СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=КРИОЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ<.>)

Общее количество найденных документов : 151
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.01-04Б1.056

Structure of intracellular mature vaccinia virus observed by cryoelectron microscopy [Text] / Jacques Dubochet [et al.] // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 3. - P1935-1941
Перевод заглавия: Структура внутриклеточного зрелого вируса осповакцины при криоэлектронной микроскопии
Аннотация: С помощью криоэлектронной микроскопии витрифицированных образцов исследовали стр-ру зрелого внутриклеточного вируса осповакцины (внутриклеточного "голого" вируса) в его нативном, неокрашенном, гидратированном состоянии. Вирион выглядел как гладкий, с закругленными углами прямоугольник размером 350*270 нм с гомогенным кором, окруженным поверхностным доменом толщиной 30 нм, к-рый отделяет оболочки. Наличие поверхностных трубочек и, вероятно, также характерная гантелеобразная форма кора с латеральными тельцами, как правило, наблюдаемые при негативном окрашивании или при исследовании погруженных в ловикрил образцов, являются артефактом. Швейцария, Lab. d'Analyse Ultrastructurale, Batiment de Biol., Univ. de Lausanne, CH-1015 Lausanne.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.07
Рубрики: ВИРУС ОСПОВАКЦИНЫ
ВИРИОНЫ
СТРУКТУРА
КОР
ПОВЕРХНОСТНЫЙ ДОМЕН
ОБОЛОЧКИ
КРИОЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Dubochet, Jacques; Adrian, Marc; Richter, Karsten; Garces, Javier; Wittek, Riccardo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.02-04Б1.059

Three-dimensional structure of vaccinia virus-produced human papillomavirus type 1 capsids [Text] / M. E. Hagensee [et al.] // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 7. - P4503-4505
Перевод заглавия: Трехмерная структура капсидов папилломавируса человека типа 1, продуцируемых вирусом вакцины
Аннотация: Капсидные белки папилломавируса проходят этап самосборки для формирования полых капсидов или вирусоподобных частиц аналогичных естественным вирионам, выявляемым с помощью общепринятой электронной микроскопии. Для более полной характеристики этих вирусоподобных частиц применили криоэлектронную микроскопию и технику анализа изображений. Для воссоздания трехмерной структуры капсидов использовали рекомбинантные вирусы вакцины, продуцирующие белок L1 или белки L1 и L2 папилломавируса человека типа 1. Все капсиды имели 72 пентамерных капсомера, окруженных икасоэдрической решеткой Т-7. Каждая частица (около 60 нм в диаметре) состояла из белковой оболочки толщиной около 2 нм с радиусом 22 нм с капсомерами расположенными на расстоянии 6 нм от этой оболочки. При разрешении 3,5 нм все капсидные структуры выглядели идентично капсидным структурам нативного папилломавируса, что свидетельствовало о структурной эквивалентности экспрессируемых и нативных капсидов. США, Program in Cancer Biol., Fred Hutchinson Cancer Res. Cent., Seattle, WA 98104-2092. Ил. 2. Библ. 20.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.07
Рубрики: ПАПИЛЛОМАВИРУСЫ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ КАПСИДЫ
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
КРИОЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Hagensee, M.E.; Olson, N.H.; Baker, T.S.; Galloway, D.A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.06-04М1.204

Meller, Karl.
Cryo-electron microscopy of myelin treated with detergents [Text] / Karl Meller // Cell and Tissue Res. - 1994. - Vol. 276, N 3. - P551
Перевод заглавия: Криоэлектронная микроскопия миелина, обработанного детергентами
Аннотация: После экстракции детергентами миелиновые ламеллы распадаются на различные глобулярные фрагменты. Эти фрагменты соответствуют глобулярным структурам, наблюдаемым в нормальном миелине после криофиксации. Германия, Inst. fuer Anatomie, Ruhr-Univ. Bochum, D-44780 Bochum. Библ. 31.

ГРНТИ	34.41.15

ВИНИТИ 341.41.15.17.09
Рубрики: НЕРВНАЯ ТКАНЬ
МИЕЛИН
ОБРАБОТКА ДЕТЕРГЕНТОМ
УЛЬТРАСТРУКТУРА
КРИОЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.08-04Б1.64

Three-dimensional structure of baculovirus-expressed norwalk virus capsids [Text] / Prasad B. V. Venkataram [et al.] // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 8. - P5117-5125 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Трехмерная структура экспрессированных бакуловирусом капсидов вируса Норволк
Аннотация: 3-мерная структура нуклеокапсидов вируса Норволк (ВН), экспрессированных рекомбинантным бакуловирусом, изучена методом электронной микроскопии с разрешением 2,2 нм. Пустой капсид диаметром 38,0 нм имеет икосаэдрич. симметрию (Т-3) и состоит из 90 димеров капсидного белка (I). Необычным является присутствие арковидных капсомеров по 2-кратным осям, образованных димерами I, и больших впадин по 5- и 3-кратным осям. I состоит из 3 доменов: дистального глобулярного домена Р2, образованного 2 дольками, центрального стеблевого домена Р1 и нижнего домена оболочки S. Дистальные домены в димерах I взаимодействуют с образованием верхушки арки. Домены S смежных субъединиц прочно ассоциируются с образованием непрерывной оболочки между радиусами 11,0 и 15,0 нм. Ниже радиуса 11,0 нм капсид является пустым. Высказано предположение, что петлевой пептид в области между доменами Р1 и S облегчает адаптацию I к различным квазиэквивалентным окружениям. Архитектурное сходство капсида ВН с капсидами других содержащих однонитевую РНК вирусов позволяет предположить, что I имеет следующую доменную организацию: N-концевые 250 остатков образуют домен S со структурой 8-нитевой 'бета'-бочки, а С-концевые остатки за положением 250 составляют выступающие домены Р1+Р2. Отсутствие N-концевой основной области и способность I образовывать пустые оболочки с Т-3 показывают, что механизмы сборки и упаковки РНК у ВН такие же, как у тимовирусов и комовирусов. США, Dep. of Biochem., Baylor College of Med., Houston, TX 77030. Библ. 53

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.07
Рубрики: КАЛИЦИВИРУСЫ
ВИРУС НОРВОЛК
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
КРИОЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ
КОМПЬЮТЕРНЫЙ АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Venkataram, Prasad B.V.; Rothnagel, R.; Jiang, Xi; Estes, M.K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.204

Wilkens, Stephan.
Asymmetry and structural changes in ECF[1] examined by cryoelectronmicroscopy [Text] / Stephan Wilkens, Roderick A. Capaldi ; Hoppe-Seyler // Biol. Chem. - 1994. - Vol. 375, N 1. - P43-51 . - ISSN 0177-3593
Перевод заглавия: Асимметрия и структурные изменения АТФазы Escherichia coli ECF[1] по данным криоэлектронной микроскопии
Аннотация: Методом криоэлектронной микроскопии обнаружена асимметрия молекулы ECF[1] в гексагональной проекции: одна ('бета'[1]) из трех субъединиц 'бета' имеет большую плотность, а плотность 'бета'[3] смазана. Это позволило ориентировать изображение и установить, что положение субъединицы 'гамма' не фиксировано: она смещается по дуге между b[2] и 'бета'[3] в пределах 10A. Субъединица 'эпсилон' находится на дуге между одной ('альфа'1) из субъединиц 'альфа' и соседней субъединицей 'бета'1. Положение субъединиц 'гамма' и 'эпсилон' зависит от наличия нуклеотида. Эти субъединицы формируют подвижный домен в комплексе ECF[1]. По-видимому, подвижность этого домена сопрягает процессы, протекающие в каталитическом центре, с переносом протона через АТФ-синтетазную часть F[0] комплексного фермента ECF[1]F[0]. США, Inst. Mol. Biol., Univ. Oregon, Eugene, OR 97403. Библ. 42

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АТФАЗА
АСИММЕТРИЯ
СТРУКТУРНЫЕ ИЗМЕНЕНИЯ
КРИОЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ
КИШЕЧНАЯ ПАЛОЧКА

Доп.точки доступа:
Capaldi, Roderick A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.11-04М1.609

Ishikawa, Takashi.
Calcium induced change in three-dimensional structure of thin filaments of rabbit skeletal muscle as revealed by cryo-electron microscopy [Text] / Takashi Ishikawa, Takeyuki Wakabayashi // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1994. - Vol. 203, N 2. - P951-958 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Вызванное кальцием изменение трехмерной структуры тонких филаментов скелетной мышцы кролика по данным криоэлектронной микроскопии

ГРНТИ	34.41.15

ВИНИТИ 341.41.15.13.09
Рубрики: ФИЛАМЕНТЫ
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
ИЗМЕНЕНИЕ
КАЛЬЦИЙ
КРИОЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ
МЫШЦЫ
КРОЛИКИ

Доп.точки доступа:
Wakabayashi, Takeyuki

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.12-04Б1.52

Direct imaging of interactions between an icosahedral virus and conjugate F[ab] fragments by cryoelectron microscopy and X-ray crystallography [Text] / Claudine Porta [et al.] // Virology. - 1994. - Vol. 204, N 2. - P777-788 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Прямая визуализация взаимодействий между икосаэдральным вирусом и Fab-фрагментами с помощью криоэлектронной микроскопии и рентгеноструктурного анализа
Аннотация: Витрифицированные образцы нативных препаратов вируса мозаики коровьего гороха (ВМКГ) и ВМКГ, комплексированного с Fab-фрагментами моноклональных антител 5В2 и 10В7 или IgG из 5В2, анализировали с помощью криоэлектронной микроскопии с последующей компьютерной регистрацией изображений при 23А разрешении для комплексов ВМКГ/Fab и 30А разрешении для комплексов ВМКГ/IgG. Выявили, что Fab-фрагменты во всех случаях распределялись на поверхности вириона в соответствии с икосаэдральной симметрией последнего. При этом Fab-фрагменты как IgG, так и моноклональных антител 5В2 и 10В7 связывались с ВМКГ практически в одних и тех же участках. Полученная в рез-те 2,8А рентгеноструктурного анализа структурная модель ВМКГ была использована для идентификации 30 аминокислот, покрываемых Fab-фрагментами. США, [John E. Johnson], Dep. of Biol. Sci., Purdue Univ., West Lafayette, IN 47907-1392. Библ. 42

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.07
Рубрики: ВИРУСЫ
ИКОСАЭДРАЛЬНЫЕ ВИРУСЫ
FAB-ФРАГМЕНТЫ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
КРИОЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ
РЕНТГЕНОСТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Porta, Claudine; Wang, Guoji; Cheng, Holland; Chen, Zhongguo; Baker, Timothy S.; Johnson, John E.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.05-04Я6.47

Cryo-electron microscopy and three-dimensional reconstruction of the calcium release channel/ryanodine receptor from skeletal muscle [Text] / Michael Radermacher [et al.] // J. Cell Biol. - 1994. - Vol. 127, N 2. - P411-423 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Криоэлектронная микроскопия и трехмерная реконструкция высвобождающих кальций каналов/рецепторов рианодина из скелетных мышц
Аннотация: Провели электронно-микроскопический анализ серийных криостатных срезов Ca{2+}-высвобождающих каналов/рецепторов рианодина в саркоплазматической сети скелетных мыщц кролика и на основании результатов этого анализа провели трехмерную реконструкцию каналов. Одиночный канал содержит крупный цитоплазматический домен (29*29*12 нм) и более мелкий трансмембранный домен, выступающий из мембраны на 7 нм. В центре трансмембранного домена обнаруживается цилиндрический учаток с низкой плотностью диам. 2-3 нм, соответствующий, по-видимому, Ca{2+}-проводящему пути. В цитоплазматическом домене выявляются не менее 10 рыхло упакованных субдоменов, так что 'ЭКВИВ'50% объема цитоплазматического домена занято жидкостью. США, Wadsworth Ctr. Lab. and Res., New York State Dep. Health, Albany, NY 12201-0509. Библ. 58

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.13
Рубрики: РЕЦЕПТОРЫ
РИАНОДИНА
КАЛЬЦИЕВЫЕ КАНАЛЫ
САРКОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ СЕТЬ
СКЕЛЕТНЫЕ МЫШЦЫ
КРИОЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ
ТРЕХМЕРНАЯ РЕКОНСТРУКЦИЯ
КРОЛИКИ

Доп.точки доступа:
Radermacher, Michael; Rao, Vibha; Grassucci, Robert; Frank, Joachim; Timerman, Anthony P.; Fleischer, Sidney; Wagenknecht, Terence

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.01-04Б1.69

Putative receptor binding sites on alphaviruses as vizualized by cryoelectron microscopy [Text] / Thomas J. Smith [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1995. - Vol. 92, N 23. - P10648-10652 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Вероятный сайт связывания рецепторов альфавирусов, визуально обнаруживаемый с помощью криоэлектронной микроскопии
Аннотация: Структура комплексов фрагментов Fab моноклональных антител с вирусом Синдбис и вирусом Росс-Ривер была исследована методом электронной микроскопии. Оба антитела связывали участки вирионов, опосредующих распознавание клетка/рецептор, и распознавали эпитомы гликопротеина E2. Было обнаружено, что фрагменты Fab связывают самый наружный кончик тримерного белка в форме шипа, к-рый, вероятно, содержит E2. США, Dep. Biol. Sci., Purdue Univ., West Lafayette, IN 47907-1392. Библ. 49

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.07
Рубрики: АЛЬФАВИРУСЫ
СВЯЗЫВАНИЕ АНТИТЕЛАМИ
СТРУКТУРА КОМПЛЕКСОВ
КРИОЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Smith, Thomas J.; Cheng, Holland R.; Olson, Norman H.; Chase, Elaine; Kuhn, Richard J.; Baker, Timothy S.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.04-04Я6.51

A model of protein synthesis based on cryo-electron microscopy of the E. coli ribosome [Text] / Joachim Frank [et al.] // Nature. - 1995. - Vol. 376, N 6539. - P441-444 . - ISSN 0028-0836
Перевод заглавия: Модель синтеза белка, основанная на криоэлектронной микроскопии рибосомы E. coli
Аннотация: Для изучения структуры одиночных рибосом Escherichia coli, уловленных во льду, использована криоэлектронная микроскопия с последующей реконструкцией изображений. На основании 4300 проекций реконструирована 3-мерная структура рибосом 70S с разрешением 25 А. Обнаружены следующие особенности этой структуры: 1) в "шейке" субъединицы 30S имеется канал, ведущий в межсубъединичное пространство; 2) чашевидная платформа субъединицы 30S образует полость в главном теле рибосомы, в к-рую ведет канал; 3) на дне каньона между субъединицами начинается туннель в субъединице 50S, к-рый разветвляется на 2 туннеля, выходящих на поверхность частиц 50S в разных точках; Канал и туннели, вероятно, являются путями соотв. для входящей мРНК и вновь синтезируемой полипептидной цепи. На основании этих данных предложена 3-мерная модель организации синтеза белка. США, Wadsworth Center, New York Dep. of Health, Albany, NY 12201-0509. Библ. 24

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.15
Рубрики: РИБОСОМЫ
РИБОСОМА 70S
СТРУКТУРА
КРИОЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Frank, Joachim; Zhu, Jun; Penczek, Pawel; Li, Yanhong; Srivastava, Suman; Verschoor, Adrlana; Radermacher, Michael; Grassucci, Robert; Lata, Ramani K.; Agrawal, Rajendra K.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.07-04Я6.87

Woodcock, C. L.
Chromatin organization re-viewed [Text] / C. L. Woodcock, R. A. Horowitz // Trends Cell Biol. - 1995. - Vol. 5. - P272-277 . - ISSN 0962-8924
Перевод заглавия: Пересмотр организации хроматина
Аннотация: Согласно широко распространенным представлениям, нуклеосомы складываются в симметричную спиральную цепь. В последнее время получили развитие новые методы исследования хроматина, обеспечивающие лучшую сохранность его структуры и лучшее разрешение (криоэлектронная микроскопия, компьютерное распознавание образов и др.). Обнаружена асимметричность организации хроматина, формируемая за счет различий в длине линкерных участков ДНК. США, Dept. Biol. and Program in Mol. and Cel. Biol., Univ. Massachusetts, Amherst, MA 01003. Библ. 52

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.09.07
Рубрики: ХРОМАТИН
СТРУКТУРА
НУКЛЕОСОМЫ
МЕТОДЫ
КРИОЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ
КОМПЬЮТЕРНОЕ РАСПОЗНАВАНИЕ ОБРАЗОВ

Доп.точки доступа:
Horowitz, R.A.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.07-04Б1.51

Three-dimensional structure of rice dwarf virus by electron cryomicroscopy [Text] / Guangying Lu [et al.] // High Technol. Lett. - 1995. - Vol. 1, N 1. - P1-4 . - ISSN 1006-6748
Перевод заглавия: Трехмерная структура вируса карликовости риса, определенная с помощью криоэлектронной микроскопии
Аннотация: С помощью криоэлектронной микроскопии (ускоряющее напряжение 400 кВ) и компьютерной реконструкции изображений определена с разрешением 2,6 нм трехмерная структура интактного вируса карликовости риса. Диаметр вириона составляет 69,8 нм. Он состоит из наружной оболочки толщиной 6,9 нм и внутренней оболочки толщиной 2,5 нм при диаметре 54 нм. 780 капсомеров оболочки организованы в тримеры, образую икосаэдральную укладку с Т=13. Взаимодействие между наружной и внутренней оболочками обеспечивается цилиндрическими структурами, внешний домен к-рых связывает субъединицы тримеров. КНР, Coll. of Life Sci., Peking Univ., Beijing 100871. Библ. 16

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.07
Рубрики: ФИТОРЕОВИРУСЫ
ВИРУС КАРЛИКОВОСТИ РИСА
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
КРИОЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ
КОМПЬЮТЕРНАЯ РЕКОНСТРУКЦИЯ

Доп.точки доступа:
Lu, Guangying; Zhou, Z.H.; Jakana, J.; Cai, Deyou; Chen, Shengxiang; Wei, Xincheng; Gu, Xiaocheng; Chiu, W.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.07-04Б1.55

Proteolytic and conformational control of virus capsid maturation: The bacteriophage HK97 system [Text] / J. F. Conway [et al.] // J. Mol. Biol. - 1995. - Vol. 253, N 1. - P86-99 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Протеолитический и конформационный контроль созревания вирусных капсидов: система бактериофага HK97
Аннотация: Метод криоэлектронной микроскопии использован для реконструкции 3-мерных структур очищенных частиц, соотв. 4 стадиям сборки капсидов фага HK97: предголовок (ПГ) I и II и головок (Г) I и II. ПГ-I являются икосаэдрическими частицами с Т-7 и состоят из упакованных пузыревидных пентамеров и гексамеров капсидного белка (I). Пентамеры имеют 5-кратную симметрию, но гексамеры проявляют отклонения от 6-кратной симметрии (дислокацию 2 тримеров на 25А). Превращение Г-I в ПГ-II не изменяет внешнюю поверхность, но уменьшает плотность на внутренней поверхности в результате вырезания N-концевых доменов I. После перехода в состояние Г-I капсид увеличивается в размерах и становится более тонкостенным и полиэдрическим. Форма капсомеров радикально изменяется и исчезают дислокации в гексонах. При разрешении 25А не обнаружены различия между Г-I и Г-II, в к-рой образовались ковалентные сшивки соседних субъединиц I. Это позволяет предположить, что расширение приводит к конформационным перестройкам, создающим микроокружение, к-рое необходимо для автокаталитического образования изопептидных связей, найденных в зрелых вирионах. США, Lab. Structural Biol., Nat. Inst. Arthritis, Muskuloskeletal and Skin Des., NIH, Bethesda, MD 20892-2755. Библ. 51

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ HK97
КАПСИДЫ
СБОРКА
ПРОТЕОЛИЗ
КРИОЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Conway, J.F.; Duda, R.L.; Cheng, N.; Hendrix, R.W.; Steven, A.C.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.08-04Я6.56

Zimmermann, Robert A.
Ins and outs of the ribosome [Text] / Robert A. Zimmermann // Nature. - 1995. - Vol. 376, N 6539. - P391-392 . - ISSN 0028-0836
Перевод заглавия: Входы и выходы рибосом
Аннотация: Обзор. Обсуждается статья Frank et al. (Nature, 1995, 378, 441), в к-рой на основании данных криоэлектронной микроскопии реконструирована 3-мерная структура рибосомы E. coli с разрешением 25 A. США, Dep. of Biochem. and Molecular Biol., Univ. of Massachusetts, Amherst, MA 01003. Библ. 11

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.15
Рубрики: РИБОСОМЫ
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
КРИОЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 11

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.08-04Б1.69

Cryo-electron microscopy studies of empty capsids of human parvovirus B19 complexed with its cellular receptor [Text] / Paul R. Chipman [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1996. - Vol. 93, N 15. - P7502-7506 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Криоэлектронно-микроскопическое изучение комплексов пустых капсидов человеческого парвовируса В19 со своим клеточным рецептором
Аннотация: При разрешении в 26А у мажорного капсидного белка VP2 парвовируса человека В19 определена трехмерная структура как при связи с клеточным рецептором (глобозидом), так и в свободном состоянии. На основе криоэлектронных микрофотографий была реконструирована структура капсида вируса с наличием вдавлений у осей 2-го и 3-го порядка икосаэдра и каньон-подобного углубления у оси 5-го порядка. Ранее аналогичные рез-ты были получены с помощью рентгеноструктурного анализа при разрешении в 8А. Молекулы гликолипидного рецептора связываются очевидно с областью вдавлений у осей 3-го порядка комплекса В19:глобозид. Сконструирована модель тетрасахаридного компонента глобозида в виде тримерного тяжа. Мутации, позволяющие вирусу избежать нейтрализующего действия антител, могут касаться поверхности капсида в районе около сайта соединения с глобозидом. Близость эпитопов антигена с сайтом рецептора позволяет предположить, что нейтрализация вируса осуществляется путем предотвращения его соединения с клеткой. США, [M. G. Rossmann], Dep. of Biol. Sci., Purdue Univ., West Lafayette, IN 47907-1392. Библ. 34

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.07
Рубрики: ПАРВОВИРУСЫ
ВИРУС В19
КАПСИДЫ
КЛЕТОЧНЫЕ РЕЦЕПТОРЫ
КОМПЛЕКСЫ
КРИОЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Chipman, Paul R.; Agbandje-McKenna, Mavis; Kajigaya, Sachiko; Brown, Kevin E.; Young, Neal S.; Baker, Timothy S.; Rossmann, Michael G.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.08-04М1.11

Dubochet, Jacques.
High-pressure freezing for cryoelectron microscopy [Text] / Jacques Dubochet // Trends Cell Biol. - 1995. - Vol. 5. - P366-368 . - ISSN 0962-8924
Перевод заглавия: Замораживание под высоким давлением для криоэлектронной микроскопии
Аннотация: Методика криофиксации под высоким давлением позволяет изучать ткани без криогенных артефактов на глубине до 100 мкм, что в 10 раз превышает возможности обычных методов криофиксации. Однако этот метод не предотвращает образования кристаллов льда во внеклеточной жидкости, что требует дополнительного использования криопротекторов (сахароза, декстран, глицерин) в конц-иях 15%. Отмечается также низкая воспроизводимость результатов вследствие непредсказуемого внеклеточного льдообразования. Считают необходимым количественно характеризовать последствия разных условий криофиксации под высоким давлением для оптимизации этих условий. Швейцария, Univ. de Lausanne, CH1015 Lausanne. Библ. 17

ГРНТИ	34.41.05

ВИНИТИ 341.41.05.09.99
Рубрики: ЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ
КРИОЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ
КРИОФИКСАЦИЯ ПОД ВЫСОКИМ ДАВЛЕНИЕМ
ОПТИМИЗАЦИЯ УСЛОВИЙ

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 97.09-04А1.183

Dubochet, Jacques.
High-pressure freezing for cryoelectron microscopy [Text] / Jacques Dubochet // Trends Cell Biol. - 1995. - Vol. 5. - P366-368 . - ISSN 0962-8924
Перевод заглавия: Замораживание под высоким давлением для криоэлектронной микроскопии
Аннотация: Методика криофиксации под высоким давлением позволяет изучать ткани без криогенных артефактов на глубине до 100 мкм, что в 10 раз превышает возможности обычных методов криофиксации. Однако этот метод не предотвращает образования кристаллов льда во внеклеточной жидкости, что требует дополнительного использования криопротекторов (сахароза, декстран, глицерин) в конц-иях 15%. Отмечается также низкая воспроизводимость результатов вследствие непредсказуемого внеклеточного льдообразования. Считают необходимым количественно характеризовать последствия разных условий криофиксации под высоким давлением для оптимизации этих условий. Швейцария, Univ. de Lausanne, CH1015 Lausanne. Библ. 17

ГРНТИ	34.03.33

ВИНИТИ 341.03.33.05
Рубрики: ЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ
КРИОЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ
КРИОФИКСАЦИЯ ПОД ВЫСОКИМ ДАВЛЕНИЕМ
ОПТИМИЗАЦИЯ УСЛОВИЙ

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 97.09-04И1.101

Three-dimensional reconstruction of Macrobdella decora (Leech) hemoglobin by cryoelectron microscopy [Text] / Haas Felix de [et al.] // Biophys. J. - 1996. - Vol. 70, N 4. - P1973-1984 . - ISSN 0006-3495
Перевод заглавия: Трехмерная реконструкция структуры гемоглобина пиявки Macrobdella decora с помощью криоэлектронной микроскопии
Аннотация: На базе электронно-микроскопических изображений м-л гемоглобина M. decora в стеклообразном льде проведена реконструкция из трехмерной структуры с разрешением 40 A'ГРАДУС' (симметрия точечной группы D[6]). По архитектуре двуслойного шестиугольника эта м-ла напоминает гемоглобины Lumbricus terrestris (олигохета) и Eudistylia vancouverii (полихета). Шестиугольники двух слоев повернуты на 16'ГРАДУС', образуя элемент левой спирали. Центральный линкерный комплекс декорирован 12 полыми глобулярными элементами. Линкерный комплекс составляет шестиугольный тороид, соединенный 12 связками с5 с двумя браслетами из связок с3, соединенных в свою очередь 6 связками с4. Главные различия между гемоглобинами трех видов червей заключаются в наличии у белка M. decora центрального шестиугольного тороида, вместо компактного плоского элемента. Франция, Lab. Prot. Complexes, CNRS URA 1334, Univ. Tours, F-37032 Tours Cedex; факс: 33-47-366129. Библ. 38

ГРНТИ	34.33.15

ВИНИТИ 341.33.15.25.15.29
Рубрики: ГЕМОГЛОБИНЫ
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
КРИОЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ
MACROBDELLA DECORA

Доп.точки доступа:
de, Haas Felix; Boisset, Nicolas; Taveau, Jean-Christophe; Lambert, Olivier; Vinogradov, Serge N.; Lamy, Jean N.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.09-04Я6.4

Dubochet, Jacques.
High-pressure freezing for cryoelectron microscopy [Text] / Jacques Dubochet // Trends Cell Biol. - 1995. - Vol. 5. - P366-368 . - ISSN 0962-8924
Перевод заглавия: Замораживание под высоким давлением для криоэлектронной микроскопии
Аннотация: Методика криофиксации под высоким давлением позволяет изучать ткани без криогенных артефактов на глубине до 100 мкм, что в 10 раз превышает возможности обычных методов криофиксации. Однако этот метод не предотвращает образования кристаллов льда во внеклеточной жидкости, что требует дополнительного использования криопротекторов (сахароза, декстран, глицерин) в конц-иях 15%. Отмечается также низкая воспроизводимость результатов вследствие непредсказуемого внеклеточного льдообразования. Считают необходимым количественно характеризовать последствия разных условий криофиксации под высоким давлением для оптимизации этих условий. Швейцария, Univ. de Lausanne, CH1015 Lausanne. Библ. 17

ГРНТИ	34.19.05

ВИНИТИ 341.19.05.07.09
Рубрики: ЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ
КРИОЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ
КРИОФИКСАЦИЯ ПОД ВЫСОКИМ ДАВЛЕНИЕМ
ОПТИМИЗАЦИЯ УСЛОВИЙ

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.06-04Б1.52

The structure of cucumber mosaic virus: Cryoelectron microscopy, X-ray crystallography, and sequence analysis [Text] / William R. Wikoff [et al.] // Virology. - 1997. - Vol. 232, N 1. - P91-97 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Структура вируса огуречной мозаики: криоэлектронная микроскопия, рентгеноструктурная кристаллография и секвенирование
Аннотация: С помощью криоэлектронной микроскопии, методов реконструкции изображений и рентгеноструктурного анализа изучена трехмерная структура вируса огуречной мозаики (I). Выявлено большое сходство со структурой вируса хлоротичной пятнистости коровьего гороха (II). Как установлено, физико-химические различия между I и II обусловлены незначительными различиями в первичной структуре, накладываемой на почти идентичную третичную и четвертичную структуру этих вирусов. США, Dep. of Molecular Biol., The Scripps Res. Inst., 10550 North Torrey Pines Road, La Jolla, CA 92037. Библ. 36

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.07
Рубрики: ВИРУСЫ РАСТЕНИЙ
ВИРУС ОГУРЕЧНОЙ МОЗАИКИ
СТРУКТУРА
КРИОЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ
РЕНТГЕНОСТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Wikoff, William R.; Tsai, Chao Jo; Wang, Guoji; Baker, Timothy S.; Johnson, John E.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска