СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=КСИЛАНАЗЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 306
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.01-04Б2.093

da, Silva Roberto.
Purification and characterization of thermostable xylanases from thermophilic Humicola sp. and their application in pulp improvement [Text] / Silva Roberto da, Dong K. Yim, Yong K. Park // Rev. microbiol. - 1994. - Vol. 25, N 2. - P112-118 . - ISSN 0001-3714
Перевод заглавия: Очистка и свойства термоустойчивых ксиланаз из термофильного Humicola sp. и их использование для облагораживания бумажной пульпы
Аннотация: Термофильный гриб Humicola sp. выделяли с гниющей древесины. Штамм образовывал в условиях инкубации при 50'ГРАДУС' термостойкую внеклеточную ксиланазу (КС). При очистке КС с помощью хроматографии на ДЭАЭсефадексе и КМ-сефадексе С-50 выявлены три фракции, обладающие активностью КС. Оптимальные значения рН и т-ры для активности трех форм КС равнялись 5,0-5,6 и 75'ГРАДУС' соответственно. КС-I была карбоксиксиланазой, КС-II - ксилозидазой (экзоксиланазой). КС-III содержала в себе активности эндоксиланазы, а также арабинозидазы и КМ-целлюлазы. Обработка крафт-пульпы эвкалипта неочищенными и очищенными препаратами КС приводила к получению выбеленной бумаги лучшего качества. КС-I и неочищенная КС повышали вязкость обрабатываемой пульпы, а КС-II и КС-III понижали ее за счет присутствия активности КМ-целлюлазы. Бразилия, [Yong K. Park], FEA, UNICAMP - 6121-Campinas, SP.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: КСИЛАНАЗЫ
КАРБОКСИКСИЛАНАЗА
КСИЛОЗИДАЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
КРАФТ-ПУЛЬПА
ОБРАБОТКА
HUMICOLA (FUNQI)

Доп.точки доступа:
Yim, Dong K.; Park, Yong K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.04-04Б2.130

The xylanase system of Streptomyces lividans and its induction by oligoxylosides [Text] / Dieter Kluepfel [et al.] // ISBA'94: Int. Symp. Biol. Actinomycet., Moscow, July 10-15, 1994. - М., 1994. - P66
Перевод заглавия: Ксиланазная система Streptomyces lividans и ее индукция олигоксилозидами
Аннотация: Гомологичное клонирование трех разных ксиланазных генов S. lividans в ксиланазонегативном мутанте привело к сверхсинтезу каждого из ферментов по отдельности. Это позволило облегчить очистку ксиланаз, изучение и исследование их действия на ксилан и некоторые олигоксилозиды. С целью выяснения регуляции ксиланолитич. системы у S. lividans и роли индивидуальных ксиланаз, три ксиланазных гена были разрушены с использованием векторов, интегрирующихся в соотв. гены. Это позволило различить два разных внеклеточных индукционных механизма, влияющих на синтез ксиланазы А и ксиланаз В или С, соответственно. Механизм р-ций трансгликозилирования ферментами, как постулируется, участвует в регуляции этих генов. Канада, Inst. Armand - Frappier, Univ. of Quebec, Laval - des - Rapides H7N 4Z3, Que.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: STREPTOMYCES LIVIDANS (BACT.)
КСИЛАНАЗЫ
МЕХАНИЗМ ИНДУКЦИИ
СВЕРХСИНТЕЗ
РЕГУЛЯЦИЯ

Доп.точки доступа:
Kluepfel, Dieter; Arhin, Francis; Biely, Peter; Shareck, Francois; Morosoli, Rolf

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.04-04Б3.43

Квеситадзе, Э. Г.
Факторы, влияющие на биосинтез термостабильных эндоглюканаз и ксиланаз в культуре гриба Allesheria terrestris [Текст] / Э. Г. Квеситадзе, Е. Т. Адейшвили, Р. Ш. Ткешелашвили // Прикл. биохимия и микробиол. - 1994. - Т. 30, N 4-5. - С. 589-592 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Культура гриба Allesheria terrestris обладала интенсивным мицелиальным ростом на размельченных материалах, содержавших целлюлозу. При росте на измельченной соломе ферментативная активность эндоглюканаз и ксиланаз в 2 раза превышала активность на микрокристаллической целлюлозе (МКЦ). Активность целлюлаз при выращивании культуры на МКЦ с последующим добавлением ксилозы также увеличивалась вдвое. Спиртоосаждаемый ферментный препарат гидролизовал (до 60%) отходы консервной промышленности, содержавшие в основном целлюлозу и гемицеллюлозу. Конечными продуктами гидролиза были моносахариды, большую часть к-рых составляла глюкоза. Грузия, Ин-т биохимии растений АН Грузии, Тбилиси. Библ. 5

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: ЛИГНОЦЕЛЛЮЛОЗНЫЕ МАТЕРИАЛЫ
ALLESHERIA TERESTRIC
ЦЕЛЛЮЛАЗНЫЙ КОМПЛЕКС
ТЕРМОСТАБИЛЬНЫЕ ЭНДОГЛЮКАНАЗЫ И КСИЛАНАЗЫ
БИОСИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Адейшвили, Е.Т.; Ткешелашвили, Р.Ш.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.05-04Б2.073

Bastawde, K. B.
Optimization of cellulase-free xylanase production by a novel yeast strain [Text] / K. B. Bastawde, U. S. Puntambekar, D. V. Gokhale // J. Ind. Microbiol. - 1994. - Vol. 13, N 4. - P220-224 . - ISSN 0169-4146
Перевод заглавия: Оптимизация образования ксиланазы, свободной от целлюлаз, новым дрожжевым штаммом
Аннотация: Новый дрожжевой штамм (NCIM 3574), выделенный из гниющей сандаловой древесины, синтезировал ксиланолитические ферменты с активностью 570 ед/мл в ходе культивирования на среде с ксиланом (4%). На средах с растворимыми источниками углерода, напр. ксилозой или арабинозой, активность ксиланазы (I) составила 40-50 ед/мл, но на среде с глюкозой эта активность не обнаруживалась. Неочищенная I была неактивна по отношению к целлюлозным субстратам, но препарат содержал низкие уровни 'бета'-ксилозидазной (0,1 ед/мл) и 'альфа'-L-арабинофуранозидазной (0,05 ед/мл) активностей. Оптимумы для активности I - при 55'ГРАДУС' С и рН 4,5. Главным продуктом действия I на ксилан в течение 5 мин была ксилоза. При более продолжительном гидролизе в числе продуктов появлялись ксилобиоза и арабиноза. Присутствие последней м. б. обусловлено низкими уровнями арабинофуранозидазы в неочищенном препарате I. Индия, NCIM, Div. of Biochem. Sci., National Chemical Lab., Pune 411 008. Библ. 22.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ДРОЖЖИ
НОВЫЙ ШТАММ NCIM 3574
ШТАММЫ-ПРОДУЦЕНТЫ
ГНИЮЩАЯ ДРЕВЕСИНА
КСИЛАНАЗЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
АКТИВНОСТЬ
ПРОДУКТЫ ГИДРОЛИЗА

Доп.точки доступа:
Puntambekar, U.S.; Gokhale, D.V.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.06-04Б3.23

Silva, Roberto da.
Purification and characterization of thermostable xylanases from thermophilic Humicola sp. and their application in pulp improvement [Text] / Roberto da Silva, Dong K. Yim, Yong K. Park // Rev. microbiol. - 1994. - Vol. 25, N 2. - P112-118 . - ISSN 0001-3714
Перевод заглавия: Очистка и свойства термоустойчивых ксиланаз из термофильного Humicola sp. и их использование для облагораживания бумажной пульпы
Аннотация: Термофильный гриб Humicola sp. выделяли с гниющей древесины. Штамм образовывал в условиях инкубации при 50'ГРАДУС' термостойкую внеклеточную ксиланазу (КС). При очистке КС с помощью хроматографии на ДЭАЭ-сефадексе и КМ-сефадексе C-50 выявлены три фракции, обладающие активностью КС. Оптимальные значения pH и т-ры для активности трех форм КС равнялись 5,0-5,6 и 75'ГРАДУС' соответственно. КС-I была карбоксиксиланазой, КС-II - ксилозидазой (экзоксиланазой). КС-III содержала в себе активности эндоксиланазы, а также арабинозидазы и КМ-целлюлазы. Обработка крафт-пульпы эвкалипта неочищенными и очищенными препаратами КС приводила к получению выбеленной бумаги лучшего качества. КС-I и неочищенная КС повышали вязкость обрабатываемой пульпы, а КС-II и КС-III понижали ее за счет присутствия активности КМ-целлюлазы. Бразилия, (Yong K. Park), FEA, UNICAMP-6121-Campinas, SP

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: КСИЛАНАЗЫ
КАРБОКСИЛАНАЗА
КСИЛОЗИДАЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
КРАФТ-ПУЛЬПА
ОБРАБОТКА
HUMICOLA SP.

Доп.точки доступа:
Yim, Dong K.; Park, Yong K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.221

Production of extracellular xylanases by penicillium jathinellum: Effect of selected growth conditions [Text] / Emilia Curotto [et al.] // Appl. Biochem. and Biotechnol. A. - 1994. - Vol. 48, N 2. - P107-116 . - ISSN 0273-2289
Перевод заглавия: Образование внеклеточных ксиланаз Penicillium jantinellum
Аннотация: Исследовано образование внеклеточных ксиланаз Penicillium jantinellum. Грибы выращивали в течение 7 сут при т-ре 28'ГРАДУС'C на среде с дрожжевым экстрактом (2,5 г/л), минеральными солями среды Вогеля, различными ксиланами в качестве источника углеродов. Образование фермента было макс. через 5 сут выращивания при pH 4,5 на ксиланах из луковой шелухи и березовой древесины (84,4 ед./г луковой шелухи). Не наблюдалось биосинтеза протеаз при использовании 10 мМ 2,2-диметилсукцинатного буфера с pH 4,5. 'бета'-ксиланазы быстро инактивировались при т-ре 50'ГРАДУС'C, однако ксиланаза, полученная на ксилане из березовой древесины, была более стабильна. При использовании луковой шелухи в качестве индуктора через 7 сут культивирования накапливалось 85 ед./л 'бета'-ксилозидазы и 91 ед./л 'бета'-елюкозидазы. Чили, Inst. Quimica and Inst. Biol., Univ. Catolica Valparaiso, Valparaiso. Библ. 20

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: КСИЛАНАЗЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
БИОСИНТЕЗ
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
СТАБИЛЬНОСТЬ
PENICILLIUM JANTHINELLUM
УСЛОВИЯ КУЛЬТИВИРОВАНИЯ

Доп.точки доступа:
Curotto, Emilia; Concha, Marisol; Campos, Victoriano; Milagres, Adriane M.F.; Duran, Nelson

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.277

Elegir, Graziano.
Purification, characterization, and substrate specificities of multiple xylanases from Streptococcus sp. strain B-12-2 [Text] / Graziano Elegir, George Szakas, Thomas W. Jeffries // Appl. and Environ. Microbiol. - 1994. - Vol. 60, N 7. - P2609-2615 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Очистка, свойства и субстратная специфичность множественных форм ксиланаз из Streptomyces sp. штамм B-12-2
Аннотация: Выделили и описали комплекс эндоксиланаз (Э) из мицелия актиномицета Streptomyces sp. шт. B-12-2. При выращивании на среде с ксиланом штамм образует 5 множественных форм ЭК, не проявляющих заметной активности целлюлазы. Впервые показано наличие такого большого числа различных ЭК у актиномицетов. Выявили две группы ЭК у штамма B-12-2. Первая состоит из ЭК-1a и ЭК-1b с мол. м. 26,4 и 23,8 кД и pI 6,5 и 8,3 соответственно. Эта группа ЭК не гидролизует арил-'бета'-D-целлобиозид, очень слабо гидролизует ксилотетраозу, плохо расщепляет ксилопентаозу, образует малые кол-ва или совсем не образует ксилозы, а со сложными субстратами дает продукты, имеющие высокую степень полимеризации. Вероятно, первая группа ЭК может осуществлять трансгликозилирование. ЭК второй груп имеют более высокие значения мол. м. (ЭК-2, ЭК-3 и ЭК-4) 36,2, 36,2 и 40,5 кД и pI в кислой области, равные 5,4 и 5,0 и 4,8 соответственно. Они способны гидролизовать арил-'бета'-D-целлобиозид, проявляют высокую активность относительно ксилотетраозы, а также полностью гидролизуют ксилопентаозу с образованием ксилобиозы и ксилотриозы и, кроме того, небольшого кол-ва ксилотетраозы и ксилозы. Ферменты обеих групп проявляют межгрупповой синергизм при действии на крафт-целлюлозу. Кроме того, каждый представитель исследованных ЭК обладает собственным набором физико-химических свойств и особым спектром действия. ЭК-2 высоко гликозилирована, а ЭК-1b, в отличие от других ЭК, полностью ингибируется п-гидроксимеркурибензоатом. США (T. W. Jeffries), Forest Products Lab., Madison, WI 53705. Библ. 36

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: КСИЛАНАЗЫ
ЭНДОКСИЛАНАЗЫ
МНОЖЕСТВЕННЫЕ ФОРМЫ
АКТИВНОСТЬ
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
STREPTOMYCES (BACT.)
ШТАММ B-12-2

Доп.точки доступа:
Szakas, George; Jeffries, Thomas W.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.12-04Б3.78

Lidby, P. -O.
La biotechmologie au service du blanchiment [Text] / P. -O. Lidby // Papeterie. - 1995. - N 187. - P34-35
Перевод заглавия: Биотехнология для отбеливания
Аннотация: Использование ксилаз - новый подход к проблеме отбеливания бумажной массы. Для разработки этой технологии и ее использования на практике необходимо, однако, получить чистые препараты ксиланаз

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: КСИЛАНАЗЫ
ОЧИСТКА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
ОТБЕЛИВАНИЕ БУМАЖНОЙ МАССЫ
БИОТЕХНОЛОГИЧЕСКИЕ ПРОЦЕССЫ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.12-04Б3.82

Cellulase and xylanase production by Aspergillus sp. G-393 [Text] : [Pap.) 15th Symp. Biotechnol. Fuels and Chem., Colorado Springs, Colo, May 10-14, 1993 / S. L. Wang [et al.] // Appl. Biochem. and Biotechnol. A. - 1994. - Vol. 45-46. - P655-662 . - ISSN 0273-2289
Перевод заглавия: Продуцирование целлюлазы и ксиланазы [культурой] Aspergillus sp. G-393
Аннотация: При биоферментации целлюлозы возможно получение многих широко используемых компонентов, поэтому получение недорогостоящих ферментов, перерабатывающих целлюлозу, является важной задачей по утилизации целлюлозы. Из почвы различных мест залегания и локализации на Тайване выделены микроорганизмы, способные продуцировать ферменты, деградирующие целлюлозу - целлюлазу и ксиланазу. Проводили наращивание биомассы гриба Aspergillus sp. G-393 в оптимальных условиях и препаративное выделение целллюзы и ксиланазы. Определены значения активности ферментов, а также зависимость стабильности от т-ры и pH. Полагают, что полученные ферменты могут быть использованы в промышленности. Тайвань, Dept Food Eng., Da-Yeh Inst. Technol. Chan-Hwa, Taiwan 51505, ROC. Библ. 9

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: ЦЕЛЛЮЛАЗА
КСИЛАНАЗЫ
БИОСИНТЕЗ
ASPERGILLUS SP.
ШТАММ G-393

Доп.точки доступа:
Wang, S.L.; Chen, L.G.; Chen, C.S.; Chen, L.F.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.12-04В2.246

Квеситадзе, Э. Г.
Факторы, влияющие на биосинтез термостабильных эндоглюканаз и ксиланаз в культуре гриба Allesheria terrestris [Текст] / Э. Г. Квеситадзе, Е. Т. Адейшвили, Р. Ш. Ткешелашвили // Прикл. биохимия и микробиол. - 1994. - Т. 30, N 4-5. - С. 589-592 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Культура гриба Allesheria terrestris обладала интенсивным мицелиальным ростом на размельченных материалах, содержавших целлюлозу. При росте на измельченной соломе ферментативная активность эндоглюканаз и ксиланаз в 2 раза превышала активность на микрокристаллической целлюлозе (МКЦ). Активность целлюлаз при выращивании культуры на МКЦ с последующим добавлением ксилозы также увеличивалась вдвое. Спиртоосаждаемый ферментный препарат гидролизовал (до 60%) отходы консервной промышленности, содержавшие в основном целлюлозу и гемицеллюлозу. Конечными продуктами гидролиза были моносахариды, большую часть к-рых составляла глюкоза. Грузия, Ин-т биохимии растений АН Грузии, Тбилиси. Библ. 5

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ЛИГНОЦЕЛЛЮЛОЗНЫЕ МАТЕРИАЛЫ
ALLESHERIA TERRESTRIC
ЦЕЛЛЮЛАЗНЫЙ КОМПЛЕКС
ТЕРМОСТАБИЛЬНЫЕ ЭНДОГЛЮКАНАЗЫ И КСИЛАНАЗЫ
БИОСИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Адейшвили, Е.Т.; Ткешелашвили, Р.Ш.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.12-04В2.294

Ахмедова, З. Р.
Целлюлолитические, ксиланолитические и лигнолитические ферменты гриба Pleurotus ostreatus [Текст] / З. Р. Ахмедова // Прикл. биохимия и микробиол. - 1994. - Т. 30, N 1. - С. 42-48 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Исследована способность дереворазрушающего базидиомицета Pleurotus ostreatus к образованию внеклеточных целлюлолитических, ксиланолитических и лигнолитических ферментов при глубинном культивировании на средах, содержащих растительные отходы. Установлено, что в процессе роста и развития гриба на обедненном жоме шрота семян хлопчатника, стеблях хлопчатника, рисовой лузге и костре кенафа образовывались ферменты целлюлолитического (эндоглюканаза, целлобиаза), ксиланолитического (ксиланаза) и лигнолитического (пероксидаза, лакказа) комплекса. Замечено, что биосинтез целлюлаз, гемицеллюлаз и лигниназ зависел от состава и структуры растительного субстрата в питательной среде и времени культивирования продуцента. Россия, Ин-т биохимии и физиологии микроорганизмов РАН, Пущино. Библ. 36

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ЦЕЛЛЮЛАЗЫ
КСИЛАНАЗЫ
ЛИГНОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
БИОСИНТЕЗ
ИЗУЧЕНИЕ
PLEUROTUS OSTREATUS
ПРОДУЦЕНТ
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.01-04Б3.51

The resistance of cellulases and xylanases to proteolytic inactivation [Text] / C. M.G.A. Fontes [et al.] // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1995. - Vol. 43, N 1. - P52-57 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Устойчивость целлюлаз и ксиланаз к протеолитической инактивации
Аннотация: Изучена чувствительность некоторых ксилаз и целлюлаз к протеолитической инактивации. Ксиланазы, все целлюлазы из Clostridium thermocellum и целлюлаза E из Pseudomonas fluorescens, подвид cellulosa не обнаруживали спада каталитической активности в течение 3 ч инкубации в присутствии протеиназ тонкого кишечника. В этих же условиях контрольные ферменты из Escherichia coli характеризовались периодом полужизни 4,3-13,5 мин. Добавление субстрата приводило к значительному снижению чувствительности лабильных ферментов к инактивации. Великобритания, Dept Biol. and Nutr. Sci., Univ. Newcastle upon Tyne, Newcastle upon Tyne, NE1 7RU. Библ. 22

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: ЦЕЛЛЮЛАЗЫ
КСИЛАНАЗЫ
ХАРАКТЕРИСТИКА
УСТОЙЧИВОСТЬ К ПРОТЕАЛИТИЧЕСКОЙ ИНАКТИВАЦИИ
CLOSTRIDIUM THERMOCELLUM
PSEUDOMONAS FLUORESCENS
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Fontes, C.M.G.A.; Hall, J.; Hirst, B.H.; Hazlewood, G.P.; Gilbert, H.J.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.01-04Б3.57

A functional comparison of two pairs of 'бета'-1,4-xylanases from Trichoderma harzianum E58 and Trichoderma reesei Rut C-30 [Text] / Ute Maringer [et al.] // Biotechnol. and Appl. Biochem. - 1995. - Vol. 21, N 1. - P49-65 . - ISSN 0885-4513
Перевод заглавия: Функциональное сравнение двух пар 'бета'-1,4-ксиланаз Trichoderma harzianum E58 и Trichoderma reesei Rnt C-30
Аннотация: Две 'бета'-1,4-ксиланазы Trichoderma harzianum и две из Trichoderma reesei очищали до электрофоретической гомогенности с помощью комбинирования катионообменного, анионообменного, гидрофобного взаимодействия и гель-фильтрационной хроматографии. Пять различных субстратов, представляющих различные типы ксилана, были получены из твердой древесены Populus tremuloides (тополь осинообразный) или из мягкой древесины Pinus contorta (сосна скрученная широкохвойная). После инкубирования этих субстратов с различными кол-вами каждого фермента оценивали выходы гидролиза редуцирующих сахаров, различия между ксиланазами выявлялись с помощью статистического анализа. Щелочная ксиланаза с мол. м. 20 кД из Trichoderma harzianum и тот же фермент из T. reesei имели очень сходный гидролитический механизм; кластерный анализ помог отличить кислую ксиланазу T.reesei с мол. м. 19 кД от двух ксиланаз с мол. м. 20 кД. Ксиланаза с мол. м. 29 кД, продуцируемая T.harzianum, была наиболее отличающимся ферментом и именно она наиболее эффективно гидролизовала четыре из пяти субстратов. Деацетилирование ксилана, по-видимому, способствовало увеличению выходов гидролиза в р-циях с первыми тремя ксиланазами. Канада, Dept Wood Sci., Univ. British Columbia, Vancouver, B.C. Библ. 38

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: 'БЕТА'-1,4-КСИЛАНАЗЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
СРАВНЕНИЕ РАЗНЫХ ТИПОВ
ХАРАКТЕРИСТИКА
TRICHODERNA HAZRZIANUM
ШАТММ E58
TRICHODERMA REESEI
ШТАММ RUT C-30

Доп.точки доступа:
Maringer, Ute; Wong, Ken K.Y.; Saddler, John N.; Kubicek, Christian P.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 96.03-04В2.185

Elegir, Graziano.
Purification, characterization, and substrate specificities of multiple xylanases from Streptococcus sp. strain B-12-2 [Text] / Graziano Elegir, George Szakas, Thomas W. Jeffries // Appl. and Environ. Microbiol. - 1994. - Vol. 60, N 7. - P2609-2615 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Очистка, свойства и субстратная специфичность множественных форм ксиланаз из Streptomyces sp. штамм B-12-2
Аннотация: Выделили и описали комплекс эндоксиланаз (Э) из мицелия актиномицета Streptomyces sp. шт. B-12-2. При выращивании на среде с ксиланом штамм образует 5 множественных форм ЭК, не проявляющих заметной активности целлюлазы. Впервые показано наличие такого большого числа различных ЭК у актиномицетов. Выявили две группы ЭК у штамма B-12-2. Первая состоит из ЭК-1a и ЭК-1b с мол. м. 26,4 и 23,8 кД и pI 6,5 и 8,3 соответственно. Эта группа ЭК не гидролизует арил-'бета'-D-целлобиозид, очень слабо гидролизует ксилотетраозу, плохо расщепляет ксилопентаозу, образует малые кол-ва или совсем не образует ксилозы, а со сложными субстратами дает продукты, имеющие высокую степень полимеризации. Вероятно, первая группа ЭК может осуществлять трансгликозилирование. ЭК второй груп имеют более высокие значения мол. м. (ЭК-2, ЭК-3 и ЭК-4) 36,2, 36,2 и 40,5 кД и pI в кислой области, равные 5,4 и 5,0 и 4,8 соответственно. Они способны гидролизовать арил-'бета'-D-целлобиозид, проявляют высокую активность относительно ксилотетраозы, а также полностью гидролизуют ксилопентаозу с образованием ксилобиозы и ксилотриозы и, кроме того, небольшого кол-ва ксилотетраозы и ксилозы. Ферменты обеих групп проявляют межгрупповой синергизм при действии на крафт-целлюлозу. Кроме того, каждый представитель исследованных ЭК обладает собственным набором физико-химических свойств и особым спектром действия. ЭК-2 высоко гликозилирована, а ЭК-1b, в отличие от других ЭК, полностью ингибируется п-гидроксимеркурибензоатом. США (T. W. Jeffries), Forest Products Lab., Madison, WI 53705. Библ. 36

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: КСИЛАНАЗЫ
ЭНДОКСИЛАНАЗЫ
МНОЖЕСТВЕННЫЕ ФОРМЫ
АКТИВНОСТЬ
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
STREPTOMYCES (BACT.)
ШТАММ B-12-2

Доп.точки доступа:
Szakas, George; Jeffries, Thomas W.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.03-04Б2.144

Process of thermal denaturation of xylanase (XynP) from Clostridium stercorarium F-9 [Text] / Masauki Fukumura [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1995. - Vol. 59, N 1. - P47-50 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Способ тепловой денатурации ксиланазы (XynP) из Clostridium stercorarium F-9
Аннотация: Исследована денатурация ксиланазы (XynP) из Clostridium stercorarium F-9 при нагревании до т-ры 50-100'ГРАДУС'C и pH 5,5-10,0 в течение 2-20 мин. Отмечается быстрая агрегация молекул фермента при pH 5,5. Агрегированные молекулы были растворими в 8 М р-ре мочевины. Реактивация ферментативной активности наблюдалась после разбавления полученного р-ра фермента мочевиной. Описана кинетика денатурации фермента. Япония, Fac. Bioresources, and Dep. Chem., Fac. Education, Mie Univ., Tsu 514. Библ. 9

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: КСИЛАНАЗЫ
ТЕПЛОВАЯ ДЕНАТУРАЦИЯ
УСЛОВИЯ ИНАКТИВАЦИИ
РЕАКТИВАЦИЯ
ВЛИЯНИЕ МОЧЕВИНЫ
CLOSTRIDIUM STERCORARIUM
ШТАММ F-9

Доп.точки доступа:
Fukumura, Masauki; Tanaka, Akiyoski; Sakka, Kazuo; Ohmiya, Kunio

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.03-04Б3.79

Process of thermal denaturation of xylanase (XynP) from Clostridium stercorarium F-9 [Text] / Masauki Fukumura [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1995. - Vol. 59, N 1. - P47-50 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Способ тепловой денатурации ксиланазы (XynP) из Clostridium stercorarium F-9
Аннотация: Исследована денатурация ксиланазы (XynP) из Clostridium stercorarium F-9 при нагревании до т-ры 50-100'ГРАДУС'C и pH 5,5-10,0 в течение 2-20 мин. Отмечается быстрая агрегация молекул фермента при pH 5,5. Агрегированные молекулы были растворими в 8 М р-ре мочевины. Реактивация ферментативной активности наблюдалась после разбавления полученного р-ра фермента мочевиной. Описана кинетика денатурации фермента. Япония, Fac. Bioresources, and Dep. Chem., Fac. Education, Mie Univ., Tsu 514. Библ. 9

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: КСИЛАНАЗЫ
ТЕПЛОВАЯ ДЕНАТУРАЦИЯ
УСЛОВИЯ ИНАКТИВАЦИИ
РЕАКТИВАЦИЯ
ВЛИЯНИЕ МОЧЕВИНЫ
CLOSTRIDIUM STERCORARIUM
ШТАММ F-9

Доп.точки доступа:
Fukumura, Masauki; Tanaka, Akiyoski; Sakka, Kazuo; Ohmiya, Kunio

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.03-04Б3.97

Идентификация, очистка и характеристика ксиланазы из Nocardiopsis sp., ингибирующей рост ряда фитопатогенных грибов [Текст] / Н. Ф. Папета [и др.] // Биохимия. - 1995. - Т. 60, N 4. - С. 578-584 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Изучен белковый состав культуральной жидкости штамма A6 Nocardiopsis sp., подавляющего рост ряда фитопатогенных грибов и образующего белковый токсин. Белковый токсин идентифицирован, очищен и охарактеризован; определены молекулярная масса (25 кДа), pI (9,3), аминокислотный состав, N[2]-концевая аминокислотная последовательность из 14 аминокислотных остатков, позволяющая синтезировать олигонуклеотидный зонд для клонирования гена токсина. С помощью компьютерного анализа гомологий с опубликованными первичными последовательностями белков обнаружена 100%-ная гомология секвенированного фрагмента токсина с ксиланазой из Bacillus circilans. В гомогенном препарате токсина обнаружена удельная ксиланазная активность более 200 ед. на 1 мг белка. Таким образом, установлено, что исследуемый токсин является ксиланазой. Грузия, Ин-т биохим. растений АН Грузии, 380059 Тбилиси. Библ. 27

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: КСИЛАНАЗЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
ТОКСИН
NOCARDIOPSIS SP

Доп.точки доступа:
Папета, Н.Ф.; Цилосани, Г.М.; Николаишвили, Н.Т.; Квенситадзе, Г.И.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.05-04Б2.136

Raj, K. Chandra
A cellulase-free xylanase from alkali-tolerant Aspergillus fischeri Fxn1 [Text] / K.Chandra Raj, T. S. Chandra // Biotechnol. Lett. - 1995. - Vol. 17, N 3. - P309-314 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Ксиланаза из толерантного к щелочи штамма Aspergillus fischeri Exn1, свободная от целлюлазы
Аннотация: Описаны образование, характеристика и применение свободной от целлюлазы ксиланазы из толерантного к щелочам штамма Aspergillus fischeri Fxn1, выделенного из луковой шелухи. Активное накопление фермента отмечалось при выращивании гриба при т-ре 30'ГРАДУС'C и перемешивании (190 об./мин) на среде с ксилозой, ксиланом и пшеничными ростками. На среде с арабинозой, лактозой, мальтозой, целобиозой и глюкозой биосинтез фермента был слабым. На CM- и FP-целлюлозах наблюдалось полное отсутствие роста. Фермент имел оптимум действия при pH 6,0-6,5 и т-ре 60'ГРАДУС'C, был стабилен при pH 5-9,5 и т-ре ниже 55'ГРАДУС'C, его половина времени жизни при т-ре 50 и 55'ГРАДУС'C составляла 240 и 40 мин, соотв. Ксиланаза была использована для гидролиза бумажной пульпы при pH 9,0 и т-ре 40'ГРАДУС'C. Образование редуцирующих сахаров через 10 ч инкубации для 600 и 1000 ед. фермента/г пульпы составило, соотв. 70 и 80 мг/г пульпы. Индия, Dep. Chem., Biochem. Div. Indian Inst. Technol., Madras-600 036. Библ. 26

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: КСИЛАНАЗЫ
СВОБОДНАЯ ОТ ЦЕЛЛЮЛАЗЫ КСИЛАНАЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ASPERGILLUS FISHERI
ШТМАА FXN1

Доп.точки доступа:
Chandra, T.S.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.04-04Б3.81

The kinetics of cellulase-free xylanase excretion by Thermomyces lanuginosus RT9 [Text] / M.Mozammel Hoq [et al.] // J. Chem. Technol. and Biotechnol. - 1995. - Vol. 63, N 3. - P229-236 . - ISSN 0268-2575
Перевод заглавия: Кинетика выделения не содержащей целлюлазы ксиланазы из Thermomyces lanuginosis RT9
Аннотация: Thermomyces lanuginosus RT9 was grown in a stirred ans aerated reactor for the production of xylan-degrading enzymes and the kinetics of xylanase and 'бета'-xylosidase secretion investigated. Although both agitation and aeration rates had significant influences on the growth rate as well as on the yields and rates of enzymes (xylanase and 'бета'-xylosidase) release, the enzyme secretion kinetics showed a comparable pattern independent of the operating conditions. Enzyme secretion could be separated into a growth phase, during which extracellular xylanase was at low level, and an enzyme release phase, when there was a notable increase in the xylanase production rate accompanying cellular disintegration. Германия, Biochem. Eng. Div., Gesellschaft Biotechnol. Forschung mbH, Mascheroder Weg1, 38124 Braunschweig. Библ. 22

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: КСИЛАНАЗЫ
БЕЗЦЕЛЛЮЛАЗНАЯ ФРАКЦИЯ
ВЫДЕЛЕНИЕ
КИНЕТИЧЕКИЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ
THERMOMYCES LANUGINOSIS (FUNGI)
ШТАММ RT9

Доп.точки доступа:
Hoq, M.Mozammel; Solomon, Mamidele O.; Hemple, Carsten; Rinas, Ursula Deckwer Wolf-Dieter

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.04-04Б3.93

Penicillium purpurogenum produces several xylanases: Purification and properties of two of the enzymes [Text] / Andrea Belancic [et al.] // J. Biotechnol. - 1995. - Vol. 41, N 1. - P71-79 . - ISSN 0168-1656
Перевод заглавия: Penicillium purpurogenum продуцирует несколько ксиланаз: очистка и свойства двух из этих ферментов
Аннотация: Очищены и исследованы две ксиланазы из грибков Penicillium purpurogenum. Для очистки использовали хроматографию на Био-Геле, ДЕАЕ-целлюлозе, гидроксиаппатите и КМ-Сефадексе. С помощью гель-ЭФ продемонстрирована гомогенность ферментов и определены изоэлектрические точки. Два исследованных фермента не давали перекрестной р-ции в иммунологическом тесте и не имели гомологии в N-концевом участке полипептидной цепи. Авторы полагают, что ферменты являются продуктами различных генов. Чили, Lab. Bioquimica, Pontificia Univ. Catolica Chile, Casilla 114-D, Santiago. Библ. 35

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: КСИЛАНАЗЫ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
PENICILLIUM PURPUROGENUM (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Belancic, Andrea; Scarpa, Juan; Peirano, Alessandra; Diaz, Rene; Steiner, Jeannette; Eyzaguire, Jaime

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска