Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ГЛЮКОЗОКИНАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4
1.
Патент 6025175 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 9/12.

   
    Glucose kinase from Streptococcus pneumoniae [Текст] / Michael Terence Black [и др.] ; SmithKline Beecham Corp. - № 09/110910 ; Заявл. 06.07.1998 ; Опубл. 15.02.2000
Перевод заглавия: Глюкозокиназа из Streptococcus pneumoniae
Аннотация: Представлены глюкозокиназные полипептиды и ДНК (РНК), кодирующие эти полипептиды, а также методы получения таких полипептидов в ходе генетической рекомбинации. Обсуждаются методы использования глюкозокиназных полипептидов для скрининга антибактериальных соединений
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.29.07.19.11
Рубрики: STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE (BACT.)
ГЛЮКОЗОКИНАЗА

ПОЛИПЕПТИДЫ

ПОЛУЧЕНИЕ

МЕТОДЫ ГЕНЕТИЧЕСКОЙ РЕКОМБИНАЦИИ

ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

ЛЕКАРСТВЕННЫЕ СРЕДСТВА

АНТИБАКТЕРИАЛЬНЫЕ СОЕДИНЕНИЯ

СКРИНИНГ

ПАТЕНТЫ

США


Доп.точки доступа:
Black, Michael Terence; Hodgson, John Edward; Knowles, David Justin Charles; Lonetto, Michael Arthur; Nicholas, Richard O.; Stodola, Robert King; Burnham, Martin Karl Russel; SmithKline Beecham Corp.
Свободных экз. нет

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 02.07-04Б3.46

   

    Glucose kinase of Streptomyces coelicolor A3(2): Large-scale purification and biochemical analysis [Text] / Kerstin Mahr [et al.] // Antonie van Leeuwenhoek. - 2000. - Vol. 78, N 3-4. - P253-261 . - ISSN 0003-6072
Перевод заглавия: Масштабная очистка и биохимический анализ глюкозокиназы Streptomyces coelicolor A3 (2)
Аннотация: Описана методика очистки глюкозокиназы S. coelicolor A3(2). Показано, что природа источника углерода в культуральной среде не оказывает существенного влияния на синтез и активность фермента. Макромолекула глюкозокиназы включает 317 аминокислотных остатков. Очищенная глюкозокиназа стабильна в течение нескольких недель и может быть использована для получения специфичных антител. Показана возможность внутриклеточного связывания фермента с белками фосфотрансферазной системы, участвующей в катаболитной репрессии у бактерий. Германия, Lehrstuhl Mikrobiol., Friedrich-Alexander-Univ. Erlangen-Nurnberg, 91058 Erlangen. Библ. 15
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: STREPTOMYCES COELICOLOR (BACT.)
ШТАММ А3 (2)

ГЛЮКОЗОКИНАЗА

БИОСИНТЕЗ

ОЧИСТКА

ХАРАКТЕРИСТИКА

ФОСФОТРАНСФЕРАЗНАЯ СИСТЕМА

СВЯЗЫВАНИЕ

КАТАБОЛИТНАЯ РЕПРЕССИЯ

МЕХАНИЗМЫ


Доп.точки доступа:
Mahr, Kerstin; van, Wezel Gilles P.; Svensson, Cecilia; Krengel, Ute; Bibb, Mervyn I.; Titgemeyer, Fritz


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.07-04Б2.230Д

    Mahr, Kerstin.

    Carbon metabolism in Streptomyces coelicolor: A molecular view to glucose kinase and its role in carbon regulation and glucose transport [Text] : дис. на соиск. учен. степ.Дис. Doct. Natur. Sci. / Kerstin Mahr ; Friedrich-Alexander-Univ. Erlangen-Nurnberg, Erlangen. - Erlangen, 2001. - 100 с. : ил.
Перевод заглавия: Метаболизм углерода в Streptomyces coelicolor: молекулярный взгляд на глюкозокиназу и ее роль в регуляции углерода и транспорте глюкозы
Аннотация: С целью изучения на молекулярном уровне механизма катаболитной репрессии углерода (CCR) в Streptomyces coelicolor провели генетические, биохимические и структурные анализы глюкозокиназы GlkA, постулированного ключевого регулятора, а также мутационный анализ, чтобы определить каталитические и регуляторные функции данного белка. Показали, что белок характеризуется 'альфа'-спиралью и трехмерной структурой. С помощью мутационного анализа идентифицировали сайт связывания и участие высококонсервативного цистеинового мотива в олигомеризации. Три предполагаемых GlkA-связывающих белка - BldB, MalR и GlrR, очистили, проанализировали их активность in vitro и испытали на взаимодействие с GlkA, но не получили положительного результата. Обнаружили значительное снижение глюкозокиназы в мутантных штаммах, что свидетельствовало о возможном влиянии GlkA на транспорт глюкозы в Streptomyces coelicolor. Идентифицировали два гена, кодирующие идентичную глюкозопермеазу GlkP и биохимически охарактеризовали генный продукт. Предполагается участие GlkA в регуляции активности GlcP и, следовательно, в утилизации глюкозы. Полученные результаты привели к заключению, что GlkA не играет основной роли в CCR, как считали ранее, но может влиять на CCR через метаболический баланс. Германия, Friedrich-Alexander-Univ. Erlangen-Nurnberg, Erlangen, 2001. Библ. 163
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.03
Рубрики: ГЛЮКОЗА
УТИЛИЗАЦИЯ РЕГУЛЯЦИЯ

ГЛЮКОЗОКИНАЗА GLKA

СТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ

ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

БЕЛОК BLDB

БЕЛОК MALR

БЕЛОК GLRR

УГЛЕРОД

МЕТАБОЛИЗМ

STREPTOMYCES COELICOLOR (BACT.)


Доп.точки доступа:
Friedrich-Alexander-Univ. Erlangen-Nurnberg, Erlangen
Свободных экз. нет

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.02-04Б2.232Д

    Mesak, Lili Rosana.

    Characterization and regulation of the glucose kinase operon and the 'бета'-phosphoglucomutase gene of Bacillus subtilis [Text] : автореф. дис. на соиск. учен. степ. Doct. Natur. Sci. / Lili Rosana Mesak ; Friedrich-Alexander-Univ. Erlangen-Nurnbert, Erlangen. - ; Erlangen, 2002. - VI, iii, 129 с. : ил.
Перевод заглавия: Характеристика и регуляция оперона глюкозокиназы и гена 'бета'-фосфоглюкомутазы Bacillus subtilis
Аннотация: Оперон глюкозокиназы Bacillus subtilis содержит гены yqgP (теперь gluP), yqgQ и glcK. Транскрипция этого оперона происходит с 2 промоторов - 'сигма'{A}-зависимого и 'сигма'{H}-зависимого. Продукт гена gluP обладает характеристиками интегрального мембранного белка. В генах gluP, yqgQ и glcK получены мутации, изучены фенотипы соответствующих мутантов. Сделан вывод, что белок GluP функционирует как импортер и экспортер глюкозы, но в большей степени - экспортер. Изучена возможная роль глюкозокиназы GlcK в утилизации дисахаридов и в катаболитной репрессии. С помощью сайт-направленного мутагенеза определено значение радикалов цистеина и аспартата для функциональной активности фермента. Затем изучены свойства продукта гена yvdM (теперь pgcM). Этот ген является последним геном мальтодекстринового оперона B. subtilis. Полученные рез-ты позволяют охарактеризовать белок PgcM как 'бета'-фосфоглюкомутазу. Германия, the fac. of Natral Sci. of Friedrich-Alexander Univ. of Erlangen-Nuremberg
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ОПЕРОНЫ
ОПЕРОН ГЛЮКОЗОКИНАЗЫ ПРОМОТОРЫ

ТРАНСКРИПЦИЯ

ХАРАКТЕРИСТИКА

ДИСАХАРИДЫ

УТИЛИЗАЦИЯ РОЛЬ

ГЛЮКОЗОКИНАЗА GLCK

ГЕН МАЛЬТОДЕКСТРИНОВОГО ОПЕРОНА PGCM

БЕЛОК 'БЕТА'-ФОСФОГЛЮКОМУТАЗА

BACILLUS SUBTILIS (BACT.)


Доп.точки доступа:
Friedrich-Alexander-Univ. Erlangen-Nurnbert, Erlangen
Свободных экз. нет

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)