СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=КАРБОМОИЛФОСФАТСИНТЕТАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.03-04Б2.092

Jansson, Eva.
Purification of the enzyme ornithine carbamoyl transferase from the cyanobacterium Nostoc PCC 73102 [Text] / Eva Jansson, Peter Lindblad // 8th Int. Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1994. - s. l., 1994. - P152
Перевод заглавия: Очистка фермента орнитинкарбамоилтрансферазы из цианобактерии Nostoc PCC 73102
Аннотация: Свободноживущая, гетероцистная, азотфиксирующая цианобактерия Nostoc PCC 73102, выращенная при освещении, содержит карбамоилфосфатсинтетазу и орнитинкарбамоилтрансферазу (I) как в азотфиксирующих гетероцистах, так и в фотосинтезирующих вегетативных клетках. Эти ферменты осуществляют синтез цитруллина из NH[4]{+} (или глутамина), HCO[3]{-}/CO[2] и орнитина. Показано, что I активна in vitro имеет Mr 'ЭКВИВ'80 000 и состоит из двух идентичных субъединиц с Mr по 38 000. Экзогенный аргинин индуцирует второй изофермент I. Очистка I из УЗ-разрушенных клеток включала осаждение сульфатом аммония и ИОХ на ДЭАЭ-сефарозе с элюцией градиентом KCl (0-0,5 М). Активность I измеряли спектрофотометрически с использованием субстратов и сопряженной р-ции, приводящих к образованию соединения с желтой окраской. Чистоту I проверяли с помощью нативного ЭФ в ПААГ. Швеция, Dep. Physiol. Botany, Uppsala Univ., 752 36 Uppsala. Библ. 4.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: NOSTOC SP. (ALGAE)
ШТАММ РСС 73102
КАРБОМОИЛФОСФАТСИНТЕТАЗА
ОРНИТИНКАРБОМОИЛТРАНСФЕРАЗА
ЦИТРУЛЛИН
БИОСИНТЕЗ
ПРЕДШЕСТВЕННИКИ

Доп.точки доступа:
Lindblad, Peter

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 98.08-04М1.100

Notenboom, Robert G. E.
Development appearance of ammonia-metabolizing enzymes in prenatal murine liver [Text] / Robert G. E. Notenboom, Antoon F. M. Moorman, Wouter H. Lamers // Microsc. Res. and Techn. - 1997. - Vol. 39, N 5. - P413-423 . - ISSN 1059-910X
Перевод заглавия: Появление в ходе развития метаболизирующих аммоний ферментов в печени мышей в пренатальном периоде
Аннотация: Изучали экспрессию глутаминсинтетазы (GS) и карбомоилфосфатсинтетазы I (CPS) в ходе развития печени у мышей. Накопление GS начинается в гепатоцитах (Г) на 15-й день эмбрионального развития. Первые Г, накапливающие GS, обнаруживаются вокруг больших печеночных вен. Белок CSP накапливается в Г с 13-го дня развития, сначала в центре медианной и латеральной долей. Инициальная фаза накопления GS и CPS характеризуется гетерогенностью содержания ферментов в разных Г. На 17-й день развития оба фермента обнаруживаются во всех Г центра медианной и латеральной долей. Во время перинатального периода перицентрические Г временно накапливают CPS. Нидерланды [Lamers W. H.], Univ. of Amsterdam, Acad. Med. Ctr., 1105 AZ Amsterdam. Библ. 36

ГРНТИ	34.21.17

ВИНИТИ 341.21.17.09.07.15
Рубрики: ПЕЧЕНЬ
ГЕПАТОЦИТЫ
ЭМБРИОГЕНЕЗ
ФЕРМЕНТЫ
ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА
КАРБОМОИЛФОСФАТСИНТЕТАЗА
ИММУНОГИСТОХИМИЯ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Moorman, Antoon F.M.; Lamers, Wouter H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 04.06-04Б3.62

Characterization of carbamoyl phophate synthetase of Streptomyces spp. [Text] / P. Vaishnav [et al.] // Indian J. Exp. Biol. - 2000. - Vol. 38, N 9. - P931-935 . - ISSN 0019-5189
Перевод заглавия: Характеристика карбомоилфосфатсинтетазы из Streptomyces spp
Аннотация: Карбомоилфосфатсинтетаза катализирует синтез карбомоилфосфата, необходимого для синтеза аргинина и пиримидинов всеми формами жизни. Встречается карбомоилфосфатсинтетаза в разных формах в зависимости от субстрата или кофактора и, соответственно, присуща разным организмам. В работе описан фермент, выделенный из грамположительных эубактерий с высоким содержанием (G+C) Streptomyces lividans. Показано, что активность карбомоилфосфатсинтетазы понижается на 70% при добавлении в среду культивирования аргинина и урацила; активность фермента повышается в присутствии орнитина и инозин-5'-монофосфата. Отмечено, что Streptomyces spp. могут продуцировать один изомер карбомоилфосфатсинтетазы, в отличие от других грамположительных бактерий, которым свойственно выделять 2 изомера в зависимости от пути синтеза. Индия, Dep. Microbiol., Fac. Sci., M.S. Univ. Baroda, Vadodara 390002. Библ. 15

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: STREPTOMYCES SPP. (BACT.)
STREPTOMYCES LIVIDANS (BACT.)
КАРБОМОИЛФОСФАТСИНТЕТАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
КАРБОМОИЛФОСФАТ
СИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Vaishnav, P.; Randev, S.; Jatiani, S.; Aggarwal, S.; Keharia, H.; Vyas, P.R.; Narenhkumar, G.; Archana, G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 14.07-04Б2.83

Site-directed mutagenesis studies on the uridine monophosphate binding sites of feedback inhibition in carbamoyl phosphate synthetase and effects on cytidine production by Bacillus amyloliquefaciens [Text] / H. Fang [et al.] // Can. J. Microbiol. - 2013. - Vol. 59, N 6. - P347-379 . - ISSN 0008-4166
Перевод заглавия: Сайт-направленный мутагенез для изучения [возможности отмены] ингибирования карбамоилфосфатсинтетазы продуктом уридинмонофосфатом и влияние [мутаций] на биосинтез цитидина Bacillus amyloliquefaciens

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.09.15
Рубрики: ЦИТИДИН
БИОСИНТЕЗ
ПОВЫШЕНИЕ ВЫХОДА
BACILLUS AMYLOLIQUEFACIENS (BACT.)
МЕТАБОЛИЧЕСКАЯ ИНЖЕНЕРИЯ
КАРБОМОИЛФОСФАТСИНТЕТАЗА
ОТМЕНА ИНГИБИРОВАНИЯ ПРОДУКТОМ
МУТАГЕНЕЗ
ПЯТЬ НАПРАВЛЕННЫХ МУТАЦИЙ

Доп.точки доступа:
Fang, H.; Liu, H.; Chen, N.; Zhang, C.; Xie, X.; Xu, Q.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.02-04Б2.77

Nucleotide sequence of the carA gene and regulation of the carAB operon in Salmonella typhimurium [Text] / Mogens Kilstrup [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1988. - Vol. 176, N 2. - P421-429
Перевод заглавия: Нуклеотидная последовательность гена carA и регуляция оперона carAB у Salmonella typhimurium
Аннотация: Оперон carAB S. typhimurium, кодирующий карбамоилфосфатсинтетазу (I), клонирован на векторе pBR322 в составе HindIII-фрагмента длиной 7100 п. о. Определена нуклеотидная последовательность первого гена оперона - carA, кодирующего малую субъединицу I, и 5'-фланговой области длиной 760 п. о. Показано, что ген carA состоит из 382 кодонов и его продукт имеет мол. массу 41600. Картирование транскриптов оперона carAB показало, что транскрипция, как и у E. coli, инициируется на 2-х промоторах (Р1 и Р2), контролируемых соотв. пиримидинами (II) и аргинином (III). III участвует в контроле, связываясь с аргининовым репрессором ArgR. Оперон CarAB на многокопийной плазмиде становится не чувствительным к контролю II+III, что указывает на существование титруемых регуляторных элементов. Измерение уровня экспрессии I у мутантов, у к-рых можно независимо изменять внутриклеточные фонды урациловых и цитозиновых нуклеотидов (IV и V), показало, что для полной репрессии необходимы IV и V и что ограничение по любому из них вызывает дерепрессию синтеза I. Делеционный анализ свидетельствует о том, что область, расположенная с 5'-стороны от промотора Р1, необходима для нормальной экспрессии с Р1, но не с Р2. Дания, Inst. for Biologisk KemiB, Kobenhavns Univ., DK1307 Kobenhavn, J. Neuhard. Библ. 43.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.07
Рубрики: SALMONELLA TYPHIMURIUM (BACT.)
КАРБОМОИЛФОСФАТСИНТЕТАЗА
ОПЕРОН CARAB
КОДИРУЮЩИЙ
КЛОНИРОВАНИЕ ГЕНА CARA
РЕГУЛЯЦИЯ СИНТЕЗА
МОЛЕКУЛЯРНЫЕ МЕХАНИЗМЫ

Доп.точки доступа:
Kilstrup, Mogens; Lu, Chung-Dar; Abdelal, Ahmed; Neuhard, Jan

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 89.10-04Б3.98

Храмов, В. А.
Образование и утилизация карбамоилфосфата у бактерий [Текст] / В. А. Храмов // Всес. конф. Ргуляция микроб. метаболизма, Пущино, 12-14 июня, 1989. - Пущино, 1989. - С. 121-122
Аннотация: Карбамоилфосфат - один из важных макроэргических фосфатов. Живые организмы используют его для биосинтеза гуанидиновых соединений, в том числе аргинина, а также для синтеза АТФ и пиримидиновых оснований. У микроорганизмов найдены, по крайней мере, три ферментных системы синтеза карбамоилфосфата: глутаминзависимая карбамоилфосфат синтетаза (Кф 2.5.2.9), аммиак-зависимая карбамоилфосфатсинтетаза (Кф 2.5.2.5) и карбаматкиназа (Кф 2.5.2.2). Последняя изучалась нами у ряда кокков, протея, эктотиородоспиры. Удельная активность карбаматкиназы в бактериальных культурах в условиях опыта колебалась в пределах 0,1-03 нкаталя на 1 мг сухой биомассы. У кишечной палочки и псевдомонад карбаматкиназная активность не обнаружена. В присутствии орнитина и некоторых других аминосоединений у исследованных микроорганизмов наблюдались реакции транскарбамоилирования. Обнаружено, что равновесие карбаматкиназной реакции сильно смещено в сторону гидролиза карбамоилфосфата и, следовательно, синтеза АТФ. В связи с этим предполагается, что биологическая роль карбаматкиназы состоит не в синтезе карбомоилфосфата (последний синтезируется при участии соответствующей карбамоилфосфатсинтетазы), а в его утилизации с образованием универсального макроэргического соединения - аденозинтрифосфата. Разработан метод определения карбамоилфосфата, основанный на реакции Яшфе.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: ГЕТЕРОТРОФНЫЕ БАКТЕРИИ
РОДЫ
ВИДЫ
КАРБОМОИЛФОСФАТ
БИОСИНТЕЗ
ФЕРМЕНТЫ
ГЛУТАМИНЗАВИСИМАЯ КАРБОМОИЛФОСФАТСИНТЕТАЗА
АММИАКЗАВИСИМАЯ КАРБОМОИЛФОСФАТСИНТЕТАЗА
КАРБАМАТКИНАЗА
АКТИВНОСТЬ
КОНФЕРЕНЦИИ
ВСЕСОЮЗНАЯ КОНФЕРЕНЦИЯ
СССР
ПУЩИНО
ИЮНЬ
1989 Г

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 92.04-04Я6.204

Garcia-Espana, Antonio.
Influence of anions on the activation of carbamoyl phosphate synthetase (Ammonia) by acetylglutamate: implications for the activation of the enzyme in the mitochondria [Text] / Antonio Garcia-Espana, Eulalia Alonso, Vicenter Rubio // Arch. Biochem. and Biophys. - 1991. - Vol. 288, N 2. - P414-420 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Влияние анионов на активацию карбамоилфосфатсинтетазы (аммоний) ацетилглутаматом: указания на активацию фермента в митохондриах
Аннотация: Показано, что многие неорганич. анионы увеличивают значение К для аллостерич. активатора карбамоилфосфатсинтетазы ацетилглутамата (I). Анализ зависимости величины К для I от конц-ии хлорид- и нитратаниона и опыты по связыванию показывают, что анионыингибиторы конкурентно блокируют связывание I с ферментом. Увеличение К для I обнаружено также в присутствии органич. анионов митохондриального матрикса 2-оксоглутурата, малата, сукцината и цитрата. Значение К фермента для I зависит также от конц-ии АТФ, HCO{-}[3], аммония, M{2}[9]{+} и БАСА. При аппроксимации к физиол. условиям значение К для I оценено равным 27 мкМ, что свидетельствует о его возможном участии в регуляции активности фермента in vivo. Испания, Fac. Med., 46010 Valencia. Библ. 45.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.13
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
КАРБОМОИЛФОСФАТСИНТЕТАЗА
АКТИВАЦИЯ АЦЕТИЛГЛУТАМАТОМ
МИТОХОНДРИИ
АКТИВАЦИЯ ФЕРМЕНТА
ПЕЧЕНЬ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Alonso, Eulalia; Rubio, Vicenter

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска