СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ДЕПОЛИМЕРАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 41
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-41 41-41

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.01-04Б2.005

Quantitative determination of intracellular depolymerase activity in Pseudomonas oleovorans inclusions containing poly-3-hydroxyalkanoates with long alkyl substituents [Text] / L. Foster [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1994. - Vol. 118, N 3. - P279-282 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Количественное определение внутриклеточной деполимеразной активности во включениях Pseudomonas oleovorans, содержащих поли-3-гидроксиалканоаты с длинными алкильными заместителями
Аннотация: Поли-3-гидроксиалканоаты являются формой запасания внутриклеточных резервов углерода и энергии многими бактериями и обнаруживаются в виде дискретных включений или гранул. Колич. анализ деградации этих полимеров был затруднен из-за отсутствия подходящего метода регистрации. При калибровании газового хроматографа поли-3-гидроксиоктаноатом выявлена линейная зависимость между площадью под кривой записи хроматографа и массой полимера. Этим новым методом показано, что гранулы поли-3-гидроксиоктаноата, выделенные из P. oleovorans и инкубируемые при 30'ГРАДУС' С в щелочном буфере, демонстрируют линейную скорость деградации. Деградация ингибировалась тритоном Х-100 и фенилметилсульфонилфторидом. Деполимераза ассоциирована с гранулой полимерного комплекса и, вероятно, содержит сериновые остатки в активном центре. США, Fuller R. C. Dep. of Biochemistry & Molecular Biology and Dep. of Polymer Science & Engineering, Univ. of Massachusetts, Amherst, MA. Ил. 2. Библ. 13.

ГРНТИ	34.27.05

ВИНИТИ 341.27.05.07
Рубрики: PSEUDOMONAS OLEOVORANS (BACT.)
ПОЛИГИДРОКСИАЛКАНОАТЫ
КОЛИЧЕСТВЕННЫЙ АНАЛИЗ
ГАЗОВАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
ДЕПОЛИМЕРАЗА

Доп.точки доступа:
Foster, L.; John, R.; Lenz, Robert W.; Fuller, R.Clinton

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.03-04Б2.136

Saito, Terumi.
Intracellular poly (3-hydroxybutyrate) depolymerase in Alcaligenes eutrophus [Text] : [Pap.] 4th Symp. Bact. Polyhydroxya Ikanoates, Montreal, Aug. 14-18, 1994 / Terumi Saito, Kazuaki Takizawa, Haruhisa Saegusa // Can. J. Microbiol. - 1995. - Vol. 41, Suppl. n 1. - P187-191 . - ISSN 0008-4166
Перевод заглавия: Внутриклеточная поли(3-оксибутират)-деполимераза у Alcaligenes eutrophus
Аннотация: При инкубации нативных гранул поли(I; 3-оксибутирата) образуемого A. eutrophus, происходит частичная деполимеразная I и выход в среду D-(-)-3-оксибутирата. Активность деполимеризации максимальна при pH 6-7 и при щелочных pH (7,5-10), процесс ингибируется тритоном-100. В бесклеточном экстракте A. eutrophus обнаруживается деполимераза I с максимумом активности при pH 8-9. Показана корреляция между содержанием в клетках I и активностью растворимой деполимеразы. Частично очищенный фермент имеет максимум активности при pH 8-9 и ингибируется тритоном-100 и диизопропилфторфосфатом - ингибитором серинэстераз. Видимо, клетки A. eutrophus содержат два типа деполимераз I; фермент, обнаруживаемый в бесклеточном экстракте и имеющий щелочной оптимум pH, возможно, участвует в регуляции синтеза I в клетках. Япония, Kanagawa Univ., 2946 Tsuchiya, Hiratsuka, Kanagawa 259-12. Библ. 23

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ALCALIGENES EUTROPHUS (BACT.)
ШТАММ ATCC 17699
ПОЛИ(3-ОКСИБУТИРАТ)-ДЕПОЛИМЕРАЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Takizawa, Kazuaki; Saegusa, Haruhisa

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.04-04Б3.78

Saito, Terumi.
Intracellular poly (3-hydroxybutyrate) depolymerase in Alcaligenes eutrophus [Text] : [Pap.] 4th Symp. Bact. Polyhydroxya Ikanoates, Montreal, Aug. 14-18, 1994 / Terumi Saito, Kazuaki Takizawa, Haruhisa Saegusa // Can. J. Microbiol. - 1995. - Vol. 41, Suppl. n 1. - P187-191 . - ISSN 0008-4166
Перевод заглавия: Внутриклеточная поли(3-оксибутират)-деполимераза у Alcaligenes eutrophus
Аннотация: При инкубации нативных гранул поли(I; 3-оксибутирата) образуемого A. eutrophus, происходит частичная деполимеразная I и выход в среду D-(-)-3-оксибутирата. Активность деполимеризации максимальна при pH 6-7 и при щелочных pH (7,5-10), процесс ингибируется тритоном-100. В бесклеточном экстракте A. eutrophus обнаруживается деполимераза I с максимумом активности при pH 8-9. Показана корреляция между содержанием в клетках I и активностью растворимой деполимеразы. Частично очищенный фермент имеет максимум активности при pH 8-9 и ингибируется тритоном-100 и диизопропилфторфосфатом - ингибитором серинэстераз. Видимо, клетки A. eutrophus содержат два типа деполимераз I; фермент, обнаруживаемый в бесклеточном экстракте и имеющий щелочной оптимум pH, возможно, участвует в регуляции синтеза I в клетках. Япония, Kanagawa Univ., 2946 Tsuchiya, Hiratsuka, Kanagawa 259-12. Библ. 23

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ALCALIGENES EUTROPHUS (BACT.)
ШТАММ ATCC 17699
ПОЛИ(3-ОКСИБУТИРАТ)-ДЕПОЛИМЕРАЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Takizawa, Kazuaki; Saegusa, Haruhisa

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.01-04Б2.105

Shain, H.
Degradation and utilisation of chondroitin sulphate by Streptococcus intermedius [Text] / H. Shain, K. A. Homer, D. Beighton // J. Med. Microbiol. - 1996. - Vol. 44, N 5. - P372-380 . - ISSN 0022-2615
Перевод заглавия: Расщепление и усвоение хондроитинсульфата Streptococcus intermedius
Аннотация: Штамм S. intermedius UNS 35 выращивали в среде, обогащенной хондроитинсульфатом (I) типа A или C (т. е. I, сульфатированным соответственно в положении 4 или 6 N-галактозаминового ядра (I-A и I-C)). Рост бактерий наблюдался только на среде с I-A, но не с I-C. При внеклеточном расщеплении I-A сначала накапливалась 2-ацетамидо-2-дезокси-O-('бета'-D-4-'ДЕЛЬТА'-енпиранозилуроновая к-та)-D-галактоза. Конечные продукты метаболизма I-A включали формиат и этанол, но не лактат. I-A, содержащий 30% I-C, был также деполимеризован, но с образованием вышеуказанного 6-O-сульфозамещенного ненасыщенного дисахарида, к-рый бактериями по-видимому, не усваивался. Эти результаты указывают на способность S. intermedius продуцировать сульфатазу и I-AC-деполимеразу (индуцируемый внеклеточный фермент), к-рая участвует, вероятно, в процессе деструкции I в тканях хозяина. Великобритания, Oral Microbiology, Royal Coll. of Surgeons Dep. of Dental Sci., London SE5 9RW. Библ. 39

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.13
Рубрики: STREPTOCOCCUS INTERMEDIUS (BACT.)
ШТАММ UNS 35
ХОНДРОИТИНСУЛЬФАТ
РАСЩЕПЛЕНИЕ
УСВОЕНИЕ
СУЛЬФАТАЗА
ДЕПОЛИМЕРАЗА
ОБРАЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Homer, K.A.; Beighton, D.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.01-04Б3.40

Shain, H.
Degradation and utilisation of chondroitin sulphate by Streptococcus intermedius [Text] / H. Shain, K. A. Homer, D. Beighton // J. Med. Microbiol. - 1996. - Vol. 44, N 5. - P372-380 . - ISSN 0022-2615
Перевод заглавия: Расщепление и усвоение хондроитинсульфата Streptococcus intermedius
Аннотация: Штамм S. intermedius UNS 35 выращивали в среде, обогащенной хондроитинсульфатом (I) типа A или C (т. е. I, сульфатированным соответственно в положении 4 или 6 N-галактозаминового ядра (I-A и I-C)). Рост бактерий наблюдался только на среде с I-A, но не с I-C. При внеклеточном расщеплении I-A сначала накапливалась 2-ацетамидо-2-дезокси-O-('бета'-D-4-'ДЕЛЬТА'-енпиранозилуроновая к-та)-D-галактоза. Конечные продукты метаболизма I-A включали формиат и этанол, но не лактат. I-A, содержащий 30% I-C, был также деполимеризован, но с образованием вышеуказанного 6-O-сульфозамещенного ненасыщенного дисахарида, к-рый бактериями по-видимому, не усваивался. Эти результаты указывают на способность S. intermedius продуцировать сульфатазу и I-AC-деполимеразу (индуцируемый внеклеточный фермент), к-рая участвует, вероятно, в процессе деструкции I в тканях хозяина. Великобритания, Oral Microbiology, Royal Coll. of Surgeons Dep. of Dental Sci., London SE5 9RW. Библ. 39

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: STREPTOCOCCUS INTERMEDIUS (BACT.)
ШТАММ UNS 35
ХОНДРОИТИНСУЛЬФАТ
РАСЩЕПЛЕНИЕ
УСВОЕНИЕ
СУЛЬФАТАЗА
ДЕПОЛИМЕРАЗА
ОБРАЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Homer, K.A.; Beighton, D.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.08-04Б3.93

Shain, H.
Purification and properties of a novel glycosaminoglycan depolymerase from Streptococcus intermedius strain UNS 35 [Text] / H. Shain, K. A. Hower, D. Beighton // J. Med. Microbiol. - 1996. - Vol. 44, N 5. - P381-389 . - ISSN 0022-2615
Перевод заглавия: Очистка и свойства новой деполимеразы гликозаминогликанов из Streptococcus intermedius штамм UNS35
Аннотация: Выделена из глубинной культуры Streptococcus intermedius штамм UNS35, полученной на среде с хондроитинсульфатом А в качестве единственного источника углерода, деполимераза гликозаминогликанов и очищена до электрпофоретической гомогенности осаждения сульфатом аммония и ИОХ на ДЭАЭ- и СМ-Тризакриле М, гель-фильтрации на гепарин-агарозе. Очищенный фермент имел мол. м. 83 кД, оптимум действия при pH 7,0, pI 9,3, обладал отличной от известных деполимераз глюкозаминогликанов субстратной специфичностью. Великобритания, Joint Microbiol. Res. Unit, King's Coll. Sch. Med. and Dentistry, Caldecot Road, Denmark Hill, London SE5 9RW. Библ. 39

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ДЕПОЛИМЕРАЗА ГЛИКОЗАМИНОГЛИКАНОВ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
STREPTOCOCCUS INTERMEDIUS (BACT.)
ШТАММ UNS 35

Доп.точки доступа:
Hower, K.A.; Beighton, D.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.09-04Б2.117

Jendrossek, Dieter.
Characterization of the extracellular poly(3-hydroxybutyrate) depolymerase of Comamonas sp. and of its structural gene [Text] : [Pap.] 4th Symp. Bact. Polyhydroxyalkanoates, Montreal, Aug. 14-18, 1994 / Dieter Jendrossek, Martina Backhaus, Meike Andermann // Can. J. Microbiol. - 1995. - Vol. 41, Suppl. n 1. - P160-169 . - ISSN 0008-4166
Перевод заглавия: Характеристика внеклеточной поли(3-гидроксибутират)-деполимеразы Comamonas sp. и ее структурного гена
Аннотация: В Escherichia coli клонирован и идентифицирован ген поли(3-гидроксибутират)-деполимеразы Comamonas sp. phaZ. Определена его нуклеотидная последовательность (ПС), построена соотв. аминокислотная ПС. Рез-ты совпали с таковыми, полученными при определении N-концевой ПС деполимеразы. Обнаружена доменная структура фермента: за сигнальным пептидом следует каталитический домен, потом модульная ПС, похожая на ПС фибронектина III типа, и субстрат-связывающий сайт. Структура деполимеразы PhaZ сравнивается со структурой аналогичных ферментов др. организмов. Обсуждается сходство и отличия деполимеразы поли(3-гидроксибутирата) от др. деполимераз полигидроксиалканоатов. Германия, Inst. fur Mikrobiol. der Georg-August-Univ. Gottingen, GrisebachstraSSe 8, 37077 Gottingen. Библ. 50

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: COMAMONAS SP. (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕН PHA Z
ДЕПОЛИМЕРАЗА ПОЛИ(3-ГИДРОКСИБУТИРАТА)
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Backhaus, Martina; Andermann, Meike

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.09-04Б2.143

Shain, H.
Purification and properties of a novel glycosaminoglycan depolymerase from Streptococcus intermedius strain UNS 35 [Text] / H. Shain, K. A. Hower, D. Beighton // J. Med. Microbiol. - 1996. - Vol. 44, N 5. - P381-389 . - ISSN 0022-2615
Перевод заглавия: Очистка и свойства новой деполимеразы гликозаминогликанов из Streptococcus intermedius штамм UNS35
Аннотация: Выделена из глубинной культуры Streptococcus intermedius штамм UNS35, полученной на среде с хондроитинсульфатом А в качестве единственного источника углерода, деполимераза гликозаминогликанов и очищена до электрпофоретической гомогенности осаждения сульфатом аммония и ИОХ на ДЭАЭ- и СМ-Тризакриле М, гель-фильтрации на гепарин-агарозе. Очищенный фермент имел мол. м. 83 кД, оптимум действия при pH 7,0, pI 9,3, обладал отличной от известных деполимераз глюкозаминогликанов субстратной специфичностью. Великобритания, Joint Microbiol. Res. Unit, King's Coll. Sch. Med. and Dentistry, Caldecot Road, Denmark Hill, London SE5 9RW. Библ. 39

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ДЕПОЛИМЕРАЗА ГЛИКОЗАМИНОГЛИКАНОВ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
STREPTOCOCCUS INTERMEDIUS (BACT.)
ШТАММ UNS 35

Доп.точки доступа:
Hower, K.A.; Beighton, D.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.05-04Б2.326

Nojiri, Masaki.
Structure and function of poly(3-hydroxybutyrate) depolymerase from Alcaligenes faecalis T1 [Text] / Masaki Nojiri, Terumi Saito // J. Bacteriol. - 1997. - Vol. 179, N 22. - P6965-6970 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Структура и функция поли(3-оксибутират)деполимеразы из Alcaligenes faecalis T1
Аннотация: Поли(3-оксибутират)деполимераза (I) из Alcaligenes faecalis T1 состоит из 3 доменов (Д): каталитич. С-Д, похожего на фибронектин типа III F-Д и связывающего поли(3-оксибутират) (II) S-Д. Мутант I с делецией F-Д и S-Д и I, расщепленный трипсином, не гидролизуют II и хуже связывают II, но нормально гидролизуют тример D-(-)-3-оксибутирата (III). Мутант с делецией F-Д и мутант с перестановкой F-Д и S-Д нормально связывают II и гидролизуют III, но не гидролизуют II. Химерный мутант, у к-рого F-Д замещен на богатый треонином домен I из Pseudomonas lemoignei, и мутант с лишним F-Д нормально связывают II и гидролизуют II и III. Мутанты I с заменами D214G и H273D не гидролизуют II и III и не метятся {3}H-диизопропилфторфосфатом. Вероятно, асп[214] и гис[273] участвуют в каталитической триаде вместе с сер[139]. Япония, Dept. of Biol. Sci., Faculty of Sci., Kanagawa Univ., Hirotsuka, Kanagawa 259-12. Библ. 31

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ПОЛИ(3-ОКСИБУТИРАТ)ДЕПОЛИМЕРАЗА
СТРУКТУРА
СУБЪЕДИНИЦЫ
ФУНКЦИИ
МУТАНТЫ
МУТАНТЫ ПО ГЕНАМ ПОЛИ(3-ОКСИБУТИРАТ)ДЕПОЛИМЕРАЗЫ
ПОЛУЧЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ALCALIGENES FAECALIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Saito, Terumi

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 00.05-04Б3.89

A second polycaprolactone depolymerase from Fusarium, a lipase distinct from cutinase [Text] / C. A. Murphy [et al.] // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1998. - Vol. 50, N 6. - P692-696 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Вторая поликапролактон-деполимераза из Fusarium, липаза, отличная от кутиназы
Аннотация: Поликапролактон (I) - синтетический полиэфир, используемый в биодеградируемых пластиках, разрушается под действием различных микроорганизмов, включая грибные фитопатогены. Показано, что мутантный шт. Fusarium solani продуцирует I-деполимеразу в среде, содержащей индукторы липазы. Шт. дикого типа также продуцирует эту вторую I-деполимеразу, к-рая индуцируется Твином 80 и трибутирином, но не I или кутином. Показано, что вторичная деполимераза является липазой. I может быть субстратом, но не индуктором деполимераз, к-рые его деградируют. Путем скрининга на среде с I в качестве единственного источника углерода и энергии, отобран штамм с активной I-деполимеразой. Показано, что в шт. дикого типа Твин 80 индуцирует и кутиназную и липазную активности. США, Dep. Molecular and Cell Biol., Univ. Connecticut, U-44, Storrs, Connecticut 06269-3044. Библ. 24

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ДЕПОЛИМЕРАЗЫ
ПОЛИКАПРОЛАКТОН-ДЕПОЛИМЕРАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКА
СРАВНЕНИЕ С КУТИНАЗОЙ
FUSARIUM SOLANI (FUNGI)
ШТАММ ДИКОГО ТИПА
МУТАНТНЫЙ ШТАММ

Доп.точки доступа:
Murphy, C.A.; Cameron, J.A.; Huang, S.J.; Vinopal, R.T.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 00.08-04В2.218

A second polycaprolactone depolymerase from Fusarium, a lipase distinct from cutinase [Text] / C. A. Murphy [et al.] // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1998. - Vol. 50, N 6. - P692-696 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Вторая поликапролактон-деполимераза из Fusarium, липаза, отличная от кутиназы
Аннотация: Поликапролактон (I) - синтетический полиэфир, используемый в биодеградируемых пластиках, разрушается под действием различных микроорганизмов, включая грибные фитопатогены. Показано, что мутантный шт. Fusarium solani продуцирует I-деполимеразу в среде, содержащей индукторы липазы. Шт. дикого типа также продуцирует эту вторую I-деполимеразу, к-рая индуцируется Твином 80 и трибутирином, но не I или кутином. Показано, что вторичная деполимераза является липазой. I может быть субстратом, но не индуктором деполимераз, к-рые его деградируют. Путем скрининга на среде с I в качестве единственного источника углерода и энергии, отобран штамм с активной I-деполимеразой. Показано, что в шт. дикого типа Твин 80 индуцирует и кутиназную и липазную активности. США, Dep. Molecular and Cell Biol., Univ. Connecticut, U-44, Storrs, Connecticut 06269-3044. Библ. 24

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ДЕПОЛИМЕРАЗЫ
ПОЛИКАПРОЛАКТОН-ДЕПОЛИМЕРАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКА
СРАВНЕНИЕ С КУТИНАЗОЙ
FUSARIUM SOLANI (FUNGI)
ШТАММ ДИКОГО ТИПА
МУТАНТНЫЙ ШТАММ

Доп.точки доступа:
Murphy, C.A.; Cameron, J.A.; Huang, S.J.; Vinopal, R.T.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.07-04Б2.91

Kim, H.
Characterization of an extracellular poly(3-hydroxy-5-phenylvalerate) depolymerase from Xanthomonas sp. JS02 [Text] / H. Kim, H. -S. Ju, J. Kim // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 2000. - Vol. 53, N 3. - P323-327 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Характеристика внеклеточной поли(3-гидрокси-5-фенилвалерат)деполимеразы из Xanthomonas sp. JS02
Аннотация: Из ила после обработки сточных вод выделена бактерия, идентифицированная как Xanthomonas sp. JS02, способная деградировать ароматический со средней длиной цепи полигидроксиалканоат, поли(3-гидрокси-5-фенилвалерат). Из концентрированной культуральной жидкости Xanthomonas sp. JS02 была выделена и хроматографически (Sephadex G-75, QAE - Sephadex A-50, гидроксиапатит) очищена внеклеточная поли(3-гидрокси-5-фенилвалерат)деполимераза. Мол. масса очищенного фермента была определена и составляла 41,7 kD. Показано, что очищенный фермент мог гидролизовать поли(3-гидрокси-5-фенилвалерат) и p-нитрофенильные эфиры жирных кислот, но не мог гидролизовать ароматические полигидроксиалканоаты с короткой длиной цепи, однако супернатант этой культуры был способен гидролизовать это соединение. Оптимальными условиями для гидролиза p-нитрофенилоктаноата были pH 8,0-9,0 и температура 60'ГРАДУС'C. Значения K[M] для p-нитроферолгексаноата и p-нитрофенолоктаноата составляли 10,9 и 0,88 мкМ, соответственно. Корея, Dep. Agr. Chem., Sunchon Nat. Univ., Sunchon 540-742. Библ. 26

ГРНТИ	34.27.23

ВИНИТИ 341.27.23.15
Рубрики: ПОЛИ(3-ГИДРОКСИ-5-ФЕНИЛВАЛЕРАТ)ДЕПОЛИМЕРАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ВНЕКЛЕТОЧНЫЙ ФЕРМЕНТ
ХАРАКТЕРИСТИКА
XANTHOMONAS SP. (BACT.)
ШТАММ JS02
СТОЧНЫЕ ВОДЫ
АКТИВНЫЙ ИЛ

Доп.точки доступа:
Ju, H.-S.; Kim, J.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.07-04Б3.57

Kim, H.
Characterization of an extracellular poly(3-hydroxy-5-phenylvalerate) depolymerase from Xanthomonas sp. JS02 [Text] / H. Kim, H. -S. Ju, J. Kim // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 2000. - Vol. 53, N 3. - P323-327 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Характеристика внеклеточной поли(3-гидрокси-5-фенилвалерат)деполимеразы из Xanthomonas sp. JS02
Аннотация: Из ила после обработки сточных вод выделена бактерия, идентифицированная как Xanthomonas sp. JS02, способная деградировать ароматический со средней длиной цепи полигидроксиалканоат, поли(3-гидрокси-5-фенилвалерат). Из концентрированной культуральной жидкости Xanthomonas sp. JS02 была выделена и хроматографически (Sephadex G-75, QAE - Sephadex A-50, гидроксиапатит) очищена внеклеточная поли(3-гидрокси-5-фенилвалерат)деполимераза. Мол. масса очищенного фермента была определена и составляла 41,7 kD. Показано, что очищенный фермент мог гидролизовать поли(3-гидрокси-5-фенилвалерат) и p-нитрофенильные эфиры жирных кислот, но не мог гидролизовать ароматические полигидроксиалканоаты с короткой длиной цепи, однако супернатант этой культуры был способен гидролизовать это соединение. Оптимальными условиями для гидролиза p-нитрофенилоктаноата были pH 8,0-9,0 и температура 60'ГРАДУС'C. Значения K[M] для p-нитроферолгексаноата и p-нитрофенолоктаноата составляли 10,9 и 0,88 мкМ, соответственно. Корея, Dep. Agr. Chem., Sunchon Nat. Univ., Sunchon 540-742. Библ. 26

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПОЛИ(3-ГИДРОКСИ-5-ФЕНИЛВАЛЕРАТ)ДЕПОЛИМЕРАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ВНЕКЛЕТОЧНЫЙ ФЕРМЕНТ
ХАРАКТЕРИСТИКА
XANTHOMONAS SP. (BACT.)
ШТАММ JS02
СТОЧНЫЕ ВОДЫ
АКТИВНЫЙ ИЛ

Доп.точки доступа:
Ju, H.-S.; Kim, J.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 02.06-04Б3.60

Purification and characterization of an extracellular poly(L-lactic acid) depolymerase from a soil isolate, Amycolatopsis sp. strain K104-1 [Text] / Kohei Nakamura [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 2001. - Vol. 67, N 1. - P345-353 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Очистка и характеристика внеклеточной поли(L-молочная кислота)деполимеразы из почвенного изолята Amycolatopsis sp. K104-1
Аннотация: Из 300 почвенных образцов отобраны два штамма способные деградировать поли(L-молочную кислоту) (PLA), Amycolatopsis K104-1 и K104-2. Оба штамма ассимилировали 90% эмульгированной 0,1% (wt/v) PLA при аэробных условиях в течение 8 дн. Новая PLA деполимераза с мол. массой 24 000 была очищена до гомогенного состояния из супернатанта штамма K104-1. Очищенный фермент деградировал высокомолекулярные PLA в эмульсии и твердой пленке, образуя в итоге молочную кислоту. Оптимум pH для проявления активности фермента составлял 9,5, температурный оптимум 55-60'ГРАДУС'C. PLA деполимераза деградировала также казеин и фибрин, но не гидролизовала коллаген типа I, триолеин, трибутирин, поли('бета'-гидроксибутират) или поли('эпсилон'-капролактон). PLA-деградирующая и казеинолитическая активности фермента ингибировались диспропилфторфосфатом и фенилметилсульфонилфторидом, но существенно не поддавались действию ингибитора трипсина соевых бобов, N-тозил-L-лизил-хлорметилкетона, N-тозил-L-фенилаланилхлорметилкетона и ингибитора субтилизина Streptomyces. Т. обр., штамм K104-1 экскретирует уникальных PLA-деградирующий и фибринолитический сериновый фермент, использующий внеклеточный полилактид как единственный источник углерода. Япония, Dep. Mol. Cell. Biol., Tohoku Univ., Sendai 981-8555. Библ. 29

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ДЕПОЛИМЕРАЗЫ
ПОЛИ(L-МОЛОЧНАЯ КИСЛОТА)ДЕПОЛИМЕРАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
AMYCOLATOPSIS SP. (BACT.)
ШТАММ K104-1
ПОЧВЕННЫЙ ИЗОЛЯТ

Доп.точки доступа:
Nakamura, Kohei; Tomita, Toshio; Abe, Naoki; Kamio, Yoshiyuki

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 02.09-04Б3.177

Asano, Yasuhisa.
Isolation of poly(3-Hydroxybutyrate) (PHB)-degrading microorganisms and characterization of PHB-depolymerase from Arthrobacter sp. strain W6 [Text] / Yasuhisa Asano, Sizuko Watanabe // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 2001. - Vol. 65, N 5. - P1191-1194 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Выделение микроорганизмов, деградирующих поли(3-гидроксибутират) (PHB), и характеристика PHB-деполимеразы из Arthrobacter sp. W6
Аннотация: Из почвы были выделены микроорганизмы способные деградировать поли(3-гидроксибутират) (PHB). Один из этих микроорганизмов, Arthrobacter sp. W6, использовал в качестве источников углерода не только PHB, но и другие полигидроксиалканоаты, такие как поли(3-гидроксибутират-ко-[5%]3-гидроксивалерат), поли(3-гидроксибутират-ко[14%]3-гидроксивалерат) и поли (3-гидроксибутират-ко[22%]3-гидроксивалерат). Из культуральной жидкости Arthrobacter sp. W6 с помощью DEAE- и бутил-Toyopearl-колоночной хроматографии была очищена PHB-деполимераза. Фермент был очищен до гомогенного состояния. Оцененная при SDS-PAGE мол. масса очищенного фермента составляла 47 000 D. Фермент проявлял максимальную активность при pH 8,5 и температуре 50'ГРАДУС'C, и ингибировался в присутствии фенилметилсульфонилфторида, Hg{2+}, Ag{+} и Pb{2+}. Япония, Biotechnol. Res. Cent., Toyama Prefectural Univ., 5180 Kurokawa, Kosugi, Toyama 939-0398. Библ. 21

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.17.11
Рубрики: ARTHROBACTER SP. (BACT.)
ШТАММ W6
ВЫДЕЛЕНИЕ ИЗ ПОЧВЫ
ХАРАКТЕРИСТИКА
PHB-ДЕПОЛИМЕРАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
БИОДЕГРАДАЦИЯ
ПОЛИГИДРОКСИАЛКАНОАТЫ
ОХРАНА ОКРУЖАЮЩЕЙ СРЕДЫ

Доп.точки доступа:
Watanabe, Sizuko

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.12-04Б2.110

Romen, Fabian.
Thermotolerant poly(3-hydroxybutyrate) degrading bacteria from hot compost and characterization of the PHB depolymerase of Schlegelella sp. KB1a [Text] / Fabian Romen, Simone Reinhardt, Dieter Jendrossek // Arch. Microbiol. - 2004. - Vol. 182, N 2-3. - P157-164 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Термотолерантные, разлагающие поли(3-гидроксибутират)-бактерии, выделенные из разогретого компоста, и характеристика поли(3-гидроксибутират)-деполимеразы из Schlegelella sp. KB1a
Аннотация: Восемнадцать грамотрицательных термотолерантных бактериальных изолятов (максимальная т-ра 'ЭКВИВ'60'ГРАДУС'С), разлагающих поли(3-гидроксибутират; PHB), были выделены из компоста. Изоляты образовывали зоны просветления на непрозрачном РНВ-агаре, показывая т. обр. присутствие внеклеточных РНВ-деполимераз. Сравнение физиологических св-в и определение последовательностей 16S рРНК четырех отобранных изолятов показало близкое родство 3 изолятов (SA8, SA1 и KA1) друг с другом и с S. thermodepolymerans и Caenibacterium thermophilum. Четвертый штамм, изолят КВ1а, проявил меньшие сходства с вышеназванными изолятами и видами и мог представлять т. обр. новый вид Schlegelella. Очевидно, что S. thermodepolymerans и C. thermophilum представляют один вид. Ген PHB-деполимеразы, phaZ, изолята KB1a был клонирован и функционально экспрессирован в Escherichia coli. Очищенная PHB-деполимераза была наиболее активна 'ЭКВИВ' при рН 10 и 76'ГРАДУС'С. Вычисленная аминокислотная последовательность ДНК зрелого белка (49,4 кД) показала значительные гомологии с др. внеклеточными PHB-деполимеразами с доменной субструктурой: каталитический домен типа 2 - линкерный домен фибронектин типа 3 - субстрат-связывающий домен типа 1. Идентифицированы каталитическая триада, состоящая из S[20], D[104] и H[138], и пентапептидная последовательность (GLS[20] AG), характерная для PHB-деполимераз (GLSXG) и для др. сериновых гидролаз (липазная последовательность, GXSXG). Германия, Inst. fur Mikrobiol., Univ. Stuttgart, 70550 Stuttgart

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.13
Рубрики: SCHLEGELELLA (BACT.)
ШТАММ KB1A
ВЫДЕЛЕНИЕ ИЗ КОМПОСТА
ТЕРМОТОЛЕРАНТНЫЕ БАКТЕРИИ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ПОЛИ(3-ГИДРОКСИБУТИРАТ)
БИОДЕГРАДАЦИЯ
ПОЛИ(3-ГИДРОКСИБУТИРАТ)-ДЕПОЛИМЕРАЗА

Доп.точки доступа:
Reinhardt, Simone; Jendrossek, Dieter

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 06.04-04Б3.181

Romen, Fabian.
Thermotolerant poly(3-hydroxybutyrate) degrading bacteria from hot compost and characterization of the PHB depolymerase of Schlegelella sp. KB1a [Text] / Fabian Romen, Simone Reinhardt, Dieter Jendrossek // Arch. Microbiol. - 2004. - Vol. 182, N 2-3. - P157-164 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Термотолерантные, разлагающие поли(3-гидроксибутират)-бактерии, выделенные из разогретого компоста, и характеристика поли(3-гидроксибутират)-деполимеразы из Schlegelella sp. KB1a
Аннотация: Восемнадцать грамотрицательных термотолерантных бактериальных изолятов (максимальная т-ра 'ЭКВИВ'60'ГРАДУС'С), разлагающих поли(3-гидроксибутират; PHB), были выделены из компоста. Изоляты образовывали зоны просветления на непрозрачном РНВ-агаре, показывая т. обр. присутствие внеклеточных РНВ-деполимераз. Сравнение физиологических св-в и определение последовательностей 16S рРНК четырех отобранных изолятов показало близкое родство 3 изолятов (SA8, SA1 и KA1) друг с другом и с S. thermodepolymerans и Caenibacterium thermophilum. Четвертый штамм, изолят КВ1а, проявил меньшие сходства с вышеназванными изолятами и видами и мог представлять т. обр. новый вид Schlegelella. Очевидно, что S. thermodepolymerans и C. thermophilum представляют один вид. Ген PHB-деполимеразы, phaZ, изолята KB1a был клонирован и функционально экспрессирован в Escherichia coli. Очищенная PHB-деполимераза была наиболее активна 'ЭКВИВ' при рН 10 и 76'ГРАДУС'С. Вычисленная аминокислотная последовательность ДНК зрелого белка (49,4 кД) показала значительные гомологии с др. внеклеточными PHB-деполимеразами с доменной субструктурой: каталитический домен типа 2 - линкерный домен фибронектин типа 3 - субстрат-связывающий домен типа 1. Идентифицированы каталитическая триада, состоящая из S[20], D[104] и H[138], и пентапептидная последовательность (GLS[20] AG), характерная для PHB-деполимераз (GLSXG) и для др. сериновых гидролаз (липазная последовательность, GXSXG). Германия, Inst. fur Mikrobiol., Univ. Stuttgart, 70550 Stuttgart

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.17.21
Рубрики: SCHLEGELELLA (BACT.)
ШТАММ KB1A
ВЫДЕЛЕНИЕ ИЗ КОМПОСТА
ТЕРМОТОЛЕРАНТНЫЕ БАКТЕРИИ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ПОЛИ(3-ГИДРОКСИБУТИРАТ)
БИОДЕГРАДАЦИЯ
ПОЛИ(3-ГИДРОКСИБУТИРАТ)-ДЕПОЛИМЕРАЗА

Доп.точки доступа:
Reinhardt, Simone; Jendrossek, Dieter

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 06.11-04Б3.39

Calabia, Buenaventurada P.
A novel PHB depolymerase from a thermophilic Streptomyces sp. [Text] / Buenaventurada P. Calabia, Yutaka Tokiwa // Biotechnol. Lett. - 2006. - Vol. 28, N 6. - P383-388 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Новая PHB-деполимераза из термофильной [культуры] Streptomyces sp.
Аннотация: С помощью хроматографии и гель-фильтрации из термофильной культуры Streptomyces sp. MG была выделена и очищена до гомогенного состояния новая поли(3-гидроксибутират)-деполимераза (PHB-деполимераза). Мол. масса очищенного фермента составляла 43 kD. Оптимальные значения pH и температура - 8,5 и 60'ГРАДУС'C, соответственно. Фермент был стабилен при 50'ГРАДУС'C и в интервале pH 6,5-8,5. Фермент гидролизовал не только бактериальные полиэфиры, поли(3-гидроксимасляную кислоту) и поли(3-гидроксибутират-со-3-гидроксивалерат), но также и синтетические алифатические полиэфиры, такие как полипропиолактон, поли(этиленадипат) и поли(этиленсукцинат). Япония, Nat. Inst. Adv. Indust. Sci. and Technol. (AIST), 1-1-1 Higashi, 305-8566 Tsukuba, Ibaraki

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ДЕПОЛИМЕРАЗЫ
PHB-ДЕПОЛИМЕРАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
STREPTOMYCES SP. (BACT.)
ШТАММ MG
ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ ГИДРОЛИЗ
БАКТЕРИАЛЬНЫЕ ПОЛИЭФИРЫ
СИНТЕТИЧЕСКИЕ АЛИФАТИЧЕСКИЕ ПОЛИЭФИРЫ

Доп.точки доступа:
Tokiwa, Yutaka

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 06.11-04Б3.40

Purification and characterization of fungal poly(3-hydroxybutyrate) depolymerase from Paecilomyces lilacinus F4-5 and enzymatic degradation of poly(3-hydroxybutyrate-co-3-hydroxyvalerate) film [Text] / Byoung-In Sang [et al.] // World J. Microbiol. and Biotechnol. - 2006. - Vol. 22, N 1. - P51-57 . - ISSN 0959-3993
Перевод заглавия: Очистка и характеристика грибной поли(3-гидроксибутират)деполимеразы из Paecilomyces lilacinus F-4-5 и ферментативная деградация пленки из поли(3-гидроксибутират-со-3-гидроксивалената)
Аннотация: Поли(3-гидроксибутират)[P(3HB)]деполимераза была выделена из деградирующего поли(3-гидроксибутират-со-3-гидроксивалерат)[P(3HB-co-3HV)] гриба Paecilomyces lilacinus F-4-5 и очищена с помощью гидрофобной и ионообменной колоночной хроматографии. Мол. масса очищенного фермента составляла 45 kD. Оптимальные значения pH и температуры для P(3HB)деполимеразы составляют 7.0 и 50'ГРАДУС'C, соответственно. Фермент был стабилен в течение 30 мин при температурах ниже 40'ГРАДУС'C, его активность резко падает при температурах выше 55'ГРАДУС'C. Показано, что грибная деградация P(3HB-co-3HV) в почве вызывается гл. обр. внеклеточными деполимеразами. Корея, Water Envir. and Remediat. Res. Cent., Korea Inst. Sci. and Technol., 136-791, Seongbuk-ku, Seoul

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ДЕПОЛИМЕРАЗЫ
ПОЛИ(3-ГИДРОКСИБУТИРАТ)ДЕПОЛИМЕРАЗА
ГРИБНОЙ ФЕРМЕНТ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
PAECILOMYCES LILACINUS (FUNGI)
ШТАММ F-4-5
БИОДЕГРАДАЦИЯ
ПОЛИМЕРНЫЕ ПЛЕНКИ

Доп.точки доступа:
Sang, Byoung-In; Lee, Won-Kwon; Hori, Katsutoshi; Unno, Hajime

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 07.03-04Б2.55

Kobayashi, Teruyuki.
Properties of an intracellular poly(3-hydroxybutyrate) depolymerase (PhaZ1) from Rhodobacter spheroides [Text] / Teruyuki Kobayashi, Kenji Nishikori, Terumi Saito // Curr. Microbiol. - 2004. - Vol. 49, N 3. - P199-202 . - ISSN 0343-8651
Перевод заглавия: Свойства внутриклеточной поли(3-гидроксибутират)деполимеразы (Pha Z1) из Rhodobacter sphaeroides
Аннотация: Ген внутриклеточной поли(3-гидроксибутират) (iPHB) деполимеразы из R. sphaeroides был клонирован и секвенирован. Нуклеотидная последовательность клонированного гена была гомологична таковой гена iPHB деполимеразы из Ralstonia eutropha H16 (pha Z1[Reu]) и гена, обозначенного pha Z1[Rsh]. Rha Z1[Rsh] был очищен из E. coli, имеющей вектор экспрессии, содержащий pha Z1[Rsh], и его св-ва были определены. Rha Z1[Rsh] разлагал аморфные гранулы PHB и 3-гидроксибутират-тетрамера и пентамера, но не кристаллические гранулы PHB. Активность фермента ингибировалась п-хлормеркурибензоатом и тритоном X-100. Диизопропилфторфосфат, фенилметилсульфонилфторид и дитиотреитол не влияли на активность. Мутант, у к-рого аланин вместо цистеина в положении 178, потерял активность. Рез-ты показывают, что Rha Z1[Rsh] полностью похожий фермент на Rha Z1[Reu]. Япония, Lab. of Molecular Microbiol., Dep. of Biol. Sci., Fac. of Sci., Kanagawa Univ., 2946 Tsuchiya, Hiratsuka, Kanagawa 259-1293

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПОЛИ(3-ГИДРОКСИБУТИРАТ)ДЕПОЛИМЕРАЗА
СВОЙСТВА
П-ХЛОРМЕРКУРИБЕНЗОАТ
ТРИТОН X-100
ИНГИБИРОВАНИЕ АКТИВНОСТИ
RHODOBACTER SPHAEROIDES (BACT.)

Доп.точки доступа:
Nishikori, Kenji; Saito, Terumi

1-20 21-41 41-41

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска