СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ЛИПИД-СВЯЗЫВАЮЩИЙ БЕЛОК<.>)

Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 97.01-04И2.117

Janssen, Dirk.
A novel lipid-binding protein from the cestode Moniezia expansa [Text] / Dirk Janssen, John Barrett // Biochem. J. - 1995. - Vol. 311, N 1. - P49-57 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Новый липид-связывающий белок ленточного червя Moniezia expansa
Аннотация: Из цитозоля M. expansa выделен олигомерный липид-связывающий белок (ЛСБ) с мол. м. 'ЭКВИВ'250 кД, состоящий из мономеров с мол. м. 11 кД. ЛСБ связывает насыщенные и ненасыщенные жирные к-ты (но не производные CoA) с K[d] 0,68':-'7,8 мкМ. Он связывает холестерин, дигидроэргостерин, билирубин и ретиноиды, но не взаимодействует с 'альфа'-токоферолом, желчными к-тами, алк-2-еналями и алка-2,4-диеналями. Каждая субъединица содержит 2 центра связывания с разной специфичностью. Олигомер формирует специфичные центры связывания (1 на 'ЭКВИВ'10 субъединиц) ретинола и флуоресцирующей 11-[(5-диметиламинонафталин-1-сульфонил)-амино]-ундеканоевой к-ты (DAUDA). Аминокислотный состав этого ЛСБ отличается от известных белков, связывающих жирные к-ты (БСЖК). N-конец ЛСБ не блокирован и имеет последовательность, отличную от БСЖК. Поликлональные антитела против ЛСБ M. expansa не реагируют с БСЖК млекопитающих, нематод или дигеней. Свободная энергия денатурации мочевиной (3,1 ккал/моль) не зависит от наличия связанных лигандов. По данным КД, ЛСБ содержит 36% 'альфа'-спиралей, вторичная структура мало меняется при связывании лигандов. ЛСБ связывает различные антигельминтики с K[d] от 0,66 до 7,3 мкМ. Великобритания, Inst. Biol. Sci., Univ. Wales, Aberytswyth, Dyfed SY23 3DA. Библ. 37

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.17.09.17
Рубрики: ЛИПИД-СВЯЗЫВАЮЩИЙ БЕЛОК
НОВЫЙ
ЛЕНТОЧНЫЕ ЧЕРВИ

Доп.точки доступа:
Barrett, John

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 98.08-04М4.34

Biochemical and crystallographic analyses of a portal mutant of the adipocyte lipid-binding protein [Text] / Jeramia Ory [et al.] // J. Biol. Chem. - 1997. - Vol. 272, N 15. - P9793-9801 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Биохимический и кристаллографический анализ портального мутанта липид-связывающего белка адипоцитов
Аннотация: Исследовали стабильность, равновесные и кинетические характеристики связывания лигандов мутантом V32D+F57H в области входа в связывающую полость ("портального" мутанта) липид-связывающего белка адипоцитов (ЛСБА). Кроме того определена кристаллическая структура двух форм ЛСБА при pH 4,5 (разрешение 1,9 A) и рН 6,4 (2,8 A). На базе структур рассчитаны электростатические потенциалы в позициях, занимаемых атомами лигандов и в портальной области мутанта и ЛСБА дикого типа. Мутация несколько меняет положение боковых групп при обоих значениях pH, но мало влияет на электростатические потенциалы. Эти изменения не могут объяснить существенные различия в сродстве к жирным к-там. США, Coll. Biol. Sci., Univ. Minnesota, St. Paul, MN 55108. Библ. 33

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: БЕЛОК
ЛИПИД-СВЯЗЫВАЮЩИЙ БЕЛОК
МУТАНТНАЯ ФОРМА
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
ЛИГАНДЫ
СВЯЗЫВАНИЕ
БИОХИМИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
АДИПОЦИТЫ

Доп.точки доступа:
Ory, Jeramia; Kane, Christopher D.; Simpson, Melanie A.; Banaszak, Leonard J.; Bernlohr, David A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 92.02-04М6.166

In Vitro Phosphorylation of the adipocyte lipid-binding protein (р15) by the insulin receptor: Effects of fatty acid on receptor kinase and substrate phosphorylation [Text] / Melissa K. Buelt [et al.] // J. Biol. Chem. - 1991. - Vol. 266, N 19. - P12266- 12271 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Фосфорилирование in vitro липид-связывающего белка (р15) адипоцитов рецептором инсулина: влияние жирных кислот на киназу рецептора и фосфорилирование субстрата
Аннотация: Для системы фосфорилирования in vitro использовали белок, связывающий липиды (БСЛ), выделенный из клеток 3Т3 мыши, рецептор (Рц) инсулина (ИН), очищенный из адипоцитов мыши и р-римый домен киназы Рц ИН человека. Показали, что инкубация БСЛ с Рц и АТФ приводит к слабому фосфорилированию, к-рое повышается в 5 раз после добавления 100 нМ ИН. В БСЛ фосфорилируется только Tyr и последовательности Glu-Asn-Phe-Asp-Asp-Tyr-19, к-рая является общей для субстратов тирозинкиназы ИН стимулирует фосфорилирование БСЛ, повышая V[m] при незначит. влиянии на К этой р-ции. Связанный БСЛ олеат увеличивает сродство Рц ИН к БЦЛ и повышает фосфорилирование. Свободный олеат подавляет фосфорилирование БСЛ доменом 48 кД р-римой киназы. США, Dep. Biochem Univ. Minnesota St. Paul MN, 55108. Библ. 41.

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.61.13
Рубрики: ИНСУЛИН
РЕЦЕПТОРЫ
КИНАЗА
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ЛИПИД-СВЯЗЫВАЮЩИЙ БЕЛОК
РЕГУЛЯЦИЯ
АДИПОЦИТЫ

Доп.точки доступа:
Buelt, Melissa K.; Shekels, Laurie-L.; Jarvis, Bruce W.; Bernlohr, Daviv A.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска