СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ<.>)

Общее количество найденных документов : 105
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-105

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.01-04Т4.137

The biochemical mechanisms of the toxic effects of some pyridine derivatives [Text]. 1. Study on the deamination of biogeni amines and other nitrogenous compounds in paraquat intoxication / V. Gorkin [et al.] // Arch. Environ. Contam. and Toxicol. - 1994. - Vol. 26, N 4. - P534-539 . - ISSN 0090-4341
Перевод заглавия: Биохимические механизмы токсических эффектов некоторых производных пиридина. I. Изучение дезаминирования биогенных аминов и других соединений азота при интоксикации паракватом
Аннотация: Крысам самцам внутрь вводили паракват (I) в дозах 5 или 25 мг/кг однократно или 1 мг/кг в течение 10- 20 дней. Смертельная интоксикация I вызывала значительное (в I, 1,44-2,09 раза) увеличение уровня малонового диальдегида в митохондриальной фракции легких, мозга, сердца, печени и почек. Введение этим животным антиоксиданта дилудина или аскорбата Na или тиосульфата нормализовало скорость ПОЛ в этих тканях и снижало гибель животных под влиянием I. Смертельная интоксикация I сопровождалась также снижением уровня дезаминирования субстратов аминоксидазы (серотонин, триптамин, бензиламин и тирамин) в митохондриях органов с одновременной стимуляцией или появлением дезаминирования глюкозамина, 'гамма'-аминомасляной к-ты, путресцина и L-лизина. Изменения процессов дезаминирования азот-содержащих соединений под влиянием I обращались введением животным антиоксидантов и восстанавливающих в-в. Делают вывод, что результаты подтверждают гипотезу о включении модификации каталитических св-в моноаминоксидазы в патогенез интоксикации I. Россия, Ин-т биол. химии РАМН, Москва. Библ. 35.

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.25.99
Рубрики: ПЕСТИЦИДЫ
ПАРАКВАТ
ПЕРЕКИСНОЕ ОКИСЛЕНИЕ ЛИПИДОВ
БИОГЕННЫЕ АМИНЫ
ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Gorkin, V.; Amanov, K.; Mamadiev, M.; Medvedeva, A.; Khuzhamberdiev, M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.01-04Я6.340

The glycine decarboxylase system in higher plant mitochondria: Structure, function and biogenesis [Text] / Ronald Douce [et al.] // Biochem. Soc. Trans. - 1994. - Vol. 22, N 1. - P184-188 . - ISSN 0300-5127
Перевод заглавия: Глициндекарбоксилазная система в митохондриях высших растений: строение, функция и биогенез
Аннотация: Обзор. Рассматривают механизм окисления глицина в митохондриях зеленых листьев. Молекула глицина немедленно расщепляется комплексом белков (глициндекарбоксилаза), локализованном в митохондриальном матриксе, который катализирует окислительное декарбоксилирование и дезаминирование глицина с образованием CO[2] NH[3] и N{5}, N{10}-метилен-5, 6, 7, 8-тетрагидроптероилглутамата. Глициндекарбоксилаза состоит из четырех белковых компонентов, названных "P-белок" (гомодимер 97 кДа пептидов, содержащий пиридоксальфосфат), "H-белок" (14,2 кДа липоамид-содержащий белок), "T-белок" (мономер 45 кДа, катализирующий H[4]PteGlu[n]-зависимую стадию р-ции) и L-белок (гомодимер 60 кДа пептидов, содержащий ФАД [липоамиддегидрогеназа]). Приводят характеристику генов, кодирующих белки глициндекарбоксилазного комплекса. Рассматривают факторы метаболич. контроля р-ции расщепления глицина. Библ. 39. Франция, Ctr d'Etudes Nucleaires et Univ. Joseph Fourier, DBMS/PCV, 38054 Grenoble cedex 9

ГРНТИ	34.19.25

ВИНИТИ 341.19.25.09
Рубрики: ГЛИЦИНДЕКАРБОКСИЛАЗА
СОСТАВ
БЕЛКОВЫЕ КОМПОНЕНТЫ
ГЛИЦИН
ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ
РЕГУЛЯЦИЯ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 39
LIPOAMIDE DEHYDROGENASE

Доп.точки доступа:
Douce, Ronald; Bourguignon, Jacques; Macherel, David; Neuburger, Michel

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.05-04Б3.24

Ornithine cyclodeaminase activity in Rhizobium meliloti [Text] / Maria Jose Soto [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1994. - Vol. 119, N 1-2. - P209-213 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Орнитин-циклодезаминазная активность у Rhizobium meliloti
Аннотация: Дезаминирование L-орнитина до L-пролина под действием орнитин-циклодезаминазы (К.Ф. 4.3.1.12, ОЦЛ) представляет собой необычную ферментативную р-цию, наблюдавшуюся ранее только у нескольких бактерий, например, у Agrobacterium tumefaciens. Штаммы Rhizobium meliloti GR4, 2011 и 41 способны использовать орнитин в качестве единственного источника углерода и N. Основной путь использования орнитина штаммом GR4 зависит от активности ОЦД. Ферментативная активность ОЦД у гриба зависела от присутствия HAD{+} и L-аргинина, как и у ОЦД в клетках Agrobacterium. Активность ОЦД экспрессировалась также у штаммов 2011 и 41 R. meliloti, растущих на L-орнитине. Подчеркивается, что катаболизм орнитина включает образование пролина в качестве промежуточной р-ции. Испания, Dept Microbiol., Estacion Experimental del Zaidin, 18008 Granada. Библ. 16

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ОРНИТИН L-
ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ
ПРОЛИН L-
ОБРАЗОВАНИЕ
ОРНИТИН-ЦИКЛОДЕЗАМИНАЗА
RHIZOBIUM MELILOTI
ШТАММ GR4
ШТАММ 2011
ШТАММ 41

Доп.точки доступа:
Soto, Maria Jose; Dillewijn, Pieter van; Olivares, Jose; Toro, Nicolas

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.08-04Б4.77

Gotoh, Makoto.
Improved synthesis and the crystal structure of methyl 4,6-dideoxy-4-(3-deoxy-l-glycero-tetronamido)-'альфа'-d-mannopyranoside, the methyl 'альфа'-glycoside of the intracatenary repeating unit of the O-polyssaccharide of Vibro cholerae O:1 [Text] / Makoto Gotoh, Charles N. Barnes, Pavol Kovac // Carbohydr. Res. - 1994. - Vol. 260, N 2. - P203-218 . - ISSN 0008-6215
Перевод заглавия: Улучшенный синтез и кристаллическая структура метил 4,6-дидезокси-4-(3-дезокси-L-глицеро-тетронамидо)-'альфа'-D- маннопиранозида, метил 'альфа'-глюкозида повторяющегося звена полисахарида из Vibrio cholerae 0:1
Аннотация: Продукт дезаминирования L-гомосерина ацетилируют и полученным 2-OAc-3-дезокси-L-глицеро-тетронолактоном N-ацетилируют метилперозаминид (4-NH[2]-4,6-дидезокси-Man-'альфа'-OMe), дезацетилирование к-рого дает целевое соед. Установлена кристаллическая структура этого соединения и нек-рых его аналогов, приведены спектральные характеристики. США, NIDDR, Nat. Inst. Health, Bethesda, MD 20892. Библ. 15

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.09
Рубрики: ГОМОСЕРИН
ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Barnes, Charles N.; Kovac, Pavol

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.10-04Б2.131

Occurence of an inducible phenylserine dehydratase in Pseudomonas pickettii PS22 isolated fron soil [Text] / Haruo Misono [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1995. - Vol. 59, N 2. - P339-340 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Обнаружение индуцибельной фенилсериндегидратазы у Pseudomonas pickettii PS22, выделенной из почвы
Аннотация: Из почвы была выделена бактерия, ассимилирующая L-трео-3-фенилсерин и идентифицированная как P. pickettii PS22. Образование фенилсериндегидратазы было индуцировано добавлением 0,5 %-ного DL-трео-3-фенилсерина в 1 %-ную пептонную среду. Фермент катализирует дезаминирование L-трео-3-фенилсерина с образованием фенилпирувата и аммиака. Оптимум pH активности фермента 7,5, значение K[m] для L-трео-3-фенилсерина 0,21 мМ. Япония, Lab. Appl. Microbiol., Dept Bioresources Sci., Kochi Univ., Nankoku, Kochi 783. Библ. 13

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФЕНИЛСЕРИНДЕГИДРАТАЗА
ИНДУКЦИЯ
ТРЕО-3-ФЕНИЛСЕРИН L
ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ
PSEUDOMONAS PICKETTII PS22

Доп.точки доступа:
Misono, Haruo; Okuda, Heiwa; Shin, Koichiro; Nagara, Shinji; Nagasaki, Susumu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.11-04Б3.19

Occurence of an inducible phenylserine dehydratase in Pseudomonas pickettii PS22 isolated fron soil [Text] / Haruo Misono [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1995. - Vol. 59, N 2. - P339-340 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Обнаружение индуцибельной фенилсериндегидратазы у Pseudomonas pickettii PS22, выделенной из почвы
Аннотация: Из почвы была выделена бактерия, ассимилирующая L-трео-3-фенилсерин и идентифицированная как P. pickettii PS22. Образование фенилсериндегидратазы было индуцировано добавлением 0,5 %-ного DL-трео-3-фенилсерина в 1 %-ную пептонную среду. Фермент катализирует дезаминирование L-трео-3-фенилсерина с образованием фенилпирувата и аммиака. Оптимум pH активности фермента 7,5, значение K[m] для L-трео-3-фенилсерина 0,21 мМ. Япония, Lab. Appl. Microbiol., Dept Bioresources Sci., Kochi Univ., Nankoku, Kochi 783. Библ. 13

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.07
Рубрики: ФЕНИЛСЕРИНДЕГИДРАТАЗА
ИНДУКЦИЯ
ТРЕО-3-ФЕНИЛСЕРИН L
ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ
PSEUDOMONAS PICKETTII PS22

Доп.точки доступа:
Misono, Haruo; Okuda, Heiwa; Shin, Koichiro; Nagara, Shinji; Nagasaki, Susumu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 95.11-04М6.344

Proteins deiminated by peptidylarginine deiminase in mouse uterus and their changes during the estrous cycle [Text] / Masakazu Shiraiwa [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1994. - Vol. 58, N 11. - P2126-2127 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Дезиминирование белков пептидиларгининдезиминазой в матке мышей и его изменения в течение эстрального цикла
Аннотация: Пептидиларгинилдезиминаза (PAD) катализирует образование остатков цитруллина в белках, путем дезиминирования остатков аргинина в присутствии Ca{2+}. Показали, что в матке мышей имеются дезиминированные белки, содержание которых меняется в течение эстрального цикла параллельно изменениям в активности PAD. Для идентификации дезиминированных белков использовали антитела, узнающие остатки цитруллина. Япония, Lab. Biochem. Fac. Agricult., Ibaraki Univ., Ami-machi, Inashiki-gun, Ibaraki 300-03. Библ. 19

ГРНТИ	34.39.37

ВИНИТИ 341.39.37.27.29.17
Рубрики: БЕЛОК
ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ
МАТКА
ЭСТРАЛЬНЫЙ ЦИКЛ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Shiraiwa, Masakazu; Itoda, Kazunobu; Arai, Tomoji; Takahara, Hidenari; Sugawara, Kiyoshi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.12-04Б2.177

Purification and characterization of an amidase from an acrylamide-degrading Rhodococcus sp. [Text] / Mohamed S. Nawaz [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1994. - Vol. 60, N 9. - P3343-3348 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Очистка и характеристика амидазы из акриламидрасщепляющего [штамма] Rhodococcus sp
Аннотация: Конститутивная алифатическая амидаза (I) из Rhodococcus sp., катализирующая дезаиминирование акриламида, очищена до гомогенности с помощью осаждения ацетоном, фракционирования сульфатом аммония и хроматографии на DEAE-сефарозе, моно-Q и суперозе-12. Очищенная I имеет M[r] 360 000 и состоит из восьми идентичных субъединиц с M[r] по 44500. Оптимумы для активности I при pH 8,5 и т-ре 40'ГРАДУС'C, pI составляет 4,0. Величины К[М] равны 1,2 мМ для акриламида, 2,6 мМ для ацетамида, 3,0 мМ для бутирамида, 2,7 мМ для пропионамида и 5,0 мМ для изобутирамида. I содержит 8 атомов железа на 1 моль нативного фермента, но лабильный сульфид в ней не обнаружен. Активность I стимулировалась ионами Fe{2+}, Ba{2+} и Cr{2+}, частично ингибировалась Mg{2+} и полностью ингибировалась ионами Ni{2+}, Hg{2+}, Cu{2+}, Co{2+}, хелаторами железа и тиолблокирующими соединениями. Определена последовательность первых 18 N-концевых аминокислот, гомологичная на 88% таковой у алифатической I из Brevibacterium sp. шт R312. США (Cerniglia C.E.), Div. of Microbiol., Nat. Center for Toxicological Res. Food and Drug Administration, Jefferson, AR. 72079. Библ. 32

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АМИДАЗЫ
АЛИФАТИЧЕСКАЯ АМИДАЗА
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
RHODOCOCCUS (BACT.)
АКРИЛАМИД
ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Nawaz, Mohamed S.; Khan, Ashraf A.; Seng, John E.; Leakey, Julian E.; Siitonen, Paul H.; Cerniglia, Carl E.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 96.04-04Б4.207

Валенцев, В. Е.
Дезаминирование L-aргиина и синтез активных соединений азота у Yersinia pestis [Текст] / В. Е. Валенцев, В. И. Крупенина, Б. Н. Мишанькин // Ж. микробиол., эпидемиол. и иммунобиол. - 1995. - N 5. - С. 48-51 . - ISSN 0372-9311
Аннотация: Обнаружено, что Y. pestis способны к высокоэффективному дезаминированию L-аргинина с образованием цитруллина и синтеза активных сооединений азота. Показано образование цитруллина клетками исходных штаммов и агнининзависимыми производными с блокированием синтеза аргинина на уровне ArgG, ArgF и ArgE. Установлено, что температура инкубации, концентрации ионов водорода (pH) и присутствие экзогенного L-аргинина оказывают регулирующее влияние на интенсивность процесса дезаминирования. Предполагается патогенетическая роль продуктов распада аргинина при инфекции, вызываемой Y. pestis

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.25
Рубрики: YERSINIA PESTIS (BACT.)
АМИНОКИСЛОТЫ
'АЛЬФА'-АРГИНИН
ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Крупенина, В.И.; Мишанькин, Б.Н.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 96.05-04М2.444

Lyles, Geoffrey A.
Aminoacetone metabolism by semicarbazide-sensitive amine oxidase in rat aorta [Text] / Geoffrey A. Lyles, Janette Chalmers // Biochem. Pharmacol. - 1995. - Vol. 49, N 3. - P416-419 . - ISSN 0006-2952
Перевод заглавия: Преобразование аминоацетона семикарбазид-чувствительной аминоксидазой в аорте крысы
Аннотация: High speed (105,000 g/60 min) membrane fractions from rat aorta homogenates metabolized the aliphatic amine aminoacetone (AA) to methylglyoxal (MG) with a K[m] of 19'+-'3 'мю'M, and V[max] of 510'+-'169 nmol MG/hr/mg protein. This deaminating activity appears to be due to a semicarbazidesensitive amine oxidase (SSAO), which is associated with smooth muscle cells in blood vessels of the rat and other species. AA was a competitive inhibitor (K[i] of 28'+-'6 'мю'M) of the metabolism of benzylamine, a synthetic amine often used as an assay substrate for SSAO. AA is produced endogenously from mitochondrial metabolism of threonine and glycine, and thus be a physiological substrate for SSAO, whereas the production of MG by SSAO could have cytotoxic implications for cellular function. Библ. 27

ГРНТИ	34.39.29

ВИНИТИ 341.39.29.15.02
Рубрики: АОРТА
ОБМЕН ВЕЩЕСТВ
АМИНОАЦЕТОН
ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Chalmers, Janette

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.06-04Б2.219

Phenylalanine ammonia-lyase activity in permeabilised yeast cells (Rhodotorula glutinis) [Text] / A. R. Srinivasan [et al.] // Biotechnol. Techn. - 1994. - Vol. 8, N 10. - P729-732 . - ISSN 0951-208X
Перевод заглавия: Активность фенилаланинаммиаклиазы в клетках дрожжей Rhodotorula glutinis, у которых повышена проницаемость мембраны
Аннотация: Фенилаланинаммиаклиаза катализирует обратимое дезаминирование фенилаланина (ФА) с образованием транс-коричной к-ты. Высокая активность этого внутриклеточного фермента, требующегося в процессе химического синтеза ФА, обнаружена у дрожжей Rhodotorula glutinis, однако использованию иммобилизованных клеток препятствует их слабая проницаемость для аминокислоты. Такие детергенты и органические растворители, как тритон X-100, додецилсульфат натрия, цетилтриметиламмоний бромид (ЦТАБ), толуол, этанол и хлороформ увеличивают проницаемость клеточной мембраны, что способствует повышению активности фермента. Она макс. в случае использоания ЦТАБ и возрастает в 6 раз по сравнению с интактными клетками. Индия, Dep. Biochem. Nutr., Cent. Food Technol. Res. Inst., Mysore 570013. Библ. 5

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФЕНИЛАЛАНИНАММИАКЛИАЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
АКТИВНОСТЬ В КЛЕТКАХ ДРОЖЖЕЙ
RHODOTORULA GLUTINIS (FUNGI)
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ КЛЕТКИ
ПРОНИЦАЕМОСТЬ КЛЕТОЧНОЙ МЕМБРАНЫ
ВЛИЯНИЕ ДЕТЕРГЕНТОВ
ФЕНИЛАЛАНИН
ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Srinivasan, A.R.; Nagajyothi, Nagajyothi; Gowda, L.R.; Bhat, S.G.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.06-04Б3.88

Phenylalanine ammonia-lyase activity in permeabilised yeast cells (Rhodotorula glutinis) [Text] / A. R. Srinivasan [et al.] // Biotechnol. Techn. - 1994. - Vol. 8, N 10. - P729-732 . - ISSN 0951-208X
Перевод заглавия: Активность фенилаланинаммиаклиазы в клетках дрожжей Rhodotorula glutinis, у которых повышена проницаемость мембраны
Аннотация: Фенилаланинаммиаклиаза катализирует обратимое дезаминирование фенилаланина (ФА) с образованием транс-коричной к-ты. Высокая активность этого внутриклеточного фермента, требующегося в процессе химического синтеза ФА, обнаружена у дрожжей Rhodotorula glutinis, однако использованию иммобилизованных клеток препятствует их слабая проницаемость для аминокислоты. Такие детергенты и органические растворители, как тритон X-100, додецилсульфат натрия, цетилтриметиламмоний бромид (ЦТАБ), толуол, этанол и хлороформ увеличивают проницаемость клеточной мембраны, что способствует повышению активности фермента. Она макс. в случае использоания ЦТАБ и возрастает в 6 раз по сравнению с интактными клетками. Индия, Dep. Biochem. Nutr., Cent. Food Technol. Res. Inst., Mysore 570013. Библ. 5

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: ФЕНИЛАЛАНИНАММИАКЛИАЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
АКТИВНОСТЬ В КЛЕТКАХ ДРОЖЖЕЙ
RHODOTORULA GLUTINIS (FUNGI)
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ КЛЕТКИ
ПРОНИЦАЕМОСТЬ КЛЕТОЧНОЙ МЕМБРАНЫ
ВЛИЯНИЕ ДЕТЕРГЕНТОВ
ФЕНИЛАЛАНИН
ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Srinivasan, A.R.; Nagajyothi, Nagajyothi; Gowda, L.R.; Bhat, S.G.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 96.07-04В2.357

Phenylalanine ammonia-lyase activity in permeabilised yeast cells (Rhodotorula glutinis) [Text] / A. R. Srinivasan [et al.] // Biotechnol. Techn. - 1994. - Vol. 8, N 10. - P729-732 . - ISSN 0951-208X
Перевод заглавия: Активность фенилаланинаммиаклиазы в клетках дрожжей Rhodotorula glutinis, у которых повышена проницаемость мембраны
Аннотация: Фенилаланинаммиаклиаза катализирует обратимое дезаминирование фенилаланина (ФА) с образованием транс-коричной к-ты. Высокая активность этого внутриклеточного фермента, требующегося в процессе химического синтеза ФА, обнаружена у дрожжей Rhodotorula glutinis, однако использованию иммобилизованных клеток препятствует их слабая проницаемость для аминокислоты. Такие детергенты и органические растворители, как тритон X-100, додецилсульфат натрия, цетилтриметиламмоний бромид (ЦТАБ), толуол, этанол и хлороформ увеличивают проницаемость клеточной мембраны, что способствует повышению активности фермента. Она макс. в случае использоания ЦТАБ и возрастает в 6 раз по сравнению с интактными клетками. Индия, Dep. Biochem. Nutr., Cent. Food Technol. Res. Inst., Mysore 570013. Библ. 5

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ФЕНИЛАЛАНИНАММИАКЛИАЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
АКТИВНОСТЬ В КЛЕТКАХ ДРОЖЖЕЙ
RHODOTORULA GLUTINIS (FUNGI)
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ КЛЕТКИ
ПРОНИЦАЕМОСТЬ КЛЕТОЧНОЙ МЕМБРАНЫ
ВЛИЯНИЕ ДЕТЕРГЕНТОВ
ФЕНИЛАЛАНИН
ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Srinivasan, A.R.; Nagajyothi, Nagajyothi; Gowda, L.R.; Bhat, S.G.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.07-04Б3.70

Immobilization of D-amino acid oxidase from different yeasts: Characterization and application in the deamination of cephalosporin C [Text] / P. Golini [et al.] // Enzyme and Microb. Technol. - 1995. - Vol. 17, N 4. - P324-329 . - ISSN 0141-0229
Перевод заглавия: Иммобилизация оксидазы D-аминокислот из разных дрожжей: характеристики и применение для дезаминирования цефалоспорина C
Аннотация: Проведено ковалентное связывание оксидазы D-аминокислот (DAAO) из Trigonopsis variabilis (CBS 4095) и Rhodotorula glutinis (NCIMB 40412) с полистироловым носителем, Duolit A 365, через первичные аминогруппы. Процедура связывания с Duolit A 365 была эффективна для обоих ферментов при почти полном сохранении активности фермента продуцируемого T. variabilis. Иммобилизованная оксидаза D-аминокислот была заметно более устойчива к термо- и pH-инактивации. Оптимальные условия р-ции и долговременной стабилизации были изучены при дезаминировании цефалоспорина C. Италия, ENICHEM S.p. A, Inst. Guido Donegani, Via Fauser 4, 28100 Novara. Библ. 15

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ОКСИДАЗА D-АМИНОКИСЛОТ
ХАРАКТЕРИСТИКИ
ФЕРМЕНТЫ ИЗ РАЗНЫХ ДРОЖЖЕЙ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
ЦЕФАЛОСПОРИН C
ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ
TRIGONOPSIS VARIABILIS (FUNGI)
ШТАММ CBS 4095
RHODOTORULA GLUTINIS (FUNGI)
NCIMB 40412
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ОКСИДАЗА D-АМИНОКИСЛОТ
ХАРАКТЕРИСТИКИ
ФЕРМЕНТЫ ИЗ РАЗНЫХ ДРОЖЖЕЙ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
ЦЕФАЛОСПОРИН C
ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ
TRIGONOPSIS VARIABILIS (FUNGI)
ШТАММ CBS 4095
RHODOTORULA GLUTINIS (FUNGI)
NCIMB 40412

Доп.точки доступа:
Golini, P.; Bianchi, D.; Battistel, E.; Cesti, P.; Tassinari, R.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 97.03-04М4.234

Deamidation of several food proteins using free and immobilized Ca{2+}-independent microbial transglutaminase [Text] / Masahiko Nonaka [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1996. - Vol. 60, N 3. - P532-533 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Дезаминирование нескольких пищевых белков с использованием Ca{2+}-независимой микробной трансаминазы
Аннотация: Осуществлено дезаминирование 'альфа'[S1]-казеина с использованием трансглутаминазы Streptoverticillium mobaraense. Хотя кол-во дезаминированных остатков глутамина в 'альфа'[S1]-казеине было не таким высоким, как при использовании трансглутаминазы из печени морской свинки, по остальным показателям результаты были сопоставимыми. Для проведения ферментативного дезаминирования без химического ацилирования остатков Lys 'альфа'[S1]-казеина было получено несколько иммобилизованных микробных трансглутаминаз, которые будучи неактивны в отношении 'альфа'[S1]- и 'бета'-казеинов, тем не менее дезаминировали диметилказеин и цитраконилированный 70S глобулин сои. Япония, Food Res., Dev. Lab., Ajinomoto Co. Kawasaki. Библ. 12

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.21.15.27
Рубрики: ТРАНСАМИНАЗЫ
CA{2+}-НЕЗАВИСИМАЯ
БЕЛКИ
ПИЩЕВЫЕ
ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Nonaka, Masahiko; Sawa, Akiko; Matsuura, Yukihiro; Motoki, Masao; Nio, Noriki

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 97.04-04В3.86

Kinetic characterization of soybean seedling amine oxidase [Text] / Paolo Maria Luisa Di [et al.] // Arch. Biochem. and Biophys. - 1995. - Vol. 323, N 2. - P329-334 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Кинетическая характеристика аминоксидазы проростков сои
Аннотация: Изучали кинетические свойства аминоксидазы из проростков сои и влияние ионной силы и величины pH на ее активность. Обнаружили сильную зависимость активности фермента от длины цепи 'альфа'-'омега' диаминов с пиком активности для C[8] и C[5] диаминов (по величине K[m] и k[c] соответственно). Величина ионной силы сильно влияла на величину K[m] и не влияла на величину k[c]. Предлагают модель двухступенчатого равновесия для окислительного дезаминирования, катализируемого аминоксидазой. Образование первого промежуточного продукта (комплекс амин-фермент) контролируется главным образом ионными взаимодействиями и строением амина, тогда как строение второго промежуточного продукта зависит только от длины углеродной цепи диамина. Из зависимости k[c], K[m], и k[c]/K[m] от величины pH рассчитали константы молек. диссоциации системы аминоксидазы проростков сои-кадаверин. Предложили механизм первоначальных стадий р-ции, включающей модель двухстадийного равновесия. Италия, Dept Biol. Chem., Univ. of Padova, 35121 Padova. Библ. 26

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: АМИНОКСИДАЗА
КИНЕТИКА
ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ
МОДЕЛЬ
ПРОРОСТКИ
СОЯ

Доп.точки доступа:
Di, Paolo Maria Luisa; Vianello, Fabio; Stevanato, Roberto; Rigo, Adelio

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 97.05-04Б4.142

Krasuski, Alfred.
Diversity of adenine conversion in staphylococci [Text] / Alfred Krasuski, Ryszard T. Smolenski, Maciej Marlewski // Microbios. - 1996. - Vol. 86, N 349. - P225-232 . - ISSN 0026-2633
Перевод заглавия: Несходство [путей] превращения аденина у стафилококков
Аннотация: Провели сравнительное исследование путей дезаминирования аденина и превращения его в гипоксантин у Staphylococcus intermedius, S. saprophyticus, S. chromogenes, S. hyicus. У S. chromogenes и S. hyicus происходит переход аденина в аденозин. На основании полученных результатов можно дифференцировать S. intermedium от других коагулазоположительных стафилококков. Ил. 2. Библ. 13

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.19.09
Рубрики: STAPHYLOCOCCUS (BACT.)
АДЕНИН
ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ
КОАГУЛАЗОПОЛОЖИТЕЛЬНЫЕ ШТАММЫ
ДИФФЕРЕНЦИЯ

Доп.точки доступа:
Smolenski, Ryszard T.; Marlewski, Maciej

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.06-04Б2.69

Okuda, Heiwa.
A novel phenylserine dehydratase from Pseudomonas pickettii PS22: Purification, characterization, and sequence of its phosphopyridoxyl peptide [Text] / Heiwa Okuda, Shinji Nagata, Haruo Misono // J. Biochem. - 1996. - Vol. 119, N 4. - P690-696 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Новая фенилсериндегидратаза из Pseudomonas pickettii PS22: очистка, характеристика и последовательность ее фосфопиридоксалевого пептида
Аннотация: Из сырого экстракта клеток почвенной бактерии P. pickettii PS22 очистили до гомогенности новую фенилсериндегидратазу, которая катализирует дезаминирование L-трео-3-фенилсерина с образованием пирувата и аммиака. Фермент является мономером с молек. массой 38 кД и содержит 1 моль пиридоксаль-5'-фосфата на моль фермента. Фермент обладает максимумами поглощения при 279 и 416 нм, проявляет максимальную активность при рН 7,5. Фермент высокоспецифичен для L-трео-3-фенилсерина (К[m] 0,21 мМ) и не действует на L-эритро-3-фенилсерин, L-треонин, L- и D-серин. Активность фермента ингибировали фенилгидразин, гидроксиламин, ПХМБ и HgCl[2]. Выделенный триптический фосфопиридоксалевый пептид содержал пиридоксаль-5'-фосфат-связывающую аминокислотную последовательность, сходную с таковой других дегидратаз аминокислот. Япония, Lab. Appl. Microbiol., Dep. Biores. Sci., Kochi Univ., Nankoku Kochi 783. Библ. 37

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФЕНИЛСЕРИНДЕГИДРАТАЗА
СВОЙСТВА
L-ТРЕО-3-ФЕНИЛСЕРИН
ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ
PSEUDOMONAS PICKETTII

Доп.точки доступа:
Nagata, Shinji; Misono, Haruo

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.07-04Б3.83

Okuda, Heiwa.
A novel phenylserine dehydratase from Pseudomonas pickettii PS22: Purification, characterization, and sequence of its phosphopyridoxyl peptide [Text] / Heiwa Okuda, Shinji Nagata, Haruo Misono // J. Biochem. - 1996. - Vol. 119, N 4. - P690-696 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Новая фенилсериндегидратаза из Pseudomonas pickettii PS22: очистка, характеристика и последовательность ее фосфопиридоксалевого пептида
Аннотация: Из сырого экстракта клеток почвенной бактерии P. pickettii PS22 очистили до гомогенности новую фенилсериндегидратазу, которая катализирует дезаминирование L-трео-3-фенилсерина с образованием пирувата и аммиака. Фермент является мономером с молек. массой 38 кД и содержит 1 моль пиридоксаль-5'-фосфата на моль фермента. Фермент обладает максимумами поглощения при 279 и 416 нм, проявляет максимальную активность при рН 7,5. Фермент высокоспецифичен для L-трео-3-фенилсерина (К[m] 0,21 мМ) и не действует на L-эритро-3-фенилсерин, L-треонин, L- и D-серин. Активность фермента ингибировали фенилгидразин, гидроксиламин, ПХМБ и HgCl[2]. Выделенный триптический фосфопиридоксалевый пептид содержал пиридоксаль-5'-фосфат-связывающую аминокислотную последовательность, сходную с таковой других дегидратаз аминокислот. Япония, Lab. Appl. Microbiol., Dep. Biores. Sci., Kochi Univ., Nankoku Kochi 783. Библ. 37

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ФЕНИЛСЕРИНДЕГИДРАТАЗА
СВОЙСТВА
L-ТРЕО-3-ФЕНИЛСЕРИН
ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ
PSEUDOMONAS PICKETTII

Доп.точки доступа:
Nagata, Shinji; Misono, Haruo

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.09-04Б2.249

Krause, Denis O.
An rRNA approach for assessing the role of obligate amino acid-fermenting bacteria in ruminal amino acid deamination [Text] / Denis O. Krause, James B. Russell // Appl. and Environ. Microbiol. - 1996. - Vol. 62, N 3. - P815-821 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Подход с использованием рРНК-зондов в оценке роли облигатно сбраживающих аминокислоты бактерий в дезаминировании аминокислот в рубце
Аннотация: Разложение аминокислот в рубце приводит к образованию в нем аммиака. Моненсин (М) подавляет рост М-чувствительных, облигатно сбраживающих аминокислоты бактерий и снижает образование аммиака. С использованием 16S рРНК-зондов показано, что М ингибирует рост Peptostreptococcus anaerobius и Clostridium sticklandii в рубце. Бактерия Clostridium aminophilum чувствительна in vitro к М, но C. aminophilum выживает в рубце при добавлении в корм М. Создана система культур C. aminophilum, P. anaerobius и C. sticklandii для оценки их конкуренции с доминирующими бактериями рубца (ДБР). ДБР выделены из разведенной в 10{8} раз рубцовой жидкости и поддерживались как смешанная популяция со смесью углеводов. ДБР не гибридизовались с зондами к C. aminophilum, P. anaerobius и C. sticklandii. ДБР дезаминировали триптиказу в непрерывной культуре, но добавление C. aminophilum, P. anaerobius и C. sticklandii вызывало более чем 2-кратное увеличение равновесной конц-ии аммиака. 16S рРНК C. aminophilum, P. anaerobius и C. sticklandii составляла менее 5% общего пула 16S рРНК. Добавление М приводило к элиминированию P. anaerobius и C. sticklandii из непрерывной культуры, но не подавляло C. aminophilum. Устойчивость к М у C. aminophilum зависела от скорости роста и не зависела от размера инокулята (этого не наблюдалось в периодической культуре). США, Wing Hall, Cornell Univ., Ithaca, NY 14853. Библ. 36

ГРНТИ	34.27.23

ВИНИТИ 341.27.23.17
Рубрики: PEPTOSTREPTOCOCCUS ANAEROBICUS (BACT.)
CLOSTRIDIUM STICKLANDII (BACT.)
CLOSTRIDIUM AMINOPHILUM (BACT.)
РУБЕЦ
ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ
РРНК-ЗОНДЫ
КОНКУРЕНЦИЯ БАКТЕРИЙ
ОЦЕНКА

Доп.точки доступа:
Russell, James B.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-105

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска