СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ЛАККАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 499
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.01-04Б2.232

Gianfreda, L.
Immobilized enzymes as a tool for soil bioremediation [Text] / L. Gianfreda, J. -M. Bollag // 15th World Congr. Soil Sci., Acapulco, July 1994. - Mexico, 1994. - Commiss. 3. Poster Sess., Vol. 4b. - P226-227
Перевод заглавия: Иммобилизованные ферменты как средство для восстановления почв
Аннотация: Изучали эффективность лакказы (I) [КФ 1.10.3.2] и пероксидазы (II) [КФ 1.11.1.7], иммобилизованных на стеклянных бусах, монтмориллонита, каолинита, песке, отмытом HCl, на смеси песка с почвой и на трех видах почв, к детоксикации 2,4-дихлорфенола (Д) при рН 6 и т-ре 25'ГРАДУС' С. На бусах, монтмориллоните и каолините I иммобилизовалась более интенсивно по сравнению с II в тех же условиях. После иммобилизации оба фермента сохраняли высокую остаточную специфич. активность. Наибольшая скорость трансформации 2,4-дихлорфенола свободными и иммобилизованными I и II отмечена в первые минуты и часы опыта. Иммобилизованная на бусах и каолините II вызывала более интенсивную детоксикацию, чем I; тогда как I, иммобилизованная на монтмориллоните, была эффективнее II. В присутствии 100 мг почвы с содержанием органич. вещества 2,5% активность I, иммобилизованной на бусах, снижалась на 27% и на 50% - в случае монтмориллонита. Наиболее богатая органич. веществом почва вызывала наибольший ингибирующий эффект. Италия, Dip. di Scienze ChimicoAgrarie, Univ. di Napoli "Federico II". Библ. 2.

ГРНТИ	34.27.23

ВИНИТИ 341.27.23.15
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ЛАККАЗА
ПЕРОКСИДАЗА
ДИНИТРОФЕНОЛ*2,4-
ДЕТОКСИКАЦИЯ
ПОЧВА
НОСИТЕЛИ
КАОЛИН
СТЕКЛЯННЫЕ БУСЫ
МОНТМОРИЛЛОНИТ

Доп.точки доступа:
Bollag, J.-M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.02-04И3.473

Yamasaki, H. I.
Activation of laccase-type prophenoloxidase in the cuticle of insect. X. Properties of prolaccase in adult cuticle of silkworm. Bombyx mori [Text] : [Abstr.] 64th Annu. Meet. Zool. Soc. Jap., Okinawa, Nov. 20-23, 1993 / H. I. Yamasaki // Zool. Sci. - 1993. - Vol. 10, N 6 Suppl. - P11 . - ISSN 0289-0003
Перевод заглавия: Активация лакказы - тип профенолоксидазы в кутикуле насекомого. Х. Свойства пролакказы в кутикуле имаго тутового шелкопряда Bombyx mori
Аннотация: Механизм отвердения и потемнения кутикулы интенсивно изучали при превращении гусеницы в куколку. Лакказа (I), тип фенолоксидазы, была обнаружена в кутикулярном матриксе и было высказано предположение, что фермент опосредует процесс отвердения и потемнения кутикулы. Неактивная пролакказа находится во вновь образуемой кутикуле куколки, тесно связанной с кутикулой гусеницы. Она может быть солюбилизирована с помощью протеиназ, очищена и проанализирована с помощью биохим. методов. Характеристики I при превращении куколки в имаго сравнивали с таковыми при превращении гусеницы в куколки. С помощью 'альфа'-химотрипсина I выделяли в виде 60 кДа профермента из имагинальной кутикулы перед вылуплением. Отмечают, что имагинальная пролакказа, имеющая меньшую мол. массу, чем профермент из куколок, активируется трипсином.

ГРНТИ	34.33.19

ВИНИТИ 341.33.19.49.25.17
Рубрики: BOMBYX MORI (LEP.)
КУТИКУЛА
ФЕРМЕНТЫ
ЛАККАЗА
ТУТОВЫЙ ШЕЛКОПРЯД
ЧЕШУЕКРЫЛЫЕ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.05-04Б3.75

Progress in biopulping of non-woody materials: Chemical, enzymatic and ultrastructural aspects of wheat straw delignification with ligninolytic fungi from the genus Pleurotus [Text] : pap. FEMS Symp. Lignin Biodegradat. and Transform., Lisbon, 18-21 Apr., 1993 / Angel T. Martinez [et al.] // FEMS Microbiol. Rev. - 1994. - Vol. 13, N 2-3. - P265-274 . - ISSN 0168-6445
Перевод заглавия: Успехи в биоизмельчении целлюлозы недревесных материалов. Химические,ферментативные и ультраструктурные особенности удаления лигнина из соломы пшеницы под действием лигнолитических грибов из рода Pleurotus
Аннотация: Обзор. При отборе базидиомицетов на способность удалять лигнин из соломы пшеницы значительная деградация лигнина I при ограниченном расщеплении целлюлозы обнаружена у Pleurotus eringii. Подобраны условия ферментации соломы в твердом состоянии, исследовались ферментативные механизмы деградации I. При инкубации в жидкой среде и в твердом состоянии не выявлено активности I-пероксидазы, но показано присутствие высокой активности лакказы и арилалкогольоксидазы. Последний фермент из клеток Pleurotus был тщательно изучен. Предполагается, что он участвует в циклич. окислительно-восстановительной системе образования H[2]O[2] из ароматич. соединений. Лакказа гриба, очевидно, может катализировать расщепление фенольных и нефенольных остатков молекулы I. Гистологич. и ультраструктурные исследования показали некоторые общие морфологич. особенности действия грибов на солому пшеницы. Обнаружены особенности и различия в разрушении соломы при инкубации с Pl. eryngii и Phanerochaete chrysosporium. Pleurotus требует меньших энергетич. затрат и дает более полное использование субстрата. Выявлена связь между предпочтительным удалением I, отделением склеренхимных волокон соломы и качеством пульпы. Испания, Centro Investig. Biologicas CSIC, E-28006 Madrid. Библ. 32

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: ЛИГНИН
БИОДЕГРАДАЦИЯ
ФЕРМЕНТАТИВНЫЕ МЕХАНИЗМЫ
ЛАККАЗА
АРИЛАЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
PLEUROTUS ERYNGII
PHANEROCHAETE CHRYSOSPORIUM
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 32

Доп.точки доступа:
Martinez, Angel T.; Camarero, Susana; Guillen, Francisco; Gutierrez, Ana; Munoz, Carmen; Varela, Elisa; Martinez, Maria J.; Barrasa, Jose M.; Ruel, Katia; Pelayo, Jose M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.06-04В2.134

Isoenzymes of manganese-dependent peroxidase and laccase produced by the lignindegrading basidiomycete Ceriporiopsis subvermispora [Text] / Sergio Lobos [et al.] // Microbiology. - 1994. - Vol. 140, N 10. - P2691-2698 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Изозимы марганец-зависимой пероксидазы и лакказы, образуемые разрушающим лигнин базидиомицетом Ceriporiopsis subvermispora
Аннотация: У возбудителя белой гнили С. subvermispora с помощью изоэлектрофокусирования обнаружено 7 изозимов (И) пероксидазы (pI от 4,10 до 4,60) и 4 Из лакказы (pI от 3,45 до 3,65). У второго фермента иногда выявляется еще один Из с pI 4,70. При повышенном содержании Mn в среде в основном присутствуют Из пероксидазы с большими значениями pI, но спектр их не меняется в процессе роста гриба. При выращивании его на древесине Pinus radiata наибольшее содержание обоих ферментов найдено в первую неделю инкубации, затем активность лакказы резко снижалась, а для пероксидазы наблюдался второй пик активности в течение 4 недели. Набор Из лакказы был такой же, что и при культивировании в жидкой среде. Однако, у пероксидазы в 1 неделю присутствовали Из с pI 3,53; 4,04; 4,17 и 4,40, а на 4 недели инкубации - с pI 3,20; 3,30; 3,40 и 3,53. Мол. м. этого фермента при росте в жидкой среде - 52,5 кД, при выращивании на древесине она с возрастом гриба возрастает от 52,5 до 62,5 кД. При высоком сходстве между ними и значительной гомологии с пероксидазой других грибов обнаружены некоторые различия в аминокислотных терминальных последовательностях. Чили, Lab. de Bioquimica, Fac. de Ciencias Biol., Pontifica Univ. Catolica de Chile, Casilla 114-D Santiago. Ил. 8. Библ. 37.

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: CERIPORIOPSIS SUBVERMISPORA (FUNGI)
ПЕРОКСИДАЗА
ЛАККАЗА
МАРГАНЕЦ
ЗАВИСИМОСТЬ
ИЗОЗИМЫ

Доп.точки доступа:
Lobos, Sergio; Larrain, Juan; Salas, Loreto; Cullen, Daniel; Vicuna, Rafael

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.06-04Б3.71

Ruel, Katia.
Influence of the enzyme equipment of white-rot fungi on the patterns of wood degradation [Text] : pap. FEMS Symp. Lignin Biodegradat. and Transform., Lisbon, 18-21 Apr., 1993 / Katia Ruel, Katia Ambert, Jean-Paul Joseleau // FEMS Microbiol. Rev. - 1994. - Vol. 13, N 2-3. - P241-254 . - ISSN 0168-6445
Перевод заглавия: Влияние ферментативного спектра плесневых грибов, вызывающих белую гниль, на характер деградации древесины
Аннотация: Обзор. В последние годы накоплено значительное кол-во данных относительно ферментов, определяющих распад древесины под действием плесневых грибов-возбудителей белой гнили, а также относительно биохимич. механизма их действия. Различные штаммы грибов и их мутанты обладают отличающимися наборами ферментов. С помощью трансмиссионной электронной микроскопии изучали характер расщепления древесины под действием отдельных селекционированных штаммов грибов. Выявляли коррекцию между природой ферментов, характерных для данного штамма, и микроморфологией деградации древесины. Сравнивали эффект, вызванный диким штаммом, с таковым штамма-мутанта, у к-рого активность того или иного фермента была усилена или подавлена. Приведены данные наблюдений над штаммами Phanerochaete chrysosporium, Dichomitus squalens и Phlebia radiata. Показана решающая роль в разрушении фибрилл целлюлозы древесины для пероксидазы, содержащей Mn, а также лакказы. Франция, Centre de Recherches sur les Macromolec. Veget. CNRS, 38041 Grenoble. Библ. 74

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: PHANEROCHAETE CHRYSOSPORIUM
DICHOMITIS SQUALENS
PHLEBIA RADIATA
ШТАММЫ-ДЕСТРУКТОРЫ
ПЕРОКСИДАЗЫ
МАРГАНЕЦ-ПЕРОКСИДАЗА
ЛАККАЗА
ДРЕВЕСИНА
БИОДЕГРАДАЦИЯ
ЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Ambert, Katia; Joseleau, Jean-Paul

РЖ ВИНИТИ 68 (BI13) 95.06-04Б3.148

Gianfreda, L.
Immobilized enzymes as a tool for soil bioremediation [Text] / L. Gianfreda, J. -M. Bollag // 15th World Congr. Soil Sci., Acapulco, July, 1994: Trans. - Mexico, 1994. - Commiss. 3. Poster Sess., Vol.4b. - P226-227
Перевод заглавия: Иммобилизованные ферменты как средство для восстановления почв
Аннотация: Изучали эффективность лакказы (I) [КФ 1.10.3.2] и пероксидазы (II) [КФ 1.11.17], иммобилизованных на стеклянных бусах, монтмориллоните, каолините, песке, отмытом HCl, на смеси песка с почвой и на трех видах почв, к детоксикации 2,4-дихлорфенола (Д) при pH 6 и т-ре 25'ГРАДУС'C. На бусах, монтмориллоните и каолините I иммобилизовалась более интенсивно по сравнению с II в тех же условиях. После иммобилизации оба фермента сохраняли высокую остаточную специфич. активность. Наибольшая скорость трансформации 2,4-дихлорфенола свободными и иммобилизованными I и II отмечена в первые минуты и часы опыта. Иммобилизованная на бусах и каолините II вызывала более интенсивную детоксикацию, чем I; тогда как I, иммобилизованная на монтмориллоните, была эффективнее II. В присутствии 100 мг почвы с содержанием органич. вещества 2,5% активность I, иммобилизованной на бусах, снижалась на 27% и на 50% - в случае монтмориллонита. Наиболее богатая органич. веществом почва вызывала наибольший ингибирующий эффект. Италия, Dip. di Scienze Chimico-Agrarie, Univ. di Napoli "Federico II". Библ. 2

ГРНТИ	68.03.07

ВИНИТИ 681.03.07.17
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ЛАККАЗА
ПЕРОКСИДАЗАТРОКСИДАЗА
ДИНИТРОФЕНОЛ*2,4-
ДЕТОКСИКАЦИЯ
ПОЧВА

Доп.точки доступа:
Bollag, J.-M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.08-04В2.105

Single electron transfer by an extracellular laccase from the white-rot fungus Pleurotus ostreatus [Text] / Hong-Duk Youn [et al.] // Microbiology. - 1995. - Vol. 141, N 2. - P393-398 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Передача электрона, осуществляемая внеклеточной лакказой из гриба, возбудителя белой гнили Pleurotus ostreatus
Аннотация: После неденатурирующего электрофоретического разделения в полиакриламидном геле культурального фильтрата Pleurotus ostreatus получены 2 различные линии с лакказной активностью. Иммуносорбентный анализ показал, что антисыворотки против лакказы-I не реагировали с лакказой-II. Лакказа-I, характеризующаяся большей мобильностью, подвергнута 42,9-кратной очистке с общим выходом 10,8%. Гель-фильтрация и электрофорез в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата Na показали, что лакказа-I является единичным полипептидом с мол. м. 'ЭКВИВ'64 кД, содержащим 12,5% по массе углевода и 3,9 моль Cu/моль белка. Спектр поглощения лакказы-I характеризуется наличием тип-1-сигнала при 605 нм, а электроннопарамагнитнорезонансные спектры показывают, что параметры тип-1- и тип-2-Cu-сигналов равны g=2,197 и А=0,009 см{-}{1}, и g=2,263 и А= =0,0176 см{-}{1}, соотв. В активных точках лакказы-I могут играть важную роль 2 ионизационные группы как лиганды Cu. Оптимум рН лакказы-I равен 6,0-6,5, а т-ры - 30-35'ГРАДУС' С. Фермент имеет сродство к различным фенольным компонентам - предшественникам лигнина, феруловой и сиреневой к-там и катализирует транспорт электрона с образованием феноксирадикала в качестве промежуточного соединения при реакции с 3,5-диметокси-5-гидроксиацетофеноном. Ил. 7. Табл. 2. Библ. 29.

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: PLEUROTUS OSTREATUS (FUNGI)
ЛАККАЗА
ЭЛЕКТРОНЫ
ПЕРЕДАЧА

Доп.точки доступа:
Youn, Hong-Duk; Kim, Kyu-Jung; Maeng, Jin-Soo; Han, YoungHoon; Jeong, In-Beom; Jeong, Gajin; Kang, Sa-Ouk; Hah, Yung Chil

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.09-04Т4.13

Zouari, Nabil.
Laccase electrode for the continuous-flow determination of phenolic compounds [Text] / Nabil Zouari, Jean-Loius Romette, Daniel Thomas // Biotechnol. Techn. - 1994. - Vol. 8, N 7. - P503-508 . - ISSN 0951-208X
Перевод заглавия: Лакказный электрод для определения фенольных соединений в непрерывном потоке
Аннотация: Описан лакказный электрод для непрерывной регистрации конц-ций субстратов лакказы в сложных средах. Изоферменты лакказы 1 и 2 были раздельно иммобилизованы в тонком слое желатина с использованием глутарового альдегида на поверхности гидрофобной полипропиленовой селективной газовой мембраны. Ферментный слой был покрыт гидрофильной микропористой поликарбонатной мембраной Nuclepore. Лакказный электрод был получен фиксацией ферментной мембраны на конце кислородного сенсора. Электрод сохранял стабильность как минимум 10 мес при хранении в высушенном состоянии при 4'ГРАДУС'C. 800 анализов были проведены в 0,25 мМ р-ре гидрохинона без значительного снижения ответа электрода. Однако в I мМ р-ре гидрохинона после 500 анализов ответ электрода снижался на 4%. Чувствительность биосенсора была удовлетворительной в диапазоне конц-ий гидрохинона от 0 до 0,8 мМ. Иммобилизованные лакказы окисляли широкий спектр фенольных соед. Однако фенол, некоторые нитрофенолы и хлорфенолы не окислялись лакказами. Франция, Lab. Technol. Enzymatique U.A. n'ГРАДУС'523 du CNRS, BP 649; 60206 Compiegne Cedex. Библ. 8

ГРНТИ	34.47.05

ВИНИТИ 341.47.05
Рубрики: ФЕНОЛ
СОЕДИНЕНИЯ
ОПРЕДЕЛЕНИЕ КОЛИЧЕСТВЕННОЕ
БИОСЕНСОРЫ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ЛАККАЗА

Доп.точки доступа:
Romette, Jean-Loius; Thomas, Daniel

РЖ ВИНИТИ 68 (BI04) 95.11-04В5.284

Ruel, Katia.
Influence of the enzyme equipment of white-rot fungi on the patterns of wood degradation [Text] : pap. FEMS Symp. Lignin Biodegradat. and Transform., Lisbon, 18-21 Apr., 1993 / Katia Ruel, Katia Ambert, Jean-Paul Joseleau // FEMS Microbiol. Rev. - 1994. - Vol. 13, N 2-3. - P241-254 . - ISSN 0168-6445
Перевод заглавия: Влияние ферментативного спектра плесневых грибов, вызывающих белую гниль, на характер деградации древесины
Аннотация: Обзор. В последние годы накоплено значительное кол-во данных относительно ферментов, определяющих распад древесины под действием плесневых грибов-возбудителей белой гнили, а также относительно биохимич. механизма их действия. Различные штаммы грибов и их мутанты обладают отличающимися наборами ферментов. С помощью трансмиссионной электронной микроскопии изучали характер расщепления древесины под действием отдельных селекционированных штаммов грибов. Выявляли коррекцию между природой ферментов, характерных для данного штамма, и микроморфологией деградации древесины. Сравнивали эффект, вызванный диким штаммом, с таковым штамма-мутанта, у к-рого активность того или иного фермента была усилена или подавлена. Приведены данные наблюдений над штаммами Phanerochaete chrysosporium, Dichomitus squalens и Phlebia radiata. Показана решающая роль в разрушении фибрилл целлюлозы древесины для пероксидазы, содержащей Mn, а также лакказы. Франция, Centre de Recherches sur les Macromolec. Veget. CNRS, 38041 Grenoble. Библ. 74

ГРНТИ	68.37.31

ВИНИТИ 681.37.31.19.21.11
Рубрики: PHANEROCHAETE CHRYSOSPORIUM
DICHOMITIS SQUALENS
PHLEBIA RADIATA
ШТАММЫ-ДЕСТРУКТОРЫ
ПЕРОКСИДАЗЫ
МАРГАНЕЦ-ПЕРОКСИДАЗА
ЛАККАЗА
ДРЕВЕСИНА
БИОДЕГРАДАЦИЯ
ЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Ambert, Katia; Joseleau, Jean-Paul

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.12-04Б4.316

Williamson, Peter R.
Biochemical and molecular characterization of the diphenol oxidase of Cryptococcus neoformans: Identification as a laccase [Text] / Peter R. Williamson // J. Bacteriol. - 1994. - Vol. 176, N 3. - P656-664 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Биохимическая и молекулярная характеристика дифенолоксидазы Cryptococcus neoformans: идентификация как лакказы
Аннотация: Для характеристики окислительного фермента, связанного с синтезом меланина в C. neoformans, из патогенного шт. была выделена и очищена дифенолоксидаза. Затем была изучена способность указанного фермента окислять различные дифенольные субстраты и продуцировать декарбоксидопахром, предполагаемый промежуточный продукт при получении меланин-подобных пигментов. Кроме того, был клонирован ген, кодирующий дифенолоксидазу, и проведено его секвенирование с целью последующей классификации и исследования транскрипционной регуляции. США, Laboratory of Clinical Investigation, NIAID, Building 10, Room 11C304, Bethesda, MD 20892. Fax: (301) 480-0050. Библ. 51

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.09
Рубрики: CRYPTOCOCCUS NEOFORMANS (FUNGI)
ДИФЕНОЛОКСИДАЗА
БИОХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ЛАККАЗА

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.12-04В2.308

Иммуноферментный анализ на основе лакказных конъюгатов с флуориметрической детекцией продукта ферментативной реакции [Текст] / А. Н. Джафарова [и др.] // Прикл. биохимия и микробиол. - 1995. - Т. 31, N 1. - С. 128-133 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Впервые показана возможность применения гомованилиновой к-ты (ГВК) в качестве субстрата лакказы, продуцируемой базидиомицетом Coriolus hirsutus. Установлено, что в результате этой р-ции образуется флуоресцентно детектируемый продукт и определены некоторые кинетические параметры и оптимальные условия протекания данной ферментативной р-ции.Сравнительное изучение ГВК и хромогенного субстрата для иммуноанализа показало, что чувствительность иммуноферментного анализа (ИФА) практически на порядок повышается при применении ГВК. Россия, ИН-т биохимии им. А.Н.Баха РАН, Москва, 117. Библ. 16

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ИММУНОФЕРМЕНТНЫЙ АНАЛИЗ
ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ
ГОМОВАНИЛИНОВАЯ КИСЛОТА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
ЛАККАЗА
СУБСТРАТЫ
ДЕТЕКЦИЯ ПРОДУКТОВ
CORIOLUS HIRSUTUS

Доп.точки доступа:
Джафарова, А.Н.; Скоробогатько, О.В.; Степанова, Е.В.; Ярополов, А.И.

12.

РЖ ВИНИТИ 68 (BI02) 96.01-04В8.133

Gianfreda, L.
Immobilized enzymes as a tool for soil bioremediation [Text] / L. Gianfreda, J. -M. Bollag // 15th World Congr. Soil Sci., Acapulco, July, 1994: Trans. - Mexico, 1994. - Commiss. 3. Poster Sess., Vol.4b. - P226-227
Перевод заглавия: Иммобилизованные ферменты как средство для восстановления почв
Аннотация: Изучали эффективность лакказы (I) [КФ 1.10.3.2] и пероксидазы (II) [КФ 1.11.17], иммобилизованных на стеклянных бусах, монтмориллоните, каолините, песке, отмытом HCl, на смеси песка с почвой и на трех видах почв, к детоксикации 2,4-дихлорфенола (Д) при pH 6 и т-ре 25'ГРАДУС'C. На бусах, монтмориллоните и каолините I иммобилизовалась более интенсивно по сравнению с II в тех же условиях. После иммобилизации оба фермента сохраняли высокую остаточную специфич. активность. Наибольшая скорость трансформации 2,4-дихлорфенола свободными и иммобилизованными I и II отмечена в первые минуты и часы опыта. Иммобилизованная на бусах и каолините II вызывала более интенсивную детоксикацию, чем I; тогда как I, иммобилизованная на монтмориллоните, была эффективнее II. В присутствии 100 мг почвы с содержанием органич. вещества 2,5% активность I, иммобилизованной на бусах, снижалась на 27% и на 50% - в случае монтмориллонита. Наиболее богатая органич. веществом почва вызывала наибольший ингибирующий эффект. Италия, Dip. di Scienze Chimico-Agrarie, Univ. di Napoli "Federico II". Библ. 2

ГРНТИ	68.05.45

ВИНИТИ 681.05.45.15
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ЛАККАЗА
ПЕРОКСИДАЗАТРОКСИДАЗА
ДИНИТРОФЕНОЛ*2,4-
ДЕТОКСИКАЦИЯ
ПОЧВА

Доп.точки доступа:
Bollag, J.-M.

13.

Патент 2035512 Российская Федерация, МКИ C12N 9/08.

Гаврилова, В. П.
Штамм базидиального гриба Coriolus hirsutus(Wulf ex. Fr.) quel - продуцент лакказы [Текст] / В. П. Гаврилова, А. И. Ярополов. - № 5025651/13 ; Заявл. 31.01.1992 ; Опубл. 20.05.1995
Аннотация: Выделен штамм C. hirsutus (Wulf ex Fr.) Quel le 0935, продуцент лакказы с высокими значениями каталитических констант (540, 320, 550) за 3-4 сут культивирования

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.13
Рубрики: CORIOLUS HIRSUTUS (FUNGI)
ШТАММ
ЛАККАЗА
БИОСИНТЕЗ
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ ГРИБОВ

Доп.точки доступа:
Ярополов, А.И.
Свободных экз. нет

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 96.04-04В2.152

Buswell, John A.
Effect of nutrient nitrogen and manganese on manganese peroxidase and laccase production by Lentinula (Lentinus) edodes [Text] / John A. Buswell, YiJin Cai, Shu-ting Chang // FEMS Microbiol. Lett. - 1995. - Vol. 128, N 1. - P81-88 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Влияние азотного и марганцевого питания на продуцирование Lentinula (Lentinus) edodes марганцевой пероксидазы и лакказы
Аннотация: Штамм L-54 Lentinula (Lentinus) edodes продуцирует Mn-зависимую (MnП) пероксидазу и лакказу, но не образует лигнинпероксидазы при росте на определенной питательной среде с использованием глюкозы в качестве единственного источника C. Продуцирование MnП подавляется присутствием в среде N. Наивысшее содержание лакказы наблюдалось при росте гриба на высокой конц-ии N (26 мМ). Титры и сроки появления MnП зависели от конц-ий Mn в культуральной среде. Наивысшие уровни содержания фермента зафиксированы в культурах, содержавших добавки 1,1*10{-6} Mn. Очищенная MnП из L. edodes L-54 имела видимую мол. м. 59000 Д и pI 5,6, и отличалась по некоторым аспектам от MnП, выделенной из L. edodes, росшем на коммерческом древесном субстрате. Библ. 32

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: LENTINULA EDODES (FUNGI)
АЗОТНОЕ ПИТАНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
ЛАККАЗА
ПЕРОКСИДАЗА
СИНТЕЗ
МАРГАНЕЦ
ЗАВИСИМОСТЬ

Доп.точки доступа:
Cai, YiJin; Chang, Shu-ting

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 96.05-04В2.155

Kim, Soon-ja.
Characteristics of a laccase over-secreting mutant of Coprinus congregatus [Text] / Soon-ja Kim, Hyoung T. Choi // FEMS Microbiol. Lett. - 1995. - Vol. 132, N 1-2. - P177-179 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Характеристики избыточно секретирующего лакказу мутанта Coprinus congregatus
Аннотация: Вид базидиомицетного гриба Coprinus congregatus располагает ассоциирующейся с мембраной лакказой, к-рая не выделяется в культуральную среду. При помощи УФ-облучения получен мутантный монокарион, характеризующийся более замедленным радиальным ростом, чем у дикого типа (72,7%), но к-рый выделяет в среду лакказу. Проведено сравнительное изучение лакказы из мутанта и из дикого типа с применением нативного электрофоретического анализа в полиакриламидном геле. Показана идентичная мобильность обеих форм лакказы. Южная Корея, Dep. of Microbiology, Kangwon National Univ., Chunchon 200-701, and Research Center for Molecular Microbiology, Seoul National Univ., Seoul 151-742. Библ. 8

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: COPRINUS CONGREGATUS (FUNGI)
ЛАККАЗА
СВЕРХПРОДУКЦИЯ
МУТАНТ
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Choi, Hyoung T.

16.

РЖ ВИНИТИ 68 (BI02) 96.06-04В8.147

Pal, Samir.
Role of abiotic and biotic catalysts in the transformation of phenolic compounds through oxidative coupling reactions [Text] / Samir Pal, Jean-Marc Bollag, P. M. Huang // Soil Biol. and Biochem. - 1994. - Vol. 26, N 7. - P813-820 . - ISSN 0038-0717
Перевод заглавия: Роль абиотических и биотических катализаторов в трансформации фенольных соединений в результате реакций окислительного купелирования
Аннотация: Исследованные абиотические (бирнессит MnO[2], вайомингский бентонит, каолинит, нонтронит) и биотические (ферменты лакказа и тирозиназа) агенты имели близкую способность окислять различные фенольные соединения (изучено 13 соединений). 2,6-диметоксифенол подвергался трансформации как в абиотических, так и в биотических р-циях, но поглощение О[2] происходило только при участии ферментов. Бирнессит катализировал трансформацию этого фенола, но поглощение O[2] было зафиксировано только при низких конц-иях бирнессита (3-800 мкг/мл) в воде и совсем не наблюдалось в буфере. Эти результаты предполагают, что в р-циях, катализируемых ферментами, акцептором электронов служит O[2], а в р-циях с бирнесситом эту роль выполняет он сам. Лакказа и тирозиназа продолжали окислять пирокатехин и после повторных его добавок, тогда как бирнессит при всех исследованных авторами конц-иях терял свою окисляющую активность после первого добавления пирокатехина. Ферменты, как гомогенные катализаторы, по-видимому, более эффективны по сравнению с абиотическими (гетерогенными) катализаторами, однако вследствие обильного присутствия в природе абиотические агенты играют значительную роль в трансформации фенольных соединений. США, Center for Bioremediation a. Detoxification, The Pennsylvania State Univ., Univ. Park, PA 16802. Библ. 23

ГРНТИ	68.05.43

ВИНИТИ 681.05.43.33.07
Рубрики: ЗАГРЯЗНЕНИЕ ПОЧВ
ФЕНОЛЬНЫЕ СОЕДИНЕНИЯ
РАЗЛОЖЕНИЕ
КАТАЛИЗАТОРЫ
ГЛИНЫ
ГЛИНИСТЫЕ МИНЕРАЛЫ
ФЕРМЕНТЫ
ЛАККАЗА
ТИРОЗИНАЗА

Доп.точки доступа:
Bollag, Jean-Marc; Huang, P.M.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 96.06-04В2.164

Youn, Hong-Duk.
Role of laccase in lignin degradation by white-rot fungi [Text] / Hong-Duk Youn, Yung Chil Hah, Sa-Ouk Kang // FEMS Microbiol. Lett. - 1995. - Vol. 132, N 3. - P183-188 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Роль лакказы в разрушении лигнина грибами белой гнили
Аннотация: Лакказа обычно обнаруживается в грибах-возбудителях белой гнили и катализирует отнятие электрона от фенольной гидроксильной группы при полимеризации или деполимеризации компонентов лигниновой структуры. Лакказа разрушает 'бета'-1 и 'бета'-О-4-димеры путем разрыва связи типа C['альфа']-C['бета'], C['альфа']-окисления и алкил-арил-расщепления. Может быть обнаружен также и разрыв ароматического кольца под действием лакказы. Лакказа также способна окислять нефенольные компоненты, если при этом присутствуют первичные медиаторы типа 2,2'-азинобис(3-этилбензтиазолин-6-сульфонат). Лакказа образует Mn(III)-хелаты, позволяющие дереворазрушающим ферментам проникать через клеточные стенки. Она также способна разрушать лигнин совместно с лигнин-пероксидазой и Mn-пероксидазой. Южная Корея, Dep. of Microbiology, College of Natural Sci. and Research Center for Molecular Microbiology, Seoul National Univ., Seoul 151-742. Библ. 36

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ФИТОПАТОГЕННЫЕ ГРИБЫ
ЛИГНИН
РАЗРУШЕНИЕ
ЛАККАЗА
РОЛЬ

Доп.точки доступа:
Hah, Yung Chil; Kang, Sa-Ouk

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.06-04Т4.341

Pal, Samir.
Role of abiotic and biotic catalysts in the transformation of phenolic compounds through oxidative coupling reactions [Text] / Samir Pal, Jean-Marc Bollag, P. M. Huang // Soil Biol. and Biochem. - 1994. - Vol. 26, N 7. - P813-820 . - ISSN 0038-0717
Перевод заглавия: Роль абиотических и биотических катализаторов в трансформации фенольных соединений в результате реакций окислительного купелирования
Аннотация: Исследованные абиотические (бирнессит MnO[2], вайомингский бентонит, каолинит, нонтронит) и биотические (ферменты лакказа и тирозиназа) агенты имели близкую способность окислять различные фенольные соединения (изучено 13 соединений). 2,6-диметоксифенол подвергался трансформации как в абиотических, так и в биотических р-циях, но поглощение О[2] происходило только при участии ферментов. Бирнессит катализировал трансформацию этого фенола, но поглощение O[2] было зафиксировано только при низких конц-иях бирнессита (3-800 мкг/мл) в воде и совсем не наблюдалось в буфере. Эти результаты предполагают, что в р-циях, катализируемых ферментами, акцептором электронов служит O[2], а в р-циях с бирнесситом эту роль выполняет он сам. Лакказа и тирозиназа продолжали окислять пирокатехин и после повторных его добавок, тогда как бирнессит при всех исследованных авторами конц-иях терял свою окисляющую активность после первого добавления пирокатехина. Ферменты, как гомогенные катализаторы, по-видимому, более эффективны по сравнению с абиотическими (гетерогенными) катализаторами, однако вследствие обильного присутствия в природе абиотические агенты играют значительную роль в трансформации фенольных соединений. США, Center for Bioremediation a. Detoxification, The Pennsylvania State Univ., Univ. Park, PA 16802. Библ. 23

ГРНТИ	34.47.51

ВИНИТИ 341.47.51.11.15.11
Рубрики: ЗАГРЯЗНЕНИЕ ПОЧВ
ФЕНОЛЬНЫЕ СОЕДИНЕНИЯ
РАЗЛОЖЕНИЕ
КАТАЛИЗАТОРЫ
ГЛИНЫ
ГЛИНИСТЫЕ МИНЕРАЛЫ
ФЕРМЕНТЫ
ЛАККАЗА
ТИРОЗИНАЗА

Доп.точки доступа:
Bollag, Jean-Marc; Huang, P.M.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 96.07-04В2.317

Ruel, Katia.
Influence of the enzyme equipment of white-rot fungi on the patterns of wood degradation [Text] : pap. FEMS Symp. Lignin Biodegradat. and Transform., Lisbon, 18-21 Apr., 1993 / Katia Ruel, Katia Ambert, Jean-Paul Joseleau // FEMS Microbiol. Rev. - 1994. - Vol. 13, N 2-3. - P241-254 . - ISSN 0168-6445
Перевод заглавия: Влияние ферментативного спектра плесневых грибов, вызывающих белую гниль, на характер деградации древесины
Аннотация: Обзор. В последние годы накоплено значительное кол-во данных относительно ферментов, определяющих распад древесины под действием плесневых грибов-возбудителей белой гнили, а также относительно биохимич. механизма их действия. Различные штаммы грибов и их мутанты обладают отличающимися наборами ферментов. С помощью трансмиссионной электронной микроскопии изучали характер расщепления древесины под действием отдельных селекционированных штаммов грибов. Выявляли коррекцию между природой ферментов, характерных для данного штамма, и микроморфологией деградации древесины. Сравнивали эффект, вызванный диким штаммом, с таковым штамма-мутанта, у к-рого активность того или иного фермента была усилена или подавлена. Приведены данные наблюдений над штаммами Phanerochaete chrysosporium, Dichomitus squalens и Phlebia radiata. Показана решающая роль в разрушении фибрилл целлюлозы древесины для пероксидазы, содержащей Mn, а также лакказы. Франция, Centre de Recherches sur les Macromolec. Veget. CNRS, 38041 Grenoble. Библ. 74

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: PHANEROCHAETE CHRYSOSPORIUM
DICHOMITIS SQUALENS
PHLEBIA RADIATA
ШТАММЫ-ДЕСТРУКТОРЫ
ПЕРОКСИДАЗЫ
МАРГАНЕЦ-ПЕРОКСИДАЗА
ЛАККАЗА
ДРЕВЕСИНА
БИОДЕГРАДАЦИЯ
ЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Ambert, Katia; Joseleau, Jean-Paul

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 96.07-04В2.333

Homolka, L.
Variability of enzymatic activities in ligninolytic fungi Pleurotus ostreatus and Lentinus tigrinus after protoplasting and UV-mutagenization [Text] / L Homolka, I. .Volakova, F. Nerud // Biotechnol. Techn. - 1995. - Vol. 9, N 3. - P157-162 . - ISSN 0951-208X
Перевод заглавия: Вариабельность энзиматических активностей у лигнинолитических грибов Pleurotus ostreatus и Lentinus tigrinus в результате образования протопластов и УФ-мутагенеза
Аннотация: Для изучения вариабельности биосинтеза лакказы, пероксидазы и марганец-зависимой пероксидазы, участвующих в деградации лигнина с помощью Pleurotus ostreatus и Lentinus tigrinus, использовалось образование протопластов и УФ-облучение мицелиальных фрагментов. Показано, что в результате образования протопластов вариабельность продуцирования всех ферментов существенно увеличивалась и была сопоставима с таковой для изолятов после мутагенеза. Чехия, Inst. Microbiol. AS CR, Vedenska 1083, 14220 Prague 4. Библ. 11

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: PLEUROTUS OSTREATUS (FUNGI)
LENTINUS TIGRINUS (FUNGI)
ЛИГНОЛИТИЧЕСКИЕ ГРИБЫ
ЛАККАЗА
ПЕРОКСИДАЗА
ВАРИАБЕЛЬНОСТЬ
ПРОТОПЛАСТЫ
ОБРАЗОВАНИЕ
УФ-ИЗЛУЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
.Volakova, I.; Nerud, F.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска