия в среде на активность метанолдегидрогеназы облигатной метилотрофной бактерии Methylophilus sp. B-7741. Активность этого фермента в экстракте биомассы, полученной в высокодейтерированной среде ({2}H-фермент), в зависимости от условий реакции составила 34-47% от активности в экстракте контрольной биомассы. Изотопный эффект дейтерия (ИЭД) для субстрата (метанола) составил 1.37'+-'0.05 и 1.38'+-'0.01 соответственно для {1}H- и {2}H-препарата фермента. Впервые был обнаружен обратный ИЭД растворителя в реакции, катализируемой метанолдегидрогеназой (0.80'+-'0.02 и 0.60'+-'0.01 соответственно для {1}H- и {2}H-фермента). Россия, Моск. гос. акад. тонкой хим. технологии, Москва. Библ. 25

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
АКТИВНОСТЬ
ОКСИД ДЕЙТЕРИЯ
ВЛИЯНИЕ
METHYLOPHILUS

Доп.точки доступа:
Пшеничникова, А.Б.; Нево, А.Н.С.; Волкова, Е.В.; Складнев, Д.А.; Швец, В.И.

Патент 2299909 Российская Федерация, МКИ C12P 13/04.

Ясуеда, Хисаси.
Бактерия рода Bacillus, продуцирующая L-аминокислоту, и способ получения L-аминокислоты [Текст] / Хисаси Ясуеда, Рио Такесита ; Адзиномото Ко., Инк. - № 2002123836/13 ; Заявл. 05.09.2002 ; Опубл. 27.05.2007
Аннотация: Изобретение относится к биотехнологии и представляет собой способ получения L-аминокислоты посредством культивирования бактерии рода Bacillus, обладающей способностью продуцировать L-аминокислоту, в среде, содержащей метанол в качестве источника углерода, и сбора L-аминокислоты из среды или клеток указанной бактерии. При этом используют бактерию, в которую введен ген метанолдегидрогеназы, а активности гексулозофосфатсинтазы и фосфогексулоизомеразы усилены. Изобретение позволяет получать L-аминокислоты с высокой степенью эффективности

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: АМИНОКИСЛОТЫ
ПОЛУЧЕНИЕ
BACILLUS SP. (BACT.)
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ПРОДУЦЕНТЫ
РОСТ НА МЕТАНОЛЕ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ГЕКСУЛОЗОФОСФАТСИНТАЗА
ФОСФОГЕКСУЛОИЗОМЕРАЗА
ВВЕДЕНИЕ ГЕНОВ
ПАТЕНТЫ
РОССИЯ

Доп.точки доступа:
Такесита, Рио; Адзиномото Ко.; Инк.
Свободных экз. нет

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 10.07-04Б2.92

Characterization of a novel methanol dehydrogenase in representatives of Burkholderiales: Implications for environmental detection of methylotrophy and evidence for convergent evolution [Text] / Marina G. Kalyuzhnaya [et al.] // J. Bacteriol. - 2008. - Vol. 190, N 11. - P3817-3823 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Характеристика новой метанолдегидрогеназы у представителей Burkholderiales: приложения для определения метилотрофии в природных условиях и доказательства конвергентной эволюции
Аннотация: Некоторые Burkholderiales способны расти на метаноле, но у них отсутствуют гены mxaFI, широко распространенные у метилотрофных Proteobacteria. Охарактеризован новый односубъединичный фермент, катализирующий окисление метанола у 4-х штаммов Methyloversatilis universalis FAM5, Methylibium petroleiphilum PM1, неклассифицированных штаммов Burkholderiales RZ18-153 и FAM1. Неполностью очищенный фермент из M. universalis FAM5 был подвергнут методу времяпролетного пептидного масс-фингерпринтинга с лазерной ионизацией/десорбцией в присутствии матрицы. Полученный пептидный спектр был использован для идентификации соответствующего гена-кандидата в геноме M. petroleiphilum PM1 - mdh2, который кодирует алкогольдегидрогеназу I типа, родственную большой субъединице известной метанолдегидрогеназы (MxaFI), однако, идентичность их аминокислотных последовательностей составляет лишь 35%. Гомологи mdh2 были амплифицированы из M. universalis FAM5 и штаммов RZ18-153 и FAM1 и получены мутанты, лишенные генов mdh2. Данные мутанты утратили способность расти на метаноле и этаноле, тем самым было доказано, что ген mdh2 определяет окисление этих двух субстратов. Полученные результаты позволяют расширить список генов-маркеров для выявления и оценки уровня метанол-окисляющей способности бактериального сообщества в естественной среде обитания. Кроме того, эти данные могут быть полезны в решении вопросов эволюции окисления метанола и указывают на конвергентные пути формирования этого признака. США, Dep. Microbiol., Univ. Washington, Seattle, Washington 98195. Библ. 46

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: МЕТИЛОТРОФИЯ
ВЫЯВЛЕНИЕ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ФУНКЦИИ
МЕТАН
ОКИСЛЕНИЕ
ГЕНЫ
ГЕН MDH2
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
BURKHOEDERIALES (BACT.)

Доп.точки доступа:
Kalyuzhnaya, Marina G.; Hristova, Krassimira R.; Lidstrom, Mary E.; Chistoserdova, Ludmila

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 10.11-04Б2.141

Genome of Methylobacillus flagellatus, molecular basis for obligate methylotrophy, and polyphyletic origin of methylotrophy [Text] / Ludmila Chistoserdova [et al.] // J. Bacteriol. - 2007. - Vol. 189, N 11. - P4020-4027 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Геном Methylovacillus flagellatus, молекулярная основа облигатной метилотрофии и полифилетическое происхождение метилотрофии
Аннотация: Определили полную последовательность модельного облигатного утилизатора метанола и метиленамина Methylobacillus flagellatus (штамм КТ). Геном представлен единственной кольцевой хромосомой около 3 млн. п.н., потенциально кодирующего 2766 белков. Показали, что метилотрофия связана с действием метанол- и метиламиндегидрогеназ, компонентов цепи транспорта электронов, путей окисления формальдегида и циклов ассимиляции и диссимиляции рибулезомонофосфата и дегидрогеназы формата. Несколько генов метилотрофии представлены более, чем в одной копии. Облигатная зависимость от одноуглеродных соединений обусловлена неполным циклом трикарбоновых кислот. Сравнили геном Methylobacillus flagellatus по метилотрофным функциям с ранее секвенированными геномами трех метилотрофов Methylobacterium extorquens, Methyllococcus capsulatus и Methylibium petroleiphylum, что позволило получить генетические доказательства полифилетического происхождения метилотрофии в Betaproteobacteria. США, Univ. of Waschington, Seattle, Waschington. Библ. 57

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.11
Рубрики: БИОДЕГРАДАЦИЯ
МЕТАНОЛ
МЕТИЛЕНАМИН
ХРОМОСОМА
ПОЛНАЯ НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ФЕРМЕНТЫ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
МЕТИЛАМИНДЕГИДРОГЕНАЗА
METHYLOBACILLUS FLAGELLATUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Chistoserdova, Ludmila; Lapidus, Alla; Han, Cliff; Goodwin, Lynne; Saunders, Liz; Brettin, Tom; Tapia, Roxanne; Gilna, Paul; Lucas, Susan; Richardson, Paul M.; Lidstrom, Mary E.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 14.03-04А3.86К

Кузнецова, Т. А.
Биокатализаторы на основе метилотрофных бактерий и выделенных из них ферментов как распознающие элементы амперометрических биосенсоров [Текст] : автореф. дис. на соиск. уч. степ. канд. хим. наук / Т. А. Кузнецова. - М. : [б. и.], 2013. - 27 с. : ил.

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
АМПЕРОМЕТРИЧЕСКИЕ БИОСЕНСОРЫ
РАЗРАБОТКА
МЕТАНОЛ
ДЕТЕКЦИЯ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
МЕТИЛОТРОФНЫЕ БАКТЕРИИ
Свободных экз. нет

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 14.04-04Б3.5К

Кузнецова, Т. А.
Биокатализаторы на основе метилотрофных бактерий и выделенных из них ферментов как распознающие элементы амперометрических биосенсоров [Текст] : автореф. дис. на соиск. уч. степ. канд. хим. наук / Т. А. Кузнецова. - М. : [б. и.], 2013. - 27 с. : ил.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.07.07
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
АМПЕРОМЕТРИЧЕСКИЕ БИОСЕНСОРЫ
РАЗРАБОТКА
МЕТАНОЛ
ДЕТЕКЦИЯ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
МЕТИЛОТРОФНЫЕ БАКТЕРИИ
Свободных экз. нет

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.09-04Б2.69

Роль метаномонооксигеназы при ассимиляции метанола метанокисляющими бактериями [Текст] / И. Г. Соколов [и др.] // Микробиол. ж. - 1989. - Т. 51, N 2. - С. 38-46 . - ISSN 0201-8462
Аннотация: Для оценки роли метанмонооксигеназы (ММО) в процессе ассимиляции метанола в кач-ве единственного источника углерода и энергии изучена способность метанокисляющих бактерий расти на метаноле в присутствии ацетилена (ингибитора ММО), а также способность покоящихся Кл окислять метанол в присутствии этого ингибитора. Установлено, что рост ряда штаммов на среде с метанолом стимулируется ацетиленом, рост других - подавляется. Анализ закономерностей накопления биомассы и формальдегида в среде при различных конц-иях ацетилена, а также кинетических х-к окисления метанола покоящимися Кл в присутствии ацетилена позволяет заключить, что при ассимиляции метанола метанокисляющими бактериями функционируют два механизма: монооксигенирование неспецифичной ММО и дегидрирование метанолдегидрогеназой. Блокирование ММО ацетиленом может вызвать остановку роста из-за отсутствия альтернативных монооксигеназному механизму энергосопряженных систем переноса электронов от метанола на кислород (Methylosinus trichosporium OB3b), либо стимуляцию роста в результате экспрессии таких систем (Methylomonas rubra 15m и Methylococcus capsulatus 9m).

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.15.27
Рубрики: МЕТАНОЛ
АСИМИЛЛЯЦИЯ
МЕТАНМОНООКСИГЕНАЗА
МОНООКСИГЕНИРОВАНИЕ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ДЕГИДРИРОВАНИЕ
МЕТАНОТРОФНЫЕ БАКТЕРИИ
АЦЕТИЛЕН

Доп.точки доступа:
Соколов, И.Г.; Столяр, С.М.; Криштаб, Т.П.; Пинчук, Г.Э.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.11-04Б2.77

Anthony, C.
Quinoproteins in C[1]-dissimilation by bacteria [Text] / C. Anthony // Antonie van Leeuwenhoek. - 1989. - Vol. 56, N 1. - P13-23 . - ISSN 0003-6072
Перевод заглавия: Хинопротеины в [процессе] разложения С[1]-соединений бактериями
Аннотация: Обзор посвящен роли хинопротеинов - метанолдегидрогеназы (МДГ) и метиламиндегидрогеназы (МАДГ) - в физиологии метилотрофных бактерий, растущих на метане, метаноле или метаноламине. Приводятся данные о локализации, свойствах, субъединичном составе МАДГ и МДГ. Рассматривается механизм каталитического действия МАДГ. Особое внимание уделено природе акцептора электронов в МАДГ, к-рым может являться или голубой медьсодержащий белок амицианин, или, при росте Methylobacterium в условиях недостатка меди цитохром c. У некоторых бактерий при высоких концентрациях меди акцептором электронов с амицианина м. б. азурин, так что в цепи транспорта электронов от метиламина до оксидазы растворимые цитохромы полностью заменены медьсодержащими белками. Отмечается важная роль недавно открытого цитохрома с в процессе окисления метанола. Обсуждаются проблемы на пути доказательства того, что МДГ переносит электроны с метанола на цитохром с. Рассматриваются работы, посвященные структуре цитохрома с, его свойствам, гомологии с другими цитохромами. Автор полагает, что установление структуры цитохрома с и открытие новой субъединицы МДГ позволят лучше понять процессы транспорта электронов у метилотрофных бактерий. Ил. 2. Библ. 59. Великобритания, Biochemistry Department, University of Southampton, Southampton, SO9 3TU.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.15.27
Рубрики: ХИНОПРОТЕИНЫ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
МЕТИЛАМИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
СВОЙСТВА
СУБЪЕДИНИЧНАЯ СТРУКТУРА
ТРАНСПОРТ ЭЛЕКТРОНОВ
БЕЛКИ
МЕДЬСОДЕРЖАЩИЙ БЕЛОК
ЦИТОХРОМЫ
МЕТИЛОТРОФНЫЕ БАКТЕРИИ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 59

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 90.04-04Т4.72

On the mechanism of inhibition of methanol dehydrogenase by cyclopropane-derived inhibitors [Text] / (Jr.) Johannes Frank [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1989. - Vol. 184, N 1. - P187-195 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: О механизме ингибирования метанолдегидрогеназы производными циклопропана
Аннотация: При экстракции метанолдегидрогеназы (МДГ), инактивированной циклопропанолом, выявлены 2 взаимопревращающихся компонента. Эти соединения можно синтезировать из 2,7,9-трикарбокси-1Н-пирроло-[2,3-]-хинолин-4,5-диона (PQQ) и изопропанола, используя окись металла (напр. Ag[2]O) в кач-ве катализатора. Исследование структуры этих соединений показало, что образуется С5-3-пропанал-аддукт PQQ с замкнутым кольцом; циклопропанон образует аналогичный продукт, в то время как циклопропилметанол ведет себя как субстрат и окисляется ферментом без разрыва кольца. Полученные рез-ты не подтвердили идею, что инактивация происходит через образование пары свободных радикалов. Япония, Lab. of Microbiology and Enzymology, NL-2628 BC Delft. Библ. 28.

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.17.13
Рубрики: ЦИКЛОПРОПАН
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ИНГИБИРОВАНИЕ
МЕХАНИЗМ

Доп.точки доступа:
Frank, (Jr.) Johannes; Krimpen, Simon H.van; Verwiel, P.Eugene J.; Jongejan, Jacob A.; Mulder, Antonia C.; Duine, Johannis A.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.05-04Б2.51

Nunn, David N.
The second subunit of methanol dehydrogenase of Methylobacterium extorquens AM1 [Text] / David N. Nunn, Darren Day, Christopher Anthony // Biochem. J. - 1989. - Vol. 260, N 3. - P857-862 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Вторая субъединица метанолдегидрогеназы Methylobacterium extorquens AM1
Аннотация: Сообщается об обнаружении ранее не известной, малой ('бета'), субъединицы хинопротеиновой метанолдегидрогеназы (МДГ) из M. extorquens AM1 (=Pseudomonas AM1). Ген maxI, кодирующий 'бета'-субъединицу, расположен на хромосоме недалеко от гена moxF, кодирующего 'альфа'-субъединицу МДГ (Mr 62 кД). Эти гены разделены генами moxI и moxG, кодирующими соответственно белок с Mr 30 кД с неизвестной функцией и специфичный акцептор электронов для МДГ (цитохром C). Определена нуклеотидная последовательность гена moxI, на основании к-рой выведена аминокислотная последовательность 'бета'-субъединицы. Поскольку Mr нативной МДГ по данным аналитического ультрацентрифугирования равна 146 000, делается вывод, что стехиометрия субъединиц составляет 'альфа'[2]'бета'[2]. Ил. 3. Табл. 1. Библ. 27. Великобритания, Dep. of Biochem. Univ. of Southampton, Southampton S09 3TU.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
СУБЪЕДИНИЦА БЕТА
ГЕНЫ
ГЕН MOX I
ГЕН, КОДИРУЮЩИЙ СУБЪЕДИ-, НИЦУ БЕТА
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
METHYLOBACTERIUM EXTORQUENS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Day, Darren; Anthony, Christopher

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.06-04Б2.50

Grundig, M. W.
Biochemical characterization of mutants of the facultatively ribulose monophosphate type methylotroph Acetobacter methanolicus MB58 defective in C[1] Metabolism [Text] / M. W. Grundig, W. Babel // Zbl. Mikrobiol. - 1989. - Vol. 144, N 8. - P539-545 . - ISSN 0232-4393
Перевод заглавия: Биохимическая характеристика мутантов факультативного метилотрофа рибулозоонофосфатного типа Acetobacter methanolicus MB58, дефектного по C[1]-метаболизму
Аннотация: A. methanolicus MB58 может расти с метанолом, ассимилируя его по фруктозо-1,6-бифосфатному варианту рибулозомонофосфатного пути. Формальдегид может окисляться линейно через формиат и циклически через 6-фосфоглюконат. У 18 мутантов A. methanolicus MB58, не способных расти с метанолом, исследованы ферменты линейного и циклического путей диссимиляции формальдегида, а также фосфофруктокиназа как один из ключевых ферментов C[1]метаболизма. Большинство мутантов оказались плейотропными и дефектными по C[1]-регулируемой метанолдегидрогеназе и/или конститутивной формальдегиддегидрогеназе. Отсутствие цитохрома c во всех случаях коррелировало с потерей метанолдегидрогеназной активности. По формиатдегидрогеназе дефектен лишь один мутант. Ни один из мутантов, выращенных гетеротрофно, не имеет дефектов в диссимиляторном рибулозомонофосфатном цикле или фосфофруктокиназе. У 3 мутантов, сохранивших способность к окислению метанола, он не индуцирует гексулозо-6фосфатизомеразу, что указывает на существование изоферментов. У 2 мутантов не обнаружены какие-либо дефекты в исследованных ферментах и, по-видимому, затронуты ассимиляторные ферменты. Библ. 20. ГДР, Acad. of Sci. of the G. D. R., Inst. of Biotechnol., Leipzig.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.15.27
Рубрики: ACETOBACTER METHANOLICUS (BACT.)
МУТАНТЫ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ФОРМАЛЬДЕГИДДЕГИДРОГЕНАЗА
МЕТАНОЛ

Доп.точки доступа:
Babel, W.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.08-04Б2.100

Anthony, C.
Periplashic respiratory systems in methylotrophic bacteria [Text] / C. Anthony // Highlights Mod. Biochem. - Utrecht, Tokyo, 1989. - Vol. 1. - P865-872 . - ISBN 90-6764-117-0
Перевод заглавия: Периплазматические дыхательные системы метилотрофных бактерий
Аннотация: Содержится краткий обзор сведений о специфических электронно-транспортных цепях метилотрофных бактерий. Приведена суммарная схема взаимодействия окисл.восст. эквивалентов в периплазме и цитоплазме, потока электронов через цитоплазматическую мембрану. Рассмотрение данных, полученных при исследовании разнообразных метилотрофных бактерий, позволили предположить, что метанолдегидрогеназа имеет более сложную структуру, чем предполагалось ранее. Показано, что цитохром с[1] является совершенно новым цитохромом с-типа. Библ. 32. Великобритания, Biochem. Dep., Univ. of Outhampton, Southampton, S09 3TU.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.15.27
Рубрики: МЕТИЛОТРОФНЫЕ БАКТЕРИИ
ПЕРИПЛАЗМА
ПЕРИПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ МЕМБРАНЫ
ДЫХАТЕЛЬНАЯ ЦЕПЬ
ДЫХАТЕЛЬНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМ С1
ДЕГИДРОГЕНАЗЫ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 32

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.10-04Б2.70

Vries, de Gert E.
Physiology and genetics of methylotrophic bacteria [Text] / de Gert E. Vries, Ursula Kues, Ulf Stahl // FEMS Microbiol. Rev. - 1990. - Vol. 75, N 1. - P57-102 . - ISSN 0168-6445
Перевод заглавия: Физиология и генетика метилотрофных бактерий
Аннотация: Обзор. Рассмотрены след. вопросы: 1) механизм окисления метанола (I) метилотрофными бактериями; 2) сборка метанолдегидрогеназы, роль пирролохинолинхинона, участие вспомогательных факторов, транслокация этих компонентов в периплазму и связь с цепью переноса электронов; 3) метаболическая регуляция экспрессии генов метаболизма I и эффективность сохранения энергии; 4) картирование генов метаболизма I и их молек. х-ка. Библ. 305. Зап. Берлин (U. Stahl] Fachgebiet fur Microbiol. und Genetik, Technische Univ. Berlin.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.15.27
Рубрики: МЕТАНОЛ
МЕХАНИЗМ ОКИСЛЕНИЯ
ГЕНЫ
ГЕНЫ МЕТАБОЛИЗМА МЕТАНОЛА
ЭКСПРЕССИЯ
КАРТИРОВАНИЕ
МЕТИЛОТРОФНЫЕ БАКТЕРИИ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 305
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА

Доп.точки доступа:
Kues, Ursula; Stahl, Ulf

1-20 21-37

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска