СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 589
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.01-04Б2.064

Inactivation of glutamine synthetase in the cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803 by ammonium and darkness possess common elements [Text] / J. C. Reyes [et al.] // 8th Int. Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1994. - S. l., 1994. - P52
Перевод заглавия: Инактивация аммонием и темнотой глутаминсинтетазы у цианобактерии Synechocystis sp. РСС 6803 опосредуется общими элементами
Аннотация: Цианобактерии ассимилируют аммоний, главным обр., через р-ции глутаминсинтетазо-глутаматсинтазного (ГСГОГАТ) пути. Обнаружено, что добавление аммония вызывает обратимую инактивацию глутаминсинтетазы (ГС) Synechocystis sp. PCC 6803. Процесс инактивации ГС включает, видимо, нековалентное связывание белка и отличается от регуляции ГС путем аденилирования/деаденилирования, известной у энтеробактерий. In vitro активность ГС может быть восстановлена в рез-те обработки щелочной фосфатазой, увеличения рН или ионной силы р-ра. Инактивированная форма ГС отличается от активированной по электрофоретической подвижности. Неактивная форма ГС возникает и при переносе цианобактерии в темноту; активность фермента может быть восстановлена теми же способами, что и в случае инактивации аммонием. Глюкоза предотвращает инактивацию ГС в темноте, что, видимо, свидетельствует о редокс-контроле активности фермента. Штамм Synechocystis sp T 1257 дефектен по фотосистеме II и поэтому нуждается для роста в глюкозе. В присутствии глюкозы клетки данного штамма обладают высокой активностью ГС, а при переносе в среду без глюкозы активность фермента полностью исчезает даже при наличии света. Это также свидетельствует в пользу зависимости активности фермента от редокссостояния клеток. Испания, Inst. de Bioquimica Vegetal y Fotosintesis and Dep. de Bioquimica Vegetal y Biologia Molecular. Universidad de Sevilla-CSIC. Apdo 1113, 41080-Sevilla.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.09.19 + 341.27.17.09.15
Рубрики: SYNECHOCYSTIS (BACT.)
ШТАММ РСС 6803
АММОНИЙ
АССИМИЛЯЦИЯ
ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА
ИНАКТИВАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Reyes, J.C.; Crespo, J.L.; Garcia-Dominguez, M.; Florencio, F.J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.01-04В3.053

Novotna, D.
The key enzymes of glutamine metabolism in the second wheat leaf ontogeny [Text] : [Pap.] Nat. Meet. "Czechosl. Plant Physiol., 1992", Prague, 23- 26 June, 1992 / D. Novotna // Biol. plant. - 1992. - Vol. 34, Suppl. - P582 . - ISSN 0008-3134
Перевод заглавия: Ключевые ферменты метаболизма глутамина в онтогенезе листьев пшеницы
Аннотация: Исследованы изменения активности и изоферментного спектра глутаминсинтетазы (ГС, КФ 6.3.1.2) и глутаматдегидрогеназы (ГДГ, КФ 1.4.1.2-4) в ходе старения листьев пшеницы. Растения выращивались на полной питательной среде Кнопа и на среде, из к-рой азот был исключен. Активность ГС увеличивалась с 5 по 17 день, а затем уменьшалась. Аналогичная направленность изменений отмечена во втором варианте. Активность ГС была наибольшей в зрелых полностью развернувшихся листьях пшеницы. Спектры ГС изучены электрофоторетически в ПААГ. На 5 и 12 день роста проростков обнаружены 2 изофермента ГС (ГС I и ГС II). Присутствие ГС I выявлено только в незрелых частях листьев. Один изофермент ГС (ГС II) обнаружен в экстрактах зрелых зеленых листьев. Показан пик активности ГДГ в окислительном аминировании 2-оксиглутарата в период завершения роста листа (с 12 по 17 день) в обоих вариантах. В дальнейшем скорость окислительного аминирования сильно снижалась. Активность ГДГ в окислительном дезаминировании глутамата в стареющих тканях листа значительно увеличивалась. В экстрактах листьев обнаружены 2 изофермента ГДГ. Зоны с глутаматдегидрогеназной активностью R[f]= =0,15 и 0,24 были охарактеризованы.

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.25.07
Рубрики: ГЛУТАМИН
МЕТАБОЛИЗМ
ЛИСТ
ПШЕНИЦА
ГЛУТАМИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.01-04В3.208

Kellner, David G.
Regulation and expression of asparagine synthetase and glutamine synthetase in alfalfa root callus [Text] : abstr. Pap. Annu. Meet. Amer. Soc. Plant Physiologists, Portland, Ore, July 30-Aug. 3, 1994 / David G. Kellner, Scott N. Twary, Pat J. Unkefer // Plant Physiol. - 1994. - Vol. 105, N 1 Suppl. - P62 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Регуляция и экспрессия аспарагинсинтетазы и глутаминсинтетазы в корневом каллусе люцерны
Аннотация: Глутаминсинтетаза (ГС) и аспарагинсинтетаза (АС) - два ключевых фермента в пути метаболизма N. Каллус корня люцерны культивировали в модифицированной МС среде и в клетках были определены содержание и активность белков АС и ГС. Экспрессия субъединиц исследовалась с помощью DDCNa-ПААГ Вестерн-блоттинга, с использованием АС- и ГС-антител. Предварительные исследования показали значительные уровни белков и активности АС и ГС в каллусе корня. АС и ГС могли регулироваться источником N, соотношением C:N, pH ростовой среды.

ГРНТИ	34.31.33

ВИНИТИ 341.31.33.19
Рубрики: АСПАРАГИНСИНТЕТАЗА
ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА
РЕГУЛЯЦИЯ
ЭКСПРЕССИЯ
КУЛЬТУРА ТКАНЕЙ
ЛЮЦЕРНА

Доп.точки доступа:
Twary, Scott N.; Unkefer, Pat J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.01-04В3.236

Phytochelatin production in Gdh1 deficient and wild type Zea mays in response to cadmium stress [Text] : abstr. Pap. Annu. Meet. Amer. Soc. Plant Physiologists, Portland, Ore, July 30-Aug. 3, 1994 / G. C. Yu [et al.] // Plant Physiol. - 1994. - Vol. 105, N 1 Suppl. - P124 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Образование фитохелатина у дефицитного Gdh1 и дикого типа кукурузы в ответ на стресс, [вызванный] кадмием

ГРНТИ	34.31.35

ВИНИТИ 341.31.35.17.27
Рубрики: КАДМИЙ
АЗОТ
ГЛУТАМАТСИНТАЗА
ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА
КУКУРУЗА
МУТАНТ
ФИТОХЕЛАТИН

Доп.точки доступа:
Yu, G.C.; Li, X-L.; Rauser, W.E.; Oaks, A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.01-04Я6.43

Compartmentalization of glucocorticoid receptor expression during embryonic development of chicken retina [Text] : (Pap.) Keystone Symp. Mol. and Cell. Biol. "Steroid /Thyroid/Retinoic Acid Super Gene Family", Taos, N.M., Febr. 7-13, 1994 / Iris Ben-Dror [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18b. - P386 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Компартментализация экспрессии рецептора глюкокортикоидов в сетчатке цыпленка в ходе эмбрионального развития
Аннотация: В недифференцированных и дифференцированных клетках сетчатки куриного эмбриона обнаружены две изоформы рецептора глюкокортикоидов - с мол. м. 90 и 95 кД. Изоформа 90 кД преобладала в недифференцированных клетках, форма 95 кД - в дифференцированных. В присутствии кортизола это различие становилось менее выраженным и в клетках обоих типов возрастало кол-во изоформы 95 кД. При иммуногистохимическом исследовании найдено, что в недифференцированной сетчатке рецепторы глюкокортикоидов присутствуют практически во всех клетках, а в дифференцированной ткани их экспрессия ограничивается Мюллеровыми глиальными клетками, которые составляют 'ЭКВИВ' 20% общего кол-ва клеток. Кроме того, Мюллеровы глиальные клетки характеризуются повышенной экспрессией гена глутаминсинтетазы в ответ на воздействие глюкокортикоидов. Германия, Inst. Molekularbiologie u. Tumorforschung, Philipps Univ., Marburg

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.13
Рубрики: РЕЦЕПТОР ГЛЮКОКОРТИКОИДОВ
ИЗОФОРМЫ
КОМПАРТМЕНТАЛИЗАЦИЯ
ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА
КУРИНЫЕ ЭМБРИОНЫ
СЕТЧАТКА

Доп.точки доступа:
Ben-Dror, Iris; Gorovits, Rena; Fox, Lyle E.; Westphal, Hannes M.; Vardimon, Lity

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.03-04Б2.081

Khatipov, Emir-Asan A.
Light-dependent regulation of glutamine synthetase in purple sulfur bacterium Thiocapsa roseopersicina [Text] / Emir-Asan A. Khatipov // 8th Int. Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1994. - s. l., 1994. - P154
Перевод заглавия: Светозависимая регуляция глутаминсинтетазы у пурпурной серной бактерии Thiocapsa roseopersicina
Аннотация: Глутаминсинтетаза (ГС) из пурпурной серной бактерии T. roseopersicina BBS регулируется ковалентной модификацией, к-рая сопровождается снижением активности ГС и происходит при добавлении аммония к голодающим по азоту клеткам. Процесс ковалентной модификации является светозависимым. Снижения активности ГС не наблюдалось после добавления аммония в темноте или в присутствии разобщителя, рассеивающего трансмембранный электрохимич. градиент. Доведение рН среды до 8,5 без добавления аммония приводило к снижению активности ГС в клетках, инкубируемых на свету. Эффект аммония м. б. воспроизведен в темноте, если направленный внутрь рН-градиент создавался искусственно. Создание электрического потенциала (минус внутри) в темноте было неэффективным. Делается заключение, что рН-градиент необходим для ковалентной модификации in vivo ГС у T. roseopersicina. Россия, МГУ, каф. микробиологии, Москва.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: THIOCAPSA ROSEOPERSICINA (BACT.)
ШТАММ BBS
ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА
СВЕТОЗАВИСИМАЯ РЕГУЛЯЦИЯ
КОВАЛЕНТНАЯ МОДИФИКАЦИЯ
СНИЖЕНИЕ АКТИВНОСТИ
ЭФФЕКТ АММОНИЯ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.03-04Б2.082

Ivanovsky, Ruslan N.
Covalent modification of glutamine synthetase in purple sulfur bacterium Thiocapsa roseopersicina [Text] / Ruslan N. Ivanovsky // 8th Int. Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1994. - s. l., 1994. - P154
Перевод заглавия: Ковалентная модификация глутаминсинтетазы у пурпурной серной бактерии Thiocapsa roseopersicina
Аннотация: Путь через глутаминсинтетазу (ГС)/глутаматсинтазу играет главную роль в ассимиляции аммония у пурпурной серной бактерии T. roseopersicina BBS. Значительное увеличение активности ГС наблюдалось во время анаэробной инкубации клеток при недостатке аммония на свету, но не в темноте. Показано, что ГС регулируется ковалентной модификацией. Добавление аммония к суспензии голодающих по азоту клеток вызывало быстрое снижение активности ГС. Ковалентная модификация ГС приводила к увеличению ее чувствительности к модификаторам, действующим по принципу обратной связи. Однако не обнаружено различий в кривых зависимости активности от рН и в сродстве ферментов к катионам Mg{2}{+} и Mn{2}{+}. Россия, МГУ, Кафедра микробиол., Москва.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: THIOCAPSA ROSEOPERSICINA (BACT.)
ШТАММ BBS
ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА
АКТИВНОСТЬ
КОВАЛЕНТНАЯ МОДИФИКАЦИЯ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.03-04Б2.084

Silman, N. J.
ADP-ribosylation of glutamine synthetase in Synechocystis sp. PCC 6803 [Text] / N. J. Silman, N. G. Carr, N. H. Mann // 8th Int. Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1994. - s. l., 1994. - P152
Перевод заглавия: АДФ-рибозилирование глутаминсинтетазы у Synechocystis sp. РСС 6803
Аннотация: Инактивация глутаминсинтетазы (ГС) наблюдалась в бесклеточном экстракте цианобактерии Synechocystis sp. РСС 6803, а также в супернатанте после высокоскоростного центрифугирования этого экстракта, после добавления ионов аммония, глутамина или глутамата. Диализ высокоскоростного супернатанта приводил к потере инактивирующей активности, но она восстанавливалась после добавления НАДН, НАДФН или НАДФ (и в меньшей степени - НАД), что указывает на инактивацию ГС путем АДФ-рибозилирования. Такая форма модификации подтверждена как введением метки из {3}{2}P-НАД, так и химич. анализом гидролизованной ГС. Три разных формы ГС: не имеющая активности, имеющая только биосинтезирующую активность и имеющая только трансферазную активность, м. б. разделены с помощью хроматографии. Различия в активности этих форм коррелировали со степенью модификации ГС. Полностью неактивная ГС м. б. реактивирована в результате обработки фосфодиэстеразой, тогда как ГС, имеющая только трансферазную активность, м. б. реактивирована щелочной фосфатазой. Великобритания, Dep. of Biol. Sciences, Univ. Warwick, Coventry CV4 7AL.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: SYNECHOCYSTIS SP. (BACT.)
ШТАММ РСС 6803
ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА
РАЗНЫЕ ФОРМЫ
АКТИВНОСТЬ
РЕАКТИВАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Carr, N.G.; Mann, N.H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.03-04В3.054

Bedell, Jean-Philippe.
Purification and characterization of the glutamine synthetase from douglas fir roots [Text] : abstr. Pap. Annu. Meet. Amer. Soc. Plant Physiologists, Portland, Ore,, July 30 - Aug. 3, 1994 / Jean-Philippe Bedell, Bernard Botton // Plant Physiol. - 1994. - Vol. 105, N 1 Suppl. - P132 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Очистка и характеристика глутаминсинтетазы из корней дугласовой пихты
Аннотация: Глутаминсинтетаза (ГС, ГФ 6.3.1.2) из корней Pseudotsuga menziesii подвергалась очистке до видимой электрофоретической гомогенности с помощью 3-ступенчатой процедуры, включая пропускание через колонку с (ЭАЭ)трисакрилом, аффинное хроматографирование, и препаративный ЭФ в ПААГ. Нативный фермент имеет видимую мол. м. 460 кД, и состоит из 4 субъединиц по 54 кД, и 4 субъединиц по 64 кБ. Максимальная биосинтетическая активность очищенного фермента достигалась при рН 7,6 и т-ре 45'ГРАДУС' С. К составляли 2,6; 10,5; 0,5 и 0,083 мМ для глутамата, глутамина, АТФ и АДФ, соответственно. Фермент характеризовался негативной совместимостью с аммонием (число Хилла 0,7) с 2 значениями К, составляющими 11 мкМ и 75 мкМ в присутствии конц-ий аммония ниже и выше, чем 1,3 мкМ, соответственно. Глицин и АДФ проявили себя в качестве потенциальных регуляторов активности ГС. Франция, Univ. of Nancy 1. Lab. of Plant and Forest Physiology, BP 239, 54506 Vandouvreles-Nancy Cedex.

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.17
Рубрики: ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА
СВОЙСТВА
ПИХТА

Доп.точки доступа:
Botton, Bernard

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.03-04В3.123

Ethylene-induced increase in glutamine synthetase activity and mRNA levels in Hevea brasiliensis latex cells [Text] / Valerie Pujade-Renaud [et al.] // Plant Physiol. - 1994. - Vol. 105, N 1. - P127- 132 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Индуцируемое этиленом повышение активности глутаминсинтетазы и содержания мРНК в латекссодержащих клетках Hevea brasiliensis
Аннотация: Этилен (Э), использующийся для стимулирования образования латекса в H. brasiliensis, в значительной мере активирует регенерационный метаболизм в латексобразующих клетках (ЛК). Изучали действие Э на глутаминсинтетазу (ГС) - ключевой фермент азотного обмена. Специфическая и значительная активация цитозольной ГС в ЛК после обработки Э протекала параллельно увеличению выхода латекса. Отмечено заметное накопление соответствующих мРНК, хотя при блоттинг-анализе увеличение уровня полипептидов было незначительным и вариабельным. Чувствительность ГС к Э может быть опосредована аммонием, содержание к-рого в цитозоле ЛК возрастало после обработки Э. Регуляторная роль Э в отношении ГС обсуждается с учетом необходимости N для синтеза белка, связанного с образованием латекса. Библ. 27.

ГРНТИ	34.31.31

ВИНИТИ 341.31.31.15.29
Рубрики: ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА
МРНК
ЭТИЛЕН
ЛАТЕКС
HEVEA BRASILIENSIS

Доп.точки доступа:
Pujade-Renaud, Valerie; Clement, Anne; Perrot-Rechenmann, Catherine; Prevot, Jean-Claude; Chrestin, Herve; Jacob, Jean-Louis; Guern, Jean

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.04-04Б2.143

Ivanovsky, Ruslan N.
Evidence of covalent modification of glutamine synthetase in the purple sulfur bacterium Thiocapsa roseopersicina [Text] / Ruslan N. Ivanovsky, Emir-Asan A. Khatipov // FEMS Microbiol. Lett. - 1994. - Vol. 122, N 1-2. - P115-120 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Доказательство ковалентной модификации глутаминсинтетазы у пурпурной серной бактерии Thiocapsa roseopersicina
Аннотация: Глутаминсинтетаза (I) из пурпурной серной бактерии T. roseopersicina BBS регулируется путем ковалентной модификации. Такое заключение сделано на основании экспериментов, показывающих, что инкубация клеток в условиях недостатка азота на свету приводит к увеличению активности I. Кроме того, добавление аммония к голодающим по азоту клеткам вызывало быстрое снижение активности I. Ингибирование I по типу обратной связи глицином, L-аланином и L-серином было более сильным у обработанных аммонием клеток, чем у клеток, голодающих по источнику азота. Обработка очищенной I или бесклеточных экстрактов фосфодиэстеразой сопровождалась увеличением активности I, что указывает на отщепление модифицирующих остатков, ковалентно связанных с молекулами I. Делается заключение, что I из T. roseopersicina ковалентно модифицируется аденилированием. Россия, МГУ, Каф. микробиол., Москва. Библ. 19.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА
АКТИВНОСТЬ
КОВАЛЕНТНАЯ МОДИФИКАЦИЯ
АДЕНИЛИРОВАНИЕ
THIOCAPSA ROSEOPERSICINA (BACT.)
ШТАММ BBS

Доп.точки доступа:
Khatipov, Emir-Asan A.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.05-04В2.018

Meya, Gudrun.
Involvement of two different photoreceptors in the light regulation of glutamine synthetase activity in a chlorophyll-free Chlorella mutant [Text] / Gudrun Meya, Wolfgang Kowallik // Z. Naturforsch. C. - 1994. - Vol. 49, N 11-12. - P757-762 . - ISSN 0939-5075
Перевод заглавия: Участие двух различных фоторецепторов в светорегуляции активности глутаминсинтетазы у бесхлорофилльного мутанта хлореллы
Аннотация: Активность глутаминсинтетазы у нефотосинтезирующего мутанта Chlorella kessleri заметно повышалась под влиянием синего, и незначительно возрастала под влиянием красного света. В обоих случаях наиболее значительный эффект достигался после 6-ч освещения. На синем свету точка насыщения достигалась при плотности фотонного потока 'ЭКВИВ'10 мкЕ/м{2}/с, а при красном - не проявлялась и при 62 мкЕ/м{2}/с. Предполагается участие в светорегуляции 2 различных фоторецепторов. Реакция на 15-мин облучение красным светом с 'лямбда'[m][a][x]=650 нм усиливалась в течение последующего темнового периода, достигая того же самого уровня, что и при непрерывном 6-ч освещении. Реакция на 15-мин освещение синим светом с 'лямбда'[m][a][x]=441 нм также усиливалась в последующей темноте, но после 6 ч достигала лишь 30% от уровня, достигаемого при непрерывном 6-ч освещении. Сделан вывод о том, что глутаминсинтетаза хлореллы контролируется 2 различными фоторецепторами, независимыми от фотосинтеза. Это доказывает существование 2 форм глутаминсинтетазы. Обсуждается их внутриклеточное распределение и специфика светорегуляции. Германия, Fak. fur Biologie, Univ. Bielefeld, Postfach 100131, D-33501 Bielefeld. Ил. 4. Библ. 30.

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CHLOROPHYTA (ALGAE)
CHLORELLA KESSLERI (ALGAE)
БЕСХЛОРОФИЛЛЬНЫЙ МУТАНТ
ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА
АКТИВНОСТЬ
СВЕТ
КАЧЕСТВО
РЕГУЛЯЦИЯ
ФОТОРЕЦЕПТОРЫ

Доп.точки доступа:
Kowallik, Wolfgang

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.05-04В3.057

Muhitch, Michael J.
Influence of nitrogen source on the growth, prolamin content, and glutamine synthetase isozyme profiles of endosperm-derived suspension cultures of maize [Text] / Michael J. Muhitch, Frederick C. Felker // J. Plant Physiol. - 1994. - Vol. 144, N 2. - P215-221 . - ISSN 0176-1617
Перевод заглавия: Влияние источника азота на рост, содержание проламина и изоферментные профили глутаминсинтетазы суспензионных культур эндосперма кукурузы
Аннотация: В интактном эндосперме обнаружено 5 изоферментов глутаминсинтетазы (ГС). Те же изоферменты, но в резко отличных относительных пропорциях, обнаружены и в суспензионных культурах эндосперма (СКЭ), совместно с 6 изоферментами, элюционные характеристики к-рых соответствуют хлоропластной ГС листьев кукурузы. В эндосперме и СКЭ изоэлектрическим фокусированием обнаружено присутствие 5 ГС-субъединиц. Относительное кол-во ГС-изоферментов и субъединиц в интактном эндосперме резко менялось по мере развития. Менее резкими были эти изменения в СКЭ. Культивирование СКЭ на альтернативных источниках N изменяло относительные доли изоферментов и влияло на рост и аккумуляцию зеина. США, Phytoproducts Res. Unit, National Center for Agricultural Utilization Res. USDA/ARS, 1815 N. Univ. St., Peoria, IL 61604. Библ. 37.

ГРНТИ	34.31.21

ВИНИТИ 341.31.21.15.07
Рубрики: ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА
ИЗОФЕРМЕНТЫ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ЭНДОСПЕРМ
ЛИСТ
АЗОТ
РОСТ
ПРОЛАМИН

Доп.точки доступа:
Felker, Frederick C.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.117

Helling, Robert B.
Why does Escherichia coli have two primary pathways for synthesis of glutamate? [Text] / Robert B. Helling // J. Bacteriol. - 1994. - Vol. 176, N 15. - P4664-4668 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Почему Escherichia coli имеет два главных пути для синтеза глутамата?
Аннотация: У E. coli имеется два главных пути для синтеза глутамата. Путь через глутаминсинтетазу - глутаматсинтазу (ГОГАТ) играет существенную роль для синтеза при низких конц-иях аммония и для регуляции пула глутамина, тогда как роль пути через глутаматдегидрогеназу (ГДГ) не была точно установлена. Результаты экспериментов по конкуренции между штаммом дикого типа и дефектным по ГДГ мутантом во время роста, лимитированного источниками питания, и прямых измерений активности ферментов показали, что ГДГ используется при синтезе глутамата, если клетки лимитированы по источнику энергии (и углерода), но аммоний и фосфат присутствуют в избытке. Путь через ГОГАТ используется, если клетки не лимитированы по энергии. Использование альтернативных путей для синтеза глутамата означает, что затраты энергии на биосинтез могут быть меньше, если энергия ограничена, чем в том случае, когда она в достатке. США, Dep. of Biol., Univ. of Michigan, Ann Arbor, MI 48109. Библ. 35

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.09.15
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ГЛУТАМАТ
ПУТИ СИНТЕЗА
ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА
ГЛУТАМАТСИНТАЗА
ГЛУТАМАТДЕГИДРОГЕНАЗА

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.201

Хатипов, Э. -А.А.
Действие света и аммония на глутаминсинтетазу пурпурной серной бактерии Thiocapsa roseopersicina [Текст] / Э. -А.А. Хатипов, Р. Н. Ивановский // Микробиология. - 1994. - Т. 63, N 6. - С. 973-980 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: Thiocapsa roseopersicina, штамм BBS при росте за счет утилизации аммония и в условиях азотфиксации имеет высокие активности глутаминсинтетазы (ГС) и глутаматсинтазы, но низкие активности глутаматдегидрогеназы и аланиндегидрогеназы. При инкубации суспензий клеток на свету в среде без источников азота активность ГС значительно возрастала. Добавление аммония к такой суспензии клеток приводило к быстрому падению активности фермента. В темноте аммоний не оказывал подавляющего действия на активность ГС. Внесение аммония в инкубационную среду не вызывало изменения сродства фермента к двухвалентным ионам металлов, а также pH-зависимости его активности, но усиливало чувствительность ГС к ингибированию аланином, глицином и серином. Высказано предположение о регуляции ГС T. roseopersicina, штамм BBS аденилированием. Россия, МГУ, Москва. Библ. 16

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: THIOCAPSA ROSEOPERSICINA (BACT.)
ШТАММ BBS
ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА
АКТИВНОСТЬ
ВЛИЯНИЕ
АММОНИЙ
СВЕТ

Доп.точки доступа:
Ивановский, Р.Н.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.203

Modification of glutamine synthetase in Streptomyces griseus by ADP-ribosylation and adenylylation [Text] / Andras Penyige [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1994. - Vol. 204, N 2. - P598-605 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Модификация глутаминсинтетазы у Streptomyces griscus путем АДФ-рибозилирования и аденилилирования
Аннотация: Клетки S. griseus 2682 выращивали на среде с NO{-}[3] добавление NH{+}[4] к среде приводило к быстрому снижению активности глутаминсинтетазы (ГС) в клетках в результате ковалентной модификации фермента. Исследовали действие ингибитора АДФ- рибозил-трансферазы, 3-метоксибензамида, на инактивацию ГС, вызванную NH{+}[4]. Найдено, что 3-метоксибензамид защищал ГС от инактивации, вызванной NH{+}[4] и не оказывал влияние на активность ГС в контрольных клетках. В присутствии активности АДФ-рибозилтрансферазы активность ГС ингибировалась НАД{+} в зависимости от конц-ии. АДФ-рибозилирование ГС показано in vitro на основании включения меченой АДФ-рибозы из ['альфа'-{32}P]НАД{+} в субъединицы ГС. Обнаружено также аденилилирование ГС на основании того, что обработка фосфодиэстеразой I реактивировала фермент в сырых экстрактах подвергнутых NH{+}[4]-шоку клеток. В сырых экстрактах клеток активность ГС ингибировалась и модифицировались действием АТФ. Делают заключение, что у S. griseus 2682 АДФ-рибозилирование ГС может быть модификацией, альтернативной аденилилированию в регуляции активности фермента. Венгрия, Dep. Biol., Univ. Med. Sch. Debrecen, H-4012 Debrecen. Библ. 18

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА
МОДИФИКАЦИЯ
АДФ-РИБОЗИЛИРОВАНИЕ
АДЕНИЛИЛИРОВАНИЕ
АММОНИЙ
ИНАКТИВАЦИЯ
STREPTOMYCES GRISEUS

Доп.точки доступа:
Penyige, Andras; Kalmanczhelyi, Attila; Sipos, Aniko; Ensign, Jerald C.; Barabas, Gyorgy

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.287

Bespalova, L.
Kinetics of Azopirillum brasilense glutamine synthetase [Text] / L. Bespalova, L. Antonyuk, V. Ignatov // Proc. 1st Europ. Nitrogen Fixation Conf. a FEMS support. meet., Szeged, Aug. 28-Sept.2, 1994 and Workshop on "Safe Application of Genetically Modified Microorganisms in the Environment" support. BMFT, Szeged, Sept. 2-3, 1994. - Szeged, 1994. - P290
Перевод заглавия: Кинетика глутаминсинтетазы Azospirillum brasilense
Аннотация: У Azospirillum brasilense (Sp245) глутаминсинтетаза (ГС) имеет удельную активность 5,33 мкМ гамма-глутамилгидроксамата в 1 мин на 1 мг белка в трансферазной р-ции, электрофоретически гомогенна и умеренно аденилирована (n=6,4). Для активности ГС требуется наличие ионов Mn{2+} или Mg{2+}. Функции насыщения аммонием и глутаматом имели сложный характер и не подчинялись уравнению Михаэлиса-Ментен, величины K[m] для этих субстратов составили 0,2 мМ и 2,3 мМ, соответственно. В присутствии Mn{2+} не наблюдали насыщения ГС аммонием (глутаматом). При избыточных конц-иях Mg{2+} по сравнению с АТФ (в 8 раз) наблюдали увеличение активности ГС. Эти данные свидетельствуют о том, что путь GS-GOGAT является основным в ассимиляции избытка аммония у азоспирилл. Россия, Ин-т биохимии и физиологии растений РАН, Саратов

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА
АКТИВНОСТЬ
МАГНИЙ
МАРГАНЕЦ
ВЛИЯНИЕ
AZOSPIRILLUM BRASILENSE (BACT.)

Доп.точки доступа:
Antonyuk, L.; Ignatov, V.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.10-04Б2.81

Liu, Yuan.
ADP-ribosylation of Rhizobium meliloti glutamine synthetase III in vivo [Text] / Yuan Liu, Michael L. Kahn // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 4. - P1624-1628 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: АДФ-рибозилирование глутаминсинтетазы III Rhizobium meliloti in vivo
Аннотация: Глутаминсинтетаза (ГС) является первым ферментом, используемым Rh. meliloti при ассимиляции аммиака. Rh. meliloti имеет три различного типа ГС, включая уникальную ГС III, значительно отличающуюся от ГС I и ГС II. Установили, что ГС III может посттрансляционно модифицироваться in vivo путем АДФ-рибозилирования на аргининовом остатке. Клетки Rh. meliloti выращивали в присутствии {32}PO[4] в среде. Получили меченую ГС III с мол. массой 46-49 кДа. Модифицированная группа ГС III может быть удалена обработкой фосфодиэстеразой змеиного яда или АДФ-рибозиларгинингидролазой эритроцитов индюка. Обработка модифицированной ГС III гидроксиламином при нейтральных значениях pH освобождает хромофор, являющийся АДФ-рибозой, что показано при анализе модифицированной ГС III обращеннофазовой ВЭЖХ. АДФ-рибозилирование ингибирует активность ГС III. США, Inst. Biol. Chem., Dept Microbiol., Washington St. Univ., Pullman, WA 99164-6340. Библ. 30

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА
АДФ-РИБОЗИЛИРОВАНИЕ
МОДИФИКАЦИЯ
АКТИВНОСТЬ
RHIZOBIUM MELILOTI

Доп.точки доступа:
Kahn, Michael L.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.11-04В2.043

Effect of glutamine on glutamine-synthetase regulation in the green alga Monoraphidium braunii [Text] / Jose Manuel Garcia-Fernandez [et al.] // Planta. - 1995. - Vol. 195, N 3. - P434-439 . - ISSN 0032-0935
Перевод заглавия: Влияние глутамина на регуляцию глутаминсинтетазы у зеленой водоросли Monoraphidium braunii
Аннотация: Определяли активность глутаминсинтетазы (ГС) и содержание белков в сырых экстрактах из культур штамма 202-7d Monoraphidium braunii на фоне различной обеспеченности N. Частичную инактивацию фермента обеспечивали лишь аммоний и L-глутамин. В последнем случае это сопровождалось существенным ингибированием ГС. Сильный ингибитор ГС метионинсульфоксимин (МСО) вызывал резкую инактивацию ГС в сочетании с увеличением белка ГС, к-рое приостанавливалось в присутствии циклогексимида. Эффект МСО приобретал обратимый характер после длительного культивирования с пониженным содержанием в культуральной среде ингибитора. Обработка клеточных культур азасерином, специфичным ингибитором глутаматсинтазы, вторым ферментом в ассимиляции аммония, вызывала сильную инактивацию ГС и частичную репрессию этого фермента, параллельно со специфичным увеличением внутриклеточных пулов глутамина. Измерения с помощью жидкостной хроматографии высокого разрешения внутриклеточных конц-ий аминокислот показали, что уровни глутамина отрицательно коррелировали с конц-иями ГС. Предлагается рассматривать роль глутамина как негативного эффектора синтеза ГС. Испания, Dep. de Bioquimica y Biologia Molecular, Inst. de Biologia Basica y Aplicada, Fac. de Veterinaria, Univ. de Cordoba, Avda. Medina Azahara, s/n E-14071, Cordoba. Ил. 6. Библ. 45.

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CHLOROPHYTA (ALGAE)
MONORAPHIDIUM BRAUNII (ALGAE)
ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА
АКТИВНОСТЬ
РЕГУЛЯЦИЯ
ГЛУТАМИН

Доп.точки доступа:
Garcia-Fernandez, Jose Manuel; Lopez-Ruiz, Antonio; Alhama, Jose; Roldan, Jose Manuel; Dapena, Jesus Diez

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.11-04В2.100

Dunbar, Andrew J.
Evidence for a developmentally regulated prespore-specific glutamine synthetase in the cellular slime mould Dictyostelium discoideum [Text] / Andrew J. Dunbar, John F. Wheldrake // Microbiology. - 1995. - Vol. 141, N 5. - P1125-1130 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Данные о регулируемой в процессе развития специфичной для предспоровых клеток глутаминситетазе у клеточной плесени Dictyostelium discoideum
Аннотация: Активность впервые обнаруженной у D. discoideum глутаминсинтетазы (ГС) очень низка у вегетативных клеток, но она возрастает в 3 раза при клеточной дифференциации. При этом обнаружено, что уд. активность ГС в 4 раза выше у предспоровых клеток, чем у предстебельковых. Оптимум т-ры для ГС - 45'ГРАДУС' С, оптимальные значения рН для 'гамма'-глутамилтрансферазной активности - 7,8, для 'гамма'глютамилсинтетазной - 8,2. К[m] первой активности для глутамина, АДФ(АТФ) и NH[2]OH - 5,9, 0,009 и 8,6, для второй - 2,2, 0,12 и 0,64 мМ, соответственно. Австралия, Sch. Biol. Sci., The Flinders Univ. South Australia, Bedford Park, GPO Box 2100, Adelaide 5001. Ил. 2. Табл. 1. Библ. 42.

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: DICTYOSTELIUM DISCOIDEUM (MYXOMYCETES)
ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА
АКТИВНОСТЬ
ПРЕДСПОРОВЫЕ КЛЕТКИ

Доп.точки доступа:
Wheldrake, John F.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска