СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ДИГИДРОЛИПОАМИДДЕГИДРОГЕНАЗЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 5
Показаны документы с 1 по 5

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.01-04Б2.074

Lipoic acid and dihydrolipoamide dehydrogenase in halophilic archaeobacteria [Text] / Michael J. Danson [et al.] // Gen. and Appl. Aspects Halophilic Microorganisms. - New York, London, 1991. - P121-128 . - ISBN 0-306-43816-Х
Перевод заглавия: Липоевая кислота и дигидролипоамиддегидрогеназа у галофильных архебактерий
Аннотация: Обзор. Галофильные архебактерии содержат дигидролипоамиддегидрогеназу (I), несмотря на то, что у них отсутствуют мультиферментные комплексы, к к-рым I прикреплена у эубактерий и эукариотов. Очищенная I из Halobacterium halobium является флавопротеином, состоит из двух субъединиц с Mr по 58 000 и напоминает I из 2-кетокислотных дегидрогеназных комплексов. В I, очищенной из Huloferax volcanii, ФАД-связывающий домен гомологичен соответствующим участкам в I из Escherichia coli и человека. Восстановленная липоевая к-та обнаружена в галофильных архебактериях в кол-вах до 0,8 мкг/г сухих клеток. Кроме того, I найдена и у др. архебактерий, напр. Thermoplasma acidophilum и Methanosarcina barkeri. Липоевая к-та найдена у Methanobacterium thermoautotrophicum и Thermococcus celer. Обсуждается возможная функция I у архебактерий и эволюционные взаимосвязи этих I с соотв. ферментами эубактерий и эукариотов. Великобритания, Dep. of Biochemistry Univ. of Bath Bath. Библ. 16.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АРХЕБАКТЕРИИ
ГАЛОФИЛЬНЫЕ АРХЕБАКТЕРИИ
ДИГИДРОЛИПОАМИДДЕГИДРОГЕНАЗЫ
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ
ВСТРЕЧАЕМОСТЬ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 16

Доп.точки доступа:
Danson, Michael J.; Hough, David W.; Vettakkorumakankav, Nataraj; Stevenson, Kenneth J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.03-04Б2.174

2-Oxoacid dehydrogenase multienzyme complexes in the halophilic Archaea? Gene sequences and protein structural predictions [Text] / Keith A. Jolley [et al.] // Microbiology. - 2000. - Vol. 146, N 5. - P1061-1069 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Мультиферментные комплексы дегидрогеназы 2-оксокислот у галофильных Archaea? Последовательность генов и предсказание структуры белков
Аннотация: Клонирован и секвенирован ген дигидролипоамиддегидрогеназы галофильного архея Haloferax volcanii. Перед ним обнаружены 3 открытые рамки считывания, к-рые кодируют белки, наиболее высоко гомологичные компонентам E1'альфа', E1'бета' и E2 мультиферментного комплекса пируватдегидрогеназы (I) из грамположительных бактерий. Предсказание структуры продуктов этих генов показало, что продукт гена E2 имеет доменную структуру, характерную для компонента E2 I. В нем сохранились каталитически важные остатки, включая остаток лиз, к к-рому ковалентно прикрепляется кофактор (липоевая кислота). Нозерн-блот-гибридизация показала, что весь оперон транскрибируется, но в клеточных экстрактах отсутствует ферментативная активность I. Присутствие в гене E2 вставки, кодирующей 'ЭКВИВ'100 аминокислотных остатков и отсутствующей в бактериальных и эукариотич. белках E2, может предотвращать сборку мультиферментного комплекса I. Эти данные впервые обнаружили присутствие предполагаемого комплекса дегидрогеназы 2-оксокислот у Archaea. Великобритания, Dep. Biol. and Biochem., Univ. Bath, Bath BA2 7AY. Библ. 28

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
МУЛЬТИФЕРМЕНТНЫЙ КОМПЛЕКС ДЕГИДРОГЕНАЗЫ 2-ОКСИКИСЛОТ
СИНТЕЗ
СТРУКТУРА
ФУНКЦИЯ
ГЕНЫ
ГЕН ДИГИДРОЛИПОАМИДДЕГИДРОГЕНАЗЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
HALOFERAX VOLCANII (BACT.)

Доп.точки доступа:
Jolley, Keith A.; Maddocks, Deborah G.; Gyles, Shan L.; Mullan, Zoe; Tang, Sen-Lin; Dyall-Smith, Michael L.; Hough, David W.; Danson, Michael J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 02.07-04Б4.144

Argyrou, Argyrides.
Mycobacterium tuberculosis lipoamide dehydrogenase is encoded by Rv0462 and not by the lpdA or lpdB genes [Text] / Argyrides Argyrou, John S. Blanchard // Biochemistry. - 2001. - Vol. 40, N 38. - P11353-11363 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Липоамиддегидрогеназа из Mycobacterium tuberculosis кодируется Rv0462, но не генами lpdA или lpdB
Аннотация: Ген, кодирующий дигидролипоамиддегидрогеназу из Mycobacterium tuberculosis, Rv0462, был экспрессирован в Escherichia coli и полученный белок очищен до гомогенности. Полипептид с молекулярной массой 49 кД образует гомодимер, содержащий одну прочно связанную молекулу FAD на мономер. Результаты равновесного кинетического анализа с использованием нескольких восстановленных аналогов пиридинового нуклеотида и ряда электронных акцепторов, а также способность фермента катализировать трансгидрирование NADH и тио-NAD{+} в отсутствие D,L-липоамида продемонстрировали, что фермент использует кинетический пинг-понговый механизм. Первичные дейтериевые кинетические изотопные эффекты на V и V/k при pH 7,5 при использовании NADH, меченного дейтерием в C[4]-pro S позиции никотинамидного кольца, являются небольшими, когда D,L-липоамид представляет оксидант, но эти эффекты являются значительными и эквивалентными, когда 5-гидрокси-1,4-нафтохинон является оксидантом. Эти эффекты в растворе при pH 5,8 при использовании APADH в качестве восстановителя являются обратно пропорциональными. Эти эффекты в растворе с 4,4-дитиопиридином-(DTP), 4-тиопиридоновый продукт которого не нуждается в протонировании также были обратно пропорциональны. Все протоновые инвенторы были линейными, указывая, что одиночный протон переносится в растворе на изотопно чувствительной стадии. Результаты позволяют предположить, что (1) восстановительная полуреакция является ограничителем скорости, когда хинон является оксидантом и (2) депротонирование энзиматических тиолов, наиболее вероятно Cys[46] и Cys[41], ограничивает восстановительную и окислительную полуреакции соответственно, когда D,L-липоамид является окислителем. США, Dep. of Biochem., Albert Einstein Col. of Med., 1300 Morris Park Avenue, Bronx, New York 10461. Библ. 34

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.25.09
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН ДИГИДРОЛИПОАМИДДЕГИДРОГЕНАЗЫ RV0462
ГЕТЕРОЛОГИЧЕСКАЯ ЭКСПРЕССИЯ
ПРОДУКТ
ОЧИСТКА
КИНЕТИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
NADH
ТИО-NAD{+}
ТРАНСГИДРИРОВАНИЕ
MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Blanchard, John S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 10.01-04Б2.182

Kim, Youngnyun.
Dihydrolipoamide dehydrogenase mutation alters the NADH sensitivity of pyruvate dehydrogenase complex of Escherichia coli K-12 [Text] / Youngnyun Kim, L. O. Ingram, K. T. Shanmugam // J. Bacteriol. - 2008. - Vol. 190, N 11. - P3851-3858 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Мутация дигидролипоамиддегидрогеназы изменяет чувствительность к NADH пируватдегидрогеназного комплекса Escherichia coli K-12
Аннотация: В условиях анаэробиоза в клетках Escherichia coli происходит активация пируватдегидрогеназы и, как следствие, избыточное образования NADH, что приводит к подавлению роста. Однако, дополнительный NADH может быть использован для превращения ацетил-CoA в этанол. Было выделено шесть IdhApftB двойных мутантов E. coli, образующих в качестве основного продукта ферментации этанол. Все мутанты содержали мутации в гене IdhA, кодирующем дигидролипоамидегидрогеназу, входящую в состав пируватдегидрогеназного комплекса. Три из шести мутантов содержали мутацию H322Y (ldhA102), у остальных идентифицирована мутация E354K (ldhA101). В результате генетического и физиологического анализа ldhApftB мутантов установлено, что мутация в любой аллели поддерживает анаэробный рост и образование этанола в качестве основного продукта. Кроме того, показано, что чувствительность к NADH-ингибированию у фермента LpdA (E354K) на порядок ниже чем у нативного фермента, что определяет снижение NADH-чувствительности всего комплекса и возрастание его активности. Аналогичные мутации LpdA у других бактерий также могут значительно влиять на их рост и физиологию сходным образом. США, Dep. Microbiol. & Cell Sci., Univ. Florida, Gainesville, Florida 32611. Библ. 38

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.03
Рубрики: ПИРУВАТДЕГИДРОГЕНАЗА
КОМПЛЕКС
ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ
NADH
ДИГИДРОЛИПОАМИДДЕГИДРОГЕНАЗА
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕНЫ ДИГИДРОЛИПОАМИДДЕГИДРОГЕНАЗЫ IDNA
МУТАЦИИ
ГЕНЕТИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
КОРРЕЛЯЦИЯ
АНАЭРОБНЫЙ РОСТ
ЭТАНОЛ
ОБРАЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Ingram, L.O.; Shanmugam, K.T.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.01-04Б2.276

Dietrichs, Daniel.
Purification and comparative studies of dihydrolipoamide dehydrogenases from the anaerobic, glycine-utilizing bacteria Peptostreptococcus glycinophilus Clostridium cylindrosporum, and Clostridium sporogenes [Text] / Daniel Dietrichs, Jan Remmer Andreesen // J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 1. - P243-251 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Очистка и сравнительные исследования дигидролипоамиддегидрогеназ анаэробных, использующих глицин бактерий Peptostreptococcus glycinophilus, Clostridium cylindrosporum и Clostridium sporogenes
Аннотация: Из P. glycinophilus, C. cylindrosporum и C. sporogenes выделили и очистили до гомогенного состояния дигидролипоамиддегидрогеназы (I). I из P. glucinophilus является димером из субъединиц с Mr 53 000, содержит 1 моль ФАД и 2 активных SH-группы на субъединицу. Спектр окисленной I имеет максимумы при 230, 270, 353 и 453 нм и перегибы при 370, 425 и 485 нм. I из C. cylindrosporum и C. sporogenes очень сходны с I из P. glycinophilus, за исключением коферментной специфичности. I из C. culindrosporum является НАД(Ф)Н-зависимой, а I из C. sporogenes реагирует только с НАДФН. Антитела против I из C. cylindrosporum реагировали с бесклеточными экстрактами бактерий Clostridium acidiurici, Clostridium purinolyticum и Eubacterium angustum. Библ. 51. ФРГ, Inst. fur Mikrobiol. der Univ. Grisebachthstrasse 8, D-3400 Gottingen.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: PEPTOSTREPTOCOCCUS GLYCINOPHILUS (BACT.)
CLOSTRIDIUM CYLINDROSPORUM (BACT.)
CLOSTRIDIUM SPOROGENES (BACT.)
АНАЭРОБНЫЕ БАКТЕРИИ
ГЛИЦИН
ИСТОЧНИКИ УГЛЕРОДА
ДИГИДРОЛИПОАМИДДЕГИДРОГЕНАЗЫ
ОЧИСТКА
СРАВНИТЕЛЬНЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ

Доп.точки доступа:
Andreesen, Jan Remmer

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска