СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ЛИЗИНОКСИДАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 9
Показаны документы с 1 по 9

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 00.06-04Б3.10

Dteremination of lysine in pharmaceutical samples containing endogenous ammonium ions by using a lysine oxidase biosensor based on an all-solid-state potentiometric ammonium electrode [Text] / Javier Saurina [et al.] // Biosens. and Bioelectron. - 1999. - Vol. 14, N 1. - P67-75 . - ISSN 0956-5663
Перевод заглавия: Определение лизина в пробах фармацевтических продуктов в присутствии ионов аммония с помощью потенциометрического биосенсора на основе полностью твердотельного NH[4]-электрода с лизиноксидазой
Аннотация: Разработан для определения лизина в пробах фармацевтических продуктов в присутствии ионов аммония потенциометрический биосенсор на основе полностью твердотельного NH[4]-электрода с лизиноксидазой. Для исключения влияния на результаты определения ионов аммония в пробе создана специальная процедура математической обработки, позволяющая получить данные, совпадающие с результатами определения лизина с помощью стандартной методики аминокислотного анализа. Испания, Dep. Chem., Autonomous Univ. of Barcelona, 08193-Bellaterra, Barcelona. Библ. 26

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.07.07
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
ПОТЕНЦИОМЕТРИЧЕСКИЙ БИОСЕНСОР
РАЗРАБОТКА
ЛИЗИНОКСИДАЗА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
ЛИЗИН
ДЕТЕКЦИЯ
ФАРМАЦЕВТИЧЕСКИЕ ОБРАЗЦЫ

Доп.точки доступа:
Saurina, Javier; Hernandez-Cassou, Santiago; Alegret, Salvador; Gabregas, Esteve

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 00.06-04А3.153

Dteremination of lysine in pharmaceutical samples containing endogenous ammonium ions by using a lysine oxidase biosensor based on an all-solid-state potentiometric ammonium electrode [Text] / Javier Saurina [et al.] // Biosens. and Bioelectron. - 1999. - Vol. 14, N 1. - P67-75 . - ISSN 0956-5663
Перевод заглавия: Определение лизина в пробах фармацевтических продуктов в присутствии ионов аммония с помощью потенциометрического биосенсора на основе полностью твердотельного NH[4]-электрода с лизиноксидазой
Аннотация: Разработан для определения лизина в пробах фармацевтических продуктов в присутствии ионов аммония потенциометрический биосенсор на основе полностью твердотельного NH[4]-электрода с лизиноксидазой. Для исключения влияния на результаты определения ионов аммония в пробе создана специальная процедура математической обработки, позволяющая получить данные, совпадающие с результатами определения лизина с помощью стандартной методики аминокислотного анализа. Испания, Dep. Chem., Autonomous Univ. of Barcelona, 08193-Bellaterra, Barcelona. Библ. 26

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
ПОТЕНЦИОМЕТРИЧЕСКИЙ БИОСЕНСОР
РАЗРАБОТКА
ЛИЗИНОКСИДАЗА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
ЛИЗИН
ДЕТЕКЦИЯ
ФАРМАЦЕВТИЧЕСКИЕ ОБРАЗЦЫ

Доп.точки доступа:
Saurina, Javier; Hernandez-Cassou, Santiago; Alegret, Salvador; Gabregas, Esteve

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 08.09-04В2.152

Влияние L-лизин-альфа-оксидазы на коллекцию сапрофитных и фитопатогенных грибов [Текст] / Д. В. Старостина [и др.] // Актуальные проблемы современного аграрного производства. - М., 2007. - С. 43-35 . - ISBN 978-5-364-00604-2
Аннотация: Изучали действие метаболита Trichoderma harzianum, содержащего L-лизин-альфа-оксидазу, на 25 видов фитопатогенных и сапрофитных грибов. Грибы рода Aspergillus практически полностью подавили рост Trichoderma harzianum. Грибы рода Penicillum максимально проявили антагонистические свойства по отношению к Trichoderma harzianum. В опытах с Fusarium, Botryotichum, Cladosporium, Paecilomyces и Trichothecium рост данных патогенных грибов либо отсутствовал, либо был проявлен крайне слабо, что говорит о выраженном ингибирующем свойстве метаболита Trichoderma harzianum. Сделан вывод, что метаболит активен в отношении фитопатогенных и сапротрофных грибов; определены наиболее чувствительные фитопатогенные грибы к метаболиту Trichoderma harzianum

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: TRICHODERMA HARZIANUM (FUNGI)
МЕТАБОЛИТЫ
ЛИЗИНОКСИДАЗА
БИОЛОГИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Старостина, Д.В.; Смирнова, И.П.; Пакина, Е.Н.; Кознова, Н.А.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 10.10-04Б2.154

Both genes in the Marinomonas mediterranea lodAB operon are required for the expression of the antimicrobial protein lysine oxidase [Text] / Daniel Gomez [et al.] // Mol. Microbiol. - 2010. - Vol. 75, N 2. - P462-473 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Оба гена оперона lodAB Marinomonas mediterranea требуются для экспрессии антимикробного белка лизиноксидазы
Аннотация: Морская бактерия Marinomonas mediterranea синтезирует новый антимикробный белок (LodA) с лизин-эпсилон оксидазной активностью (EC 1.4.3.20). Гомологи LodA обнаружены в некоторых грамотрицательных бактериях, где они участвовали в образовании биопленки. По соседству с lodA локализован второй ген lodB с неизвестной функцийе, Такая организация генома сохраняется во всех микроорганизмах, содержащих гомологи этих генов. В данной работе показали, что гены lodA и lodB составляют оперон. С помощью Вестерн-блот-анализа установили, что LodA секретируется во внешнюю среду, когда культура достигает стационарной фазы. LodB определяется внутри клетки, но не секретируется. Экспрессия лизин-эпсилон оксидазной активности (LOD) в Marinomonas mediterranea требует функциональных копий обоих генов, поскольку мутанты с отсутствием данных генов не имеют LOD активности. Активная форма LodA, содержащая хиноновый кофактор, генерируется внутриклеточно в процессе, которые имеет место только в присутствии LodB. При отсутствии одного из белков стабильность партнера подрывается, приводя к заметному уменьшению его уровня в клетке. Испания, Dep. of Genetics and Microbiology, Univ. of Murcia, Murcia 30100

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: АНТИМИКРОБНЫЙ БЕЛОК
ЛИЗИНОКСИДАЗА
СИНТЕЗ
СЕКРЕЦИЯ
ГЕНЫ
ГЕН ЛИЗИН-ЭПСИЛОНОКСИДАЗА LODA
ГЕН LODB
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ФУНКЦИИ
MARINOMAS MEDITERRANCA (BACT.)
МОРСКИЕ БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Gomez, Daniel; Lucas-Elio, Patricia; Solano, Francisco; Sanchez-Amat, Antonio

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 12.01-04В2.91

Культивирование сапрофитного гриба триходерма и биосинтез L-лизин-'альфа'-оксидазы [Текст] / Ю. А. Шнейдер [и др.] // Вестн. РУДН. Сер. Агр. и животновод. - 2010. - N 4. - С. 49-55 . - ISSN 0869-8732
Аннотация: Исследован рост гриба рода триходерма и биосинтез фермента L-лизин-'альфа'-оксидазы в зависимости от поверхностного и глубинного способов культивирования. Установлены факторы, регулирующие активность метаболита триходермы L-лизин-'альфа'-оксидазы: зависимость биосинтеза фермента от спорообразования гриба, количества инокулята, аэрации, значения исходной кислотности ферментационной среды, количества источников углерода и азота, степени их усвояемости. Показана возможность вторичного использования субстрата для получения фермента в лабораторных условиях

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.13
Рубрики: КУЛЬТИВИРОВАНИЕ ГРИБОВ
ЛИЗИНОКСИДАЗА
БИОСИНТЕЗ
TRICHODERMA HARZIANUM (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Шнейдер, Ю.А.; Хомик, А.С.; Кишмахова, Л.М.; Смирнова, И.П.; Шевченко, А.А.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.10

MiMuti, Charles M.
Colorimetric detection of microbially excreted lysine directly on agar plates [Text] / Charles M. MiMuti, Theresa C. Paulson // J. Microbiol. Meth. - 1989. - Vol. 9, N 2. - P129-137 . - ISSN 0167-7012
Перевод заглавия: Колориметрическое определение выделяемого микроорганизмами лизина непосредственно на чашках с агаром
Аннотация: Суть метода в следующем: 1) выделенный колониями исследуемых микроорганизмов лизин окисляется лизиноксидазой, в рез-те чего образуется кетокислота и Н[2]О[2]; 2) Н[2]О[2] участвует в р-циях последовательного окисления 4-аминоантипирена и 3-аминофенола под действием пероксидазы с образованием в-ва оранжевого цвета. Лизиноксидаза из Trichoderma viride не реагирует с аланином, валином и др. аминокислотами. Кроме того, данные аминокислоты не подавляют фермент. Нижний агаровый слой на чашках Петри содержит лизиноксидазу, пероксидазу, субстраты пероксидазы. На нижний слой наслаивается питательный агар и после застывания засевается исследуемыми микроорганизмами. Чашки инкубируют 2 сут при 30'ГРАДУС'С и 1 сут при 22'ГРАДУС'С и выявляют колонии, окрашивающие среду в оранжевый цвет. Окрашивание среды наблюдалось на чашках, на к-рых питательный агар содержал лизин при конц-ии 6,25 мМ. Библ. 7. США, Res. Lab. - Life Sci. Div., Eastman Kodak Company, Rochester, NY 14650.

ГРНТИ	34.27.05

ВИНИТИ 341.27.05.07
Рубрики: ЛИЗИН
ВЫДЕЛЕНИЕ
КОЛОРИМЕТРИЧЕСКОЕ ОПРЕДЕЛЕНИЕ
ЛИЗИНОКСИДАЗА
TRICHODERMA VIRIDE (FUNGI)
ОКРАШЕННЫЕ СОЕДИНЕНИЯ
ОБРАЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Paulson, Theresa C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 91.11-04М2.457

Osborne-Pellegrin, Mary J.
Role of elastase and lysyl oxidase activity in spontaneous rupture of internal elastic lamina in rats [Text] / Mary J. Osborne-Pellegrin, Jean Farjanel, William Hornebeck // Arteriosclerosis. - 1990. - Vol. 10, N 6. - P1136-1146 . - ISSN 0276-5048
Перевод заглавия: Значение активности эластазы и лизиноксидазы для спонтанного разрыва внутренней эластической мембраны аорты крыс
Аннотация: На изолиров. аорте (Ао) крыс линий Brown Norway (BN) и Long-Evans (LE) проводилось сравнит. изучение биохим. механизмов образования разрывов внутр. эластич. мембраны (ВЭМ). Обнаружено, что у BN, к-рым свойственна высокая частота разрывов ВЭМ, содержание эластина в Ао было ниже, чем у LE. При этом эластазоподобная активность (ЭПА) общих экстрактов (Эк) Ао была выше у BN, чем у LE. Определение ЭПА в слоях Ао выявило более низкую активность (Акт) в среднем слое (Сл) по сравнению с эндотелием (Эн) и адвентиц. Сл, однако различия в ЭПА между линиями крыс обнаруживались только в адвентиц. Сл. Эластинолитич. Акт (ЭА) наблюдалась в Эк Эн после предварит. обработки Ао трипсином. У BN в Эк Эн определялась большая ЭА, чем у LE. Акт лизиноксидазы в Эк Ао у BN была ниже, чем у LE. Получ. результаты свидетельствуют о том, что повышение Акт эластазы и снижение Акт лизиноксидазы может играть определ. роль в образовании разрывов ВЭМ. Франция, INSERM U7, Hop. Necker, 161 rue de Sevres, 75730 Paris, Cedex 15. Библ. 49.

ГРНТИ	34.39.29

ВИНИТИ 341.39.29.15.09
Рубрики: КРОВЕНОСНЫЕ СОСУДЫ
АОРТА
ВНУТРЕННЯЯ ЭЛАСТИЧЕСКАЯ МЕМБРАНА
ЭЛАСТАЗА
ЛИЗИНОКСИДАЗА
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Farjanel, Jean; Hornebeck, William

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.11-04Б2.004

Гидрофобные сорбенты для препаративной очистки биополимеров [Текст] / И. -Г.И. Песлякас [и др.] // Прикл. биохимия и микробиол. - 1992. - Т. 28, N 4. - С. 502-511 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Осуществлен синтез ряда гидрофобных сорбентов на основе эпоксидных силохромов и глицидиловых эфиров бутанола, фенола и октанола. Исследовано связывание модельных белков сорбентами в зависимости от начальной конц-ии сульфата аммония, типа гидрофобного лиганда и содержания гидрофобных остатков в сорбенте и показано, что сорбенты являются пригодными для хроматографии гидрофобного взаимодействия белков. Исследована гидролитич. устойчивость фенилсилохромов к некоторым агентам и показано, что при 30'ГРАДУС' сорбенты не меняют содержания фенильных остатков после их промывки 100-кратными объемами воды, 0,1 М глицин-NaOH-буфера, рН 9,1, или хаотропного агента - KCNS. На примере хроматографии алкогольдегидрогеназы дрожжей и лизиноксидазы Trichoderma sp. показана эффективность сорбентов для препаративной хроматографии гидрофобного взаимодействия ферментов. Библ. 40. Литва, Ин-т прикладной энзимологии "Ферментас", Вильнюс.

ГРНТИ	34.27.05

ВИНИТИ 341.27.05.07
Рубрики: ХРОМАТОГРАФИЯ
БЕЛКИ
ГИДРОФОБНОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
СОРБЕНТЫ
ГИДРОФОБНЫЕ СОРБЕНТЫ
СИНТЕЗ
АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗА
ЛИЗИНОКСИДАЗА
ПРЕПАРАТИВНАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ

Доп.точки доступа:
Песлякас, И.-Г.И.; Тиминскене, В.А.; Кадушевичюс, В.А.; Веса, В.С.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 94.09-04В2.141

Лукашева, Е. В.
Сравнительное физико-химическое изучение L-лизин-'альфа'-оксидазы из поверхностно и глубинно выращенной Trichoderma sp [Текст] / Е. В. Лукашева, В. С. Веса, Т. Т. Березов // Вопр. мед. химии. - 1993. - Т. 39, N 1. - С. 45-47
Аннотация: В связи с необходимостью крупномасштабного производства фермента возникла необходимость выращивания культуры гриба глубинным способом, и был разработан соответствующий метод. В задачи настоящей работы входило определение возможных изменений субстратной специфичности L-лизин-'альфа'-оксидазы, а также сравнение спектральных характеристик, молекулярной массы, изоэлектрической точки препаратов L-лизин-'альфа'-оксидазы из Trichoderma sp., выращенной глубинным и поверхностным способами. Россия, Российский ун-т дружбы народов, Москва. Библ. 6.

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.13
Рубрики: TRICHODERMA (FUNGI)
ЛИЗИНОКСИДАЗА
СВОЙСТВА
ПОВЕРХНОСТНЫЕ КУЛЬТУРЫ
ГЛУБИННЫЕ КУЛЬТУРЫ
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ ГРИБОВ

Доп.точки доступа:
Веса, В.С.; Березов, Т.Т.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска